Phần 1 chương 3 PROTEIN & AMINO ACID

1
BÀI GIẢNG SINH HĨA HỌC
PHẦN I – SINH HĨA HỌC TĨNH
Chương III- PRITEIN VÀ AMINO ACID
TP.HỒ CHÍ MINH-2008
PGS,TS.NGUYỄN PHƯỚC NHUẬN
Chương III – PROTEIN & AMINO ACID
1. Đại cương : Đònh nghóa; Vai trò
2. Amino acid : ĐN; Tính chất & Phân loại
3. Cấu tạo : Peptide và các bậc cấu trúc của phân tử
protein.
4. Một số tính chất quan trọng của protein
5. Phân loại
Lớp protein đơn giản
Lớp protein phức tạp
MỤC TIÊU
1. Đònh nghóa và vai trò sinh học của protein.
2. Thuộc và viết được công thức cấu tạo cùa
20 amino acid
thường gặp trong protein thiên.
3. Mô tả
các kiểu liên kết trong cấu trúc phân tử protein (LK
peptide, LK hydrogen, LK disulfite …) và trình bày
các bậc
cấu trúc
của phân tử protein và ý nghóa của chúng.
4. Một số tính chất : tính hòa tan (trạng thái keo), kết tủa, biến
tính và tính đặc trưng sinh vật học của protein.
5. Vai trò sinh học của
các nhóm protein đơn giản và phức tạp;
cơ chế hoạt động trao đổi khí của

hemoglobin.
1. ĐẠI CƯƠNG
 ĐỊNH NGHĨA
• - “Protein” bắt nguồn từ chữ “protos” : chủ yếu, đầu
tiên.
• - Theo quan điểm hóa học :
protein là lớp chất hữu cơ
trùng phân tự nhiên với các đơn phân là các
α
αα
α
-amino
acid
. Chúng có 2 đặc điểm :
. Phân tử trọng lớn →
→→
→ đại phân tử
. Luôn chứa nitrogen với tỷ lệ tương đối ổn đònh
khoảng 16%.
→
→→
→ Tỷ lệ % protein = SL N x 6,25 x 100
- Theo quan điểm SVH :
protein là lớp chất hữu cơ
mang sự sống
2
 VAI TRÒ
 Protein rất đa dạng về mặt cấu trúc, tính đặc hiệu loài rất cao
→
→→

→ chúng tham gia vào tất cả các biểu hiện của sự sống :
– Sự vận động và đáp nhận kích thích,
– Sự sinh trưởng, phát dục và sinh sản,
– Sự di truyền và biến dò,
– Sự trao đổi chất không ngừng với môi trường xung quanh.
 Các protein
cấu trúc : tham gia cấu tạo mọi tế bào, mô bào.
 Các protein
phi cấu trúc (có hoạt tính sinh học) : enzyme (xúc
tác sinh học);
kháng thể (chức năng bảo vệ), hormone (điều hòa
sinh học) ….
 Bò oxy hóa →
→→
→ cung cấp khoảng 10-15% nhu cầu năng lượng.
2. AMINO ACID
 ĐỊNH NGHĨA : là acid hữu cơ trong đó có 1 H ở C
α
αα
α
của gốc alkyl được thế bởi nhóm amine (NH
2
). Nếu có
nhóm amine thứ 2 thì thường chúng
nằm ở C xa nhất
so với nhóm -COOH. Amino acid là
đơn vò cấu tạo của
protein.
R
H-CH - COOH

+ NH
2
Acid hữu cơ
α
αα
α- Amino acid
R
H
2
N-CH - COOH
α
αα
α
α
αα
α
TÍNH CHẤT
- Tính hoạt quang : do amino acid có ít nhất một C*
bất đối (ngoại trừ glycine) →
→→
→ chúng có tính hoạt
quang (quay mặt phẳng tia phân cực của ánh sáng)
và tồn tại dưới hai dạng đồng phân quang học
D và
L
(trong tự nhiên gặp chủ yếu dạng L)
L(-) Serine
CH
2
-OH

H-C* –
OH
C=O
H
L-Glyceraldehyde
CH
2
-OH
H-C* –
NH
2
C=O
OH
CH
2
-OH
H
2
N-C* –H
C=O
OH
D- Serine
 Tính lưỡng tính và điểm đẳng điện
R-CH-COOH
NH
3
+
(OH
-
)

R-CH-COO
-
NH
3
+
R-CH-COO
-
NH
3
+
R-CH-COO
-
(H
+
)
NH
2
Cation
Amphion
(Zwitterion)
Anion
Điện tích tổng số phụ thuộc pH môi trường và số
nhóm –NH
2
và -COOH trong phân tử.
Ở trò số pH mà tại đó amino acid trung hòa điện tích
( = 0) thì gọi đó là
điểm đẳng điện (pI)
3
PHÂN LOẠI

- THEO CẤU TẠO HÓA HOC :
Chia làm 5 nhóm (B.3.2, T.52)
- THEO VAI TRÒ SINH HỌC
- Các amino acid thiết yếu (không thay thế được).
- Các amino acid
không thiết yếu (thay thế được).
 Protein có
giá trò dinh dưỡng hoàn toàn (có nguồn
gốc động vật như : thòt, trứng, sữa – chứa đầy đủ các
amino acid thiết yếu)
 Protein có
giá trò dinh dưỡng không hoàn toàn –
Chứa không đầy đủ các amino acid thiết yếu, thường
đó là các protein có nguồn gốc thực vật.
KLysLysine10
IIleIsoleucine09
HHisHistidine08
GGlyGlycine07
FPhePhenylalanine06
EGluGlutamic acid05
DAspAspartic acid04
CCysCysteine03
BAsxAsparagine hay aspartic acid02
AAlaAlanine01
Viết tắt 1 chữViết tắt 3 chữAmino acidSTT
CÁC AMINO ACID THƯỜNG GẶP TRONG
PROTEIN TỰ NHIÊÊN
ZGlx
Glutamine hay glutamic
acid

22
YTyrTyrosine21
WTrpTryptophan20
VValValine19
TThrThreonine18
SSerSerine17
RArgArginine16
QGlnGlutamine15
PProProline14
NAsnAsparagine13
MMetMethionine12
LLeuLeucine11
Viết tắt 1 chữViết tắt 3 chữAmino acidSTT
CƠNG THỨC CẤU TẠO CỦA CÁC AMINO ACID
Val [V]VALINE
(α
αα
α-amino isovaleric
acid)
03
Ala [A]ALANINE
(α
αα
α-amino propionic
acid)
02
Gly [G]
GLYCINE
(Amino acetic a.)
01

(monoamino monocarboxylic
acid
t/ tínhAminoacidI
Cơng thức cấu tạoKý hiệuTên
STT
H-CH-COOH
NH
2
CH
3
-CH-COOH
NH
2
CH-CH-COOH
NH
2
CH
3
CH
3
4
Thr [T]
THREONINE
(
α
αα
α
-amino
β
ββ

β
-hydroxyl
butyric
acid)
07
Công thức cấu tạoKý hiệuTên
STT
Ser [S]SERINE
(
α
αα
α
-amino
β
ββ
β
-hydroxyl
propionic
acid)
06
CHỨA NHÓM OHACIDAMINO
II
Ile [I]
ISOLEUCINE
(
α
αα
α
-amino
β

ββ
β
-methyl
valeric
acid)
05
Leu [L]LEUCINE
(
α
αα
α
-amino isocapronic
acid)
04
CH
3
-CH-CH
2
-CH-COOH
CH
3
NH
2
CH
3
-CH
2
-CH- CH-COOH
CH
3

NH
2
CH
2
-CH-COOH
OH NH
2
CH
3
-CH-CH-COOH
OH NH
2
Công thức cấu tạoKý hiệuTên
STT
Met
[M]
METHIO-
NINE
(
α
αα
α
-amino
γ-thiomethyl butyric
acid)
09
Cys [C]CYSTEINE
(
α
αα

α
-amino
β
ββ
β
-mercapto
propionic
acid)
08
CHỨA LƯU HUỲNH
ACIDAMINO III
CH
2
- CH-COOH
SH NH
2
CH
2
-CH
2
-CH-COOH
S.CH
3
NH
2
Công thức cấu tạoKý hiệuTên
STT
Gln
[Q]
GLUTAMINE

(amid của
α
αα
α
-amino
glutaric acid)
Glu [E]
A.GLU
TAM
IC
(
α
αα
α
-amino glutaric
acid)
11
Asn [N]
ASPARAGINE
(amid của
α
αα
α
-amino
succinic acid)
Asp [D]
A.ASPARTIC
α
αα
α

-amino succinic acid
10
AMINO DICARBOXYLICMONOAMINOACID
IV
HOOC-CH
2
-CH-COOH
NH
2
H
2
N-C-CH
2
-CH-COOH
O NH
2
HOOC-CH
2
-CH
2
- CH-COOH
NH
2
H
2
N-C-CH
2
-CH
2
- CH-COOH

O NH
2
Công thức cấu tạoKý hiệuTên
STT
MONOCARBOXYLICDIAMINAMINOACID
IV
HYDROXY-
LYSINE
14
Lys [K]
LYSINE
(
α
αα
α
ε-diamino
caproic acid)
13
Arg [R]
ARGININE (
α
αα
α
-
amino δ-guanidine
valerianic acid
12
HN-CH
2
-CH

2
-CH
2
- CH-COOH
C=NH NH
2
NH
2
CH
2
-CH
2
-CH
2
-CH
2
-CH-COOH
NH
2
NH
2
CH
2
-CH-CH
2
-CH
2
- CH-COOH
NH
2

OH NH
2
5
Cơng thức cấu tạoKý hiệuTên
STT
MẠCH VỊNG
ACIDAMINO
V
Trp [W]
TRYPTO-
PHAN
(
α
αα
α
-amino
β
ββ
β
-indolyl propionic
acid)
17
Tyr [Y]
TYROSINE
(
α
αα
α
-amino
β

ββ
β
-hydroxyphenyl
propionic acid)
16
Phe [F]
PHENYL-
ALANINE
(
α
αα
α
-amino
β
ββ
β
-phenyl propionic a
15
- CH
2
- CH-COOH
NH
2
-CH
2
-CH-COOH
NH
2
-CH
2

-CH-COOH
NH
2
OH
NH
Cơng thức cấu tạoKý hiệuTên
STT
HYDROXY-
PROLINE
(γ-hydroxy
pirrolidine
α
αα
α
-carboxylic acid)
20
Pro [P]PROLINE
(pyrrolidine
α
αα
α
-carboxylic acid)
19
His [H]HISTIDINE
(
α
αα
α
-amino
β

ββ
β
-imizazolyl
propionic acid)
18
NH
N
-CH
2
-CH-COOH
NH
2
NH
COOH
NH
COOH
HO
3. CẤU TẠO
3.1. PEPTIDE
- Khi nhóm α
αα
α-amine của AA này kết hợp với nhóm α
αα
α-
carboxyl
của AA đứng kế cận (khử p/t nước) sẽ tạo ra
LK peptide, nhiều AA kết hợp với nhau tạo thành
chuỗi dài polypeptide.
- Liên kết peptide →
→→

→ Sơ đồ chuỗi polypeptide
- Cách biểu diễn : đầu N ? Đầu C?
- Danh pháp?
- Một số peptide trong tự nhiên có vai trò sinh học quan
trọng :
- Các hormone : oxytocine, vasoprescine ….
- Các kháng sinh, nội độc tố vi khuẩn,
- Glutathione.
H H O
H – N
+
– C - C
H
N – C - C
H H O
H H O
N – C - C
N – C – C
H H
O
O
(-)
N – C - C
H H O
H H O
N – C - C
H H O
N – C - C
CH
2

CH
2
S.CH
3
CH
2
CH
2
CH
2
CH
2
-NH
2
COO
(-)
CH
2
CH
2
OH
Met
LK peptide
Sườn peptide
Đầu N
Đầu C
Asp Lys
Tyr
6
3.2. CẤU TRÚC PHÂN TỬ PROTEIN

Các bậc cấu trúc của phân tử protein :
 Cấu trúc bậc I : biểu thò thứ tự AA trong chuỗi polypeptide
(
LK peptide), hoặc nhiều chuỗi polypeptide và vò trí LK
disulfide (nếu có hiện diện).
 Cấu trúc bậc II : biểu thò sự xoắn của chuỗi polypeptide. LK
hydrogen
là lực chủ yếu ổn đònh cấu trúc xoắn (
α-helix & β-
sheet)
 Cấu trúc bậc III : biểu thò sự xoắn và gập khúc của chuỗi
polypeptide.
LK disulfide đóng vai trò quan trọng trong việv
duy trì cấu trúc bậc III.
 Cấu trúc bậc IV : biểu thò sự kết hợp của nhiều chuỗi
polypeptide có cấu trúc bậc III trong p/t.
 CẤU TRÚC BẬC NHẤT
Là cấu trúc của chuỗi polypeptide, trong đó các
amino acid
nối với nhau bởi LK peptide và chúng được
sắp
xếp theo một trình tự nhất đònh đặc trưng riêng cho
từng loại phân tử protein
. Chính trật tự amino acid
quyết đònh
tính đặc trưng sinh vật học của phân tử
protein.
- Sườn peptide
H
2

N-CH-CO NH-CH-CO …. NH-CH-COOH
- Gốc bên R : gốc alkyl của các amino acid tạo cấu
trúc không gian phức tạp và tạo hoạt tính sinh
học của phân tử protein.
R1
R
2
R
n
Proteins are linear polymers
Proteins are linear polymers
of amino acids
of amino acids
R
1
NH
3
＋
＋＋
＋
C
CO
H
R
2
NH
C
CO
H
R

3
NH
C
CO
H
R
2
NH
3
＋
＋＋
＋
C
COO
ー
ーー
ー
H
＋
＋＋
＋
R
1
NH
3
＋
＋＋
＋
C
COO

ー
ーー
ー
H
＋
＋＋
＋
H
2
O
H
2
O
Peptide
bond
Peptide
bond
The amino acid
sequence is called as
primary structure
A A
F
N
G
G
S
T
S
D
K

A carboxylic acid
condenses with an amino
group with the release of a
water
- Liên kết peptide có thể hỗ biến :
•
H
• - C- N - →
→→
→ - C = N –
• O OH
• - Với 20 loại amino acid có thể tạo 2 x 10
18
tổ hợp
• →
→→
→ 19 tỷ protein khác nhau.
• - Chỉ cần thay đổi một amino acid trong polypeptide
thì sẽ làm thay đổi tính chất sinh vật học của protein.
Thí dụ trong
bệnh hồng cầu lưỡi liềm : do một thay đổi
nhỏ trong gene →
→→
→
Glu bò thay thế bởi Val.
7
CẤU TRÚC BẬC NHẤT CỦA PHÂN TỬ PROTEIN
(Một đơn vò peptide là một khối sắp xếp của 4 nguyên tử
N , H , C & O. Khoảng cách các nối tính bằng A
0

)
CẤU TRÚC BẬC HAI
Là kết cấu cuộn xoắn trong không gian của chuỗi
polypeptide
: các AA tự nhiên đều bất đối nên chúng có
khả năng quay tự do quanh mối liên kết của Cα
αα
α →
→→
→ xu
hướng hình thành cấu trúc xoắn :
Dạng xoắn lò xo :
α
αα
α-helix
Gấp nếp xếp lớp : β
ββ
β-sheet
- Lực ổn đònh cho cấu trúc bậc II là liên kết hydrogen
hình thành giữa nhóm NH
(+)
và C=O
(-)
khi khoảng cách
giữa chúng
2,79 ±
±±
± 0,12 A
0
.

-
Mỗi vòng xoắn chứa 3,6 gốc AA → AA thứ nhất và thứ
18 ở trên cùng một mặt phẳng
Mô hình cấu
trúc bậc II
α
αα
α-helix
Mô hình cấu
trúc bậc II xếp
lớp β
ββ
β
8
Basic structural units of proteins: Secondary structure
Basic structural units of proteins: Secondary structure
α-helix
β-sheet
Secondary structures, α-helix
and β-sheet, have regular
hydrogen-bonding patterns.
CÁC KIỂU KẾT CẤU BẬC HAI TRONG
PHÂN TỬ PROTEIN
CẤU TRÚC BẬC NHẤT (CHUỖI POLYPEPTIDE)
VÀ CÁC DẠNG BẬC HAI CỦA PROTEIN
 Trong tự nhiên chuỗi polypeptide của phân tử protein có thể
tồn tại ở nhiều dạng cấu trúc khác nhau :
. Chỉ một dạng α
αα
α-helix;

. Cả 2 dạng cấu trúc xen nhau : dạng α
αα
α (biểu diễn bằng hình
trụ) và dạng xếp lớp β
ββ
β (biểu diễn bằng hình mũi tên);
. Các protein dạng sợi chỉ có dạng xếp lớp β
ββ
β, đó là các
protein biến tính tự nhiên (không cho trạng thái keo, không
chòu tác dụng thủy phân của enzyme tiêu hóa …).
9
 Một dạng cấu trúc sợi đặc biệt : collagen, có nhiều
trong tổ chức gân, sụn, da, xương và răng. Ở
khoảng 40
o
C collagen →
→→
→ gelatin.
 TP AA của collagen chủ yếu là (
Gly-Pro-Hyp); mỗi
sợi gồm 3 chuỗi α
αα
α-helix, trong từng chuỗi không có
LK H, mỗi chuỗi được ổn đònh nhờ lực đẩy giữa các
vòng pyrrolidone của Pro và Hyp; giữa 3 chuỗi có
LK H và cả các
cầu disulfide đồng hóa trò bền vững
→
→→

→ gân rất dai, khó tiêu hóa.
CẤU TRÚC BẬC BA
Là dạng cấu trúc không gian 3 chiều của chuỗi polypeptide
,
đây là các protein có dạng cầu hay elip, như enzyme, albumin,
globulin …
Các cầu nối ổn định cấu trúc bậc ba :
(1)- Nối tónh điện
(2)- Nối hydrogen :
(3)- Nối disulfid : liên kết giữa 2 nguyên tử sulfur của
cysteine trong vòng xoắn
α
αα
α
-helix.
(4)- Nối kỵ nước : xảy ra giữa 2 nhân vòng chi hoàn hay gốc
bên R không phân cực.
(5)- Lực Val der Waals : lực này xảy ra giữa mọi phân tử có
khoảng cách 1-2 lần đường kính phân tử.
CÁC CẦU NỐI TRONG CẤU TRÚC BẬC BA CỦA PROTEIN
1
1
2
3
4
2
2
2
2
10

Three
Three
-
-
dimensional structure of proteins
dimensional structure of proteins
Tertiary
structure
Quaternary structure
• Nối (–S – S-) bền nhưng chúng có it trong phân tử, các
nối khác kém bền hơn nhưng cũng rất quan trọng vì
chúng có ở khắp bề mặt và cả trong vùng giữa xoắn.
• Với cấu trúc bậc ba các gốc kỵ nước được đẩy vào trong
và các nhóm ưa nước được bố trí ở bề mặt phân tử →
→→
→ tạo
lớp vỏ nuớc, ổn định trạng thái keo.
• Cấu trúc bậc ba
đặc thù riêng cho từng loại protein, phù
hợp với chức năng sinh học của chúng. Thơng qua cấu
trúc bậc ba các enzyme sẽ hình thành các trung tâm hoạt
động để thực hiện chức năng xúc tác. Chính dạng cấu
trúc bậc ba
ảnh hưởng quyết định đến hoạt tính sinh học
của protein.
• Các yếu tố mơi trường : t
o
, pH … làm thay đổi cấu
trúc bậc ba sẽ làm thay đổi hoạt tính sinh học của
phân tử protein.

CẤU TRÚC BẬC BỐN
• Là trạng thái tổ hợp của nhiều đơn vị cấu trúc bậc ba
hoàn chỉnh,
tổ hợp này ổn đònh nhờ các LK (-S-S-) và
các lực phụ khác.
 Rất nhiều protein phải ở dạng cấu trúc bậc bốn mới
thể hiện được hoạt tính sinh học.
Myoglobin
Staphylococcal nuclease
Triophosphate isomerase
Pyruvate kinase
11
CẤU TRÚC PHÂN TỬ COLLAGEN (a) VÀ Hb - α
αα
α2, β
ββ
β2 (b)
CẤU TRÚC DOMAIN
Là những vùng có cấu trúc tương đối hoàn
chỉnh trong phân tử protein, là nơi thực hiện chức
năng liên kết, chức năng lắp ráp các phân tử
protein. Các domain tạo khả năng tương tác linh
hoạt giữa các đại phân tử trong qúa trình hoạt
động của chúng.
Summary
Summary
• Proteins are key players in our living systems.
• Proteins are polymers consisting of 20 kinds of amino
acids.
• Each protein folds into a unique three-dimensional

structure defined by its amino acid sequence.
• Protein structure has a hierarchical nature.
• Protein structure is closely related to its function.
• Protein structure prediction is a grand challenge of
computational biology.
12
4. MỘT SỐ TÍNH CHẤT QUAN TRỌNG CỦA
PROTEIN
 Trọng lượng phân tử cao
 Protein có trạng thái keo
 Tính lưỡng tính và điểm đẳng điện
 Tính đặc trưng sinh vật học
5. PHÂN LOẠI
5.1. CÁC PROTEIN ĐƠN GIẢN
TP phân tử chỉ bao gồm các amino acid
 ALBUMIN &GLOBULIN
Lưu ý các tiểu phần albumin và globulin huyếtthanh –
Albumin là nguồn V/C cơ bản t/g xây dựng hầu hết mọi
loại cấu trúc của tế bào, mô bào, chúng được tổng hợp
từ gan.
- Chức năng : giữ áp lực keo của máu,
- Điều hòa TĐC giữa máu và dòch gian bào,
- Vận chuyển các chất dinh dương (khoáng, acid béo,
một số vitamin …)
• GLOBULIN
 α
αα
α-Glo : α
αα
α1& α

αα
α2, có trong lipoprotein, glucoprotein, t/g
chuyển hóa glucid, lipid.
 β
ββ
β-Glo :t/g vận chuyển và chuyển hóa kim loại :
transferrin (sắt), seruloplasmin (đồng) …
 γ
γγ
γ-Glo : l/q lớp globulin miễn dòch - immunoglobulin (Ig)
IgA (α
αα
α)
IgM (µ
µµ
µ)
IgG (γ
γγ
γ)
IgD (δ
δδ
δ)
IgE (ε
εε
ε)
 PROTAMINE VÀ HISTONE
Là những protein có tính kiềm vì trong p/t chứa
nhiều AA kiềm tính
diamine (Lys Arg). Histone có
trong nhân tb, liên kết với DNA →

→→
→ NST.
Protamine có nhiều trong tinh dòch, trứng cá …
 PROLAMINE VÀ GLUTELINE
Là những protein thực vật, không tan trong nước,
hoà tan trong alcohol 70 – 80
0
.
 SCLEROPROTEIN
Là các protein dạng sợi, biến tính tự nhiên, không
bò thủy phân bởi enzyme tiêu hóa protein.
Các đại diện
điển hình
: collagen, elastin; keratin (trong tóc, lông);
fibroin (trong tơ tằm ) …
13
Cấu trúc phân tử collagen (A) va elastin (B)
• Collagen : chiếm khoảng ¼ khối lượng protein cơ thể , là tp
chính của các mơ liên kết, của gân, dây chằng, sụn, xương và
răng, có khả năng đàn hồi và chịu lực cao;
• Collagen + elastin tạo thành cấu trúc chính của da. Col. đảm
nhận tính co giãn của da →
→→
→ khi collagen trong cơ thể bị thóai
hóa (mỗi năm mất khoảng 1,5% khối lượng) thì qúa trình
lão hóa cùng các nếp nhăn trên da gia tăng. Col. đảm nhận
sự săn chắc, còn elastin đảm nhận tính linh hoạt của các mơ
trong cơ thể. Hai tp này tạo nên tính dẻo dai của gân, cơ,
mạch máu, da, giúp cơ thể vận động dẻo dai, làn da săn chắc
khỏe mạnh.

5.2. CÁC PROTEIN PHỨC TẠP
TP phân tử : ngoài các amino acid còn có các nhóm
ghép. Tuỳ theo bản chất hóa học của nhóm ghép, người
ta phân protein phức tạp thành 5 nhóm chính.
 Phosphoprotein : protein +
các gốc –P
 Glucoprotein : protein + glucid
 Lipoprotein : protein + lipid
 Chromoprotein :
protein + h/c hemin + kim loại → có màu
 Nucleoprotein : protein + nucleic acid
 PHOSPHOPROTEIN
Chuỗi polypeptide LK với H
3
PO
4
qua nhóm OH của
Ser. Liên quan nhiều với các chất dinh dưỡng của động
vật non :
caseinogen trong sữa, ovovitelin trong lòng
đỏ trứng,
ictulin trong trứng cá …
 GLUCOPROTEIN
- Nhóm ghép là glucid (các hexose hoặc hexosamine …)
tên chung
mucopolysaccharide ; có thể gặp ở trạng
thái tự do như a.hyaluronic, a.chondroitinsulfuric …
- Chức năng : chất
ciment gắn kết tế bào, mô bào;
chất nhâøy giảm ma sát trong niêm dòch, dòch bao khớp

:
osteomucoid (xương), mucine (nước bọt), ovomucoid
(trứng) …
14
H O
- H N – C - C
N – C - C
H H O
H H O
N – C - C
N – C – CO -
H H
N – C - C
H H O
H H O
N – C - C
H H O
N – C - C
CH
2
CH
2
S.CH
3
CH
2
CH
2
CH
2

CH
2
-NH
2
O – P =O
CH
2
OH
CH
2
PHOSPHOPROTEIN
O – P = O
 LIPOPROTEIN
 Nhóm ghép là lipid hay dẫn xuất của lipid (lecithin,
cholesterol, acid phosphatidic …).
 Chức năng : tham gia cấu tạo vách tế bào và các loại
màng sinh học (xem lại chương Lipid). T/p cấu trúc
màng quyết đònh tính
bán thấm và tính hấp phụ đặc
hiệu của màng; đóng vai trò quan trọng trong
dẫn
truyền xung động thần kinh.
 CHROMOPROTEIN
Chroma = màu sắc
Là lớp protein
có màu sắc vì trong TP nhóm ghép có
các nguyên tử
kim loại. Chúng liên quan đến các quá
trình hô hấp
trao đổi khí :

- Hemoglobin trong máu : v/c và trao đổi O
2
và CO
2
giữa
phổi và mô bào;
- Myoglobin : dự trữ O
2
trong cơ;
- Chlorophill chất diệp lục, t/g quang hợp ở thực vật;
- Các enzyme : các flavoprotein (FP)
HEMOGLOBIN (Hb)
• Hb = Globin + HEME
Globin
: 4 chuỗi polypeptide :
2 chuỗi α
αα
α (2 x 141 AA)
2 chuỗi β
ββ
β (2 x 146 AA)
Mỗi chuỗi kết hợp với một HEME để v/c 1 O
2
.
Người ta xác đònh nhiều loại Hb khác nhau :
- HbF (fetal Hb) : Hb của bào thai;
- HbA (adult Hb) : Hb của người trưởng thành;
- HbS : Hb của bệnh nhân thiếu màu hồng cầu lưỡi liềm
(Glu ở vò trí 6 của chuỗi β
ββ

β thế bởi Val);
- HbC
: Hb của bệnh nhân thiếu màu hồng cầu hình bia
(Glu ở vò trí 6 của chuỗi β
ββ
β thế bởi Lys).
15
Cấu trúc bậc bốn tetramers của hemoglobin A
( α
αα
α
2
A
β
ββ
β
2
A
)
• Kyù hieäu Hb theo chuoãi peptide :
• - HbA =
α
αα
α
2
A
β
ββ
β
2

A =
α
αα
α
2
A
β
ββ
β
2
6Glu
• - HbS =
α
αα
α
2
A
β
ββ
β
2
S
= α
αα
α
2
A
β
ββ
β

2
6Val
• - HbC =
α
αα
α
2
A
β
ββ
β
2
C =
α
αα
α
2
A
β
ββ
β
2
6Lys
16
Cấu tạo nhóm heme : 1,3,5,8 tetramethyl
2,4 di vinyl ; 6,7 dipropionyl
7
1
3
5

8
2
4
6
Fe
2+
Polypeptide globin
17
Liên kết GLOBIN – HEME :
 Fe
2+
của heme nối với 4 N của 4 vòng pyrrole bởøi 2 LK
phối trí và 2 LK cộïng hóa trò
 Mỗi chuỗi polypeptide của globin kết hợp với 1 heme
qua 2 LK phối trí giữa Fe
2+
của heme và N của nhân
imidazone của His, trong đó một vò trí có thể bò chiếm
bởi O
2
để tạo thành HbO
2
(lúc này sắt vẫn có hóa trò 2)
→
→→
→
mỗi p/t Hb v/c 4 O
2
.
 Tính chất quan trọng nhất của Hb là khả năng kết hợp

với các chất khí, đặc biệt là oxygen. Sự liên kết của
heme với chất khí nào là phụ thuôc vào
áp suất riêng
của chất khí đó.
CẤU TRÚC MONOMER CỦA HEMOGLOBIN
(cấu trúc bậc ba : một chuổi peptide gắn với một nhóm heme)
 Oxy hemoglobin (HbO
2
)
 Carboxy hemoglobin (HbCO)
 Met Hb (Fe
3+
)
 Carbo hemoglobin (R-NH-COOH = HbCO
2
)
O
2
CO
OH
HOẠT ĐỘNG TRAO ĐỔI O
2
VÀ CO
2
GIỮA PHỔI VÀ MƠ BÀO
MÁU
CƠ
PHỔI
18
Cấu trúc phân tử myoglobin

(một chuỗi peptide – 153 AA, 1 heme)
Cấu trúc phân tử
chlorophill