Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng

Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
Mở đầu
Các amino acid thực hiện các chức năng đa dạng trong cơ thể sống.
Quan trọng hơn hết, chúng đóng vai trò là thành tố của peptide và protein.
Chỉ có 20 loại amino acid có hoạt tính protein được bao hàm trong các
mã gen, và do đó thường xuyên được tìm thấy trong protein.
Amino acid hoặc các dẫn xuất của nó cũng là dạng thành tố của
lipid – như serine trong phospholipid và glycine trong muối mật. Nhiều
amino acid có chức năng dẫn truyền xung thần kinh của chính chúng,
trong khi những amino acid khác là tiền chất cùa chất dẫn truyền xung
thần kinh, chất trung gian hoặc hormone.
Các amino acid rất quan trọng trong thực phẩm (vào một thời điểm
nhất định là rất thiết yếu). Những amino acid đặc biệt là dạng tiền chất
cho những chất chuyển hóa khác – như cho glucose trong
gluconeogenesis, cho các base purine và pyrimidine, cho heme và cho
những phân tử khác.
Nhiều amino acid không có hoạt tính sinh học có chức năng như
chất trung gian trong quá trình sinh tổng hợp và sự phân hủy của các
amino acid hoạt tính sinh học và trong chu trình ure.
Có thể nói, amino acid là tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
trong cơ thể sống.
Việc nghiên cứu tính chất và sự sinh tổng hợp các amino acid là
khởi đầu cho việc nghiên cứu các hợp chất khác.
1
Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
NHÓM BÁO CÁO TI Ể U LU Ậ N
(Phân công công việc)

Họ và tên MSSV Chịu trách nhiệm Chữ ký

Trần Lê Duy 60600361 C
Lê Quang Minh 60601469 B.X
Nguyễn Hoàng Minh 60601480
B.II, V, VI, VII, VIII,
IX; tổng hợp.
Nguyễn Phạm Trúc Nguyên 60601629 B.IV
Nguyễn Ngọc Anh Phương 60601836 B.I
Nguyễn Thị Ngọc Thanh 60602184 B.III
Trương Thiên Vũ 60603093 A
Dương Thị Hoa Tươi 60303300 B.III
2
Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
M Ụ C L Ụ C
A. Tổng quát về acid amin...........................................................
I. Khái niệm...............................................................................................
II. Liên kết peptide....................................................................................
III. Tính chất vật lý...................................................................................
B. Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng...........
I. Protein....................................................................................................
1. Định nghĩa.......................................................................................
2. Cấu trúc phân tử protein.................................................................
3. Acid amin cần thiết (acid amin không thay thế).............................
4. Vai trò sinh học của protein............................................................
5. Giá trị dinh dưỡng của protein........................................................
6. Vai trò của protein trong công nghệ thực phẩm.............................
II. Enzyme.................................................................................................
1. Định nghĩa......................................................................................
2. Phân loại enzyme...........................................................................
3. Lactate dehydrogenase...................................................................

a. Cấu trúc...............................................................................
b. Cơ chế hoạt động.................................................................
III. Hormone..............................................................................................
1. Hormone tuyến giáp trạng.............................................................
2. Hormone tuyến cận giáp................................................................
3. Hormone miền tủy thượng thận.....................................................
4. Hormone tuyến đảo tủy..................................................................
a. Insulin..................................................................................
b. Glucagon..............................................................................
c. Samatostatin........................................................................
5. Hormone tuyến yên........................................................................
a. Thùy trước...........................................................................
b. Thùy giữa.............................................................................
c. Thùy sau..............................................................................
IV. Vitamine..............................................................................................
1. Vitamine B
1
....................................................................................
2. Vitamine B
12
...................................................................................
V. Glycine là tiền chất tạo porphyrine......................................................
VI. Creatine và glutathione tổng hợp từ amino acid.................................
VII. Amino acid nhân thơm là tiền chất tạo hoạt tính sinh học ở thực vật
VIII. D – amino acid thường có mặt ở vi khuẩn.......................................
IX. Amino acid là tiền chất tạo amine có hoạt tính sinh học....................
X. Chu trình Ornithine – Ure....................................................................
C. Sự tổng hợp các acid amin không thay thế...........................
1. Valine và Isoleucine..............................................................................
3

Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
2. Leucine..................................................................................................
3. Threonine và Lysine..............................................................................
4. Tryptophan............................................................................................
5. Phenylalanine........................................................................................
6. Methionine............................................................................................
7. Histidine................................................................................................
Tài liệu tham khảo
1) J. Koolman, K. H. Roehm; Color Atlas of Biochemistry; Thieme, Stuttgart,
New York; 2005
4
Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
2) Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Tryer; Biochemistry; W. H.
Freeman and Company.
3) Nguyễn Tiến Thắng (chủ biên), Nguyễn Đình Huyên; Giáo trình sinh hóa
hiện đại; Nhà xuất bản giáo dục; 1998.
4) Lê Ngọc Tú (chủ biên), La Văn Chữ, Đặng Thị Thu; Hóa sinh công nghiệp;
Nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật.
5) Hoàng Kim Anh, Hóa học thực phẩm, Nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật,
2007.
6) Lê Ngọc Tú, Hóa học thực phẩm, Nhà xất bản Khoa học và Kỹ thuật, 2001.

A. Tổng quát về acid amin
I. Khái niệm
Là dẫn xuất của acid cacboxylic trong đó hyđro được
thay thế bằng nhóm amin ở vị trí α hoặc β.
II. Liên kết peptid
5

Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
Là liên kết hình thành khi gốc –COOH của acid amin này kết hợp với nhóm – NH
2
của acid amin
khác, loại đi một phần tử nước.
III. Tính chất vật lý
♦ Acid amin có dạng tinh thể màu trắng, bền ở nhiệt độ 20 – 25
o
C, ở nhiệt độ 100 – 200
o
C
chỉ có một số acid amin bị khép vòng như acid glutamic, glutamin.
♦ Đa số acid amin đều có vị ngọt, nhiều acid amin được ứng dụng trong công nghệ thực
phẩm làm chất tạo vị (acid glutamic → glutamat Na – bột ngọt, Asp, Lys)
♦ Độ hòa tan: tan khá tốt trong nước, mức độ tan khác nhau. Dạng muối thường tan tốt hơn
dạng acid amin tự do.
♦ Phổ hấp phụ: đa số có vùng hấp thu tử ngoại 240–280nm. Acid amin nhân thơm như tyr,
phe có phổ hấp thu ở 280nm. Tính chất này được ứng dụng để định lượng và định tính
acid amin.
♦ Tính hoạt quang: trừ glycine, các acid amin khác đều có C bất đối nên đều có tính chất
hoạt quang. Có hai dạng đồng phân quang học: dạng D và L.
o Tính họat quang là khả năng quay mặt phẳng phân cực ánh sáng
COOH COOH
 
NH
2
 C
*
H HC

*
NH
2
 
R R
( L- axit amin ) ( D – axit amin )
♦ Tất cả các acid amin trong protein chỉ ở dạng L, động vật và thực vật cũng chỉ hấp thu
được dạng L, dạng D đôi khi còn ảnh hưởng xấu đến quá trình trao đổi chất.
♦ Tính bền đối với acid, base
o Dưới tác dụng của acid ở nhiệt độ cao (HCl 6N, 100–107
o
C, 22–27 giờ) protein bị
thủy phân, đa số acid amin không bị thủy phân, các acid amin có S bị oxy hóa 10–
20%, riêng tryptophan bị phân hủy hoàn toàn, không xảy ra hiện tượng racemic
hóa.
o Dưới tác dụng của kiềm (NaOH 4–8N, Ba(OH)
2
14%, đun sôi trong 18–29 giờ) khi
thủy phân protein, acid amin bị recamic hóa, do các oxy acid bị deamin hóa (khử
6
Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
amin), một phần cys và cystein bị phá hỏng, arg thủy phân thành ornithin và ure.
Vậy tác dụng của kiềm sẽ làm mất giá trị dinh dưỡng của acid amin, khi chuyển từ
dạng D sang dạng L.
B. Acid amin - tiền thân của nhiều sinh chất quan
trọng
Ngoài chức năng chính là đơn vị cấu trúc protein, acid amin còn là tiền chất tổng hớp các
sinh chất quan trọng khác: enzyme, hormone, nucleotide, alkaloid, polyme vách tế bào, porphyrin,
kháng sinh, sắc tố, thành phần của vitamin và các chất trung chuyển tín hiệu thần kinh. Tham gia

vào chu trình Ure, Krebs.
I. PROTEIN
1. Định nghĩa
 Protein là những đại phân tử sinh học, chứa N, đựơc cấu tạo từ các acid amin, có trọng
lượng phân tử lớn hơn 5000 Danton và bị kết tủa hòan tòan bởi acid tricolacetic 10%
(TCA).
 Đại phân tử sinh học: vì đó là một loại polimer từ rất nhiều acid amin liên kết lại với nhau
theo một trình tự nhất định cvà đặc trưng cho mỗi cơ thể.
 Trong cơ thề động vật và thực vật lượng protein rất khác nhau và sự phân bổ ở các cơ
quan khác nhau thì rất khác nhau.
o Động vật – lượng protein chiếm 70% chất khô
o Thực vật – lượng protein chiếm 5% chất khô
o Một số lọai đậu ( đậu nành): 24 - 36 % (soya protein)
2. Cấu trúc phân tử protein
 Protein là chuỗi polypeptide chứa hơn 100 acid amin, liên kết chủ yếu là liên kết peptide.
Các protein khác nhau do : - Số lựơng các acid amin
- Thứ tự các acid amin
 Trong thiên nhiên, người ta đã tìm đựơc hơn 100 lọai acid amin khác nhau. Tuy vậy số
lựơng acid amin tham gia vào cấu trúc protein chỉ có 22 lọai và chỉ ở dạng α – acid amin.
Tuy chỉ có 22 lọai nhưng sự khác nhau về thành phần và trình tự sắp xếp của các acid min
đã dẫn đến sự đa dạng về cấu tạo của protein. Hiện nay đã có 10
12
lọai protein khác nhau.
Cấu trúc bậc 1
• Mạch thẳng.
• Liên kết peptide.
• Thủy phân tòan phần và thủy phân từng acid amin.
Cấu trúc bậc 2
• Nguyên nhân: có C bất đối.
• Liết kết hình thành là :Hydro, số lượng lớn.

• Cấu trúc xoắn α: 3,6 gốc acid amin tạo một vòng xoắn (phổ biến nhất); song song trục.
• Cấu trúc gấp nếp β: khi cấu trúc xoắn bị phá hủy do nhiệt, liên kết Hydro theo trục.
• Là cấu trúc của các lọai protein dạng sợi.
Cấu trúc bậc 3
• Nguyên nhân: cấu trúc xoắn tiếp tục cuộn tròn.
• Liên kết hình thành là: disulfur, Vab Dervals.
• Độ hòa tan tốt, nhờ sự phân bố các gốc háo nứơc trên bề mặt phân tử.
Cấu trúc bậc 4
• Nguyên nhân: các tiểu cầu bậc 3 kết hợp lại.
7
Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
• Liên kết hình thành là: Hydro, Vandervals, ion nhưng không có cầu disulfur.
• Thừơng có họat tính sinh học: enzyme, vận chuyển oxy.
• Mất cấu trúc 3,4 mất họat tính sinh học.
Hình B.I.2: Cấu trúc phân tử protein
3. Acid amin cần thíêt ( acid amin không thay thế)
• Trong số 20 acid amin thừơng gặp trong phân tử protein có một số acid amin mà cơ
thể ngừơi và động vật không thể tự tổng hợp đựơc mà phải đưa từ ngòai vào qua thức
ăn gọi là acid amin cần thiết hoặc acid amin không thay thế.
• Khi thiếu, thậm chí chỉ một trong số các acid amin cần thiết có thể làm cho peotein
được tổng hợp ít hơn protein bị phân giải kết quả dẫn đến cân bằng Nitơ âm. Các acid
amin cần thếit đối với cơ thể còn tùy thuộc vào những điều kiện riêng biệt: lòai động
vật, lứa tuổi… Theo nhiều tài liệu có 8 acid amin cần thiết cho ngừơi lớn: Valine,
Leucine, Isoleucine, Methionine, Threonine, Phenylalanine, Triptophan, Lysine. Đối
với trẻ em có thêm 2 acid amin cần thiết: Arginine và Histidine
• Hàm lượng các acid amin không thay thế và tỉ lệ giữa chúng trong phân tử protein là
một tiêu chuẩn quan trọng để đánh giá chất lượng protein.
4. Vai trò sinh học của protein
a. Xúc tác

 Các protein có chức năng xúc tác các phản ứng gọi là enzyme.
 Hầu hết các phản ứng của cơ thể sống từ những phản ứng đơn giản nhất như phản ứng
hydrate hóa, phản ứng khử nhóm cacboxyl đến những phản ứng phức tạp như sao chép
mã di truềyn đều do enzyme xúc tác.
b. Vận tải
 Một số protein có vai trò như những” xe tải “ vận chuyển các chất trong cơ thể.
 VD: hemoglobin, mioglobin (ở động vật có xương sống), hemoxiamin (ở động vật
không xương sống) kết hợp với oxy rồi tải oxy đến khắp các mô và cơ quan trong cơ
thể.
8
Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.

Hình B.I.4b: Hemoglobin
c. Chuyển động
 Nhiều protein trực tiếp tham gia trong quá trình chuểynđộng như: co cơ, chuyểnvị trí
của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào.
d.Bảo vệ
 Các kháng thể trong máu động vật có xương sống là những protein đặc biệt có khả
năng nhận biết và bắt những chất lạ xâm nhập vàocơ thể như protein lạ, virus, vi khuẩn
hoặc tế bào lạ.
 Các protein tham gia trong quá trình đông máu có vai trò bảo vệ cho cơ thể sống khỏi
bị mất máu.
e. Truyền xung thần kinh
 Một số protein có vai trò trung gian cho phản ứng trả lời của tế bào thần kinh đối với
các kích thích đặc hiệu
 VD: vai trò của chất màu thị giác rodopxin ở màng lưới mắt
f. Điều hòa
 Một số protein có chức năng điều hòa quá trình truyền thông tin di truềyn, điều hòa
quá trình trao đổi chất. Protein điều hòa quá trình biểu hiện gen, như các protein

reprexơ ở vi khuẩn có thể làm ngưng quá trình sinh tổng hợp enzyme của các gen
tương ứng.
 Các protein có họat tính hormone, các protein ức chế đặc hiệu enzyme đều có chức
năng điều hòa nhiều quá trình trao đổi chất khác nhau.
g. Kiến tạo chống đỡ cơ học
 Các protein này thừơng có dạng sợi như sclerotin trong lớp vỏ ngòai của côn trùng,
fibroin của tơ tằm, tơ nhện, colagen, elastin của mô liên kết, mô xương, collagen bảo
đảm độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết.
Hình B.I.4g: Sợi collagen
h. Dự trữ năng lượng
 Protein còn là chất dinhdưỡng quantrọng cung cấp các acid amin cho phôi phát triển
9
Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
 VD ovalbumin trong lòng trắng trứng, gliadin trong hạt lúa mì, zein của ngô, feritin
( dự trữ sắt trong lá)
5. Giá trị dinh dưỡng của protein
 Protein là hợp phần chủ yếu, quyết định tòan bộ các đặc trưng của khẩu phần thức ăn.
Chỉ trên nền tảng protein cao thì tính chất sinh học của các cấu tử khác mới thể hiện
đầy đủ.
 Khi thiếu Protein trong chế độ ăn hàng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu hiện xấu cho sức
khỏe như suy dinh dưỡng, sút cân mau, chậm lớn (đối với trẻ em) , gảim khả năng
miễn dịch, khả năng chống đỡ của cơ thể đối với một số bệnh.
 Thiếu protein sẽ gây ảnh hưởng xấu đến họat động bình thừơng của nhiều cơ quan
chức năng như gan, tuếyn nội tiết và hệ thần kinh.
 Thiếu protein cũng sẽ làm thay đổi thành phần hóa học và cấu tạo hình thái của xương
(lượng canxi giảm, lượng magie tăng cao). Do vậy mức protein cao chất lượng tốt
(protein chức đủ acid amin không thay thế) là cần thiết trong thức ăn cho mọi lứa tuổi.
6. Vai trò của protein trong công nghệ thực phẩm
Ngoài giá trị sinh học và dinh dưỡng trong công nghệ sản xuất thực phẩm protein cũng có

vai trò rất quan trọng:
• Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc, tạo hình khối , tạo trạng thái cho các sản
phẩm thực phẩm. Nhờ có khả năng này mới có qui trình công nghệ sản xuất ra các
sản phẩm tương ứng từ các nguyênliệu giàu protein
• Nhờ có protein của tơ cơ ở thịt cá mới tạo ra được cấu trúc gel cho các sản phẩm
như giò lụa kamakobo. Công nghệ sản xuất bánh mỳ là dựa trên cơ sở tính chất tạo
hình, tính chất cô kết và tính chất giữ khí của hai protein đặc hữu trong bột mì là
gliadin và glutenin.
• Ví dụ:
o Nhờ có các protein hoà tan của malt mà bọt CO
2
( một thành tố quan trọng
của chất lượng bia ) trong bia mới giữ được bền. Nhờ tính chất đặc thù của
cazein trong sữa mới chế tạo được hơn 2000 loại phomat hiện nay trên thế
giới.
o Gelatin của da có khả năng tạo ra gel và giữ gel bền bằng liên kết hidro nên
mới có công nghệ tạo ra màng để bọc kẹo và bao các thuốc viên.
• Protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng cho các thực phẩm:
• Các axit amin ( từ protein phân giải ra) có khả năng tương tác với đường khi gia
nhiệt để tạo ra được màu vàng nâu cũng như hương thơm đặc trưng của bánh mì
gồm 70 cấu tử thơm.
• Hình thơm đặc trưng của chè gồm tới 30 cấu tử thơm cũng là nhờ các axit amin và
các polyphenol của lá chèù khi tương tác với nhau khi gia nhiệt.
• Các protein còn có khả năng cố định mùi tức là khả năng giữ hương được lâu bền
cho sản phẩm.
II. ENZYME
1. Định nghĩa
• Enzyme được cấu tạo từ các L-α-acid amin kết hợp với nhau qua liên kết peptide.
Dưới tác dụng của peptide hydrolase, acid hoặc kiềm, các enzyme bị thủy phân hoàn
toàn thành các L-α-acid amin, trong nhiều trường hợp ngoài acid amin còn có nhiều

chất khác.
• Ngoài nhóm nhỏ phân tử RNA có hoạt tính xúc tác, tuyệt đại đa số enzyme có bản chất
là protein và sự thể hiện hoạt tính xúc tác phụ thuộc vào cấu trúc bậc I, II, III và IV của
phân tử protein và trạng thái tự nhiên của nó.
10
Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
2. Phân loại enzyme
• Enzyme một cấu tử: là protein đơn giản
• Enzyme hai cấu tử: là protein phức tạp gồm 2 thành phần. Trong phân tử phần protein
gọi là feron kết hợp với phần không phải protein gọi là nhóm ngoại agon. Khi nhóm
ngoại tách khỏi phần feron có thể tồn tại độc lập thì những agon đó có tên riêng là
coenzyme.
o Feron hay apoenzyem quyết định tính đặc hiệu của enzyme và tăng hoạt tính
xúc tác của enzyme.
 Ví dụ: Hematin kết hợp với một protein đặc hiệu tạo enzyme catalase,
lực xúc tác tăng lên hàng triệu lần trong phản ứng phân li H
2
O
2
so với
ion Fe
3+
o Agon quyết định kiểu phản ứng mà enzyme xúc tác. Ví dụ:
piruvatdecacboxylase xúc tác phản ứng loại CO
2
của acid piruvic là enyme 2
thành phần có nhóm hoạt động là dẫn xuất pirophosphat của vitamin B
1
o Vai trò của enzyme là chất xúc tác sinh học có cường lực xúc tác mạnh hơn

nhiều so với chất xúc tác thông thường. Ví dụ: 1g pepsin trong 2 giờ thủy phân
5kg trứng luộc ở nhiệt độ bình thường.
o Mỗi enzyme chỉ có khả năng xúc tác cho một hay một số chất nhất định theo
những kiểu phản ứng nhất định. Đó là tính đặc hiệu hay chuyên môn hóa của
enzyme
 Ví dụ: fumarathydratase chỉ tác dụng dạng trans của acid fumaric mà
không tác dụng lên dạng cis
11
Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
Hình B.II.2a: Hoạt tính của enzyme Hình B.II.2c: Phân lớp enzyme
3. Lactate dehydrogenase (LDH, EC 1.1.1.27)
a. Cấu trúc Lactate dehydrogenase
♦ Dạng hoạt động của lactate dehydrogenase (Phân tử lượng là 144 kDa) là một
tetramer bao gồm 4 đơn vị cấu trúc. Mỗi monomer được cấu tạo bởi một chuỗi
peptide gồm 334 acid amin (Phân tử lượng 36 kDa). Trong tetramer, những đơn vị
cấu trúc chiếm những vị trí tương đương, mỗi monomer có một trung tâm hoạt
động. Tùy thuộc vào những điều kiện trao đổi chất, LDH xúc tác quá trình khử
NADH – phụ thuộc của pyruvate đến lactate, hoặc quá trình oxy hóa NAD
+
– phụ
thuộc của lactate đến pyruvate.
♦ Trung tâm hoạt động của một đơn vị LDH được chỉ ra dưới dạng biểu đồ. Trục
peptide chính được vẽ như một ống màu xanh nhạt. Trên hình là cơ chất lactate
(màu đỏ), coenzyme NAD
+
, chuỗi 3 acid amin mạch bên (Arg – 109, Arg – 171 và
His – 195; màu xanh), liên quan trực tiếp tới sự xúc tác. Mạch nhánh peptide (màu
hồng) được cấu tạo bởi những phần acid amin còn lại 98 – 111 cũng được thể hiện.
Trong phần khuất của cấu trúc và coenzyme, cấu trúc từng phần được mở ra và

cho phép đến gần vị trí liên kết với cơ chất. Trong phức enzyme lactate NAD
+
được thể hiện, đường nhánh peptide đóng lại trung tâm hoạt động.
12
Acid amin tiền thân của nhiều sinh chất quan trọng
.
Hình B.II.3.a – 1: Cấu trúc Lactate dehydrogenase
Isoenzymes
 Có hai đơn vị cấu trúc LDH khác biệt nhau trong cơ thể sinh vật – M và H – mà có một
chuỗi acid amin hơi khác biệt và do đó đặc tính xúc tác khác nhau. Bởi vì hai đơn vị cấu
trúc này có thể kết hợp để hình thành những tetramer một cách ngẫu nhiên, có tổng cộng
5 isoenzyme khác nhau của LDH trong cơ thể.
 Hình B.II.3a – 2 chỉ ra những chỗ cắt từ những chuỗi acid amin của hai đơn vị cấu trúc,
sử dụng ký hiệu ký tự đơn. Một gen tiền thẫn thông thường có thể được sao chép tại cùng
một điểm trong quá trình phát triển. Hai gen sau đó tiếp tục phát triển độc lập hơn nữa của
mỗi cái trong sự biến đổi và chọn lựa.. Sự khác biệt trong chuỗi giữa những cấu trúc M và
L chủ yếu là bảo toàn – nghĩa là cả hai phần còn lại đều cùng một loại, ví dụ glycine (G)
và alanine (A) hoặc arginine (R) và lysine (K). Sự chuyển đổi không bảo toàn ít thường
xuyên hơn – ví dụ lysine (K) cho glutamine (Q) hay threonine (T) cho acid glutamic (E).
Nói chung, đơn vị H chứa nhiều phần nền có tính acid và ít phần tính baze hơn dạng M, và
do đó nó co một chất mang (–) mạnh. Điều này được ứng dụng để phân chia những
isoenzyme sử dụng phương pháp điện di. Isoenzyme LDH–1, bao gồm 4 đơn vị H, di
chuyển nhanh nhất và M
4
isoenzyme di chuyển chậm nhất.
13