Giáo trình hóa sinh động vật pot

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 233
Quá trình phân giải lecithin do lớp enzyme lecithinase (phospholipase) đây là một tổ
hợp gồm 4 enzyme A,B,C,D. Nhóm enzyme này hoạt động liên hoàn đồng thời. Enzyme A
cắt acid béo thứ nhất, enyime B cắt acid béo thứ 2, enzyme C cắt phosphate, enzyme D cắt
choline. Sản phẩm thu được là các acid béo, glycerine, acid phosphoric và choline.
7. Điều hoà quá trình chuyển hoá lipid.
Trao đổi lipid ởđộng vật chịu ảnh hưởng chi phối của hormone và hệ thần kinh.
7.1. Hệ thần kinh: kể cả hệ thần kinh cao cấp đều có tác dụng rất mạnh đến quá trình
tích luỹ
mỡ, một phần là do những dây thần kinh đi trực tiếp tới mô mỡ, một phần thông qua
hệ hormone. Những hoạt động thần kinh căng thẳng đều làm giảm mỡ tích luỹ trong cơ thể,
động vật thuộc loại hình thần kinh hưng phấn thường khó vỗ béo.
7.2. Hệ hormone: Insuline có tác dụng xúc tiến quá trình tổng hợp mỡ từ nguyên liệu
glucid, nó thực hiện quá trình phosphoryl hoá glucose tạo nguyên liệu cho tổng hợp m
ỡ.
Nhóm corticosteroid của tuyến thượng thận cũng có tác dụng thuận lợi cho quá trình thích luỹ
mỡ. Nhóm hormone sinh dục có tác dụng phức tạp tới quá trình này: hormone sinh dục cái có
tác dụng thúc đẩy quá trình tích luỹ mỡ, ngược lại hormone sinh dục đực lại gây giảm tích luỹ
mỡ.
7.3. Những rối loạn của trao đổi lipid: Sự chuyển hoá lipid có liên quan mật thiết đến
sự chuyển hoá glucid. Khi có sự rối loạn về trao đổi glucid (ví dụ khi có bệnh
đường niệu) thì
sự chuyển hoá lipid sẽđược tăng cường dẫn đến thể ceton tăng. Ở cơ thể khoẻ mạnh, trao đổi
chất tiến hành bình thường, hàm lượng thể ceton của máu rất thấp (1-2mg%). Nhưng khi cơ
thể suy nhược, hoặc khi phải dùng lipid làm chất cho năng lượng chủ yếu (nhất là khi thiếu
Insuline) thì thể ceton ở máu có thể tăng lên rất nhiều (200-300mg%), đây là hiện tượng ceton
huyết. Hậ
u quả của ceton huyết là ceton niệu tức là nước tiểu chứa nhiều thể ceton, lúc này
aceton được hình thành và thải theo hơi thở, theo mồ hôi. Thể ceton gây cho cơ thể trạng thái
toan huyết và làm rối loạn sâu sắc các quá trình hoá sinh học của cơ thể. Đối với loài nhai lại,

trước hết là bò sữa, tình trạng ceton-huyết thường gặp do chăm sóc không đúng kỹ thuật, khi
khẩu phần ăn thừa tinh, thiếu thô.
Khi nói tới rố
i loạn về trao đổi lipid cũng cần nói tới các trạng thái gây ra bởi bệnh lý
của gan, gan nhiễm mỡ v.v. Khi cơ thể thiếu lipid trong khẩu phần sẽ dẫn tới sự thiếu các
vitamin hoà tan trong lipid như vitamin A,D,E,K là các yếu tố dinh dưỡng rất cần thiết. Khi
thiếu các lipid "cần thiết" trong khẩu phần thì sẽ làm ngưng trệ quá trình phân bào làm cho cơ
thể không phát triển được.

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 234
YÊU CẦU CẦN NẮM
CHƯƠNG VII: LIPID VÀ SỰ CHUYỂN HOÁ LIPID
Khái niệm , Vai trò của lipid. Một sốđặc điểm tiêu hoá, hấp thu, vận chuyển và
dự trữ lipid ởđộng vật. Sự phân giải triglycerid. Sự hình thành và chuyển hoá thể
xeton. Sự tổng hợp acid béo và mỡ
Câu 1: Vai trò của lipit đối với động vật?
Câu 2: Sự tiêu hoá và hấp thu lipit?
Câu 3: Vai trò của gan trong trao đổi lipit?
Câu 3: Quá trình β-oxy hoá axít béo? Tính hiệu quả năng lượng khi oxy hoá axít béo
palmetic?
Câu 4: Sự hình thành và chuyể
n hoá thể xêtôn trong mô bào động vật?
Câu 5: Sự tổng hợp axít béo theo vòng soắn Lynen ở mô bào động vật?
Câu 6: Sự tổng hợp Triglyxerit ở mô bào động vật?

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 235
CHƯƠNG VIII
TRAO ĐỔI PROTEIN
1. Ý nghĩa của trao đổi protein ởđộng vật
Trao đổi protein giữ vị trí chủđạo trong toàn bộ quá trình trao đổi vật chất ở sinh vật,

vì bất cứ hiện tượng sống nào cũng đều gắn liền trực tiếp với sự trao đổi protein. Sự sinh
trưởng, phát dục của động vật có nội dung cơ bản là trao đổi protein. Sự di truyền, biến dị
cũng gắn trực tiếp hay gián tiếp đế
n trao đổi protein. Cho nên để hiểu được hiện tượng sống
của sinh vật tiến tới chi phối được hiện tượng này theo hướng có lợi cho con người cần phải
hiểu sâu sắc về trao đổi protein.
Protein quan trong đối với động vật xét theo 2 mặt:
Ý nghĩa về tạo hình: Protein là nền tảng, là loại chất chủ yếu để cấu tạo nên mọi mô bào
sinh dịch, đó là các chất có hoạt tính sinh học quan tr
ọng như enzyme, các kháng thể, các
hormone ; các mô bào như cơ, xương, máu, não, tuỷ Protein trong cơ thểđộng vật luôn
luôn ở trạng thái động, trạng thái trao đổi, luôn luôn được đổi mới tức là ở trạng thái đồng
hoá và dị hoá, đây là cơ sở của mọi sự phát triển ởđộng vật. Bằng phương pháp nguyên tử
đánh dấu, người ta đã biết được thời gian tồn tại của hồng cầu là 2-4 tháng, của enzyme
amylase là 2 giờ, c
ủa bộ xương là 5-10 năm. Chính vì vậy hàng ngày cơ thể luôn luôn đòi hỏi
một nguồn acid amin theo với thức ăn vào để bù đắp lại những bộ phận già cỗi đã bị thải bỏ
trong quá trình dị hoá.
Ý nghĩa về năng lượng: trong quá trình dị hoá một phần protein cũng bị oxy hoá để cho
năng lượng, 1g protein khi oxy hoá hoàn toàn cho ra 4,1 Kcal
2. Đặc điểm của trao đổi protein ởđộng vật
Trao đổi protein có một sốđặc điểm khác với các trao đổi chất khác là:
2.1. Vấn đề chất lượng của protein: Ởđộng vật muốn có quá trình sinh trưởng và phát
dục bình thường thì phải có đầy đủ protein trong khẩu phần. Đầy đủ protein phải hiểu trước
hết là về mặt chất lượng có nghĩa là thành phần các acid amin trong protein. Ở nhiều động vật
nhất là động vật nông nghiệp và người khả năng tự tổng hợp một s
ố acid amin bị hạn chế,
nên những acid amin này bắt buộc phải được cung cấp theo khẩu phần. Đối với đa sốđộng vật
những acid amin này là: Tre, Met, Val, Phe, His, Try, Lyz, Leu, Ileu. Số acid amin không thay
thế này còn phụ thuộc vào giống, lứa tuổi, ví dụ Arg và Gly lại rất thiếu đối với gà con. Đối

với loài nhai lại như trâu, bò, dê, cừu thì nhu cầu acid amin từ thức ăn không căng thẳng lắm
vì có hệ vi sinh vật cộng sinh ởđường tiêu hoá tổng h
ợp được tất cả các loại acid amin
Chất lượng ởđây còn được hiểu theo ý nghĩa về mặt tiêu hoá: dễ hay khó tiêu hoá, ví dụ
protein trong sữa khác với trong gân, ở sữa sự tiêu hoá hầu như hoàn toàn, còn ở gân là rất ít.
2.2. Quá trình hấp thu: Các acid amin hấp thu qua vách ruột theo một tương quan số
lượng nhất định. Ví dụ theo Wiliam tỷ lệ % thích hợp của các acid amin không thay thếđối
với lợn con cho quá trình hấp thu (tính % theo lyzin) như sau:
Lyz: 100; Try: 9; Met và Cys: 34; His: 33; Val: 12;
Tre: 45; Leu: 85; Tyr và Phe: 78; Ileu: 47.

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 236
Tỷ lệ tương quan này khi bị mất cân bằng thì có hai khả năng:
Cơ thể có thểđiều lượng acid amin thiếu vào ruột để bù đủ tương quan về số lượng cho
việc hấp thu được hết acid amin. Những acid amin đó người ta gọi là nguồn ni tơ nội sinh.
Nguồn ni tơ nội sinh này bao gồm những sản phẩm của cơ thể như các enzyme của đường tiêu
hoá (aminase ), các bạch cầu
Nế
u cơ thể không bù đắp được thì những acid amin "thừa" (thừa thiếu) không được hấp
thu sẽ bị thải ra ngoài vì khả năng bù đắp của cơ thể cũng có hạn.
Đây chính là cơ sở của việc bổ xung thức ăn trong xây dựng khẩu phần ăn cho gia súc,
đó chính là sự bổ xung các acid amin thiếu trong thức ăn, bằng cách đó đã nâng cao được chất
lượng thức ăn, biến thức
ăn rẻ tiền thành thức ăn có giá trị.
2.3. Cơ thể không dự trữđược protein: Mỗi cơ thể chỉ sử dụng protein tới một mức độ
nhất định, nếu thừa nó sẽ bị thải ra ngoài dưới dạng ure, uric hoặc bị biến đổi sang dạng
đường, lipid để dự trữ. Quá trình tích luỹ protein chỉ có ởđộng vật non, động vật mới ốm dậy.
Người ta đưa ra khái ni
ệm về cân bằng nitơ như sau: Cân bằng nitơ là xét số lượng nitơđưa
vào cơ thể (theo thức ăn, nước uống ) và số lượng nitơ bài tiết ra ngoài cơ thể theo phân,

nước tiểu, mồ hôi trong một khoảng thời gian nhất định.
Trong quá trình sống của động vật có ba trạng thái:
Cân bằng dương: Σ N đưa vào cơ thể > Σ N đưa ra khỏi cơ thể. Hiện tượng này có ở
động vật non, động vật mới ốm dậy, động vật có chửa.
Cân bằng: Σ N đưa vào cơ thể = Σ N đưa ra khỏi cơ thể. Hiện tượng này có ởđộng vật
trưởng thành (người 24-45 tuổi).
Cân bằng âm: Σ N đưa vào cơ thể < Σ N đưa ra khỏi cơ thể. Hiện tượng này có ởđộng
vật già, suy thoái, đang ốm.
Hình 8.1. Đồ thị về quá trình tích luỹ N ở một cơ thểđộng vật trong quá trình sống
Động vật trưởng thành, hàng ngày đòi hỏi một lượng protein tối thiểu để bảo đảm đủ
thay thế các mô bào, các hoạt chất như enzyme, hormone, kháng thể đã già cỗi. Lượng
protein tối thiểu đó người ta gọi là protein minimum. Số lượng này khác nhau ở các động vật,
nhưng nhìn chung vào khoảng 1g/1kg khối lượng/1ngày. Lý do sinh vật không dự trữ protein
là vì m
ỗi sinh vật trong quá trình tiến hoá trong môi trường sinh thái đã có kích thước nhất
định, vì protein là nền tảng của cấu tạo mô bào, tế bào nên protein không thể tích luỹ vô tận,
nó sẽ làm phá vỡ kích thước đã được cốđịnh đó của sinh vật.
3. Tiêu hoá và hấp thu protein
Protein nói chung được đưa vào cơ thể thông qua con đường tiêu hoá. Trong ống tiêu
hoá những protein nào có tính dễ hoà tan trong nước thì khả năng tiêu hoá cao như globulin,

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 237
albumin của trứng, sữa, còn những protein nào kém hoặc không hoà tan trong nước thì tiêu
hoá hoá khó khăn hoặc không tiêu hoá được như protein của gân, dây chằng
* Ở xoang miệng: không có enzyme tiêu hoá protein, ở miệng protein chỉ chịu tác động
cơ học (tuy nhiên ở miệng có peptidase của VSV cư trú trong xoang miệng, chúng phân huỷ
protein thành những chất có mùi hôi).
* Ở dạ dày: Đây là khu vực tiêu hoá protein mạnh nhất, vì ởđây có đủ điều kiện tối ưu
để tiêu hoá protein đó là:
pH =1,5-2,5. Môi trường acid này là do tế bào phụ tiế

t HCl, độ pH này có tác dụng là
môi trường sát trùng tốt, hầu hết các tạp trùng bị tiêu diệt trong môi trường này; làm chương
nở protein làm cho các liên kết peptide dễ bị enzyme tác động, một số liên kết peptide bị thuỷ
phân ngay ở môi trường acid này, nên ở những động vật vì lý do nào đó mà ảnh hưởng tới độ
pH này thì sẽảnh hưởng tới sự tiêu hoá protein, đặc biệt ởđộng vật non đang bú sữa mẹ,
người ta phải cho uống thêm dịch vị nhân tạ
o. HCl còn có tác dụng hoạt hoá enzyme
pepsinogen.
Enzyme pepsin: do tế bào chính ở thân vị tiết ra, khi mới tiết ra ở dạng pepsinogen
chưa có hoạt tính, có khối lượng phân tử 42.000 dalton, nó bị che phủ bởi một peptide có khối
lượng phân tử 7.000 dalton (hình 8.2). Dưới tác dụng của H
+
đoạn peptide này bị cắt đi, giải
phóng trung tâm hoạt động, trở thành pepsin hoạt động. Khi hoạt động nó lại hoạt hoá
pepsinogen, quá trình này mạnh hơn do H
+
. Pepsin có hoạt lực phân giải protein cao nhất
trong các enzyme tiêu hoá protein (2gam/1 giờ phân giải được 50kg lòng trắng trứng).
Hình 8.2. Mô hình về pepsinogen
Pepsin là enzyme peptidase nội, nó cắt liên kết peptide ở giữa phân tử tạo thành các
đoạn peptide và cắt liên kết peptide đặc hiệu, liên kết peptide có các acid amin mạch vòng.
Tuy nhiên nếu đủ thời gian thì tất cả các liên kết peptide đều bị cắt.
Chimozin (Rennin): là enzyme có ởđộng vật non trong giai đoạn bú sữa. Tác dụng
chính của enzyme này là làm đông vón caseinogen thành caseinoat Ca
++
để lưu lại ở dạ dày
cho pepsin tác dụng.
Dạ dày cũng là protein nhưng không bị pepsin phân giải, đó là do niêm mạc dạ dày
được phủ bởi một lớp polisacarid (mucoproteid), mặt khác pH của mô dạ dày là 7,3 không

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 238
phù hợp với hoạt động của pepsin, ngoài ra nó còn bị chi phối bởi hệ thần kinh. Những hoạt
động thần kinh căng thẳng và kéo dài thường dẫn đến đau dạ dày.
* Ở ruột non: Môi trường ởđây là kiềm pH=8-9. HCl từ dạ dày đưa xuống bị trung hoà
bởi các bicarbonat do dịch tuỵ tiết ra:
NaHCO
3
+ H
+
> Na
+
+ H
2
CO
3
Các enzyme tiêu hoá protein ởđây do tuyến tuỵ tiết ra là chủ yếu, một phần do tuyến
ruột tiết ra.
Tuyến tuỵ tiết ra các enzyme sau:
Trypsinogen: Trypsinogen có khối lượng 23.000 dalton chưa có hoạt tính, dưới tác
dụng của enterokinase do tuyến ruột tiết ra nó được hoạt hoá thành trypsin có hoạt tính.
Hình 8.3. Cấu trúc phân tử trypsinogen
Trong trypsinogen His bị dây nối phụ kéo lệch khỏi vị trí trung tâm hoạt động xa Ser
(hình 7.3). Dưới tác dụng của Entero kinase cắt liên kết Lyz-Val và các liên kết phụ làm cho
His trở về trung tâm hoạt động. Khi hoạt động trypsin lại có tác dụng hoạt hoá trypsinogen.
Trypsin cắt liên kết giữa của chuỗi peptide và liên kết có chứa các acid amin kiềm tính, tuy
nhiên nếu có đủ thời gian thì nó cũng cắt hết tất cả các liên kết còn lại.
Chimotrypsinogen: khi mới tiết ra ở
trạng thái chưa hoạt động, phân tử gồm 246 acid
amin, có 5 cầu disunfid (hình 8.4). Khối lượng phân tử 21.000 dalton, nó được hoạt hoá bởi
Trypsin. Quá trình hoạt hoá như sau:

Hình 8.4. Cấu trúc của chimotrypsin

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 239
Trypsin cắt liên kết peptide 14-15, chimotrypsinogen chuyển thành π chimotrypsin có
hoạt lực nhưng cấu trúc không bền và hoạt lực yếu.
Trypsin cắt liên kết peptide 114-115 (Ser và Arg), chimotrypsinogen chuyển thành β
chimotrypsin không có hoạt lực.
Trypsin cắt liên kết peptide 148-149 (Tre và Asp) chimotrypsinogen tạo thành 3 đoạn
peptide nối với nhau bằng 5 liên kết disunfid chuyển thành α chimotrypsin có hoạt lực cao và
bền vững trong môi trường base và acid. Chimotrypsin có tác dụng cắt liên kết peptide tạo bởi
acid amin mạch vòng, Leu, ILeu và Met.
Carboxyl peptidase: khi mới tiết ở dạng pro carboxyl peptidase chưa có hoạt tính, nó
được hoạt hoá bởi trypsin và chimotrysin tạo thành 2 dạng hoạt động A và B. Chúng có tác
dụng cắt liên kết peptide ởđầu có nhóm carboxyl (-COOH). Dạng A cắt liên kết peptide phía
–COOH tạo bởi acid amin trung tính, dạng B cắt liên kết peptide phía –COOH tạo bởi acid
amin kiềm tính. Đặc điểm của enzyme này là hoạt động phải có Zn
++
tham gia, Zn
++
là cầu nối
giữa enzyme với cơ chất (hình 8.5).
Liên kết peptide được cắt
RC
O
N
H
C
H
R'
CH

2
COO-
Zn2+
Enzyme carboxyl peptidase
Hình 8.5. Zn
2+
là cầu nối giữa enzyme với cơ chất
Vách ruột tiết ra các enzyme:
Enterokinase có tác dụng hoạt hoá trypsinogen do tuyến tuỵ tiết ra.
Amin peptidase có tác dụng cắt liên kết peptide từ phía các acid amin dư nhóm NH
2
.
Dưới tác dụng của các enzyme kể trên protein được phân giải thành các acid amin.
Đối với nhóm nucleoproteid do enzyme nuclease phân giải, bao gồm: Ribonuclease
phân giải RNA và desoxiribose phân giải DNA thành nucleotide. Nucleotidase phân giải
nucleotide thành các base, đường và phot phat.

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 240
Sự tiêu hoá protein phụ thuộc vào chất lượng protein và trạng thái đường tiêu hoá.
Trong điều kiện bình thường, protein của sữa tỷ lệ tiêu hoá đạt 95-97%, thịt nạc 80-85%, gân
dây chằng rất ít.
Phần lớn các acid amin được hấp thu qua vách ruột khá dễ dàng, phần còn lại không
được hấp thu cùng với protein không được tiêu hoá sẽ chuyển xuống ruột già, ởđây nó bị
phân huỷ do VSV của ruột già. Sự hấp thu các acid amin qua vách ruột theo nhiều cơ chế, chủ
yế
u là cơ chế tích cực đòi hỏi năng lượng của ATP. Cách thứ hai là dưới dạng γ-Glutamin-
acid amin.
Trong điều kiện bình thường peptide, protein không được hấp thu qua vách ruột, nguyên
nhân là do ý nghĩa sinh học của nó. Bình thường cơ thể có các phản ứng miễn dịch, là phản
ứng chống lại các dị vật là protein. Vì protein là chất mang sự sống, nó có thể là virut, vi

khuẩn nên cơ thể phải cảnh giác với những dị vật này và trong quá trình ti
ến hoá đã sinh ra
các kháng thể miễn dịch, đó là những protein có khả năng chống lại các dị vật trên (các kháng
nguyên), đây là phản ứng tự vệ của cơ thể. Khi protein phân giải thành các acid amin nó
không còn tính đặc trưng sinh học nữa mới được hấp thu. Có hai trường hợp ngoại lệ:
Nếu uống thật nhiều lòng trắng trứng thì trong nước tiểu phân tích thấy có chất này, sự
hấp thu này là bịđộng, cơ thể bị
trúng độc, nó được đào thải ra ngoài qua nước tiểu.
Trường hợp gia súc sơ sinh trong tuần lễđầu nó hấp thu kháng thểở sữa đầu của mẹ
(hấp thu chủđộng), đây là cách truyền kháng thể của mẹ cho con. Trong sữa đầu của mẹ có
rất nhiều kháng thể, đặc biệt là nhóm IgA là kháng thể gây miễn dịch cục bộ. Trong sữa đầu
còn có chất ức chế trypsin nên kháng thể không bị phân giải. Việc hấp thu kháng thể
theo con
đường ẩm bào. Gia súc sơ sinh rất cần bú sữa đầu, nếu không tỷ lệ tử vong sẽ cao. Sau tuần lễ
đầu thì khả năng này sẽ bị hết.
Acid amin được hấp thu qua vách ruột vào tĩnh mạch, qua tĩnh mạch cửa về gan rồi
theo hệ tuần hoàn đến các mô bào hoặc gan sử dụng để tổng hợp nên protein của cơ thể.
4. Sự chuyển hoá trung gian của acid amin
Acid amin sau khi được hấp thu được đư
a vào máu, một phần sẽđược giữở gan, một
phần sẽđược chuyển tới các cơ quan, các mô bào khác. Lượng acid amin đó cùng với số acid
amin hình thành trong quá trình phân giải đổi mới của mô bào, hàng ngày hợp thành lượng
acid amin chung được đưa vào vòng chuyển hoá. Lượng này nhiều hay ít là tuỳ loài sinh vật,
tuỳ trạng thái trao đổi chất của cơ thể. Cách chuyển hoá của acid amin có thể theo hai hướng:
Hướng thứ nhất là dùng vào quá trình sinh tổng hợp thành peptide, protein, trong đó
thường xuyên nhất là sinh tổng h
ợp enzyme, kháng thể và hormone.
Hướng thứ hai là chuyển hoá phân giải, thông qua con đường này acid amin bị mất nitơ
biến thành các cetoacid và được chuyển hoá, oxy hoá đến dạng CO
2

và H
2
O, đồng thời giải
phóng ra năng lượng dùng cho các nhu cầu sống của cơ thể. Ni tơđược bài tiết ởđây chủ yếu
dưới dạng muối amon, ure và acid uric.
4.1. Sự phân giải acid amin
Trong cơ thểđộng vật acid amin có thể bị phân giải thông qua 3 phản ứng điển hình là
phản ứng khử amin, phản ứng chuyển amin và phản ứng khử carboxyl. Nguồn acid amin đi
vào con đường phân giải chủ yếu là từ các acid amin nội sinh (t
ừ các hormone, enzyme, các

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 241
kháng thể hoặc từ các tế bào già cỗi bị phân giải do hệ thống catepsin nằm trong lyzoxom),
còn từ thức ăn là rất ít.
4.1.1. Phản ứng khử amin
Phản ứng này được tiến hành mạnh ở gan, vách ruột. Trong phản ứng này acid amin bị
phân giải thành các cetoacid và amiac. Trong giới sinh vật có nhiều cách thực hiện phản ứng
khử amin, còn trong mô bào động vật thì con đường khử amin theo con đường oxy hoá dưới
tác dụng của nhóm enzyme oxydase. Đối với acid amin hàng D thì có coenzyme là FAD
+
, đối
với acid amin hàng L thì coenzyme là FMN
+
.
Phản ứng diễn ra như sau:
FMNH
2
+ O
2
> H

2
O
2
(peroxyt hydrogen) + FMN
Catalase
H
2
O
2
(peroxyt hydrogen) > H
2
O + O
2
FMNH
2
không đưa cặp H
+
vào chuỗi hô hấp, nó đưa cho oxy nên gọi là enzyme
oxydase.
H
2
O
2
là chất độc đối với cơ thể nên nó được catalase chuyển hoá thành nước và oxy
phân tử. Chiều của phản ứng này không có chiều nghịch, đây là con đường phân giải triệt để
acid amin. Enzyme oxydase có tính đặc hiệu không cao, một enzyme có thể khửđược hàng
chục acid amin
Sự khử amin thuận nghịch của acid glutamic:
Acid glutamic có vai trò đặc biệt quan trọng trong trao đổi protein, enzyme thực hiện
phản ứng khử amin của nó là glutamat dehydrogenase có nhóm ghép là NAD

+
hoặc NADP
+
.
Đây là enzyme bố trí ở trong ty lạp thể, có hoạt lực cao ở gan và tuyến thượng thận. Phản ứng
như sau:
Ý nghĩa của phản ứng: là phản ứng có tính thuận nghịch cao, thông qua phản ứng
nghịch là con đường amin hoá các hợp chất hữu cơ, biến NH
3
là chất độc đối với cơ thể thành

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 242
sản phẩm có giá trị (phản ứng là cửa ngõ để đưa chất vô cơ NH
3
vào thế giới hữu cơ). Phản
ứng theo chiều nghịch chủ yếu xảy ra ở thế giới thực vật và VSV.
Phản ứng theo chiều nghịch là cơ chế giải quyết lượng NH
3
khi cơ thể bị trúng độc
kiềm.
Vai trò của acid glutamic trong trao đổi acid amin là rất lớn, acid glutamic là chất khởi
thuỷ của các acid amin, nó đóng vai trò cung cấp nhóm amin chủ yếu cho quá trình tổng hợp
các acid amin khác thông qua phản ứng chuyển amin.
Đối với một số acid amin đặc biệt như SER, CYS, TRE, HIS, TRY, ASP phản ứng khử
amin của chúng đi theo con đường khử nước. Enzyme thực hiện phản ứng này là
dehydrogenase có nhóm ghép là phospho piridoxal là dẫn xuất của VTM B
6
.
CH
2

OH
N
CH
2
HO
H
3
C
OH
VTMB6
CH
2
OH
N
CH
2
HO
H
3
C
O
P
O
E
OH
O
Photphopyridoxal
Ví dụ phản ứng khử amin của serin:
4.1.2. Phản ứng chuyển amin
Trong chuyển hoá acid amin ở mô bào động vật cũng như sinh vật khác, phản ứng

chuyển amin giữ một vai trò quan trọng hàng đầu. Thông qua phản ứng này thế giới thực vật
và vi sinh vật có khả năng tạo nên các acid amin mới. Khả năng này cũng có ở mô bào động
vật, tuy nhiên ởđây có hạn chế hơn. Phản ứng này diễn ra mạnh ở gan, vách ruột. Phản ứng
được thực hi
ện bởi hệ thống enzyme đặc biệt gọi là transaminase (còn gọi là amin ferase).
Đây là nhóm enzyme phức tạp có kích thước phân tử khá lớn (255acid amin ≈ 25.500 dalton),
có nhóm ghép cũng là phosphopiridoxal. Sơđồ phản ứng như sau:
Acid amin Cetoacid Cetoacid mới Acid amin mới
Đây là phản ứng thuận nghịch, trong cơ thểđộng vật chất cho amin thường là những
acid amin cần khử amin, chất nhận thường là α- cetoglutarat, trong trường hợp cần tổng hợp
các acid amin thì chất cho amin thường là acid glutamic.
Cơ chế của phản ứng thực hiện qua chất trung gian là kiềm shiff (hình 8.6).

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 243
Trong cơ thểđộng vật có hai cặp phản ứng chuyển amin thực hiện khá mạnh, đó là:
Cặp thực hiện bởi enzyme Glutamat - Oxaloaxetat - Transaminase (GOT)
Cặp thực hiện bởi enzyme Glutamat - Pyruvat - Transaminase (GPT)

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 244
Hình 8.6. Cơ chế phản ứng chuyển amin
Hai cặp enzyme GOT và GPT hoạt động mạnh ở gan, cơ, tim và nhiều mô bào khác.
Trong chăn nuôi việc định lượng hoạt lực các enzyme này có ý nghĩa quan trọng, thông qua
hoạt lực của chúng, người ta có thể biết được cường độ chuyển hoá acid amin, từđó gián tiếp
biết được cường độ trao đổi protein cũng như trao đổi chất nói chung của con vật, đồng thời
có thể xét đoán về
phẩm chất con giống, khả năng hấp thu thức ăn, khả năng sinh trưởng và
phát triển Trong nhiều trường hợp người ta thấy có mối liên quan chặt chẽ giữa tính di
truyền với các chỉ số enzyme này. Trong thú y việc định lượng hai enzyme này trong máu có
ý nghĩa trong chẩn đoán bệnh về tim và gan. Hoạt lực hai enzyme này trong máu là hoạt lực
của enzyme do tế bào bị vỡ, có hai khả năng bị vỡ, có thể mô bào phát triển mạnh thì t

ế bào
cũ bị vỡ nhiều như trong trường hợp ung thư, hoặc có khả năng bị vỡ do bệnh lý như trường
hợp bị hoại tử. Vì vậy khi xét nghiệm thấy hoạt lực GOT tăng cao thì nghi có bệnh về tim
(enzyme này có nhiều ở tim), nếu GPT tăng thì nghi có bệnh về gan (enzyme này có nhiều ở
gan).

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 245
4.1.3. Phản ứng khử carboxyl
Phản ứng này thực hiện bởi hệ thống enzyme decarboxylase cũng có nhóm ghép là
phospho piridoxal, enzyme này có tính đặc hiệu cho từng loại acid amin. Sơđồ phản ứng như
sau:
COOH
C - NH
2
R
+
C - NH
2
R
CO2
Decacboxylase
Acid amin Amin h
ữu cơ
Quá trình khử carboxyl diễn ra ở tất cả các mô bào với cường độ biến đổi khác nhau.
Các acid amin sau khi bi
ến thành các amin tương ứng, trừ vài trường hợp còn nói chung đều
có có ho
ạt tính sinh học cao, một số chất còn có hoạt lực dược học và có vai trò quan trọng
đối với hoạt động sống cuả cơ thể. Ví dụ:
S

ự biến đổi của Tyrosine:
Tyrosine Tyranin Nor adrenalin Adrenalin
Adrenalin và Nor adrenalin là hormone c
ủa tuyến thượng thận.
S
ự biến đổi của Tryptophan:
Serotonin và melatonin là hormone của tuyến tùng điều khiển về tính dục, là "con mắt
th
ứ ba" gây sinh đẻ theo mùa, nó nhận cảm về ánh sáng ngày ngắn, ngày dài.

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 246
Sự biến đổi của Histidin:
Histamin là chất kích thích mạnh lên tế bào thần kinh gây cảm giác đau. Ở các mô liên
k
ết có các tế bào phì đại có các túi chứa histidin. Khi bị viêm, bị vấp ngã, các túi này vỡ giải
phóng histidin, histidin b
ị enzyme decarboxylase tác động tạo ra histamin gây nên đau đớn.
N
ếu lượng hidamin quá lớn gây nên hiện tượng choáng ngất. Histamin còn gây nên hiện
t
ượng dịứng (nọc ong và một số vỏ cây có các chất có tác dụng hoạt hoá enzyme
decarboxylase c
ủa histidin tạo nên histamin nên gây đau, dịứng). Với lượng nhỏ histamin có
d
ược tính làm tăng co bóp cơ trơn, giãn mạch quản và tăng tính thấm của thành mạch quản,
gây gi
ảm huyết áp, trong sản khoa có thể dùng nó để trợ lực co bóp cơ tử cung.
S
ự biến đổi của Acid glutamic:
Decarboxylase

Acid glutamic >
γ -amin butylic acid (GABA).
GABA là chất đóng vai trò quan trọng trong điều hoà hoạt động thần kinh trung ương.
Nó
ức chế sự dẫn truyền ở xinap. Vì lý do nào đó mà enzyme decarboxylase của acid
glutamic không
đủ hoặc thiếu acid glutamic, làm lượng GABA thiếu, không gây ức chếđược
s
ẽ gây nên loạn thần kinh, nhẹ là mất ngủ, ngược lại nếu GABA sinh ra quá nhiều thần kinh ở
trạng thái ức chế.
S
ự biến đổi của Lyzin và Ornitin:
- CO
2
Lyzin: CH
2
-(CH
2
)
3
-CH-COOH > CH
2
-(CH
2
)
3
-CH
2
-NH
2

⎢ ⎢ ⎢
NH
2
NH
2
NH
2

Lyzin Cadaverin

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 247
- CO
2
Ornitin: CH
2
- (CH
2
)
2
- CH- COOH > CH
2
- (CH
2
)
2
- CH
2
- NH
2

⎢ ⎢ ⎢
NH
2
NH
2
NH
2
Ornitin Putrescin
Cadaverin và Putrescin là nh
ững chất hết sức độc đối với cơ thể (cadaverus là xác chết,
putrus là s
ự thối rữa) chỉ cần 1mg putrescin tiêm vào máu sẽ làm chết một con ngựa 500kg
ngay t
ức khắc. Chính vì độc tính của nó nên trong cơ thể không có 2 loại enzyme khử
carboxyl của 2 loại acid amin này, nó thường do vi khuẩn phân huỷ.
Nhìn chung các amin h
ữu cơđều có hoạt tính sinh học ở mức độ khác nhau. Nếu ở nồng
độ thích hợp thì nó là các dược liệu quý.
Các amin h
ữu cơ sau khi hết tác dụng sẽđược thoái hoá theo con đường khử amin và
oxy hoá nh
ờ enzyme mono amin oxydase để tạo NH
4
+ và aldehydeyd. Các aldehydeyd tiếp
t
ục oxy hoá để tạo thành acid cacboxylic và tiếp tục oxy hoá thành CO
2
và H
2

O.
5. Sự thối rữa của protein ở ruột già do vi khuẩn
Tuỳ theo khẩu phần, tuỳ loại thức ăn mà lượng protein bị thừa đến ruột già ít nhiều khác
nhau. T
ỷ lệ này còn phụ thuộc vào hoạt động của enzyme tiêu hoá, sự hấp thu và bệnh đường
ru
ột Trong ruột già số lượng vi khuẩn rất lớn (1g phân trung bình có 17 tỷ vi khuẩn), trong
đó có nhiều chủng loại khác nhau, nhiều nhất là E.coli. Người ta chia vi khuẩn ruột già làm 2
nhóm:
Nhóm vi khu
ẩn có ích: giúp cho cơ thể sản sinh một loạt các chất cần thiết, nhất là
vitamin nhóm K, E
Đối với trâu bò, ngựa, thỏ, ngỗng còn đóng vai trò phân giải cellulose
thành acid béo bay h
ơi và vitamin nhóm B cho cơ thể. Qúa trình này diễn ra ở manh tràng.
Nhóm vi khu
ẩn có hại: trong điều kiện bình thường nhóm vi khuẩn này ở trạng thái bị
ứ
c chế nên nó không gây hại. Khi bị rối loạn thức ăn nó hoạt động mạnh và gây hại. Đối với
th
ức ăn protein, tất cả các hoạt động của vi khuẩn đều gây hại, vì nó sản sinh ra các chất độc
nh
ư cadaverin, putrescin, indol, scatol, phenol Những sản phẩm này thấm qua vách ruột vào
máu gây
độc cho cơ thể. Cơ thểđối phó bằng cách trung hoà độc tính của nó ở gan. Gan là cơ
quan khửđộc các chất này. Ởđây các chất này bị oxy hoá sau đó được ghép với H
2
SO
4
hoặc

v
ới acid glucoronic tạo thành các hợp chất kép không độc và được thải ra ngoài qua nước tiểu
(hình 8.7). Các h
ợp chất kép định lượng qua nước tiểu có tên là indican, hàm lượng indican
đánh giá khả năng tiêu hoá hấp thu protein của cơ thể.

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 248
N
H
N
H
CH
3
O
N
H
CH
3
N
H
OH
N
H
OHSO
3
COOH
Indol
Scatol
Indoxyl
N

H
CH
3
OH
Scatoxyl
Indolsulfu
r
ic
Scatoxylglucoronic
Hình 8.7. Sơđồ chuyển hoá của Indol
6. Sự bài tiết các chất cặn bã chứa nitơ
Trong quá trình phân giải acid amin cũng như một số sản phẩm chứa nitơ khác như các
base purin, pirimidin amiac th
ường xuyên được hình thành, đó là những chất độc, do đó cơ
thể phải thường xuyên giải quyết sựứđọng amiac. Cách bài tiết chất cặn bã này khác nhau ở
các sinh vật. Ở loài sinh vật có cấu tạo thô sơ như amid và sống trong môi trường nước thì
amiac bài ti
ết trực tiếp ra tế bào dưới dạng ion amoni (NH
4
+
). Ở những sinh vật có cấu tạo
ph
ức tạp và môi trường nước bắt đầu bị hạn chế nhưđộng vật cao đẳng sống trên cạn thì NH
3
trước khi bài tiết phần lớn được chuyển sang dạng hợp chất ure, gọi là động vật bài tiết ure.
M
ột sốđộng vật trong quá trình phát triển có trải qua giai đoạn phát triển trong trứng
là môi tr
ường hết sức hạn chế về nước, hơn nữa hình thức di chuyển lại là bay thì sản phẩm
bài ti

ết chứa nitơ chủ yếu là acid uric (vì uric kém hoà tan trong nước).


Ure Acid uric
Ởđộng vật có vú sản phẩm bài tiết chứa nitơ gồm nhiều dạng, trong đó chủ yếu là ure
(chi
ếm 90% sản phẩm chứa nitơ trong nước tiểu), bên cạnh ure còn có các muối amon như
sunphat amon, oxalat amon, phosphate amon, những muối này hình thành ngay ở tế bào thận,
m
ột phần acid uric và sản phẩm phân giải của nó là alantoin.
C
NH
2
NH
2
O
N
N
N
N
H
OH
OH
HO

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 249
6.1. Sự vận chuyển amiac trong cơ thể.
Tất cả các mô bào, các tế bào đều có hình thành nên amiac. Từ mô bào nó được chở tới
gan và th
ận dưới dạng glutamin. Quá trình hình thành glutamin được thực hiện bởi enzyme

glutamin syntetase:
- H
2
O O
COOH- CH- (CH
2
)
2
- COOH + NH
3
> COOH- CH- (CH
2
)
2
- C

⎢ ATP, Mg
++
⎢ NH
2
NH
2
NH
2

Acid glutamic Glutamin
Glutamin chi
ếm 1/5 tổng số nitơ phi protein trong máu, ở dạng này chúng được chở tới
gan, th
ận để tổng hợp nên các sản phẩm bài tiết.

Amiac là ch
ất độc đối với tế bào, đặc biệt là tế bào thần kinh vì khi ứđọng nó làm thay
đổi pH của môi trường bào tương, gây trạng thái kiềm, mặt khác nếu lượng amiac quá lớn,
l
ượng α-cetoglutarat bị huy động quá nhiều làm tắc chu trình Krebs làm tế bào thiếu năng
l
ượng.
Nhi
ều nghiên cứu đã chứng tỏ hiệu ứng độc lớn nhất của NH
3
trong não bao gồm sự
thay đổi pH của tế bào và làm cạn kiệt cơ chất của chu trình Krebs. Dạng mang proton của
amonium (NH
4
+
) có tính acid yếu và dạng không mang proton có tính base mạnh. Khi chuyển
hoá t
ạo nhiều NH
4
+
sẽ gây nên Kiềm hoá dịch tế bào.
Ở gan và thận glutamin được sử dụng vào các mục đích sau:
Chuy
ển amin cho các cetoacid để tạo ra các acid amin mới.
Chuy
ển amin để tạo các base purin, pirimidin.
Gi
ải phóng NH
3
để tổng hợp ure, quá trình này được thực hiện ở gan.

Gi
ải phóng NH
3
để tạo các muối amon và bài tiết. Quá trình này thực hiện ở thận. Ởđây
Na
+
được giải phóng ra khỏi muối của nó và được tế bào thận hấp thu trở lại nhường chỗ cho
NH
4
+

NH
4
+
+ NaHCO
3
> Na
+
+ NH
4
HCO
3

6.2. Sự tổng hợp và bài tiết ure (chu trình Ornitin)
Quá trình tổng hợp ure được thực hiện ở ty lạp thể của tế bào gan của động vật có vú,
động vật ở cạn. Quá trình này được thực hiện bởi một hệ thống enzyme hoạt động liên hoàn
v
ới nhau gọi là chu trình ornitin bao gồm các phản ứng sau:

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 250

1. Tạo carbanyl phosphate do enzyme carbanyl phosphate syntetase
C = O
NH
2
O - P = O
CO2 + NH3
2AIP
2ADP+Pi
Carbanyl p.syntetase
OH
OH
Carbanyl photphat
2. T
ạo xidrulin do enzyme ornitin carrbanyl phosphate transferase
C = O
NH
2
O - P = O
OH
OH
Carbanyl photphat
H
2
N
CH COOH
(CH
2
)
3
NH

2
C = O
NH
2
NH
(CH2)3
CH - NH
2
COOH
+
Ornitin
Xit
r
ulin
-H3PO4
3. Ghép thêm NH
3
từ acid aspartic do enzyme argino succinat syntetase

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 251
4. Phản ứng tạo arginin do enzyme arginosuccidase
5. Tạo ure do enzyme arginase ( enzyme này chỉ có ở tế bào gan động vật bài tiết ure)
Ure hình thành ở gan được đưa ra máu và được bài tiết chủ yếu qua nước tiểu, do đó
trong máu bao gi
ờ cũng có một lượng ure đang di chuyển nhất định, lượng này thay đổi ở các
loài
động vật, nhìn chung chúng chiếm khoảng 1/2 nhóm nitơ phi protein, tỷ lệ này ởđộng vật
ăn thịt cao hơn động vật ăn cỏ. Ure chiếm gần 90% lượng nitơ của nước tiểu. Một phần ure
được bài tiết qua mồ hôi, qua nước bọt. Ở người và ngựa ure bài tiết qua mồ hôi khá lớn.
Động vật nhai lại ure nước bọt có ý nghĩa lớn vì tới dạ cỏ nó được phân giải thành amiac,

amiac l
ại được VSV dạ cỏ chuyển hoá thành acid amin và thành protein của bản thân tế bào
VSV. VSV l
ại là nguồn protein cho loài nhai lại, đây là chu trình chuyển hoá khép kín của
nit
ơở loài nhai lại, nhờ vậy tiết kiệm được nguồn nitơ.
6.3. Sự bài tiết acid uric
Acid uric là dạng bài tiết chất cặn bã chứa
nit
ơ chủ yếu của gia cầm, các loài chim, bò sát,
nhuy
ễn thể. Acid uric còn có thể là dẫn xuất
tr
ực tiếp của quá trình chuyển hoá base purin
Ngu
ồn gốc nitơ trong acid uric đều xuất
phát t
ừ NH
3
do sự chuyển và khử amin (hình
8.8).
Hình 8.8. Nguồn gốc N trong acid uric

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 252
Sự chuyển hoá từ adenin:
Sự chuyển hoá từ guanin:
Acid uric là một chất kém hoà tan trong nước nên khi bài tiết nó thường ở trạng thái
huy
ễn dịch, chất trắng trong phân gia cầm là dạng muối của acid uric. Acid uric cũng có ở
nước tiểu của động vật có vú, nhưng ởđây nó chỉ là sản phẩm hết sức phụ của sự chuyển hoá

base purin.
Tr
ừ loại linh trưởng còn tất cả các loài động vật có vú khác còn bài tiết nitơ dưới dạng
alantoin là s
ự chuyển hoá của acid uric dưới tác dụng của enzyme uriase. Phản ứng như sau:

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 253
Alantoin còn có thể bị vỡ ra thành 2 phân tử ure và acid oxalic ( COOH – COOH).
Khi b
ị rối loạn trao đổi aciduric, aciduric bịứđọng trong máu nó sẽ liên kết lại thành
h
ạt đọng lại ở các khớp sụn gây nên bệnh gut. Acid uric thường đọng ở khớp ngón chân, ngón
tay,
ở dái tai, ở bể thận, nếu ở bể thận thì có thể gây sỏi thận.
Ở loài nhện sự bài tiết nitơ là guanin, ở cá mè là acid trimetyl aminoacid:
N
CH
3
H
3
C
CH
3
O
7. Chuyển hoá của các protein phức tạp.
7.1. Sự chuyển hoá của hemoglobine.
Trong phần này chúng ta chỉ xem xét sự thoái hoá hemoglobine và sự hình thành sắc tố mật.
Các khía c
ạnh này rất hay được đề cập trong thực tế.
Đời sống trung bình của hồng cầu ở các sinh vật là khác nhau: ở người là 126 ngày, thỏ,

mèo là 45-68 ngày, l
ợn 62-71 ngày, chó là 107 ngày và ở gà là 28 ngày. Hồng cầu bị phân
gi
ải do già hoặc do ảnh hưởng của ngoại cảnh (tác động cơ học, vấp, ngã ). Nơi phân huỷ
hồng cầu là gan và lách ( khi bị sốt rét, lách làm việc quá sức nên bị sưng, gây báng bụng, da
b
ị vàng do hồng cầu vỡ nhiều, sắc tố mật tràn ra niêm mạc gây hoàng đản).
Ở gan và lách tế bào thực bào làm vỡ màng hồng cầu, hemoglobine giải phóng bị cắt
m
ột dây nối metyl (= CH -) tạo thành verdoglobin. Nếu hồng cầu bị vỡở máu thì
verdoglobine s
ẽ kết hợp với haptogobin (yếu tố vận chuyển nằm trong tiểu phần β-globulin)
để vận chuyển tới gan hoặc lách. Ở gan và lách haptoglobine được tách ra.
Quá trình ở gan: ở gan globin được tách ra khỏi verdoglobine và vào con đường
chuyển hoá của protein. Fe
+2
tách ra được liên kết với globulin tạo thành feratin và được đưa
ra máu mang tên là transferin rồi chuyển tới tuỷ xương để tổng hợp nên hồng cầu mới.
Vòng pocfirin đã vỡ, dưới tác dụng của enzyme oxygenase bị mởở C
α
giải phóng CO,
tách Fe
+2
và nước với sự tham gia của CO
2
, NADPH
2
để tạo thành biliverdin có màu xanh ve,
đây là yếu tố tạo nên sắc tố mật. Chất này chiếm 15-20% khối lượng khô của mật người.
Biliverdin tác dụng với NH

2
tạo thành bilirubin. Hai chất biliverin và bilirubin không
hoà tan trong nước mà hoà tan trong lipid, là chất độc đối với cơ thể, nó ức chế thần kinh mê
tẩu và kích thích các mút thần kinh. Vì lý do nào đó mà các chất này bịứđọng ở gan, sẽ tràn
vào máu làm các niêm mạc nhiễm màu vàng gây chứng hoàng đản. Tại gan chúng được gan

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 254
khửđộc bằng cách gắn vào đó acid glucoronic biến thành phức hợp bilirubin-glucoronic
không độc, dễ hoà tan trong nước để bài tiết.
Phức hợp bilirubin-glucoronic được đưa ra ruột theo ống mật tới ruột già, ởđây chúng
được vi khuẩn ruột già phân giải thông qua phản ứng oxy hoá - khử tạo thành mesobilinogen
không màu. Mesobilinogen chuyển hoá theo hai con đường:
Một phần tạo thành stercobilinogen màu vàng theo phân ra ngoài, gặp không khí chúng
bị oxy hoá thành stercobilin có mầu thâm (hình 8.9).
Một phần thấm qua vách ruột vào máu được đưa tới thận, ởđây chúng chuy
ển thành
urobilin có màu vàng theo nước tiểu ra ngoài.
Quá trình ở lách: ở lách quá trình được chuyển đến dạng biliverdine thì được chuyển
về gan khửđộc.
7.2. Rối loạn chuyển hoá Hemoglobine.
Bình thường, hàm lượng bilirubin huyết thanh khoảng dưới 1mg/100ml (0,2 – 0,8mg)
chủ yếu dưới dạng tự do, còn dạng liên hợp chỉở dạng vết.
Trong các trường hợp bệnh lý, bilirubin huyết thanh có thể lên tới trên 20mg%. Nếu
bilirubin liên hợp tăng thì nó sẽ khuếch tán qua thành liên kết ra các tổ chức đặc bi
ệt là da và
niêm mạc gây vàng da vì bilirubin liên hợp tan trong nước. Nếu tăng bilirubin tự do làm vượt
quá khả năng kết hợp của albumin huyết thanh, phần bilirubin còn lại sẽ tách khỏi thành liên
kết và khuếch tán vào các mô và cũng vì thế gây sự lắng đọng bilirubin ở các mô chủ yếu là
da và niêm mạc gây vàng da. Như vậy vàng da có thể do bilirubin tự do, cũng có thể do
bilirubin liên hợp và vàng da được xếp theo 3 nhóm chính sau:

Vàng da do nguyên nhân trước gan: Mọi trường hợp tan huyết hay hồng cầu bị phá huỷ
hàng lo
ạt đều làm tăng thoái hoá hemoglobine và dẫn đến tăng bilirubin tự do. Khi bilirubin
tự do tăng mà gan không liên hợp hết thì dẫn đến kết quả là bilirubin toàn phần tăng nhưng
tăng chủ yếu là bilirubin tự do. Trong trường hợp này nước tiểu không có bilirubin tự do (vì
không tan trong nước). Sự tạo thành một lượng lớn urobilinogen và Stercobilinogen trong
máu dẫn đến tăng urobilinogen trong nước tiểu và tăng Stercobilinogen trong phân.
Vàng da do nguyên nhân tại gan: trong trường hợp viêm gan do virus, tổn thương tế bào
nhu mô gan làm chức năng gan b
ị giảm. Trong đó có chức năng liên hợp với bilirubin làm cho
bilirubin tự do trong máu tăng. Đồng thời khi viêm gan các nhu mô gan bị phù nề và gây chèn
ép các vi quản mật gây tắc mật làm cho bilirubin liên hợp không xuống mật và ruột, trào vào
máu gây tăng cả bilirubin liên hợp. Như vậy, khi bị viêm gan thì bilirubin toàn phần của huyết
thanh tăng cao cả dạng tự do lẫn dạng liên hợp. Nước tiểu trong trường hợp này có bilirubin
liên hợp hay sắc tố mật, urobilinogen có thể tăng trong nước ti
ểu vì trong các vi quản mật
urobilinogen cũng bịứđọng ở gan và tràn vào máu ra nước tiểu. Stercobilinogen trong phân
sẽ giảm.

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 255
Hình 8.9. Quá trình thoái hoá của Hemoglobine
Vàng da do nguyên nhân sau gan. Trong các trường hợp này, quá trình tan huyết bình
thường, chức năng gan bình thường nhưng mật không đổ được xuống ruột nên gây vàng da do
nguyên nhân sau gan, đó là các nhóm bệnh sỏi mật, u đầu tụy, u mạc treo v.v… làm tắc ống
mật chủ. Trong trường hợp này, bilirubin liên hợp bịứđọng trong gan, mật và trào vào máu
làm tăng bilirubin huyết thanh chủ yếu là bilirubin liên hợp. Nước tiểu trong các trường hợp

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 256
này xuất hiện nhiều sắc tố mật kèm theo muối mật, urobilinogen có thể tăng do ứ trong gan và
trào vào máu xuất hiện nhiều trong nước tiểu. Stercobilinogen giảm trong phân làm phân bạc

màu.
8. Sinh tổng hợp protein
8.1. Ý nghĩa của quá trình
Sinh tổng hợp protein là một quá trình có vai trò quan trọng bậc nhất đối với đời sống
sinh vật, vì thông qua đó các chất sống được hình thành (enzyme, kháng thể, hormone ) qua
quá trình này ta hiểu được bản chất của di truyền, bản chất củ
a loài giống, của quá trình tạo
kháng thể, quá trình sinh trưởng, phát dục của động vật. Đây là một trong ba nội dung chính
của sinh học phân tử hiện đại (năng lượng sinh vật, trao đổi acid nucleic và sinh tổng hợp
protein). Về cơ chế sinh tổng hợp protein có 2 lý thuyết là sinh tổng hợp theo khuân mẫu và
sinh tổng hợp theo hệ thống đa enzyme
8.2. Sinh tổng hợp theo khuân mẫu
Khuân mẫu để tổng hợp protein là acid nucleic, vấn đề mấu ch
ốt của nó là tạo liên kết
giữa các acid amin một cách có trình tự nhất định. Tổng hợp theo khuân mẫu có 2 bước lớn:
Bước 1 là quá trình sao chép mã di truyền.
Bước 2 là quá trình phiên dịch mã di truyền.
Nội dung chính của toàn bộ quá trình là nhằm bảo đảm thực hiện chính xác sự liên kết
các gốc acid amin vào trong cấu trúc bậc I đặc trưng cho từng loại protein mà tế bào cần tổng
hợp.
8.2.1. Quá trình sao chép mã di truyền
Di truyền là sự duy trì hệ thống protein từđời này sang đờ
i khác mà thực chất là duy trì
cấu trúc bậc I của protein, tức là về trình tự liên kết và số lượng các acid amin trong chuỗi
peptide. Mã di truyền được ghi chép trong DNA (ở VSV chưa có DNA thì được ghi ở RNA).
Quy tắc của di truyền là một gen mã cho một protein (một nhiễm sắc thể là một DNA). Tổng
số gen gọi là genom (số lượng gen). Genotyp là kiểu gen và pheotyp là kiểu hình (biểu hiện
bên ngoài của kiểu gen).
Trong một mã thì 2 nucleotide đầu có ý nghĩa quyết định, nucleotide thứ 3 có thể thay
đổi (

điều này giải thích có 64 mã), một mã gọi là một codon. Ta có thể hình dung quá trình
sao chép theo sơđồ sau (hình 8.11).
Quá trình sao chép mã di truyền về bản chất có thể coi là quá trình sinh tổng hợp RNA
thông tin (m-RNA). Quá trình này được thực hiện trong nhân tế bào ởđộng vật có nhân và
trên DNA ở sinh vật chưa có nhân, quá trình này được thực hiện bởi enzyme RNA
polimerase, muốn cho enzyme này thực hiện phải tách đôi DNA nhờ yếu tố giải xoắn và cắt
dây nối, sau đó nhờ yếu tố σ (hình 8.13). Yếu tố σ bám vào mộ
t trong 2 chuỗi để cho enzyme
RNA polimerase bám vào tiến hành sao chép. Trong quá trình nhân đôi DNA 2 chuỗi có giá
trị như nhau, còn trong quá trình sao chép thì mỗi chuỗi có giá trị khác nhau, như vậy enzyme
bám vào chuỗi nào là do yếu tố σ điều khiển theo yêu cầu cần tổng hợp protein của tế bào.

Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 257
Bản mã gốc Codon Anticodon
- T - A U
- C ===> - G C
- A - U A
DNA m- RNA t- RNA
Hình 8.11
. Sơđồ trình sao chép mã di truyền
Luồng thông tin di truyền của sinh vật như sau:
ADN ARN
Protein
ADN ARN Protein
( Crik, 1967)
(Temin,1970)
Quá trình sao chép từ RNA sang DNA gọi là quá trình sao chép ngược. Ở sinh vật nhân
xơ (procaryote) chỉ có 1 loại Enzyme RNA polymerase phụ thuộc DNA thực hiện sự sao
chép. Ở sinh vật nhân chuẩn (Eucaryote) có 3 loại RNA polymerase, mỗi loại có một chức
năng riêng. Sự sao chép RNA chỉ thực hiên trên một sợi của DNA làm khuân mẫu, hướng sao

chép từ 5’-P đến 3’-OH. RNA-Polymerase xúc tác tổng hợp RNA từ các ribonucleotide 5’-
phosphate (ATP, GTP, UTP và CTP). Sự tăng trưởng sợi RNA bằng cách kết hợp các
ribonucleotide ởđầu 3’-OH của chuỗi RNA (hình 8.12).
(MMP)
n
+ NTP > (MMP)
n+1
+PP
RNA Kéo dài RNA
Mỗi một nucleotide liên kết để tạo thành m- RNA được lựa chọn theo nguyên tắc bổ
xung gốc kiềm của Watson-Crick. Uridine (U) trong RNA đối diện với adenine (A) trong
Hình 8.12. Sự sao chép RNA