ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG PHÁP TRẮC QUANG

TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP TPHCM
KHOA CÔNG NGHỆ HÓA HỌC
ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH
KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH
ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG
PHÁP TRẮC QUANG
Giảng viên hướng dẫn: ThS. ĐỖ THỊ LONG
Sinh viên thực hiện: NGUYỄN HOÀNG BẢO KHUYÊN
MSSV: 10059181
Lớp: DHPT6
Khoá: 2010-2014
Tp. Hồ Chí Minh, tháng 07 năm 2014
TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP TPHCM
KHOA CÔNG NGHỆ HÓA HỌC
ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH
KHẢO SÁT QUY TRÌNH PHÂN TÍCH
ANPHA ALANINE BẰNG PHƯƠNG
PHÁP TRẮC QUANG
Giảng viên hướng dẫn: ThS. ĐỖ THỊ LONG
Sinh viên thực hiện: NGUYỄN HOÀNG BẢO KHUYÊN
MSSV: 10059181
Lớp: DHPT6
Khoá: 2010-2014
Tp. Hồ Chí Minh, tháng 07 năm 2014
NHIỆM VỤ ĐỒ ÁN CHUYÊN NGÀNH
TRƯỜNG ĐH CÔNG NGHIỆP TP.
HCM
KHOA CÔNG NGHỆ HÓA HỌC
//
CỘNG HOÀ XÃ HỘI CHỦ NGHĨA
VIỆT NAM

Độc lập – Tự do - Hạnh phúc
//
Họ và tên sinh viên: Nguyễn Hoàng Bảo Khuyên
MSSV: 10059181
Chuyên ngành: Hóa phân tích
Lớp: DHPT^
1. Tên đề tài khóa luận/đồ án: Khảo sát quy trình phân tích anpha alanine bằng
phương pháp trắc quang.
2. Nhiệm vụ:
- Tìm hiểu về axit amin và anpha alanine.
- Khái quát các phương pháp xác định anpha alanine.
- Tổng quan về phương pháp trắc quang.
- Khảo sát quy trình phân tích anpha alanine và thuốc thử Cu2+ bằng phương
pháp trắc quang.
3. Ngày giao khóa luận/đồ án:
4. Ngày hoàn thành khóa luận/đồ án:
5. Họ tên giáo viên hướng dẫn: TS. Đỗ Thị Long

Tp. Hồ Chí Minh, ngày 07 tháng 07 năm
2014
Chủ nhiệm bộ môn Giáo viên hướng dẫn
chuyên ngành
LỜI CẢM ƠN
Đầu tiên em xin gửi lời cảm ơn đến cô TS.Đỗ Thị Long , người đã hướng dẫn
hết sức tận tình và giúp đỡ em hoàn thành đồ án tốt nghiệp của mình .
Đồng thời, em xin gửi lời cảm ơn đến Ban giám hiệu trường Đại học Công
Nghiệp TP. Hồ Chí Minh và các thầy cô Khoa Công Nghệ Hóa. Sau gần 4 năm học
tập tại trường, được thầy cô chỉ bảo, dạy dỗ tận tình, em đã tích lũy được lượng kiến
thức nhất định, học hỏi được một số kinh nghiệm quý báu không chỉ để hoàn thành
đồ án tốt nghiệp mà còn là hành trang giúp em đứng vững và theo đuổi ngành nghề

mà em đã chọn.
Cuối cùng, em xin cảm ơn các bạn đã trao đổi kiến thức, kinh nghiệm và giúp
đỡ em rất nhiều trong quá trình thực hiện đồ án.
Em xin chân thành cảm ơn!
TP. Hồ Chí Minh, ngày tháng năm 2014
Sinh viên thực hiện
Nguyễn Hoàng Bảo Khuyên
NHẬN XÉT CỦA GIÁO VIÊN HƯỚNG DẪN













Phần đánh giá:
• Ý thức thực hiện:
• Nội dung thực hiện:
• Hình thức trình bày:
• Tổng hợp kết quả:
Điểm bằng số: Điểm bằng chữ:
TP. Hồ Chí Minh, ngày … tháng … năm 2014
Giáo viên hướng dẫn
(Ký ghi họ và tên)

NHẬN XÉT CỦA GIÁO VIÊN PHẢN BIỆN












Phần đánh giá:
• Ý thức thực hiện:
• Nội dung thực hiện:
• Hình thức trình bày:
• Tổng hợp kết quả:
Điểm bằng số: Điểm bằng chữ:
TP. Hồ Chí Minh, ngày … tháng … năm 2014
Giáo viên hướng dẫn
(Ký ghi họ và tên)
MỤC LỤC
8
9
DANH MỤC BẢNG BIỂU
10
DANH MỤC HÌNH ẢNH
11
LỜI MỞ ĐẦU

Ngày nay, với sự phát triển mạnh mẽ của khoa học kỹ thuật ứng dụng, đặc biệt
là các ngành công nghệ sinh học, y học và công nghiệp chế biến thực phẩm thì việc
đánh giá chất lượng thực phẩm đang rất được mọi người quan tâm và chú ý. Trong
số các chỉ tiêu dùng để đánh giá chất lượng thực phẩm như hàm lượng đường, hàm
lượng lipit, các chất khoáng, các chất Vitamin thì hàm lượng axit amin chứa
trong thực phẩm là chỉ tiêu quan trọng hơn cả.
Trong những năm vừa qua, ở nước ta vấn đề vệ sinh và an toàn thực phẩm
đang trở thành một đề tài nóng bỏng như trong nước mắm có urea, nguyên liệu sữa
có thành phần giả đạm,… gây ra những hậu quả vô cùng nghiêm trọng đến sức khỏe
và thậm chí đến tính mạng của người tiêu dùng, thu hút được sự chú ý của rất nhiều
nhà khoa học. Vì vậy, em chọn đề tài: “Khảo sát quy trình phân tích anpha alanine
bằng phương pháp trắc quang” . Nội dung nghiên cứu của đề tài gồm 3 phần:
− Tổng quan về protein, axit amin, anpha alanine và các phương pháp xác
định axit amin.
− Kháo sát quy trình phân tích anpha alanine bằng phương pháp trắc quang.
− Kết quả kháo sát quy trình phân tích anpha alanine bằng phương pháp trắc
quang.
Mặc dù đã rất cố gắng nhưng do hạn chế về thời gian, kiến thức còn nhiều hạn
chế nên bài báo cáo không tránh khỏi những thiếu sót. Chúng em rất mong được sự
góp ý và nhận xét của quý Thầy, Cô giúp chúng em có thêm kiến thức và bài học
kinh nghiệm để vận dụng vào thực tiễn sau này.
12
CHƯƠNG 1: TỔNG QUAN
1.1. Tổng quan về Protein [1,2,3]
Protein là các polymer, phân tử lượng lớn chủ yếu gồm L-α-axit amin kết hợp
với nhau bằng liên kết peptit thành chuỗi polypeptit.
1.1.1. Cấu tạo của protein
1.1.1.1 Thành phần các nguyên tố của protein
Tất cả các protein đều chứa các nguyên tố C, H, O, N. Một số còn có chứa
lượng nhỏ S. Tỷ lệ phần trăm khối lượng các nguyên tố này trong phân tử protein

như sau:
C: 50 – 55%
O: 21 – 24%
N: 15 – 18%
H: 6.5 – 7.3%
S: 0 – 0.24%
Ngoài các nguyên tố trên, một số protein còn chứa một lượng rất nhỏ các
nguyên tố khác như: P, Fe, Zn, Cu, Mn, Ca…
1.1.1.2. Đơn vị cấu tạo cơ sở của protei: L-α-axit amin
Tuy protein rất đa dạng về cấu trúc và đảm nhận nhiều chức năng nhưng hầu
như đều được cấu tạo từ 20 L-α-axit amin bằng liên kết peptit. Do vậy, cũng có thể
xem các axit amin này là sản phẩm cuối cùng của sự thủy phân peptit và protein.
Như vậy, chúng có cấu tạo giống nhau khi có cùng nhóm cacboxyl -COOH và
nhóm amin –NH
2
đều gắn vào nguyên tử C ở vị trí α, còn khác nhau bởi cấu tạo của
mạch bên R.
Thậm chí khi thiếu chỉ một trong các axit amin cần thiết có thể làm cho
protein được tổng hợp ít hơn protein bị phân giải, kết quả dẫn đến mất cân bằng đối
13
với nitơ. Hàm lượng các axit amin không thay thế và tỉ lệ giữa chúng trong phân tử
protein là một tiêu chuẩn quan trọng để đánh giá chất lượng protein.
1.1.1.3. Peptit
Peptit là những phân tử sinh học cấu tạo từ một vài cho tới hàng chục
aminoaxit. Peptit tạo thành từ các aminoaxit thông qua phản ứng nối đầu -NH
2
của
phân tử này với đầu -COOH của phân tử kia tạo ra liên kết peptit.
Cấu trúc của liên kết peptit cho thấy hầu hết các liên kết bất biến -C=0 và -N-
H là song song hoặc gần song song và hơi bị xoắn xung quanh liên kết C-N. Chính

sự lai tạo của obital 71 trong liên kết đôi -C=0 với đôi điện tử còn lại của N đã làm
cho mặt phẳng liên kết trở nên vững chắc và nhờ các mặt phẳng này đã tạo ra liên
kết bậc 2 (phiến gấp P) đối với cấu trúc của protein.
Ngoài liên kết peptit, đôi khi giữa các aminoaxit còn có liên kết đisuníua nối 2
gốc xystein với nhau. Liên kết này có vai trò quan trọng giúp hình thành cấu trúc
không gian của rất nhiều protein, đặc biệt protein ngoại bào có chức năng sinh học
quan trọng như hocmon, immunoglobulin và kháng thể.
Peptit có tính chất lý hoá không khác nhiều so với aminoaxit vì cùng chứa một
nhóm -NH2 và -COOH tự do giống như aminoaxit. Sự khác nhau ở đây chỉ là do
các mạch bên R của gốc amino axit tham gia chuỗi peptit gây ra. Các peptit bị thuỷ
phân hoàn toàn bởi dung dịch HC1 6N ở 110°C trong 24h, hoặc bởi dung dịch kiềm
để cho các amino axit tự do.
Liên kết peptit còn bị thuỷ phân bởi enzim thuỷ phân protein gọi là proteazơ.
Chúng có mặt ở tất cả các tế bào và mô tế bào để thực hiện nhiệm vụ chủ yếu là
phân giải protein.
1.1.1.4. Cấu trúc không gian của protein
Cấu trúc không gian của protein là tập họp không gian của tất cả các nguyên
tử trong phân tử. Người ta phân biệt 4 bậc cấu trúc của protein như sau:
14
− Cấu trúc bậc 1 là trình tự sắp xếp các aminoaxit và vị trí liên kết
đisuníua trong chuỗi polypeptit. cấu trúc bậc 1 không có cấu hình
không gian đặc hiệu.
− Cấu trúc bậc 2 phản ánh sự sắp xếp có quy luật trong không gian của
các aminoaxit trong chuỗi polypeptit, phổ biến hơn cả là cấu trúc xoắn
a và cấu trúc phiến gấp nếp p .
− Cấu trúc bậc 3 phản ánh tương quan không gian của các aminoaxit
trong chuỗi polypeptit. Trong đó bao hàm sự xoắn hoặc uốn của các
cấu trúc bậc 2 tạo nên cấu hình không gian đặc thù riêng cho từng loại
protein.
− Cấu trúc bậc 4 phản ánh tương quan không gian giữa các sợi

polypeptit (hay các phần dưới đơn vị) trong phức hợp phân tử protein
1.1.2. Vai trò của protein
Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống. Protein
là nền tảng về cấu trúc và chức năng của cơ thể sinh vật. Dưới đây là một số chức
năng quan trọng của protein:
− Xúc tác: Các protein có chức năng xúc tác các phản ứng sinh học gọi
là enzim. Hầu hết các phản ứng của cơ thể sống từ những phản ứng
đơn giản nhất như phản ứng hydrat hóa, phản ứng khử nhóm cacboxyl
đến những phản ứng phức tạp như sao chép mã di truyền… đều do
enzim xúc tác.
− Vận tải: Protein đóng vai trò như là các phương tiện vận tải chuyên
chở các chất trong cơ thể sống.Ví dụ, hemoglobin, mioglobin (ở động
vật có xương sống), hemoxiamin (ở động vật không xương sống) kết
hợp với O
2
rồi vận chuyển O
2
đến khắp các mô và cơ quan trong cơ
thể. Hemoglobin còn vận chuyển CO
2
và H
+
. Glubolin vận chuyển Fe.
− Vận động: Nhiều protein trực tiếp tham gia trong quá trình chuyển
động như: co cơ, chuyển vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân
bào, di động của tinh trùng. Ở động vật có xương sống, sự co cơ được
15
thực hiện nhờ chuyển động trượt trên nhau của hai loại sợi protein: sợi
to chứa protein miozin và sợi mảnh chứa các protein actin,
troponiozin, troponin.

− Bảo vệ: Đó là các kháng thể trong máu động vật có xương sống.
Chúng có khả năng nhận biết, “bắt” những chất lạ xâm nhập vào cơ
thể như protein lạ, virut, vi khuẩn hoặc tế bào lạ và loại chúng ra khỏi
cơ thể. Ví dụ, các interferon là những protein do tế bào động vật có
xương sống tổng hợp và tiết ra để chồng lại sự nhiễm virut. Tác dụng
của các interferon rất mạnh, chỉ cần ở nồng độ 10
-11
M đã có hiệu quả
kháng virut rõ rệt. Interferon kết hợp vào màng nguyên sinh chất của
các tế bào khác trong cơ thể và cảm ứng trạng thái kháng virut của
chúng. Các protein tham gia trong quá trình đông máu có vai trò bảo
vệ cho cơ thể sống khỏi bị mất máu. Ở một số thực vật có chứa các
protein có tác dụng độc đối với động vật, ngay cả ở liều lượng rất thấp
chúng cũng có tác dụng bảo vệ thực vật khỏi sự phá hoại của động
vật.
− Điều hòa: Một số protein cũng có chức năng điều hòa quá trình thông
tin di truyền, điều hòa quá trình trao đổi chất. Protein điều hòa quá
trình biểu hiện gen, như các protein reprexơ ở vi khuẩn có thể làm
ngưng quá trình tổng hợp enzim của các gen tương ứng. Ở cơ thể bậc
cao sự điều hòa hoạt động biểu hiện gen theo một số cơ chế phức tạp
hơn nhưng các protein cũng đóng vai trò quan trọng. Các protein có
hoạt tính hormon, các protein ức chế đặc hiệu enzim đều có chức năng
điều hòa nhiều quá trình trao đổi chất khác nhau.
− Truyền xung thần kinh: Một số protein có vai trò trung gian cho phản
ứng trả lời của tế bào thần kinh đối với các kích thích đặc hiệu. Ví dụ
vai trò của sắc tố thị giác rodopxin ở màng lưới mắt.
− Cấu trúc: Các protein này thường có dạng sợi như sclerotin trong lớp
vỏ ngoài của côn trùng, fibroin của tơ tằm, tơ nhện, elastin của mô
liên kết, mô xương.
16

− Dự trữ dinh dưỡng: Protein còn là chất dinh dưỡng quan trọng cung
cấp các axit amin cho phôi phát triển. Ví dụ, albumin trong lòng trắng
trứng, casein trong sữa, gliadin trong hạt lúa mì, zein của ngô…
1.1.3. Một số tính chất quan trọng của protein
− Khối lượng và hình dạng phân tử protein
Protein có khối lượng phân tử tương đối lớn, có dạng hình cầu hoặc dạng sợi.
Protein hình cầu tan trong nước hoặc dung dịch muối loãng, rất hoạt động về mặt
hóa học. Các protein hình sợi tương đối trơ về mặt hóa học, chủ yếu có chức năng
cơ học. Ví dụ, colagen của da, xương, sụn, gân, răng; keratin của tóc, lông, fibron
của tơ, miozin của cơ…
− Tính chất lưỡng tính của protein
Cũng như axit amin, protein cũng là chất điện ly lưỡng tính vì trong phân tử
protein còn nhiều nhóm phân cực của mạch bên. Có thể điều chỉnh pH để tách riêng
các protein ra khỏi hỗn hợp của chúng. Khi pH = pI các protein dễ dàng kết tụ lại
với nhau làm cho protein kết tủa.
− Tính chất dung dịch keo protein, sự kết tủa protein
Khi hòa tan, pprotein tạo thành dung dịch keo. Các phần tử keo có kích thước
lớn, không đi qua màng bán thấm. Người ta sử dụng tính chất này để tinh sạch
protein khỏi các chất phân tử thấp bằng phương pháp thẩm tách. Hai yếu tố đảm
bảo độ bền dung dịch keo protein là sự tích điện cùng dấu của các phân tử protein ở
pH # pI và lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein.
Người ta thường dùng các muối vô cơ như (NH
4
)
2
SO
4
hay các dung moi hữu
cơ như axeton, etanol để tạo kết tủa protein nhưng phải tiến hành ở nhiệt độ thấp.
Các yếu tố gây biến tính không thuận nghịch thường được sử dụng để loại bỏ

protein ra khỏi dung dịch: dùng nhiệt, các axit mạnh, các kim loại nặng…
− Khả năng hấp thụ tia tử ngoại của protein
17
Dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng có bước sóng
180-220nm và 250-300nm.
− Khả năng thủy phân của protein
Các phân tử protein có thể bị thủy phân bằng axit, kiềm hay enzim cho các
polypeptit và cuối cùng là các axit amin. [1,2,3,4,5].
18
1.2. Tổng quan về axit amin:
1.2.1. Câu tạo của axit amin
Axit amin là dẫn xuất của axit cacboxylic trong một hay hai nguyên tử hydro
của gốc ankyl được thay thế bởi nhóm amin. Công thức tổng quát của các axit amin
như sau:
Như vậy về mặt cấu tạo, các axit amin của protein chỉ khác nhau ở mạch bên
(nhóm R). Mặc dù protein rất đa dạng nhưng hầu hết chúng đều được cấu tạo từ 20-
L- α axit amin và 2 amit tương ứng.
Trong nhóm các axit amin mạch không vòng, tùy theo vị trí của các nhóm
amino đối với nhóm –COOH, người ta phân biệt α, β, γ,… amino axit.
α
β
γ
(1)
α-axit amin
β-axit amin
γ -axit amin
19
Hiện nay đã biết trên 80 axit amin có trong tự nhiên nhưng hầu hết các axit
amin tự nhiên đều thuộc loại α- axit amin, nhóm amino (-NH
2

) gắn vào cacbon thứ
2 (hay cacbon α) của axit hữu cơ. Ngoài các nhóm -NH
2
, -COOH, trong amino axit
tự nhiên còn chứa các nhóm chức khác như: -OH, HS
-
, -CO
-
,… Tuy nhiên chỉ 20
axit và 2 amit tham gia tạo thành các hợp chất protein trong đó đa số là axit amin
dạng α. trong đó có 12 loại có thể tạo ra trong cơ thể, còn 8 loại amino axit cần phải
được cung cấp từ thực phẩm. Tám loại amino axit cần thiết đó là: isoleucin, leucin,
lysin, metionin, phenylalanin, treonin, tryptophan và valin (isoleucine, leucine,
lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan và valine). Hai axit amin
cần thiết cho sự tăng trưởng cho trẻ con mà người ta cho rằng cơ thể trẻ con chưa tự
tổng hợp được, đó là arginin và histidin (arginine và histidine).
1.2.2. Phân loại
Dựa vào cấu tạo gốc R, 20 axit amin được phân thành 5 nhóm như sau:
− Nhóm 1: các axit amin có gốc R không phân cực kị nước, thuộc nhóm
này có 6 axit amin: Gly (G), Ala (A), Val (V), Leu (L), ILe (I), Pro
(P).
− Nhóm 2: các axit amin có gốc R là nhân thơm, thuộc nhóm này có 3
axit amin: Phe (F), Tyr (Y), Trp (W).
20
− Nhóm 3: các axit amin có gốc R bazơ, tích điện dương, thuộc nhóm
này có 3 axit amin: Lys (K), Arg (R), His (H).
− Nhóm 4: các axit amin có gốc R phân cực, không tích điện, thuộc
nhóm này có 6 axit amin: Ser (S), Thr (T), Cys (C), Met (M), Asn
(N), Gln (Q).
− Nhóm 5: các axit amin có gốc R axit, tích điện âm, thuộc nhóm này có

2 axit amin: Asp (D), Glu (E).
21
1.2.3. Tính chất vật lý của axit amin
1.2.3.1. Màu sắc và mùi vị
Các axit amin thường không màu, nhiều loại có vị ngọt như glycine, alanine,
valine, serine histidine, triptophan; một số loại có vị đắng như isoleucine, arginine
hoặc không có vị như leucine.
1.2.3.2. Tính tan
Các axit amin thường dễ tan trong nước, khó tan trong alcohol và ether (trừ
proline và hydrogenxyproline). Chúng cũng dễ hòa tan trong axit và kiềm loãng (trừ
tyrosine).
1.2.3.3. Tính hóa học lập thể và quang học.
Trong tất cả các axit amin, ngoại trừ glycine, nguyên tử cacbon cùng với nhóm
amin liên kết với bốn thành phần khác nhau. Góc liên kết tứ diện của cacbon và tính
không đối xứng của các phần tử liên kết giúp các axit amin có thể tạo thành hai cấu
22
trúc không chồng khớp, dạng L và D gọi là đồng phân lập thể. Hai dạng này chính
là hình đối xứng gương của nhau (so sánh tay trái và tay phải). Chỉ có axit amin
dạng L- được tìm thấy trong protein. Axit amin dạng L- có nhóm amino ở phía trái
và nhóm cacboxyl trên đỉnh như được minh họa dưới đây.
Hình1.1. Đồng phân lập thể của Alanine
Tất cả các axit amin đều hấp thu ánh sáng trong vùng hồng ngoại. Chỉ có Phe,
Tyr và Trp (3 axit amin chứa nhân thơm) hấp thu tốt ở vùng tử ngoại (UV).
Hình1.2. Phổ hấp thu ánh sáng của có Phe, Tyr và Trp
1.2.4. Tính chất hóa học của axit amin
Trong phân tử các axit amin có chứa đồng thời nhóm amin và nhóm cacboxyl
nên axit amin có tính chất điện li lưỡng tính. Trong dung dịch nước các axit amin có
23
thể tồn tại đồng thời dưới 2 dạng: dạng phân tử và dạng ion lưỡng cực, dung dịch
nước của chúng có moomen lưỡng cực lớn.

(2)
Bảng 1.1. Giá trị pK
a
và pI của axit amin
Amino acid
pK
1
α-COOH
pK
1
α-NH
3
pK
1
R group
pI
Glycine 2.34 9.6 6.07
Amino acid
pK
1
α-COOH
pK
1
α-NH
3
pK
1
R
pI
Alanine 2.34 9.69 6.07

Leucine 2.36 9.60 6.64
Isoleucine 2.32 9.76 6.64
Serine 2.21 9.15 5.68
Threonine 2.63 10.43 6.16
Asparagine 2.02 8.80 5.41
Tryptophan 2.38 9.39 5.88
Valine 2.29 9.72 6.00
Glutamine 2.17 9.13 5.70
Methionine 2.28 9.21 5.74
Phenylalanine 2.58 9.24 5.91
Proline 2.00 10.60 6.30
Aspartic acid 2.09 9.82 3.86 2.80
Glutamic acid 2.19 9.67 4.25 3.22
Histidine 1.82 9.17 6.6 7.59
lưỡng cực
24
Cysteine 1.71 10.78 8.33 5.02
Tyrosine 2.20 9.11 10.07 5.66
Lysine 2.18 8.95 10.53 9.74
Arginine 2.17 9.04 12.48 10.76
Các α- axit amin có tính lưỡng tính nên tùy vào pH của môi trường mà nó
mang điện tích âm hoặc dương. pH của dung dịch mà ở đó tổng điện tích âm và
dương của phân tử axit amin bằng 0 gọi là điểm đẳng điện và được ký hiệu pI. Mỗi
axit amin có giá trị pI đặc trưng khác nhau nên ở các giá trị pH thích hợp, các
aminoaxit sẽ chuyển về âm và dương cực với tốc độ khác nhau. Dựa vào đặc tính
này người ta đã xây dựng phương pháp điện di trên giấy hoặc tinh bột để tách các
hỗn hợp axit amin. Ở điểm đẳng điện, độ tan của axit amin là cực tiểu nên có thể
dùng tính chất này để xác định pI. Các α- axit amin trung tính pI: 5,6 ÷ 7; α- axit
amin ddicacbooxxyl có pI: 3 ÷ 3,2; α- axit điamin có pI: 9 ÷ 10,8.
Khi đun nóng, 2 phân tử của α- axit amin sẽ tương tác với nhau bằng cách

đehiđrat để tạo vòng có hai liên kết amit. Các α- axit amin có thể tạo muối phức nội
với cacbon kim loại nặng. Các muối này thường rất bền, khó tan, thường có màu
đặc trưng.
Các tính chất của nhóm cacboxyl: tạo este với ancol, phản ứng với PCl
5
tạo
axit clorua, bị đề cacboxyl hóa dưới tác dụng của men decacboxylaza tạo thành các
amin và tham gia phản ứng trùng ngưng, đồng trùng ngưng tạo đipeptit, tripeptit,…,
polipeptit.
(3)
25
(4)
1.2.5. Vai trò của axit amin
− Là một thành phần quan trọng để cấu tạo nên protein, rất cần cho sự
sống.
− Nhờ quá trình tiêu hoá protein thức ăn được phân giải thành acid
amin. Các acid amin từ ruột vào máu và tới các tổ chức, tại đây chúng
được sử dụng để tổng hợp protein đặc hiệu cho cơ thể.
− Các acid amin là chất dẫn truyền thần kinh quan trọng trong não bộ và
cũng là một chất trung gian quan trọng cho nhiều quá trình chuyển
hóa trong cơ thể như tổng hợp các chất dẫn truyền thần kinh, đổi mới
các sợi cơ bắp
Hình 1.3. Vai trò của axit amin
1.2.6. Giới thiệu về L- Alanine
1.2.5.1. Cấu tạo của L- Alanine
L- Alanine là một axit amin trung tính mạch không vòng, nó là dẫn xuất của
axit cacboxylic trong đó một nguyên tử hydro của gốc ankyl được thay thế bởi một
nhóm amin.