bài giảng công nghệ sau thu hoạch quy trình giết mổ gia súc gia cầm

MỤC LỤC
5.1 . Thịt nguyên liệu và một số quy trình giết mổ gia súc, gia cầm 2
5.1.1 Quy trình giết mổ lợn, cừu 2
5.1.2 Quy trình giết mổ trâu, bò 3
5.1.3 Quy trình giết mổ gia cầm 4
5.1.4 Ảnh hưởng của kỹ thuật giết mổ lên chất lượng thịt 4
5.2. Thành phần và cấu trúc của thịt 6
5.2.1 Thành phần của thịt 6
5.2.2 Mô cơ 7
5.2.2.1. Cấu trúc của mô cơ 7
5.2.2.2. Cấu trúc của sợi cơ (tế bào cơ) 8
5.2.2.3. Cấu trúc của vi sợi cơ (myofibril) 9
5.2.2.4. Cấu tạo của xơ cơ (myofilament) 11
5.2.2.5. Thành phần protein cơ 13
5.2.3. Mô mỡ 15
5.2.4. Mô liên kết 17
5.2.4.1 Sợi collagen 17
5.2.4.2 Sợi elastin 17
5.3. Biến đổi hóa sinh ở thịt sau giết mổ 17
5.4. Màu sắc của thịt và một số phương pháp ổn định màu sắc thịt 22
5.4.1 Sắc tố thịt 22
5.4.2 Sự biến đổi màu sắc của thịt tươi 26
5.4.3. Những yếu tố ảnh hưởng đến màu sắc của thịt 28
5.5. Phân loại chất lượng thịt 34
5.5.1.Thịt bình thường, thịt PSE, thịt DFD và các yếu tố ảnh hưởng 34
5.5.2. Một số phương pháp bảo vệ màu sắc của thịt tươi 35
5.6. Cấu trúc của thịt và ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc 39
5.6.1 Các yếu tố trước khi giết mổ 39
5.6.2 Các yếu tố sau khi giết mổ 40
5.6.3 Ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc của thịt 40
5.7 Khả năng giữ nước của thịt 44

5.7.1 Nước và chất lượng thịt 44
5.7.2. Các yếu tố ảnh hưởng đến khả năng giữ nước của thịt 46
TÀI LIỆU THAM KHẢO 51


1


2
5.1 . Thịt nguyên liệu và một số quy trình giết mổ gia súc, gia cầm
5.1.1 Quy trình giết mổ lợn, cừu


3
5.1.2 Quy trình giết mổ trâu, bò


4
5.1.3 Quy trình giết mổ gia cầm

5.1.4 Ảnh hưởng của kỹ thuật giết mổ lên chất lượng thịt
a. Kỹ thuật gây choáng
Bất cứ phương pháp nào gây choáng thú trước khi hạ thịt đều là yếu tố gây stress cho
con vật. Chính vì lý do này, cần giảm thiểu tối đa stress tạo nên bằng cách tiến hành
thao tác chính xác, nhanh và hiệu quả. Nếu không, thịt có biểu hiện PSE (Pale, Soft,
Exsudative – rỉ dịch, mềm và tái màu), các đặc tính chức năng của protein giảm, chất
lượng kỹ thuật của thịt giảm và như vậy thịt nguyên liệu không thích hợp cho chế biế
n.
b. Kỹ thuật lấy huyết
Việc lấy huyết được thực hiện ở động mạch cảnh và tỉnh mạch cảnh. Vết cắt phải nhỏ

để tránh sự nhiễm bẩn sau đó. Việc lấy huyết dẫn đến việc loại nguồn cung cấp oxy từ
máu, kích thích sự phân giải glycogen thành axit lactic làm giảm pH của quày thịt.
Tiến độ của quá trình phân giải này tùy thuộc vào nhiều yếu t
ố như kỹ thuật giết mổ,
bản chất quày thịt, nhiệt độ bảo quản quày thịt,
Việc lấy huyết phải được tiến hành ngay, tốt nhất là trong pha co cứng và khi thú
bất tỉnh. Bất cứ một sự chậm trể nào cũng đều gây ảnh hưởng đến chất lượng thịt. Nếu
thú vùng vẫy mạnh trước khi chết sẽ sinh nhiều axit lactic tích lũy trong quày thịt làm
s
ụt giảm nhanh pH mô cơ sau khi hạ thịt. Nếu không lấy tiết nhanh, thịt được ghi nhận

5
có biểu hiện xuất huyết trên cơ nhầm lẫn với biểu hiện bệnh lý cơ. Hiện tượng xuất
huyết này nhận thấy nhiều trên thú mệt so với thú khỏe mạnh.

6
5.2. Thành phần và cấu trúc của thịt
5.2.1 Thành phần của thịt
Thịt là loại thực phẩm được hình thành bằng cách gia công thích ứng các súc thịt
nguyên vẹn, hoặc là một bộ phận súc thịt của các loài gia súc, gia cầm (Nguyễn Ngọc
Tuân & Lê Thanh Hiền, 2004).



Về phương diện sinh lý và mô học, người ta chia thịt ra thành: mô cơ, mô liên kết và
toàn bộ biến thể của nó, mô máu, mô thần kinh và bạch huyết. Tuy nhiên trong công
nghiệp thực phẩm và thương nghiệp, người ta phân loại không chỉ dựa trên các chức
năng sinh lý mà còn dựa trên các giá trị sử dụng, cho nên thành phần của thịt được
chia thành:
- Mô cơ

- Mô mỡ
- Mô liên kết
- Mô xương-sụn

7
- Mô máu
Tỉ lệ của các mô nói trên trong các loại thịt khác nhau được trình bày trong bảng 5.1.
Bảng 5.1: Tỉ lệ (%) của các mô trong các loại thịt (tính theo khối lượng thịt xẻ)
Loại mô Thịt bò Thịt heo Thịt cừu
Mô cơ
Mô mỡ
Mô liên kết
Mô xương-sụn
Mô máu
57-62
3-16
9-12
17-29
0,8-1
40-62
15-40
6-8
8-18
0,6-0,8
49-58
4-18
7-11
18-38
0,8-1
(Nguồn: Nguyễn Ngọc Tuân & Lê Thanh Hiền, 2004)

Mô cơ và mô mỡ được xem là có giá trị sử dụng cao nhất trong các loại mô. Thành
phần của thịt phụ thuộc vào loài, giống, giới tính, độ tuổi, điều kiện chăm sóc và nuôi
dưỡng con vật cũng như những thay đổi sau khi giết mổ xuất hiện trong mô dưới tác
dụng của enzyme, vi sinh vật, thành phần không khí, và các yếu tố khác (Nguyễn Văn
Mười, 2006).
5.2.2 Mô cơ
5.2.2.1. Cấu trúc của mô cơ
Toàn bộ h
ệ cơ trong cơ thể động vật được chia thành 2 nhóm lớn: cơ vân và cơ trơn.
Trong ngành thực phẩm, cơ vân đươc quan tâm nghiên cứu vì chúng chiếm tỉ lệ lớn
nhất trên thân thịt, là nguồn cung cấp protein và acid amin thiết yếu cho nhu cầu dinh
dưỡng con người.


8


Hình 5.1. Cấu trúc của mô cơ
Quan sát một bắp cơ cắt ngang (hình 5.1), mỗi mô cơ hoặc bắp cơ được bao bọc bên
ngoài bởi một màng liên kết, gọi là màng ngoài bắp cơ (epimysium). Bên trong bắp cơ
được chia thành nhiều bó cơ bậc 1, bậc 2 và bậc 3. Mỗi bó cơ được phân chia riêng
biệt và bao bọc bởi một màng liên kết gọi là màng bao quanh bó sợi cơ (perimysium).
Trong các bó sợi cơ, mỗi sợi cơ được tách riêng lẻ nhau nhờ l
ớp mô liên kết mỏng gọi
là màng trong cơ (endomysium).

5.2.2.2. Cấu trúc của sợi cơ (tế bào cơ)
Sợi cơ có hình trụ, hình búp măng hoặc hình thoi, thon hai đầu và có kích thước lớn.
Một sợi cơ có đường kính trung bình khoảng 50µm và dài khoảng 50mm. Cũng giống
như các loại tế bào khác, xung quanh sợi cơ được bao bọc bởi lớp màng sợi cơ còn gọi

là sarcolemma. Nhưng ngược lại với các loại tế bào khác, tế bào cơ có c
ấu trúc đa
nhân. Nhân của sợi cơ nằm ở bề ngoài của sợi cơ, thường là nằm ngay dưới lớp màng

9
sợi cơ.Chạy dọc theo chiều dài của sợi cơ là hệ thống vi quản T (T-tubules) bao vòng
quanh theo chiều ngang sợi cơ. Phần cấu tạo lớn nhất chiếm khoảng 80-90% cấu trúc
sợi cơ là các vi sợi cơ (myofibrils). Phần nhỏ còn lại là ty thể (1-5%) và hệ thống mạng
lưới cơ tương (sarcoplasmic reticulum) (hình 5.2).


Hình 5.2 Cấu trúc của hệ thống lưới cơ tương và ống vi quản T

5.2.2.3. Cấu trúc c
ủa vi sợi cơ (myofibril)
Dưới kính hiển vi điện tử các vi sợi cơ được nhìn thấy phân biệt bởi các băng tối (A
band - Anisotropic) và băng sáng (I band - Isotropic) phân bố suốt chiều dài sợi cơ
(Hình 5.3). Đơn vị cấu trúc nhỏ nhất cấu tạo nên sợi cơ được gọi là đơn vị hạt cơ
(sarcomere) hoặc đơn vị co cơ vân.

Một đơn vị hạt cơ được giớ
i hạn bởi hai vạch Z gần nhau và chúng được cấu tạo từ hai
loại sợi mảnh có kích thước phân tử khác nhau gọi là xơ cơ (myofilament). Hai loại xơ
cơ này là xơ cơ dày myosin và xơ cơ mỏng actin. Hai loại xơ cơ này sắp xếp theo một
trình tự đặc biệt đan xen nhau theo chiều dọc của vi sợi cơ.

Quan sát hình 5.3, xơ cơ dày myosin nằm ở trung tâm của sarcomere và không gắn vào
vạch Z, được xác đị
nh là băng tối A. Trong khi đó, xơ cơ mỏng actin kéo dài từ vạch Z
và có một phần lồng vào các xơ cơ dày myosin. Băng tối I được xác định là vùng nằm

10
giữa vạch Z và phần cuối cùng của xơ cơ dày myosin.

Trong suốt quá trình vận động và co cơ của động vật, chiều dài của băng tối A vẫn
không thay đổi trong khi chiều dài của băng sáng I sẽ bị ngắn lại. Điều này được xem
là một quy luật cơ bản dẫn đến lý thuyết giải thích sự co cơ.

Trong băng tối A, khoảng cách giữa hai đầu mút của 2 xơ actin liên ti
ếp nhau được gọi
là băng H. Băng H là một phần của sarcomere mà chỉ có sợi xơ cơ dày myosin và
không có phần gắn vào xơ actin. Nằm giữa băng H và cũng là trung tâm của sarcomere
là đường M được hình thành từ các cấu trúc sợi cực mảnh và có vai trò nối các xơ
myosin với nhau theo chiều ngang của vi sợi cơ.







11

Hình 5.3 Cấu trúc của vi sợi cơ (myofbril)
(Nguồn:
5.2.2.4. Cấu tạo của xơ cơ (myofilament)

 Xơ mỏng:
Actin là thành phần chính của xơ cơ mỏng. Xơ mỏng được cấu tạo từ 300 phân tử
actin hình cầu (G-actin), gồm hai chuỗi polypeptid xoắn theo kiểu alpha (Hình 5.4).

Trên chuỗi xoắn kép này 2 phân tử Troponin và Tropomyosin đính theo một trình tự
nhất định để tạo thành phức hợp Troponin và Tropomyosin. Xơ mỏng có đường kính
5-7nm và dài khoảng 1µm.


12

Hình 5.4. Cấu trúc của xơ actin
(Nguồn: />)

 Xơ dày
Myosin là thành phần protein chủ yếu cấu tạo nên xơ dày. Myosin là protein hình sợi
có khối lượng phân tử lớn khoảng 520 Kda và có chiều dài phân tử khoảng 170nm.
Một phân tử myosin bao gồm 2 chuỗi polypeptids xoắn alpha, hai đầu myosin nặng
đối xứng hình cầu và hai cặp myosin nhẹ như được biểu diễn trong hình 5.5. Phần đuôi
dài là một cuộn xoắn alpha.


Hình 5.5 Cấu trúc của một phân tử myosin

Để hợp thành xơ cơ dày các phân tử myosin sắp xếp thành bó với nhau. Các đầu phình
hướng về đầu tự do của xơ dày, còn đầu thon hướng về điểm giữa của xơ cơ, đồng thời
chúng sắp xếp thành từng đôi một dọc theo chiều dài của xơ dày sao cho khoảng cách
của hai đôi kế tiếp là 14,3nm và lệch vào trong không gian 120° (Hình 5.6) (Nguyễn
Ngọc Tuân và Lê Th
ị Thanh Hiền, 2004).



13

Hình 5. 6. Một phần xơ cơ dày myosin
(Nguồn:

Trong một đơn vị hạt cơ, đầu phình của phân tử myosin hầu như gần sát với xơ actin.
Khi co cơ, phân tử myosin kết hợp với actin tạo thành phức hợp actomyosin (hình 5.7).
mỗi xơ cơ myosin có khoảng 300-310 đầu phình nhưng chỉ có khoảng 10-20% đầu
phình này liên kết với actin khi co cơ (Nguyễn Ngọc Tuân và Lê Thị Thanh Hiền,
2004)

Hình 5.7: Sự kết hợp của actin và myosin trong quá trình co cơ

5.2.2.5. Thành phần protein cơ
Như được đề cập ở phần trước cấu trúc của mô cơ rất phức tạp. Ngoài actin và myosin
là 2 protein cơ bản cấu tạo nên mô cơ mà còn có một số lượng lớn các thành phần
protein khác như titin, tropomyosin, troponin, M-protein, C-protein, …Các protein này
đóng vai trò quan trọng trong cấu trúc của mô cơ cũng như kiểm soát hoạt động co cơ.
Bảng 5.2 dưới đây cho biế
t hàm lượng và vị trí của một số protein cấu tạo nên mô cơ



14
Bảng 5.2: Thành phần protein và vị trí của chúng trong mô cơ
(Nguồn: Pearson & Young, 1989)
Protein Hàm
lượng (%)
Vị trí Khối lượng
phân tử
(kDa)

Myosin
Actin
Titin
Tropomyosin
Troponin
Nebulin
α-actinin
M-protein
C-protein
Myomesin
ß-actinin
H-protein
Các protein khác
45
20
8
5
5
3
2
2
2
1
<1
<1
2-3
Xơ dày
Xơ mỏng
Từ đường M đến vạch Z
Xơ mỏng

Xơ mỏng
Song song với cơ mỏng đến vạch Z
Giữa 2 vạch Z
Đường M
Xơ dày
Đường M
Giữa 2 vạch Z
Xơ dày

520
42
28
66
69
800
204
165
130
185
66
74


5.2.2.6. Thành phần hoá học của mô cơ

Bảng 5.3: Thành phần hoá học của mô cơ (% trên căn bản ướt).
(Nguồn: Forrest et al., 1975)
Thành phần Hàm lượng (%) Thành phần Hàm lượng (%)
Nước
Protein

Vi sợi cơ
Tương cơ
Hệ thống đệm
Lipids
75
18,5
9,5
6,0
3,0
3,0
Hợp chất không chứa Nitơ
Creatine và Creatine
phosphate
Nuleotides (ATP, ADP, )
Amino acid tự do
Peptides (anserine,
1,5
0,5

0,3
0,3


15
Neutral lipids
Phospholipids
Cerebrosides
Cholesterol
Carnohydrates
Glycogen

Glucose

1,0
1,0
0,5
0,5
1,0
0,8
0,1

carnosine, )
Hợp chất phi protein khác
(NAF, NADP, creatinine…)
Chất khoáng
Kali
Photpho
Lưu huỳnh
Natri
Một số khoáng khác
(magie, canxi, sắt, kẽm,…)
0,3
0,1

1,0
0,3
0,2
0,2
0,1
0,1

Thành phần hoá học của mô cơ gồm có nước, protein, lipid, glucid, các chất hoà tan
chứa nitơ và không chứa nitơ, chất khoáng, vitamin, … (Bảng 5.3). Như được biết, thịt
đặc biệt là nguồn dinh dưỡng cung cấp một lượng lớn sắt ở dạng dễ dàng hấp thu vào
cơ thể. Trong dinh dưỡng con người, tất cả thành phần hoá học của thịt được sử dụng
trong cơ thể nhằm mục đích sinh tổ
ng hợp các chất cần thiết cho cơ thể cũng như cung
cấp năng lượng cho hoạt động của cơ thể (Nguyễn Văn Mười, 2006).

5.2.3. Mô mỡ
Trong quá trình phát triển của động vật, một số tế bào mô giữa khác biệt nằm trong mô
liên kết bắt đầu tích luỹ lipids và chúng được xác định là các nang mỡ. Sau đó các
nang mỡ này tiếp tục tích luỹ dần các giọt lipids và cuối cùng chúng kết hợp v
ới nhau
tạo thành các tế bào tạo mỡ. Các tế bào mỡ này có đường kính khoảng 130-150µm. Sự
tích tụ các tế bào tạo mỡ xảy ra xung quanh mạch máu trên nhiều vị trí khác nhau của
cơ thể. Và từ đó các mô mỡ được hình thành nơi mà các tế bào mỡ chiếm ưu thế và
được kết nối với nhau bới mô liên kết không chặt chẽ

Mô mỡ là nguồn dự trữ năng lượng trong cơ thể động v
ật. khi con vật bị đói, các mô
mỡ này sẵn sàng giải phóng chất béo vào trong máu cho các hoạt độngc huyển hoá
khác của cơ thể. Tuy nhiên, đối với vật nuôi với mức dinh dưỡng cao thì sự tích luỹ
mô mỡ có khuynh hướng tăng theo mức độ trưởng thành của con vật.

16
Nhìn chung có thể phân biệt hai loại mô mỡ trong cơ thể động vật là mô mỡ trắng và
nâu. Mô mỡ màu nâu là do chứa hàm lượng lớn chất nhiễm sắc (chromatin) và loại mô
mỡ này có khả năng biến đổi nguồn mỡ dự trữ thành năng lượng giữ ấm cho cơ thể
động vật trong khi mô mỡ trắng có vai trò phóng thích chất béo vào máu khi cơ thể
cần năng lượng cho các hoạt động khác. Tuy nhiên trong hầu hết động vậ

t nuôi thì loại
mô mỡ nâu này dần biến mất rất sớm sau khi sinh.

Những mô mỡ nằm trong cơ được gọi là mỡ trong cơ và tạo thành vết lốm đốm trong
khối thịt nạc. Trong thời gian gần đây, một lượng lớn người tiêu dùng có khuynh
hướng ưa chuộng thịt ít mỡ. Tuy nhiên một lượng mỡ vừa phải vẫn được chấp nhận.

Thành phần chính của mô mỡ là các acid béo hầu hế
t ở dạng triglycerid và thành phần
này sẽ biến đổi tuỳ theo loại, giống động vật. Heo và gia cầm có thành phần acid béo
mà thường có trong thức ăn của chúng. Vì vậy hàm lượng acid béo no trong mô mỡ
có thể làm giảm bằng cách bổ sung nguồn thức ăn giàu acid béo không no cho chúng.
Động vật nhai lại như bò, cừu thì lại có nhiều acid béo no hơn heo và gia cầm. Hàm
lượng acid béo không no có thể xem như chuẩn mực để đánh giá giá trị sinh học của
mô mỡ. C
ơ thể con người không thể tổng hợp được acid linoleic C
17
H
31
COOH và acid
linolenic C
17
H
29
COOH, nhưng có thể tổng hợp được một phần acid arachidonic
C
19
H
31
COOH từ acid linoleic.

Bảng 5.4 mô tả hàm lượng các loại acid béo thiết yếu có trong mỡ động vật.
(Nguồn: Nguyễn Ngọc Tuân và Lê Thị Thanh Hiền, 2004)

Loại mỡ Acid linoleic (%) Acid linolenic (%) Acid arachidonic (%)
Mỡ bò 2,1-2,2 0,2-0,3 0,1-0,2
Mỡ cừu 1,5-2,7 0,7-0,9 0,1-0,8
Mỡ heo 4,2-9,4 0,3-0,5 0,4



17
5.2.4. Mô liên kết
Trong cơ thể động vật, mô liên kết có vai trò liên kết các bộ phận lại với nhau. Màng
bao ngoài cơ, màng bao quanh bó sợi cơ, màng trong cơ, dây gân,…đều được cấu tạo
bởi mô liên kết. Thành phần cơ bản của mô liên kết là các sợi collagen và sợi elastin.
Thành phần hoá học của mô liên kết bao gồm:
2 Nước: 62-74%
3 Lipid: 1,0-3,3%
4 Protein: 21-35%
5 Chất khoáng: 0,5-0,7%
5.2.4.1 Sợi collagen
Đơn vị cấu tạo cơ bả
n của sợi collagen là tropocollagen . Để hình thành sợi collagen,
những đại phân tử tropocollagen sắp xếp liên tục nhau và nằm song song với nhau tạo
thành một ống sợi hay tấm sợi nhưng không đan chéo vào nhau. Sợi collagen có
khuynh hướng trương lên đáng kể và có độ bền cơ học lớn (Nguyễn Văn Mười, 2006).
Collagen không tan trong nước nhưng có khả năng trương nở. Nó bền dưới tác dụng
của pepsin và tripsin và bị thuỷ phân khi có mặt của collagenase. Nghi
ền nhỏ và được

đun nóng sợi collagen 60-80°C thì sự tiêu hoá bới pepsin tăng lên.
Khi nâng nhiệt đến 90°C trong thời gian kéo dài dẫn đến hiện tượng nhiệt phân
tropocollagen do các liên kết hydro giữa các phân tử peptid bị phá vỡ. Sản phẩm của
quá trình này là glutin. Glutin trương nở mạnh trong nước và ở 40°C chuyển thành
dung dịch, khi hạ nhiệt độ của dung dịch này sẽ tạo thành thịt đông.
5.2.4.2 Sợi elastin
Đơn vị cấu tạo cơ bản củ
a sợi elastin là các protein hình cầu α-elastin. Các protein
hình cầu α-elastin này có đường kính 3nm, khối lượng phân tử khoảng 74.000. Elastin
có độ hoà tan thấp và có đặc tính là rất bền với acid và baze. Khác với collagen, sợi
elastin bền với nhiệt và không bị thay đổi khi nấu. Trong các dung môi có tác dụng cắt
đứt cầu nối hydro thì elastin bị tan chảy trên 100°C. Elastin không bị tiêu hoá bởi
tripsin và himotripsin nhưng bị thuỷ phân chậm bởi pepsin ở pH = 2,0. Chúng bị thuỷ
phân bởi physin, papai, bromelin và elastase.
5.3. Biến đổi hóa sinh ở thịt sau giết mổ
Sau giết mổ các tính chất cơ bản của thịt đều thay đổi, do sự huỷ các hệ sinh học

18
khi còn sống. Nguyên nhân của sự phân hủy này là do sự trao đổi chất trong các mô
chết ngừng lại, các quá trình hóa sinh thuận nghịch bởi enzyme chuyển thành quá trình
không thuận nghịch. Các quá trình tổng hợp bị đình chỉ và hoạt động phá hủy của các
enzyme nổi lên hàng đầu, chính là sự tự phân hủy (còn gọi là sự tự phân). Nó là tập
hợp của các giai đoạn nối tiếp nhau: Đình chỉ trao đổi chất; Phân hủy các mối liên kết
cấ
u tạo thành các mô; Phân hủy các chất chính thành các chất đơn giản hơn. Trên thực
tế, người ta chia các quá trình trên thành 2 nhóm cơ bản:
+ Sự chuyển hóa trong hệ protein dẫn tới sự biến đổi độ chắc (độ mềm mại) của mô
cơ.
+ Sự biến đổi trong hệ các chất trích ly tạo cho thịt có mùi và vị nhất định.
Quá trình biến đổi tự phân của thịt sau giết mổ có 3 giai đoạn: tê cứng, chín t

ới
(chín hóa học), tự phân sâu sắc (quá trình thối rửa).
5.3.1 Giai đoạn tê cóng sau khi chết
Ngay sau khi giết, mô cơ thịt tươi nóng bị suy yếu, có độ ẩm nhỏ, phản ứng môi
trường pH ≈ 6.8, mùi thơm và vị thể hiện không rõ ràng. Sau khi động vật đình chỉ sự
sống trong mô cơ sự tê cứng sẽ bắt đầu.
Sự phát triển tê cứng hoàn toàn xãy ra với thời gian khác nhau, phụ thuộc vào đặc
điể
m động vật và các điều kiện xung quanh. Thịt bò ở nhiệt độ 15 – 18oC sự tê cứng
hoàn toàn bắt đầu xảy ra đến 10 – 12 giờ, ở nhiệt độ gần 00C sau 18 – 24 giờ. Thịt
trong giai đoạn này có độ rắn tăng hoảng 25%, độ cản cắt tăng lên hai lần và có độ rắn
lớn kể cả sau khi nấu. Giai đoạn này bất lợi cho quá trình chế biến, thịt có tính giữ
nước kém, kh
ả năng kết nối của protein ở giai đoạn này là kém nhất.
Thịt ở trạng thái tê cứng sau khi giết, tiêu hóa bởi enzyme pepsin kém và hầu như bị
tước mất mùi thơm và vị sẵn có ở trạng thái luộc. Tê cứng sau chết của bắp cơ là kết
quả của sự phát triển các quá trình hóa sinh phức tạp do enzyme. Chủ yếu là các quá
trình phân giải:
+ Phân hủy glycogen để tạo thành acid lactic (glyco phân) và chuyển pH từ điể
m
trung hòa về phía acid. (xảy ra trong môi trường yếm khí)
+ Phân hủy glycogen để tạo thành các gluxit có tính khử (amilo phân).
+ Phân hủy axit creatinphotphat.
+ Phân hủy acid adenozintriphotphoric (ATP).

19
+ Kết hợp actin với myozin để thành phức chất actomyozin.
+ Giải phóng amoniac ở dạng muối.
Một số trong những quá trình này là nguyên nhân trực tiếp dẫn đến sự tê cứng sau khi
giết, một số khác ảnh hưởng gián tiếp, còn một số thức ba nên xem như đồng thời.

5.3.2 Giai đoạn chín tới của thịt
Giai đoạn chín tới gồm những biến đổi về tính chất của thịt, gây nên b
ởi sự tự phân
sâu sắc, kết quả là thịt có được những biểu hiện tốt về hương thơm và vị, trở nên mềm
mại tươi ngon so với thịt ở trạng thái tê cứng sau khi giết, thịt có độ ẩm lớn hơn và dễ
bị tác dụng của enzyme tiêu hóa hơn.
Mặc dù đã có nhiều nghiên cứu về lý hóa, hóa sinh và mô học, nguyên nhân chủ yếu
của sự cải thiệ
n độ chắc, vị và mùi thơm của thịt trong thời kỳ theo sau của sự phát
triển tê cóng sau khi giết vẫn còn chưa được xác định đủ rõ rệt. Có thể giả thiết sự biến
đổi tự phân là do tác dụng của các enzyme phân giải protein thuộc nhóm catepsin chứa
tương đối ít trong mô cơ.
Cetepsin được tìm thấy trong các cơ quan và mô khác nhau. Tính hoạt động của nó
trong các loại bắp cơ khác nhau không đồng nhất. Chẳng hạn các bắp cơ
đỏ hoạt động
ở chân gà giò tự phân mạnh mẽ hơn các bắp cơ ngực không hoạt động. Các bắp cơ đỏ
ở đại gia súc có sừng, thỏ và chó có hoạt độ protein phân lớn hơn các bắp cơ trắng của
gia cầm.
Sau sự tê cứng cực đại sau khi chết, tương ứng với sự chuyển phần lớn actomiozin từ
trạng thái co rút sang trạng thái suy yếu. Như vậy, vấn đề làm m
ềm mô trong thời kỳ
đầuchín tới liên quan với quá trình ngược lại của quá trình gây nên tê cứng sau khi
chết ở hệ cơ. Bởi vậy sự suy yếu của bắp cơ trong thời kỳ này có thể được đặc trưng
như là sự phân giải của quá trình tê cứng sau khi giết.
Sự phân ly và suy yếu của actomiozin dẫn đến làm tăng số lượng trung tâm ưa
nước của các protein co rút, kết quả là khả năng liên kế
t với nước của mô cơ tăng lên,
đạt được 85 – 87% theo khả năng liên kết với nước của thịt tươi. Khả năng liên kết với
nước của mô cơ về sau thực tế giữ nguyên mức độ này. Sự làm mềm mô cơ tiếp theo
có liên quan tới việc phân giải các thành phần cấu trúc của sợi cơ dưới ảnh hưởng của

enzyme phân giải protein.

20
Trong thời kỳ đầu chín tới, vận tốc và mức độ sâu của sự protein phân không đáng kể
và các sản phẩm của sự phân giải này rất ít. Tuy nhiên trong thời gian này số lượng
protein miozin tăng lên, như vậy có sự phá vỡ mạch peptit của miozin.
Cường độ biến đổi các tính chất của thịt và thời gian chín tới phụ thuộc vào nhiệt
độ của môi trường. Đối với thịt gia súc lớn có sừng (độ
ng vật ở trạng thái bình thường
trước khi giết) thời gian chín tới hoàn toàn như sau:
Nhiệt độ (0C) 1 - 2 10 - 15 18 - 20
Thời gian chín tới (ngày) 10 - 14 4 - 5 3
Tốc độ phát triển quá trình tự phân trong thịt không những phụ thuộc vào nhiệt độ,
mà còn phụ thuộc vào loài, tuổi, bộ phận trên súc thịt và trạng thái động vật trước khi
giết.
Thịt động vật già chín tới chậm hơn thịt động vật non, thịt bò đực chậm hơ
n thịt bò
cái. Sự biến đổi tự phân ở thịt những động vật ốm yếu và mệt nhọc kém sâu xa hơn và
biểu hiện kém hơn so với thịt động vật khỏe mạnh và được nghỉ ngơi.
Các chất trích ly của thịt chịu sự biến đổi quan trọng trong quá trình tự phân.
Hương thơm, vị và một số tính chất khác của thịt phụ thuộc vào sự biến
đổi này. Trong
điều kiện nhiệt độ dương thấp, sau khi giết 24 giờ, quá trình glyco phân sẽ giảm đi và
quá trình phân giải amilo phân của glycogen sẽ phát triển trội hơn. Quá trình này kéo
dài hơi chậm trong suốt thời gian chín tới của thịt. Sự tích lũy đường khử trong mô cơ
tạo khả năng tăng nhanh và ổn định sự tạo màu của thịt bằng nitrat và nitrit khi ướp
muối nó.
Trong quá trình chín tới của thịt, hàm lượng purin t
ự do trong mô cơ, chủ yếu là
hipoxantin, tăng lên không ngừng. Tương ứng với sự tăng hàm lượng chất khử bay hơi

và hipoxantin, cường độ hương thơm và vị của thịt và nước canh thịt cũng phát triển.
Axit glutamic tích lũy trong thịt đóng vai trò quan trọng đối với sự tạo vị của thịt.
Axit glutamic và cả dạng muối của nó là glutaminat có vị đặc trưng của nước canh thịt.
Axit glutamic tạo thành do s
ự khử amin hóa amit của nó là glutamic, kể cả trong quá
trình chín tới cũng như là khi luộc thịt.
Trong suốt thời gian bảo quản thịt ở nhiệt độ dương, trong mô vơ xãy ra sự tăng
nitơ amoniac do sự khử amin hóa các axit adenilic và glutamin.
5.3.3 Giai đoạn tự phân sâu xa

21
Nếu bảo quản thịt chín tới kéo dài trong điều kiện vô trùng ở nhiệt độ dương thấp
thì quá trình tự phân trong thịt sẽ kéo dài. Thời kỳ này gọi là tự phân sâu xa.
Tự phân sâu xa được đặc trưng bằng sự phân giải các thành phần chủ yếu của mô –
đó là protein và chất béo dưới tác dụng của các enzyme có trong mô. Sự phân giải này
bắt đầu ngay trong thời kỳ chín tới, nhưng ở thời gian đó còn chưa xãy ra việ
c giảm
proteinmột cách đáng kể. Trong thời gian tự phân sâu xa, các enzyme của mô catepsin
và peptidaza xúc tác mạnh mẽ làm đứt các liên kết peptit của các phân tử protein đồng
thời phá hủy chính protein đó. Ngay trong thời gian này xảy ra sự phân giải thủy phân
chất béo một cách mạnh mẽ do tác dụng của lipaza.
Sự phân giải protein kèm theo phá hủy các thành phần cấu trúc hình thái học của
mô cơ. Do đó độ rắn của thịt giảm đi và sự tách dịch sẽ tăng lên.
Đồng thời th ịt có
màu sắc hung nâu rõ, vị trở nên chua và khó chịu hơn. Đến giai đoạn nhất định của sự
tự phân sâu xa, thịt sẽ trở thành không còn dùng được để làm thực phẩm.
5.3.4 Các phương pháp làm tăng quá trình chín tới của thịt
Những nhà nghiên cứu đã có ý đồ nghiên cứu các điều kiện để tăng nhanh quá trình
chín tới. Khi đó trước hết phải chú ý đến độ mềm mại của th
ịt, như là chỉ tiêu chủ yếu.

Xuất phát từ cơ sở lý thuyết của quá trình này có thể cải thiện mạnh mẽ độ chắc của
thịt khi chín tới bằng các con đường sau đây:
- Kìm hãm sự bắt đầu hoặc sự phát triển tê cóng sau khi giết. Ở đây cần chú ý sự
adrenalin hóa động vật giết mổ, có nghĩa là dựa vào máu động vật chất adrenalin 3 giờ
trước khi giết. Việc này gây phân gi
ải glicogen lúc động vật còn sống. Thịt những
động vật như vậy có độ pH cao (6,4 – 6,9) và mềm mại hơn.
Phương pháp khác để kìm hãm sự tê cóng thịt là demotin hóa gia súc giết thịt. Để
demotin hóa gia súc trước khi giết, người ta áp dụng chế phẩm có hoạt tính hóa sinh
phức hợp là demotin. Mục đích của demotin hóa là làm cho gia súc thôi vận động
trước khi giết và gây nên sự biến chuyển quá trình trao đổi chất. Nhờ đó đảm bảo được
hoàn toàn hoặc giãm m
ạnh mẽ quá trình tê cứng sau khi giết.
- Sự thúc đẩy tê cứng sau khi giết là làm suy yếu tê cóng có thể đạt được bằng cách
duy trì súc thịt sau khi giết khoảng 4 – 5 giờ trong phòng có nhiệt độ 37
o
C. Điều đó
thúc đẩy quá trình tê cứng và quá trình suy yếu tiếp theo của sự tê cứng.

22
- Người ta cũng đã giới thiệu phương pháp tăng nhiệt mô cơ bằng dòng điện cao tần
tới 39 – 40oC. Ở Mỹ đã áp dụng phương pháp tăng nhanh sự chín tới của thịt bằng
cách dùng điện kích thích mô cơ không chậm hơn 1 giờ sau khi giết, (nên làm trước
khi lột da) với việc làm lạnh thịt tiếp theo trong các điều kiện thường. Việc kích thích
bằng điện gây nên sự b
ắt đầu tê cóng nhanh hơn, kèm theo chuyển pH về phía axit
trong vòng 3 giờ. Theo lời các tác giả, thịt gia công bằng phương pháp này qua hai
ngày bảo quản trong thiết bị lạnh ở 0,6 – 1,6oC sẽ đạt độ mềm mại đặc trưng của thịt
chín tới ba tuần lễ trong cùng điều kiện nhiệt độ như vậy.
5.4. Màu sắc của thịt và một số phương pháp ổn định màu sắc thịt

Sau khi giết mổ, ch
ất lượng thịt và các giá trị cảm quan như màu sắc, cấu trúc, khả
năng giữ nước của thịt thường bị thay đổi bởi nhiều nhân tố. Trong các giá trị cảm
quan đó thì màu sắc là một đặc tính quan trọng ảnh hưởng trực tiếp đến quyết định
mua của người tiêu dùng. Bằng cách quan sát màu sắc của thịt, người tiêu dùng có thể
nhận biết được chất lượng thịt xấ
u hay tốt. Sự mất màu thịt có thể xảy ra không mong
muốn trong suốt quá trình tồn trữ, phân phối và buôn bán lẻ bởi vì bản chất tự nhiên
của thịt là dễ bị biến đổi bởi quá trình thuỷ phân sau giết mổ, hàm lượng sắc tố có
trong thịt và tình trạng ôxi hoá của sắc tố. Những biến đổi về màu sắc thịt sẽ ảnh
hưởng trực tiếp đến sự chấp nh
ận của người tiêu dùng và ảnh hưởng gián tiếp đến lợi
nhuận của người sản xuất.

Màu sắc của thịt tươi được quyết định bởi ba thành phần chính của sắc tố thịt là
myoglobin, cytochrome C và hemoglobin. Myoglobin là thành phần chiếm ưu thế 80-
95% sắc tố thịt trong khi hemoglobin chỉ chiếm khoảng 5-20% và cytochrome C
chiếm một phần rất nhỏ.
5.4.1 Sắc tố thịt
 Myoglobin
Phân tử
myoglobin được cấu tạo từ hai phần cơ bản là globin và phần hem (hình 5.8).
Chuỗi globin được cấu tạo bởi 153 acid amin được sắp xếp thành 8 chuỗi xoắn alpha.
Các chuỗi xoắn alpha này liên kết với nhau và bao quanh phân tử hem ở giữa.


23
Phần hem bao gồm nguyên tử sắt (Fe) nằm ở vị trí trung tâm và có sáu liên kết phối trí
trong đó có 4 liên kết với nitơ, một liên kết nối nguyên tử sắt với phần globin ở vị trí
acid amin Histidine F8 và liên kết thứ sáu thì sẵn sàng kết hợp với ôxi hoặc các hợp

chất hoá học khác. Màu sắc của thịt sẽ được xác định bởi sự kết hợp của hem với các
hợp chất khác nhau ở vị trí liên k
ết linh động thứ 6. Do đó hem là phần quan trọng
nhất trong phân tử myoglobin quyết định màu sắc của thịt.
Cấu trúc của phân tử myoglobin được đảm bảo là nhờ các tương tác không cực, cầu
nối hydro và lưc Van der waals.

Hình 5.8: Cấu trúc không gian của phân tử
myoglobin
(Nguồn: )


Hình 5.9: Cấu tạo của Hem với nguyên tử sắt ở
trung tâm
(Nguồn: )


 Các dẫn xuất của myoglobin
Trong thịt tươi myoglobin tồn tại ở nhiều dạng khác nhau và sự hình thành các dạng
khác nhau của myoglobin tuỳ thuộc vào sự kết hợp của liên kết phối trí thứ 6 của hem
với các hợp phần hoá học khác nhau. Có 4 dẫn xuất thường gặp của myoglobin là
oxymyoglobin (Fe
2+
), deoxymyoglobin (Fe
2+
), metmyoglobin (Fe
3+
) và
carboxymyoglobin (Fe
2+

) (Hình 5.10).

- Deoxymyoglobin:
Deoxymyoglobin là thành phần chiếm ưu thế trong thịt khi môi trường xung quanh
vắng mặt ôxi hoặc ôxi hiện diện rất ít (<1,4 mmHg; Mancini & Hunt, 2005).

24
Deoxymyoglobin có màu đỏ tía đặc trưng thường thấy ở thịt được bao gói chân không
hoặc ở trung tâm của khối thịt lớn. Ở dạng này, không có thành phần nào kết hợp với
nguyên tử Fe của hem ở vị trí liên kế phối trí 6 và nguyên tử Fe có hoá trị 2.
Deoxymyoglobin rất kém bền, trong môi trường có ôxi nó sẽ chuyển hoá thành
oxymyoglobin hay metmyoglobin tuỳ thuôc vào áp suất riêng phần của ôxi trong môi
trường xung quanh khối thịt.
- Oxymyoglobin:
Oxymyoglobin tạo màu sắc đỏ đẹp cho thịt.
Đây là dạng mà ôxi kết hợp với nguyên tử
Fe của hem ở liên kết phối trí thứ 6 và nguyên tử Fe ở trường hợp này có hoá trị 2.
Thông thường sự hình thành của oxymyoglobin xảy ra rất nhanh ở bề mặt thịt do sự có
mặt phong phú của ôxi. Tuy nhiên độ dày của lớp oxymyoglobin này trong khối thịt
phụ thuộc vào áp suất ôxy riêng phần, hoạt động của các enzyme có sử dụng oxy,
nhiệt độ và hoạt động hô hấp duy trì sự s
ống của cơ (Lawrie, 1998). Theo thời gian,
oxymyoglobin sẽ dễ dàng bị ôxi hoá để tạo thành metmyoglobin bởi vì ôxi không chỉ
có tác dụng kết hợp với myoglobin mà còn ôxi hoá oxymyoglobin hoặc
deoxymyoglobin thành metmyoglobin.

- Metmyoglobin:
Metmyoglobin là dạng sắc tố không mong muốn của thịt có màu nâu. Metmyoglobin
được hình thành là do sự ôxi hoá các dẫn xuất của myoglobin dạng (Fe
2+

) thành (Fe
3+
).
Ở dạng này, nguyên tử sắt trung tâm bị ôxi hoá thành dạng (Fe
3+
) và H
2
O sẽ kết hợp
với nguyên tử sắt trung tâm ở liên kết phối trí thứ 6. Không giống như
deoxymyoglobin và oxymyoglobin, metmyoglobin không thể kết hợp ôxi hoặc các hợp
phần khác bởi vì Fe
3+
không đủ điện tích để cho điện tích của nó cho các hợp phần liên
kết (Baron, 1998).

Sự hình thành metmyoglobin thường xảy ra nhanh chóng trong môi trường có ít oxy
và xảy ra chậm trong môi trường khí quyển thường với khoảng 20% ôxi (Cornforth và
Jayasingh, 2004). Do đó trong quá trình bảo quản thịt tươi, sự mất màu thịt có thể hạn
chế bằng cách tăng cường hàm lượng ôxi hoặc loại bỏ hoàn toàn ôxi ra khỏi môi
trường tồn trữ.