Nghiên cứu ứng dụng enzyme protamex để thủy phân cá trích (sardinella gibbosa) thu dịch đạm

Tạp chí Khoa học - Công nghệ Thủy sản

Số 2/2016

THOÂNG BAÙO KHOA HOÏC

NGHIÊN CỨU ỨNG DỤNG ENZYME PROTAMEX ĐỂ THỦY PHÂN
CÁ TRÍCH (SARDINELLA GIBBOSA) THU DỊCH ĐẠM
ENZYMATIC HYDROLYSIS OF HERRING FISH (SARDINELLA GIBBOSA)
USING PROTAMEX ENZYME TO PREPARE SOLUBLE PROTEIN SOLUTION
Trần Thị Bích Thủy1, Đỗ Thị Thanh Thủy2
Ngày nhận bài: 09/4/2015; Ngày phản biện thông qua: 19/01/2016; Ngày duyệt đăng: 15/6/2016

TÓM TẮT
Dịch đạm thủy phân đã được nghiên cứu từ protein cá trích bằng enzyme Protamex ở pH tự nhiên với tỷ
lệ nước/nguyên liệu là 1/1. Kết quả nghiên cứu cho thấy điều kiện thủy phân thích hợp là: nhiệt độ 50oC, tỷ lệ
enzyme - cơ chất 0,5% (w/v), thời gian 6 giờ. Độ thủy phân, hiệu suất thu hồi nitơ, hàm lượng nitơ ammonia và
hàm lượng nitơ acid amine trong dịch thủy phân thu được lần lượt đạt là 70,73%, 63,04%, 1,57 g/l và 12,88 g/l.
Từ khóa: Cá trích, Protamex, dịch đạm thủy phân
ABSTRACT
The hydrolysis of herring to prepare protein hydrolysate solution was studied. The hydrolysis process
was carried out using Protamex enzyme at natural pH with a rate of water/material is 1:1. Research results
show that the best hydrolysis temperature is 50oC, the most suitable rate of enzyme - substrate is 0,5% (w/v)
and the most appropriate hydrolysis time is 6 hours.. The hydrolysis degree, nitrogen recovery, the content of
ammonia nitrogen and the content of amino acid nitrogen obtained in the hydrolysis protein solution are
70,73%, 63,04% 1,57 g/l, and 12,88 respectively.
Keywords: Enzymatic hydrolysis, protein hydrolysis, herring fish, Protamex
I. ĐẶT VẤN ĐỀ
Khả năng khai thác hải sản ở biển Việt
Nam khoảng 2.147.444 tấn, trong đó cá nổi
nhỏ chiếm 51,13 % tổng trữ lượng có thể khai

thác. Trong các loài cá nổi nhỏ thì tỷ lệ cá
trích chiếm 16,46% tổng trữ lượng cá nổi nhỏ
(Nguyễn Viết Nghĩa, 2005). Sản lượng cá trích
chiếm một số lượng lớn nhưng khả năng chế
biến và tiêu thụ sản phẩm chế biến từ cá trích
chưa tương xứng với tiềm năng. Với thành
phần dinh dưỡng và sản lượng cao, các sản
phẩm chế biến từ cá trích là cá tươi đông lạnh,
cá khô, đóng hộp và làm nước mắm, đem lại
hiệu quả kinh tế chưa cao. Vấn đề nghiên cứu

tạo ra sản phẩm giá trị gia tăng từ nguồn cá
trích tuy nhiều nhưng chưa được chế biến hợp
lý là rất cần thiết để nâng cao hiệu quả sử dụng
tài nguyên, mang lại thu nhập nhiều hơn cho
người dân.
Sử dụng enzyme thương mại để thủy phân
cá trích nhằm nâng cao hiệu quả kinh tế và đa
dạng hóa các sản phẩm từ loài cá này được
coi là một trong những phương pháp hiệu quả
nhất. Các enzyme được sử dụng phổ biến trong
các nghiên cứu về thủy phân bằng enzyme
thường là Alcalase, Neutrase, Protamex
và Kojizyme (Nguyen và cộng sự, 2011).
Protamex được biết đến là loại enzyme cho

: Khoa Công nghệ thực phẩm - Trường Đại học Nha Trang

1, 2

TRƯỜNG ĐẠI HỌC NHA TRANG • 93


Tạp chí Khoa học - Công nghệ Thủy sản
sản phẩm thủy phân ít đắng nhất và do đó đã
được lựa chọn cho nghiên cứu này.
Trong các thông số sinh hóa của quá trình
thủy phân thì mức độ thủy phân (DH) là một
trong những thông số quan trọng nhất vì nó
trực tiếp ảnh hưởng đến chiều dài peptide,
giá trị dinh dưỡng, và các tính chất cảm quan
của sản phẩm thủy phân. Hơn nữa, DH tỷ lệ
thuận với độ tan của thủy phân và do đó tác
động đến khả năng tiêu hoá của các protein
(Nguyen và cộng sự, 2011). Ngoài ra, thông
số về hiệu suất thu hồi protein, hàm lượng NH3
cũng khá quan trọng vì chúng cung cấp thông
tin hữu ích về sản phẩm thủy phân.
Nghiên cứu tìm ra chế độ thủy phân thích
hợp để thu dịch đạm hòa tan giàu acid amine
từ protein cá trích là cơ sở quan trọng để tiếp
tục phát triển sản xuất ra nhiều dòng sản phẩm
giá trị gia tăng như: các loại nước chấm cao
cấp, bổ sung dinh dưỡng cho nhiều loại thực
phẩm, ứng dụng trong nông học, y dược...
II. VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU
1. Vật liệu nghiên cứu
1.1. Cá trích
Đối tượng cá trích được thu mua tại cảng
cá Hòn Rớ - Thành phố Nha Trang. Cá còn

Số 2/2016
tươi nguyên, sáng bóng, mùi tanh đặc trưng,
không bị dập nát tổn thương, kích cỡ 19 ÷
20 con/kg, cá được rửa, loại bỏ tạp chất, bảo
quản và vận chuyển về phòng thí nghiệm bằng
thùng xốp cách nhiệt ở 0 ÷ 4oC. Tại phòng thí
nghiệm, để đảm bảo tính đồng nhất, cá được
rửa, để ráo, xay nhỏ (bởi máy nghiền thịt TA57/
DSN 947000 với mức đường kính lỗ sàng là
4,5mm), trộn đều, phân chia, bao gói bằng
bằng bao PA hút chân không, lạnh đông và bảo
quản ở nhiệt độ -20 ± 2oC.
1.2. Enzyme Protamex
Protamex được mua tại công ty Novozyme
(Đan Mạch), Thành phố Hồ Chí Minh. Protamex
thuộc nhóm endopeptidase, có nguồn gốc từ
vi khuẩn Bacillus, được tổ chức FAO/WHO
cho phép sử dụng. Protamex có hoạt độ ghi
trên nhãn là 1,5 AU (Anson Units)/g, hoạt động
thích hợp trong khoảng pH = 5,5 ÷ 7,5 và
to = 45 ÷ 65°C. Protamex có thể bị mất hoạt
tính trong 30 phút tại 55oC (122oF) khi pH bằng
4 và trong 10 phút tại 85oC (185oF) khi pH bằng
8. Nhiệt độ bảo quản tốt nhất của Protamex là
0 ÷ 5oC.
2. Phương pháp nghiên cứu
2.1. Sơ đồ quy trình và bố trí thí nghiệm

Hình 1. Sơ đồ quy trình và bố trí thí nghiệm

94 • TRƯỜNG ĐẠI HỌC NHA TRANG


Tạp chí Khoa học - Công nghệ Thủy sản

Số 2/2016

- Nguyên liệu cá trích: là mẫu được thu và

TCVN 3703:2009; Hàm lượng nitơ tổng số:

xử lý như mục 1.1, rã đông ở độ 0 ÷ 4 C, 15 giờ.

theo TCVN 3705-90; Hàm lượng NH3: theo

o

- Các thông số thích hợp được xác định
bằng thực nghiệm cổ điển: xác định thông số
thứ nhất bằng thí nghiệm cố định các thông số
khác (dựa trên sự kế thừa), cho thông số cần
tìm biến đổi để tìm giá trị thích hợp. Sau khi tìm
được thông số thứ nhất thì cố định thông số
này và làm tương tự để tìm thông số thứ hai.
Tiếp tục như vậy đến khi tìm được tất cả thông
số cần tìm.
Trong quá trình làm thí nghiệm, hoạt độ
enzyme được kiểm tra thường xuyên, kết quả
cho thấy hoạt độ enzyme hầu như không thay

đổi theo thời gian bảo quản (thời gian tiến hành
nghiên cứu tương đối ngắn), nên thông số tỷ lệ
emzyme/cơ chất được tính theo %.- Xác định
nhiệt độ độ thủy phân thích hợp: bố trí ttp = 40

÷ 60oC, bước nhảy δ = 5oC; tỷ lệ enzyme - cơ
chất (E/S) = 0,2%, thời gian 4 giờ, W/NL = 1/1,
pH tự nhiên của cá.
- Xác định tỷ lệ enzyme – cơ chất: bố trí

TCVN 9215:2012; Hàm lượng nitơ acid amine:
theo phương pháp formon; Thành phần axít
amin được phân tích theo Kechaou và cộng sự
(2009).; Độ thủy phân DH được xác định bằng
phương pháp DNFB theo Nguyen và cộng sự
(2011); HSTH = Lượng nitơ tổng số trong sản
phẩm thủy phân (g) × 100/Lượng nitơ tổng số
trong nguyên liệu đem thủy phân (g).
2.3. Phương pháp xử lý số liệu
Mỗi thí nghiệm được thực hiện song song
ba lần, mỗi lần ba mẫu. Số liệu được xử lý bằng
phần mềm thống kê SPSS 16.0, tính toán trên
phần mềm Microsoft Office Excel 2007 (giá trị
của p < 0,05 được xem là có ý nghĩa về mặt
thống kê).
III. KẾT QUẢ NGHIÊN CỨU VÀ THẢO LUẬN
1. Kết quả xác định thành phần hóa học cơ
bản của cá trích

E/S = 0,1 ÷ 0,7%, bước nhảy δ = 0,1%, nhiệt

Bảng 1. Thành phần hóa học cơ bản

độ tìm được ở thí nghiệm trước, thời gian 4

của cá trích

giờ, W/NL = 1/1, pH tự nhiên của cá.
Xác định thời gian thủy phân thích hợp: bố

Thành phần

Tỷ lệ (%) so với khối lượng ướt

Nước

73,87 ± 0,01

E/S tìm được ở 2 thí nghiệm trước, W/NL = 1/1,

Protein

19,25 ± 0,04

pH tự nhiên của cá.

Lipid

2,53 ± 0,03

Tro

0,96 ± 0,01

trí T = 3 ÷ 7 giờ, bước nhảy δ = 1 giờ; nhiệt độ,

- Bất hoạt enzyme ở 95 C trong vòng
o

15 phút.
- Các chỉ tiêu đánh giá: độ thủy phân (DH),
hiệu suất thu hồi nitơ (HSTH), đạm ammoniac
(NH3)

- Thông số được chọn là thích hợp trong

thí nghiệm phải thỏa mãn tốt nhất 3 điều kiện

Bảng 1 cho thấy cá trích có hàm lượng
protein tổng số cao (19,25%), giá trị này
tương đương với hàm lượng protein trong cá
trích ở một số nghiên cứu khác (Bruce, 1924;
Shigeo, 1958) cao hơn so với mực (17÷21%),

đồng thời: DH cao nhất, HSTH cao nhất, NH3

cao hơn hẳn so với một số loài thủy sản khác

2.2. Phương pháp phân tích

hàm lượng lipid thấp (2,53%), xếp vào loại cá

ở mức hợp lý.

Độ ẩm: theo TCVN 3700-90; Tro: phương
pháp nung ở 600oC; Hàm lượng lipid: theo

như sò (8÷9%), moi (13÷16%) và ốc (11÷12%);
gầy rất thích hợp cho việc sản xuất dịch đạm
thủy phân.
TRƯỜNG ĐẠI HỌC NHA TRANG • 95


Tạp chí Khoa học - Công nghệ Thủy sản

Số 2/2016

2. Kết quả xác định các thông số thích hợp cho quá trình thủy phân protein của cá trích bằng
enzyme Protamex
2.1. Kết quả ảnh hưởng của nhiệt độ đến hiệu quả thủy phân bằng enzyme Protamex

Hình 2. Ảnh hưởng của nhiệt độ
thủy phân đến DH

Hình 3. Ảnh hưởng của nhiệt độ
thủy phân đến HSTH

Kết quả thể hiện trên hình 2, 3, 4 cho thấy
nhiệt độ thủy phân có ảnh hưởng lớn đến DH
(độ thủy phân). Khi tăng nhiệt độ thủy phân từ

40oC đến 50oC thì mức DH tăng đáng kể từ
46,5% đến 57,7%. Giá trị DH này giảm đáng kể
khi nhiệt độ tăng lên 55oC và 60oC. Xu hướng
này cũng xảy ra tương tự với HSTH được thể
hiện trên hình 3. Theo đó, khi tăng nhiệt độ
từ 40oC đến 50oC thì HSTH tăng đáng kể từ
40,69% đến 50%. Sau đó, giá trị này giảm nhẹ
khi tăng nhiệt độ lên 55oC (46,54%) và giảm
đáng kể khi tăng nhiệt độ lên 60oC (38,53%).
Kết quả này cũng tương ứng với kết quả thủy
phân từ cá hồi Atlantic (Liaset và cộng sự,
2001). Khác với trường hợp DH và HSTH,
kết quả nghiên cứu cho thấy hàm lượng nitơ
amoniac giảm đáng kể khi tăng nhiệt độ từ 40oC
đến 50oC (1,53 g/l - 1,19 g/l), tiếp tục giảm khi
tăng nhiệt độ lên 55oC và 60oC (hình 4).
Điều này có thể giải thích khi tăng nhiệt độ
thủy phân thì tốc độ phản ứng cũng tăng lên

Hình 5. Ảnh hưởng của
tỷ lệ E/S đến DH

96 • TRƯỜNG ĐẠI HỌC NHA TRANG

Hình 4. Ảnh hưởng của
nhiệt độ đến hàm lượng NH3

do các phân tử enzyme có động năng lớn hơn,
tăng cường khả năng tiếp xúc giữa enzyme
Protamex và cơ chất, do đó quá trình thủy phân

sẽ được tăng cường và đạt cực đại tại nhiệt độ
tối thích của enzyme Protamex là 50oC.
Tuy nhiên khi tăng nhiệt độ thủy phân vượt
quá 50oC, hoạt tính của enzyme Protamex
sẽ bị giảm và đồng thời enzyme cũng bị biến
tính tại nhiệt độ này. Kết quả giá trị DH và
hiệu suất thu hồi nitơ giảm xuống. Khi nhiệt
độ tăng từ 40oC đến 60oC thì hàm lượng nitơ
amoniac giảm. Điều này là do trong khoảng
nhiệt độ này, sự tăng nhiệt độ làm ức chế
hoạt động của vi sinh vật nên hàm lượng nitơ
amoniac giảm.
Từ kết quả phân tích trên cho thấy nhiệt độ
thủy phân thích hợp cho quá trình thủy phân
cá trích là 50oC.
2.2. Kết quả ảnh hưởng của tỷ lệ enzyme cơ chất (E/S) đến hiệu quả thủy phân bằng
enzyme Protamex

Hình 6. Ảnh hưởng của
tỷ lệ E/S đến HSTH

Hình 7. Ảnh hưởng của tỷ lệ
E/S đến hàm lượng NH3


Tạp chí Khoa học - Công nghệ Thủy sản
Hình 5, 6, 7 cho thấy khi tăng tỷ lệ enzyme
từ 0,1% - 0,5% thì giá trị DH tăng một cách
đáng kể từ 53,3% - 65,6%. Tuy nhiên giá trị
DH tăng không đáng kể khi E/S tăng từ 0,5%

đến 0,7%. Kết quả này cũng được ghi nhận
bởi hiệu suất thu hồi nitơ (hình 5). Khi tăng
E/S từ 0,1% đến 0,5% thì HSTH tăng một cách
đáng kể từ 45,41% đến 56,57%. Không có sự
khác nhau có ý nghĩa thống kê về sự thu hồi
nitơ ở các mẫu tỷ lệ enzyme 0,5%, 0,6% và
0,7%. Bên cạnh DH và HSTH thì hàm lượng
nitơ amoniac trong dịch thủy phân cũng là
một thông số cần quan tâm. Hình 6 chỉ ra ảnh
hưởng của E/S đến hàm lượng nitơ amoniac
trong dịch thủy phân. Nhìn chung, khi tăng E/S
thì hàm lượng nitơ amoniac có xu hướng tăng.
Tuy nhiên, tỷ lệ enzyme từ 0,1% đến 0,5%
thì hàm lượng nitơ amoniac tăng không đáng
kể. Điều này cũng cho thấy hàm lượng nitơ
amoniac ở tất cả các mẫu vẫn ở mức thấp

Hình 8. Ảnh hưởng của
thời gian đến DH

Số 2/2016
chiếm từ 7,4% đến 9,48%. Các công trình
nghiên cứu trước đây cũng đã cho thấy có sự
hòa tan nitơ dưới tác dụng của enzyme trong
quá trình thủy phân và tỷ lệ thu hồi nitơ trong
sản phẩm thủy phân, cũng như sự cắt đứt các
liên kết peptide tăng theo nồng độ enzyme
(Wachirattanapongmetee và cộng sự, 2009;
Motamedzadegan và cộng sự, 2010).
DH tăng khi tăng E/S có thể được giải thích

là do khi tăng tỷ lệ enzyme thì tác dụng cắt
mạch sẽ tăng dẫn đến độ DH tăng. Khi mức
DH tăng dẫn đến HSTH tăng (Liaset và cộng
sự, 2002; Haslaniza và cộng sự, 2010).
Từ kết quả phân tích trên cho thấy ở tỷ lệ
enzyme so với cơ chất là 0,5% thì độ thủy phân
và hiệu suất thu hồi nitơ cao và hàm lượng nitơ
amoniac ở mức cho phép. Vì vậy, chọn tỷ lệ
enzyme thích hợp là 0,5%.
2.3. Kết quả ảnh hưởng của thời gian đến hiệu
quả thủy phân bằng enzyme Protamex

Hình 9. Ảnh hưởng của thời gian
đến HSTH

Hình 8, 9, 10 cho thấy khi tăng thời gian
thủy phân từ 3 giờ lên 6 giờ thì giá trị DH tăng
đáng kể theo thời gian thủy phân. Cụ thể, trong
6 giờ đầu độ thủy phân tăng từ 62,67 % (3 giờ)
lên đến 70,87% (6 giờ). Sau đó, DH tăng chậm
mặc dù thời gian thủy phân kéo dài thêm 1
giờ nữa. Không có sự khác nhau có ý nghĩa
về độ thủy phân giữa các mẫu với thời gian 6
giờ và 7 giờ. Các công trình nghiên cứu trước
đây cũng đã chỉ ra rằng DH tăng theo thời gian
thủy phân (Souissi và cộng sự, 2007; Chun
và cộng sự, 2006; Amiza và cộng sự, 2012;

Hình 10. Ảnh hưởng của thời gian
hàm lượng NH3

Wachirattanapongmetee và cộng sự, 2009;
Ovissipour và cộng sự, 2010; Shamloo và cộng
sự, 2012). Điều này được giải thích như sau:
Thời gian thủy phân phải đảm bảo để enzyme
có thể phân cắt các liên kết trong cơ chất, tạo
được sản phẩm cuối cùng mong muốn theo mục
tiêu của đề tài. Thời gian tác động kéo dài thì
enzyme có điều kiện thủy phân protein cá
trích triệt để. Nhưng nếu kéo dài thời gian
thủy phân quá mức sẽ tạo điều kiện cho vi
sinh vật gây thối hoạt động làm sản sinh ra
nhiều sản phẩm cấp thấp như: NH3, H2S,
TRƯỜNG ĐẠI HỌC NHA TRANG • 97


Tạp chí Khoa học - Công nghệ Thủy sản
indol, scaptol… ảnh hưởng đến chất lượng
sản phẩm.
Đối với ảnh hưởng của thời gian thủy phân
đến HSTH thể hiện ở hình 8, kết quả nghiên
cứu cho thấy, khi thời gian thủy phân tăng
từ 3 giờ đến 6 giờ thì HSTH tăng đáng kể từ
48,35% lên đến 60,66%. Điều này phù hợp
với các công trình nghiên cứu trước đây
cũng đã cho thấy sự hòa tan nitơ (hay
protein) dưới tác dụng của enzyme trong quá
trình thủy phân tăng theo thời gian thủy phân
(Motamedzadegan và cộng sự, 2010; Haslaniza
và cộng sự, 2010). Khi tiếp tục tăng thời gian

hơn 6 giờ thì không làm tăng HSTH. Hàm
lượng nitơ amoniac tăng theo thời gian thủy
phân. Cụ thể từ 3 giờ đến 7 giờ thủy phân thì
hàm lượng nitơ amoniac tăng nhẹ không đáng
kể (hình 9).
Thời gian thủy phân tăng dẫn đến các
liên kết peptide bị cắt mạch càng nhiều,

Số 2/2016
tạo ra nhiều peptide và acid amine. Vì vậy, khi
tăng thời gian thủy phân thì DH và HSTH tăng.
Sau đó, càng tăng thời gian thủy phân thì DH
tăng chậm. Hàm lượng nitơ amoniac có xu
hướng tăng theo thời gian thủy phân là do thời
gian thủy phân càng dài thì vi sinh vật gây thối
rữa càng có điều kiện để hoạt động hơn nên
hàm lượng nitơ amoniac tạo ra càng nhiều.
NNH3/NTS là 9,36% đến 10,21% thấp hơn nhiều
so với TCVN 5107: 2003 của sản phẩm nước
mắm đặc biệt (NNH3/NTS < 20%).
Từ kết quả phân tích trên cho thấy thời
gian thủy phân thích hợp cho quá trình thủy
phân cá trích bằng enzyme Protamex là 6 giờ.
3. Xác định hiệu quả của chế độ thủy phân
tìm được
Áp dụng thử nghiệm chế độ thủy phân thích
hợp, kết quả được thể hiện ở bảng 2 và 3.

Bảng 2. Đánh giá chất lượng dịch đạm thủy phân protein cá trích
STT

1

2

Chỉ tiêu

Cảm quan

Hóa học

Kết quả

Màu sắc

Có màu vàng nhạt

Mùi

Mùi đặc trưng của dịch đạm thủy phân, dễ chịu

Vị

Hơi có vị đắng

Trạng thái

Dịch lỏng trong

Naa

12,88 g/l

NTS

15,41 g/l

NNH3

1,57 g/l

Naa/NTS

83,58%

Bảng 2 cho thấy, dịch đạm thủy phân thu

thấp hơn nhiều so với TCVN nước mắm cao

được có màu vàng nhạt, trong, có mùi đặc

đạm (NNH3/NTS ≤ 20%). Sản phẩm dịch đạm

trưng của dịch đạm thủy phân từ cá. Hàm

thủy phân là bán thành phẩm, để sản xuất ra

lượng nitơ tổng số và nitơ acid amine của dịch

thành phẩm hoàn toàn có thể kiểm soát được

thủy phân là cao, tỷ lệ nitơ acid amine trên nitơ

lượng NNH3/NTS ở mức cho phép nên dịch đạm

tổng số chiếm tới 83,58%. NNH3/NTS =10,19%

được ứng dụng trong lĩnh vực thực phẩm.

98 • TRƯỜNG ĐẠI HỌC NHA TRANG


Tạp chí Khoa học - Công nghệ Thủy sản

Số 2/2016

Bảng 3. Thành phần acid amine của dịch đạm thủy phân protein cá trích
Tên acid amine

Hàm lượng (g/l)

Tên acid amine

Hàm lượng (g/l)

Alanine

0,79

Aspartic acid

0,39

Glycine

0,67

Methionine*

0,57

Valine*

0,98

4-Hydroxyproline

0

Leucine*

2,01

Glutamic acid

0,78

Isolecine*

0,88

Phenylalanine*

0,98

Threonine*

0,68

Lysine*

1,34

Serine

0,69

Histidine*

0,88

Proline

0,35

Hydroxylysine

0

Tyrosine

0,67

Tryptophan

0,22

TAA

12,88

TEAA

8,32

TEAA/TAA

64,6%

(*): Acid amine không thay thế, TAA (Total amino acids): Tổng acid amine, TEAA (Total essential amino acids): Tổng acid
amine không thay thế.

Kết quả phân tích thành phần acid amine
bảng 3 cho thấy, dịch đạm thủy phân protein
cá trích có giá trị dinh dưỡng cao, giàu acid
amine không thay thế (64,6%). Các acid amine
chiếm hàm lượng cao trong dịch đạm thủy
phân protein cá trích là: Leucine (2,01 g/l),
Lysine (1,34 g/l), kết quả này trùng với
nghiên cứu thủy phân cá nục sồ bởi Protamex

của Chun và cộng sự (2006). Một số nghiên
cứu khác về thủy phân đầu cá ngừ (Nguyễn
Thị Mỹ Hương, 2012) và thủy phân đầu cá hồi
(Sathivel và cộng sự, 2005) cũng cho thấy
dịch đạm thủy phân thu được từ nghiên cứu

của các tác giả này có hàm lượng acid amine
không thay thế cao.
IV. KẾT LUẬN
Chế độ thủy phân thích hợp để thu dịch
đạm giàu acid amine từ protein của cá trích
bằng enzyme Protamex là: nhiệt độ 50oC, tỷ
lệ enzyme - cơ chất 0,5% và thời gian 6 giờ.
Sau 6 giờ thủy phân, độ thủy phân đạt 70,87%,
hiệu suất thu hồi đạt 60,66%. Sản phẩm thủy
phân có giá trị dinh dưỡng cao, giàu acid amine
không thay thế (chiếm 64,6% tổng lượng acid
amine). Sản phẩm thu được có thể được sử
dụng để sản xuất nước chấm, bột dinh dưỡng
hoặc bổ sung vào thức ăn chăn nuôi.

TÀI LIỆU THAM KHẢO
Tiếng Việt
1.

Nguyễn Thị Mỹ Hương, 2012. Sản xuất sản phẩm thủy phân protein từ đầu cá ngừ vây vàng bằng protease
thương mại. Tạp chí Khoa học - Công nghệ Thủy sản, số 2/2012, tr. 25-30.

2.

Nguyễn Viêt Nghĩa, 2005. Nghiên cứu trữ lượng và khả năng khai thác cá nổi nhỏ (chủ yếu là cá nục, cá trích,
cá bạc má, ...) ở biển Việt Nam. Báo cáo khoa học, Viện Nghiên cứu Hải sản.
TRƯỜNG ĐẠI HỌC NHA TRANG • 99


Tạp chí Khoa học - Công nghệ Thủy sản

Số 2/2016

Tiếng Anh
3.

Amiza, M.A., Kong, Y.L., Faazaz, A.L., 2012. Effects of degree of hydrolysis on physicochemical properties
of Cobia (Rachycentron canadum) frame hydrolysate. International Food Research Journal, 19(1): 199-206.

4.

Bruce, J. R., 1924. Changes in the Chemical Composition of the Tissues of the Herring in Relation to Age and
Maturity. Biochem J. 1924; 18(3-4): 469–485.

5.

Chun, C., Mouming, Z., Xiaofang, Z., Jiaoyan, R., 2006. Protein degradation of extensive enzymatic hydrolysis
of decapterus maruadsi. Transactions of the CSAE, Vol.22 No.1.

6.

Haslaniza, H., *Maskat, M. Y., Wan Aida, W. M. and Mamot, S., 2010. The effects of enzyme concentration,
temperature and incubation time on nitrogen content and degree of hydrolysis of protein precipitate from cockle
(Anadara granosa) meat wash water. International Food Research Journal 17: 147-152

7.

Kechaou, E.S., Dumay, J., Donnay-Moreno, C., Jaouen, P., Gouggou, J.P., Bergé, J.P., Amar, R.B., 2009.
Enzymatic hydrolysis of cuttlefish (Sepia offi cialis) and sardine (Sardina pichardus) viscera using
commercial proteases: Effects on lipid distribution and amino acid composition. Journal of Bioscience and
Bioengineering.107(2): 158-164.

8.

Liaset, B., Nortvedt, R., Lied, E., Espe, M., 2002. Studies on the nitrogen recovery in enzymatic hydrolysis of
Atlantic salmon (Salmo salar, L.) frames by ProtamexTM protease. Process Biochemistry, 37: 1263-1269.

9.

Motamedzadegan, A., Davarniam, B., Asadi, G., Abedian, A., 2010. Optimization of enzymatic hydrolysis of
yellowfin tuna Thunnus albacares viscera using Neutrase. Int Aquat Res, 2: 173-181.

10. Nguyen, H.T.M., Sylla, K.S.B., Randriamahatody, Z., Donnay-Moreno, C., Moreau, J., Tran, L.T., Bergé, J.P.
2011. Enzymatic hydrolysis of yellowfin tuna (Thunnus albacares) by-products using Protamex protease. Food
Technology and Biotechnology. 49 (1): 48 - 55.
11. Ovissipour, M., Benjakul, S., Safari, R., Motamedzadegan, A., 2010. Fish protein hydrolysates production from
yellowfin tuna Thunnus albacares head using Alcalase and Protamex. Int Aquat Res, 2: 87-95.
12. Shamloo, M., Bakar, J., Mat Hashim, D. and Khatib, A., 2012. Biochemical properties of red tilapia
(Oreochromis niloticus) protein Hydrolysates. International Food Research Journal, 19(1): 183-188.
13. Santhivel, S., Smiley, S., Prinyawiwatkul, W., Bechtel, P.J., 2005. Functional and Nutritional Properties of Red
Salmon (Oncorhynchus nerka) Enzymatic Hydrolysates. Journal of Food Science, 70(6): 401-406.
14. Shigeo, S., 1958. Chemical studies on herring meat. Hokkaido University Collection of Scholarly and Academic
Papers, 8(4)_P319-345
15. Souissi, N., Bougatef, A., Triki-Ellouz, Y., Nasri, M., 2007. Biochemical and Functional Properties of Sardinella

(Sardinella aurita) By-Product Hydrolysates. Food Technol. Biotechnol. 45 (2) 187–194.
16. Wachirattanapongmetee, K., Wachirattanapongmetee, K., Thawornchinsombut, S., Pitirit, T., Yongsawatdigul,
J., Park, J.W., 2009. Functional Properties of Protein Hydrolysates Prepared from Alkali-Aided Protein
Extraction of Hybrid Catfish Frame. Trends Research in Science and Technology, (1), 71-81.

100 • TRƯỜNG ĐẠI HỌC NHA TRANG