Cơ sở dữ liệu của phương pháp hỗ trợ hoạch định sử dụng đất ở cấp xã

T ạ p chí Khoa hợc Đại học Q uốc gia Hà Nội, Khoa học Tự nhiên và C ông nghệ 23 (2007) 75-85

Tương lai ứng dụng Enzyme trong xử lý p h ế thải
(Tổng quan)
Trần Đình Toại1, Trần Thị Hồng2'*
1Viện Hố học, Viện Khoa học và Cơng nghệ Việt Nam, 18 Hoàng Quốc Việt, Hà Nội!, Việt Nam
2T rư ờ n g D ạ i học Khoa học Tự nhiên, Đ ại học Quốc gia Hà N ội 334 Nguyễn Trãi , Hà Nội Việt Nam
N h ận ngày 2 th án g 4 n ăm 2007

T óm tắt. N g ày nay, tốc đ ộ ô n h iễm m ôi trư ờ n g đ a n g gia tăng, d o đ ó cần p h ải th ự c h iện nghiêm
n g ặt các tiêu ch u ẩ n đ ố i với việc thải chất thải v ào m ôi trư ờ n g . C ác p h ư ơ n g p h á p x ử lý hoá học và
sin h học th ô n g th ư ờ n g ng ày càng khó đ ạ t đư ợ c m ứ c đ ộ cẩn th iế t đ ế loại bỏ các chất ô n hiễm này.
Do đó, cẩn p h ải triến k h ai n h ừ n g p h ư ơ n g p h áp xử lý n h a n h h a n , rẻ hơn, đ á n g tin cậy hơ n và với
n h ừ n g d ụ n g cụ đ ơ n g iả n h a n so với n h ử n g hệ th ố n g xử lý h iệ n h à n h . H iộn n ay n g ư ò i ta đã biết
n h iều loại o n zym k h ác n h a u của th ự c vật và vi sin h vật. Số lư ợ n g e n z y m đ ẵ biết đ ạ t tới con s ố hơn
3000 en z y m . C ác en zy m , đ ặc b iệt là H y d ro lases và O x id o re d u ctases có tác d ụ n g đ ặc th ù tro n g xử lý
các ô n h icm b ă n g cách k ế t tú a hoặc ch u y ến hóa các sân p h ấm p h â n h ủ y chất thải.
E nzym có n h iều triể n vọng ứ n g d ụ n g trong tư ơ n g lai. M ột s ố e n z y m đ à đ ư ợ c ứ n g d ụ n g thàn h
công tro n g viộc xử lý ch ấ t thải. Tuy nhiỏn cần có n h ữ n g n g h iên cử u tiếp th eo đ ể tìm ra enzym có
h oạt đ ộ tốt n h ấ t và tối ư u n h ấ t tro n g th ự c tế sử d ụ n g .

1. M ở đầu
N gày nay, tốc độ ô nhiễm môi trường
đ ang gia tăng, do đó cẩn phải thực hiện
nghiêm n gặt các tiêu chuẩn đôi với việc thải
châ't thái vào môi trường. Các ph ư ơ n g pháp
x ử lý hố học và sinh học thơng thư ờng ngày
càng khó đ ạt đư ợc m ức độ cần thiết đ ể loại
bị các châ't ơ nhiễm này. Do đó, cần phải
triến khai n h ữ n g p h ư ơ n g p h áp xử lý nhanh
hơn, rẻ hơn, đ án g tin cậy h a n và với những

dụng cụ đơ n giản hơn so với n h ữ n g hệ thống
x ử lý hiện hành.
N hiều nghiên cứu đã chứng m inh được
enzym e có nhiều khả n ăng và triển vọng giái
* Tác già liên hệ. ĐT: 84*4-5583001
E-mail: tthong@ vnu.edu.vn

qu y ết v âh đ ề nêu trên trong giám định và xử
lý ô nhiễm m ôi trư ờng. H ầu hê't những quy
trình xử lý rác thải đều sử d ụ n g m ột trong
hai p h ư ơ n g p h áp hoá lý hoặc sinh học hoặc
kết hợp. P h ư ơ n g p h áp xử lý bằng enzym e là
tru n g gian giữa hai phư ơ ng pháp truyền
thống, nó bao gổm các quy trình hố học trên
cơ sở h o ạt đ ộ n g của các châ't xúc tác có bân
chất sinh học. Enzym e có th ể hoạt động trên
các châ't ô nhiễm đặc biệt khó xử lý đ ể loại
chúng bằn g cách kê't tủa hoặc chuyển chúng
thành d ạ n g khác. N gồi ra chúng có th ể làm
thay đổi các đặc tính của chât thải đư a chúng
v ề dạn g d ễ xử lý hoặc chuyển thành các sàn
phẩm có giá trị hơn.
P h ư ơ n g p h áp xử lý bằng enzym e so vói
ph ư ơ n g p h á p xử lý thơng thư ờng có nhử ng


76

T.D. Toại, T.T. Hơng /T ạ p chí Khoa học ĐHQGHN, Khoa học T ự Nhiên và Công nghệ 23 (2007) 75-85

ưu điếm sau: được áp d ụ n g đơì với các hợp
chât sinh học khó xử lý; tác d ụ n g ờ cả vùng
nổng độ châ't ô nhiễm cao và thâp; m ột số
enzym e riêng biệt có tác d ụ n g trên phạm vi
rộng pH, nhiệt độ và độ m ặn; không gây ra
n h ữ n g biên động bất thường; không gây ra
các cản trở phá vỡ cân bằng sinh thái.
Trong bài này, ch ú n g tơi xin trình bày
ngắn gọn về việc nghiên cứu ứ ng d ụ n g m ột
sô' enzym e và đ án h giá m ột cách cơ bản tiềm
năng của chúng ứ ng d ụ n g trong thực tiễn và
tư ơng lai đ ể xử lý chẩt thải.
Cho tới nay, người ta đ ã biết được
khoảng 3.000 enzym e. Tâ't cả các enzym e đều
đư ợc gọi tên và được xếp vào "H ệ thông
ph ân loại" gổm 6 lớp (class). Trong các lớp có
các lớp phụ (subclass), nhóm (section). Mỗi
enzym e đều có ký hiệu p h àn ánh các thứ tự
ph ân loại trên [1].
Các châ't độc hại trong môi trường
thư ờ n g là các châ't hữu cơ có vịng thom như
các hợ p châ't phenol, các am in vòng, hoặc các
chất h ữ u cơ phospho. Đê’ đ ạ t được m ục đích
xử lý m ơi trường, cần phải phá hủy hoặc loại
bò các chất độc hại nêu trên. Các enzym e xúc
tác p h ản ứng oxy hóa - k h ừ thuộc lớp 1
(O xidoreductase) và các enzym e xúc tác phản
ứ ng thủy phân thuộc lớp 3 (H ydrolase) có vai
trị tích cực trong việc này.

2. Các enzym e O x id o red u ctase trong xử lý
m ôi trư ờ n g
Với ý nghĩa đơi với cơng nghệ mơi
trường, trong lớp O xidoreductase có th ế kê’
đến các enzym e peroxidase, các enzym e này
có ý nghĩa quan trọng.
2.1. Các enzyme peroxidase phân lớp EC 1.11
Trong SỐ các enzym e peroxidase, đầu tiên
phải nhắc tói Catalase. Catalase (ký hiệu EC

1.11.1.6) xúc tác phản ứ ng đặc hiệu phân h u ỷ
H 2O 2 [2]. N gồi ra, catalase cịn có thê’ phân
huỷ íorm aldehyde, formic acid và alcohol.
Các châ't nêu trên là n h ữ ng chât độc hại với
môi trường, đ ư ợ c thải ra trong nước thải cùa
các nhà m áy c h ế biên sữa, pho m át hoặc các
nhà m áy dệt, sợi. Catalase vi khuẩn có tác
dụ n g tích cực trong việc phá hủy chúng.
Trong các enzym e peroxidase nêu trên,
catalase, peroxidase và m anganese peroxidase
được nghiên cứu nhiều phục vụ cho việc
p h át hiện m ột sô' ion kim loại độc cho môi
trường như: Hg*2, Pb*2, C d+2, C r+6, Mn*2 [3].
Peroxidase củ cải ngựa (H orseradish
peroxidase-H RP) có ký hiệu EC 1.11.1.7, tác
động như catalase, xúc tác phản ứng đặc hiệu [4Ị.
HRP là m ột trong n hữ ng enzym e được
nghiên cứu nhiều nhất có liên quan tới
phư ơng p h áp xử lý rác thải bằng enzyme.
HRP có th ế xúc tác phản ứng oxy hố m ột

phơ’ rộng các hợ p châ't thơm độc bao gổm
phenol, biphenol, aniline, benzidine và các
họp châ't thơm dị vòng như hydroxyquinoline
và arylam ine carcinogen nh ư benzidine và
naphthylam ine. Sàn phẩm phản ứng được
polym e hố thơng qua q trình khơng có
enzym e xúc tác dẫn tới hình thành các chất
kết tủa có thê’ dễ dàng loại bỏ khỏi nước hoặc
nước thải nhờ quá trình lắng đọng hoặc lọc.
HRP đặc biệt p h ù hợp với xừ lý nước thài bới
nó giữ n g u y ên hoạt tính ờ phạm vi rộng pH
và nhiệt độ.
HRP có khả năng làm kết tủa nhiểu châ't
thải khó loại bỏ cùng với nhiều họp chât dễ
loại bỏ hơ n bằn g cách hình thành các polimer
phức tạp có tính chất tư ơng tự như các sản
phẩm polim er của các hợp chât dễ loại bỏ.
M ột hệ q u ả của đặc tính này đơi vói các loại
nước thài nguy hiếm đã được chứng tỏ khi
người ta thây rằng các chất biphenyl được
polichloride hố có th ể bị loại bỏ khòi dung
dịch khi kê't tủa với phenol.


T.D. Toại, T.T. Hơng / Tạp chí Khoa học Đ HQ GHN, Khoa học T ự Nhiên và Công nghệ 23 (2007) 75-85

Người ta đã d ù n g peroxidase chiết xuâ't
từ cà chua và dạ hư ơng nước đê’ polim er hố
các cơ châ't phenol. Các peroxidase này có
khá năng loại bỏ cơ châ't guaiacol và các loại

rễ cây đã tập tru n g các châ't ô nhiễm phenol
trên bề m ặt rễ. Các enzym e peroxidase có
trong rễ cây có khả năng g iú p hạn c h ế tơì
thiểu sự hâ'p thu các hợp chất phenol vào
trong cây bằng cách tập tru n g chúng kéo ra
b ề m ặt c ủ a rễ.
Peroxidase còn được sử d ụ n g đ ể cải thiện
quá trình khử nước bằng cặn phosphate. Cặn
phosphate chứa m ột lượng đ á n g kê’ n h ư đâ't
sét có thê trương nở có kích th ư ớ c nhỏ và vì
tính sa lắng cúa nó nên làm chậm q trình
khử nước [5]. D ùng peroxidase trước khi xử
lý bằng cặn p hosphate sẽ tạo nên m ột liên kết
cơ học m ạnh hơn giữa các p h â n từ của châ't
lỏng và peroxidase thúc đ ẩy m ạnh sự sinh
trư ở ng cúa tảo và nâm mốc, có lợi cho việc
tập trung các p h ân tử, tạo tín h n h ớ t và tạo
gel. N h ư vậy, khi độ nhớ t tăn g và tạo gel sẽ
g iúp cho việc tạo lớp lắng cặn.
C hloride peroxidase
(ký
hiệu EC
1.11.1.10) xúc tác p h ản ứ n g đặc hiệu [6].
Ngồi khả năng oxy hố m ộ t vài hợp châ't
của phenol, C hloroperoxidase từ nârn
Caldariomyces fumago [7] còn cho thây khả
năng xúc tác các phản ứng vận chuyển oxy
nh ư phản ứ ng oxi hoá ethanol thành
acetaldehyd hoặc oxy hoá k h ử các ion clorua.
Các enzyme phân giải lignin (phân lớp EC.Ĩ.Ĩ1)

[8].
Lignin là m ộ t trong các polysaccharide
của thành tế bào của thực vật, nói đ ú n g hơn
là m ột polym er vòng thơm . Lignin là m ột đại
phân từ, có khơi lượng p h â n tử lớn hon
10.000. Lignin có cấu trú c n h iều vịng thơm,
có đặc tính khơng ư a nước. Do đó rât khó
phân huỷ. Vì vậy, các en zy m e p h ân giải
lignin có vai trò quan trọ n g tro n g chu trình
vận chuyển carbon trên trái đâ't.

71

Về câu tạo, lignin
gổm các m ạch
phenylpropanoid phức tạp, câu trúc không
đổng n h ất (heterogeneity). Chính vì tính châ't
đó nên việc phân huỷ sinh học lignin
(biodegradation) cần địi hỏi hệ enzym e oxy
hóa m ạnh. Trong các enzym e oxidase phân
hủy lignin, enzym e có hoạt tính Tất m ạnh là
Ligninase (Lignin peroxidase) và M anganese
peroxidase EC 1.11.1.13. Enzym e M anganese
peroxidase xúc tác phản ứ ng đặc hiệu phân
huỷ H 20 2 [9].
M anganese peroxidase (MnP) xúc tác
phản ứ n g oxy hoá m ột vài loại phenol đon
vòng và sắc tố vòng, n h ư ng n hữ ng ph ản ứng
này p h ụ thuộc vào sự có m ặt cùa M g2* và
đệm . Trên thực tế, M nP xúc tác p hản ứ ng oxy

hoá khử Mn(H) thành M n(in) khi có m ặt
ligand làm bền vữ ng M n(in). Kết quả là tạo
thành p hứ c hợp Mn(IH) sau khi xảy ra phản
ứ ng oxi hoá k h ử các châ't hữ u cơ.
Ligninase EC 1.11.1.14 [10] (LiP) là m ột
phần của hệ thông enzym e ngoại bào của
nâín m ục trắng Phanerochaete chrysosporium.
LiP có đặc tính gây khống hố nhiều loại
hợp châ't thơm khó xử lý và oxy hoá m ột số
lượng lớn các hợp chất phenol và hợ p châ't
thơm đa vòng. LiP cố định trên châ't m ang
xốp ceram ic hoặc trên m àng Silicon, nó có thê’
sừ d ụ n g đê’ xử lý các rác thải nguy hiểm khó
phá hủy.
2.2. Các oxidase thuộc các phân lớp oxiảase EC.Ĩ.l
Trong phân lớp EC.1.1, L-galactonolactone
oxidase (EC 1.1.3.24) có ý nghĩa đơi với việc
xử lý ơ nhiễm m ôi trường. Enzym e này xúc
tác phản ú n g đặc hiệu là phản ứ n g oxi hoá
L-galactono-l,4-lactone thành L-ascorbate [11].
L-galactonolactone oxidase từ nâín m en
Candida noruegensis có thê’ được d ù n g đê’ biên
galactose từ quá trình thuỷ phân lactose ừong
dịch sữa chua thành axit L-ascorbic. Enzym e


78

T .Đ . T oại, T .T . H ô n g / T ạ p c h í K hoa h ọ c Đ H Q G H N , K h o a h ọ c T ự N h iê n v à C ô n g n g h ệ 2 3 ( 2 0 0 7 ) 7 5 -8 5

này đã được thử nghiệm xử lý nước thải của
nhà m áy ch ếb iên sữa.
2.3. M ột sô' enzyme phân lớp khác: Polyphenol
oxidase
Các enzym e polyphenol oxidase là m ột
họ khác trong nhóm enzym e oxy hố khử có
khả năng xúc tác cho các phản ứ ng ơxy hố
các hợ p chất phenol. Các enzym e này được
chia thành hai p hân họ: tyrosinase và laccase.
H oạt tính của cả hai họ đều cần sự có m ặt
của oxy p hân từ n hư ng khơng cần có m ặt các
coenzym e.
Tyrosinase có ký hiệu EC 1.14.18.1 [12]
còn gọi là polyphenol oxydase, phenolase
hay catecholase xúc tác cho hai phản ứ ng liên
tiếp: phản ứng thứ n hất là phản ứng thuỷ
phân m onophenol nhờ oxy phân từ thành các
o-diphenol và phản ứ ng thứ hai là phản ứ ng
dehydrogen hoá các o-diphenol nhờ oxy
th àn h các o-quinon. Các quinon thường
không bền và bị polim e hố khơng cần
enzym e thu được các hợp châ't khơng tan
trong nưóc và dễ dàng bị loại bị nhờ q
trình kê't tủa đơn giản.
Tyrosinase cơ' định trên chitosan cho kê't
quả xử lý hợp châ't phenol rất hiệu quả (loại
bỏ phenol 100%). Việc cố đ ịn h tyrosinase có
ưu điểm trong việc giữ lại được các enzym e
trong bản th ể phản ứ ng và bảo vệ chúng
không bị m ất hoạt tính khi thực hiện các

phản ứ ng vói quinon. Tyrosinase được cơ'
định vẫn cịn giử được hoạt tính ngay cả sau
10 chu trình phản ứng. Do vậy điều này cho
thây sự kê't hợp giữa tyrosinase được cô' định
và chitosan là m ột ph ư ơ n g án có hiệu quả đ ể
loại thải các phenol độc.
Laccase (EC 1.10.3.2) là m ột enzym e kim
loại xúc tác cho phản ứ ng oxi hoá
hydroquinone
thành
benzoquinone [13].
Trong tru n g tâm hoạt độn g của enzym e này

có ion C u2+ tham gia. D ùng laccase cô' đ in h
trên chất m ang đ ể xử lý các thuốc n h u ộ m
anthraquinonic làm giảm tới 80% độ độc cú a
các thuôc nhu ộ m này [14]. So với các clhất
hoá học đ ể khử độc của các chất nh uộm v ải
thì laccase có các ưu điểm q u an trọng b ơ n
hẳn vì xừ lý bằng ph ư ơ n g p h áp hoá học thì
hợ p chất azo của châ't m ẩu nhuộm vải
thư ờng chuyển v ề các d ạng am in tư ơng tự,
m à các am in này thư ờ ng là các tác nhân đ ộ t
biến gây u n g th ư [15].
2.4. ứ n g dụng kêì hợp một s ố em ym e đ ẽ phân
giải lignin
- ứ n g dụng kêl hợp Peroxidase và laccase
Q uá trình tẩy trắn g giây được áp d ụ n g
rộng rãi trong công nghiệp nghiền bột giây
đ ể loại bỏ các gốc lignin trong bột giây. Các

gôc này là nguyên nhân làm cho bột giây có
m àu nâu và được loại bị m à ít tơn kém bằng
cách d ù n g các châ't tầy trắng n h ư chlorine và
các oxid chlorine. Q uá trình tẩy trắng tạo ra
dịch lịng có m àu nâu đen chứ a các sản phẩm
bị chlorin hố độc và có khả năng gây đ ộ t
biên gây ng u y hiểm đơì vói mơi trường.
Peroxidase và laccase có tác d ụ n g tích cực
trong việc xử lý dịch lịng sau q trình tẩy
nói trên và d ạng cơ' định của các loại enzym e
này trong m ọi trư ờ ng hợp đ ều hiệu quả hon
so với d ạn g tự do.
- ứ n g dụng kêì hợp ỉaccase với manganese
peroxidase
Laccase
kêí
hợ p
với
m anganese
peroxidase từ nâín trắng Dichomitus squalens
cũng cho n h ữ n g kết quả rất khả quan đ ể
p hân giải lignin. Đặc b iệ t laccase có th ể oxy
hoá các hợ p chất phenol thành các gốc anion
tự do tư ơ ng ứ n g có khả năn g phản ứ ng cao
d o đó Laccase cịn đư ợc sử d ụ n g đ ể xử lý các
h ợ p chât Clo hoặc phenol trong nước thải của
các chê'biến sản phấm chứa cellulose. Trong


T .D . T oại, T .T . H ô n g / T ạ p c h í K h o a học D H Q G H N , K ho a h ọ c T ự N h iê n v à C ô n g n g h ệ 2 3 (2 0 0 7 ) 7 5 -8 5

trư ớ ng hợp này khi laccase kết hợp với
m anganese peroxidase cô' định cho hiệu quả
đ án g kế. N gười ta đã sử d ụ n g hai enzym e
này cô'định trên m àng siêu lọc polysulphone
đ ể loại bò các hydrocarbon vòng thơm trong
n ư ớc ơ nhiễm bời dầu m ị [16].
3. C ác enzym e H y d ro lase tro n g xử lý m ôi
trư ờ n g
3.1. Các enzyme thủy phân amylose: các amyỉase
Trong câu trúc của tin h bột, khơng chi có
liên kết a ( l- 4) glucosit tạo nên thành phần
chù yếu là am ylose, m à cịn có liên kết a ( l - 6)
glucosit tạo nên phân n h án h am ylopectin. Do
đó, việc th phân hồn tồn tinh bột cần có
am ylase với n h ữ n g tác đ ộ n g đặc trư n g riêng
biệt. Thí dụ: Exoam ylase gổm P-am ylase và
y-amylase, đây là những enzym e thuỷ phần
tinh bột am yiose từ đầu không k h ử cùa chuồi
polysaccharide [17].
Các A m ylase là các enzym e đ ư ờ n g hố,
có khá năng phân h uỷ am ylose và
am ylopectin, glycogen và các polysaccharit
tư ơng tự giải phóng glucose. T rong sơ' các
enzym e đó, mỗi enzym e có m ột chức năng
phân biệt, ct-amylase (EC 3.2.1.1); p-am ylase
(EC 3.2.1.2) tác động liên kết a (l-4 ) am ylose
của tinh bột, a-am ylase cắt tinh bột thành
dextrin, còn P-amylase cắt tinh bột hoặc
dextrin thành m altose. M altase tiếp tục cắt

liên kết a ( l- 4) của m altose đ ể tạo thành
glucose. a(l-6)-gluosidase cắt liên kết phân
nhánh a(l-6 ) của am ylopectin đê’ tạo thành
các đoạn am ylose [18].
Vì vậy, các enzym e này có ý nghĩa quan
trọng trong việc phân h ù y p h ế thải chứa các
nguồn tinh bột từ các làng n g h ề làm bún,
bánh đa, bánh cuốn, chê' biên n ông sản ngô
khoai, sắn ... Từ các p h ế thải lương thực này,
nhờ các am ylase có thê’ d ù n g đê’ sản xuâ't
alcohol. C ũng nhờ các enzym e đ ư ờ n g hoá

79

ct-amylase và glucoam ylase, từ các phê' thải
lương thự c chứa tinh bột của các dây chuyền
quy trình chê'biến thức ăn có thê’ sản xt
m àng bao gói có tính châ't phân huỷ quang
học và sinh học. a-am ylase trước tiên được
d ù n g đ ể p h á vỡ các phân tử tinh bột m ạch
dài đê’ tạo thành n h ữ ng m ảnh nhỏ. Tiếp theo
glucoam ylase tác d ụ n g tạo thành glucose
thông q u a q trình đư ờ ng hố (hom 90%
tinh bột đư ợ c chuyên thành đường). Glucose
được lên m en thành axit lactic nhờ chủng vi
sinh vật sản sinh axit lactic. Axit lactic cì
cùng được thu lại, tinh sạch và d ù n g đê’ sản
xuâ't m àng bao gói kiếu này. Sàn phẩm cì
cùng chứa 95% axit lactic và 5% các chầ't thải
an tồn với m ơi trư ờ ng [19]. Ở nước ta, việc

nghiên cứu sử d ụ n g các enzym e vi khuẩn
am ylase đê’ xử lý nước thải cùa các làng nghề
làm bún, b ánh đa đã có nhữ ng kết quả đáng
kể.
3.2. Các enzyme phân huỷ ceỉlulose
Trong thập kỷ qua, enzym e thuỷ phân
cellulose ngày càng đư ợc quan tâm . Sự quan
tâm này là do các enzym e này có khả năng
thủy p h ân chất thải chứa cellulose, chuyên
hoá các hợ p châ't kiểu lignocellulose và
cellulose trong rác thải tạo nên nguổn năng
lượng thơng qua các sản phẩm đường,
ethanol, khí sinh học hay các các sản phẩm
giầu năng lượng khác. Thí dụ: từ các chất
thải nhà m áy giây n h ư các sản p hẩm từ bột
giây và giây có thê’ thu nguổn năng lượng
như ethànol [20].
H iện nay vẫn có sô' lượng lớn các công
trinh đ ề xuâ't n h ữ n g phư ơng p h á p có thê’
thực hiện được trong việc sử d ụ n g các
enzym e đ ế thuỷ phân cellulose có trong các
châ't thải h ữ u cơ tại các thành phô' lớn (MSW)
đ ể thu các sản phẩm đư ờng có thê’ lên m en
và cuôĩ cùng là tạo ra ethanol và butanol.


80

T .Đ . Toại, T .T . H ô n g / T ạ p c h í K h o a h ọ c Đ H Q G H N , K hoa h ọ c T ự N h iê n v à C ô n g n g h ệ 2 3 (2 0 0 7 ) 7 5 -8 5

Trong câu trúc của cellulose và
cellotetraose chủ yêu là liên kết (Ị-(l-4)
glucosit. Nói chung, đê’ phá h uỷ hồn tồn
câu trúc của polysaccharide này cần có các
Cellulase vói n h ữ n g tác động đặc tru n g riêng
biệt. Sau khi Cellulase (EC 3.2.1.4) (còn gọi là
endoglucanase D) và p-glucosidase (EC 3.2.1.21)
(còn gọi là cellobiase) phá hu ỳ khơng chọn
lọc p-l,4-glucan thành các m ảnh có khơi lượng
phân tử nhỏ oligooellulose, enzyme cellobiosidase
(EC 3.2.1.91) cịn gọi là cellobiohydrolase phá
huý tiếp các m ảnh nhỏ này cho tới đơn vị
nhỏ n h ất là đư ờng đơ n [21].
N h ư vậy, việc th ủ y phân cellulose, hay
nói m ột cách đ ú n g đ ắn hơn là thủy phân các
polysaccharide cúa thực vật, không phải chi
m ột hoặc hai enzym e là đủ, m à cần tới m ột
hệ enzym e. Chính vì vậy, đã có nhiều nghiên
cứu đ ề cập đến việc sản xuất các c h ế phẩm
bao gổm m ột số enzym e đ ế xử lý phê' thải là
các polysaccharide thực vật.
Thí dụ chê' phẩm enzym e từ nârn
"Econase" được sừ d ụ n g đê’ nghiên cứu hiệu
quả của các enzym e thuỷ p h ân cellulose đốì
vói việc xử lý MSYV [22]. C h ê 'p h ẩm Econase
có thành phần chính là endo-l,4-p-D glucosidase (EC 3.2.1.4), cellobiohydrolase và
exo-l,4-p-D -glucosidase (EC 3.2.1.74) và m ột
sô' các enzym e khác.
Với các tính châ't n h ư nêu trên, các
enzym e cellulase đã có n h ữ n g ứ ng dụng

trong lĩnh vực xử lý nước thải nhà m áy giây
N guyên liệu làm giây là gỗ, sinh khôi của
thực vật bậc cao. Sinh khôi này chứa râ't
nhiều loại polysaccharide, trong đó các
polysaccharide quan trọng q u y ết định đến
châ't lượng số lượng giây n h ư cellulose.
Ngoài ra, cịn có các polysaccharide khác
cũng góp phần quan trọng n h ư am inopectin,
pectin, xylans, galactom annan,... Vì vậy,
nước thải của các nhà m áy giây, các cơ sở chê'
biến gỗ các xưỡng mộc, các xường sàn xuầ't

m ây tre đ an đều chứa các loại polysaccharide
nêu trên.
Do đó, ngồi các enzym e nêu trên, với
m ục đích xử lý triệt đ ể nưóc thải loại này,
cịn có thê’ sử dụ n g bố sung m ột sô' enzym e
khác đ ế p h ân huỷ các polysaccharide khác
ngoài cellulose. Thí dụ như:
sứ d ụ n g
m annobiohydrolase (EC 3.2.1.10) gọi là exop-m annanase hoặc m annan
l,2-(l,3)-am annosidase (EC 3.2.1.77) và endo-Pm annanase (EC 3.2.1.78) đê’ phá huỷ m annart
[23], galactanase (EC 3.2.1.89) còn gọi là
arabinogalactanase đ ể phá huỳ arabinogalactan
[24]. C ellulases và H em icellulases đ ế p h á
huỳ hem icellulose. H ai enzym e cì này có
th ể sản xuâ't từ nhiều chủng vi sinh vật, trong
đó có Cellulomonas biazotea [25].
3.3. Các enzyme thủy phân pectin
Pectin là heterosaccharide của thành tê'

bào thực vật, có câu tạo m ạch dài tạo nên bởi
các đom v ị m onosaccharide, gổm các liên kết
(l,4)-a-D -galacturonic acid và các methyl
ester:
Pectin là thành ph ần quan trọng tổn tại
trong rác thải. K hơng n h ư cellulose, Pectin
khó p h ân huỷ. Vì vậy phải tìm được các
chủng vi sinh thích hợ p đ ể giải quyê't vân đề
này. Trên cơ sờ lựa chọn 100.000 gen khác
nhau của nâÍTầ (Fungus) Aspergillus ịaponicus,
người ta đã tách được các enzym e phân giải
pectin (pectinolytic enzym e) n h ư Pectinase,
Pectinesterase (Pectinm ethylesterase 3.1.1.11).
Ngoài Aspergilỉus ịapotticus, gần đây, nhiều
nâm khác cũng đư ợc khảo nghiệm khả năng
phân h u ỷ tốt pectin như: Euglena gracilis [26],
Ceriporiopsis subvermispora [9], Aspergiỉlus
ỷ'umigatus [27], Sitophilus oryzae [28], Aspergillus
niger [29], Clostridium thermosulỷurogenes,
Clostridium thermosaccharolyticum Sitophilus
oryxae [30].


T .D . T oại, T .T . H ô n g / T ạ p c h í K hoa học Đ H Q G H N , K hoa học T ự N h iê n v à C ô n g n g h ệ 2 3 (2 0 0 7 ) 7 5 -8 5

3.4. Các enzỵme thuỷ phán protein
Protease thuộc nhóm enzym e thủy phân
protein được sử d ụ n g rộng rãi trong công
nghiệp thực phẩm , chằng hạn trong chê'biến
cá và thịt. Protease có th ế thủy phân các

protein có trong chất thải, đê’ sản xuâ't các
d u n g dịch đặc hoặc các chất ran khơ có giá trị
d in h dưỡng cho cá hoặc vật nuôi. Protease
thủy phân các protein không tan thông qua
nhiều bước, ban đ ầu chúng đư ợc hấp th ụ lên
các chất rắn, cắt các chuỗi polypeptit tạo
thành các liên kết lóng trên bề m ặt. Sau đó,
qu á trình hồ tan n h ũ n g p h ần rắn xảy ra với
tơíc độ chậm hơn phụ thuộc vào sự khuếch
tán enzym e lên b ề m ặt cơ châ't và tạo ra
nhữ ng phần nhị.
Chính vì tính châ't trên m à protease được
sử dụng, m ột m ặt đê’ tận d ụ n g các p hê'thải từ
nguồn protein đ ể n hữ ng p h ế thải này khơng
cịn là các tác nhân gây ô nhiễm môi trường,
m ột m ặt đê’ xử lý các p h ế thải protein tổn
đọng trong các dòng chảy thành dạng dung
dịch rửa trơi khơng cịn m ùi hôi thôi [31].
Lông tạo nên 5% trọng lượng cơ th ể gia
cầm và có th ế được coi n h ư là nguồn protein
cao trong tạo nên câu trúc keratin cứng được
phá huỷ hồn tồn. Lơng có thê’ được hồ tan
sau khi xử lý với N aO H , làm tan bằng cơ học
và bằng các enzym e thuỷ phân, như protease
kiềm từ Bacillus subtilis tạo thành sản phẩm
có dạng bột, m àu xám vói hàm lượng protein
cao có thê’đư ợc sử d ụ n g làm thức ăn.
Protease ngoại bào đư ợc tiết ra từ Bacillus
polỵmyxa Baciỉlus megaterium, Pseudomonas
marinoglutinosa và Acromonas hydrơphila có

thê’ cơ' định trong canxi alginat đê’ thực hiện
các phán ứ ng liên tục thu đư ợc sản lượng cao
trong các phản ứ ng th ủ y phân thịt cá [32].
3.5. Các enzyme phá huỷ hợp chãi chứa halogen
Các enzym e vi sinh vật phá huỷ hợp châ't
chứa halogen, phá hu ỷ liên kết carbon-

81

halogen có th ể chia làm 2 loại haloalkane
dehalogenase and haloacid dehalogenase
(HAD) [33].
Rất nhiều enzym e có vai trị trong việc
khử chlo như: 4-chlorobenzoate dehalogenase
(EC 3.8.1.6); 4-chlorobenzoyl-CoA dehalogenase
(EC 3.8.1.7); atrazine chlorohydrolase (EC
3.8.1.8);
2-haloacid
dehalogenase
(EC
3.8.1.10);
2-haloacid
dehalogenase
(EC
3.8.1.11). Mỗi enzym e này có các đặc thù
riêng. C hẳng hạn, A lkylhalidase EC 3.8.1.1
(halogenase) hoặc haloalkane dehalogenase
(EC
3.8.1.5)
[14],

1-chlorohexane
h a lid o h y d ro la se xúc tác phản ứ ng phân huỷ
haloalkane tạo thành aldehyde [34].
A trazine là m ột châ't độc diệt cỏ (herbicid)
hầu n h ư hoàn tồn khơng tan trong nước
(33mg/lít), n hư ng nổng độ cho phép trong
nước là 0,2 m g/lít. M ột số chủng vi sinh như
Pseudomonas sp. strain ADP có khả năng
chuyên hoá atrazine. C hủng này tiết ra
A trazine chlorohydrolase xúc tác phản ứng
chuyên hoá atrazine. N hư vậy, bằng phàn
ứ ng A trazine chlorohydrolase, atrazine độc,
khơng tan có th ế chun hố các sản phẩm
tan được và khơng độc [35].

4. Các lớ p enzym e khác
4.1. Enzyme tham gia vào q trình khử độc các
kim loại nặng. Khửơ nhiễm arsen
K hừ ô nhiễm arsen
Các kim loại nặng nh ư arsenic, đổng,
cadm i, chì, crom và m ột s ố kim loại khác, đều
là n h ữ n g châ't ô nhiễm nguy hiểm tìm thây
trong m ột sơ' dị n g nước thải công nghiệp và
m ỏ khai thác cũng n h ư các châ't thải rắn, bùn
thải của thành. H iện nay, vâh đ ề ô nhiễm
arsen đ an g là vấn đ ề thời sự, cần câp bách
giải quyết. Trong khn khổ của bài báo,
chúng tơi trình bày quan điểm sử dụng

82

T .Đ . T oại , T .T . H ô n g / T ạ p c h í K hoa h ọ c Đ H Q G H N , K hoa h ọ c T ự N h iê n v à C ô n g n g h ệ 2 3 (2 0 0 7 ) 7 5 -8 5

enzym e vi sinh góp p h ần vào giải quyết vấn
đ ề này
Trong cuộc sống, con người tiếp xúc với
arsen qua khơng khí, nước u ống và thức ăn.
Lượng arsen đi vào cơ th ề hàng ngày cõ 20300|ig với khoảng 25% là arsen vô ca, phẩn
còn lại là arsen hữ u cơ. Các d ạn g arsen hửu
cơ trong thức ăn n h ư
asenobetain,
asenocholin tương đôi không độc, ngược lại
các dạng arsen vô ca lại râ't độc, với liều
lượng gây chết ờ người là 100-200 m g oxyt
arsen. Trên th ế giới, n g u ồ n nước ngầm có
chứa arsen trên 50|ig/L đư ợc p h át hiện ở
nhiều
nưóc n h ư
A chentina, Mehicơ,
M yanma, Việt Nam, v.v...
Ở Việt Nam , theo kết quả nghiên cứu của
nhiều tác giá cho thây, hàm lượng arsen
trong các giêng khoan có nổng độ tới 50fig/L,
thậm chí có nơi cao hơn 150ng/L. N h ư vậy
vân đ ể ô nhiễm arsen trong nưóc giêng
khoan dùng cho sinh hoạt tại nông thôn và
ngay cả m ột sô' nơi trong th àn h phô' của Việt
N am là m ột thực trạng đáng lo ngại đã ảnh
hường tới sức khoẻ con người.

Việc xử lý nhiễm độc arsen bằng phương
pháp hoá học râ't khó khăn. Phương pháp
enzym e có th ể khắc phục đư ợc n h ữ n g khó
khăn. N guyên tắc chung của phư ơng pháp
enzym e là chuyển hoá A rsenite (hoá trị III)
rất độc thành A rsenat (hố trị V) ít độc hơn,
hoặc chuyển hố A rsen d ạn g vô ca sang
dạng hữu cơ. A rsen trong d ạng hữ u cơ ít độc
hơn trong dạng vô cơ. C hẳng hạn, enzym e
A rsenate reductase (còn gọi là arsenite
oxidase) (EC 1.20.98.1) từ chủng Alcaligenes
/aecalis, xúc tác cho phản ứ ng chuyên hoá
Arsenite (hoá trị III) rất độc thành A rsenate
(hố trị V) ít độc hơ n [36], hoặc arsenate
reductase (donor) (EC 1.20.99.1) (còn gọi là
glutaredoxin),
từ chủng Chrysiogenes
arsenatis xúc tác p h ản ứ n g chuyển hoá
Arsenite [37]. C hat cho electron ở phản ứng

này có th ể là benzylviologen hoặc m ột số
châ't khác hoặc cũng có th ế chuyến hố
arsenite dạng vơ c a sang dạn g hửu cơ
(methylarsonate) nhờ Arsenite methyltransíerase
(EC 2.1.1.137) xúc tác ph ản ứ ng [38] chuyển
hoá các arsenite thành m ethylarsonate ít độc
hơn nhị S-adenosyl-L-m ethionine.
4.2. E m ym e tham gia vào x ử lý các chăì có hoạt
tính bề mặt
Các tác nhân có hoạt tính b ể m ặt hay hoạt

động b ề m ặt là các châ't hừu cơ, đó là các
phân tử có tính ph ân cực m ạnh và là thành
phần ca bản của chất tẩy. Các châ't có hoạt
tính bề m ặt có th ể gây ra sự ơ nhiễm nghiêm
trọng khi ờ nổng độ cao ví dụ nh ư từ các nhà
m áy xà phịng, hệ thơng thốt nước thành
phơ' và có th ể p h át sinh các hiện tượng không
m ong m uôn n h ư việc tạo bọt [37].
A lkylsulíatase từ Pseudomonas C12B
Pseudomonas putida hoặc từ Pseudomonas
aeruginosa [38] có th ể làm giảm hiệu suất các
chât có h o ạt tính b ề m ặt xng tới nổng độ
750 m g drrv3. Enzym e này đặc hiệu vói các
gơc alkyl sulíate, và có th ể phá huỷ hồn tồn
gốc alkyl sulíate, alkyl ethoxy sulíate hoặc
aryl sulíonate trong các châ't có hoạt tính bề
mặt. Tuy nhiên, trên thực tế, enzym e này
khơng th ể tâh cơng các alkane sulíonate. Nói
chung, alkylsulfatase h ứ a hẹn m ột ứng dụng
trong tư ơng lai về việc xử lý m ột phạm vi
rộng các chất có hoạt tính b ề m ặt có trong
nước thải.
4.3. Enzyme xử lý chãi thải xyanua, Cyaniảe
hydratase
N gười ta ước tính rằng mỗi năm có
khoảng 3 triệu tân xyanua đư ợc sử d ụ n g trên
toàn thê' giới vàó các m ục đích cơng nghiệp
khác nh au n h ư các sản ph ẩm hoá học trung

T .Đ . T o ạ i , T .T . H õ n g Ị T ạ p c h í K h o a h ọ c Đ H Q G H N , K hoa học T ự N h iê n v à C ô n g n g h ệ 23 (2 0 0 7 ) 7 5 -8 5

gian, tổng hợp ta sợi, cao su và dược liệu
cũng như các m ỏ q u ặn g và m ạ kim [39].
Ngoài ra, nhiều loài thự c v ậ t vi sinh v ật và
côn trù n g cũng có khá năng thài ra HCN
cùng với các enzym e thủy phân. C uôl cùng,
thực phẩm hẩu hết đ ều chứa m ột hàm lượng
đáng kể xyanua bắt n g uồn từ cyanogenic
glycoside có n g u ổ n gôc từ m ột vài loại thực
phẩm . Khi có m ặt xyanua sẽ ức c h ế q trình
trao đổi châ't, có th ế gây chết người và các
sinh vật khác, cẩn phải loại bò chúng trưóc
khi thài ra m ơi trường.
C yanide h y dratase (EC 4.2.1.66), hoặc
íorm am ide hydro-lyase là m ột enzym e có
khả năng chuyến hố cyanide [39] trong
n ư ớ c thải cơng nghiộp thành am oniac và
íorm ate thơ n g qua m ột bưóc phản ứ ng [40].
C yanide hy d ratase được phân lập từ m ột
vài loại nârn và được tạo ra từ nâm khi nông
độ xyanua thấp. Khi được cơ' định, tính bển
của C yanide h yd ratase tăng lên nhiều và
enzym e từ Gloeocercospora sprrghi bền vững
hơn từ Stemphyỉium loti [41]. Cyanide
hydratase từ nấm thích hợp đ ể xử lý các châ't
thải cơng nghiệp chứa xyanua.
Một sô' vi k huẩn Gram-(-) n h ư Alcaligenes
denitri/icans cũng tiết ra cyanidase có ái lực
độ bền cao và có khả năng loại xyanua ờ

nồng độ râ't thâp, ví d ụ n h ư < 0.02 m g dnv3
CN. Sau này, khi công nghệ sinh học phát
triển, người ta đã tách được gen cyanidase từ
Pseiidomottas stuiieri AK61 [39] Pseudomonas
pseudoalcaligenes [42].
H oạt tính của cyanidase khơng bị ảnh
hưởng bởi các ion th ơng thư ờng có m ặt trong
nước thải (ví dụ n h ư Fe2*, Z n 2* và N i2*), hay
bởi các châ't hữu c ạ n h ư acatat, íorm am ide,
acetam ide và acetonitrile. p H tơì ưu trong
khoảng 7.8-8.3 và mâ't hoạt tính hồn tồn,
khơng phục hổi khi pH cao hơn 8.3 [40].
Tóm lại, việc sử d ụ n g enzym e trong xừ lý
phe thải có m ột tư ơng lai đầy hứa hẹn. Đây

83

là m ột trong n hữ ng hướng nghiên cứu ứng
dụ n g đ ể sử dụ n g có hiệu quả enzym e trong
cơng nghệ xử lý p h ế thải sinh hoạt ở ftước ta
hiện nay.
Cơng trình được hồn thành dưới sự hỗ trợ
kinh phí của Chương trình Nghiên cứu cơ bản
trong Khoa học Tự nhiên.

Tài liệu tham khảo
[1] N o m en clatu re C om m ittee of th e International
U nion of B iochcm istry and M olecular Biology
(NC-IƯBMB).
E nzym e

N om enclature.
R ecom m endaticm s. h ttp ://w w w . chem .qm ul.ac.
u k / iu b m b /e n z y m e /E C l/
[2] R .o. M artin, P.K. S tum pí, Fat m etabolism in
h ig h e r plants. XII. O xidation of long chain fatty
acids, /. Bioỉ. Chem. 234 (1959) 2548.
[3] J. C h au d iere, A.L. T appel, P uriíication and
ch aracterizatio n
of
selenium -glu tath io n e
pero x id ase from h a m stc r liver, Arch. Biochem.
Biophys. 226 (1983) 448.
[4] s. C olonna, N. G aggero, G. C arrea, p. Pasta,
H o rse rad ish pero x id ase catalysed sulíoxidation
is enantioselective, /. Chem. Soc. Chem. Commun.
254(1992) 357
[5] I. A nana, M. M isra, E nzym atic devvatering of
F loriđa
p h o sp h a te
slim es,
Minerals and
Metallurgical Processes, 6 (1989) 93.
[6] R. T heiler, J.c . C ook, L.p. H ager, J.F. Siuda,
H alohydrocarbon synthesis by hom operoxidase,
Science 202 (1978) 1094.
[7] p. O rtiz-B erm u d ez/ E. Srebotnik, H.E. K enneth
C h lo rin atio n a n d cleavage of lignin stru ctu res
by furtgal chloroperoxidases From Caldariom yces
íu m ag o , Applied and environmental microbiology
69 (2003) 5015.

[8] M.D. A itken, R. V enkatadri, R.L. Irvine,
O x id atio n o f ph en o lic p o llu ta n ts by a lignin
d e g ra d in g en zy m e from th e vvhite-rot fu n g u s
Phanerochaere chrysosponum, Water Research 23
(1989) 443.
[9] p. Z ou, H. Schrem pí, The hem e-in d ep en d en t
m an g an ese-p ero x id ase activity d ep e n d s on the
presence of th e C -term inal d o m ain w ith in the
Strq)tomyces reticuli catalase-peroxidase CpeB,
Eur. Ị. Biochem. 267 (2000) Ỉ840.


84

T .Đ . T oại, T .T . H ô n g / T ạ p c h í K h o a h ọ c Đ H Q G H N , K h o a h ọ c T ự N h iê n v à C ô n g n g h ệ 23 (2 0 0 7 ) 7 5 -8 5

[10] P.O. Magalhaes, A. Ferraz; A-F. Milagres, Enzymatic
propertiGS of tw o beta-glucosidases from Cerịporiopsis
subvermispora
p ro d u c e d
in
b io p u lp in g
co n d itio n s, / A ppl Microbioỉ. 101 (2006) 480.
[11] H .s. Bleeg, F. C h risten sen , B iosynthesis of
asco rb ate in y east, P u riíic atio n o f L-galactono1,4-lactone o x id ase w ith p ro p e rtie s d ifferen t
from m a m m a lia n L -g u io n o lacto n e oxidase, Eur.
Ị. Biochem. 127 (1982) 391.
[12] M. G olicnik, J. Stojan. Slovv-binding Inhibition.,
A T heoretical a n d Practical C o u rse for S tudents:
Tyrosinase (EC 1.14.18.1) properties, Biochemistrỵ

and Molecular Bioỉogy Education 32 (2004) 228.
[13] J. D. C row e, s. O lsson, In d u c tio n o f Laccase
A ctivity in Rhizoctonia solani by A n tag o n istic
Pseudomonas Ịỉuorescens S train s a n d a R ange of
C hem ical T reatm en ts, Applied and Enuironmentaỉ
Microbioỉogy 67 (2001) 2088.
[14] M.R. M okela , K.S. H ild o n , T. K. H akala, A.
H atak k a, T. K. L undell, E x pression a n d
m o lccu lar p ro p e rtie s of a n e w laccase o f th e
w h ite ro t fu n g u s P h lcb ia ra d ia ta g ro w n on
w o o d / Current Genetics 50 (2006) 323.
[15] Elias A b ad u lla; T zan k o T zan o v ; Silgia C osta;
K arl-H cinz R obra; A rtu r C avaco-P aulo; G eorg
M. G ua Bitz„ D eco lo rizatio n a n d D etoxiíication
of Textile D yes vvith a L accase from Trametes
hirsuta, Applied and Environmental Microbiology
66 (2000)3357.
[16] D/A nnibale/ A .s. R ita 51821, V. V inciguerra, G.
G io v an n o zzi/ O x ira n e-im m o b ilize d Lentinula
edodes laccase: stab ility a n d p h en o lics rem oval
efficiency in o liv e m ill w a ste w a tc r/ /. Biotechnol.
7 7(2000)265.
[17] H. Iefuji, M. C hino, M. K ato, Y Iim ura, Raw starc h -d ig estin g
and
th e rm o sta b le
a lp h aam y lase from th e y e a st C ry p to co ccu s sp. S-2:
p u riíicatio n , ch arac te rizatio n ,
cloning an d
seq uencing, Biochem Ị. 318, Pt 3 (1996) 989.
[18] p. T om asik, c .

H.
Schilling. C hem ical
m o d ification o f sta rc h Advartces in Carbohydrate
Chemistry and Biochemistn/ 59 (2004) 175.
[19] J.H. A uh, H. Y. C hae, Y.R. Kim , K.H . Shim , S.H.
Yoo, K.H. P ark, M o d iíicatio n o f Rice S tarch by

Selective

Degradation

of

Amylosc

ưsing

A lk alophilic B acillus C y clo m alto d ex trin ase, /.
Agric. Food Chem., 54 (6) (2006) 2314 .
[20] M.A. E lberson, F. M alek z ad eh , M.T. Y azdi/
N. K am eran p o u r, M.R. N oori-D aloii, M .H .
M atte,
M. S h ah am at, R.R. C olw ell, K.R.
Sovvers, Celluỉomonas persica sp. nov. an d

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

[27]

[28]

[29]

[30]

Celỉuỉomonas iranensis sp. nov., m esophiilic
cellu lo se-d eg ra d in g bacteria isolated from íoircst
soils, /. Syst. Evol. Microbỉol 50 (2000) 993.
P.O. M agalhaes, A. Ferraz, A.F. Milagrrcs,
E nzym atic p ro p e rtie s of tw o beta-glucosidénses
from Ceriporiopsis subvermispora p ro d u c cd in
b io p u lp in g conditions, Ị A ppl Microbiol., 101(2)
(2006)480.
A. L agerkvist, H. C hen, C on tro i o r tw o-s.tep
an aero b ic d e g ra d a tio n of m u n icip al solid vvaste
(M SW ) by en z y m e ad d itio n , Water Science and
Technology, 27 (1993) 47
A.F.V. Eriksson, Puriíication and characterisattion
of a íu n g a l b-m an n an ase, Acta Chem. Scand. 22
(1968)1924.

J.M. L abavitch, L.E. F reem an, p. A lb ersh eim ,
S tru c tu re o f p la n t cell vvalls. P urificatio n a n d
ch a rac te rizatio n of a b -l,4 -g alac ta n ase w h ich
d e g ra d e s a stru ctu ra l c o m p o n en t o f th e p rim a ry
cell w a lls o f dicots, /. Biol. Chem. 251 (1976) 5904.
M.I. R ajoka, D ouble M u tan ts o f C ellu lo m o n a s
b iazo te a for P ro d u ctio n o f C eilu lases a n d
H em icellulases follow ing Grovvth o n S traw o f a
P eren n ial G rass VVorld, Ịoum al o f Microbioiogy
and Biotechnology, 21 (6-7) (2005) 1063.
P.O. M agalhaes, A. Ferraz, A.F MilagTCS,
E n zy m atic p ro p e rtie s of tw o beta-g lu co sid ases
from Ceriporiopsis subvermispora p ro d u c cd in
b io p u lp in g conditions, ì A ppl Microbiol., A ug;
101(2)(2006)480.
ư . P h u te la; V. D h u n a; s. S andhu; B.s. C h ad h a,
P ectinase a n d p o ly g alac tu ro n ase p ro d u c tio n by
a th e rm o p h ilic Aspergillus fum igatus iso lated
from
d ec o m p o stin g
o ra n g e
peels
Braz,
/. Microbioỉ 36 (2005) 324.
z . S hen, K. P ap p an , N. s . M utti, Q. He, M.
D enton, Y. Z hang, M.R. K anost, J. c . Reese, G.
R., R ccck P ectin m eth y lesterase from th e rice
vveevil, S itophilus oryzae: cD N A isolation an d
seq u en cin g , genetic origin, an d exp ressio n of
the recom binant enzym e, /. Insect Sà. 5 (2005) 21.

M. c . M ald o n ad o , A. M. S trasser de Saad, D.
C allieri, P u riíicatio n a n d ch aracterizatio n of
p ec tin e ste rase p ro d u c e d by a strain o f Aspergiỉỉus
niger, Current Microbioỉogy, 28 (1994) 193.
o . M ay an s, M. Scott, I. C o n n erto n , T. G ravesen,
J. B enen, J. Visser, R. Pickersgill, J. Jenkins, T w o
cry stal stru c tu re s o f pectin lyase A from
Aspergillus reveal a p H d riv e n conío rm atio n al
c h a n g e a n d strik in g d iv erg e n ce in th e su bstrateb in d in g cleíts o f pectin a n d pectate lyases.
structure 5 (1997) 677.


T .D . T o ạ i, T .T . H o n g Ị T ạ p c h í K h o a h ọ c Đ H Q G H N , K h o a h ọ c T ự N h iê n v à C ô n g n g h ệ 23 (2 0 0 7 ) 7 5 -8 5

[31 ] R. G u p ta, O.K Beg, p. L o re n z , B acterial alkaline
p rotcases: m o lecu lar ap p ro ach c s a n d in d u strial
app licatio n s, Appl. Microbioi Biotechnoỉ. 59 (1)
(2002)15.
[32] G. Em tiazi, I. N ahvi, B. K. M aal, P ro d u ctio n a n d
im m o b ilizatio n of alkaline p ro tea se by Bacilỉus
poỉỵmyxn vvhich d eg rad es v a rio u s proteins,
International Ịoum al o f Environmental Studies 62
(2005) 101.
[33] K. Soda, T. K urihara, J.Q. Liu, V. N ardi-D ei, c .
Park, M. M iyagi, s. Tsunasavva, N.
Esaki,
Bactcriaỉ 2-haloacid d eh alogenases: S tructures
an d catalytic properties, Pure Appl. Chem. 68
(1996)2097.
[34] L.A. H cp p el, V.T. P orteríield, E nzym atic

d eh a lo g e n atio n of certain b ro m in a te d a n d
chlorinatcd com pounds, /. Bừ)ỉ. Chem. 176 (1948)
763.
[35] M.L. De S ouza, L.p. VVackett, K.L. B oundyMills, R.T. M andelbaum , M.J. S adow sky/
C loning, ch aracterization, a n d ex p ressio n o f a
g en e rcgion from Pseudomonas sp. s tra in ADP
involved in th e dech lo rin atio n of atra zin e, Appl.
Environ. Microbiol. 61 (1995) 3373.
[36] P.J. Ellis, T. C o n rad s, R. H ille, p. K uhn, C rystal
stru c tu re of th e 100 kD a arsen ite o x id ase from
Aỉcaligenes-faecaỉis in tw o crystal ío rm s at 1.64 Ả
an d 2.03 Ả, Structure 9 (2001) 125.

[37] T.

K raíít,

J.M.

M acy,

P uriíicatio n

85

an d

characterization of the respiratory arsenate

[38]

[39]

[40]

[41]

[42]

re d u c ta se of Chrysiogenes arsenatỉs, Eur. Ị.
Biochem. 255 (1998)647.
O.L. V a le n zu elav V.H . B orja-A burto, G.G.
G arcia-V argas, c . C ru z-G o n zale z/ E.A. G arciaM ontalvo, E. s . C ald e ro n -A ra n d a # L. M. Del,
L.M.
R azo " ư r in a r y triv alen t m eth y lated
arserúc species in a p o p u la tio n chronically
e x p o su re to m o rg a n ic arsenic"/ Environmental
health perspectives 3 (2005) 250.
A. VVatanabe, K. Yano, K. Ikebukuro K, I. Karube,
C y a n id e h y d ro ly sis in a cy an id e-d eg rad in g
b ac te riu m , P se u d o m o n a s stu tzeri AK61, by
cy an id ase, Microbiology, 144 (Pt 6) (1998) 1677.
s. J. E. B asheer, Ị. R. B ouine, Kinetics of
e n z y m a tic d e g ra d a tio n o f cyanide, Biotechnology
and Bioengineering, 39 (1992) 629.
N. N a^ly, c . J. Knowles, A. J. Beardsmore, w . T.
N aylor, E. G. Corcoraiv Detoxiíication of cyanide
by im m o b ilised íu n g i, Ịoum al o f Chemical
Technology and Biotechnology 33B (1983) 119.
V. M. L u q u e-A lm ag ro , M.J. H uertas, M.

M artin ez -L u q u e/ c . M oreno-V ivian, M. D.
R o ld an , F. C astillo,
R. Blasco, Bacterial
D e g ra d a tio n o f C y a n id e a n d
Its M etal
C o m p lex es u n d e r A lkaline C onditions, Applied
and Environmental Microbioỉogy 71 (2005) 940.

The future of Enzyme applicatíon m waste treatment
Tran Dinh Toai1, Tran Thi Hong2
1In s titu te o f C h em istry, V ietnam ese A c a d e m y o f Science a n d T echnology, 18 H o a n g Q u o c Viet, H anoi, V ietn a m
2C o lle g e o f Science, V N U , 3 3 4 N g u y e n Trai, H attoi, V ietn a m

The implementation of increasingly stringent standards for the discharge of vvastes into the
environment has necessitated the need for the developm ent of alternative vvaste treatment.
Novvadays, it is vvell knovvn a num ber of enzymes derived from a variety of diííerent plants and
microorganisms has been reported to above 3000 ones more. Among these, m any of them lay an
important role in an array of vvaste treatment applications. Enzymes, especially Hydrolases, and
Oxidoreductases can act on speciíic recalcitrant pollutants to remove them by precipitation .or
transíormation to other products. They also can change the characteristics of a given waster to render
it more amenable treatment or aid in converting waste material to value-added products.
Enzymes seem to have a promising íuture. There is a presentation of some enzymes have
successíul application in vvaste treatment. However/ íurther research need determ ine which enzyme is
best corresponding to reality and to optimize the enzymatic process as a whole.