Tiểu luận Cấu tạo của Enzyme

TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA HÀ NỘI
VIỆN KỸ THUẬT HÓA HỌC
***

TIỂU LUẬN HÓA SINH ĐẠI CƯƠNG

Đềtài: “Cấutạocủa enzyme”

Hà Nội


MỤC LỤC
PHẦN MỞ ĐẦU...............................................................................................................3
NỘI DUNG........................................................................................................................4
I.

BẢN CHẤT HÓA HỌC CỦA ENZYME.............................................................4

II.

THÀNH PHẦN CẤU TẠO CỦA ENZYME.....................................................5

2.1.

Enzyme một thành phần:................................................................................5

2.2.

Enzyme hai thành phần:..................................................................................6

III.

TRUNG TÂM HOẠT ĐỘNG CỦA ENZYME...............................................14

3.1.

Khái niệm:......................................................................................................14

3.2.

Đặc điểm:........................................................................................................14

IV.

TRUNG TÂM DỊ LẬP THỂ.............................................................................18

4.1.

Khái niệm:......................................................................................................18

4.2.

Đặc điểm của trung tâm dị lập thể:..............................................................19

V. CÁC DẠNG PHÂN TỬ CỦA ENZYME............................................................20
VI.

PHỨC HỢP MULTIENZYME........................................................................21

KẾT LUẬN.....................................................................................................................23
TÀI LIỆU THAM KHẢO..............................................................................................24

2


PHẦN MỞ ĐẦU
Ngaybâygiờ,
bêntrongcơthểbạn.

khibạnđọcđiềunày,
Chúngxảy

cóhàngtỷphảnứnghóahọcxảy

ra

ra

vớitốcđộcựcnhanhbêntrongcáctếbào,

nhưngkhicácphảnứngnàyđượcxảy ratrongcácốngnghiệmtrongphịngthínghiệmthayvìcơthể,
chúngxảy

ra

vớitốcđộcủaốcsên. Điềugìgiảithíchsựkhácbiệtvềtốcđộnày? Cáctếbàocủachúng
màmộtốngnghiệmthiếu? Câutrảlờilà:

Enzyme!

ta

cógì,

Trongcơthểsống,

hầunhưkhơngcómộtqtrìnhhóahọcnàolạikhơngliênquanmậtthiếtđếncácqtrìnhsinhhọc
do

các

enzyme

xúctác.

Cóthểnóirằngsựsốnggắnliềnvới

cácđiềukiệncầnthiếtđểcácphảnứngsinhhóadiễn

ra

enzyme.Chúngtạo

nhanhchóngmặcdù

điềukiệnbìnhthườngvềnhiệtđộ,

ra
ở

ápsuất,

pH. Tênchungmàcácnhàhóahọcsửdụngchomộtthựcthểhóahọclàmtăngtốcđộphảnứnglàchất
xúctác. Enzyme làchấtxúctácsinhhọcđượchìnhthànhtrongtếbàodướidạnghợpchất protein
cócấutrúchóahọcrấtđặcthù.
Enzyme

trongcơthểsinhvậtvớichứcnăngxúctácchọnlọc,

đóngvaitrịđịnhhướngtấtcảmọiphảnứngxảy ra trongtếbào. Khi ở ngồitếbàonhiều enzyme
vẫncịnkhảnănghoạtđộngtươngtự. Nếukhơngcó enzyme, tếbàosẽbịtêliệt. Nên enzyme
giữvaitrịquantrọngtrongsựhơhấp,

di

chuyển,

phátâmcũngnhưduytrìsựhữuhiệucủahệmiễndịch.

suynghĩ,
Mộtsố

hành

vi,
enzyme

cóthểvơhiệuhóacáchóachấtđộcgây ra ungthư, hoặc do ơ nhiễmmơitrường, …
Nhưvậy,

enzyme

cókhảnăngvàhiệulựcxúctácrấtlớn,

cótínhđặchiệurấtcao.

Đểđảmbảochochứcnăngcủa enzyme làchấtxúctácsinhhọc, cấutạocủa enzyme phảirấttinh
vi phứctạp. Bàitiểuluậnnàychúng ta sẽlàmrõcấutạocủa enzyme.

3


NỘI DUNG
I.

BẢN CHẤT HĨA HỌC CỦA ENZYME

Cấutrúcprotein củaenzym

TIM.

TIM

là

mộtenzymcựckỳhiệuquảtrongqtrìnhchuyểnđổi đường thànhnănglượngchocơthể[1].
Từgầnmộtthếkỷtrướcđây,

cácnhàkhoahọcđãđổxơvàoviệcxácđịnhbảnchấthóahọccủa

enzyme. Cho đếnnay, cóthểnóirằng, ngồinhómnhỏphântử RNA cóhoạttínhxúctác,

tuyệtđạiđasố

enzyme

cóbảnchấtlàproteinvàsựthểhiệnhoạttínhxúctácphụthuộcvàocấutrúcbậc 1, 2, 3 và 4
củaphântửproteinvàtrạngtháitựnhiêncủachúng

[2].Thựcchấtbảnchấthóahọccủa

enzyme

chỉđượcxácđịnhđúngđắntừsau khi kếttinhđược enzyme. Enzyme đầutiênnhậnđược ở
dạngtinhthểlàureasecủađậutương (Summer, 1926), tiếptheo là pepsinvàtrypsin (Northrop
vàKunitz,

1930,

1931).

Sauđónhữngtácgiảkháccũngđãkếttinhđượcmộtsố

enzyme

khácvàcóđủbằngchứngxácnhậncáctinhthểproteinnhậnđượcchínhlàcác enzyme[3].
Kếtquảnghiêncứutínhchấthóalýcủa

enzyme

đãchothấy

enzyme

cótấtcảcácthuộctínhhóahọccủacácchấtprotein.
Tínhchấtxúctácphụthuộcvàocấutạocủaprotein.

Nếumột

enzyme

bịbiếntínhhayphântáchthànhnhữngtiểuđơnvịthìhoạttínhxúctácthườngbịmấtđi, tươngtự khi
bảnthânprotein

enzyme

bịphâncắtthànhnhữngaminoaxit.[3].

Phầnlớn

enzyme

códạnghạtnhưcácproteinhìnhhạt, tỷlệgiữatrụcdàivàtrụcngắncủaphântửvàokhoảng 1-2 hoặc
4-6.
4


Vềkhốilượngphântử

enzyme

cũngnhưcácproteinkháccókhốilượngphântửlớnkhoảng

12000 dalton đến 1000000 dalton hoặclớnhơn. Enzyme cókhốilượngphântử bé
nhấtlàribonuclease (12700 dalton), đasố enzyme cókhốilượngphântửtừ 20000 đến 90000
hoặcvàitrămnghìn Dalton [3].
Do kíchthướcphântửlớn, enzyme khơngđi qua đượcmàngbánthấm. Enzyme cóthểhịa
tan trongnước, trongdungdịchmuốilỗngnhưngkhơng tan trongdungmơikhơngphâncực.
Enzyme

khơngbềnvàdễdàngbịbiếntínhdướitácdụngcủanhiệtđộcao,

muốikimloạinặng

ở

nồngđộcao),

phầnlớn

enzyme

axithoặckiềmđặc,

bịmấtkhảnăngxúctác.

Mứcđộgiảmhoạttínhcủa enzyme tươngứngvớimứcđộbiếntínhcủaprotein.
Ngồi ra, mộtsốphântử RNA cịncóhoạttínhxúctácgiống enzyme, đượcgọichung là
ribozyme.

Do

chúngcócấutrúcmạchđơnnêncóthểtựcuộngậpthànhcấuhìnhkhơnggianđặctrưngđểxúctáchoặ
cchúngcóthểliênkếtvớiphântửnucleicacidhayproteinkhácđểhìnhthànhcấutrúckhơnggianđặc
trưng, phùhợpvớinhiệmvụxúctác. Mộtsố ribozyme tiêubiểulàthểtựcắtnối intron, ribozyme
của virus HIV ( gâybệnhviêm gan), viroid, …[1]

II.

THÀNH PHẦN CẤU TẠO CỦA ENZYME
Cũngnhưprotein, enzyme cóthểlàproteinđơnloạigiảnhoặcproteinphứctạp. Trêncơsởđó,

xétvềcấutrúc, người ta phân enzyme thành 2 loại : enzyme đơngiản (mộtthànhphần) và
enzyme phứctạp (haithànhphần). Trườnghợp enzyme là mộtproteinđơngiảngọi là enzyme
mộtthànhphần.

Trườnghợp

enzyme

là

mộtproteinphứctạp(chiếm

60-70%)

nghĩalàngồiproteinđơngiảncịngắnthêmnhómkhơngphảiproteinnhưlipid, glucid… gọi là
enzyme haithànhphần.
II.1. Enzyme mộtthànhphần:
Trongphântửchỉchứamộtcấutử protein cònđượcgọilà “feron” hay “apoenzyme”.
Protein đượctạothànhtừmộtphântửhoặcmộtsốmạchpolypeptit, mỗimạchnhưvậychứacác
amino acid nốivớinhaubằngliênkếtpeptit. Tấtcảcác protein đượcxâydựngtừ 20 loại amino

5


acid

khácnhau.

Các

amino

acid

nàychứacáchợpchấtbéovịngthơmhoặcdịvịngcóítnhấtmộtnhóm amin vànhómcacboxyl.
Vídụ: Amilase, urease, pepxin, …
II.2. Enzyme haithànhphần:
Trongphântửngồi

protein

cịnphầnkhơngphải

protein

gọilànhómngoại(Cofactor).Loạinàythườnglànhữngchấthữucơđặchiệucóvaitrịthúcđẩyxúct
ác.

Ở

những

enzyme

đacấutử,

đóngvaitrịxúctácnhưngnếuthiếuthànhphầnthứhai

phần

apoenzyme

(cácchấthữucơđặchiệu)

thì

enzyme

khơngthểhoạtđộngđược. Chínhvìthếchấthữucơđặchiệunàycịnđượcgọilàchấtcộngtác.Vídụ:
Catalase, peroxidase; anhydrase cacbonic – mộtloại enzyme giúpduytrìđộ pH
củacơthểkhơngthểhoạtđộngtrừkhinóđượcgắnvàomột ion kẽm, …
Cofactor

cócấutrúcnhỏ,

khơngđượccấutạotừcác

acid

amin,

làmnhiệmvụvậnchuyểncácnguntử hay electron trongcácphảnứnghóahọcmà enzyme
củanóxúctác. Nhómngoạirấtđadạng, chia làmhailoại: nhómghépvà coenzyme.
 Phầnkhơngphải protein của enzyme đượcgọilànhómghép (prosthetic group)
khinóliênkếtchặtchẽvớiphần

protein

của

enzyme

bằngliênkếtđồnghóatrị,

làthànhphầncốđịnhcủaphântửvàthamgiachuyểnhóahidro, điệntử.Vídụ: FMN,
FAD của dehydrogenase, PLP của aminotransferase, Hem của cytochrome.
 Coenzyme

làphầnkhơngphải

trongtrườnghợpnógắnlỏnglẻovới

protein
apoenzyme,

của
dễtách

enzyme

ra

vànhậplại,

chạytừapoenzyemenàytới apoenzyme kiavàcóthểtồntạiđộclập [4].Vídụ: NAD+,
NADP+ củanhiềudehydrogenase. Coenzyme trựctiếpthamgiaphảnứngxúctác,
giữvaitrịquyếtđịnhkiểuphảnứngmà
apoenzyme

enzyme

đốivớicácyếutốgâybiếntính.

cótácdụngnângcaohoạttínhxúctáccủa

coenzyme

xúctácvàlàmtăngđộbềncủa
Cịn

apoenzyme

vàquyếtđịnhtínhđặchiệucủa

enzyme.
Tuynhiênsựphânbiệtnàychỉmangtínhchấttươngđối,
vìkhócóthểcómộttiêuchuẩnthậtrõràngnàođểphânbiệtgắnchặt
6

hay

khơnggắnchặt,


hơnnữanhữngnghiêncứugầnđâyđãthấyrằng, nhiều coenzyme cũngkếthợpvới apoenzyme
bằngliênkếtcộnghóatrị. Ngồi ra cácnhà khoa họccũngchothấy, trongthànhphầncủanhững
enzyme

cósựhiệndiệncủamộtsốkimloại.

Cáckimloạinàythườnglàmộttrongnhữngthànhphầncủachấthữucơđặchiệu.Vídụ,

tronghệ

enzyme cytochrome, catalase, peroxydase, sắt (Fe) gắnchặtvớinhân porphyrin.
Cáckimloạicótrongthànhphầncủa
Trongtrườnghợp

enzyme

đưacáckimloạitươngứngvàocác

enzyme
mấtkimloại,
enzyme,

Tínhchấtnàymangtínhchấtthuậnnghịch.
vẫnchưathựcsựlàmsángtỏ.
cóthểkimloạiđóngvaitrịliênkếtgữa
coenzyme,

thườngrấtdễtách

ra

khỏi

chúngsẽmấthoạttính.
hoạttính

enzyme

enzyme.
Khi

lạiđượckhơiphục.

Vaitrịcủakimloạitronghoạtđộngcủa

Tuynhiêncácnhà
enzyme

vàcơchất,

ta

enzyme

khoa

họccũngchorằng,

liênkếtgiữa

apoenzyme

thamgiatrựctiếpvàoqtrìnhvậnchuyểnđiệntử,

và

nhưvaitrịcủasắttrong

cytochrome vàperoxidase [5].
II.3. Cấutrúccủa cofactor
Các

cofactor

cóbảnchấthóahọckhácnhau;

phântửthườngchứadịvịng.

làphầntrựctiếpthamgiaphảnứnghoặccóchứcnăngnhậnbiếtcácđạiphântử.

Nhiều

Cofactor
cofactor

làdẫnxuấtcủacác vitamin tan trongnướcvàphầnlớnthườngchứa phosphate trongnucleotid

[4].
II.3.1. Cofactor củacác oxidoreductase
NAD+ (Nicotinamid-Adenine-Dinucleotid)
NADP+ (Nicotinamid-Adenine-Dinucleotid-Phosphate)
Chúnglàdẫnxuấtcủavitamin PP (nicotinamid, niacin). NAD+ và NADP+ là
dẫnxuấtcủakhoảng 250 dehydrogenase.

7


Cơchếhoạtđộng:

Dạngoxihóa

Dạngkhử

Trongqtrìnhoxihóakhử,

nhânnicotinamidtrựctiếpthamgiaphảnứng,

C4củanhâncókhảnăngnhườnghoặcnhậnmộtnguntử hydro.
Trongphảnứng 1 nguntử hydro củacơchấtgắnlênnhânnicotinamid, 1 nguntử hydro
nằmtrongmơitrườngdướidạng proton [6].
FMN: Flavin mononucleotide
FAD: Flavin – Adenine – Dinucleotid
Chúnglàdẫnxuấtcủavitamin B2 (Riboflavin). FMN và FAD liênkếtchặtvới apoenzyme,
tạothànhflavoprotein.

Dạngoxihóa

(FAD,

lõihoạtđộnglàvịngisoalloxasine.

8

FMN)

cómàuvàng,


Cơchếhoạtđộng:
FMN và FAD đềucónhân Flavin lànơitrựctiếpthamgiaphảnứng oxy hóakhử.

9


Lipoate (6,8 dithioctanate)

Dạng OXH

DạngKhử

Coenzyme Q
-

Thamgiavậnchuyểnhidrovàlàthànhviêncủachuỗihơhấptếbào (trong ty thể).

-

CónhiềuloạiCoEQtùythuộcvàomạchnhánh (gốcterpen) dài hay ngắn (có n
gốcterpenkhácnhau n=10, n=9, n=8, n=7, n=6)

-

CoE Q10 thườngcó ở độngvậtcóvú (n=10)

-

CácCoEnàylànhững

coenzyme

oxy

CoEnàyhoạtđộngđượclànhờsựbiếnđổigiữaquinonvà quinol [6]

10

hóakhử.


Dạngquinon hay dạngoxihóa

Dạngkhử hay hydroquinon
Hem
Nhómghépcủa oxidoreductase (catalase, peroxidase, các cytochrome) vậnchuyển
electron

Hemoglobin

Heme
11


II.3.2. Cofactor củacác transferase
ATP (adenosine triphosphate): cofactor củacác transferase cótênlà kinase

TPP (thiaminepyrophosphate)
Làdẫnxuấtcủa

vitamin

B1,

Phầnthamgiaphảnứnglàvịngthiazol,

vịng

pyrimidine

vịng

làmnhiệmvụgắnvới apoenzyme.

PLP (pyridoxalphosphate)

12

gắnvớithiazolnhờcầu

pyrimidine

vànhóm

–CH2-.

diphosphate


Là

dẫnxuấtcủavitamin

B6.

Nhómghépcủa

transaminase

–

chuyển

amin

vàdecarboxylase – khửcarboxylchoacid amin. Ngồi NAD(P+), PLP làcofactorthứ 3
cónhân

pyridine.

Thànhphầncấutạocủapyrimidincónhómaldehyde-

nhómbàylàbộphậntrựctiếphoạtđộngcủaCoE.

Coenzyme A, CoASH (coenzyme acyl hóa)
Vậnchuyển acyl, acyl đượcgắnvàonhóm thiol (-SH) nhờliênkết thioester

13


III.

TRUNG TÂM HOẠT ĐỘNG CỦA ENZYME
III.1. Kháiniệm:
Enzyme

là

proteinđặcbiệt.Ngồicấutrúcgiốngnhưcấutrúcbìnhthườngcủaprotein,

enzyme

cịncócấutrúcrấtđặcbiệtliênquanđếnhoạttínhxúctáccủa

enzyme.Khơngphảitồnbộcácphầncủa enzyme đềuthamgiavàohoạtđộngxúctác, mà có một
phần nhỏ của phân tử enzyme chứa các nhóm chức trực tiếp kết hợp với cơ chất (chất
phản ứng bị chuyển hóa dưới tác dụng của enzyme) tham gia trực tiếp trong việc hình
thành, cắt đứt các liên kết vv, … để tạo thành sản phẩm phản ứng gọi là trung tâm hoạt
động (TTHĐ) của enzyme. Từ các kết quả nghiên cứu về bản chất hóa học và cơ chế tác

động của trung tâm hoạt động, chúng ta có một số nhận xét chung về trung tâm hoạt động
như sau:
-

Là bộ phận dùng để liên kết với cơ chất

-

Chỉ chiếm tỷ lệ rất bé so với thể tích tồn bộ của enzyme, nằm trong “túi” hoặc
trong “khe”, ở gần bề mặt phân tử

-

Gồm các nhóm chức của amino acid ngồi ra có thể có các ion kim loại và các
nhóm chức của các coenzyme (enzyme đa cấu tử) [7]

Phần cịn lại đóng vai trị như một cái khung, giữ cho cấu trúc khơng gian thích hợp
với khả năng xúc tác. Nếu bị tác động bởi các điều kiện bên ngoài như nhiệt độ, pH, nồng
độ các chất, bộ khung này sẽ biến đổi cấu trúc khơng gian. Từ đó làm thay đổi sâu sắc
hoạt tính hoạt tính enzyme. Phần của phân tử enzyme khơng có liên quan đến hoạt tính
enzyme, nếu bị tác động, bị mất đi hoặc bị biến đổi sẽ hồn tồn khơng ảnh hưởng đến
hoạt tính enzyme [8].
III.2. Đặcđiểm:
Trungtâmhoạtđộngcódạng khehởbachiều bao
từcácdưlượngkhácnhaucủachuỗiaxit

amin

gồmcácaxit

amin

chính. Cácaxit

amin

đóngmộtvaitrịquantrọngtrongtínhđặchiệuliênkếtcủavịtríhoạtđộngthườngkhơngliềnkềvớin

14


hautrongcấutrúcchính, nhưngtạothànhvịtríhoạtđộng do kếtquảcủaviệctạocấutrúcbậc3, bậc
4.
Trong

enzyme

mộtthànhphần,

các

acid

amintạo

ra

trungtâmhoạtđộngthườngphânbốtrênnhữngphầnkhácnhaucủamạchpolypeptit
(cấutrúccấpmột) nhưngthựctếchuỗipolypeptitcủa enzyme tồntại ở trạngtháikhơnggian
(cấutrúccấpbavàcấpbốn), nêncác amino acid nàythườngnằmkềnhautrongkhơnggian,

đượcđịnhhướngxácđịnhtrongkhơnggiancáchnhaunhữngkhoảngcáchnhấtđịnhsaochochúngc
óthểtươngtácvớinhautrongqtrìnhxúctáctạothànhtrungtâmhoạtđộng.
Sựkếthợpcủacácnhómchứccủacác acid amin thườnggặplànhóm –SH của cysteine, -OH
của serine, thereoninevàtyrosine, ε-NH2 của lysine, -COOH của glutamic, aspatic, vịng
imidazole của histidine, indolcủa tryptophan, nhóm guanidine của arginine.
Vídụ: Trungtâmhoạtđộngcủaα– chymotrypsin bao gồmnhóm hydroxyl của Ser – 195,
imidazole

của

His

–

57

vànhómcacboxylcủa

Asp

–

102.

Cácgốcnày

ở

kháxanhautrongchuỗi polypeptide nhưnggiữacácnhómchứcnăngcủachúngchỉcáchnhau 2,8
– 3,0Ao.

Trong enzyme haithànhphần, TTHĐ cũngnhưtrên, cácnhómchứccủa amino acid
thamgiatạothành

TTHĐ

liênkếtvớinhaubằngliênkết

hydro.

Ngồi

ra

trongtrungtâmhoạtđộngloạinàycịncósựthamgiacủa coenzyme vàcóthểcả ion kimloạinhư
Ca, Zn2+ (Cacboxypeptidase A), Cu+ (Ascorbatoxydase, Phenolxydase), …Các ion
kimloạicómặttrongtrungtâmhoạtđộngcủa enzyme cóvaitrịxúctácrấtlớn.
Mỗimột enzyme thườngcómộttrungtâmhoạtđộng. Tuynhiêncũngcónhững enzyme
cóhaitrungtâmhoạtđộng

(alcohol

hydrogenase

củagan),

thâmchícó

enzyme

trungtâmhoạtđộngcủa

enzyme,

cótớibốntrungtâmhoạtđộng (alcohol dehydrogenase củanấm men).
Cấutrúckhơnggiancủa
thamgiavàoqtrìnhxúctác

enzyme
bao

đãtạo

gồmcác

ra

amino

acid

thamgiaxúctác,

các

ion

kimloạivànhómchứccủa coenzyme. Vậytrungtâmhoạtđộngcủa enzyme hoạtđộngnhưnào?

15

Hoạtđộngcủatrungtâmhoạtđộngcóliênquanđếncơchất.
DướiđâylàmộtsốmơhìnhTTHĐ của enzyme:

 Mơhình Fischer

Người

ta

nhậnthấy,

cơchất

(substrate)

đặchiệuđểthamgiaphảnứngđặctrưngtươngứng.Chínhvìthế,

sẽliênkếtvới

enzyme

mỗiloại

enzyme

chỉcóthểthamgiaxúctácphảnứngchomộtloạicơchấtnhấtđịnh.Vídụ: đường sucrose chỉcóthể
do enzyme sucrase xúctácthủyphânthànhhai monosaccharide tươngứnglàđường glucose
vàđường fructose; hay chấttruyền tin trunggian acetylcholine bịphânhủybởi enzyme
acetylcholinesterase đểtạothành acetyl và choline…

Đểgiảithíchchosựđặchiệunày,
đềxuấtvàonăm

1894.

Enzyme

mơhình khóavàchìakhóa đãđược
cóvaitrịgiống

vịtríliênkếtcócấutrúcđặchiệumàchỉcócơchấtđặchiệu
cócấutrúckhơnggiankhớpvớimiềnhoạtđộngcủa
16

“ổ

khóa”

(đóngvaitrị

Emil
thểhiện

Fischer
qua

“chìakhóa”)


enzyme. Khóavàchìakhóalàmơhìnhsaochotrungtâmhoạtđộngcủa

enzyme

phùhợpvớicơchấtkhơngcầnthayđổicấutrúccủa enzyme saukhi enzyme liênkếtvớicơchất.
Thuyếtnàycóthểgiảithíchđượctínhđặchiệucủaenzyme
nhưngkhơngthểgiảithíchđượcsựổnđịnhtrạngtháichuyểntiếpmà enzyme cóđược.

 MơhìnhKoshland

Vìvậy,năm

1958Koshlandđãđềxuấtgiảthuyếtbổ

sung

chomơhình

Ơngchorằngcấutrúccủa

Fischer.
enzyme

linhhoạtvàđặcbiệtvùngtrungtâmhoạtđộnglàrấtmềmdẻovàlinhhoạt,
cácnhómchứcnăngcủatrungtâmhoạtđộngcủa enzyme tự do chưa ở tưthếsẵnsànghoạtđộng,
khitiếpxúcvớicơchất, cácnhómchứcnăng ở trongphầntrungtâmhoạtđộngcủaphântử enzyme
thayđổivịtrítrongkhơnggian,

tạothànhhìnhthểkhớpvớihìnhthểcủacơchất.

Do

đó,

cơchấtcóthểliênkếtvới enzyme saochohoạtđộngxúctácdiễn ra hiệuquảnhất.Cũngvìvậy,
người ta gọimơhìnhnàylàmơhình “tiếpxúccảmứng” hoặc “khớpcảmứng”.

17


Đơikhi, phântửcơchấtcóbiếnđổinhẹvềcấutrúcđểtănghiệuquảxúctácnhưtrongtrườnghợp
glycoside hydrolase.
Liênkếttrongtrungtâmhoạtđộngliênquanđếnliênkết

hydro,

tươngtáckỵnướcvàliênkếtcộnghóatrịkịpthời.
TTHĐđanghoạtđộngsauđósẽổnđịnhtrạngtháichuyểntiếptrunggianđểgiảmnănglượngkíchho
ạt. Nhưngchấttrunggianrấtcóthểkhơngổnđịnh,

chophép

enzyme

giảiphóngcơchấtvàtrởvềtrạngtháikhơngliênkết.
Mơhìnhnàyđịihỏinănglượngđểthayđổihìnhdạngcủacơchất. Mộtkhihìnhdạngđượcth
ayđổi,

cơchấtkhơngliênkếtvới

enzyme,

cuốicùngsẽthayđổihìnhdạngcủa

enzyme. Mộtkhíacạnhquantrọngcủamơhìnhnàylànólàmtănglượngnănglượngtự do.
Cáccơchấtkếthợpvớitrungtâmhoạtđộngtạophứchợpenzym-cơchất (ES):
E + S → ES → E + P
S:cơchất
P:sảnphẩm
Giữacơchấtvàtrungtâmhoạtđộngtạothànhnhiềutươngtácyếu,

do

đócóthểdễdàngbịcắtđứttrongqtrìnhphảnứngđểgiảiphóng enzyme vàsảnphẩmphảnứng.
Trungtâmhoạtđộngcủacác

enzyme

cócấutrúcbậc

cóthểnằmtrênmộtphầndướiđơnvịhoặc

4
bao

gồmcácnhómchứcnăngthuộccácphầndướiđơnvịkhácnhau.
Trungtâmhoạtđộnglàmiền

protein

quantrọngnhấtđốivới

enzyme.

Nếuxuấthiệnđộtbiếnsainghĩa, vơ nghĩa, lệch khung đọc mở,... ở những triplet mã hóa cho
amino acid nằm ở vùng này thì có khả năng cao enzyme bị mất chức năng.

IV.

TRUNG TÂM DỊ LẬP THỂ
IV.1. Kháiniệm:

18


Trong phân tử enzyme ngồi trung tâm hoạt động cịn một số vị trí khác có thể tương
tác với các chất khác gọi là trung tâm alosteri (trung tâm dị lập thể hay trung tâm điều
hòa). Các chất kết hợp vào trung tâm này gọi là các chất điều hòa alosteric. Khi các chất
này kết hợp với enzyme làm thay đổi cấu trúc không gian của phân tử enzyme, của TTHĐ
do đó làm thay đổi hoạt độ xúc tác của enzyme. Nếu làm tăng hoạt độ gọi là chất điều hòa
dương, nếu làm giảm hoạt độ gọi là chất điều hòa âm. Điều đáng lưu ý là các chất điều
hòa này kết hợp với enzyme nhưng khơng bị chuyển hóa dưới tác dụng của enzyme mà
nó kết hợp.

Nguồn: />IV.2. Đặcđiểmcủatrungtâmdịlậpthể:
Hầu hết các enzyme alosteric là các protein có cấu trúc bậc 4, trong phân tử thường có
2 hay một số trung tâm hoạt động, có thể kết hợp với 2 hay một số phân tử cơ chất, cơ
chất có thể thực hiện chức năng của chất điều hòa – điều hịa homotropic (đồng hợp). Các
chất điều hịa có cấu trúc khác cơ chất – điều hịa heterotropic (dị hợp).
Thơng thường các enzyme alosteric được điều hòa theo kiểu kết hợp vừa homotropic
và heterotropic.

19


Ví dụ: Hoạt tính của các enzyme điều khiển đóng vai trị mấu chốt trong các q trình
trao đổi được điều khiển bởi các chất gây hiệu ứng dị lập thể.

V.

CÁC DẠNG PHÂN TỬ CỦA ENZYME
Trong cấu trúc phân tử của enzyme, tính chất tinh vi và phức tạp khơng chỉ giới hạn ở

phạm vi từng phân tử, từ thành phần cấu tạo và các bậc cấu trúc cho đến cấu tạo của trung
tâm hoạt động cùng với vai trò của các nhóm chức năng mà cịn thể hiện ở tính đa dạng
của các phân tử enzyme. Tính đa dạng của nhiều enzyme khác nhau đã được phát hiện ở
các cơ thể sống khác nhau từ người, động vật, thực vật đến vi sinh vật. Người ta thấy rằng
có những enzyme xúc tác cùng một phản ứng hóa học và có cùng tính đặc hiệu cơ chất
nhưng có nguồn gốc khác nhau nên thể hiện nhiều tính chất khác nhau. Aldolase có nguồn
gốc từ nấm men có nhiều tính chất khác với aldolase của mô động vật; pepsin, trypsin,
chymotrypsin, xanthin - oxydase và lysozyme cũng có những dạng phân tử khác nhau.
Nhiều enzyme tương tự nhau thu được từ cùng một loại mơ nhưng của những lồi khác
nhau cũng có những tính chất khác biệt nhau: α - amylase của dịch nước bọt và dịch tụy
của người thì giống nhau, nhưng chúng khác với α - amylase thu được từ tụy lợn về độ
hịa tan, về pH thích hợp và một số tính chất khác. Những enzyme có nguồn gốc từ những
mơ khác nhau của cùng một lồi, tuy xúc tác cùng một loại phản ứng hóa học, nhưng
khác nhau rất rõ rệt về tính đặc hiệu cơ chất như trường hợp của những cholinesterase.
Các enzyme xúc tác những phản ứng chuyển hóa giống nhau trong các tế bào của nhiều
mơ khác nhau có tính chất đặc hiệu cơ quan, ví dụ lactat dehydrogenase của cơ tim và cơ
xương khác nhau rõ rệt về tốc độ di chuyển điện di và nhiều tính chất khác. Ngay trong
một mơ hay một cơ quan, cũng tồn tại những dạng phân tử khác nhau: trong cơ tim ít nhất
cũng có hai dạng phân tử của lactat dehydrogenase có tốc độ di chuyển điện di khác nhau,

từ nấm men có thể tách ra được bốn dạng phân tử của phosphoglyceraldehyde
dehydrogenase. Trong một tế bào, một enzyme nào đó cũng có thể có những dạng phân tử
khác nhau tồn tại trong các bộ phần khác nhau của tế bào, ví dụ aspartat aminotransferase
có dạng phân tử trong ty lạp thể khác với dạng phân tử của enzyme này ở bào tương.
20