SINH HÓA HỌC TĨNH chương 5 ENZYME

1
1
BÀI GIẢNG SINH HĨA HỌC
PHẦN I – SINH HĨA HỌC TĨNH
Chương V- ENZYME
TP.HCM-2008
2
Chương V- ENZYME
1. Enzyme và hiện tượng xúc tác sinh học
2. Cấu tạo
3. Cơ chế hoạt động xúc tác
4. Các yếu tố ảnh hưởng đến hoạt lực xúc tác
của enzyme
5. Danh pháp và phân loại
3
1. Bản chất hóa học của enzyme? Những đặc điểm
cấu trúc chung của enzyme,
trung tâm hoạt động
của enzyme.
2. Giải thích
cơ chế xúc tác chung của enzyme.
3. Tính đặc hiệu của enzyme và
các điều kiện môi
trường
ảnh hưởng đến khả năng xúc tác của
enzyme ?
4. Danh pháp và phân loại enzyme theo
6 lớp.
Thành phần cấu tạo và hoạt động xúc tác của
mỗi lớp.
MỤC TIÊU

4
1. ENZYME VÀ HIỆN TƯỢNG XÚC TÁC SINH HỌC
• Enzyme là những protein giữ chức năng xúc
tác các phản ứng sinh hóa học. Nhờ E xúc tác
mà các p ư SHH cần thiết cho sự sống và sự
sinh sản của tế bào xẩy ra với
.
tốc độ cao,
. có tính đặc hiệu cao,
. tiết kiệm NL.
• E có thể xúc tác ở điều kiện in vivo và in vitro.
2
5
 Xúc tác là hiện tượng làm
.
tăng tốc độ phản ứng,
. hệ thống p ư
chóng đạt tới trạng thái cân
bằng động
bằng những chất đưa từ ngoài vào.
Chất làm tăng tốc độ p ư gọi là
“chất xúc
tác”,
chúng chỉ tham gia trong các SP trung
gian của p ư, chúng
không có mặt trong s p
cuối cùng của p ư.
6
2. CẤU TAÏO CỦA ENZYME
• Phân tử enzyme là các protein dạng cầu, tùy

loại E, chúng hoạt động ở dạng cấu trúc
bậc ba
hoặc bậc bốn.
• E một cấu tử – protein đ g : TP bao gồm các
AA, chỉ 1 chuỗi hoặc 2 hay nhiều chuỗi
polypeptide giống nhau hay khác nhau.
• E nhị cấu tử - protein phức tạp :
Protein đ/g + nhóm ghép (cofactor)
(apoenzyme) (coenzyme)
Kết hợp đặc hiệu Trực tiếp xúc tác
với cơ chất phản ứng
7
• Trường hợp apoenzyme liên kết chặt chẽ với
coenzyme →
→→
→ CoE được gọi là nhóm ngoại –
prosthetic group.
• Trường hợp apoenzyme liên kết lỏng lẻo với
coenzyme, khi hoạt động xúc tác CoE tách
khỏi apoE →
→→
→ CoE được gọi là
cosubstrate
8
2.2. TRUNG TÂM HOẠT ĐỘNG CỦA ENZYME
 Là vùng tiếp xúc của E với cơ chất (S =
substrate
) trên phân tử E, là nơi xẩy ra qúa
trình xúc tác.
 TTHĐ hình thành do sự sắp xếp của một số AA

chuyên biệt, nằm xa nhau trên polypeptide
nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian :
- Cysteine –
SH
- Serine - OH
- Histidine –
NH
N
3
9
TTH cú 2 ủaởc ủieồm quan troùng :

hỡnh dng TTHẹ phự hp vi hỡnh dng phõn t
cụ chaỏt
m nú xỳc tỏc;
in tớch TTHẹ tng ng nhng trỏi du vi
in tớch phõn t cụ chaỏt.
Cỏc iu kin mụi trng (nhit , pH )
nh hng n cu trỳc bc ba ca phõn t
protein enzyme u nh hng ti hỡnh dng
v iờn tớch ca TTH

nh hng n hot
lc xỳc tỏc ca enzyme.
10
Fischer's lock and key hypothesis of enzyme action.
11 12
Diagrams to show Koshland's induced fit hypothesis of
enzyme action.
4

13
3. CƠ CHẾ HOẠT ĐỘNG XÚC TÁC
• Thuyết hấp phụ : chất xúc tác hấp phụ
cơ chất lên bề mặt chúng
→
→→
→ t
ập trung
S, tăng nồng độ S
→
→→
→ t
ăng vận tốc p/ư
(hệ thống p/ư dị thể : chất xúc tác thể
rắn, S thể lỏng, khí).
• Thuyết lập hợp chất trung gian : chất
xúc tác tạo hợp chất trung gian với S,
p/ư đi theo đường vòng
→
→→
→ gi
ảm NL đòi
hỏi để hoạt hóa cơ chất
→
→→
→ t
ăng vận tốc
p/ư (hệ thống p/ư đồng thể : chất xúc
tác & S cùng thể lỏng, khí).
14

H
2
O
2
H
2
O + O
2
, NLHH :
75 kj/mol
H
2
O
2
H
2
O + O
2
, NLHH :
49 kj/mol
H
2
O
2
H
2
O + O
2
, NLHH :
8 kj/mol

 E là protein →
→→
→ vừa có k/n hấp phụ cao, vừa có
k/n TL h/c trung gian →
→→
→
E có k/n xúc tác cao
hơn nhiều so với chất vô cơ
.
không xúc tác
bt platin
catalase
15
Năng lượng hoạt hóa cần cung cấp cho một phản ứng
16
4. CÁC YẾU TỐ ẢNH HƯỞNG ĐẾN VẬN TỐC
PHẢN ỨNG ENZYME
 Đơn vị hoạt lưc của enzyme
 Biểu thị trực tiếp : khối lượng →
→→
→ ít sự dụng vì
khối lượng enzyme thường rất thấp so với khối
lượng cơ chất mà nó xúc tác.
 Biểu thị gián tiếp :
hoạt độ →
→→
→ được sử dụng
nhiều.
 Đơn vị quốc tế hoạt độ của enzyme IU
(international unit)

: là lng enzyme xúc tác
bin đi 1 mmol cơ cht hay to ra 1 mmol s/p
trong thi gian 1 phút di điu kin chun ca
nhit đ, pH và nng đ cơ cht
(IU/lit)
5
17
 Mỗi phòng thí nghiệm thường biểu thị đơn vị
hoạt lực enzyme theo p/p xét nghiệm riêng
của mình →
→→
→ để so sánh phải đổi ra đơn vị
chuẩn quốc tế SI (International System of
Units) bằng cách nhân với hệ số chuyển đổi.
18
HỆ SỐ CHUYỂN ĐỔI MỘT SỐ ĐƠN VỊ HOẠT LỰC
ENZYME SANG ĐƠN VỊ HỆ THỐNG QUỐC TẾ
U/litGlutamic pyruvic
transaminase
U/lit0.48Sigma-Frankel unit
(SFU); Kamen unit (KU)
Wroblewski-LaDue unit
(WLU); Reitman-
Frankel unit (RFU) –
0.001 OD/phút/ml
Glutamic
oxaloacetic
transaminase
(SGOT, AST)
U/lit1.85Somogyi unit (SU) -

mg G/30 phút
Amylase (AMYL)
U/lit0.75Sibley-Lehninger unit
(SLU)-mgDNP/hour/ml
Aldolase (ALD)
Đơn v
quc t
H s
ch/đi
Đơn v
không h thng
Các enzyme
huyt thanh
19
U/lit7.10
5.40
King Amstrong unit (KAU) -
mg phenol P/30phút
Bodansky unit (BU) - mg P/giờ
Phosphatase
kiềm (AlP)
U/lit1.85King Amstrong unit (KAU) -
mg phenol P/30phút
Phosphatase
acid (AcP)
U/lit16.7Roe-Byler unit (RBU) –
(
µ
mol/giờ/ml)
Lipase

U/lit0.0167Volfson-Williams-Ashman unit
(WWAU) – nmol/giờ/ml
Isocitrate
dehydrogenas
e (ICD)
U/lit0.48Sigma-Frankel unit (SFU);
Kamen unit (KU); Wroblewski-
LaDue unit (WLU); Reitman-
Frankel unit (RFU)
– 0.001 OD/phút/ml
Glutamic
pyruvic
transaminase
(SGPT, ALT)
20
Ghi chú :
• U = 1 international unit = 1µmol/phút =
16.67 nkat/giây = 0.0167 µkat/giây
6
21
4.1. VẬN TỐC BAN ĐẤU CỦA PHẢN ỨNG
22
4.2. ẢNH HƯỞNG CỦA NHIỆT ĐỘ
• Điều kiện in vitro : 0 – 40
0
C : t
o
tăng →
→→
→ tốc độ

p/ứ tăng, đơn thuần nhiệt độ c/c NL cho p ư.
>45
0
C: vận tốc p/ư bắt đầu giảm do nhiệt
làm biến tính protein.
>80
0
E bị biến tính hoàn
toàn.
. E nguồn gốc đ/v : t
0
tối ưu : 40 – 50
0
C
. E nguồn gốc t/v : t
0
tối ưu : 50 – 60
0
C
Một số VSV chịu nhiệt, sống trong suối nước
nóng 70 – 80
0
C.
• Điều kiện in vivo : nhiệt độ cơ thể tăng 1-2
0
C →
→→
→
p/ư đốt cháy chất hữu cơ trong mô bào tăng
hàng trăm lần →

→→
→ gây sốt, đó là p/ư bảo vệ của
cơ thể.
23 24
4.3. ẢNH HƯỞNG CỦA pH
• pH môi trường thay đổi ảnh hưởng đến sự
phân ly của các nhóm chức trên chuỗi
polypeptide →
→→
→ thay đổi
điện tích TTHĐ →
→→
→ a/h
khả năng kết hợp E + S →
→→
→ giảm v p/ư.
• Mỗi E chỉ hoạt động tốt trong một giới hạn pH
nhất định, ngoài khoảng pH tối ưu đó thì vận
tốc p/ư rất thấp.
• Bảng 5.2 (T.112) : khoảng pH tối ưu của một số
enzyme.
7
25
pH tối ưu của một số enzyme
4,6 – 5,0Sucrase
(nấm men)
7,0 – 8,0Lipase
(tụy tạng)
9,0 - 10Phosphatase
(huyết tương)

7,8 – 9,5Trypsin
(tụy t
ạ
ng)
4,5 – 5,0Cathepsin
(cơ)
1,5 – 2,5Pepsin
(dạ dày)
5,2
β
ββ
β-Amylase
(mạch nha)
6,8 – 7,0
α
αα
α-Amylase
(nước bọt)
pHEnzymepHEnzyme
26
27
4.4. ẢNH HƯỞNG CỦA NỒNG ĐỘ ENZYME
Vận tốc p/ư tăng tỷ lệ thuận với sự tăng nồng độ
enzyme trong hệ thống p/ư
Lượ
ợợ
ợng cơ chấ
ấấ
ất biế
ếế

ến đổ
ổổ
ổi
3x
2x
1x
E
3
E
2
E
1
t
0 t
1
t
2
Vậ
ậậ
ận tố
ốố
ốc ban đầ
ầầ
ầu tỷ
ỷỷ
ỷ lệ
ệệ
ệ
thuậ
ậậ

ận vớ
ớớ
ới nồ
ồồ
ồng độ
ộộ
ộ E
28
4.5. ẢNH HƯỞNG CỦA NỒNG ĐỘ CƠ CHẤT
Nồng độ S tăng →
→→
→ v p/ư tăng, khi tất cả các
TTHĐ của E đều t/g xúc tác →
→→
→ v p/ư đạt tối đa.
8
29 30
4.6. SỰ HOẠT HĨA VÀ ỨC CHẾ ENZYME
 HOẠT HĨA ENZYME
Trong mơ bào E khi mới được tiết ra thường ở trạng
thái chưa hoạt động (tiền E, tiếp đầu ngữ
“pre” hay
“pro”enzyme, tiếp vị ngữ
“ ogen”.
 Cắt bỏ một đoạn polypeptide của tiền enzyme
(proenzyme hay zymogen) làm bôc lộ trung tâm
hoạt động. Ví dụ :
pepsin
ogen pepsin + peptide
(42.000) (35.000) (7.000)

 Thành lập
cầu nối disulfur (-S – S-) để hoàn chỉnh
trung tâm hoạt động :
Trypsin
ogen Trypsin + heptapeptide
Pepsin + HCl
Enterokinase
31
 Thành lập phức hợp với các ion kim loại, các ion
này có vai trò làm cầu nối trung gian, gắn cơ chất
lên trung tâm hoạt động bằng các cầu nối phụ. Vai
trò này thường thuộc về các ng/tố vi lượng.
 Hoạt hóa nhờ hiện tượng cảm ứng bởi chất gây
hiệu ứng dò không gian.
 Sự hoạt hóa (hay ức chế) E thường được kiểm
sốt bởi sự
phosphoryl hóa hay sự khử
phosphoryl :
E khơng HĐ E hoạt động
HH bng phosphoryl
hóa bi
kinase + ATP
c ch
bng kh

phosphoryl bi
phosphatase – H
3
PO
4

32
 ỨC CHẾ ENZYME
 Đa số các trường hợp ngộ độc là do ức chế
hoạt động của trung tâm hoạt động của enzyme.
Thí dụ : (-CN) liên kết với Fe
3+
của cytochrome
oxidase →
→→
→ ức chế chuỗi hơ hấp mơ bào.
 Ức chế cạnh tranh (H.5.8, T.119) :
(-CHI – COOH) cạnh tranh với gốc (- CH
2
– SH)
của Cys trong TTHĐ.
 Ức chế khơng cạnh tranh : chất ức chế làm
biến đổi cấu hình phân tử E để làm thay đổi khả
năng xúc tác của E.
9
33
Competitive inhibitors bind reversibly to the enzyme, preventing the
binding of substrate. On the other hand, binding of substrate prevents
binding of the inhibitor. Substrate and inhibitor compete for the enzyme.
34
Diagram showing the mechanism of non-c ompetitive inhibition.
35
5. DANH PHÁP VÀ PHÂN LOẠI
DANH PHÁP
 Nhóm E tiêu hóa được gọi tên tùy tiện
 Quy tắc gọi tên : theo tên Latin của cơ chất + kiểu

phản ứng +
ASE
Cơ chất Enzyme
- Amylum (tinh bột) Amylase
- Proteinum (protein) Protease
Phản ứng Enzyme
- Vận chuyển gốc (-CH
3
) Methylferase
- Thủy phân Hydrolase
- Khử nước Dehydratase
36
PHÂN LOẠI
 6 lớp
Phụ lớp
Phụ của phụ lớp
Enzyme
10
37
Thí dụ : Enzyme mang chỉ số E.C 2.7.1.1
 Chỉ số “2”: E thuộc lớp 2 - Transferase, vận
chuyển
các nhóm chức.
 Chỉ số “7” : phụ lớp 7, vận chuyển
nhóm
phosphate (-H
2
PO
3
).

 Chỉ số “1” : phụ phụ lớp 1- chất nhận nhóm (-
H
2
PO
3
) là một alcohol.
 Chỉ số “1” : enzyme là
hexokinase.
Tóm lại, enzyme mang chỉ số E.C 2.7.1.1 là E có
tên và chức năng như sau :
D- hexose-6-phospho-
transferase
, xúc tác phản ứng vận chuyển nhóm
(-H
2
PO
3
) từ ATP sang nhóm hydroxyl ở C6 của
glucose.
38
Thành lập các liên kết cần sự
dụng các nối
∼
∼∼
∼
P cao năng
LigaseVI
V/c các nhóm ng/tử và gốc p/t
trong nội bộ p/t để thành lập các
đồng phân

IsomeraseV
Thành lập hoặc phân giải các nối
đơi
LiaseIV
Thủy phân (E một cấu tử)HydrolaseIII
V/c các nhóm ngun tử và gốc
p/t từ chất này sang chất khác
TransferaseII
khử hydrogen (oxy hóa),
hydrogen hóa (khử)
oxydo-
reductase
I
Xúc tác phn ngLp
39
CÁC ENZYME THƯỜNG SỬ DỤNG TRONG
CHẨN ĐỐN
2.7.3.2Creatine kinaseCK (DPK)
3.1.1.8CholinesteraseChE
2.6.1.1Aspartate aminotransferaseAST (GOT)
3.5.3.1ArginaseARG
3.2.1.1
α
αα
α-Amylase
Amyl
3.1.3.1Alkaline phosphataseAP
2.6.1.2Alanine aminotransferaseALT (GPT)
H thng
phân loi

Tên thng giVit tt
40
3.4.21.4Trypsin
2.2.1.1TransketolaseTK
2.7.1.40Pyruvate kinasePK
1.1.1.14Sorbitol dehydrogenaseSDH
2.1.3.3Ornithine carbamoyltransferaseOCT
3.1.1.3Lipase (triacylglycerol lipase)LIP
1.1.1.27Lactate dehydrogenaseLDH
1.11.1.9Glutathion peroxydaseGPx
2.3.2.2
γ-Glutamyl transferaseGGT
H thng
phân loi
Tên thng giVit tt
11
41
(1) LỚP OXYDO-REDUCTASE
(Lớp enzyme oxy hóa-khử)
Xúc tác p/ oxy hóa-kh (trao đi e
-
hoc trao
đi H = H
+
+ e
-
). Các nhóm chính :
 Các dehydrogenase chứa nhân pyridine (dẫn
xuất từ vitamin PP) :
v/c 2H (2H

+
+ 2e
-
)
 Các dehydrogenase chứa nhân flavin (dẫn
xuất từ vitamin B
2
) : v/c 2H (2H
+
+ 2e
-
)
 Catalase : p/hủy peroxyde hydro g/p O
2
 Peroxydase : p/hủy peroxyde hydro g/p O
 Hệ thống cytochrome : chỉ v/c e
-
42
 Dehydrogenase
chứa nhân
pyridine :
- NAD
+
:
Nicotinamid
Adenine
Dinucleotide
- NADP+ :
Nicotinamid
Adenine

Dinucleotide
Phosphate
Nicotinamid
43
N
C
N H
2
O
H H
O H
O H
O
O
P
O C H
2
O
_
+
H
N
N H
2
N
N
O
P
O C H
2

N
H H
O H
O H
O
H
H
O
O H
H
N
C
N H
2
O
H H
O H
O H
O
O
P
O C H
2
O
_
+
H
N
N H
2

N
N
O
P
O C H
2
N
H H
O
O H
O
H
H
O
O H
H
P
O H
H O
O
NAD
+
NADP
+
N
C
N H
2
O
H H

O H
O H
O
O
P
O C H
2
O
_
+
H
N
N H
2
N
N
O
P
O C H
2
N
H H
O H
O H
O
H
H
O
O H
H

44
Dehydrogenase NAD
+
NADH + H
+
- CO- NH
2
N
+
H
R
+(2H
+
+ 2e
-
)
- CO- NH
2
N
H
R
+ H
+
H
- (2H
+
+ 2e
-
)
(e-)

(H
+
+ e
-
)
12
45
FMN
 Dehydrogenase
chứa nhân flavine:
-FMN :
Flavin
MonoNucleotide
-FAD :
Flavin
Adenine
Dinucleotide
46
CH
3
C
C
C
C
C
C
H
CH
3
H

N
N
C
C
C
N
NH
C
O
O
CH
2
HCOH
HCOH
HCOH
CH
2
O
PO O
_
O
CH
3
C
C
C
C
C
C
H

CH
3
H
N
N
C
C
C
N
NH
C
O
O
CH
2
HCOH
HCOH
HCOH
CH
2
O
P
O
O
O
_
P
O
CH
2

OO
_
H
O
H
OH
H
OH
H
N
HC
N
C
C
C
N
N
CH

NH
2
FMN
FAD
1
2
3
4
10
9
5

6
7
8 11
1
10
A
Flavin
isoalloxazin
D-ribitol
47
NH
N
N
CH
3
-
O
C
10
1
CH
3
-
C=O
R
NH
H
N
N
H

CH
3
-
O
C
10
1
CH
3
-
C=O
R
FMN (FAD)
FMNH
2
(FAD.H
2
)
+2H -2H
(H
+
+ e
-
)
(H
+
+ e
-
)
48

 Hệ thống cytochrome : là các chromoprotein với
nhóm heme chứa
Fe
3+
. Có nhiều loại cytochrome,
khác nhau về thế năng oxy hóa khử, chúng
chỉ
tham gia nhận và chuyển electron
(không nhận
proton H
+
).
• Phản ứng cơ bản :
• Cyt-Fe
3+
Cyt-Fe
2+
•
• Trong chuỗi hô hấp mô bào thường gặp các
cytochrome : b , c , a và a
3
(cytochrome oxydase –
chỉ chuyển điện tử cho oxygen).
+e
-
- e
-
13
49
Heme cuûa cytochrome

50
(2) LỚP TRANSFERASE
(Các enzyme vận chuyển)
Xúc tác p/ vn chuyn các nhóm nguyên t
hay gc phân t t cht này sang cht khác
.
 Phosphotransferase - v/c –H
2
PO
3
 Aminotransferase – v/c nhóm –NH
2
 Sulfurtransferase – v/c nhóm –SO
3
H

Acyltransferase – v/c các acid béo
51
OH
-CH
2
O – P=O
OH
HO-
H
3
C-
N
H
C=O

OH
-CH
2
O – P=O
OH
HO-
H
3
C-
N
CH
2
-NH
2
Pyridoxal phosphate Pyridoxamine phosphate
 Aminotransferase (Trans aminase) :
V/c nhóm amine trong phản ứng chuyển
amine để t/h amino acid trong mô bào động vật.
Coenzyme là
pyridoxalphosphate (dẫn xuất từ
vitamin B
6
)
52
SH
R-C = O
O
-
CoA.SH
SH

Adenosine-3’- monophosphate
β
ββ
β-alanine
A.pantoic
A.panthothenic
Thioethylamine
O
-
O- C-R
CoA.SH
Pirophosphate
 Acyltransferase – hoạt tóa &v/c các acid béo
Coenzyme có tên là coenzyme acyl hóa,
dẫn xuất từ panthotenic acid :
14
53
(3) LỚP HYDROLASE
(Enzyme thủy phân)
Là những enzyme một cấu tử, gặp phổ biến trong ống
tiêu hóa, nhờ sự
tham gia của nước chúng thực hiện
phản ứng phân giải
các chất hữu cơ phức tạp của thức
ăn thành các đơn phân cơ thể có thể hấp thu được.
 Glycoside hydrolase : thủy phân LK glycosidic của glucid
 Proteinase và peptidase : thủy phân LK peptide của
protein và peptide
 Esterase : thủy phân LK este của lipid
 Amidase : thủy phân các amid

54
(4) LớP LIASE
Là những enzyme xúc tác p/ ct trc tip
các liên kt trong phân t không bng con
đng thy phân
, chúng có khả năng tách
CO
2
, H
2
O, NH
3
…
 Decarboxylase (tách CO
2
)
 Aldolase : cắt C6 →
→→
→ 2 C3
 Dehydratase (tách H
2
O)
 Deaminase (tách NH
3
)
55
DECARBOXYLASE
• Decarboxylase của
α
αα

α-ketoacid có CoE là
thiamin piro-
phosphate (TTP)
(dx của vitamin B1-
thiamine).
• Decarboxylase của
α
αα
α-amino acid có
CoE là
pyridoxalphosphate
(dx của vitamin B6).
56
CH
3
CH
2
C
N
C
N
C
CH
NH
2
CH
2
N
C
H

S
CC CH
2
+
O P O P O
O O
O O
_ _
_
CH
3
Thiamine pirophosphate (TPP)
15
57
(5) LỚP ISOMERASE
(Enzyme đồng phân hóa)
Là các E xúc tác sự vận chuyển nhóm ngun
tử hay gốc phân tử trong
nội bộ phân tử để tạo
ra các
chất đồng phân.
 Glucose-6-phosphate
isomerase : chuyển nhóm
carbonyl C1 ↔
↔↔
↔ C2 (Glucose ↔
↔↔
↔ Fructose).
 Phosphoglycerate
mutase : chuyển gốc (-P)

giữa C1 ↔
↔↔
↔ C2 trong một phản ứng đường phân.
 Racemase : chuyển nhóm (-OH) các đường
đơn, tạo ra đồng phân dãy
D hay L.
58
• Phosphoglyceraldehyde Phosphodioxyacetone
• L-Alanine D-Alanine
• UDP-Glucose UDP-Galactose
• 3-phosphoglycerate 2- phosphoglycerate
Alanine racemase
UDP-Glucose-1-epimerase
Phosphotriose isomerase
Phosphglycerate mutase
59
(6) LỚP LIGASE
Xúc tác p/ t/h cht có s dng năng lng t
các ni phosphate cao năng (∼
∼∼
∼P)
 Aminoacyl-t-RNA synthetase t/lập LK C – O trong
p/ư hoạt hóa amino acid của tiến trình sinh tổng
hợp protein.
 Glutamine synthetase thành lập liên kết giữa C – N
trong phản ứng tổng hợp glutamine.
 Ligase thành lập liên kết giữa C - N trong sinh tổng
hợp protein, tái tổ hợp DNA
.
 Acetyl CoA carboxylase thành lập l/kết C - C trong

tiến trình tổng hợp acid béo (p/ư thành lập malonyl
CoA).
60
Ngun tử N
hoạt động
BIOTIN
Phân tử CO
2
NH –lysine c
ủa apoenzyme
CARBOXYLASE :
với CoE là biotin, cung cấp nhóm
CO
2
trong p/ư tổng hợp acid béo.