Tổng quan tài liệu về ứng dụng của gelatin trong thực phẩm 1

ii
TÓM TẮT LUẬN VĂN
Đề tài luận văn: “Tổng quan tài liệu về ứng dụng gelatin trong công nghệ
thực phẩm”. Với yêu cầu của đề tài, em đã thực hiện được một số vấn đề cơ bản
sau:
 Tổng quan tài liệu về tính chất của gelatin, đặc biệt là mối tương tác của
gelatin với những thành phần thường gặp trong công nghệ thực phẩm.
 Tổng quan tài liệu về nguồn nguyên liệu và phương pháp sản xuất
gelatin ở quy mô công nghiệp.
 Tìm hiểu về phương pháp đưa gelatin vào trong các ứng dụng công
nghiệp, các điều kiện tối ưu cho việc ứng dụng gelatin.
 Tìm hiểu các lónh vực công nghiệp có ứng dụng gelatin, tập trung vào
lónh vực công nghệ thực phẩm.
 Tìm hiểu về khuynh hướng sử dụng gelatin trong các loại thực phẩm chức
năng.
 Tìm hiểu khả năng thay thế gelatin bằng các loại nguyên liệu khác trong
các ứng dụng công nghiệp.
iii
MỤC LỤC
Tóm tắt luận văn iii
Danh mục bảng vi
Danh mục hình vii
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN 1
1.1. Giới thiệu về collagen – nguồn nguyên liệu để sản xuất gelatin [9, 35, 54, 65,
72] 1
1.2. Đònh nghóa gelatin [9, 35, 54, 63, 76, 77, 78] 6
1.3. Lòch sử phát triển các ứng dụng của gelatin [63, 77] 7
1.4. Cấu tạo của gelatin [35, 54, 63] 8
1.5. Phân loại gelatin [35, 54, 63, 77, 82] 10
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN 13
2.1. Nguyên liệu sản xuất gelatin [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82] 13

2.2. Nguyên tắc sản xuất gelatin [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82] 14
2.3. Sự thay đổi cấu trúc từ collagen sang gelatin [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82] 15
2.4. Phương pháp sản xuất gelatin trong công nghiệp [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82] 16
CHƯƠNG 3. ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN 20
3.1. Điểm đẳng điện [35, 37, 54, 63, 83] 20
3.2. Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin [35, 54, 63, 72, 77, 82, 83] 21
3.3. Độ nhớt [35, 45, 54, 63, 72, 77, 82, 83] 22
3.4. Khả năng tạo gel [6, 12, 14, 17, 18, 30, 32, 38, 46, 48, 89, 61, 67, 68] 24
3.5. Khả năng tạo màng của gelatin với các phụ gia khác [3, 5, 7, 11, 15, 42, 50, 52,
64, 70, 71] 38
iv
CHƯƠNG 4. QUÁ TRÌNH HÒA TAN GELATIN VÀ TÍNH LƯU BIẾN HỌC CỦA
DUNG DỊCH GELATIN 43
4.1. Quá trình hòa tan bột gelatin [61, 63, 76, 77, 78, 82] 43
4.2. Độ nhớt của dung dòch gelatin [63, 76, 77, 82] 47
4.3. Thời gian và nhiệt độ cần thiết để đònh hình dòch gelatin [35, 54, 63, 76, 77, 82]
47
4.4. Tối ưu hóa quá trình trong sản xuất [35, 54, 63, 76, 77, 82] 48
CHƯƠNG 5. CÁC LĨNH VỰC ỨNG DỤNG GELATIN 52
5.1. Gelatin trong công nghiệp thực phẩm [4, 5, 8, 10, 13, 16, 19, 20, 24, 25, 26, 33,
34, 35, 39, 40, 41, 44, 49, 56, 58, 62, 63, 75, 76, 77, 78, 82] 52
5.2. Gelatin trong công nghiệp dược phẩm [35, 47, 54, 63, 76, 77, 82] 80
5.3. Gelatin trong lónh vực nhiếp ảnh [35, 54, 63, 76, 77, 82] 85
5.4. Gelatin trong các ứng dụng khác [35, 54, 63, 76, 77, 82] 85
5.5. Vai trò của gelatin trong việc phòng ngừa bệnh thấp khớp và loãng xương [1, 36,
63, 76, 77, 78, 82] 86
5.6. Khả năng đưa gelatin da cá vào trong các ứng dụng công nghiệp [28, 29, 31, 57,
74, 76, 77, 82] 91
5.7. So sánh gelatin với các chất cạnh tranh trong các ứng dụng [35, 54, 63, 76, 77,
78, 82]94

TÀI LIỆU THAM KHẢO 103
PHỤ LỤC 111
1.1. Độ Bloom 111
1.2. Xác đònh độ nhớt 114
1.3. Xác đònh hàm lượng ẩm 116
1.4. Xác đònh giá trò pH 118
v
1.5. Xác đònh kích thước các phần hạt gelatin 118
1.6. Xác đònh hàm lượng tro 119
1.7. KIểm tra hàm lượng sulfur dioxide 120
1.8. Kiểm tra độ trong 120
1.9. Xác đònh tổng lượng vi sinh vật hiếu khí 121
1.10. Kiểm tra sự có mặt của E.coli 122
1.11. Kiểm tra sự có mặt của Salmonella 124
2.1. Gelatin ứng dụng trong công nghệ thực phẩm 128
2.2. gELATIN ỨNG DỤNG CÔNG NGHỆ DƯC PHẨM 128
2.3. GElatin ứng dụng trong công nghiệp 129
3.1. Môđun đàn hồi G’ 131
3.2. Môđun nhớt g’’ 131
3.3. Giá trò “pseudoplateau” 131
vi
DANH MỤC BẢNG.
Bảng 1.1 Thành phần phần trăm các amino acid của mẫu gelatin tinh khiết [54] 9
Bảng 2.2 Thành phần amino acid của collagen và gelatin (phần/1000) [54] 16
Bảng 3.3 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin [72] 21
Bảng 3.4 Giá trò G’ đo được cho các mẫu gel khác nhau [59] 34
Bảng 3.5 Sự khác biệt về tính chất của màng gelatin được tạo thành từ 2 phương pháp
khác nhau [7] 39
Bảng 3.6 Phần trăm khả năng trương nở của màng 90:10 (w/w) gelatin/lignin tại các
giá trò pH khác nhau [71] 42

Bảng 5.7 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong công nghiệp thực phẩm [82] 52
Bảng 5.8 Bảng ứng dụng của gelatin trong công nghiệp sản xuất bánh kẹo [82] 55
Bảng 5.9 Những vấn đề thường gặp trong sản xuất kẹo “gum” [76] 56
Bảng 5.10 Những vấn đề thường gặp trong sản xuất kẹo “chewy candy” [76] 59
Bảng 5.11 Những vấn đề thường gặp trong sản xuất kẹo “marshmallows” [76] 60
Bảng 5.12 Ảnh hưởng của gelatin lên các thông số đâm xuyên và sự đông tụ của gel
từ sữa [26] 65
Bảng 5.13 Loại và lượng gelatin sử dụng trong công nghiệp chế biến sữa [82] 69
Bảng 5.14 Những vấn đề thường gặp trong quá trình sản xuất sữa và các sản phẩm từ
sữa có sử dụng gelatin [76] 70
Bảng 5.15 Lượng gelatin sử dụng trong quá trình lọc trong các sản phẩm đồ uống [82]
73
Bảng 5.16 Bảng ứng dụng của gelatin trong công nghệ sản xuất thòt [82] 75
Bảng 5.17 Ích lợi của gelatin thủy phân trong các thanh “snack” [63] 77
vi
Bảng 5.18 Ứng dụng tính năng công nghệ của gelatin thủy phân trong việc sản xuất
các thanh “snack” [63] 78
Bảng 5.19 Thành phần amino acid trong các loại thực phẩm khác nhau [1] 88
Bảng 5.20 Nhiệt độ tan chảy và nhiệt độ tạo gel của các 93
Bảng 5.21 Những chất cạnh tranh với gelatin trong các ứng dụng [63] 94
Bảng 5.22 So sánh các chất keo thường được sử dụng về tính lưu biến học [63] 97
Bảng 5.23 So sánh các chất keo thường được sử dụng về tính chất chức năng [63] 98
Bảng 5.24 Ưu và nhược điểm khi sử dụng gelatin trong các ứng dụng [63, 76, 77] 102
DANH MỤC HÌNH
vii
Hình 1.1 Hình ảnh collagen ở phần đuôi dây chằng ở loài chuột [63] 2
Hình 1.2 Trình tự sắp xếp các amino acid trong chuỗi của collagen loại I ở bò [72] 4
Hình 1.3 Từ cấu trúc bậc I đến cấu trúc bậc IV của collagen [63] 4
Hình 1.4 Sử dụng keo từ collagen làm chất kết dính của người Ai Cập cổ [63] 7
Hình 1.5 Cấu trúc Gly – X – Y thường gặp của gelatin 10

Hình 1.6 Gelatin dạng hạt 11
Hình 1.7 Gelatin dạng tấm 11
Hình 2.8 Tỉ lệ nguyên liệu dùng sản xuất gelatin năm 2006 [77] 14
Hình 2.9 Sự thuỷ phân nhóm amid của collagen trong quá trình chuyển sang gelatin
[72] 15
Hình 3.10 Đặc tính lưỡng tính của gelatin trong dung dòch [83] 20
Hình 3.11 Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin loại B 225 độ Bloom [35] 22
Hình 3.12 Mối liên hệ giữa độ Bloom và độ nhớt của 2 loại gelatin 23
Hình 3.13 Ảnh hưởng của nồng độ và nhiệt độ lên độ nhớt của dung dòch gelatin [83]
23
Hình 3.14 Độ nhớt của dung dòch gelatin loại B 6,67% ở 60oC 24
Hình 3.15 Tương tác phân tử xảy ra trong giai đoạn đầu quá trình tạo gel của gelatin
[79] 25
Hình 3.16 Sự biến đổi sang dạng cấu trúc giống collagen trong quá trình tạo gel của
gelatin [79] 26
Hình 3.17 Hai dạng của chuỗi poly-L-proline [54] 26
Hình 3.18 Sự thay đổi về thể cấu tạo liên quan tới sự hình thành mạng giữa các chuỗi
ngẫu nhiên của gelatin [59] 27
Hình 3.19 Ảnh hưởng của pH lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin [61] 29
viii
Hình 3.20 Ảnh hưởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin [61]
29
Hình 3.21 Ảnh hưởng thời gian lên độ chắc gel của mẫu gel gelatin nồng độ 6,66% ở
10oC [83] 30
Hình 3.22 Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ và loại gelatin [35] 30
Hình 3.23 Đồ thò biểu diễn mối quan hệ giữa lnvà lnG’(), lnG’’(o) đối với đường
sucrose ở các nồng độ khác nhau (a) 10%,(b) 30%, (c) 50% [17] 31
Hình 3.24 Sự thay đổi giá trò G’ của các mẫu gelatin/đường ở 5oC trong vòng 10h phụ
thuộc vào nồng độ đường (a) sucrose, (b) glucose, (c) xylose [17] 32
Hình 3.25 Sự thay đổi giá trò G’ trong các mẫu gelatin/đường với nồng độ đường là

10% ở 5oC trong 10h [17] 33
Hình 3.26 Cấu tạo gel của (a) 5%(w/w) gelatin, (b) 5%(w/w) tinh bột bắp, (c) 5% tinh
bột bắp nếp, (d) 5% (w/w) gelatin/5% (w/w) tinh bột bắp, (e) 5%(w/w) gelatin/5%
(w/w) tinh bột bắp nếp [59] 35
Hình 3.27 Cấu trúc mạng gel tinh bột/đường/gelatin [67] 36
Hình 3.28 Ảnh hiển vi điện tử của mạng gel gelatin/pectin A. 3:1, B. 4,5:1 [22] 37
Hình 3.29 Ảnh hưởng của tỷ lệ gellan/gelatin đến độ bền kéo () và độ giãn () của
màng gellan/ gelatin khi có mặt NaCl [42] 41
Hình 3.30 Ảnh hưởng của tỷ lệ gellan/gelatin tới khả năng hòa tan trong nước () và tỷ
lệ trương nở () của màng gellan/gelatin [42] 41
Hình 4.31 Đường cong hòa tan của các dạng hạt gelatin cùng kích thước nhưng khác
độ Bloom [63] 44
Hình 4.32 Khả năng trương nở của bột gelatin phụ thuộc vào kích thước bột gelatin ở
18oC [63] 44
Hình 4.33 Độ nhớt của dòch tạo khuôn trong “gummy” trái cây khi làm nguội phụ
thuộc vào hàm lượng nước [63] 48
Hình 4.34 Ảnh hưởng của nhiệt độ đến sự phân hủy gelatin ở pH=5 [63] 50
ix
Hình 4.35 Sự giảm tương đối độ chắc của gel phụ thuộc vào nhiệt độ và thời gian lưu
trữ [63] 50
Hình 4.36 Sự giảm tương đối độ chắc của gel của dung dòch gelatin 6,67% tại 60oC
phụ thuộc vào pH và thời gian lưu trữ [63] 50
Hình 4.37 Sự giảm độ chắc của gel gelatin sau 3h tại 70oC 51
Hình 5.38 Cấu trúc vi mô của các loại yoghurt khác nhau [26] 67
Hình 5.39 Viên bao nang cứng 82
Hình 5.40 Viên bao nang mềm 82
Hình 5.41 Các bọt gelatin có tác dụng làm cầm máu 84
Hình 5.42 Plasma thay thế 85
Hình 5.43 Đặc điểm của khớp [63] 87
Hình 5.44 Đặc điểm của bệnh khớp thoái biến [63] 89

Hình 5.45 Vai trò của gelatin thủy phân trong sự kích thích tổng hợp collagen [63] 90
Hình 5.46 Độ nhớt của dung dòch gelatin nồng độ 10% ở các nhiệt độ khác nhau [31]
93
Hình 5.47 Các phần thò trường dành cho các chất keo quan trọng được ứng dụng trong
công nghệ thực phẩm [63] 96
HìnhPL1. 1 Máy đo cấu trúc LFRA 113
HìnhPL1. 2 Máy đo cấu trúc TA.TX2 114
x
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
1.1. GIỚI THIỆU VỀ COLLAGEN – NGUỒN NGUYÊN LIỆU ĐỂ SẢN
XUẤT GELATIN [9, 35, 54, 65, 72]
1.1.1. Đònh nghóa
Theo từ điển “Merriam Webster” thì: collagen là protein không hòa tan, dạng sợi
và tham gia chủ yếu vào thành phần cấu tạo mô liên kết và xương ở động vật có
xương sống.
Loại collagen nhiều nhất và có đặc tính rõ ràng được phát hiện với cấu trúc quay
quanh trục sợi cơ với kích thước lặp đi lặp lại là 670-
o
A
.Những sợi collagen này chiếm
khoảng 30% tổng lượng protein trong cơ thể người và một tỉ lệ cao hơn nữa trong cơ
thể động vật. Vai trò của những sợi này là tạo cấu trúc toàn vẹn và cung cấp các cơ
chế riêng biệt cho sự liên kết giữa các mô cơ. Ví dụ như các sợi collagen chiếm chủ
yếu trong sợi dây chằng, ảnh hưởng đến khả năng nén ở các khớp sụn và tính linh
động của mạch máu và da. Ngoài ra còn có loại những collagen không hình thành nên
cấu trúc sợi và được tìm thấy với nhiều trong các phần nhỏ của mô. Chúng đóng vai
trò then chốt trong chức năng cấu trúc, bao gồm hình thành nên bộ khung và ngăn cản
tính thấm được của chất nền trong màng tế bào, liên các sợi với các thành phần chất
nền khác và cố đònh hạ bì bằng cách liên kết nó với phần nền của màng tế bào.

Theo quan điểm y sinh, collagen đóng vai trò quan trọng trong sự phát triển, hàn
gắn vết thương, là thành phần hoạt hoá các tiểu cầu trong máu và sự hình thành
mạch. Thêm vào đó sự phát triển của một số bệnh di truyền được xác đònh là do sự
đột biến trong cấu trúc gen của collagen. Nhữngï rối loạn trong quá trình tổng hợp
hoặc phân giải collagen đều được ghi lại như là nguyên nhân của nhiều căn bệnh phức
tạp như chứng viêm khớp, xơ gan, bệnh đái đường và ung thư cũng như những bệnh có
liên quan đến sự lão hoá.
Xét về mặt kinh tế, nguồn nguyên liệu giàu collagen dùng để sản xuất ra
gelatin- chất có nhiều ứng dụng trong nhiều lónh vực khác nhau.
1
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
1.1.2. Cấu tạo hoá học và hình dáng phân tử collagen.
Collagen là một loại protein có cấu trúc không đồng nhất. Khác với các loại
protein có hình dạng cầu, collagen có dạng đường, giống như cấu trúc thớ, sợi (H.1.1).
Hình 1.1 Hình ảnh collagen ở phần đuôi dây chằng ở loài chuột [63]
Hiện nay có khoảng 27 loại collagen đã được xác đònh.
 Collagen loại I: trong da và xương.
 Collagen loại II: trong sụn, thủy tinh thể của mắt.
 Collagen loại III: trong thành mạch máu.
 Collagen loại IV: có trong chất nền của màng ở các cơ quan trong cơ thể.
 Collagen loại V: có trong dây chằng, giác mạc, kẽ hở giữa các mô.
 Collagen loại VI: có trong gan, thận, màng sụn.
 Collagen loại VII: có trong sự nối liền của da và biểu bì.
 Collagen loại VIII: có trong tế bào màng trong.
 Collagen loại IX: có trong sụn.
 Collagen loại X: có trong sụn bò khoáng hoá và phình to.
 Collagen loại XI: có trong sụn.
 Collagen loại XII: có trong dây chằng, sợi liên kết collagen.
2
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN

 Collagen loại XIII: có trong biểu bì, nang tóc, tế bào gốc của móng.
 Collagen loại XIV: có trong sợi liên kết collagen.
 Collagen loại XV: có trong nhiều mô khác nhau, tương đồng với collagen loại
XVII.
 Collagen loại XVI: còn đang được nghiên cứu.
 Collagen loại XVII: có trong da.
 Collagen loại XVIII: có trong gan.
 Collagen loại XIX: có trong mắt, não, tinh hoàn, mô trong thời kỳ đầu phát
triển.
 Collagen loại XX-XXVII: còn đang được nghiên cứu.
90% collagen trong cơ thể người và động vật là collagen loại I, II, III. Collagen
loại I là phổ biến nhất và thường ở trong các mô liên kết như da, xương, gân. Collagen
loại II hầu như tồn tại ở các mô sụn. Collagen loại III lại phụ thuộc rất lớn vào độ tuổi
của động vật, da heo còn trẻ chứa tới 50%, theo thời gian tỷ lệ này giảm 5
÷
10%.
Những loại colagen khác chỉ hiện diện với lượng rất nhỏ và chỉ ở một vài cơ quan đặc
biệt.
Cấu trúc cơ bản của collagen loại I (loại collagen được sử dụng trong sản xuất
gelatin) gồm 1014 amino acid và chúng liên kết với nhau hình thành nên chuỗi với
khối lượng phân tử vào khoảng 100000g/mol. Chuỗi này được gọi là chuỗi alpha gồm
334 đơn vò lặp lại của chuỗi Gly-X-Y (H.1.2). Chỉ tại điểm kết thúc N-, C- chuỗi ngắn
gồm 15
÷
26 amino acid không tuân theo cấu trúc này.
Glycine chiếm khoảng 33% các amino acid, proline và hydroxyproline chiếm
khoảng 22%. Proline thường xuất hiện ở vò trí X và hydroxyproline hầu như luôn xuất
hiện ở vò trí Y. Và 45% các amino acid còn lại sẽ kết hợp với các amino acid này tạo
nên mạng không gian và tính chất tónh điện cho collagen.
Proline và hydroxyproline liên quan tới cấu trúc bậc 2 của collagen. Những

amino acid này giúp giới hạn sự quay của bộ khung polypeptide do đó góp phần tạo
nên sự bền vững cho cấu trúc xoắn ốc bậc 3. Nhóm hydroxyl của hydroxylproline
3
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
đóng vai trò quan trọng trong sự bền vững cấu trúc xoắn ốc bậc 3 của collagen.
Polypeptide của collagen mà thiếu hydroxylproline sẽ tạo nên cấu trúc gấp khúc ở
nhiệt độ thấp và sẽ không bền vững ở nhiệt độ thân nhiệt.
Hình 1.2 Trình tự sắp xếp các amino acid trong chuỗi
α
của collagen loại I ở bò [72]
Hình 1.3 Từ cấu trúc bậc I đến cấu trúc bậc IV của collagen [63]
Collagen loại I bao gồm 3 chuỗi alpha mà hai trong chúng giống hệt nhau (alpha
1) và một có sự khác biệt nhỏ (alpha 2) (cấu trúc bậc 1). Mỗi chuỗi sẽ cuộn về bên tay
trái của đường xoắn ốc với mỗi 3 amino acid cho mỗi lượt (cấu trúc bậc 2). Ba chuỗi
4
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
alpha này sau đó sẽ xoắn lại với nhau ở bên phải, tại vò trí cao hơn của đường xoắn ốc
để hình thành nên cấu trúc chắc, dạng như sợi dây thừng (cấu trúc bậc 3) (H.1.3).
Những đơn vò cấu trúc bậc 3 này tượng trưng cho đơn vò cơ bản của sự hình thành
collagen trong mô. Chúng có chiều dài 300nm, đường kính 1,5nm. Do sự phân bố,
những đơn vò cơ bản này được xếp so le nhau khoảng một phần tư chiều dài của chúng
(cấu trúc bậc 4). Bốn đến tám phân tử collagen trong mặt cắt ngang hình thành nên
đơn vò cơ bản cho cấu trúc gọi là sợi collagen. Toàn bộ cấu trúc này được ổn đònh và
củng cố bằng các liên kết ngang cộng hóa trò. Nhiều sợi collagen sau đó cũng liên kết
ngang lại với nhau hình thành nên cấu trúc cơ bản cho mô cơ.
Collagen được hình thành bởi 20 loại amino acid. Chín loại amino acid trong
chúng được xác đònh là cần thiết cho cơ thể con người, chỉ một ít methionine và
trytophan hầu như không có trong collagen. Sự hiện diện của cystein thỉnh thoảng
được tìm thấy trong gelatin là đi từ collagen loại III, collagen loại I không chứa
cystein.

Collagen cũng chứa các đơn vò carbonhydrate, cả monosaccharide galactose hoặc
disaccharide glucosylgalactose, liên kết với phần dư hydroxylysine thông qua nhóm
hydroxyl chức năng của amino acid. Tỷ lệ của mono/disaccharide phụ thuộc vào loại
collagen và tình trạng sinh học. Chức năng của các đơn vò carbohydrate vẫn chưa được
hiểu biết đầy đủ, nhưng ảnh hưởng của chúng trong việc gắn kết phần bên phân tử
collagen hình thành nên sợi và bán kính của sợi đang được nghiên cứu.
Các bước hình thành nên collagen:
 Bước 1: Tổng hợp chuỗi alpha, giai đoạn trước procollagen trên riboxom và
trong mạng lưới nội chất.
 Bước 2: Sự tổ hợp 3 chuỗi alpha hình thành procollagen.
 Sự hình thành cầu nối disulphide giữa các phần của chuỗi polypeptide tại
đầu C-
 Ba chuỗi anphal liên kết lại, hình thành chuỗi xoắn ốc, tạo procollagen.
5
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
 Bước 3: Sự giấu các phân tử procollagen bằng cách hình thành lớp màng thêm
bao bọc.
 Bước 4: Sự phân cắt các peptide đònh danh tại lớp màng bao bọc, kết quả là
hình thành nên phân tử collagen.
 Bước 5: Quá trình tự sắp xếp của collagen phân tử hình thành nên sợi collagen.
 Bước 6: Tạo các liên kết ngang giữa các phân tử collagen đứng cạnh nhau.
1.2. ĐỊNH NGHĨA GELATIN [9, 35, 54, 63, 76, 77, 78]
Từ gelatin đã trở nên được dùng phổ biến từ năm 1700, được bắt nguồn từ tiếng
Latin là “gelatus”, có nghóa là màng hay chất làm đông. Hiện nay, có nhiều cách khác
nhau để đònh nghóa gelatin:
 Theo dược điển của Mỹ (American Pharmacopoeia-USP 29-NF 24, 2006):
gelatin là sản phẩm thu được bởi sự thủy phân một phần collagen có nguồn
gốc từ da, mô liên kết hoặc xương của động vật.
6
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN

 Theo dược điển châu Âu (European Pharmacopoeia 5, 2005) : gelatin là
một loại protein tinh chế, thu được bởi sự thủy phân một phần collagen bằng
phương pháp acid (gelatin loại A), kiềm (gelatin loại B) hoặc ezyme.
 Theo “ Food Chemical Codex 5
th
, 2003” : gelatin là sản phẩm thu được bằng
phương pháp thủy phân kiềm, acid hoặc ezyme collagen-thành phần chính
của da, xương và mô liên kết ở động vật.
1.3. LỊCH SỬ PHÁT TRIỂN CÁC ỨNG DỤNG CỦA GELATIN [63, 77]
Người Ai Cập cổ cách đây 5000 năm đã biết sử dụng keo từ collagen làm chất
kết dính trong các vật dụng gia đình bằng gỗ (H.1.4).
Hình 1.4 Sử dụng keo từ collagen làm chất kết dính của người Ai Cập cổ [63]
Năm 1682, trong ghi chép cách thức nấu ăn của một người Pháp tên là Papin đã
tiết lộ việc anh ta cố gắng thu được một hỗn hợp giống như jelly từ xương.
Năm 1700, thuật ngữ gelatin được sử dụng rộng rãi lần đầu tiên ở châu Âu.
Gelatin xuất phát từ tiếng Latin là “gelatus” có nghóa là đông cứng.
Năm 1754, bằng sáng chế đầu tiên được cấp về việc sản xuất chất keo cho một
người thợ làm đồ gỗ. Chất keo dán tự nhiên này được sản xuất dựa trên thành phần cơ
bản là gelatin và một vài chất khác.
Năm 1871, phát hiện của bác só người Anh Richard Leach Maddox đã đưa đến
bước đột phá trong lónh vực nhiếp ảnh. Bác só Maddox đã phát hiện ra rằng “ dry
7
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
plate” với lớp bạc bromua-gelatin nhạy cảm hơn “wet plate” được sử dụng cho đến
lúc bấy giờ. Sau đó những nghiên cứu sâu hơn của Charles Bennet đã hoàn thiện hơn
phương pháp này. Một trong những ưu điểm chính của kỹ thuật này là giảm thời gian
rửa ảnh đi một cách đáng kể.
Năm 1875, đây là năm đánh dấu một mốc quan trọng trong lónh vực sản xuất
gelatin ngày nay. Hàng loạt cơ sở sản xuất gelatin xuất hiện, và một lượng lớn gelatin
được sản xuất theo quy mô công nghiệp.

Năm 1950, ngành công nghiệp gelatin đã phát triển vượt bậc, những kỹthuật mới
đã đưa quá trình sản xuất và chất lượng sản phẩm đạt tiêu chuẩn cao.
Năm 1974, hiệp hội gelatin châu Âu GME (Gelatin Manufacters of Europe) đã
được thành lập đại diện cho quyền lợi các nhà sản xuất gelatin ở Tây Âu.
Năm 2001, một nghiên cứu mang tính quốc tế được khởi xướng bởi GME dưới sự
bảo trợ của uỷ ban Âu châu một lần nữa xác nhận rằng gelatin được sản xuất theo quy
trình được đưa ra bởi GME đảm bảo an toàn tối đa cho người sử dụng.
1.4. CẤU TẠO CỦA GELATIN [35, 54, 63]
Cấu trúc phân tử gelatin gồm có 18 amino acid liên kết với nhau theo một trật tự
xác đònh, tuần hoàn, tạo nên chuỗi polypeptide với khoảng 1000 đơn vò, hình thành
nên cấu trúc bậc 1 (B.1.1). Chiều dài chuỗi peptide phụ thuộc nguồn nguyên liệu và
chuỗi có một đầu là nhóm amino, một đầu là nhóm carboxyl. Cấu trúc thường gặp của
gelatin là Gly – X – Y (với X chủ yếu là nhóm proline còn Y chủ yếu là nhóm
hydroxyproline) (H.1.5).
Cứ 3 chuỗi polypeptide xoắn lại theo hình xoắn ốc tạo nên cấu trúc bậc 2. Ở cấu
trúc bậc 3, chuỗi xoắn đó tự xoắn quanh nó, tạo nên cấu trúc phân tử dạng dây thừng,
gọi là “proto fibril”.
Trong phân tử gelatine có một số nhóm tích điện: carboxyl, imidazole, amino,
guanidino. Tỷ lệ các nhóm này ảnh hưởng đến pH và pI của gelatin. Ngoài ra số lượng
nhóm không mang điện tích như các nhóm hydroxyl (serine, threonine,
8
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
hydroxyproline, hydroxylysine, tyrosine) và các nhóm peptide (-CO-NH-) quy đònh
khả năng tạo liên kết hydro, quy đònh cấu trúc phân tử.
Bảng 1.1 Thành phần phần trăm các amino acid của mẫu gelatin tinh khiết [54]
Thành phần Phần trăm
Alanine 11,3
Arginine* 9,0
Aspartic acid 6,7
Glutamic acid 11,6

Glycine 27,2
Histidine* 0,7
Proline 15,2
Hydroxyproline 13,3
Hydroxylysine 0,8
Isoleucine* 1,6
Leucine* 3,5
Lysine* 4,4
Methionine* 0,6
Phenylalanine* 2,5
Serine 3,7
Threonine* 2,4
Trytophan* 0
Tyrosine 0,2
Valine* 2,8
*Amino acid không thay thế.
9
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
Hình 1.5 Cấu trúc Gly – X – Y thường gặp của gelatin
1.5. PHÂN LOẠI GELATIN [35, 54, 63, 77, 82]
Có rất nhiều cách để phân loại gelatin tùy thuộc vào phương pháp sản xuất,
nguyên liệu, đặc tính sản phẩm… Sau đây là vài cách phân loại cơ bản:
1.5.1. Phân loại dựa theo nguồn gốc nguyên liệu
Dựa vào nguồn gốc nguyên liệu để sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatin
thành hai loại:
 Gelatin động vật: là gelatin sản xuất từ da, xương, gân động vật có vú.
 Gelatin cá: gelatin sản xuất từ da các loại cá như cá tuyết, cá trắm cỏ…
1.5.2. Phân loại dựa theo phương pháp sản xuất
Dựa vào phương pháp sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatin thành hai loại:
 Gelatin loại A: quá trình sản xuất xử lý bằng acid, dùng khi sản xuất gelatin đi

từ da heo.
 Gelatin loại B: quá trình sản xuất xử lý bằng kiềm, dùng khi sản xuất gelatin đi
từ da bò và xương gia súc.
1.5.3. Phân loại dựa vào hình dáng bên ngoài
Dựa vào hình dáng bên ngoài, người ta chia gelatin thành hai loại:
10
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
 Gelatin dạng hạt
Hình 1.6 Gelatin dạng hạt
 Gelatin dạng tấm
Hình 1.7 Gelatin dạng tấm
1.5.4. Một số cách phân loại khác.
 Gelatin hòa tan trong nước lạnh.
Loại gelatin này được sản xuất bằng cách sử dụng công đoạn sấy phun hoặc sấy
thùng quay. Theo cách này gelatin có thể được sấy có kèm theo phụ gia hoặc không.
Cấu trúc vô đònh hình thu được khi quá trình tạo gel diễn ra trong lúc sấy.
Cấu trúc vô đònh hình của gelatin loại này cho phép nó trương nở rất nhanh và
rất mạnh. Mạng phân tử ba chiều của nó liên kết lỏng lẻo, sự sắp xếp của các phân tử
11
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
là hoàn toàn ngẫu nhiên, lực liên kết giữa các phân tử cũng như lực liên kết nội phân
tử rất yếu nên nước có thể dễ dàng xâm nhập vào cấu trúc phân tử với một lượng lớn
nhất có thể và tạo thành cấu trúc tương tự gel.
Về tính chất lưu biến học, gel của gelatin dạng này tương tự như gel của các
dạng gelatin khác nhưng động học của quá trình tạo gel lại khác biệt. Trong khi gel
gelatin loại này đạt được 90% độ chắc của nó sau 30 phút thì gel của gelatin thông
thường yêu cầu nhiều thời gian hơn. Thêm vào đó, gel của gelatin thông thường có độ
chắc cao hơn ngay cả khi tương tự về nồng độ và chất lượng gelatin sử dụng. Để tránh
sự tạo tảng và đảm bảo sự đồng nhất thì tỉ lệ hòa tan nên dùng là 1:5
÷

1:7.
 Gelatin thủy phân.
Gelatin mất khả năng tạo gel khi bò thủy phân thành các polypeptid mạch ngắn.
Các sản phẩm thủy phân này được tạo ra bằng cách sử dụng enzym thực hiện quá
trình thủy phân, sau đó tiệt trùng, cô đặc và cuối cùng là sấy phun. Toàn bộ thành
phần vẫn giống thành phần của gelatin ban đầu (89
÷
93% protein, 2% tro và 5
÷
9%
ẩm). Gelatin thủy phân không có vò đắng, độ nhớt 20
÷
50mPa.s ở nồng độ dung dòch
35% ở 35
o
C, khối lượng phân tử dao động từ 3000
÷
20000đvC do đó mà gelatin thủy
phân được ứng dụng rộng rãi trong nhiều lónh vực khác nhau.
 Gelatin biến tính bằng phương pháp hóa học.
Các nhóm amino-, carboxyl-, hydroxyl- trong các amino acid của gelatin có thể
phản ứng với các chất hóa học để làm biến đổi các đặc tính hóa học và vật lý của
gelatin. Gelatin biến tính loại này được sử dụng chủ yếu trong lónh vực nhiếp ảnh và
mỹ phẩm, việc sử dụng chúng trong lónh vực thực phẩm và y dược hiện đang bò cấm.
12
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT
GELATIN
2.1. NGUYÊN LIỆU SẢN XUẤT GELATIN [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]
Nguyên liệu để sản xuất gelatin bao gồm:

 Nguyên liệu có nguồn gốc từ động vật có vú: da và xương động vật là nguồn
nguyên liệu đầu tiên để sản xuất gelatin thương mại. Hiện nay nguồn nguyên
liệu này vẫn đóng vai trò chính của ngành công nghiệp sản xuất gelatin (H.2.1).
 Da heo: có thể sử dụng ở dạng tươi, đông lạnh để sản xuất gelatin. Da heo
được cung cấp bởi các nhà sản xuất thòt.
 Da chưa thuộc: trong công nghiệp chế biến da, da chưa thuộc được bảo quản
bằng muối hoặc canxi hydroxit để giữ trạng thái tươi cho đến khi chúng
được sử dụng trong quy trình sản xuất gelatin.
 Mẩu xương: trong quy trình sản xuất thòt thì xương là sản phẩm phụ và được
sử dụng để sản xuất gelatin. Tuy nhiên trước khi được sử dụng nó phải trải
qua quá trình tiền xử lý nghiêm ngặt. Bước đầu tiên là xương được cắt ra
thành từng khúc dài khoảng từ 5
÷
10mm. Sau đó là công đoạn xử lý tẩy nhớt
bằng nước nóng, sấy khô và phân loại. Các mẩu xương này sẽ được lưu trữ
trong các silo cho đến khi được đưa vào sử dụng.
 Ossein: là các mẫu xương qua quá trình khử khoáng. Quá trình khử khoáng
sử dụng acid HCl loãng được tiến hành ở nhiệt độ thấp trong vài ngày sử
dụng dòng chảy ngược để loại khỏi xương các phần chứa phosphate.
 Nguyên liệu có nguồn gốc từ cá: da cá và bong bóng cá gần đây được quan tâm
để sản xuất gelatin. Mặc dù chất lượng gelatin thu được từ nguồn nguyên liệu
này là chưa ổn đònh nhưng đây là nguồn nguyên liệu giàu tiềm năng trong
tương lai.
13
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN
Hình 2.8 Tỉ lệ nguyên liệu dùng sản xuất gelatin năm 2006 [77]
Với:
Da heo – 144300 tấn
Da bò chưa thuộc – 89500 tấn
Xương – 76300 tấn

Loại khác – 4900 tấn
2.2. NGUYÊN TẮC SẢN XUẤT GELATIN [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]
Gelatin được sản xuất từ những nguyên liệu giàu collagen. Thông qua các quá
trình xử lý (bằng acid, kiềm, hoặc enzym kết hợp với nhiệt độ) các liên kết ngang
trong sợi collagen bò phân cách thành từng phần nhỏ, sau đó là sự duỗi thẳng mạch
giúp tạo thành gelatin hòa tan. Quá trình thủy phân sẽ tạo ra:
 3 chuỗi alpha tự do.
 1 chuỗi beta và 1 chuỗi alpha độc lập.
 1 chuỗi gamma.
Sự khác biệt giữa các chuỗi alpha, beta và gama là trọng lượng phân tử của
chúng. Chuỗi alpha=80000
÷
125000đvC, chuỗi beta=160000
÷
250000đvC, chuỗi
gamma=240000
÷
375000đvC.
14
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN
2.3. SỰ THAY ĐỔI CẤU TRÚC TỪ COLLAGEN SANG GELATIN [35, 54,
63, 72, 76, 77, 82]
Một trong những thay đổi đáng chú ý từ collagen sang gelatin là sự thủy phân
nhóm amide của asparagine và glutamine. Sự chuyển đổi này làm tăng các phần acid
aspartic và glutamic trong gelatin (H.2.2). Trong quá trình sản xuất gelatin từ da heo
(gelatin loại A) thì da heo được xử lý trong môi trường acid loãng và thời gian ngắn do
đó mà chỉ có một lượng nhỏ nhóm amid bò loại bỏ cùng với sự tăng nhẹ lượng acid.
Gelatin loại B được sản xuất qua quá trình xử lý kiềm khắc nghiệt hơn và thời gian
tiến hành cũng dài hơn do đó mà quá trình thủy phân nhóm amide của asparagine và
glutamine trở nên triệt để hơn. Chính điều này giải thích sự khác biệt về điểm đẳng

điện của gelatin loại A và gelatin loại B.
Hình 2.9 Sự thuỷ phân nhóm amid của collagen trong quá trình
chuyển sang gelatin [72]
Quá trình xử lý bằng kiềm cũng sẽ dẫn đến sự chuyển đổi arginine thành
ornithine, điều này xảy ra khi nhóm urea bò loại khỏi arginine. Tuy nhiên, phản ứng
này xảy ra khá chậm, với quá trình xử lý kiềm kéo dài từ 8
÷
10 tuần chỉ có khoảng 3%
arginine bò chuyển đổi. Ngoài ra, một vài chuỗi acid amin cũng bò loại bỏ trong quá
15