Luận văn công nghệ thực phẩm Tổng quan tài liệu về ứng dụng gelatin trong công nghệ thực phẩm

ii
LỜI CẢM ƠN
EM XIN CHÂN THÀNH CẢM ơn tập thể quý
thầy cô Khoa Công nghệ Hoá học, nhất là là bộ môn
Hoá học Thực phẩm đã cung cấp những kiến thức
nền tảng giúp em hoàn thành luận văn này.
Đặc biệt em xin chân thành cảm ơn cô Trần
Thị Thu Trà đã tận tình chỉ bảo, giúp đỡ, tạo điều
kiện tốt nhất cho em trong suốt thời gian em thực
hiện luận văn.
Sau cùng là lời cảm ơn tôi gởi đến gia đình,
người thân và bạn bè đã luôn động viên giúp đở tôi
trong suốt quá trình học tập cũng như trong quá trình
thực hiện luận văn.
THÁNG 1/2008, TP. HỒ CHÍ MINH
SINH VIÊN THỰC HIỆN
NGUYỄN CHÍNH THẠNH
TÓM TẮT LUẬN VĂN
Đề tài luận văn: “Tổng quan tài liệu về ứng dụng gelatin trong công nghệ thực
phẩm”. Với yêu cầu của đề tài, em đã thực hiện được một số vấn đề cơ bản sau:
 Tổng quan tài liệu về tính chất của gelatin, đặc biệt là mối tương tác của
gelatin với những thành phần thường gặp trong công nghệ thực phẩm.
 Tổng quan tài liệu về nguồn nguyên liệu và phương pháp sản xuất
gelatin ở quy mô công nghiệp.
 Tìm hiểu về phương pháp đưa gelatin vào trong các ứng dụng công
nghiệp, các điều kiện tối ưu cho việc ứng dụng gelatin.
 Tìm hiểu các lĩnh vực công nghiệp có ứng dụng gelatin, tập trung vào
lĩnh vực công nghệ thực phẩm.
 Tìm hiểu về khuynh hướng sử dụng gelatin trong các loại thực phẩm
chức năng.
 Tìm hiểu khả năng thay thế gelatin bằng các loại nguyên liệu khác trong

các ứng dụng công nghiệp.
iii
MỤC LỤC
Tóm t t lu n v nắ ậ ă iii
Danh m c b ng.ụ ả vi
Danh m c hìnhụ vii
CHÖÔNG 1. GI I THI U CHUNG V GELATINỚ Ệ Ề 1
1.1. Gi i thi u v collagen – ngu n nguyên li u đ s n xu t gelatin [9, 35, 54, 65,ớ ệ ề ồ ệ ể ả ấ
72] 1
1.2. nh ngh a gelatin [9, 35, 54, 63, 76, 77, 78]Đị ĩ 6
1.3. L ch s phát tri n các ng d ng c a gelatin [63, 77]ị ử ể ứ ụ ủ 6
1.4. C u t o c a gelatin [35, 54, 63]ấ ạ ủ 8
1.5. Phân lo i gelatin [35, 54, 63, 77, 82]ạ 9
CHÖÔNG 2. NGUYÊN LI U VÀ PH NG PHÁP S N XU T GELATINỆ ƯƠ Ả Ấ 12
2.1. Nguyên li u s n xu t gelatin [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]ệ ả ấ 12
2.2. Nguyên t c s n xu t gelatin [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]ắ ả ấ 13
2.3. S thay đ i c u trúc t collagen sang gelatin [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]ự ổ ấ ừ 13
2.4. Ph ng pháp s n xu t gelatin trong công nghi p [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]ươ ả ấ ệ 15
CHÖÔNG 3. C TÍNH K THU T C A GELATINĐẶ Ỹ Ậ Ủ 18
3.1. i m đ ng đi n [35, 37, 54, 63, 83]Đ ể ẳ ệ 18
3.2. S phân b kh i l ng phân t c a gelatin [35, 54, 63, 72, 77, 82, 83]ự ố ố ượ ử ủ 19
3.3. nh t [35, 45, 54, 63, 72, 77, 82, 83]Độ ớ 20
3.4. Kh n ng t o gel [6, 12, 14, 17, 18, 30, 32, 38, 46, 48, 89, 61, 67, 68]ả ă ạ 22
3.5. Kh n ng t o màng c a gelatin v i các ph gia khác [3, 5, 7, 11, 15, 42, 50, 52, 64,ả ă ạ ủ ớ ụ
70, 71]35
iv
CHÖÔNG 4. QUÁ TRÌNH HÒA TAN GELATIN VÀ TÍNH L U BI N H C C AƯ Ế Ọ Ủ
DUNG D CH GELATINỊ 40
4.1. Quá trình hòa tan b t gelatin [61, 63, 76, 77, 78, 82]ộ 40
4.2. nh t c a dung d ch gelatin [63, 76, 77, 82]Độ ớ ủ ị 43

4.3. Th i gian và nhi t đ c n thi t đ đ nh hình d ch gelatin [35, 54, 63, 76, 77, 82]ờ ệ ộ ầ ế ể ị ị . 44
4.4. T i u hóa quá trình trong s n xu t [35, 54, 63, 76, 77, 82]ố ư ả ấ 45
CHÖÔNG 5. CÁC L NH V C NG D NG GELATINĨ Ự Ứ Ụ 48
5.1. Gelatin trong công nghi p th c ph m [4, 5, 8, 10, 13, 16, 19, 20, 24, 25, 26, 33,ệ ự ẩ
34, 35, 39, 40, 41, 44, 49, 56, 58, 62, 63, 75, 76, 77, 78, 82] 48
5.2. Gelatin trong công nghi p d c ph m [35, 47, 54, 63, 76, 77, 82]ệ ượ ẩ 73
5.3. Gelatin trong l nh v c nhi p nh [35, 54, 63, 76, 77, 82]ĩ ự ế ả 77
5.4. Gelatin trong các ng d ng khác [35, 54, 63, 76, 77, 82]ứ ụ 77
5.5. Vai trò c a gelatin trong vi c phòng ng a b nh th p kh p và loãng x ng [1, 36,ủ ệ ừ ệ ấ ớ ươ
63, 76, 77, 78, 82] 78
5.6. Kh n ng đ a gelatin da cá vào trong các ng d ng công nghi p [28, 29, 31, 57, 74,ả ă ư ứ ụ ệ
76, 77, 82] 82
5.7. So sánh gelatin v i các ch t c nh tranh trong các ng d ng [35, 54, 63, 76, 77, 78,ớ ấ ạ ứ ụ
82] 85
TÀI LI U THAM KH OỆ Ả 93
PH L CỤ Ụ 100
1.1. BloomĐộ 100
1.2. Xác đ nh đ nh tị ộ ớ 103
1.3. Xác đ nh hàm l ng mị ượ ẩ 105
1.4. Xác đ nh giá tr pHị ị 106
1.5. Xác đ nh kích th c các ph n h t gelatinị ướ ầ ạ 107
v
1.6. Xác đ nh hàm l ng troị ượ 108
1.7. KI m tra hàm l ng sulfur dioxideể ượ 109
1.8. Ki m tra đ trongể ộ 109
1.9. Xác đ nh t ng l ng vi sinh v t hi u khíị ổ ượ ậ ế 110
1.10. Ki m tra s có m t c a E.coliể ự ặ ủ 111
1.11. Ki m tra s có m t c a Salmonellaể ự ặ ủ 112
2.1. Gelatin ng d ng trong công ngh th c ph mứ ụ ệ ự ẩ 116
2.2. gELATIN NG D NG CÔNG NGH D C PH M.Ứ Ụ Ệ ƯỢ Ẩ 116

2.3. GElatin ng d ng trong công nghi p.ứ ụ ệ 117
3.1. Môđun đàn h i G’ồ 118
3.2. Môđun nh t g’’ớ 118
3.3. Giá tr “pseudoplateau”ị 118
vi
DANH MỤC BẢNG.
B ng 1.1 Thành ph n ph n tr m các amino acid c a m u gelatin tinh khi t [54]ả ầ ầ ă ủ ẫ ế 8
B ng 2.2 Thành ph n amino acid c a collagen và gelatin (ph n/1000) [54]ả ầ ủ ầ 14
B ng 3.3 Các phân đo n phân t chính trong gelatin [72]ả ạ ử 19
B ng 3.4 Giá tr G’ đo đ c cho các m u gel khác nhau [59]ả ị ượ ẫ 32
B ng 3.5 S khác bi t v tính ch t c a màng gelatin đ c t o thành t 2 ph ng phápả ự ệ ề ấ ủ ượ ạ ừ ươ
khác nhau [7] 36
B ng 3.6 Ph n tr m kh n ng tr ng n c a màng 90:10 (w/w) gelatin/lignin t i các giáả ầ ă ả ă ươ ở ủ ạ
tr pH khác nhau [71]ị 39
B ng 5.7 Tiêu chu n gelatin ng d ng trong công nghi p th c ph m [82]ả ẩ ứ ụ ệ ự ẩ 48
B ng 5.8 B ng ng d ng c a gelatin trong công nghi p s n xu t bánh k o [82]ả ả ứ ụ ủ ệ ả ấ ẹ 51
B ng 5.9 Nh ng v n đ th ng g p trong s n xu t k o “gum” [76]ả ữ ấ ề ườ ặ ả ấ ẹ 52
B ng 5.10 Nh ng v n đ th ng g p trong s n xu t k o “chewy candy” [76]ả ữ ấ ề ườ ặ ả ấ ẹ 54
B ng 5.11 Nh ng v n đ th ng g p trong s n xu t k o “marshmallows” [76]ả ữ ấ ề ườ ặ ả ấ ẹ 55
B ng 5.12 nh h ng c a gelatin lên các thông s đâm xuyên và s đông t c a gel t s aả Ả ưở ủ ố ự ụ ủ ừ ữ
[26] 60
B ng 5.13 Lo i và l ng gelatin s d ng trong công nghi p ch bi n s a [82]ả ạ ượ ử ụ ệ ế ế ữ 63
B ng 5.14 Nh ng v n đ th ng g p trong quá trình s n xu t s a và các s n ph m tả ữ ấ ề ườ ặ ả ấ ữ ả ẩ ừ
s a có s d ng gelatin [76]ữ ử ụ 64
B ng 5.15 L ng gelatin s d ng trong quá trình l c trong các s n ph m đ u ng [82]ả ượ ử ụ ọ ả ẩ ồ ố
67
B ng 5.16 B ng ng d ng c a gelatin trong công ngh s n xu t th t [82]ả ả ứ ụ ủ ệ ả ấ ị 68
B ng 5.17 Ích l i c a gelatin th y phân trong các thanh “snack” [63]ả ợ ủ ủ 70
B ng 5.18 ng d ng tính n ng công ngh c a gelatin th y phân trong vi c s n xu tả Ứ ụ ă ệ ủ ủ ệ ả ấ
các thanh “snack” [63] 71

vi
B ng 5.19 Thành ph n amino acid trong các lo i th c ph m khác nhau [1]ả ầ ạ ự ẩ 79
B ng 5.20 Nhi t đ tan ch y và nhi t đ t o gel c a cácả ệ ộ ả ệ ộ ạ ủ 84
B ng 5.21 Nh ng ch t c nh tranh v i gelatin trong các ng d ng [63]ả ữ ấ ạ ớ ứ ụ 85
B ng 5.22 So sánh các ch t keo th ng đ c s d ng v tính l u bi n h c [63]ả ấ ườ ượ ử ụ ề ư ế ọ 87
B ng 5.23 So sánh các ch t keo th ng đ c s d ng v tính ch t ch c n ng [63]ả ấ ườ ượ ử ụ ề ấ ứ ă 88
B ng 5.24 u và nh c đi m khi s d ng gelatin trong các ng d ng [63, 76, 77]ả Ư ượ ể ử ụ ứ ụ 92
DANH MỤC HÌNH
Hình 1.1 Hình nh collagen ph n đuôi dây ch ng loài chu t [63]ả ở ầ ằ ở ộ 2
Hình 1.2 Trình t s p x p các amino acid trong chu i c a collagen lo i I bò [72]ự ắ ế ỗ ủ ạ ở 4
Hình 1.3 T c u trúc b c I đ n c u trúc b c IV c a collagen [63]ừ ấ ậ ế ấ ậ ủ 4
vii
Hình 1.4 S d ng keo t collagen làm ch t k t dính c a ng i Ai C p c [63]ử ụ ừ ấ ế ủ ườ ậ ổ 7
Hình 1.5 C u trúc Gly – X – Y th ng g p c a gelatinấ ườ ặ ủ 9
Hình 1.6 Gelatin d ng h tạ ạ 10
Hình 1.7 Gelatin d ng t mạ ấ 10
Hình 2.8 T l nguyên li u dùng s n xu t gelatin n m 2006 [77]ỉ ệ ệ ả ấ ă 13
Hình 2.9 S thu phân nhóm amid c a collagen trong quá trình chuy n sang gelatin [72]ự ỷ ủ ể
14
Hình 3.10 c tính l ng tính c a gelatin trong dung d ch [83]Đặ ưỡ ủ ị 18
Hình 3.11 S phân b kh i l ng phân t c a gelatin lo i B 225 đ Bloom [35]ự ố ố ượ ử ủ ạ ộ 20
Hình 3.12 M i liên h gi a đ Bloom và đ nh t c a 2 lo i gelatinố ệ ữ ộ ộ ớ ủ ạ 20
Hình 3.13 nh h ng c a n ng đ và nhi t đ lên đ nh t c a dung d ch gelatin [83]Ả ưở ủ ồ ộ ệ ộ ộ ớ ủ ị 21
Hình 3.14 nh t c a dung d ch gelatin lo i B 6,67% 60oCĐộ ớ ủ ị ạ ở 21
Hình 3.15 T ng tác phân t x y ra trong giai đo n đ u quá trình t o gel c a gelatin [79]ươ ử ả ạ ầ ạ ủ
22
Hình 3.16 S bi n đ i sang d ng c u trúc gi ng collagen trong quá trình t o gel c aự ế ổ ạ ấ ố ạ ủ
gelatin [79] 23
Hình 3.17 Hai d ng c a chu i poly-L-proline [54]ạ ủ ỗ 24
Hình 3.18 S thay đ i v th c u t o liên quan t i s hình thành m ng gi a các chu iự ổ ề ể ấ ạ ớ ự ạ ữ ỗ

ng u nhiên c a gelatin [59]ẫ ủ 25
Hình 3.19 nh h ng c a pH lên kh n ng khu ch tán c a n c vào gelatin [61]Ả ưở ủ ả ă ế ủ ướ 27
Hình 3.20 nh h ng c a nhi t đ lên kh n ng khu ch tán c a n c vào gelatin [61]Ả ưở ủ ệ ộ ả ă ế ủ ướ 27
Hình 3.21 nh h ng th i gian lên đ ch c gel c a m u gel gelatin n ng đ 6,66% Ả ưở ờ ộ ắ ủ ẫ ồ ộ ở
10oC [83] 28
Hình 3.22 b n gel ph thu c vào n ng đ và lo i gelatin [35]Độ ề ụ ộ ồ ộ ạ 28
viii
Hình 3.23 th bi u di n m i quan h gi a lnvà lnG’(), lnG’’(o) đ i v i đ ngĐồ ị ể ễ ố ệ ữ ố ớ ườ
sucrose các n ng đ khác nhau (a) 10%,(b) 30%, (c) 50% [17]ở ồ ộ 29
Hình 3.24 S thay đ i giá tr G’ c a các m u gelatin/đ ng 5oC trong vòng 10h phự ổ ị ủ ẫ ườ ở ụ
thu c vào n ng đ đ ng (a) sucrose, (b) glucose, (c) xylose [17]ộ ồ ộ ườ 30
Hình 3.25 S thay đ i giá tr G’ trong các m u gelatin/đ ng v i n ng đ đ ng là 10% ự ổ ị ẫ ườ ớ ồ ộ ườ ở
5oC trong 10h [17] 31
Hình 3.26 C u t o gel c a (a) 5%(w/w) gelatin, (b) 5%(w/w) tinh b t b p, (c) 5% tinhấ ạ ủ ộ ắ
b t b p n p, (d) 5% (w/w) gelatin/5% (w/w) tinh b t b p, (e) 5%(w/w) gelatin/5%ộ ắ ế ộ ắ
(w/w) tinh b t b p n p [59]ộ ắ ế 33
Hình 3.27 C u trúc m ng gel tinh b t/đ ng/gelatin [67]ấ ạ ộ ườ 34
Hình 3.28 nh hi n vi đi n t c a m ng gel gelatin/pectin A. 3:1, B. 4,5:1 [22]Ả ể ệ ử ủ ạ 35
Hình 3.29 nh h ng c a t l gellan/gelatin đ n đ b n kéo () và đ giãn () c a màngẢ ưở ủ ỷ ệ ế ộ ề ộ ủ
gellan/ gelatin khi có m t NaCl [42]ặ 38
Hình 3.30 nh h ng c a t l gellan/gelatin t i kh n ng hòa tan trong n c () và tẢ ưở ủ ỷ ệ ớ ả ă ướ ỷ
l tr ng n () c a màng gellan/gelatin [42]ệ ươ ở ủ 38
Hình 4.31 ng cong hòa tan c a các d ng h t gelatin cùng kích th c nh ng khác đĐườ ủ ạ ạ ướ ư ộ
Bloom [63] 41
Hình 4.32 Kh n ng tr ng n c a b t gelatin ph thu c vào kích th c b t gelatin ả ă ươ ở ủ ộ ụ ộ ướ ộ ở
18oC [63] 41
Hình 4.33 nh t c a d ch t o khuôn trong “gummy” trái cây khi làm ngu i ph thu cĐộ ớ ủ ị ạ ộ ụ ộ
vào hàm l ng n c [63]ượ ướ 44
Hình 4.34 nh h ng c a nhi t đ đ n s phân h y gelatin pH=5 [63]Ả ưở ủ ệ ộ ế ự ủ ở 46
Hình 4.35 S gi m t ng đ i đ ch c c a gel ph thu c vào nhi t đ và th i gian l uự ả ươ ố ộ ắ ủ ụ ộ ệ ộ ờ ư

tr [63]ữ 46
Hình 4.36 S gi m t ng đ i đ ch c c a gel c a dung d ch gelatin 6,67% t i 60oCự ả ươ ố ộ ắ ủ ủ ị ạ
ph thu c vào pH và th i gian l u tr [63]ụ ộ ờ ư ữ 47
Hình 4.37 S gi m đ ch c c a gel gelatin sau 3h t i 70oCự ả ộ ắ ủ ạ 47
ix
Hình 5.38 C u trúc vi mô c a các lo i yoghurt khác nhau [26]ấ ủ ạ 61
Hình 5.39 Viên bao nang c ngứ 74
Hình 5.40 Viên bao nang m mề 74
Hình 5.41 Các b t gelatin có tác d ng làm c m máuọ ụ ầ 76
Hình 5.42 Plasma thay thế 77
Hình 5.43 c đi m c a kh p [63]Đặ ể ủ ớ 79
Hình 5.44 c đi m c a b nh kh p thoái bi n [63]Đặ ể ủ ệ ớ ế 81
Hình 5.45 Vai trò c a gelatin th y phân trong s kích thích t ng h p collagen [63]ủ ủ ự ổ ợ 81
Hình 5.46 nh t c a dung d ch gelatin n ng đ 10% các nhi t đ khác nhau [31]Độ ớ ủ ị ồ ộ ở ệ ộ 84
Hình 5.47 Các ph n th tr ng dành cho các ch t keo quan tr ng đ c ng d ng trongầ ị ườ ấ ọ ượ ứ ụ
công ngh th c ph m [63]ệ ự ẩ 86
HìnhPL1. 1 Máy đo c u trúc LFRA.ấ 102
HìnhPL1. 2 Máy đo c u trúc TA.TX2.ấ 103
x
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
CHÖÔNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
1.1. GIỚI THIỆU VỀ COLLAGEN – NGUỒN NGUYÊN LIỆU ĐỂ SẢN
XUẤT GELATIN [9, 35, 54, 65, 72]
1.1.1. Định nghĩa
Theo từ điển “Merriam Webster” thì: collagen là protein không hòa tan, dạng sợi và
tham gia chủ yếu vào thành phần cấu tạo mô liên kết và xương ở động vật có xương sống.
Loại collagen nhiều nhất và có đặc tính rõ ràng được phát hiện với cấu trúc quay
quanh trục sợi cơ với kích thước lặp đi lặp lại là 670-
o
A

.Những sợi collagen này chiếm
khoảng 30% tổng lượng protein trong cơ thể người và một tỉ lệ cao hơn nữa trong cơ thể
động vật. Vai trò của những sợi này là tạo cấu trúc toàn vẹn và cung cấp các cơ chế riêng
biệt cho sự liên kết giữa các mô cơ. Ví dụ như các sợi collagen chiếm chủ yếu trong sợi
dây chằng, ảnh hưởng đến khả năng nén ở các khớp sụn và tính linh động của mạch máu
và da. Ngoài ra còn có loại những collagen không hình thành nên cấu trúc sợi và được tìm
thấy với nhiều trong các phần nhỏ của mô. Chúng đóng vai trò then chốt trong chức năng
cấu trúc, bao gồm hình thành nên bộ khung và ngăn cản tính thấm được của chất nền
trong màng tế bào, liên các sợi với các thành phần chất nền khác và cố định hạ bì bằng
cách liên kết nó với phần nền của màng tế bào.
Theo quan điểm y sinh, collagen đóng vai trò quan trọng trong sự phát triển, hàn gắn
vết thương, là thành phần hoạt hoá các tiểu cầu trong máu và sự hình thành mạch. Thêm
vào đó sự phát triển của một số bệnh di truyền được xác định là do sự đột biến trong cấu
trúc gen của collagen. Những rối loạn trong quá trình tổng hợp hoặc phân giải collagen
đều được ghi lại như là nguyên nhân của nhiều căn bệnh phức tạp như chứng viêm khớp,
xơ gan, bệnh đái đường và ung thư cũng như những bệnh có liên quan đến sự lão hoá.
Xét về mặt kinh tế, nguồn nguyên liệu giàu collagen dùng để sản xuất ra gelatin-
chất có nhiều ứng dụng trong nhiều lĩnh vực khác nhau.
1.1.2. Cấu tạo hoá học và hình dáng phân tử collagen.
Collagen là một loại protein có cấu trúc không đồng nhất. Khác với các loại protein
có hình dạng cầu, collagen có dạng đường, giống như cấu trúc thớ, sợi (H.1.1).
1
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
Hình 1.1 Hình ảnh collagen ở phần đuôi dây chằng ở loài chuột [63]
Hiện nay có khoảng 27 loại collagen đã được xác định.
 Collagen loại I: trong da và xương.
 Collagen loại II: trong sụn, thủy tinh thể của mắt.
 Collagen loại III: trong thành mạch máu.
 Collagen loại IV: có trong chất nền của màng ở các cơ quan trong cơ thể.
 Collagen loại V: có trong dây chằng, giác mạc, kẽ hở giữa các mô.

 Collagen loại VI: có trong gan, thận, màng sụn.
 Collagen loại VII: có trong sự nối liền của da và biểu bì.
 Collagen loại VIII: có trong tế bào màng trong.
 Collagen loại IX: có trong sụn.
 Collagen loại X: có trong sụn bị khoáng hoá và phình to.
 Collagen loại XI: có trong sụn.
 Collagen loại XII: có trong dây chằng, sợi liên kết collagen.
 Collagen loại XIII: có trong biểu bì, nang tóc, tế bào gốc của móng.
 Collagen loại XIV: có trong sợi liên kết collagen.
 Collagen loại XV: có trong nhiều mô khác nhau, tương đồng với collagen loại
XVII.
 Collagen loại XVI: còn đang được nghiên cứu.
2
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
 Collagen loại XVII: có trong da.
 Collagen loại XVIII: có trong gan.
 Collagen loại XIX: có trong mắt, não, tinh hoàn, mô trong thời kỳ đầu phát triển.
 Collagen loại XX-XXVII: còn đang được nghiên cứu.
90% collagen trong cơ thể người và động vật là collagen loại I, II, III. Collagen loại
I là phổ biến nhất và thường ở trong các mô liên kết như da, xương, gân. Collagen loại II
hầu như tồn tại ở các mô sụn. Collagen loại III lại phụ thuộc rất lớn vào độ tuổi của động
vật, da heo còn trẻ chứa tới 50%, theo thời gian tỷ lệ này giảm 5
÷
10%. Những loại
colagen khác chỉ hiện diện với lượng rất nhỏ và chỉ ở một vài cơ quan đặc biệt.
Cấu trúc cơ bản của collagen loại I (loại collagen được sử dụng trong sản xuất
gelatin) gồm 1014 amino acid và chúng liên kết với nhau hình thành nên chuỗi với khối
lượng phân tử vào khoảng 100000g/mol. Chuỗi này được gọi là chuỗi alpha gồm 334 đơn
vị lặp lại của chuỗi Gly-X-Y (H.1.2). Chỉ tại điểm kết thúc N-, C- chuỗi ngắn gồm 15
÷

26
amino acid không tuân theo cấu trúc này.
Glycine chiếm khoảng 33% các amino acid, proline và hydroxyproline chiếm
khoảng 22%. Proline thường xuất hiện ở vị trí X và hydroxyproline hầu như luôn xuất
hiện ở vị trí Y. Và 45% các amino acid còn lại sẽ kết hợp với các amino acid này tạo nên
mạng không gian và tính chất tĩnh điện cho collagen.
Proline và hydroxyproline liên quan tới cấu trúc bậc 2 của collagen. Những amino
acid này giúp giới hạn sự quay của bộ khung polypeptide do đó góp phần tạo nên sự bền
vững cho cấu trúc xoắn ốc bậc 3. Nhóm hydroxyl của hydroxylproline đóng vai trò quan
trọng trong sự bền vững cấu trúc xoắn ốc bậc 3 của collagen. Polypeptide của collagen
mà thiếu hydroxylproline sẽ tạo nên cấu trúc gấp khúc ở nhiệt độ thấp và sẽ không bền
vững ở nhiệt độ thân nhiệt.
3
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
Hình 1.2 Trình tự sắp xếp các amino acid trong chuỗi
α
của collagen loại I ở bò [72]
Hình 1.3 Từ cấu trúc bậc I đến cấu trúc bậc IV của collagen [63]
Collagen loại I bao gồm 3 chuỗi alpha mà hai trong chúng giống hệt nhau (alpha 1)
và một có sự khác biệt nhỏ (alpha 2) (cấu trúc bậc 1). Mỗi chuỗi sẽ cuộn về bên tay trái
của đường xoắn ốc với mỗi 3 amino acid cho mỗi lượt (cấu trúc bậc 2). Ba chuỗi alpha
này sau đó sẽ xoắn lại với nhau ở bên phải, tại vị trí cao hơn của đường xoắn ốc để hình
thành nên cấu trúc chắc, dạng như sợi dây thừng (cấu trúc bậc 3) (H.1.3).
Những đơn vị cấu trúc bậc 3 này tượng trưng cho đơn vị cơ bản của sự hình thành
collagen trong mô. Chúng có chiều dài 300nm, đường kính 1,5nm. Do sự phân bố, những
đơn vị cơ bản này được xếp so le nhau khoảng một phần tư chiều dài của chúng (cấu trúc
bậc 4). Bốn đến tám phân tử collagen trong mặt cắt ngang hình thành nên đơn vị cơ bản
4
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
cho cấu trúc gọi là sợi collagen. Toàn bộ cấu trúc này được ổn định và củng cố bằng các

liên kết ngang cộng hóa trị. Nhiều sợi collagen sau đó cũng liên kết ngang lại với nhau
hình thành nên cấu trúc cơ bản cho mô cơ.
Collagen được hình thành bởi 20 loại amino acid. Chín loại amino acid trong chúng
được xác định là cần thiết cho cơ thể con người, chỉ một ít methionine và trytophan hầu
như không có trong collagen. Sự hiện diện của cystein thỉnh thoảng được tìm thấy trong
gelatin là đi từ collagen loại III, collagen loại I không chứa cystein.
Collagen cũng chứa các đơn vị carbonhydrate, cả monosaccharide galactose hoặc
disaccharide glucosylgalactose, liên kết với phần dư hydroxylysine thông qua nhóm
hydroxyl chức năng của amino acid. Tỷ lệ của mono/disaccharide phụ thuộc vào loại
collagen và tình trạng sinh học. Chức năng của các đơn vị carbohydrate vẫn chưa được
hiểu biết đầy đủ, nhưng ảnh hưởng của chúng trong việc gắn kết phần bên phân tử
collagen hình thành nên sợi và bán kính của sợi đang được nghiên cứu.
Các bước hình thành nên collagen:
 Bước 1: Tổng hợp chuỗi alpha, giai đoạn trước procollagen trên riboxom và trong
mạng lưới nội chất.
 Bước 2: Sự tổ hợp 3 chuỗi alpha hình thành procollagen.
 Sự hình thành cầu nối disulphide giữa các phần của chuỗi polypeptide tại
đầu C-
 Ba chuỗi anphal liên kết lại, hình thành chuỗi xoắn ốc, tạo procollagen.
 Bước 3: Sự giấu các phân tử procollagen bằng cách hình thành lớp màng thêm bao
bọc.
5
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
 Bước 4: Sự phân cắt các peptide định danh tại lớp màng bao bọc, kết quả là hình
thành nên phân tử collagen.
 Bước 5: Quá trình tự sắp xếp của collagen phân tử hình thành nên sợi collagen.
 Bước 6: Tạo các liên kết ngang giữa các phân tử collagen đứng cạnh nhau.
1.2. ĐỊNH NGHĨA GELATIN [9, 35, 54, 63, 76, 77, 78]
Từ gelatin đã trở nên được dùng phổ biến từ năm 1700, được bắt nguồn từ tiếng
Latin là “gelatus”, có nghĩa là màng hay chất làm đông. Hiện nay, có nhiều cách khác

nhau để định nghĩa gelatin:
 Theo dược điển của Mỹ (American Pharmacopoeia-USP 29-NF 24, 2006):
gelatin là sản phẩm thu được bởi sự thủy phân một phần collagen có nguồn
gốc từ da, mô liên kết hoặc xương của động vật.
 Theo dược điển châu Âu (European Pharmacopoeia 5, 2005) : gelatin là
một loại protein tinh chế, thu được bởi sự thủy phân một phần collagen bằng
phương pháp acid (gelatin loại A), kiềm (gelatin loại B) hoặc ezyme.
 Theo “ Food Chemical Codex 5
th
, 2003” : gelatin là sản phẩm thu được bằng
phương pháp thủy phân kiềm, acid hoặc ezyme collagen-thành phần chính
của da, xương và mô liên kết ở động vật.
1.3. LỊCH SỬ PHÁT TRIỂN CÁC ỨNG DỤNG CỦA GELATIN [63, 77]
Người Ai Cập cổ cách đây 5000 năm đã biết sử dụng keo từ collagen làm chất kết
dính trong các vật dụng gia đình bằng gỗ (H.1.4).
6
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
Hình 1.4 Sử dụng keo từ collagen làm chất kết dính của người Ai Cập cổ [63]
Năm 1682, trong ghi chép cách thức nấu ăn của một người Pháp tên là Papin đã tiết
lộ việc anh ta cố gắng thu được một hỗn hợp giống như jelly từ xương.
Năm 1700, thuật ngữ gelatin được sử dụng rộng rãi lần đầu tiên ở châu Âu. Gelatin
xuất phát từ tiếng Latin là “gelatus” có nghĩa là đông cứng.
Năm 1754, bằng sáng chế đầu tiên được cấp về việc sản xuất chất keo cho một
người thợ làm đồ gỗ. Chất keo dán tự nhiên này được sản xuất dựa trên thành phần cơ bản
là gelatin và một vài chất khác.
Năm 1871, phát hiện của bác sĩ người Anh Richard Leach Maddox đã đưa đến bước
đột phá trong lĩnh vực nhiếp ảnh. Bác sĩ Maddox đã phát hiện ra rằng “ dry plate” với lớp
bạc bromua-gelatin nhạy cảm hơn “wet plate” được sử dụng cho đến lúc bấy giờ. Sau đó
những nghiên cứu sâu hơn của Charles Bennet đã hoàn thiện hơn phương pháp này. Một
trong những ưu điểm chính của kỹ thuật này là giảm thời gian rửa ảnh đi một cách đáng

kể.
Năm 1875, đây là năm đánh dấu một mốc quan trọng trong lĩnh vực sản xuất gelatin
ngày nay. Hàng loạt cơ sở sản xuất gelatin xuất hiện, và một lượng lớn gelatin được sản
xuất theo quy mô công nghiệp.
Năm 1950, ngành công nghiệp gelatin đã phát triển vượt bậc, những kỹthuật mới đã
đưa quá trình sản xuất và chất lượng sản phẩm đạt tiêu chuẩn cao.
Năm 1974, hiệp hội gelatin châu Âu GME (Gelatin Manufacters of Europe) đã được
thành lập đại diện cho quyền lợi các nhà sản xuất gelatin ở Tây Âu.
7
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
Năm 2001, một nghiên cứu mang tính quốc tế được khởi xướng bởi GME dưới sự
bảo trợ của uỷ ban Âu châu một lần nữa xác nhận rằng gelatin được sản xuất theo quy
trình được đưa ra bởi GME đảm bảo an toàn tối đa cho người sử dụng.
1.4. CẤU TẠO CỦA GELATIN [35, 54, 63]
Cấu trúc phân tử gelatin gồm có 18 amino acid liên kết với nhau theo một trật tự xác
định, tuần hoàn, tạo nên chuỗi polypeptide với khoảng 1000 đơn vị, hình thành nên cấu
trúc bậc 1 (B.1.1). Chiều dài chuỗi peptide phụ thuộc nguồn nguyên liệu và chuỗi có một
đầu là nhóm amino, một đầu là nhóm carboxyl. Cấu trúc thường gặp của gelatin là Gly –
X – Y (với X chủ yếu là nhóm proline còn Y chủ yếu là nhóm hydroxyproline) (H.1.5).
Cứ 3 chuỗi polypeptide xoắn lại theo hình xoắn ốc tạo nên cấu trúc bậc 2. Ở cấu trúc
bậc 3, chuỗi xoắn đó tự xoắn quanh nó, tạo nên cấu trúc phân tử dạng dây thừng, gọi là
“proto fibril”.
Trong phân tử gelatine có một số nhóm tích điện: carboxyl, imidazole, amino,
guanidino. Tỷ lệ các nhóm này ảnh hưởng đến pH và pI của gelatin. Ngoài ra số lượng
nhóm không mang điện tích như các nhóm hydroxyl (serine, threonine, hydroxyproline,
hydroxylysine, tyrosine) và các nhóm peptide (-CO-NH-) quy định khả năng tạo liên kết
hydro, quy định cấu trúc phân tử.
Bảng 1.1 Thành phần phần trăm các amino acid của mẫu gelatin tinh khiết [54]
Thành phần Phần trăm
Alanine 11,3

Arginine* 9,0
Aspartic acid 6,7
Glutamic acid 11,6
Glycine 27,2
Histidine* 0,7
Proline 15,2
Hydroxyproline 13,3
Hydroxylysine 0,8
Isoleucine* 1,6
Leucine* 3,5
8
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
Lysine* 4,4
Methionine* 0,6
Phenylalanine* 2,5
Serine 3,7
Threonine* 2,4
Trytophan* 0
Tyrosine 0,2
Valine* 2,8
*Amino acid không thay thế.
Hình 1.5 Cấu trúc Gly – X – Y thường gặp của gelatin
1.5. PHÂN LOẠI GELATIN [35, 54, 63, 77, 82]
Có rất nhiều cách để phân loại gelatin tùy thuộc vào phương pháp sản xuất, nguyên
liệu, đặc tính sản phẩm… Sau đây là vài cách phân loại cơ bản:
1.5.1. Phân loại dựa theo nguồn gốc nguyên liệu
Dựa vào nguồn gốc nguyên liệu để sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatin thành
hai loại:
 Gelatin động vật: là gelatin sản xuất từ da, xương, gân động vật có vú.
 Gelatin cá: gelatin sản xuất từ da các loại cá như cá tuyết, cá trắm cỏ…

9
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
1.5.2. Phân loại dựa theo phương pháp sản xuất
Dựa vào phương pháp sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatin thành hai loại:
 Gelatin loại A: quá trình sản xuất xử lý bằng acid, dùng khi sản xuất gelatin đi từ
da heo.
 Gelatin loại B: quá trình sản xuất xử lý bằng kiềm, dùng khi sản xuất gelatin đi từ
da bò và xương gia súc.
1.5.3. Phân loại dựa vào hình dáng bên ngoài
Dựa vào hình dáng bên ngoài, người ta chia gelatin thành hai loại:
 Gelatin dạng hạt
Hình 1.6 Gelatin dạng hạt
 Gelatin dạng tấm
Hình 1.7 Gelatin dạng tấm
10
CHƯƠNG 1. GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
1.5.4. Một số cách phân loại khác.
 Gelatin hòa tan trong nước lạnh.
Loại gelatin này được sản xuất bằng cách sử dụng công đoạn sấy phun hoặc sấy
thùng quay. Theo cách này gelatin có thể được sấy có kèm theo phụ gia hoặc không. Cấu
trúc vô định hình thu được khi quá trình tạo gel diễn ra trong lúc sấy.
Cấu trúc vô định hình của gelatin loại này cho phép nó trương nở rất nhanh và rất
mạnh. Mạng phân tử ba chiều của nó liên kết lỏng lẻo, sự sắp xếp của các phân tử là hoàn
toàn ngẫu nhiên, lực liên kết giữa các phân tử cũng như lực liên kết nội phân tử rất yếu
nên nước có thể dễ dàng xâm nhập vào cấu trúc phân tử với một lượng lớn nhất có thể và
tạo thành cấu trúc tương tự gel.
Về tính chất lưu biến học, gel của gelatin dạng này tương tự như gel của các dạng
gelatin khác nhưng động học của quá trình tạo gel lại khác biệt. Trong khi gel gelatin loại
này đạt được 90% độ chắc của nó sau 30 phút thì gel của gelatin thông thường yêu cầu
nhiều thời gian hơn. Thêm vào đó, gel của gelatin thông thường có độ chắc cao hơn ngay

cả khi tương tự về nồng độ và chất lượng gelatin sử dụng. Để tránh sự tạo tảng và đảm
bảo sự đồng nhất thì tỉ lệ hòa tan nên dùng là 1:5
÷
1:7.
 Gelatin thủy phân.
Gelatin mất khả năng tạo gel khi bị thủy phân thành các polypeptid mạch ngắn. Các
sản phẩm thủy phân này được tạo ra bằng cách sử dụng enzym thực hiện quá trình thủy
phân, sau đó tiệt trùng, cô đặc và cuối cùng là sấy phun. Toàn bộ thành phần vẫn giống
thành phần của gelatin ban đầu (89
÷
93% protein, 2% tro và 5
÷
9% ẩm). Gelatin thủy
phân không có vị đắng, độ nhớt 20
÷
50mPa.s ở nồng độ dung dịch 35% ở 35
o
C, khối
lượng phân tử dao động từ 3000
÷
20000đvC do đó mà gelatin thủy phân được ứng dụng
rộng rãi trong nhiều lĩnh vực khác nhau.
 Gelatin biến tính bằng phương pháp hóa học.
Các nhóm amino-, carboxyl-, hydroxyl- trong các amino acid của gelatin có thể
phản ứng với các chất hóa học để làm biến đổi các đặc tính hóa học và vật lý của gelatin.
Gelatin biến tính loại này được sử dụng chủ yếu trong lĩnh vực nhiếp ảnh và mỹ phẩm,
việc sử dụng chúng trong lĩnh vực thực phẩm và y dược hiện đang bị cấm.
11
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN
CHÖÔNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT

GELATIN
2.1. NGUYÊN LIỆU SẢN XUẤT GELATIN [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]
Nguyên liệu để sản xuất gelatin bao gồm:
 Nguyên liệu có nguồn gốc từ động vật có vú: da và xương động vật là nguồn
nguyên liệu đầu tiên để sản xuất gelatin thương mại. Hiện nay nguồn nguyên liệu
này vẫn đóng vai trò chính của ngành công nghiệp sản xuất gelatin (H.2.1).
 Da heo: có thể sử dụng ở dạng tươi, đông lạnh để sản xuất gelatin. Da heo
được cung cấp bởi các nhà sản xuất thịt.
 Da chưa thuộc: trong công nghiệp chế biến da, da chưa thuộc được bảo
quản bằng muối hoặc canxi hydroxit để giữ trạng thái tươi cho đến khi
chúng được sử dụng trong quy trình sản xuất gelatin.
 Mẩu xương: trong quy trình sản xuất thịt thì xương là sản phẩm phụ và
được sử dụng để sản xuất gelatin. Tuy nhiên trước khi được sử dụng nó phải
trải qua quá trình tiền xử lý nghiêm ngặt. Bước đầu tiên là xương được cắt
ra thành từng khúc dài khoảng từ 5
÷
10mm. Sau đó là công đoạn xử lý tẩy
nhớt bằng nước nóng, sấy khô và phân loại. Các mẩu xương này sẽ được
lưu trữ trong các silo cho đến khi được đưa vào sử dụng.
 Ossein: là các mẫu xương qua quá trình khử khoáng. Quá trình khử khoáng
sử dụng acid HCl loãng được tiến hành ở nhiệt độ thấp trong vài ngày sử
dụng dòng chảy ngược để loại khỏi xương các phần chứa phosphate.
 Nguyên liệu có nguồn gốc từ cá: da cá và bong bóng cá gần đây được quan tâm để
sản xuất gelatin. Mặc dù chất lượng gelatin thu được từ nguồn nguyên liệu này là
chưa ổn định nhưng đây là nguồn nguyên liệu giàu tiềm năng trong tương lai.
12
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN
Hình 2.8 Tỉ lệ nguyên liệu dùng sản xuất gelatin năm 2006 [77]
Với:
Da heo – 144300 tấn

Da bò chưa thuộc – 89500 tấn
Xương – 76300 tấn
Loại khác – 4900 tấn
2.2. NGUYÊN TẮC SẢN XUẤT GELATIN [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]
Gelatin được sản xuất từ những nguyên liệu giàu collagen. Thông qua các quá trình
xử lý (bằng acid, kiềm, hoặc enzym kết hợp với nhiệt độ) các liên kết ngang trong sợi
collagen bị phân cách thành từng phần nhỏ, sau đó là sự duỗi thẳng mạch giúp tạo thành
gelatin hòa tan. Quá trình thủy phân sẽ tạo ra:
 3 chuỗi alpha tự do.
 1 chuỗi beta và 1 chuỗi alpha độc lập.
 1 chuỗi gamma.
Sự khác biệt giữa các chuỗi alpha, beta và gama là trọng lượng phân tử của chúng.
Chuỗi alpha=80000
÷
125000đvC, chuỗi beta=160000
÷
250000đvC, chuỗi
gamma=240000
÷
375000đvC.
2.3. SỰ THAY ĐỔI CẤU TRÚC TỪ COLLAGEN SANG GELATIN [35, 54,
63, 72, 76, 77, 82]
13
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN
Một trong những thay đổi đáng chú ý từ collagen sang gelatin là sự thủy phân nhóm
amide của asparagine và glutamine. Sự chuyển đổi này làm tăng các phần acid aspartic và
glutamic trong gelatin (H.2.2). Trong quá trình sản xuất gelatin từ da heo (gelatin loại A)
thì da heo được xử lý trong môi trường acid loãng và thời gian ngắn do đó mà chỉ có một
lượng nhỏ nhóm amid bị loại bỏ cùng với sự tăng nhẹ lượng acid. Gelatin loại B được sản
xuất qua quá trình xử lý kiềm khắc nghiệt hơn và thời gian tiến hành cũng dài hơn do đó

mà quá trình thủy phân nhóm amide của asparagine và glutamine trở nên triệt để hơn.
Chính điều này giải thích sự khác biệt về điểm đẳng điện của gelatin loại A và gelatin loại
B.
Hình 2.9 Sự thuỷ phân nhóm amid của collagen trong quá trình chuyển
sang gelatin [72]
Quá trình xử lý bằng kiềm cũng sẽ dẫn đến sự chuyển đổi arginine thành ornithine,
điều này xảy ra khi nhóm urea bị loại khỏi arginine. Tuy nhiên, phản ứng này xảy ra khá
chậm, với quá trình xử lý kiềm kéo dài từ 8
÷
10 tuần chỉ có khoảng 3% arginine bị
chuyển đổi. Ngoài ra, một vài chuỗi acid amin cũng bị loại bỏ trong quá trình phân tách
các mối liên kết của collagen dẫn đến những thành phần như: isoleucine, serine, tyrosine
trong gelatin có hàm lượng thấp hơn trong collagen.
Bảng 2.2 Thành phần amino acid của collagen và gelatin (phần/1000) [54]
Amino acid Collagen loại I Gelatin loại A Gelatin loại B
Alanine 114 112 117
Arginine 51 49 48
14
CHƯƠNG 2. NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN
Aspargine 16 16 0
Aspartic acid 29 29 46
Glutamine 48 48 0
Glutamic acid 25 25 72
Glycine 332 330 335
Histidine 4 4 4
4-Hydroxylproline 104 91 93
ε
-Hydroxylysine 5 6 4
Isoleucine 11 10 11
Leucine 24 24 24

Lysine 28 27 28
Methionine 6 4 4
Phenylalanine 13 14 14
Proline 115 132 124
Serine 35 35 33
Threonine 17 18 18
Tyrosine 4 3 1
Valine 22 26 22
2.4. PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN TRONG CÔNG NGHIỆP [35,
54, 63, 72, 76, 77, 82]
Hiện nay có hai quy trình khác nhau được sử dụng để sản xuất gelatin theo quy mô
công nghiệp, hai quy trình này khác nhau về phương thức sử dụng để phân tách mối liên
kết collagen. Quy trình được sử dụng sẽ ảnh hưởng đến những đặc tính chính của sản
phẩm gelatin thu được. Nhìn chung quá trình sản xuất gelatin sẽ bao gồm các bước cơ bản
sau:
 Tiền xử lý nguyên liệu thô.
 Trích ly.
 Tinh sạch.
 Cô đặc.
15