SỰ BIẾN đổi của PROTEIN THỊT TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN và bảo QUẢN

BỘ CÔNG THƯƠNG
TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP THỰC PHẨM TP.HCM
KHOA CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM
 

TIỂU LUẬN MÔN
HÓA SINH HỌC THỰC PHẨM
ĐỀ TÀI

SỰ BIẾN ĐỔI CỦA PROTEIN THỊT
TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN VÀ
BẢO QUẢN
GVHD : TRẦN THỊ MINH HÀ
NHÓM 7
TP.HCM, ngày 20 tháng 05, 2015
DANH SÁCH NHÓM
NGUYỄN VĂN MINH
2022130138
TRẦN THỊ KIỀU OANH
2022130139
NGUYỄN TRÀ GIANG
2022130169
TRẦN THỊ THÚY HUYÊN
2022130093
TRẦN THỊ NGỌC CHÂU
2022130114
MỤC LỤC
3
I. Giới thiệu chung về protein thịt
Thịt gia súc và thịt cá là những cơ trong đó có chứa từ 15-22% protein, nghĩa
là protein chiếm từ 50-95% chất hữu cơ của thịt. Có 3 loại cơ: cơ vân (còn gọi là cơ

xương), cơ trơn và cơ tim. Cơ vân thì bám vào xương và chiếm tỉ lệ nhiều nhất.
Hình 1.1. Cấu trúc của protein
Thịt có đặc điểm chung là chứa nhiều nước (60-75%). Protein chiếm 15-22%
trọng lượng tươi. Lipid trong thịt dao động nhiều. Điều đó liên quan với loại súc
vật, mức độ béo và vị trí miếng thịt. Glucid trong thịt có rất ít. Glycogen, glucose
và acid lactic có một lượng nhỏ (1% trọng lượng thịt).
Giá trị dinh dưỡng của thịt chủ yếu là nguồn protein. Protein của thịt là loại
protein hoàn thiện, chứa tất cả các acid amin cần thiết cho cơ thể. Giá trị sinh học
của protein các loại thịt gần giống nhau. Thành phần lipid trong thịt có giá trị năng
lượng cao và góp phần làm tăng hương vị thơm ngon của thịt. Thịt chứa nhiều loại
4
muối khoáng cần thiết cho sự tồn tại và phát triển của cơ thể và là nguồn vitamin
nhóm B rất tốt.
• Protein mô cơ
- Miozin
- Miogen
- Actin
- Globulin
- Actomiozin
• Protein mô liên kết
- Sợi colagen: khi đun sôi, trong nước, colagen bị thuỷ phân một phần và có sự thay
đổi cấu trúc bên trong của phân tử protein. Colagen chuyển thành glutin có độ nhớt
cao, để nguội tạo thành gel. Khi đun nóng trở lại, chuyển thành xon đặc.
- Elaxtin: bền vững với acid, kiềm và enzym. Khi nhiệt độ tăng gây co rút.
II. Các yếu ảnh hưởng đến biến đổi của protein trong chế biến và bảo quản
1. Ảnh hưởng bởi tác nhân hóa học
a. Thủy phân bằng acid
• Thủy phân hạn chế các liên kết peptid:
- Sẽ làm biến đổi mạch bên của protein như khử nhóm acid của asparin và
glutamin, khử phospho của phosphsery và phá hủy các gốc tryptophan.

- Một số protein thực vật sau khi thủy phân sẽ tạo thành các sắc tố và các dẫn
xuất có mùi thơm như thịt. Một số dịch thủy phân của các protein này được
trung hòa bằng xút, lọc và được sử dụng làm tác nhân tạo hương.
- Khi đun nóng protein thực vật trong HCl có nồng độ 1-3 M, Ở 100
0
C trong
10-15 phút để tăng lượng nito phi protein lên 3 lần, có thể tăg độ hòa tan lên
nhiều lần và do đó làm tăng tính chất bề mặt của gluten lên.
• Thủy phân hoàn toàn các liên kết peptit:
- Dưới tác dụng của acid và ở nhiệt độ cao (HCl 6M, 100
0
C-107
0
C, 20-72h) protein
bị thủy phân, không xảy ra hiện tượng racemic hóa.
b. Thủy phân bằng kiềm:
• Thủy phân hạn chế ( đun nóng protein trong NaOH có pH từ 11-12,5, 70-
95
0
C, từ 20 phút đến vài giờ).
4
-Tạo ra những peptit lưỡng cực có các mạch bên kỵ nước và có một nhóm cacboxyl
có cực ở tận cùng.
- Dùng để hòa tan và trích ly các protein ít hòa tan của thực vật, vi sinh vật và của
cá.
• Thủy phân hoàn toàn:
-Dưới tác dụng của kiềm (NaOH 4-8M, BaOH14%, đun sôi trong 18-29 h), protein
bị thủy phân, acid amin bị racemic hóa, các oxy acid bị deamin hóa, một phần
cystein và cystin bị phá hỏng, arginin phân hủy thành ornithin và ure. Vậy tác dụng
của kiềm sẽ làm mất giá trị dinh dưỡng của acid amin khi chuyển từ dạng L sang

dạng D.
2. Ảnh hưởng bởi enzyme:
- Sử dụng các protease như bromelin, papain, neutrase, pepsin…
a. Thủy phân hạn chế
 Trong chế biến:
- Thủy phân hạn chế và đặc hiệu thường có tác dụng làm đông tụ protein.
- Thủy phân hạn chế để hòa tan protêin vì sau khi bị thủy phân hạn chế độ hòa tan
của protein tăng lên do đã tạo ra được những đơn vị peptit nhỏ hơn, háo nước hơn
và dễ sovat hóa hơn.
+ Thủy phân một phần có tác dụng làm cho quá trình trích ly và tinh chế protein
vốn ban đầu kém hòa tan được dễ dàng hơn.
+ Thủy phân từng phần làm cho protein có độ hòa tan tốt hơn ở tất cả giá trị pH vì
lúc này protein không tự tạo ra được các tập hợp lớn này cả ở pH đẳng điện, được
ứng dụng để làm giàu lượng protein cho các đồ uống có vị chua và có xử lý nhiệt.
-Thủy phân từng phần cũng được dùng để cải tiến các tính chất nhũ hóa và tạo bọt
của các protein bị biến tính nhiệt. Do tăng độ hòa tan làm cho sự khuêch tán của
protein đến bề mặt liên pha không khí/nước và dầu/nước được dễ dàng . Tuy
nhiên khi mức độ thủy phân vượt quá 3-5% thì độ nhớt và chiều dày của màng
mỏng protein được hấp thụ là không đủ dể làm bền các nhủ tương và bọt.
 Trong bảo quản:
4
- Sự thủy phân thường giải phóng ra các peptid có dính gốc leuxin hoặc
phenylalanin có vị đắng nên làm giảm tính cảm quan của sản phẩm.
b. Thủy phân hoàn toàn: Thủy phân hoàn toàn thành các acid amin. Tạo ra các
sản phẩm như nước mắm, tạo ra nguồn acid amin không thay thế để bổ sung vào
các loại thực phẩm có nguồn protein kém hoặc không hoàn hảo.
3. Ảnh hưởng của nhiệt độ
Phần lớn các protein của cơ chất đều bị biến tính và tạo ra tập hợp khi nhiệt độ từ
45-60
o

C
• Myoglobin bị biến tính khiến cho màu sắc của thịt bị biến từ đỏ sang nâu
xám do tạo ra sắc tố ferihemocrom .
Tới 50°c thịt vẫn giữ màu sắc . Giữa 50°c và 70°c thịt trắng ra và cho
dung dịch màu đỏ. Lớn hơn 70°c thịt có màu nâu và dịch mất màu do
Myoglobin bị biến tính. Cac biến đổi của Myoglobin liên quan đến các xử lý
công nghệ quyết định nên màu sắc của thịt và các sản phẩm thịt theo bảng tóm
tắt:
4
Hình 1.2. Các biến đổi chính của Myoglobin trong thịt
• Với calogen thì trong quá trình gia nhiệt đến 55
o
C phân tử bị co ngắn đi 1/3,
khi gần 61
o
C thì gần ½ số sợi colagen bị co. Khi nhiệt độ đến gần 100
o
C thì
colagen bị hòa tan và tạo thành gelatin. Khi gia nhiệt có áp suất ở 115°c và
125°c thì colagen hoà tan rất nhanh chóng . Gclatin có khả năng chịu lực cắt
kém nhưng khả năng giữ nước rất tốt.
• Ngược với colagen , elastin gần như không bị biến đổi trong quá trình nâu .
Ở nhiệt độ 100°c và có nước thì elastin cũng chỉ bị trương ra thôi
Các protein tơ cơ sẽ giảm độ hoà tan khi nhiệt độ giữa 40°c và 60°c vì lúc
này mạch polypeptide bị giãn và bị keo tụ . Khi nhiệt độ trên 70°c thì xảy ra
4
phản ứng khử sulfur để tạo H
2
S . Chính H
2

S này làm đen các hộp thịt. Khi nấu
khả năng giữ nước của tơ cơ cũng giảm . Nước được giai phóng ra một phần đi
vào nước dịch , phần khác bị nhốt ở trong gelatin . Khi nấu tính chất cảm quan
của thịt cũng thay đổi . H
2
S và hợp chất chứa s tạo ra làm cho thịt có mùi . Phản
ứng Maillard xuất hiện khi nhiệt độ gần 90°c cũng làm cho thịt bị sẫm màu.
4. Ảnh hưởng của lạnh đông
Lạnh đông là phương pháp bảo quản thịt rất tốt, tuy nhiên cũng làm xấu đi
một số tính chất của thịt. Các biến đổi xảy ra khi làm lạnh đông (như mất
nước ,kết cấu thay đổi ) phụ thuộc vào tốc độ làm lạnh , nhiêt độ tối thiểu đạt
được và thời gian bảo quản.
Khi nhiệt độ là -l°c thì có 2% nước trong thịt ở dạng đá và lên tới 50% khi
nhiệt độ giảm xuống -2°C.
Nồng độ các chất hoà tan trong nước chưa đông tăng lên do đó làm cho nhiệt độ
càng giảm hơn . Ớ điểm ơtecti ,dung dịch là bão hoà , chất tan và đá cùng đóng
rắn .Vậy là ở trên nhiệt độ ơtecti trong thịt tồn tại các vùng trong đó pha lỏng
chứa các chất hoà tan rất đậm đặc . Ớ nhiệt độ lạnh đông thông thường , (từ
-20°c đến -35°C) , 90% nước đông lại làm cho nồng độ các chất hoà tan trong
nước chưa đông tăng lên 10 lần .Trong vùng có mặt dung dịch này thì protein
biến tính càng mạnh mẽ do tăng lực ion và do pH thay đổi . Độ trích ly của
actomiozin ở thịt đã được làm đông lạnh và được bảo quản ở nhiệt độ -30°c
thực tế không có gì thay đổi . Ngược lại trong thịt được bảo quản giữa - l,5°c và
-20°c actomiozin trở nên khó trích ly hơn . Có hiện tượng này là do actomiozin
bị giải trùng hợp thành G- actin và Miozin , trong môi trường có trường lực ion
cao , hai chất cuối này sẽ tạo ra những tập hợp không hoà tan. Các tập hợp giữa
actomozin và acid béo cũng được tạo ra trong trường hợp này.
Lạnh đông cũng có thể làm thiệt hại cấu trúc của tế bào . Khi làm lạnh chậm thì
các tinh thể nước đá lớn sẽ tạo ra ở trong môi trường ngoại bào . Ap suất thẩm
thấu khởi đầu của nó bé hơn của môi trường nội bào nên nước sẽ chuyển từ môi

trường nội bào ra môi trường ngoại bào . Tức thì lực ion trong môi trường nội
bào tăng lên đáng kế’, tế bào bị tiêu nguyên sinh và các protein bị biến tính.
Khi làm lạnh nhanh sẽ làm ra nhiều tinh thể nước đá ở trong thịt và do đó
sự chuyển nước giữa môi trường nội bào và ngoại bào là tốì thiểu , lúc này sự
4
biến tính protein là không lớn.
Hậu quả chính của sự biến tính protein là khả năng giữ nước bị giảm , sự
chảy dịch xuất hiện ngay khi làm tan giá. Dịch chảy ra thường chứa các vitamin
, các muôi khoáng , các axít amin . Tổn thất về giá trị dinh dưỡng ít nhưng tổn
thất về trọng lượng có thể rất lớn , thịt trở nên khô và xơ.
5. Ảnh hưởng của sự khử nước
Sự khử nước thịt cho dù làm bằng phương pháp sấy thăng hoa cũng kèm
theo sự làm giảm khả năng giữ nước sau khi được tái hydrat hoá và làm cứng
cấu trúc. Sở dĩ có những biến đổi này là do tương tác giữa các phân tử
actomiozin qua cầu muôi trung gian. Nếu có mặt saccaroza thì hiện tượng này
giảm đi.
III. Sự biến đổi của protein thịt trong quá trình chế biến thực phẩm
1. Sự biến tính và sự đông tụ
Khi chế biến thịt, những protein của mô cơ bị biến tính dần theo mức độ sản
phẩm bị đun nóng. Sự biến tính bắt đầu ngay ở những nhiệt độ thấp và tăng nhanh
cho tới 60-65oC. Ở nhiệt độ này, 90% protein hoà tan trong nước bị biến tính.
Kèm theo sự biến tính là bởi nhiệt là sự đông tụ của các protein. Biểu thị
bằng các gel protein nén chặt vào nhau ở bên trong các sợi cơ. Hiện tượng này làm
nước bị đẩy ép ra ngoài, đường kính sợi cơ bị co rút lại
2. Sự chín của colagen
Khi nhiệt độ tăng lên khoảng 600C, chiều dài của những bó colagen bắt đầu
ngắn lại và thể tích tăng lên. Bên cạnh đó, sự đồng thể hoá xảy ra, cấu trúc hình sợi
bị phá huỷ, chuyển thành một khối đồng nhất trong suốt. Quá trình này gọi là sự
chín.
Khi để nguội, khối colagen đã chín không phục hồi cấu trúc, chỉ một số ít

liên kết ngang giữa các mạch peptid hình thành trở lại, làm bó sợi colagen giãn nhẹ.
4
Hình 1.3. Colagen
3. Sự tan rã của colagen
Sự chín colagen là giai đoạn đầu trong sự phân huỷ cấu trúc ban đầu của
colagen. Khi nhiệt độ tăng cao, các cầu nối ngang giữa các mạch peptid bị cắt đứt,
làm bó colagen bị tan rã chuyển thành glutin. Hiện tượng này làm cho độ bền vững
của các màng quanh cơ bị suy yếu.
Trong thực tế, có thể dùng enzym papain trộn với muối để ướp thịt. Enzym
hoạt động phân giải phá vỡ cấu trúc của colagen.
Sự chuyển hoá của colagen thành glutin xảy ra càng nhanh khi nhiệt độ đun càng
cao.
4. Chất đông glutin
Khi colagen bị phá huỷ, chuyển thành glutin. Glitin chuyển vào nước tạo
thành chất đông. Khi nhiệt độ hạ thấp, sự đông đặc của glutin xảy ra tạo nên khối
đông
5. Sự biến đổi protein trong quá trình ướp muối
Trong quá trình ướp muối, do sự xâm nhập của muối ăn và những chất khác
vào mô của thịt và sự tác động tương hỗ giữa chúng với protein nên các tính chất
lý, hoá sinh của protein bị thay đổi.
4
Khi nồng độ muối thấp (2-5%), các ion muối bao bọc lấy các nhóm chức của
protein làm tăng tính hydrat và hoà tan.
Ở nồng độ muối cao hơn, gây tác dụng kết tủa protein có trong thịt.
IV. Sự biến đổi protein thịt trong quá trình bảo quản
Dựa vào những biểu hiện bên ngoài, người ta chia một cách quy ước những
sự biến đổi ở thịt sau khi giết thành 3 thời kỳ:
- Tê cóng sau khi giết
- Chín tới
- Tự phân

Sự biến đổi tiếp theo của thịt sau ba thời kỳ này đó là sự phân hủy thối rữa.
1. Sự tê cóng sau khi giết
Tê cóng sau khi giết của các sbắp cơ là kết quả của sự phát triển của quá
trình hoá sinh phức tạp do enzym mà đặc trưng của nó khác với các quá trình sống.
Đó chủ yếu là các quá trình phân giải, bao gồm:
- Phân huỷ glycogen thành acid lactic. pH từ điểm trung hoà thành pH acid
- Phân huỷ glycogen thành các glucid có tính khử (glyco phân)
- Phân huỷ acid creatinphosphoric
- Phân huỷ ATP
- Kết hợp actin với myozyn thành phức chất không tan (tạo độ rắn của mô cơ).
- Sự phát triển tê cóng hoàn toàn xảy ra với thời gian khác nhau phụ thuộc vào đặc
điểm động vật và các điều kiện xung quanh.
- Vào lúc này: độ rắn của thịt tăng 25%, độ cản cắt tăng lên 2 lần. Thịt như thế sẽ có
độ rắn lớn kể cả sau khi nấu.
- Thịt ở trạng thái tê cóng sau khi giết: tiêu hoá bởi pepsin kém, hầu như bị mất mùi
thơm và vị sẵn có ở trạng thái luộc.
Thịt ở giai đoạn cứng xác chưa thích hợp trong sử dụng chế biến, vì chưa
cho hương thơm vị ngon, khả năng hydrat hoá kém làm cho thịt luộc bị cứng, khô
quắt, nước canh luộc thịt bị đục, không có vị ngọt đậm đà.
4
2. Sự chín tới của thịt
Chín tới, đó là tập hợp những biến đổi về tính chất của thjt gây nên bởi sự tự
phân. Kết quả là thịt có được những biểu hiện tốt về hương vị thơm và vị, trở nên
mềm mại tươi ngon. So với thịt ở trạng thái tê cóng thì nó dễ tác động bởi enzym
tiêu hoá hơn.
- Do tác dụng của acid lactic, protein bị đông tụ:
- Mất khả năng kết hợp với nước
- Cơ thịt mềm
- Hương vị thơm ngon, dễ tiêu
Tác dụng của quá trình chín tới:

- Có tính acid nhẹ
- Ức chế được sự phát triển của vi sinh vật gây thối
- Thịt có mùi thơm ngon, dễ tiêu
Cơ chế của quá trình tê cóng và chín tới
- Tê cóng
Actin + miozyn Actomiozyn (không hoà tan)
- Chín tới (từ trạng thái co rút sang trạng thái suy yếu)
Actomiozyn Actin + myozyn từ trạng thái co rút sang trạng
thái suy yếu)
3. Sự tự phân
- Nếu bảo quản thì chín tới kéo dài trong điều kiện vô trùng ở nhiệt độ dương thấp
thì quá trình tự phân trong thịt sẽ kéo dài. Thời kỳ này gọi là sự tự phân.
- Tự phân đặc trưng bằng sự phân giải các bộ phận thành phần chủ yếu của mô cơ –
đó là protein và lipid dưới tác dụng của các enzym trong mô làm đứt các liên kết
4
peptid của các phân tử protein đồng thời phá huỷ chính protein đó và thuỷ phân
chất béo.
Đặc điểm của thịt khi sự tự thủy phân xảy ra
Sự phân giải protein kèm theo phá huỷ các thành phần cấu trúc hình thái học
của mô cơ. Do đó:
+ Độ rắn của thịt giảm đi
+ Sự tách dịch thịt tăng lên
+ Thịt có màu sắc hung nâu rõ
+ Thịt trở nên chua và có mùi khó chịu hơn
- Nếu để thịt nguội không đúng quy cách, các enzym có sẵn trong thịt phát triển
mạnh phân huỷ protein thành NH3, H2S… Hiện tượng này xảy ra ở nhiệt độ 400C
và thiếu oxy gây ra.
- Thịt tự phân có trạng thái cảm quan không tốt:
+ Có mùi chua khó chịu
+ Bề mặt ngoài đôi khi có màu xanh

+ Ở sâu trong khối thịt có mùi hôi, màu sắc đôi khi đỏ hoặc nâu
+ Không có vi sinh vật gây thối
+ Không có hại cho sức khoẻ người tiêu dung
Đến giai đoạn nhất định của sự tự phân, thịt sẽ trở thành không còn dùng
được để làm thực phẩm.
4. Sự phân huỷ thối rữa (hiện tượng ôi thiu)
4
Một yếu tố bên ngoài hết sức quan trọng làm thay đổi hẳn tính chất của thịt,
đó là sự hoạt động của vi sinh vật:
+ VSV phân huỷ protein
+ VSV phân huỷ lipid
+ VSV phân huỷ các acid amin
Ở những điều kiện thích hợp, vi sinh vật phân huỷ các chất dinh dưỡng của
thịt thành các chất đơn giản. Chỉ có những vi sinh vật gây thối thì mới có khả năng
phân huỷ thức ăn thành những chất có hại.
Các sinh vật thường hiện diện trong thịt như E.coli, Staphylococus,
Salmonella, Bacillus, Clostridium.
Các dạng hư hỏng của thịt
- Hóa nhầy: giai đoạn đầu của quá trình hư hỏng thịt. Các vi khuẩn thường thấy ở lớp
nhầy:
• Micrococcus albus, M. liquefaciens, M. aureus, M. candidus
• Streptococcus liquefaciens; E. coli
• Bact. alcaligenes, Bac. mycoides, Bac. mesentericus
• Pseudomonas
• Leuconostoc
• Lactobacillus, và một số loại nấm men.
- Lên men chua
Các vi khuẩn thường thấy:
• vi khuẩn lactic
• một số loại nấm men

• nấm mốc
- Sự thối rữa
Các vi khuẩn thường thấy:
• Vi khuẩn hiếu khí: Proteus vulgaris, Bacillus subtilis, Bacillus mesentericus,
Bacillus megatherium
• Vi khuẩn kỵ khí: Clostridium perfringens, Clost. putrificum, Clost.
4
- Sự biến đối sắc tố: thịt chuyển từ màu đỏ sang xám, nâu hoặc xanh lục
Các vi khuẩn thường thấy khi lạp xưởng, xúc xích đổi màu: Lactobacillus,
Leuconostoc
TÀI LIỆU THAM KHẢO
1. Hóa học thực phẩm. Lê Ngọc Tú (chủ biên), Bùi Đức Hợi, Lưu Duẩn, Ngô Hưu
Hợp, Đặng Thị Thu, Nguyễn Trọng Cảnh. Nhà xuất bản khoa học và kỹ thuật, 1994
2. Bảo quản và chế biến sản phẩm động vật. Phan Hoàng Thị. Nhà xuất bản Nông
Nghiệp, 1984
3. Giáo trình sinh hóa hiện đại. Nguyễn Tiến Thắng (chủ biên), Nguyễn Đình
Huyên. Nhà xuất bản giáo dục, 1998
4