Sự biến đổi protein của trứng trong quá trình chế biến và bảo quản

Lời cảm ơn
Trên thực tế không có thành công nào không gắn liền với sự hỗ trợ,
giúp đỡ ít hay nhiều, dù trực tiếp hay gián tiếp của người khác. Trong thời
gian bắt đầu bước vào trường CĐSP đã nhận được sự giúp đỡ quan tâm của
quý thầy cô, gia đình và bạn bè.
Em xin chân thành cảm ơn Ths Phan Thị Dung giảng viên hóa học
khoa tự nhiên đã hướng dẫn chúng em trong những buổi học trên lớp cũng
như những lần góp ý cho đề tài nghiên cứu khoa học. Nếu không có những
lời hướng dẫn, dạy bảo, góp ý của cô thì bài nghiên cứu này của em khó có
thể hoàn thiện và gặp nhiều sai sót. Ngoài ra nhờ sự góp ý của các bạn cùng
lớp mà em có những tài liệu hay. Một lần nữa em xin chân thành cảm ơn sự
giúp đỡ tận tình quý báu đó.
Dù đã hết sức cố gắng nhưng do đây là lần đầu tiên làm đầu tiên làm
đề tài kinh nghiêm không khả năng và thời gian hạn chế
Đây là bài tập khoa học đầu tay, mặc dù đã rất cố gắng song không thể
không có những thiếu sót. Kính mong thầy cô giáo cùng các bạn đóng góp ý
kiến để đề tài nghiên cứu được hoàn thiện hơn.
Em xin chân thành cảm ơn!
Vinh, ngày tháng năm 2014
Trần Thị Hoài Phương


Lời mở đầu
Những chất dinh dưỡng cần thiết cho cơ thể sống là các chất sinh năng
lượng gồm protein, lipit, glluxit và các chất không sinh năng lượng gồm các
vitamin các chất khoáng và nước. Trong đó đối với protein đóng vai trò quan
trọng nhất, nó là thành phần quan trọng cấu tạo nên bạch cầu có nhiệm vụ
chống lại vi khuẩn không những thế nó là thành phần dinh dưỡng quan trọng
có mặt tronng thành phần của nhân và chất nguyên sinh các tế bào. Quá trình
sống là sự thoái hóa và tân tạo thường xuyên của protein. Khi thiếu protein
sẽ mắc một số bệnh như phù thũng, loạn nhịp tim, tóc gãy rụng, da có nhiều

nếp nhăn, ăn không ngon, đầu óc kẽm minh mẫn, sức đề kháng kém, cơ bắp
teo lại, khớp xương rã rời… trứng là một loại thực phẩm quan trọng mà con
người ta ưa chuộng từ già đến trẻ. Chắc ta cũng biết rằng các bà mẹ khi
mang thai thường chọn trứng là thực phẩm tất yếu cung cho thai nhi giúp
cho thai nhi khỏe mạnh, thông minh…Tuy nhiên cũng không nên ăn quá
nhiều protein có trong thức ăn vì nó gây hại cho gan và thận. Vì vậy hàng
ngày cần ăn một lượng vừa đủ protein khác nhau để cung cấp đầy đủ lượng
protein cho cơ thể, sự biến đổi protein trứng trong quá trình chế biến và bảo
quản có tác dụng như thế nào đến vấn đề an toàn thực phẩm, có đảm bảo
chất dinh dưỡng trong quá trình sử dụng nó hay không?
Để trả lời cho những thắc mắc trên và tìm thêm sự hiểu biết về nó nên em
đã chọn nghiên cứu đề tài: “Sự biến đổi protein của trứng trong quá trình
chế biến và bảo quản”.


Nội dung
Giới thiệu chung
Protein (protit hay đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nghuyên tắc
đa phân mà các đơn phân là acid amin. Chúng kết hợp với nhau thành một
mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này
có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc
không gian khác nhau của protein. Protein là một hợp chất đại phân tử được
tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các acid amin. Acid amin được cấu
tạo bởi 3 thành phần: 1 nhóm là amino (- NH2 -), hai là nhóm cacboxyl (COOH) và cuối cùng là nguyên tử hidro và nhóm biến đổi R quyết định tính
chất của acid amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 loại acid amin
trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống.

Chương I Cơ sở lý thuyết về protein

1.1.

Vai trò dinh dưỡng của protein
Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả cơ thể sống.
protein là nền tảng của cấu trúc và chức năng của cơ thể vi sinh vật.
Protein là yếu tố tạo hình chính, tham gia vào thành phần các cơ
bắp, máu, bạch tuyết, hocmoon men, các tuyến bài tiết, nội tiết. Cơ thể
bình thường chỉ có mật và nước tiểu không chứa protein. Do vai trò
này protein không liên quan đến mọi chức năng sống của cơ thể (tuần
hoàn, hô hấp, sinh dục) bài tiết hoạt động thần kinh và tinh thần.
Protein cần cho chuyển hóa bình thường các chất dung dịch khác,
đặc biệt là các vitamin và chất khoáng. Khi thiếu protein nhiều
vitamin không phát huy đầy đủ chức năng của chúng mặc dù không
thiếu về số lượng.
Protein còn là nguồn năng lượng cho cơ thể thường cung cấp
10- 15% năng lượng của khẩu phần 1g protein đốt cháy trong cơ thể
cho 4 kcal, nhưng về mặt tạo hình không có chất, dung dịch nào có thể
thay thế protein.


Protein kích thích sự thèm ăn và vì thế nó giữ vai trò chính tiếp
nhận các chế độ ăn khác nhau. Thiếu protein gây ra rối loạn quan
trọng trong cơ thể như ngừng lớn hoặc chậm phát triển, mỡ hóa gan
rối loạn hoạt động nhiều tuyến nội tiết (giáp trang, sinh dục) thay đổi
thành phần protein máu, giàu khả năng miễn dịch sinh học của cơ thể
và tăng tính cảm thụ của cơ thể với các bệnh nhiễm khuẩn.
Tình trạng suy dinh dưỡng do thiếu protein đã ảnh hưởng đến sức
khỏe trẻ em ở nhiều nơi trên thế giới.
1.2. Giá trị dinh dưỡng của protein
Giá trị dinh dưỡng của protein nhiều hay ít chủ yếu được quyết
định bởi các chủng loại, số lượng và tỉ lệ hòa hợp acid amin của nó

chứa gần giống với protein có trong cơ thể hay không?
Thông thường chủng loại, số lượng và tỉ lệ acid amin cần thiết
chứa trong protein động vật khá phù hợp với nhu cầu cơ thể con
người. Protein trong thực vật lại kém phù hợp với cơ thể hơn một
chút nhưng cũng là protein hoàn toàn.
Protein là hợp phần chủ yếu quyết định toàn bộ các đặc trưng
của khẩu phần thức ăn. Chỉ trên nền tảng protein cao thì tính chất
sinh học của các cấu tử khác mới thể hiện đầy đủ.
Khi thiếu protein trong chế độ thức ăn hàng ngày sẽ dẫn đến
biểu hiện xấu cho sức khỏe như suy dinh dưỡng, sút cân mau, chậm
lớn (đối với trẻ em), giảm khả năng miễn dịch khả năng chống đỡ
của cơ thể với một số bệnh.
Thiếu protein sẽ ảnh hưởng xấu đến hoạt động bình thường của
nhiều cơ quan chức năng như gan, tuyến nội tiết và hệ thần kinh.
Thiếu protein cũng làm thay đổi một số thành phần hóa học và cấu
tạo hình thái của xương (lượng canxi giảm, lượng magie tăng cao).
Do vậy mức protein cao chất lượng tốt (đầy đủ acid amin không thay
thế) là cần thiết trong thức ăn của mọi lứa tuổi.
Các protein cấu thành là các acid amin ăn vào để tổng hợp
protein của tế bào và tổ chức. Thành phần acid amin của cơ thể người
không thay đổi và cơ thể chỉ tiếp thu một lượng các acid amin hằng
định vào mục đích xây dựng và tái tạo tổ chức. Trong tự nhiên không
có loại protein, thức ăn nào có thành phần hoàn toàn giống với thành
phần acid amin trong cơ thể. Do đó để đáp ứng nhu cầu cơ thể cần
phối hợp các loại protein thức ăn để có trong thành phần acid amin
cân đối nhất. Khi sử dụng nhiều loại thức ăn có chứa protein hỗn
hợp, giữa các loại acid amin mà nó chữa có thể bù đắp chỗ khuyết,
hỗ trợ lẫn nhau, từ đó nâng cao giá trị dinh dưỡng của protein thực
phẩm. Khi sử dụng thực phẩm hỗn hợp.

8 acid amin cơ thể không thể tổng hợp được một lượng rất ít đó
là lizine, tryptophan, phenynalaninin, izoleucine, valine, treonine,
methionine. Người ta gọi chung là các acid amin cần thiết.
Giá trị dinh dưỡng một loại protein cao khi thành phần acid
amin cần thiết trong đó cân đối và ngược lại. Các loại protein nguồn
gốc động vật (thịt, cá, trứng, sữa) có dinh dưỡng thấp hơn. Biết phối
hợp các nguồn protein thức ăn hợp lý sẽ tạo nên giá trị dinh dưỡng
cao của khẩu phần. ví dụ gạo ngô mì nghèo lizin còn đậu tương lạc,
vừng hàm lượng lizin cao, khi phối hợp gạo hoặc mì hoặc ngô với đậu
tương, vừng lạc sẽ tạo nên protein khẩu phần có giá trị dinh dưỡng
cao hơn các protein đơn lẻ.
1.3. Nguồn protein trong thực phẩm
Thành phần nguồn gốc động vật, thịt, cá, trứng, sữa là nguồn protein
quý, nhiều về số lượng và cân đối hơn về thành phần và đậm độ axit
amin cần thiết cao.
Thành phần nguồn gốc thực vật (đậu tương, gạo, mì, ngô, các loại
đậu khác..) là nguồn protein quan trọng. Hàm lượng axit amin cần thiết,
cao trong đậu tương còn các
loại khác thì hàm lượng axit
amin cần thiết không cao, tỉ lệ
các loại axit amin kém cân đối
hơn so với nhu cầu cơ thể.
Vai trò của protein trong thực
phẩm:
Ngoài giá trị sinh học và giá
trị dinh dưỡng trong công nghệ
sản xuất thực phẩm protein cũng có vai trò quan trọng.
Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc tạo hình khối, tạo trạng thái
cho các sản phẩm thực phẩm. nhờ có khả năng này mới có quy trình

công nghệ sản xuất các sản phẩm thực phẩm tương ứng từ nguồn nguyên
liệu giàu protein.
Ví dụ nhờ có protein cơ tơ của thịt, cá mới tạo ra được cấu trúc gel
cho sản phẩm như giò lụa kamaboko. Công nghệ sản xuất bánh mì là
dựa trên cơ sở tính chất tạo hình, tính chất cố kết và tính chất giữ khí của
hai protein đặc hữu của bột mì là gliadin và glutenin.
Nhờ có các protein hòa tan của malt mà bọt CO2 trong bia mới được
giữ bền, nhờ tính chất đặc thù của protein trong sữa mới tạo ra được
2000 loại phomat hiện nay trên thế giới.


Getalin của da có khả năng tạo gel và dữ gel bền bằng liên kết hidro
mới có công nghệ tạo ra màng để bọc kẹo và bọc các viên thuốc.
Protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng của các sản phẩm.
Các acid amin (từ protein phân giải ra) có khả năng tương tác với
đường khi gia nhiệt để tạo màu vàng nâu cũng như hương thơm đặc
trưng của bánh mì gồm 70 cấu tử thơm.
Hình thơm đặc trưng của chè gồm 34 cấu tử thơm cũng là nhờ các
acid amin và các polyphenol của lá chè tương tác với nhau khi gia nhiệt.
Các protein có khả năng cố định mùi tức là khả năng giữ hương lâu
bền cho thực phẩm.
Chương II Hệ thống protein trứng và sự biến đổi protein của trứng
trong quá trình chế biến và bảo quản.
2.1. Hệ thống protein trong trứng
Trứng là loại thức ăn có giá trị dinh dưỡng đặc biệt cao. Trong trứng có
đủ chất đạm, chất béo, vitamin, chất khoáng các men horrmon. Hơn
nữa tỷ lệ các chất dinh dưỡng trong trứng tương quan với nhau rất thích
hợp và cân đối.
2.1.1. Thành phần dinh dưỡng của trứng
Trứng gồm lòng đỏ và lòng trắng. Lòng đỏ tập trung chủ yếu các chất

dinh dưỡng. Lòng đỏ trứng gà có 13, 6 % đạm, 29, 8% chất béo và
1, 6% chất khoáng. Chất đạm trong lòng đỏ trứng chủ yếu thuộc loại đơn
giản và ở trạng thái hòa tan. Còn chất đạm của trứng là nguồn cung cấp
rất tốt các acid amin cần thiết có vai trò quan trọng cho cơ thể, đặc biệt
cần cho sự phát triển cả
về cân nặng và chiều cao
của trẻ.
Trứng có nguồn chất
béo rất quý đó là lecithin
vì lecithin tham gia vào
thành phần các tế bào và
dịch thể của tổ chức đặc
biệt là tổ chức não.
Nhiều nghiên cứu cho
thấy lecithin có tác dụng
điều hòa, thúc đẩy quá
trình phân tách
cholesterol và bài xuất
các thành phần thu được


ra khỏi cơ thể. Trứng cũng chứa lượng cholesterol đáng kể (600mg
cholesterol/ 100 trứng gà), nhưng lại có tương quan thuận lợi giữa
lecithin và cholesterol do vậy lecithin sẽ phát huy vai trò điều hòa
cholesterol, ngăn ngừa quá trình xơ vữa động mạch và đào thải
cholesterol ra khỏi cơ thể.
Trứng cũng là nguồn cung cấp vitamin và chất khoáng rất tốt. Các
chất khoáng như sắt, kẽm, đồng, mangan, iod…tập trung hầu hết trong
lòng đỏ trứng. Lòng đỏ trứng có các vitamin tan trong nước (B1, B6) và
các vitamin tan trong dầu (vitamin A, D, C).

Trong lòng trắng trứng chỉ có một ít vitamin tan trong nước (B2, B6).
Cả trong lòng đỏ và lòng trắng đều có Biotin. Biotin và vitamin B tham
gia vào chu trình sản xuất năng lượng để đáp ứng nhu cầu của cơ thể.
Trong lòng trắng chứa chất Biotin kết hợp với một protein là Avidin làm
mất hoạt tính của biotin tạo phức Biotin – Avidin rất bền vững và không
chịu tác dụng của men tiêu hóa khi vật chín, Avidin sẽ được giải phóng
khỏi phức hợp Biotin – Avidin.
2.1.1. Thành phần và cấu trúc của trứng.
Trọng lượng bình quân của một quả trứng gia cầm:
Gà: 60 - 65
Vịt: 60 - 80
Ngỗng: 150 - 170
Cun cút: 10 - 15
Cấu trúc của trứng:
1 Lớp màng protein ngoài vỏ
2 Vỏ cứng
3 Màng trong
VV


4 Buồng hơi
5 Lòng trắng
6 Dây chằng
7 Màng noãn hoàn
8 Lòng đỏ
9 Bìa phôi

Thành phần của trứng gà:
Bảng 1 thành phần của trứng gà
Trọng

Nước
lượng
Trứng
100
65, 5
nguyên
Trứng không 90
74
vỏ
Trứng trắng 60
88

Protein

Lipit

Gluxit

12

11

0, 5

13

12

0, 7

10

0, 03

0, 8

Trứng đỏ

30

47

16

34

0, 6

Vỏ trứng

10

0

2

0

0

Cấu trúc của một quả trứng là hình elip, một đầu nhọn, một đầu tù bao gồm:
Màng ngoài vỏ là lớp biểu bì protein dày 10- 30µ protein này ít tan trong
nước, có cấu trúc gần giống colagen, có tác dụng hạn chế sự bốc hơi nước,
ngăn ngừa sự xâm nhập của vi sinh vật qua vỏ vào lòng trứng. Vì thế nếu lau


rửa hay cọ xát làm tổn thương lớp màng này mà không có biện pháp bảo vệ
(sát trùng, bao gói) thì vi sinh vật dễ xâm nhập vào trứng gây ung hỏng
nhanh.Sự tồn tại của lớp màng này là dấu hiệu đánh giá mức độ tươi mới của
trứng.
Tiếp đến là lớp canxi được tạo nên từ mạng lưới protein trên đó có bám
các tinh thể canxi cacbonat CaCO3 (90% khối lượng vỏ), magie cacbonat
MgCO3 (1%) và canxi phosphat Ca3(PO4)2 (1%). Độ cứng của vỏ phụ thuộc
vào cấu trúc mạng protein và hàm lượng magie. Trên bề mặt vỏ có những lỗ
nhỏ thấm khí: 10000 lỗ/trứng xuyên qua mạng lưới protein này để có tác
dụng cho phôi có thể hô hấp khi ấp trứng.
Màng trứng do các sợi protein saccarit tạo nên có bề mặt dày 70µ. Khi
bị biến tính (luộc trứng) màng này trở nên giai và bền chắc dễ tách khỏi
lòng trắng.
Buồng hơi: trứng vừa mới đẻ thì màng trong dính vào vỏ. Sau một thời
gian nhiệt độ của trứng giảm dần khí và hơi nước trong ruột trứng thoát
ra ngoài qua các lỗ trên vỏ, thể tích ruột giảm đi ở đầu tù của trứng lớp
màng dần dần tách ra khỏi vỏ tạo nên buồng hơi, kích thước của buồng
hơi tăng dần theo thời gian.
Lòng trắng (albumin) gồm 3 lớp: lớp ngoài lỏng (23%), lớp giữa đặc
(57%), lớp trong lỏng (20%) khi bị vỡ thì chính lớp albumin đặc giữa bao
lấy lòng đỏ.
Albumin là các dịch thể gồm các protein hình cầu như avolbumin,
conalbumin, ovogolbumin, flavoprotein, avoglucoprotein,
ovomacroglobulin, avidin và một protein hình sợi ovomuxin.

Trong albumin trứng còn có 0, 5% glucoza tự do, đây là tác nhân gây nên
phản ứng sẫm màu phienzim, có thể loại trừ phản ứng này bằng enzym
glucoxidoza (đã được ứng dụng trong công nghệ).
Dây chằng cũng là một loại albumin đặc để giữ lòng đỏ luôn ở trung tâm
quả trứng. Nếu trứng để lâu hay trứng bị hư hỏng thì lòng trắng trứng và dây
chằng bị chảy loãng (vừa lòng trắng), khi đó lòng đỏ có thể bị di chuyển tự
do hoặc trộn lẫn với lòng trắng trứng, khi trứng vỡ thì ruột trắng chảy loãng,
không phân biệt được lòng đỏ. Thành phần ovalbumin chiếm nhiều nhất
lòng trắng (58,4%), nó có 4 nhóm SH và hai cầu đisunfua – S - S -, có khả
năng tạo gel tốt, tạo bọt tốt khi đánh khuấy, bọt ổn định khi làm lạnh, làm
bền bọt khi gia nhiệt. các albumin có tính kháng khuẩn (trực tiếp hay gián
tiếp tạo phức với vitamin, kim loại, độc tố) góp phần bảo vệ phôi của trứng,
albumin tươi nói chung là khó tiêu hóa, chỉ sau khi biến tính nhiệt (luộc, rán
chín) mới có thể tiêu hóa dễ dàng,đó là do thành phần ovomuxin là một
antitripxin (enzym kháng tiêu hóa protein) và có một số globulin không chịu
tác dụng của enzym tiêu hóa.


Lòng đỏ: gồm các hạt protein phân tán trong dung dịch protein, hạt hình
cầu có đường kính 1, 3 – 20µ do ba kiểu protein liên kết với nhau thành một
phức bao gồm livolitelin và phosvitin là hai hợp phần cơ sở còn lipoprotein
sẽ dính với phức qua cầu nối trung gian phosvitin. Các lipovitelin là protein
nặng có thể tách thành hai dạng α, β, lipovitelin, phosvitin là một
phosphosprotein rất giàu serin (chiếm 31% lượng acid amin của lòng đỏ) có
khả năng cố định các ion sắt. Dung dịch của lòng đỏ (dịch tương) bao gồm
livetin và lipoprotein nhẹ. Livetin là một protein hình cầu với ba dạng α, β, ɣ
khác nhau về phân tử lượng.
Chúng có thể tách ra thành hai phần: L1 có phân tử lượng 10 triệu và L3 có
phân tử lượng 3 triệu.
Lòng đỏ chứa gần như toàn bộ lipit của trứng chủ yếu là triglixerit

(60%), phosphatit (28 %) và cholesterol (5%).
Cường độ màu của lòng đỏ phụ thuộc vào hàm lượng carotenoit của
thức ăn và điều kiện chăn thả. Gia cầm nuôi thả tự nhiên, ăn thức ăn tự
nhiên thì trứng có lòng đỏ màu sắc đẹp hơn so với gia cầm nuôi theo lối
công nghiệp. Khi luộc trứng hoặc dùng các xử lý nhiệt khác (rán) thì lòng
đỏ đặc lại mùi vị bùi béo đặc trưng, đặc biệt từ lòng trắng có thể giải
phóng ra khí H2S có thể tác dụng với Fe của lòng đỏ trứng tạo kết tuả
đen FeS (vết đen trên bề mặt lòng đỏ đã chín).
Đáng chú ý là thành phần acid amin của trứng rất cân đối, ổn định gần như
không phụ thuộc vào giống ta, điều kiện nuôi dưỡng gia cầm. Vì vậy trong
dinh dưỡng học người ta coi protein trứng là loại hoàn thiện và lấy nó làm
chuẩn dinh dưỡng (các chỉ số: giá trị sinh học (BV), tỉ lệ hiệu quả protein
(PER), thang giá trị hóa học (CS), chỉ số acid amin cần thiết (EAAI), giá trị
thay thế protein (PRV).
2.1.2 Các protein trong lòng trắng trứng.
Thành phần hóa học trong lòng trắng trứng gà.
Bảng 2: Các tiểu phần protein của lòng trắng trứng.
Thành phần

Tỉ lệ %

Avalbumine

58,4

Ovomucoide

14,1

Ovoconalbumine

13,2

Ovomucine

2,0

Ovoglobuline

11,9


Ovalbumine là protein giàu nhất của lòng trắng trứng, có gốc
photphat dính vào gốc serin, có chứa 3,5% gluxit dưới dạng một đơn
nguyên với khối lượng phân tử là 1570 gồm 5 gốc D - maroza và 3 gốc D glucosamin.
Phân tử ovoalbumune có 4 nhóm SH và 2 cầu disunfua. Trong thời
gian bảo quản số cầu disunfua sẽ tăng lên do hình thành ra S - ovoalbumine
thì khả
Ovoalbumine rất dễ bị biến tính, bề mặt đó cũng có tác dụng ổn định các bọt
tạo ra khi ở nhiệt độ thấp.
Ovoconalbumine là một glucoprotein, có chứa 0, 9% D - manoza và
1, 7% glucosamin, do hai tiểu đơn vị tạo nên.
Ovomucoide là một gluprotein chứa 0, 5 - 4% D-galactoza 7 - 8%
mantoza 10 - 18% D – glucosamin và 0, 03 - 2, 2 % acid xialin. Đơn
nguyên guluxit nối với phân tử protein gốc asparagin phân tử do 3 tiểu đơn
vị tạo nên .
Ovomucoide có hoạt tính antitripxin và có hoạt tính rất chịu nhiệt trừ
khi ở trong môi trường kiềm.
Ovoucine là 1 guluco protein do 2 tiểu đơn vị lập nên, có chứa gần
30% gluxit (6 – 23% hexoza, 6 - 16 % hexoamin và 1 - 14 % acid xialic). Do

các gốc xialic tích điện tạo ra lực đẩy tĩnh điện là cho cấu trúc thở và
cấu trúc nhất của lòng trắng trứng. Ovomucine cũng làm bền bọt ở lạnh.
Nói chung các protein của lòng trắng trứng có tính kháng khuẩn trực
tiếp hoặc gián tiếp (phức với vitamin hoặc với kim loại) góp phần bảo vệ
phôi cũng như khả năng bảo quản của trứng.
Khi mới đẻ ra coi như đã tiệt trùng, nhưng ngoài vỏ có rất nhiều vi
khuẩn do phân gà mang đến, đặc biệt là salmonella. Khi rửa trứng phải làm
khô ngay.
Các protein của lòng trắng trứng nguyên là khó tiêu hóa chỉ sau
khi nấu mới trở nên dễ dàng. Có lẽ là do hoạt tính kháng tripxin của


ovomucoide cũng như do tính chống chịu với enzym tiêu hóa của một số
globulin không bị biến tính.
Sự chuyển ovoconalbumine thành S – ovoconalbumine, sự phân li
phức ovomucine- lizozim kèm theo phá hủy gel ovomucine là những phản
ứng quan trọng xảy ra trong thời gian bảo quản trứng làm tổn thất ít ra là
từng phần các tính chất tạo gel và tạo bọt cũng như khả năng hóa lỏng
của lòng trắng trứng. Sự tổn thất CO2 trong trứng xảy ra thường xuyên
bắt đầu ngay sau khi trứng mới đẻ và sẽ gia tăng khi nhiệt độ tăng do đó
sẽ làm tăng giá trị PH của lòng trắng trứng từ 7, 6 – 9, 7.
Có thể bảo quản hay sơ chế trứng bằng phương pháp bảo quản lạnh
khi t = 10C độ ẩm 90% trong 6 tháng, bảo quản trứng trong khí quyển đặc
có 2, 5% CO2 hay khí trơ như N2, nhúng trứng và dầu khoáng parafin nóng
chảy để bịt các lỗ thông hơi trên vỏ chần trứng ( để làm đông tụ nhanh một
lớp mỏng protein dưới màng trong), bao gói kín, chế biến trứng muối (dung
dịch NaCl, Ca(OH)2 ).
2.1.3. Các protein trong lòng đỏ trứng
Các hạt có mặt lơ lửng trong lòng đỏ là do 3 kiểu protein liên kết với nhau
thành một phức trong đó lipovitelin và phosvitin là hai hợp phần cơ sở.

Các lipovitelin là lipoprotein nặng có thể tách ra thành α- và β- khi
pH < 7 chúng tồn tại dưới dạng đime, phần lipit của protein này (chiếm 20%
trọng lượng) là do 60% phospholipit và 40% trung tính tạo nên.
Phosvitin là photphoprotein rất giàu serin (chiếm 21% tổng lượng axit
amin) phosphovitin có khả năng cố định các ion sắt. Các phức tạo ra tan
trong nước và là nguồn dự trữ sắt.
Dịch tương chứa hai kiểu protein: livetin và lipoprotein.
Livetin là protein hình cầu. Có ba loại livetin là α, β, ɣ với khối phân
tử khác nhau. Các lipoprotein nhẹ có thể tách ra thành 2 phần L1 có khối


lượng phân tử lớn 10 triệu và L2 có khối lượng phân tử 3 triệu. Phần lipit
của phân tử này chiếm tới 86%.
Khi lòng đỏ trứng đã đông và được bảo quản – 6oC thì độ nhợt của sản
phẩm sau khi tan thường được tăng lên rất nhiều so với trước sự biến đổi
thuận nghịch này có được là do sự tập hợp các lipoprotein nhẹ. Khả năng tạo
gel sẽ càng mạnh khi bảo quản ở - 500C. Nếu thêm các chất làm hạ điểm
nóng thì càng hiệu quả (chẳng hạn saccaroza hoặc muối nồng độ 8 – 10%,
glyxerin 5%).
Khi gia nhiệt (nấu nướng hoặc chế biến) thì lòng đỏ đặc lại trở nên
khô, một số protein của lòng trắng trứng tạo ra H2S. Nếu nấu trong thời gian
kéo dài mà không làm lạnh thì H2S sẽ phản ứng với Fe có mặt trong lòng đỏ
tạo ra kết tủa đen. Ta có thể thực hiện phản ứng này để thu được trứng hoàn
toàn đen và chất lượng.
Trứng nguyên khi sấy khô thì làm biến tính một phần protein và làm
thay đổi một số tính chất và chức năng của chúng.
Có thể thêm đường hoặc muối để bảo quản. Lòng trắng trứng đã cô
đặc có đường thường chứa 40% saccaroza, 1% NaCl và 40% H2O có thể bảo
quản ở nhiệt độ bình thường trong nhiều tháng. Lòng đỏ mặn có đường chứa
10% NaCl và 10% saccaroza có hoạt độ nước là 0, 85.

Khi nấu trứng hoặc các xử lí khác thì lòng đỏ đặc lại và trở nên khó
đồng thời một số protein của lòng trứng giải phóng khí H2S.
2.2. Tính chất và chức năng của protein
2.2.1 tính chất của protein
2.2.1.1 Cấu trúc hóa học protein
Là hợp chất hữu cơ gồm 4 nguyên tố cơ bản C, H, O, N thường có
thêm S và đôi lúc có P.
Thuộc loại đại phân tử, phân tử lớn nhất dài 0, 1 µ, phân tử lượng có
thể đạt tới 1α, 5 triệu đ. V.C


Thuộc loại đa phân tử, đơn phân là các acid
amin.
Có hơn 20 loại acid amin khác nhau tạo nên các
protein, mỗi acid amin có 3 thành phần gốc cacbon
( R ), nhóm amin (- NH2 -) và nhóm cacboxyl (COOH) chúng khác nhau bởi gốc R. Mỗi acid amin
có kích thước trung bình 3µ.
Trên phân tử các acid amin liên kết với nhau
bằng các liên kết peptide tạo nên chuỗi polypeptide.
Liên kết polypeptide được tạo thành do nhóm
cacboxyl của acid amin này liên kết với nhóm amin
của acid amin tiếp theo và giải phóng một phân tử
nước. Mỗi phân tử protein có thể gồm một hay nhiều
chuỗi polypeptide cùng loại.
Từ 20 loại acid amin kết hợp với nhau theo
những cách khác nhau (trong cơ thể động vật, thực vật
ước tính có khoảng 1014 – 1015 loại protein). Mỗi
loại protein đặc trưng bởi số lượng, thành phần và
trình tự sắp xếp các acid amin trong phân tử. điều đó
giải thích tại sao trong thiên nhiên các protein vừa rất

đa dạng vừa mang tính chất đặc thù.
a. Cấu trúc không gian của protein
Cấu trúc bậc 1
Các acid amin nối với nhau bởi liên kết peptide hình thành chuỗi
polypeptide. Đầu mạch chuỗi polypeptide là nhóm amin của acid amin thứ
nhất và cuối mạch là nhóm cacboxyl của acid amin cuối cùng. Cấu trúc bậc
1 của protein thực chất là trình tự sắp xếp các acid amin trên chuỗi
polypeptide. Cấu trúc bậc 1 protein có vai trò quan trọng vì trình tự các acid
amin trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tính tương tác giữa các phân trong
chuỗi trong polypeptide từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do
đó quy định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự
sắp xếp của các acid amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất
của protein.
Cấu trúc bậc hai
Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi
polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo thành cấu trúc xoắn
α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi liên kết hidro giữa các acid amin


gần nhau. Các protein sợi như keratin, collagen…(có trong lông, tóc, móng
sừng) gồm nhiều xoắn α trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn.
Cấu trúc bậc ba
Các xoắn α và kiểu gấp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có
hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này
có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc
này lại là đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm – R trong các mạch
polypetide. Chẳng hạn nhóm – R của cystein có khả năng tạo cầu disulful
(- S – S), nhóm – R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của
chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm – R ưa nước thì nằm phía
ngoài phân tử. Còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử..

Các liên kết yếu hơn như liên kết hidro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm
– R có điện tích trái dấu.
Cấu trúc bậc 4
Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau tạo nên
cấu trúc bậc 4 của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các
liên kết yếu như liên kết hidro.
b. Ý nghĩa cấu trúc bậc 1 protein
+ Là bước đầu tiên quan trọng để xác định cơ sở phân tử hoạt tính
sinh học và tính chất hóa lý của protein. Là dấu hiệu rõ nhất về sự sai khác
giữa protein này với protein khác.
+ Là cơ sở xác định cấu trúc không gian của phân tử protein. Từ
những dấu hiệu từ cấu trúc bậc 1, trên cơ sở những quy luật hình thành cấu
trúc không gian protein, dựa vào cấu trúc không gian của các protein tương
đồng có thể dự đoán sự định vị cầu disunfua, cấu trúc không gian của
protein nghiên cứu.
+ Là yếu tố góp phần quan trọng trong nghiên cứu bệnh lí phân tử.
Nhiều kết quả nghiên cứu đã cho thấy khi thay đổi thứ tự các acid amin,
thậm chí thay đổi chỉ một gốc acid amin trong phân tử protein có thể làm
thay đổi hoạt tính sinh học, chức năng của một cơ quan.
+ Cấu trúc bậc một là bản phiên dịch mà di truyền. Vì vậy cấu trúc
này nó liên quan họ hàng, lịch sử tiến hóa của thế giới sống.
+ Việc xác định được cấu trúc bậc một là cơ sở để tổng hợp nhân tạo
protein bằng phương pháp hóa học hoặc các biện pháp công nghệ sinh học.
c. Sự hình thành 4 bậc cấu trúc protein.
Do cách liên kết giữa các acid amin để tạo thành chuỗi polypeptide
trong mạch dài polypeptide luôn lặp lại các đoạn – CO - NH - CH -.


Mạch bên của acid amin không tham gia tạo thành bộ khung của mạch mà ở
bên ngoài mạch polypeptide.

Kết quả nghiên cứu của paulin và cori (linus pauling, robert corey 1930) và
những người khác cho thấy nhóm peptide (- CO – NH – CH) là phẳng và
cứng.
Hidro của nhóm – NH- luôn ở vị trí trong so với O của nhóm
cacbolxyl. Nhưng nhóm peptide có cấu trúc hình phẳng, nghĩa là tất cả các
nguyên tử tham gia trong liên kết peptide nằm trên cùng một mặt phẳng
paulin và cori đẫ xác định được khoảng cách giữa N và C của liên kết đơn
(1, 46 AO) và khoảng cách giữa C và N trong không gian. Trong liên kết đôi
– C = N - , khoảng cách này là 1, 27 AO. Như vậy liên kết peptide có một
phần của liên kết đôi, có thể hình thành .
Do đó liên kết peptide “cứng” không có sự tự do quay xung quanh liên kết
lúc này. Ngược lại khả năng quay tự do xung quanh các liên kết nối nhóm
Peptide với carbon xung quanh giữa C và Cα, giữa N và Cα là rất lớn, mạch
peptide có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn.
Cấu trúc bậc 1: chuỗi acid amin cơ bản
Từ các acid amin, nhờ liên kết peptide nối chúng lại với nhau tạo nên
chuỗi polypeptide.
Chuỗi polypeptide là cơ sở cấu trúc bậc 1 của protein. Tuy nhiên,
không phải mọi chuỗi polypeptide đều là protein bậc 1. Nhiều chuỗi
polypeptide chỉ tồn tại ở dạng tự do trong tế bào mà không tạo nên phân tử
protein.
Những chuỗi polypeptide có trật tự cao xác định thì mới hình thành
phân tử protein. Người ta xem cấu tạo bậc 1 của protein là trật tự các acid
amin trong chuỗi polypeptide. Thứ tự các acid amin trong chuỗi có vai trò
quan trọng vì là cơ sở hình thành cho cấu trúc không gian của protein và từ
đó quy định đặc tính của protein. Phân tử protein ở bậc 1 chưa có hoạt tính
sinh học vì chưa hình thành nên các trung tâm hoạt động. phân tử protein ở
cấu trúc bậc 1 chỉ mang tính đặc thù về thành phần acid amin, trật tự các
acid amin trong nhóm. Tuy tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc
không gian. Sau khi chuỗi polypeptide – protein bậc I được tổng hợp tại

ribosome và hình thành cấu trúc không gian (bậc I, II, III) rồi mới di chuyển
đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của nó.
Cấu trúc bậc II: cuộn gấp không gian.
Theo paulin và cori (1951) có hai kiểu cấu trúc chính là xoắn α và gấp
nếp β.


+ Cấu trúc xoắn α: đoạn mạch polypeptide xoắn chặt lại những nhóm
peptide (- CO – NH-).Cα tạo thành phần bên trong (lõi) của xoắn, các mạch
bên nhóm R của các gốc acid amin quay ra phía ngoài, mỗi acid amin được
tạo bởi 3 nucleotit.
Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hidro. Liên kết
hidro được tạo thành giữa các nhóm cacbolxyl của một liên kết peptide với
nhóm – NH của liên kết peptide thứ tự sau nó (cách
nhau 3 gốc
acid amin) trên cùng một mạch polypeptide.
Tất cả các nhóm – CO -, - NH – trong liên kết
peptide của
mạch polypetide đều tạo thành liên kết hidro theo cách
này.
Trong cấu trúc xoắn α cứ mỗi nhóm – CO – NH –có thể tạo hai liên kết
hidro với hai nhóm – CO – NH – khác. Các liên kết hidro được tạo thành với
số lượng tối đa, bảo đảm độ bền vững của cấu trúc α.
Theo mô hình của paulin và cori, trong cấu trúc xoắn giữa hai gốc
acid min kế tiếp nhau có khoảng cách dọc theo trục xoắn là 1, 5 AO và góc
quay 1000, 1 vòng xoắn có 3, 6 gốc acid amin có chiều cao tương ứng là 5, 4
AO.
Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải (theo chiều kim đồng hồ) hoặc
xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ), xoắn α trong phân tử protein thường là
xoắn phải.

Sự tạo thành và độ bền cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố.
Cấu trúc xoắn α
Ví dụ thành phần và trình tự của các acid amin trong mạch polypeptide, pH
môi trường.
Đến nay người ta đã biết được một số quy luật cơ bản để tạo thành xoắn α vì
vậy nếu xác định cấu trúc bậc I của phân tử protein thì có thể dự đoán tỉ lệ
xoắn α (% gốc acid amin tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu trúc xoắn
α trong phân tử protein.
Tỉ lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau trong thay đổi khá nhiều.
Ví dụ: trong hemoglobin và mmioglobin là 75% lozozim là 35%,
kimotripsin hầu như không có xoắn α, chỉ có một phần xoắn rất ngắn ở đầu
C. khi tạo thành cấu trúc xoắn α khả năng làm quay mặt phẳng ánh sáng
phân cực sang bên phải tăng lên, vì thế có thể dựa vào tính chất này để xác
định % xoắn trong phân tử protein.
+ Cấu trúc phiến gấp β (β sheet)
Các cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở
một số điểm như sau:


+ Đoạn mạch polypeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra
chứ không cuộn xoắn chặt như α khoảng cách giữa
hai gốc acid amin kề nhau là 3, 5 AO.
+ Liên kết hidro được tạo thành giữa các
nhóm – NH – và – CO – trên hai mạch polypeptide
khác nhau, các mạch này có thể chạy cùng hướng
hay ngược hướng với nhau.
Trong phân tử của nhiều protein hình cầu cuốn chắn
còn gặp kiểu cấu trúc “quay – β” ở đó có mạch
polypeptide bị đảo hướng đột ngột. Đó là do tạo
thành liên kết hidro giữa nhóm – CO của liên kết

peptide thứ n với nhóm – NH của liên kết peptide
thứ n+2.
- Cấu trúc kiểu xoắn colagen
Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử calogen.
Thành phần acid amin của colagen rất đặc biệt so
với các protein khác: gluxin 35%, prolin 12% tổng
số acid amin trong phân tử. Ngoài ra calogen còn
chứa 2 acid amin ít gặp trong các acid amin khác
hidroxiproline và hidroxillizin.
Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen bao
gồm ba mạch polypeptide bện vào nhau tạo thành
một dây cáp siêu xoắn (vì mỗi mạch đều có cấu trúc
xoắn) ba mạch polypeptide trong dây cáp nối với
nhau bằng liên kết hidro.
Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm – NH – của gốc glyxin trên
mạch polypeptide với nhóm – CO – trong liên kết peptide ở trên mạch gia
tạo thành liên kết hidro làm tăng độ bền cấu trúc siêu xoắn. Ngoài các cấu
trúc bậc II trên trong phân tử của nhiều protein hình cầu còn có các đoạn
mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn.
Cấu trúc bậc III (liên kết disulfid – S – S-)
Cấu trúc bậc III được giữ vững nhờ các cầu disulfua tương tác vanderwaals,
liên kết hidro, lực ion. Vì vậy khi phá vỡ liên kết này phân tử duỗi ra đồng
thời làm thay đổi một số tính chất của nó đặc biệt là tính tan và hoạt tính xúc
tác của nó.
Cấu trúc bậc III là dạng không gian của cấu trúc bậc II làm cho phân tử
protein có dang gọn hơn trong không gian, sự thu gọn như vậy giúp cho
phân tử protein ổn định môi trường sống. Cơ sở của cấu trúc bậc III là liên
kết disulfid. Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa nhau

trên mạch peptide nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại
của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hóa trị nên rất bền vững.
Cấu trúc bậc III đã tạo nên trung tâm hoạt động của phần lớn các enzym.
Sự thay đổi cấu trúc bậc III dẫn đến sự thay đổi hướng xúc tác của enzym
hoặc mất khả năng xúc tác hoàn toàn.
Ngoài liên kết disulfid cấu trúc bậc III còn được ổn định (bền vững) nhờ một
số liên kết như liên kết hidro: liên kết này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích
điện tích âm có nguyên tử hidro.
+ Ví dụ về cấu trúc bậc III như: phân tử insulin là một polypeptide bao
gồm 51 acid amin và chuỗi b có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau
băng hai cầu disulfid. Cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của A và vị
trí 19 chuỗi B, cầu thứ 2 giữa gốc cystein ở vị trí thứ 6 và thứ 11. Insulin là
hormoon tuyến tụy tham gia điều hòa hàm lượng đường trong máu. Khi
thiếu insulin hàm lượng đường trong máu tăng cao dẫn tới hiện tượng bệnh
đái đường. Insulin có tác dụng hạ đường huyết bằng cách xúc tiến quá trình
tổng hợp glycogen dự trữ glucose.
- Lực hấp dẫn vanderawaals là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hỗn
hợp nằm cạnh nhau ở khoảng 1 – 2 lần đường kính phân tử.
- Lực liên kết của các nhóm kị nước, những nhóm không phân cực
(- CH2 – CH3-) trong vang, leucin, phenyalanin. Nước trong tế bào đẩy các
gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành
các đuôi kỵ nước trong phân tử protein. Do có cấu trúc bậc III mà các
protein được hình thành hình thù đặc trưng và phù hợp với chức năng của
chúng. ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein của hệ
thống đông máu. Thông qua cấu trúc bậc III mà hình thành được các trung
tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein.
Domain cấu trúc (structural domain) được nghiên cứu từ 1976 đến nay
người ta cho rằng sự hình thành domain rất phổ biến ở các chuỗi peptide
tương đối dài. Domain cấu trúc có thể được định nghĩa là những bộ phận
những khu vực trong một phân tử protein được cuộn gấp trong không gian

giống như trong phân tử nhỏ hoàn chỉnh và thường là nơi thực hiện các
chức năng liên kết, chức năng lắp ráp của phân tử protein trong hoạt động
chức năng của nó. Trong nhiều protein domain gắn liền với chức năng kết
hợp đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu tạo từ các domain thì trung tâm
hoạt động lại được bố trí ở biên giới ở hai hay nhiều domain. Sự hình thành
các domain trong phân tử protein tạo ra khả năng tương tác linh hoạt giữa
các đại phân tử, khả năng cơ động dịch chuyển tương ứng giữa những bộ
phận trong quá trình thực hiện chức năng sinh học ở những protein nguồn
gốc khác nhau nhưng có chức năng tương tự thì các domain có cấu trúc
tương đối giống nhau.


Cấu trúc bậc IV: tổ hợp các tiểu phần
Phân tử protein có cấu trúc bậc IV có thể phân li thuận nghịch thành các tiểu
phần đơn vị. Khi phân li hoạt tính sinh học của nó bị thay đổi hoặc có thể
mất hoàn toàn. Tồn tại tương tác giữa các tiểu phần đơn vị khi kết hợp với
một chất nào đó dù là phân tử bé cũng kéo theo những biến đổi nhất định
trong cấu trúc không gian cuả chúng.
Là một trạng thái tổ hợp hình thành từ tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc
III hoàn chỉnh. Một số protein có xu hướng kết hợp lại với nhau thành những
phức hợp, thành những đại phân tử không kéo theo sự biến đổi về hoạt tính
sinh học. Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc IV là điều kiện để hình
thành nên tính năng mới của protein.
Ví dụ về cấu trúc bậc IV
Hemoglobin (huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần α và hai tiểu phần β. Nếu 4 tiểu
phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân
tử O2 khi kết hợp thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian
đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận chuyển khí
O2. Một phân tử hemoglobin vận chuyển được một phân tử O2.
Enzym glycogen phosphorylase xúc tác quá trình phân giải glycogen thành

glycose:
- Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng β.
- Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại
thành tetramer (dạng α) khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer
lại tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.
Tùy theo protein mà số lượng monomer có thể thay đổi từ 2, 4, 6, 8 là phổ
biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer.
Sự hình thành cấu trúc bậc IV tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học
thêm tính chính xác.
2.2.Tính chất của protein
Tính chất Lý - Hóa của protein
Tính tan của protein
Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số
loại dung dịch nhất định, chẳng hạn như albumin dễ tan trong nước,
globumin dễ tan trong muối loãng, prolamin tan trong ethanol, glutenin chỉ
tan trong dung dịch kiềm và acid loãng v.v…


Tính hidrat hóa của protein
Phần lớn những thực phẩm đều là hệ rắn hidrat hóa. Các đặc tính hóa lí,
lưu biến của protein và các thành phần khác của thực phẩm phụ thuộc không
chỉ riêng vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt tính của nước.
Ngoài ra các chế phẩm protein concenttrate và isolate dạng khô trước khi sử
dụng phải được hidrat hóa. Do đó các tính chất hidrat hóa và tái hidrat hóa
của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn to lớn.
Hidrat hóa protein ở trạng thái khô có thể phân chia thành các giai đoạn liên
tiếp như sau:
Hấp thụ các phân tử nước
(bởi sự cố định các tâm
phân cực)

Protein
D
khô

Hấp thụ các lớp nước đa
phân tử

(1)

Các tiểu phần không
tan trương nở

(2)

Trương nở

Ngưng tụ nước dạng lỏng

(4)

(3)

Solvat hóa phân tán
(5)

Sơ đồ 1: quá trình hidrat hóa một protein ở dạng khô

Dung dịch

Hấp thụ nước còn gọi là cố định nước, trương nở thấm ướt, khả năng giữ
nước, tính dính, tính dẻo liên quan đến 4 giai đoạn đầu, khả năng phân tán
độ nhớt độ đặc của protein liên quan đến giai đoạn 5. Trạng thái cuối cùng
của protein tan hoặc không tan (một phần hay hoàn toàn) có liên quan đến
các chức năng quan trọng như tính tan hay tính tan tức thời (giai đoạn 5 xảy
ra nhanh). Tính tạo gel liên quan đến sự tạo thành khối không tan hidrat hóa
tốt, nhưng các phản ứng protein – protein đóng vai trò chính. Cuối cùng, các
tính chất bề mặt như nhũ tương hóa và tạo bọt cũng cần protein có khả năng
hidrat hóa và phân tán cao hơn các đặc tính khác.
Trong quá trình hidrat hóa, protein tương tác với nước qua các nối
peptide hoặc các gốc R ở mạch bên nhờ liên kết hidro.
Các yếu tố môi trường ảnh hưởng đến tính chất hidrat hóa
Nồng độ protein, pH, nhiệt độ thời gian, lực ion, sự có mặt của các
thành phần khác là những yếu tố ảnh hưởng đến các phản ứng protein –
protein và protein với nước. Các tính chất chức năng được xác định trong
điều kiện cân bằng của các lực này.
Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein. pH thay đổi
dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự điện tích trên bề mặt phân tử protein,
làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết với
nước. Tại điểm đẳng điện pI phản ứng protein với protein là cực đại, các
phân tử protein liên kết với nhau co lại và khả năng hidrat hóa và trương nở
là cực tiểu.
Nói chung khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do làm
giảm các liên kết hidro. Biến tính và tập hợp khi đun nóng làm giảm bề mặt
phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định nước. Tuy nhiên
đối với một số ngoại lệ khi đun nóng trong nước protein có cấu trúc chặt chẽ
cao, sự phân li và duỗi ra của các phân tử có thể làm lộ ra trên bề mặt các

liên kết peptide và mạch ngoài phân cực mà trước đó bị che dấu, kết quả là
làm tăng cố định nước.
Bản chất các nồng độ ion gây ảnh hưởng đến lực ion trong môi trường
và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein cũng ảnh hưởng tới khả
năng hidrat hóa. Người ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản ứng (liên kết)
giữa nước, muối và các nhóm ngoại acid amin. Khi nồng độ muối như NaCl
thấp như tính hidrat hóa của protein có thể tăng do sự đính thêm các ion
giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên khi nồng độ muối cao, các phản
ứng muối nước trở nên trội hơn, làm giảm liên kết protein nước và protein bị
sấy khô.
Sự hấp thụ và giữ nước của protein có ảnh hưởng tính chất và kết cấu của
nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm…
Khả năng hòa tan của protein
Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ
hòa tan cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số quan trọng đối với protein được sử
dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta còn muốn protein có thể tan được ở
những giá trị pH khác nhau và bền về nhiệt độ.
Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất
chức năng đầu tiên được đo đạc ở các giai đoạn chế biến và chuyên hóa
protein. Người ta sử dụng chỉ số Nitơ hòa tan (Nitrogen Solubiliti Index –
NSI) để xác định đặc tính này. Biết được độ hòa tan của protein cũng như
định hướng sử dụng các loại protein.
Protein của lactoserum hòa tan tốt ở khoảng pH và lực ion rộng.
Ngược lại độ hòa tan của caseinate phụ thuộc vào pH, lực ion (và nồng độ
Ca2+), nhưng ít phụ thuộc vào nhiệt độ như protein của lactoserum và protein
đậu nành..


Tính tan của phần lớn protein bị giảm mạnh và không thuận nghịch trong
quá trình đun nóng. Tuy nhiên trong chế biến thực phẩm đun nóng luôn là

cần thiết với mục đích diệt vi sinh vật, mùi khó chịu, tách bớt nước… ngay
cả trường hợp đun nóng nhẹ cũng gây nên sự biến tính nhất định và làm
giảm độ hòa tan.
Không phải tất cả có độ hòa tan ban đầu tốt sẽ luôn có các tính chất
chức năng khác tốt. Có trường hợp khả năng hấp thụ nước của protein được
cải thiện khi làm biến tính ở một mức độ nào đó. Đôi khi khả năng tạo gel
vẫn giữ được sau khi biến tính và không hòa tan một phần protein. Tương
ứng với điều đó, việc tạo thành nhũ tương hệ biệt và gel có thể liên quan đến
các mức độ làm duỗi mạch, tập hợp và không hòa tan protein khác nhau.
Ngược lại protein của lactoserum caseitane và một vài protein khác cần có
độ hòa tan ban đầu đủ lớn nếu muốn chuyển hóa nó thành dạng gel, hệ bọt
hay hệ nhũ tương tốt.
Tính ngậm nước của proten.
Trong môi trường nước protein kết hợp với nước trương lên trở
thành dạng keo hay nói cách khác protein ở trạng thái hidrat hóa, các phân tử
nước bám vào các nhóm ưa nước trong phân tử protein như – NH2, COOH…, lớp áo nước bao quanh phân tử protein là một trong các yếu tố
làm bền vững cấu trúc, ngăn cách các phân tử protein không cho chúng dính
vào nhau để thành tủa.
Độ nhớt của protein
Khi protein hóa tan trong dung dịch mỗi loại dung dịch của protein
khác nhau có độ nhớt khác nhau (bảng 3). Người ta có thể lợi dụng tính chất
này để xác định khối lượng phân tử protein (độ nhớt càng cao thì khối lượng
phân tử càng cao).


Bảng 3: Độ nhớt của một số protein
Protein

Nồng độ %

Độ nhớt tương đối

Gelatin

(trong nước)
3, 0

(của nước = l)
4, 54

Albumin trứng
3, 0
Gelatanin
8, 0
Albumin trứng
8, 0
Hằng số điện môi của dung dịch protein

1, 20
14, 2
1, 57

Hằng số điện môi của dung môi làm ngăn lực tĩnh điện giữa các
nhóm tích điện của protein và nước. mối liên hệ đó được đặc trưng bởi biểu
thức:
L1 – I2
F=
Dr2
Trong đó: D – hằng số điện môi của dung dịch.
F – lực tĩnh điện giữa các ion tích điện.

L1, I2 – điện tích các ion, r – khoảng cách giữa các ion.
ở đây lực tĩnh điện giữa các ion tỉ lệ nghịch với hằng số điện môi và khoảng
cách giữa các ion protein.
Tính chất điện li của protein
Protein là chất điện li lưỡng tính vì trong phân tử protein có nhiều
nhóm phân cực mạnh (gốc bên R) của amino acid.
Ví dụ: nhóm COOH thứ hai của Asp, glu, nhóm NH2 của Lys, nhóm OH
của Ser, Thr… Trạng thái tích điện của các nhóm này phụ thuộc vào pH của
môi trường. ở một pH nào đó mà tổng điện tích (+) và điện tích (-) của phân
tử protein bằng không, phân tử protein không di chuyển trong điện trường
thì giá trị pH đó gọi là pHі (isoeletric – điểm đẳng điện) của protein. Như
vậy protein chứa nhiều Asp, Glu (amino acid có tính acid mạnh) thì pHi