CÂU HỎI VÀ ĐÁP ÁN HÓA SINH ÔN THI ĐAI HỌC

Câu hỏi và đáp án Hoá sinh
PHẦN I. (5 ĐIỂM)
Câu 1: Em hãy trình bày Enzyme một thành phần: thành phần cấu tạo,
chức năng, cách hình thành trung tâm hoạt động.
Đáp án
- Enzyme một thành phần (Enzyme đơn giản, Enzyme thủy phân) được
cấu tạo từ 20 acid amin (0.25 điểm).
- Chức năng: chất xúc tác sinh học (0.25 điểm).
- Trung tâm hoạt động được hình thành nhờ các nhóm ngoại của các
acid amin trong phân tử Enzyme như: COOH, NH 2, OH, H, vòng
nhân histidin... (0.25 điểm).
- Khi chưa hình thành cấu hình trung gian và khi chưa có cơ chất gây
cảm ứng thì những nhóm ngoại này đứng cách xa nhau nhưng khi có
cơ chất gây cảm ứng phân tử Enzyme thay đổi cấu hình không gian và
những nhóm ngoại này sẽ được sắp xếp đứng gần nhau theo một trật
tự nhất đinh và tạo nên trung tâm hoạt động. (0.25 điểm).
- Trung tâm này tác dụng trực lên cơ chất, phản ứng hóa học và thủy
phân cơ chất (S). (0.25 điểm).
- Phản ứng xúc tác của Enzyme này có sự tham gia của nước. (0.25
điểm).
1. Cơ chất gây cảm ứng: [E] + [S]. (0.25 điểm).
2. Hình thành phức trung gian tứ diện tức thời. (0.25 điểm).
3. Cắt liên kết peptid giải phóng sản phẩm thứ nhất: P1. (0.25
điểm).
4. Nước tham gia phản ứng. (0.25 điểm).
5. Giải phóng sản phẩm tiếp theo: P2. (0.25 điểm).
6. Enzyme trở về trạng thái ban đầu. (0.25 điểm).
7. Cơ chất bị thủy phân hoàn toàn. (0.25 điểm).


Ví dụ: Hệ Enzyme Amylase tác dụng lên tinh bột (0.25 điểm).

- α-amylase xúc tác thủy phân liên kết  α -1,4 glucosid ở bất kỳ vị trí
nào trong phân tử tinh bột với cơ chất là amylose, α -amylase cho sản
phẩm thủy phân chủ yếu là maltose và một ít glucose. (0.25 điểm).
- Với cơ chất là amylopectin, α -amylase chỉ thủy phân liên kết 1,4glucosid mà không thủy phân liên kết 1,6-glucosid, sản phẩm tạo
thành là các dextrin phân tử thấp không cho phản ứng màu với Iod,
maltose, glucose, và isomaltose. (0.25 điểm).
- β-amylase xúc tác cho sự thủy phân liên kết -1,4 glucosid của phân
tử tinh bột và các polysaccharid. (0.25 điểm).
- Đối với các chất amylose, β -amylase thủy phân liên kết glucosid bắt
đầu từ đầu không khử của mạch, tách dần từng phân tử maltose ra
khỏi phân tử cơ chất. Đối với các cơ chất amylopectin, β -amylase chỉ
phân cắt các liên kết 1,4 glucosid và cũng tách dần ra khỏi mạch các
phân tử maltose bắt đầu từ đầu không khử của mạch. Quá trình này
xảy ra ở phẩn thẳng của mạch và dừng lại ở vị trí phân nhánh. Sản
phẩm thu được trong trường hợp này là maltose và các dextrin phân tử
lớn. (0.25 điểm).


- β -amylase không tác dụng lên tinh bột nguyên vẹn, chỉ tác dụng lên
tinh bột đã hồ hóa. Khác với -amylase, β -amylase vẫn giữu được
hoạt tính khi không có Ca+2.
- γ-amylase xúc tác thủy phân liên kết γ -1,4 và 1,6 glucosidase của
phân tử tinh bột và các polysaccharide. (0.25 điểm).
- Sự thủy phân các cơ chất dưới tác dụng của γ -amylase tiến hành ở
từng liên kết một, bắt đầu từ mạch không khử tách dần từng phân tử
glucose, γ -amylase cũng có khả năng thủy phân cả maltose,
isomaltose và dextrin. (0.25 điểm).
Câu 2. Em hãy trình bày enzyme một thành phần: Phản ứng enzyme
xúc tác cơ chất (trình bày các bước phản ứng và giải thích)

Đáp án
Ví dụ: E chymotripsin (một E protease) tác dụng lên peptid: (0.25 điểm).

Giải thích:
- Khi cơ chất gặp Enzyme, E cảm ứng sẽ hình thành trung tâm họat
động. (0.25 điểm).
- Trong ví dụ này: E chymotripsin gặp một cơ chất là một dipepeptd, E
lập tức hình thành trung tâm họat động gồm serin ở vị trí 195, histidin
57 và aspartat ở 102. (0.25 điểm).
- Những acid amin này sẽ xích gần lại nhau, liên kết với nhau bằng liên
kết hydro. (0.25 điểm).


- Khi E kết hợp S tạo hợp chất “trung gian tứ diện tức thời” [ES] (0.25
điểm).
- Khi đó serin kéo C trong mối liên kết peptid, còn histidin kéo NH của
liên kết này, làm cho mối liên kết peptid căng ra và đứt tạo ra sản
phẩm đầu tiên P1 và enzyme-Acyl. (0.25 điểm).
- Dưới sự tham gia của nứơc sản phẩm thứ hai P2 tách ra, Enzyme trở
lại trạng thái ban đầu để tiếp tục xúc tác cho phản ứng tiếp theo (E
không tham gia tạo thành sản phẩm) (0.25 điểm).
Ví dụ 2: Hệ Amylase tác dụng lên tinh bột (0.25 điểm).
- -amylase xúc tác thủy phân liên kết -1,4 glucosid ớ bất kỳ vị trí
nào trong phân tử tinh bột với cơ chất là amylose, -amylase cho sản
phẩm thủy phân chủ yếu là maltose và một ít glucose (0.25 điểm).
- Với cơ chất là amylopectin, -amylase chỉ thủy phân liên kết 1,4glucosid mà không thủy phân liên kết 1,6-glucosid (0.25 điểm).
- Sản phẩm tạo thành là các dextrin phân tử thấp không cho phản ứng
màu với Iod, maltose, glucose, và isomaltose. (0.25 điểm).
- -amylase xúc tác cho sự thủy phân liên kết -1,4 glucosid của
phân tử tinh bột và các polysaccharid. (0.25 điểm).)

- Đối với các chất amylose, -amylase thủy phân liên kết glucosid bắt
đầu từ đầu không khử của mạch, tách dần từng phân tử maltose ra
khỏi phân tử cơ chất. (0.25 điểm).
- Đối với các cơ chất amylopectin, -amylase chỉ phân cắt các liên kết
1,4 glucosid và cũng tách dần ra khỏi mạch các phân tử maltose bắt
đầu từ đầu không khử của mạch. (0.25 điểm).
- Quá trình này xảy ra ở phẩn thẳng của mạch và dừng lại ở vị trí phân
nhánh (0.25 điểm).
- Sản phẩm thu được trong trường hợp này là maltose và các dextrin
phân tử lớn. (0.25 điểm).
- -amylase không tác dụng lên tinh bột nguyên vẹn, chỉ tác dụng lên
tinh bột đã hồ hóa. Khác với -amylase, -amylase vẫn giữu được
hoạt tính khi không có Ca+2. (0.25 điểm).
- -amylase xúc tác thủy phân liên kết -1,4 và 1,6 glucosidase của
phân tử tinh bột và các polysaccharide. (0.25 điểm).
- Sự thủy phân các cơ chất dưới tác dụng của -amylase tiến hành ở
từng liên kết một, bắt đầu từ mạch không khử tách dần từng phân tử
glucose (0.25 điểm).
- -amylase cũng có khả năng thủy phân cả maltose, isomaltose và
dextrin. (0.25 điểm).


Câu 3. Em hãy trình bày quá trình chuyển hoá acid piruvic khi không
có oxy tham gia.
Đáp án
Acid Piruvic: CH3-CO-COOH (0.25 điểm).
Trong điều kiện không có oxy tham gia:
Trong điều kiện không có oxy tham gia:
Quá trình lên men (0.25 điểm).
Trong điều kiện không có oxy, axit pyruvic biến đổi theo con đường

yếm khí theo các hình thức lên men tạo ra các hợp chất đơn giản hơn còn
chứa nhiều năng lượng. (0.25 điểm).
Tùy thuộc vào sản phẩm hình thành trong quá trình lên men người ta
phân biệt các dạng lên men: lên men rượu, lên men lactic, butyric…(0.25
điểm).
1. Trong cơ chất và trong quá trình lên men lactic (do vi khuẩn lactic)
(0.25 điểm), thì piruvuc chuyển thành acid lactic dưới tác dụng của
enzyme lactatdehydrogenase: (0.25 điểm).
Lên men axit lactic (0.25 điểm).
Sự lên men lactic tiến hành bởi các vi khuẩn lactic (lúc muối dưa, làm
sữa chua, làm tương…) (0.25 điểm).
Axit pyruvic bị khử trực tiếp bởi NADH2 (0.25 điểm).
Dưới tác dụng của enzym dehydrogenaza (0.25 điểm), tạo axit lactic.
(0.25 điểm).

Lactatdehydrogenase

(0.25 điểm).
2. Trong quá trình lên men rượu thì acid piruvic chuyển thành cồn:
(0.25 điểm).
Lên men rượu etylic (0.25 điểm).
Dưới tác dụng của enzym decacboxylaza, (0.25 điểm) axit pyruvic sẽ
bị khử cacboxin hóa giải phóng khí cacbonic (0.25 điểm)và aldehytacetic.
(0.25 điểm).
Nhờ có NADH2 aldehyt acetic bị khử thành rượu: (0.25 điểm).
Phản ứng xảy ra như sau: (0.25 điểm).


-

Sản phẩm cuối cùng của lên men rượu là rượu ethylic và khí CO 2 (0.25
điểm).
Câu 4. Em hãy trình bày quá trình chuyển hoá acid piruvic khi có oxy
tham gia.
Đáp án
Quá trình phân giải hiếu khí axit pyruvic (0.25 điểm).
Chu trình Krebs (0.25 điểm).
Khi có mặt của oxy, axit pyruvic sẽ chịu những biến đổi phức tạp (0.25
điểm). Những biến đổi này là một chu trình của các phản ứng có tên là chu
trình Krebs (0.25 điểm). Chu trình Krebs còn có tên là chu trình axit citric
hay chu trình axit di- và tricacboxylic phát hiện năm 1937 (0.25 điểm). Chu
trình này là sự kế tục trực tiếp của các quá trình đường phân trong tế bào
sống, nó rất phổ biến trong mô thực vật bậc cao và ở mô động vật (0.25
điểm).
Chu trình Krebs đã diễn ra ba nhóm quá trình quan trọng (0.25 điểm):
Loại trừ hoặc kết hợp nước, (0.25 điểm).
Khử cacboxyl và oxy hóa. (0.25 điểm).
Các phản ứng oxy hóa khử tách H + và điện tử vận chuyển qua
dây chuyền điện tử là những phản ứng quan trọng diễn ra trong
chu trình Kreb và chính ở chặng cuối cùng này năng luợng và
H2O đã được hình thành, chu trình được tóm tắt bằng phương
trình (0.25 điểm):
Tổng hợp lại ta có phương trình tổng quát của hô hấp hiếu khí:
C6H12O6 + 6 O2 + 6 H2O
→ 6 CO2 + 12 H2O + ATP
(0.25 điểm).
Rút gọn lại: C6H12O6 + 6 O2
→ 6 CO2 + 6 H2O + ATP
(0.25 điểm).
Khi có oxy tham gia thì acid piruvic đi vài chu trình Krebs (0.25 điểm).

Sản phẩm cuối cùng thu được 12 ATP, 2CO2 và 5H2O (0.25 điểm).
Nguyên liệu đầu:
Pyruvate  Acetyl-CoA (0.25 điểm).
Acetyl-CoA đi vào qui trình 3C (0.25 điểm).
8 phản ứng giai đoạn (0.25 điểm).
Bắt đầu bởi sự kết hợp của acetylCoA vào oxaloacetate và kết thúc bằng
việc hoàn trả lại oxaloacetate (0.25 điểm).
Sản phẩm: 4CO2 + 4H2O + 3NADH + 1FADH +1ATP (0.25 điểm).


(0.25 điểm).

Câu 5: Em hãy trình bày các giai đoạn của chu trình Krebs, sau một chu
trình thu được bao nhiêu ATP. Sau một quá trình phân hủy hòan tòan
một phân tử glucose thu được bao nhiêu NADH +H + , bao nhiêu
NADPH+H+, bao nhiêu FADH2, bao nhiêu ATP. Tổng cộng thu được
bao nhiêu ATP ?
Đáp án
Các giai đọa của chu trình Krebs :
1. Hoạt hóa acid piruvic thành axetil CoenznzymeA (0.25 điểm):
CH3-CO-S-CoA (0.25 điểm).
CH3-CO-S-CoA + A. oxaloacetic tạo thành acid xitric giải phóng CoASH nhờ E citrat synthase (0.25 điểm).
2. Acid xitric chuyển qua đồng phân acid izoxitric nhờ E aconitase (0.25
điểm).
3. Oxy hóa izoxirtic nhờ E izocitrat dehydrogenase, tạo được một
NADPH + H và acid oxaloxucxinic, acid bị loại nhóm CO 2 biến thành
acid α- xetoglutaric (0.25 điểm).
4. Acid α- xetoglutaric tạo thành xucxinil-CoA, dưới tác dụng của E αxetoglutarat dehydrogenase và bị loại thêm một CO2 (0.25 điểm).

5. Xucxinil-CoA dưới tác dụng của E xucxinattiokinase tạo ra một ATP
và acid xucxinic (0.25 điểm).
6. Acid xucxinic dưới tác dụng của E xucxinat dehydrogenase chuyển
thành acid fumaric (0.25 điểm) và tạo được một FADH2 (0.25 điểm).
7. Acid xucxinic chuyển thành acid malic dưới tác dụng của fumarat
hydratase (0.25 điểm).


8. Acid malic chuyển thành acid oxaloacetic và một NADH +H được tạo
thành (0.25 điểm).
9. Acid malic dưới tác dụng E malat dehydrogenase chuyển thành acid
oxaloacetic (0.25 điểm).
Như vậy qua một vòng của chu trình Krebs (bắt đầu từ quá trình hoạt hóa
acid pyruvic tạo thành CoA) tạo được: 2CO2, (0.25 điểm).
1NADPH=H (3ATP) (0.25 điểm), 2NADH+H (3ATP) (0.25 điểm),
1FADH2 (2ATP) (0.25 điểm), 1ATP (0.25 điểm), tổng cộng 12ATP.
(0.25 điểm).
Như vậy sau khi phân giải hoàn toàn một phân tử glucose thu được toàn
bộ 38 ATP (0.25 điểm).
Câu 6: Em hãy trình bày Acid amin là gì? Viết cấu tạo chung của acid
amin. Viết tính chất của acid amin.
Đáp án
1. Định nghĩa - Amino axit là loại hợp chất hữu cơ tạp chức mà phân tử
chứa đồng thời nhóm amino (NH2) và nhóm cacboxyl (COOH) - Công thức
chung: (H2N)x – R – (COOH)y (0.25 điểm).
2. Cấu tạo phân tử
- Trong phân tử amino axit, nhóm NH2 và nhóm COOH tương tác với nhau
tạo ion lưỡng cực. Vì vậy amino axit kết tinh tồn tại ở dạng ion lưỡng cực
(0.25 điểm).
- Trong dung dịch, dạng ion lưỡng cực chuyển một phần nhỏ thành dạng

phân tử

(0.25 điểm).
Tên thông thường: các amino axit thiên nhiên (α-amino axit) đều có tên
thường. Ví dụ:
H2N–CH2–COOH có tên thường là glyxin (Gly) hay glicocol (0.25 điểm).
TÍNH CHẤT VẬT LÍ
Các amino axit là các chất rắn không màu, vị hơi ngọt, dễ tan trong nước vì
chúng tồn tại ở dạng ion lưỡng cực (muối nội phân tử), nhiệt độ nóng chảy
cao (vì là hợp chất ion) (0.25 điểm).
Tính chất axit – bazơ của dung dịch amino axit
a) Tác dụng lên thuốc thử màu: (H2N)x – R – (COOH)y. Khi:
- x = y thì amino axit trung tính, quỳ tím không đổi màu (0.25 điểm).
- x > y thì amino axit có tính bazơ, quỳ tím hóa xanh (0.25 điểm).
- x < y thì amino axit có tính axit, quỳ tím hóa đỏ (0.25 điểm).
b) Tính chất lưỡng tính:


- Tác dụng với dung dịch bazơ (do có nhóm COOH) (0.25 điểm).
H2N–CH2–COOH + NaOH → H2N–CH2–COONa + H2O
hoặc: H3N+–CH2–COO– + NaOH → H2N–CH2–COONa + H2O
- Tác dụng với dung dịch axit (do có nhóm NH2) (0.25 điểm).
H2N–CH2–COOH + HCl → ClH3N–CH2–COOH
hoặc: H3N+–CH2–COO– + HCl → ClH3N–CH2–COOH
Phản ứng este hóa nhóm COOH
(0.25 điểm).
• Hóa học lập thể
– Axit amin là chất hoạt động quang học, có khả năng quay mặt
phẳng ánh sáng (0.25 điểm).
– Hầu hết axit amin của protid thuộc dãy L (0.25 điểm).

• Tính lưỡng tính
– Trong môi trường nước, axit amin phân li hoàn toàn (0.25
điểm).
– Tác dụng với axit và bazơ mạnh tạo thành muối (0.25 điểm).
– Điện tích axit amin phụ thuộc vào điện tích của môi trường
(0.25 điểm).
– Điểm đẳng điện pI là điểm pH nhất định mà tại đó điện tích (-)
bằng điện tích (+) (0.25 điểm).
– Axit amin không tồn tại ở dạng tự do mà dưới dạng muối nội
(0.25 điểm).
ỨNG DỤNG
- Amino axit thiên nhiên (hầu hết là α-amino axit) là cơ sở để kiến tạo
nên các loại protein của cơ thể sống
- Muối mononatri của axit glutamic được dùng làm mì chính (hay bột
ngọt) (0.25 điểm).
- Axit ε-aminocaproic và axit ω-aminoenantoic là nguyên liệu sản
xuất tơ tổng hợp (nilon – 6 và nilon – 7)
- Axit glutamic là thuốc hỗ trợ thần kinh, methionin (CH3–S–CH2–
CH2–CH(NH2)–COOH) là thuốc bổ gan (0.25 điểm).
Caâu 7: Em hãy trình bày cấu tạo chung của acid amin. Viết phản ứng
hóa học đặc trưng của acid amin.
Đáp án
Phản ứng đặc trưng:
Định nghĩa - Amino axit là loại hợp chất hữu cơ tạp chức (0.25 điểm) mà
phân tử chứa đồng thời nhóm amino (NH2) (0.25 điểm) và nhóm cacboxyl


(COOH) - (0.25 điểm) Công thức chung: (H2N)x – R – (COOH)y (0.25
điểm).
2. Cấu tạo phân tử

- Trong phân tử amino axit, nhóm NH2 (0.25 điểm) và nhóm COOH (0.25
điểm) tương tác với nhau tạo ion lưỡng cực (0.25 điểm). Vì vậy amino axit
kết tinh tồn tại ở dạng ion lưỡng cực (0.25 điểm).
- Trong dung dịch (0.25 điểm), dạng ion lưỡng cực chuyển một phần nhỏ
thành dạng phân tử (0.25 điểm).

(0.25 điểm)
Tên thông thường: các amino axit thiên nhiên (0.25 điểm) (α-amino axit)
(0.25 điểm) đều có tên thường. Ví dụ:
H2N–CH2–COOH có tên thường là glyxin (Gly) (0.25 điểm) hay glicocol
(0.25 điểm).
Phản ứng của nhóm NH2 với HNO2 (0.25 điểm).
H2N–CH2–COOH + HNO2 → HO–CH2 –COOH + N2 + H2O (0.25 điểm).
axit hiđroxiaxetic

(0.25 điểm)
H
H2N

C

COOH

R

H
NH3

+

C

COOH

+H+

R
Daïng cation pH<7

(0.25 điểm)

H
NH3

+

C

-

COO

+HO-

R
Ion löôõng cöïc pH=7

H
H2N

C

-

COO

+

R
Daïng anion pH>7

H2 O


(0.25 điểm)

Câu 8. Em hãy cho biết zymogen là gì, quá trình hoạt hóa zymogen, vẽ
hình minh họa, nêu tầm quan trong của zymogen.
Đáp án
Zymogen là proenzyme, (0.25 điểm) enzyme ở dạng chưa hoạt động
(0.25 điểm)); thông thường là các protease ở dạ dày, tụy (0.25 điểm).
Zymogen có thể được hoạt hóa bằng sự tự xúc tác (0.25 điểm) hoặc do
enzyme khác tác dụng (0.25 điểm)
Ví dụ
pepsin

Pepsinogen
Kimotrypsinogen
Tripsinogen

Trypsin, kimotrypsin

Trypsin, enteropeptidase

Procarboxypeptidase
Proelastase

Pepsin

Trypsin

Trypsin

Kimotrypsin
Trypsin

Carboxypeptidase

Elastase

(0.25 điểm)
E.Trypsin là quan trọng nhất. (0.25 điểm) Do vậy, lượng tripsin phải đảm
bảo đầy đủ và đúng lúc  Hoạt hóa trypsin và các zymogen khác (0.25
điểm)
Các zymogen luôn được bọc trong màng lipoprotein và tụy luôn tiết ra chất
đặc hiều để kìm hãm zymogen. (0.25 điểm) Các bọc bị vỡ zymogen thóat ra


phá vỡ tế bào mô gây bệnh cho các cơ quan tiêu hóa (dạ dày, ruột, tuyến
tụy…) (0.25 điểm)

Cơ chế hoạt hóa zymogen:
– Dưới tác dụng của các enzyme hoạt hóa, zymogen bị cắt bớt
một số liên kết peptide ở đầu N (0.25 điểm), phần còn lại sẽ
thay đổi cấu hình không gian để hình thành trung tâm hoạt động
enzyme và enzyme (0.25 điểm)
• Hiệu suất hoạt hóa phụ thuộc vào nồng độ enzyme, bản chất enzyme,
nhiệt độ, pH và các yếu tố khác (0.25 điểm)
• Cắt một đoạn enzym tạo trung tâm hoạt động của enzyme (0.25 điểm)
•
(0.25 điểm)

• mất đi một đoạn peptid ở phía N cuối có thể là do tác dụng của acid
(0.25 điểm)
Hình minh họa: Cấu tạo tại trung tâm hoạt động của Enzym trypsinogen
được enterokinase tá tràng tác động làm mất một đoạn peptid (liên kết
hydro bị đứt) mạch còn lại sẽ co rút cấu tạo và cấu trúc bậc 2, 3 có trung
tâm hoạt động mới là serin và histidin (0.25 điểm)

(0.25 điểm)
Câu 9 . Em hãy trình bày cấu trúc bậc 1, bậc 2, bậc 3, bậc 4 của protein và
nêu rõ những mối liên kết giữ vững cấu trúc ấy
Đáp án
Cấu trúc bậc một (1D): tuần tự sắp xếp của các acid amin.


Để tạo ra một protein, các acid amin liên kết với nhau thành một chuỗi
polypeptide thông qua mối liên kết peptid bằng cách: NH 4 của acid amin
trước kết hợp với nhóm COOH của acid amin tiếp theo, loại đi một phân tử
nước: (0.25 điểm)

• Nhóm-CO-NH- là phẳng và cứng: (0.25 điểm)
• “H” và “O” ở vị trí trans
• Khoảng cách liên kết peptid=1,32A0 nằm giữa liên kết đơn=1,49A0 và
LK đôi=1,27A0 nên liên kết peptid có thể tạo thành dạng enol. (0.25
điểm)
• Không có sự quay tự do xung quanh liên kết peptid
• Các liên kết bên luôn có sự quay tự do (0.25 điểm)
Cấu trúc bậc hai (2D): Dạng 3-D cục bộ (0.25 điểm)
Hai loại cấu trúc bậc hai thường gặp nhất đó là cấu trúc xoắn alpha và
cấu trúc tấm beta, đó là quá trình lập lại của các acid amin với các góc fi và
psi. (0.25 điểm)
Ngoài ra còn có các cấu trúc bậc hai khác: xoắn colagen, cấu trúc
ngược, cuộn, xoắn... (0.25 điểm)
Nhóm peptid –CO-NH- nằm trong lõi.
Nhóm ngoại R của acid amin nằm ngoài. (0.25 điểm)
Cấu trúc xoắn được giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hydro.
Liên kết hydro hình thành giữa nhóm CO của liên kết peptid và nhóm
–NH- của liên kết peptid thứ 4 (cách 3 nhóm peptid). (0.25 điểm)
• Mỗi nhóm –CO-NH- đều tạo 2 liên kết hydro. 2 nhóm acid amin liên
kế cách 1,5A0 , góc quay 1000. Một vòng xoắn có 3,6 gốc aa và chiều
cao 5,4A0


•
•
•
•
•
•
•

•
•
•
•

Có thể xoắn phải hoặc xoắn trái (chủ yếu xoắn phải)
Các mạch xoắn trong phân tử protein. Khác nhau thì khác nhau phụ
thuộc: thành phần, thứ tự sắp xếp acid amin, pH môi trường…
Biết cấu trúc bậc một thì suy được tỷ lệ % xoắn
Ví dụ: hemog. Và miog. Là 75%, lizozim:35%,ribonuclease:17%,
kimotripsin hầu như không có xoắn (0.25 điểm)
Chuỗi polialanin tạo xoắn, còn poliglutamic không tạo xoắn ở pH=7
mà tạo xoắn ở pH=2. Prolin ở giữa các bước xoắn sẽ phá vỡ xoắn
Chiều dài các đoạn xoắn thường < 40A0 (0.25 điểm)
Colagen có thành phần acid amin: glixin 35%, prolin 12%, có 2 acid
amin hiếm: hydroprolin và hydroxylizin
Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen gồm 3 mạch polipeptid
bện vào nhau siêu xoắn (mỗi mạch đã có cấu trúc xoắn) (0.25 điểm)
Ba mạch nối nhau bằng liên kết hydro (0.25 điểm)
OH của hydroprolin cũng tham gia liên kết hydro
Ngoài ra trong protein hình cầu còn có các đoạn không có cấu trúc
xoắn, vô định hình hoặc cuộn lộn xộn (0.25 điểm)

Xoắn Colagen


:

Cấu trúc bậc ba (3D): dạng 3-D hình cầu (0.25 điểm)
•

Các loại protein tan trong nước có dạng hình cầu gồm các phần xoắn
α, phần vô định hình cuộn chặt lại, gốc kỵ nước quay vào trong, gốc ưa nước
nằm trên bề mặt phân tử. (0.25 điểm)
•
Các liên kết giữ cho cấu trúc bật 3 vững là liên kết disulfit, liên kết
ion, liên kết hydro, lực vandeswan, tương tác kỵ nước bị phá vỡ thì phân tử
duỗi ra và mất tính tan, tính chất lý, hóa, hoạt tính sinh học. (0.25 điểm)
• Ví dụ: Ribonuclease: 124aa, 4 cầu disulfit
•

Ribonuclease
Các lọai liên kết trong cấu trúc
bậc ba
•
•
Cấu trúc bậc bốn (4D): Tập hợp các polipeptid (0.25 điểm)


Cấu trúc bậc bốn của collagen và hemoglobin
Các loại liên kết giữ vững cấu trúc bậc 4 là: liên kết ion, liên kết hydro, lực
vandeswan, tương tác kỵ nước
Câu 10. Em hãy nêu tính chất của protein và những ứng dụng của chúng
Đáp án
Tính chất chung của protein phụ thuộc:
• Phụ thuộc thành phần và thứ tự các gốc aa (0.25 điểm)
• Phụ thuộc các mạch bên của aa
• Phụ thuộc liên kết peptid (0.25 điểm)
• Phụ thuộc cấu trúc không gian 3 chiều của protein
• Phụ thuộc vào điều kiện môi trường: pH, nhiệt độ, lực ion vv… (0.25
điểm)

• Protein có khối lượng phân tử lớn: từ 10 nghìn đến hàng trăm nghìn
dalton
• Có dạng hình cầu và hình sợi (0.25 điểm)
• Dạng hình cầu tan trong nước và muối loãng, rất hoạt động: enzyme,
albumin, globulin, mioglobin, hemoglobin… (0.25 điểm)
• Dạng hình sợi trơ về mặt hoá học, có chức năng cơ học, protein cấu
trúc: cologen, fibrin, keratin, miozin (0.25 điểm)
• Chất điện li lưỡng tính: do nhóm bên R phân cực của aa
• Trạng thái tích điện của các nhóm phụ thuộc: pH môi trường, (0.25
điểm)
• Khi tổng điện tích bằng 0 thì protein có điểm đẳng điện pHi, protein
không di chuyển trong điện trường
• Nếu protein chứa nhiều Asp, Glu pHi ở vùng acide, nếu chứa nhiều
Lys, Arg, His thì pHi ở vùng kiềm (0.25 điểm)


• pHngược lại
• pH=pHi protein kết tủa: ứng dụng để tách các loại protein khác nhau
và để xác định pHi (0.25 điểm)
• Khi hoà tan protein tạo thành dạng keo: do trên bề mặt phân tử có các
nhóm phân cực, các nhóm này hấp phụ các phân tử nước lưỡng cực
tạo thành vỏ áo nước (0.25 điểm)
• Lớp áo nước có bề dày bằng kích thước phân tử nước = 3A0
• Độ bền keo phụ thuộc sự tích điện, mức độ hydrat hóa, nhiệt độ …
ứng dụng để kết tủa protein. (0.25 điểm)
• Keo có kích thước lớn không qua màng bán thấm
• Tính chất keo của protein (0.25 điểm)
• Tính tan của protein khi:
- Có lớp áo nước

- Phân tử protein tích một loại điện tích âm hoặc dương
• Tính tủa của protein khi: (0.25 điểm)
-Mất lớp áo nước và
-Trung hoà điện tích
• a)Tủa thuận nghịch. (0.25 điểm)
• Sau khi kết tủa nếu loại bỏ các yếu tố gây tủa protein lại trở lại dạng
keo: còn nguyên tính tan, hoạt tính sinh học, còn phản ứng hoá họcTủa thận nghịch. Tác nhân gây tủa: muối trung tính, cồn
• b)Tủa không thuận nghịch. (0.25 điểm)
• Nếu sau khi loại bỏ các yếu tố gây tủa protein không còn tính tan, hoạt
tính sinh học, tính hoá học thì gọi là tủa không thuận nghịch hay còn
gọi là biến tính
• Protein biến tính: - Phá vỡ cấu hình không gian (0.25 điểm)
- Phân tử duỗi ra.
• Tác nhân gây tủa: nhiệt, acid vô cơ, muối kim lọai năng…


•

• Ứng dụng tính chất tủa thuận nghịch của protein: (0.25 điểm)
-Thu nhận chế phẩm protein: sử dụng muối sulphat amon:
(NH4)2SO4, aceton, etanol ở nhiệt độ O0C,
Sau đó loại bỏ (NH4)2SO4 bằng thẩm tích
• Ứng dụng tính tủa không thuận nghịch (0.25 điểm)
-Loại bỏ protein ra khỏi dung dịch
-Làm ngừng phản ứng enzyme
-Hoá chất làm biến tính protein là: a. tricloacetic, a. vonflavic,
a.picric, a. sulfosalixilic…muối các kim loại nặng: Pb, Hg, Cu, Fe… (0.25
điểm)
Tính hấp thụ tia tử ngoại
• Protein có khả năng hấp thụ tia tử ngoại ở 2 vùng bước sóng: 180nm220nm –là vùng hấp thụ liên kết peptid cho phép định lượng tất cả các

loại protein
• Vùng 250nm - 300nm: vùng hấp thụ các a.amin thơm (phe, Trp, Tyr),
cực đại ở 280nm
• Ứng dụng các PP này khi protein hoàn toàn tinh sạch (0.25 điểm)
•
Câu 11. Em hãy viết những phản ứng hóa học đặc trưng của protein
Đáp án
Các phản ứng đặc trưng của protein
• Phản ứng Ninhydrin: Phản ứng do nhóm a-carboxyl và a-amin (0.25
điểm)
• Phản ứng biure: phản ứng giữa liên kết peptid với kim (0.25 điểm)
• Xiorenxen: Phản ứng của nhóm a-amin với Với formaldehyde (0.25
điểm)


1. Phản ứng Ninhydrin (0.25 điểm)
– Nhiệt độ cao ~100oC (0.25 điểm)
– NH3, các peptide phản ứng chậm hơn so với axit amin (0.25
điểm)
– Prolin, hydroprolin tạo phức màu vàng với Ninhydrin (0.25
điểm)
– Phát hiện a-axit amin (phương pháp sắc kí giấy) (0.25 điểm)

2. Phản ứng ngưng tụ tạo liên kết peptide (0.25 điểm)
– a-amin của aa này với a-carboxyl của aa khác (0.25 điểm)
– Tạo chuỗi peptide (0.25 điểm)
(0.25 điểm)

3. Phản ứng Sorensen v
– Với formaldehyde (0.25 điểm)

• Khóa nhóm -NH2 của axit amin (0.25 điểm)
• Định lượng –COOH bằng phương pháp chuẩn độ (0.25
điểm)
• Suy ra hàm lượng của axit amin (0.25 điểm)

R
H

C

N H2

COOH

+O

H
C

R

,

Foocmaldehyt

R
H

C

,

N=CH-R

COOH

+

H2 O

(0.25 điểm)
4. Biuret method
• Nguyên tắc:
• Các hợp chất có 2 hay nhiều liên kết (0.25 điểm)
–CO-NH- có thể liên kết với Cu trong môi trường kiềm tạo ra phức có màu
đỏ hoặc tím đỏ
-Protein và các polipeptid có nhóm-CO-NH- (liên kết peptid) nên cũng có
phản ứng Buret (0.25 điểm)

(0.25 điểm)
Câu 12. Em hãy trình bày enzyme hai thành phần: Cấu tạo, trung tâm
hoạt động, cơ chế tác động và các phản ứng xúc tác .
Đáp án
• Enzyme hai thành phần là 2 Enzyme phức tạp (0.25 điểm)
– Enzyme nhiều cấu tử (0.25 điểm)
– Cấu tạo gồm 2 phần (0.25 điểm)
• Phần protein – apoprotein (0.25 điểm)

• Nhóm ngoại – không phải protein (0.25 điểm), yếu tố
phối hợp (cofactor) (0.25 điểm)
– Ion kim loại (0.25 điểm)
– Phức hữu cơ (coenzyme) (0.25 điểm)
– Tâm hoạt động bao gồm nhóm ngoại (0.25 điểm)và nhóm định
chức của các axit amin trong apoprotein (0.25 điểm)
–
(0.25 điểm)

Ví dụ:
– Coenzyme A (CoA, CoASH) (0.25 điểm)
• Vận chuyển gốc axit (0.25 điểm)
• -SH liên kết với gốc axit tạo liên kết cao năng (0.25
điểm)
NH2
N

(0.25 đ)
N

N
N
H
O
P

CH2-O-P

O

H
OH

P

O

axit pantetonic
alpha
(B3)
CH3
alanin
CH2-C-CHOH CO N C C CO
H H 2 H2
NH
CH3
CH2 Thioetanoamin
Nhoùm CH2
SH
hoaït
ñoäng


Cơ chế hoạt động của HSCoA
R COOH

HSCoA

+

R Co ~SCoA

+ H2O

axyl-CoA
CH3COOH +

CH3CO ~SCoA + H2O

HSCoA

(0.25 điểm)
• Coenzyme là nucleotit và dẫn xuất (0.25 điểm)
– Nhiều mono-, di-, tri-nucleotide là coenzyme vận chuyển P
hoặc là thành phần cấu tạo coenzyme AMP, ADP, ATP (0.25
điểm)
– Các nhóm nuclotide khác như UTP, XTP, GTP cũng đóng vai
trò vận chuyển phosphate (0.25 điểm)
NH 2
N

N
N

N

O

H

(0.25 điểm)

OH OH

C
H2

O

O

O

O

P

O~ P

O ~P

OH

AMP
ADP
ATP

Câu 13. Em hãy trình bày một số coenzyme quan trọng của
enzyme hai thành phần (Thiamin pyrophosphate, vitamin B6,
Coenzyme A (CoA, CoASH)

Đáp án
Một số coenzyme quan trọng (0.25 điểm)
Coenzyme là vitamin (0.25 đ) hoặc dẫn xuất của chúng (0.25 điểm)
1. Thiamin pyrophosphate, TPP, vitamin B1 (0.25 điểm)
• Decarboxyl của a-cetoaminoaxit (0.25 điểm)
• Decarboxyl của a-cetoaxit (0.25 điểm)
• Chuyển nhóm ceto (trancetolase) (0.25 điểm)
Cấu tạo Thiamin pyrophosphate:


NH2
C N
H2
HC

H3C

(0.25 điểm)

CH3

S

C C O P P
H2 H2

2. Pirodoxalphosphate và pirodoxaminphosphate (vitamin B6)
(0.25 điểm)
Vận chuyển nhóm amin
H

R

H
C

R

COOH

2
C=O

H C
3

H
CH OP
2

HO
N

COOH

H
+
H

O
2

O
2

H C
3

NH

C

HO

H
CH OP
2

N

(0.25 điểm)
Qúa trình họat động xúc tác (0.25 điểm)

C

COOH

O
+

N

NH

H

C

R

- O
H 2
+H O
2

CH
CH OP
2

HO
H C
3

2

N


(0.25

R -C H -C O O H
NH

R

2

H
C
NH

COOH

pirodoxaminP

pirodoxalP
R1

CO

R1

COOH

CO

COOH

2

điểm)
3. Coenzyme A (CoA, CoASH)

1. Vận chuyển gốc axit (0.25 điểm)
2. SH liên kết với gốc axit tạo liên kết cao năng (0.25 điểm)
NH2

axit pantetonic
alpha
(B3)
N
N
CH3
alanin
CH
-C-CHOH
CO
N
C C CO
CH
-O-P
P
O
N
2
2
N
O
H H 2 H2
NH
CH3
CH2 Thioetanoamin
(0.25 điểm)H

H
Nhoùm CH2
O OH
SH
Cơ chế hoạtPđộng của HSCoA (0.25 điểm)
hoaït
ñoäng

R COOH

+

HSCoA

R Co ~SCoA

+ H2O

axyl-CoA
CH3COOH + HSCoA

CH3CO ~SCoA + H2O