CƠ CHẾ CHUYỂN hóa của PROTEIN sữa TRỨNG TRONG CHẾ BIẾN ,b bảo QUẢN

Viện Sinh Học Và Thực Phẩm
TIỂU LUẬN HÓA SINH THỰC PHẨM 2

ĐỀ TÀI: “CƠ CHẾ CỦA CÁC CHUYỂN HÓA CƠ BẢN CỦA PROTEIN TRỨNG,
SỮA TRONG BẢO QUẢN VÀ CHẾ BIẾN THỰC PHẨM”.

Giảng viên hướng dẫn:

ThS.Nguyễn Thị Mai Hương

Sinh viên:

MSSV:

1.Mai Thị Thanh

12142211

2.Nguyễn Thị Minh Thúy

12139081

3.Phan Thị Minh

1213 9721

TPHCM,18-6-2014

Hóa sinh thực phẩm 2

Page 1

Phụ lục
Lời mở đầu………………………………………………………………………….3
Nội dung……………………………………………………………………………4
A. Giới thiệu chung………………………………….….....................................4
1. Vai trò dinh dưỡng cảu protein……………………...…..................................4
2. Giá trị dinh dưỡng của protein…………………………..................................4
3. Nguồn protein trong thực phẩm……………………………………………....5
B. Cơ chế của các chuyển hóa cơ bản của protein trứng trong quá trình chế biến và
bảo quản thực phẩm………………………………………………………….5
I. Khái quát protein trứng……………………………………………………5
1. Thành phần cấu tạo và cấu trúc của trứng……………...................................5
2. Lòng trắng trứng…………………………………...………………………...7
3. Lòng đỏ trứng…………………………………..…………………………….8
II. Cơ chế của các chuyển hóa cơ bản của protein trứng trong chế biến và bảo
quản………………….…………………………………………………….9
1. Những biến đổi do tác dụng cơ học……………..……………………………9
2. Tác dụng nhiệt………………………………………………………………..9
C. Cơ chế của các chuyển hóa cơ bản của protein sữa trong bảo quản và chế biến
thực phẩm……………….….……………………………………………….10
I. Khái quát protein của sữa……………………..………………………….10
1. Hệ thống protein trong sữa……………………..……………………………10
2. Thành phần protein trong sữa………………………………………………..11
3. Đặc điểm, gái trị dinh dưỡng……………………..….....................................11
II. Cơ chế của các chuyển hóa cơ bản của protein sữa trong bảo quản và chế
biên thực phẩm…………………................................................................11
1. Tác động bởi
nhiệt………………………………….……………………………………….11
2. Tác động của quá trình xử lý nhiệt…………………………………………...12

Kết luận………………………………………………………………………….13
Tài liệu tham khảo……………………………………………………………….14

Hóa sinh thực phẩm 2

Page 2


LỜI MỞ ĐẦU
Đặc điểm của cơ thể sống là trao đổi chất thường xuyên với môi trường bên ngoài.
cơ thể lấy oxy ,nước và thức ăn từ môi trường. khẩu phần của con người là sự phối
hợp các thành phần dinh dưỡng có trong thực phẩm và nước một cách cân đối thích
hợp với nhu cầu cơ thể.
Những chất cần thiết cho cơ thể sống là các chất sinh năng lượng bao gồm
protein,lipit,gluxit và các chất không sinh năng lượng bao gồm các vitamin,các chất
khoáng và nước.
Protein là thành phần dinh dưỡng quan trọng nhất ,chúng có mặt trong thành phần
của nhân và chất nguyên sinh của các tế bào.quá trình sống là sự thoái hóa và tân
tạo thường xuyên của protein. Vì vậy cần ăn vào một lượng đầy đủ protein
Protein của trứng và sữa là loại amino acid cần thiết cho cơ thể ,tỷ lệ phù hợp nên
dễ hấp thụ,có thể hấp thu tren 94%.
Việc nghiên cứu hệ thống , và cơ chế biến đổi của protein trứng sữa trong quá trình
chế biến và bảo quản là rất cần thiết trong thực tế sản xuất và đời sống.

NỘI DUNG

Hóa sinh thực phẩm 2

Page 3

A. GIỚI THIỆU CHUNG
Protein(protit hay đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân
mà các đơn phân là acid amin.chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các
liên kết peptit(gọi là chuỗi polipeptit). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp
theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.
Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là
các axit amin. Acid amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amine (NH2), hai là nhóm cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử cacbon trung tâm
đính với 1 nguyên tử hyđro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của acid
amine. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 acid amin trong thành phần của tất
cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống.

1. Vai trò dinh dưỡng của protein
_ Protein là hai yếu tố tạo hình chính, tham gia vào thành phần các cơ bắp, máu,
bạch huyết, hoocmon, men, kháng thể, các tuyến bài tiết và nội tiết. Cơ thể bình
thường chỉ có mật và nước tiểu không chứa protein. Do vai trò này, protein có liên
quan đến mọi chức năng sống của cơ thể (tuần hoàn, hô hấp, sinh dục, tiêu hóa, bài
tiết hoạt động thần kinh và tinh thần…).
_ Protein cần thiết cho chuyển hóa bình thường các chất dinh dưỡng khác, đặc biệt
là các vitamin và chất khoáng. Khi thiếu protein, nhiều vitamin không phát huy đầy
đủ chức năng của chúng mặc dù không thiểu về số lượng.
_ Protein còn là nguồn năng lượng cho cơ thể, thường cung cấp 10%-15% năng
lượng của khẩu phần, 1g protein đốt cháy trong cơ thể cho 4 Kcal, nhưng về mặt
tạo hình không có chất dinh dưỡng nào có thể thay thế protein.
_ Protein kích thích sự thèm ăn và vì thế nó giữ vai trò chính tiếp nhận các chế độ
ăn khác nhau. Thiếu protein gây rối loạn quan trọng trong cơ thể như ngừng lớn
hoặc chậm phát triển, mỡ hóa gan, rối loạn hoạt động nhiều tuyến nội tiết, thay đổi
thành phần protein máu, giảm khả năng miễn dịch sinh học của cơ thể với các bệnh
nhiễm khuẩn. Tình trạng suy dinh dưỡng do thiếu protein đã ảnh hưởng đến sức
khỏe trẻ em ở nhiều nơi trên thế giới.

2. Giá trị dinh dưỡng của protein
Các protein cấu thành từ các acid amin và cơ thể sử dụng các acid amin ăn vào để
tổng hợp protein của tế bào và tổ chức. Thành phần acid amin của cơ thể người
không thay đổi và cơ thể tiếp thu một lượng các acid amin hằng định vào mục đích
xây dựng và cải tạo tổ chức. Trong tự nhiên
Không có loại protein thức ăn nào có thành phần hoàn toàn giống với thành phần
acid amin của cơ thể. Do đó để áp ứng nhu cầu cơ thể cần phối hợp các loại protein
Hóa sinh thực phẩm 2

Page 4


thức ăn để có thành phần acid amin cân đối nhất. Có 8 acid amin cơ thể không thể
tổng hợp được hoặc chỉ tổng hợp được một lượng rất ít đó là lizine, tryptophan,
phenynalaninin, leucine, valine, threonine, methionine. Người ta gọi chúng là các
acid amin cần thiết.
Giá trị dinh dưỡng một loại protein cao khi thành phần acid amin cần thiết trong đó
cân đối và ngược lại. Các loại protein nguồn gốc động vật (thịt, cá, trứng, sữa) có
giá trị dinh dưỡng cao, còn các loại protein thực vật có giá trị dinh dưỡng thấp hơn.
Biết phối hợp các nguồn protein thức ăn hợp lý sẽ tạo nên giá trị dinh dưỡng cao
của khẩu phần. Ví dụ gạo, ngô, mì nghèo lizin còn đậu tương, lạc, vững, lạc sẽ tạo
nên protein khẩu phần có giá trị dinh dưỡng cao hơn các protein đơn lẻ.
3. Nguồn protein trong thực phẩm
_ Thực phẩm nguồn gốc động vật (thịt, cá, trứng, sữa) là nguồn protein quý, nhiều
về số lượng, và cân đối hơn về thành phần và độ acid amin cần thiết cao.
_ Thực phẩm nguồn gốc thực vật (đậu tương, gạo, mì, ngô, các loại đậu khác…) là
nguồn protein quan trọng. Hàm lượng acid amin cần thiết cao trong đậu tương còn
các loại khác thì hàm lượng acid amin cần thiết không cao, tỉ lệ các acid amin kém
cân đối hơn so với nhu cầu cơ thể.

B. CƠ CHẾ CỦA CÁC CHUYỂN HÓA CƠ BẢN CỦA PROTEIN TRỨNG
TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN THỰC PHẨM.
I. Khái quát protein trứng
1. Thành phần cấu tạo và cấu trúc của trứng
Khối lượng của một số loại trứng: g/quả: gà: 60 – 65, vịt: 60 – 80, ngỗng:150 – 170,
cun cút: 10 – 15.
Cấu trúc củamột quả trứng là hình elip: một đầu nhộn một đầu tù, bao gồm:
1- Lớp màng protein ngoài vỏ
2- Vỏ cứng
3- Màng tron
4- Buồng hơi
5- Lòng trắng
6- Dây chằng
7- Màng noãn hoàn
8- Lòng đỏ
9- Đìa phôi
Hóa sinh thực phẩm 2

Page 5


- Màng ngoài vỏ là lớp tiểu bì protein dày 10 – 30μm ít tan trong nước, có tính chất
gần giống như colagen, có tác dụng hạn chế sự bốc hơi nước, ngăn ngừa sự xâm
nhập của vi sinh vật qua vỏ vào lòng trắng . Vì thế nếu lau rửa hay cọ xát làm tổn
thương lớp màng này mà không có biện pháp bảo vệ (sát trùng, bao gói) thì vi sinh
vật dễ xâm nhập vào trứng gây ung hỏng nhanh. Sự tồn tại của lớp màng này là dấu
hiệu đánh giá mức độ tươi mới của trứng.
- Vỏ ngoài có cấu trúc mạng lưới protein trên đó có bám các tinh thể CaCO3 (90%
khối lượng vỏ), MgCO3 (1%) và Ca3(PO4)2 (1%). Trên bề mặt vỏ có những lỗ nhỏ
thấm khí: 10000 lỗ/trứng để cho phôi có thể hô hấp khi ấp trứng.

- Màng trứng do các sợi protein-saccarit tạo nên có bề mặt dày 70μm. Khi bị biến
tính nhiệt (luộc trứng) màng này trở nên dai và bền chắc, dễ tách khỏi lòng trắng.
- Buồng hơi: trứng vừa mới đẻ thì màng trong dính vào vỏ. Sau một thời gian, nhiệt
độ của trứng giảm dần, khí và hơi nước trong ruột trứng thoát ra ngoài qua các lỗ
trên vỏ, thể tích ruột trứng giảm đi, ở đầu tù của trứng, lớp màng dần dần tách khỏi
vỏ tạo nên buòng hơi. Kích thước của buồng hơi tăng dần theo thời gian.
- Lòng trắng (albumin) gồm 3 lớp: lớp ngoài lỏng (23%), lớp giữa đặc (57%), lớp
trong lỏng (20%), khi bị vỡ thì chính lớp albumin đặc giữa bao lấy lòng đỏ.
Albumin là dịch thể gồm các protein hình cầu như: ovalbumin, conalbumin,
ovogolbulin, flavoprotein , ovoglucoprotein, ovomacroglobulin, avidin và một
protein hình sợi là ovomuxin. Trong albumin trứng còn có 0,5% glucoza tự do, đây
là tác nhân gây nên phản ứng làm sẫm màu phienzim, có thể loại trừ phản ứng này
bằng enzim glucooxidoza (đã được ứng dụng trong công nghệ).
- Dây chằng cũng là một loại albumin đặc để giữ cho long đỏ luôn ở trung tâm quả
trứng. Nếu trứng để lâu hay trứng bị hư hỏng thì long trắng trứng và day chằng bị
chảy loãng (vừa long trắng), khi đó long đổ có hể bị di chuyển tự do hoặc trộn lẫn
với long trắng trứng, khi trứng vỡ thì ruột trắng chảy loãng, không phân biệt được
lòng đỏ. Thành phần ovalbumin chiếm nhiều nhất lòng trắng (58,4%), nó có 4
nhóm – SH và 2 cầu đi sunfua – S – S – , có khả năng tạo gel tốt, tạo bọt tốt khi
đánh khuấy, bọt ổn định khi làm lạnh, làm bền bọt khi gia nhiệt. Các albumin có
tính kháng khuẩn (trực tiếp hay gián tiếp: tạo phức với vitamin, kim loại, độc tố)
góp phần bảo vệ phôi của trứng: albumin tươi nói chung là khó tiêu hóa, chỉ sau khi
biến tính nhiệt (luôc, rán chín) mới có thể tiêu hóa dễ dàng, đó là do thành phần
ovomuxin là một anti tripxin (enzim kháng tiêu hóa protein) và có 1 số globulin
không chịu tác dụng của enzim tiêu hóa.
- Có thể bảo quản hay sơ chế trứng bắng các phương pháp: bảo quản lạnh từ t =
1oC, %90=ϕ trong 6 tháng, bảo quản trứng trong khí quyển đặc có 2,5% CO2 hay
khí trơ khác như N2, nhúng trứng vào dầu khoáng, parafin nóng chảy để bịt các lỗ
thong hơi trên vỏ, chần trứng (để làm đông tụ nhanh 1 lớp mỏng protein dưới màng
trong), bao gói kín, chế biến trứng muối (dung dịch NaCl, Ca(OH)2).

Hóa sinh thực phẩm 2

Page 6


- Lòng đỏ: gồm các hạt protein phân tán trong dung dịch protein, hạt hình cầu
đường kính 1,3 – 20 μm do 3 kiểu protein liên kết với nhau thành một phức bao
gồm: lipovitelin và phosvitin là 2 hợp phần cơ sở, còn lipoprotein sẽ đính với phức
qua cầu nối trung gian phosvitin. Các lipovitelin là protein nặng có thể tách thành 2
dạng β,α, lipovitelin. Phosvitin là một phosphoprotein rất giàu serin ( chiếm 31%
lượng axitamin của lòng đỏ) có khả năng cố định các ion sắt. Dung dịch của lòng
đỏ (dịch tương) bao gồm livetin và lipoprotein nhẹ. Livetin là một protein hình cầu
với 3 dạng γβα,, khác nhau về phân tử lượng. Chúng có thể tách ra 2 phần: L1 có
phân tử lượng 10 triệu và L3 có phân tử lượng 3 triệu.
Lòng đỏ chứa gần như toàn bộ lipit của trứng chủ yếu là triglixerit (60%),
phosphatit (28%) và cholesterol (5%).
-Cường độ màu của lòng đỏ phụ thuộc vào hàm lượng carotenoit của thức ăn và
điều kiện chăn thả. Gia cầm nuôi thả tự nhiên, ăn thức ăn tự nhiên thì trứng có long
đỏ màu sắc đẹp hơn so với gia cầm nuôi theo lối công nghiệp.
Khi luộc trứng hoặc dùng các xử lý nhiệt khác (rán) thì lòng đỏ đặc lại mùi vị bùi,
béo đặc trưng, đặc biệt từ lòng trắng có thể giải phống ra H2S, có thể tác dụng với
Fe của lòng đỏ tạo kết tủa đen FeS (vết đen trên bề mặt lòng đỏ đã chin).
Đáng chú ý là thành phần axitamin của trứng rất cân đối, ổn định, gần như không
phụ thuộc vào giống thức ăn, điều kiện nuôi dưỡng gia cầm, Vì vậy trong dinh
dưỡng học người ta coi protein trứng là loại hoàn thiện và lấy nó làm chuẩn dinh
dưỡng ( các chỉ số: giá trị sinh học (BV), tỉ lệ hiệu quả protein (PER), thang giá trị
hóa học(CS), chỉ số axitamin cần thiết (EAAI), giá trị thay thế protein (PRV).
2. Lòng trắng trứng
Lòng trắng trứng chiếm khoảng 60% toàn bộ trọng lượng quả trứng, trong đó nước
là thành phần chính (chiếm khoảng 88%). Lòng trắng trứng thường có khoảng 9.711% protein, trong đó có hơn 40 loại protein khác nhau. Carbohydrate chiếm

khoảng 0.5-0.6% lòng trắng trứng. Chúng tồn tại ở dạng tự do hay kết hợp với
protein. Lượng lipid (0.01%) trong lòng trắng trứng rất nhỏ so với lượng lipid có
mặt trong lòng đỏ trứng.
Các protein của lòng trắng trứng
- 54% Ovalbumin
- 12% Ovotransferrin
- 11% Ovomucoid
- 4% Ovoglobulin G2
- 4% Ovoglobulin G3
- 3.5% Ovomucin

Hóa sinh thực phẩm 2

Page 7


- 3.4% Lysozyme
- 1.5% Ovoinhibitor
- 1% Ovoglycoprotein
- 0.8% Flavoprotein
- 0.5% Ovomacroglobulin
- 0.5% Avidin
- 0.05% Cystatin
- Ovalbumin: là protein giàu nhất của lòng trắng trứng, là một
phosphoglucoprotein có nhóm phosphat đính vào gốc serin, có chứa 3.5% gluxit
dưới dạng một “đơn nguyên” với khối lượng phân tử là 1570 gồm 5 gốc D-maroza
và 3 gốc D-glucosamin. Phân tử ovalbumin có 4 nhóm SH và 2 cầu disulfua. Trong
thời gian bảo quản, số cầu disulfua sẽ tăng lên do hình thành ra S-ovalbumin có tính
bền nhiệt hơn protein ban đầu và khả năng tạo gel bị giảm. S-ovalbumin này chỉ
chiếm 5% khi trứng mới đẻ, sẽ tăng lên 40% trong trứng bán ở thị trường và 80%

trong trứng bảo quản lạnh 6 tháng.
Ovalbumin có khả năng tạo gel tốt, làm cho bọt bền khi gia nhiệt. Khi tạo ra Sovalbumin thì khả năng tạo gel bị giảm. Ovalbumin rất dễ bị biến tính bề mặt, nên
cũng có tác dụng ổn định các bọt tạo ra khi ở lạnh.
-Conalbumin: là một glucoprotein, có chứa 0.9% D-manoza và 1.7% glucosamin,
do hai tiểu đơn vị tạo nên. Conalbumin tạo phức được với các cation kim loại hóa
trị II và III như Cu2+, Zn2+, Al3+, Fe3+. Ở pH = 6, một phân tử conalbumin có thể
đính được hai ion kim loại. Phụ thuộc vào bản chất của ion kim loại mà phức sẽ có
màu (màu đỏ với Fe, màu vàng với Cu) hoặc không. Ở dạng phức với kim loại thì
bền với nhiệt hơn protein lúc đầu.
-Ovomuxoit: là một glucoprotein chứa 0.5 – 4% D-galactoza, 7 – 8% D-manoza, 10
-18% D-glucosamin và 0.03 – 2.2% axit xialic. Đơn nguyên gluxit nối với phân tử
protein ở gốc asparagin. Phân tử do ba tiểu đơn vị tạo nên. Ovomuxoit có hoạt tính
kháng tripxin và có tính rất chịu nhiệt (trừ phi ở trong môi trường kiềm).
Ovomuxin: là một glucoprotein do hai tiểu đơn vị lập nên, có chứa gần 30% gluxit
(6– 23% hexoza, 6 – 16% hexosamin và 1 – 14% axit xialic). Do có các gốc axit
xialic tích điện âm tạo ra lực đẩy tĩnh điện làm cho có cấu trúc thớ và có tính chất
nhớt của lớp lòng trắng giữa. Ovomuxin cũng làm bền bọt ở lạnh.
3.

Lòng đỏ trứng

Lòng đỏ trứng chứa toàn bộ lipit của trứng chủ yếu :
Triglixerit(60%)
Phospholipid(28%)
Hóa sinh thực phẩm 2

Page 8


Cholesterol(5%)

Các hạt có mặt lơ lửng trong lòng đỏ là do 3 kiểu liên kết protein liên kết với nhau
tạo thành một phức trong đó lipovitelin và phosvitin là hai hợp phần cơ sở .các
lipoprotein nhẹ sẽ đính vào phức qua phosvitin làm cầu nối trung gian.
các lipovitelin là lipoprotein nặng có thể tách ra thành 2 dạng β,α, lipovitelin.khi
PH<7 chúng tồn tại dưới dạng dime.

II. Cơ chế của các chuyển hóa cơ bản của protein trứng trong chế biến và
bảo quản
1. Những biến đổi do tác dụng cơ học
Dưới tác động của lực cơ học ,PH=8-9,hoặc PH đẳng điện của nó (PH-4-4.5)lòng
trắng trứng có khả năng tạo bọt tốt nên được ứng dụng trong công nghệ sản xuất
các loại bánh có cấu trúc xốp nở,kem…nhưng nếu cường độ và thời gian khuấy quá
lớn thì gây ra hiện tượng tập hợp và đông tụ protein từng phần ở bề mặt liên pha
không khí và nước.các phần protein không được hòa tan này sẽ không hấp thụ trực
tiếp vào bề mặt lien pha. Do đó độ nhớt của vách không đủ để tạo cho bọt một độ
bền tốt.
Ba nhân tố quan trọng nhất tác dụng làm bền bọt là:
-có sức căng bề mặt liên pha yếu
-có độ nhớt của pha lỏng cao
-có màng mỏng protein được hấp thụ bền và đàn hồi
Các muối cũng có thể ảnh hưởng đến độ hòa tan,độ nhớt,độ giãn mạch và khả năng
tập hợp của protein. Do đó mà làm thay đổi tính chất tạo bọt,NaCl thường làm tăng
độ giãn nở và làm giảm độ bền của bọt,có lẽ là do nó làm giảm độ nhớt của dung
dịch protein.các ion Ca2+ cũng làm tăng độ bền của chúng và khả năng tạo ra các
cầu nối giữa các nhóm cacboxyl của protein.
Saccaroza và các đường khác thường làm giảm sự giãn nở của bọt nhưng lại làm
bọt có độ bền tốt hơn vì chúng có khả năng làm tăng độ nhớt chung của bọt(khi làm
thực phẩm có bọt người ta thường thêm đường vào ở giai đoạn cuối khi sự giãn nở
của bọt đã xảy ra xong). Các glucoprotein của lòng trắng trứng
như:ovomucoit,avalbumin có tác dụng làm bền bọt vì chúng có khả năng hấp thụ và

giữ nước trong các vách.
2. Tác dụng nhiệt độ
Lòng trắng trứng là một khối keo lỏng ,trong suốt khi đun nóng có sự biến đổi theo
hướng hóa đặc.
50-550C xuất hiện từng phần mờ đục
Hóa sinh thực phẩm 2

Page 9


600C trạng thái mờ đục tiếp tục phát triển đến nhiều phần mới
650C lòng trắng trứng hơi đặc lại
750C trở thành một khối mờ đục ,đặc mịn,nhưng chưa giữ được hình dạng
800C hình thành trạng thái gel,giữ được hình dạng
850C độ rắn chắc tăng lên
Và chuyển vào trong lòng đỏ
Nhiệt độ có thể làm biến đổi cấu trúc protein,thủy phân liên kết peptit,thay đổi các
acid amin mạch bên và làm ngưng tụ protein với những phân tử chất khác.các biến
đổi này phụ thuộc vào cường độ và thời gian xử lý nhiệt,hoạt độ của nước,PH của
môi trường ,hàm lượng muối ,bản chất và nồng độ của các chất khác.

Phản ứng biến tính protein là phản ứng thường xảy ra trước nhất ngay khi nhiệt độ
còn thấp.khi gia nhiệt protein ở nhiệt độ vừa phải sẽ làm biến tính và làm giảm độ
hòa tan.sở dĩ độ hòa tan giảm là do xuất hiện trên bề mặt các nhóm kỵ nước,do các
phân tử bị giãn mạch được tập hợp lại.ngoài ra ovalbumin sẽ dễ dàng tiêu hóa hơn
khi gia nhiệt.
C. CƠ CHẾ CỦA CÁC CHUYỂN HÓA CƠ BẢN CỦA PROTEIN SỮA
TRONG BẢO QUẢN VÀ CHẾ BIẾN THỰC PHẨM

I. Khái quát protein của sữa

1. Hệ thống protein trong sữa
Trong dung dịch có chứa hai kiểu protein khác nhau:
_ Protein hòa tan: gồm albumin, imunoglobulin, lisozim, lactoferin,
lactoperoxydaza…
_ Protein ở trạng thái keo không bền: gồm một phức hệ mixen hữu cơ của các
caseinat và canxiphosphat.
Hóa sinh thực phẩm 2

Page 10


2. Thành phần protein trong sữa
Hợp chất nito của sữa 100%

Protein (30-35g/l) 95

Casein (24-28g/l)

Nito phi protein (0.3-0.4g/l)5%

Protein hòa tan (5-7g/l)

Casein αS1(15-19g/l)

β- lactoglubin(2-4g/l)

Casein αS1(15-19g/l)

α- lactalbumin(1-1.5g/l)

3. Đặc điểm, giá trị dinh dưỡng
_ Về phương diện lý học sữa là một hệ thống phức tạp, là một huyền phù các hạt
keo trong pha phân tán là nước, bao gồm các mixen protein.
_ Sữa là thực phẩm có giá trị dinh dưỡng cao. Protein sữa rất quý về thành phần
acidamin cân đối và có độ đồng hóa cao.
_ Thành phần chính của protein sữa bao gồm: casein, lactoalbumin, và
lactoglobulin. Sữa bò, sữa trâu, sữa dê thuộc loại sữa casein vì lượng casein chiếm
> 75% tổng protein. Sữa mẹ thuộc loại albumin (lượng casein < 75%).
_ Sữa có khả năng tạo gel, tạo nhũ tốt. Các sản phẩm từ sữa như kem, pho mát, bơ,
…
II. Cơ chế của các chuyển hóa cơ bản của protein sữa trong bảo quản và chế
biến thực phẩm
1. Tác động bởi nhiệt
Khi thanh trùng Pasteur ứng dụng trong sản xuất sữa hộp và cô đặc sữa (thường
nhiệt độ dưới 1000C) thì protein nhất là β – lactoglobulin bị biến tính. Bắt đầu từ
800C, protein trong dung dịch sẽ tự trùng hợp và có thể tạo gel. Các nhóm tiol tự
do, vốn ban đầu được ẩn dấu ở trong lòng phân tử sẽ xuất hiện khi cấu trúc cầu bị
giãn mạch, sẽ tương tác với các nhóm tiol khác hoặc với cầu di-sunfua trong cùng
một phân tử hoặc giữa các phân tử. Khi đó sẽ tạo ra những phức hợp giữa các
protein hòa tan đã bị biến tính và các hợp phần chứa S của mixen (casein K, casein
αS2).
Khi nhiệt độ trên 1000C thì phần lớn các protein của lactoserum có thể ở trạng thái
liên kết với các mixen casein. Bề mặt của các mixen này bị biến đổi làm cho chúng
bền với proteaza (đặc biệt là với chimozin). Phức hợp β-lactoglobulin casein K
Hóa sinh thực phẩm 2

Page 11


được tạo thành có tác dụng làm bền các protein của sữa đối với sự thanh trùng ở

1200C-1400C sau này cũng như đối với tác dụng đông tụ của enzyme.
Cần lưu ý rằng tất cả protein đều không có tác dụng làm bền các mixen casein với
đun nóng hoặc đông tụ. Một số chất như lisozime còn có tác dụng làm cho các
mixen nhạy cảm với chimozime hơn. Ở nhiệt độ từ 1100C – 1200C, độ bền của
protein sữa phụ thuộc rất mạnh vào pH. Từ đó gười ta phân biệt ra kiểu sữa:
_ Sữa kiểu A có độ bền bé nhất ở nhiệt độ 1400C và ở pH = 6.8
_ Sữa kiểu B có độ bền tăng liên tục cùng với pH.
Hiện tượng này bị chi phối do nhiều nhân tố khác nhau như sau:
_ Khi đính thêm các protein của lactoserum thì bề mặt của mixen bị xấu đi làm cho
điện thế và khả năng hydrat hóa của mixen bị thay đổi.
_ Trong quá trình gia nhiệt pH bị giảm ( do tạo ra các acid hữu cơ từ lactose và từ
phản ứng thủy phân phosphate hữu cơ cử casein), nên làm cho sữa nhạy cảm hơn
với đông tụ nhiệt.
_ Khi gia nhiệt nghiêm ngặt sẽ làm biến đổi các casein, vì nghèo cấu trúc bậc 2 và
bậc 3 nên các casein không bị biến tính một cách thực thụ mà vẫn ở dạng hòa tan
khi ở nhiệt độ cao. Tuy nhiên, bắt đầu từ nhiệt độ 1100C sữ xảy ra các phản ứng
thủy phân để giải phóng ra phospho và nito phi protein. Phospho bị giải phóng tức
là khả năng cố định canxi bị giảm.
_ Mặc dù hàm lượng nước cao, việc thanh trùng cũng kéo theo phản ứng maillard
làm cho một phần các gốc lizin bj mất hoạt động do đó sẽ ức chế một giai đoạn phụ
của quá trình đông tụ bằng chimozin (nhóm ε-NH2 của lizin tham gia).
_ Nồng độ chất khô của sữa cũng có ảnh hưởng đến độ bền nhiệt. khi nồng độ tăng
sẽ làm giảm đáng kể độ bền nhiệt của sữa và cũng làm tăng nguy cơ tạo gel trong
quá trình bảo quản.
2. Tác động của quá trình xử lý lạnh
Khi bảo quản sữa ở nhiệt độ thấp (2 – 60C) sẽ gây ra 2 kiểu biến đổi: khử bền các
mixen và proteolizo hạn chế.
Nhiệt độ thấp sẽ làm thay đổi cân bằng muối (P và Ca) giữa các mixen và pha hòa
tan: hàm lượng Ca, P và casein của serum đều tăng lên, pH cũng tăng lên một chút.
Kết quả có thể làm tăng thời gian đông tụ, làm thay đổi độ cứng và làm giảm hiệu

suất của phomat. Có thể hồi phục lại tính chất ban đầu của sữa bằng cách thêm một
ít CaCl2, điều chỉnh về pH ban đầu, hoặc xử lý nhệt (600C trong 30 phút) để tái hấp
thụ casein β vào trong mixen.
Lạnh cũng làm tăng sự thoái hóa của casein β thành casein γ. Tùy thuộc nhiệt độ
thời gian bảo quản lạnh người ta nhận thấy hàm lượng casein γ của sữa thay đổi rất
lớn (2-10%). Quả vậy, casein β khi di chuyển vào pha hòa tan thường dễ bị thủy
phân bởi các proteaza sẵn có của sữa cũng như bởi các proteaza của vi khuẩn ưa
lạnh. Các casein αS1 và K cũng có thể bị thủy phân bởi các proteaza sẵn có của sữa
để tạo ra casein ε và λ.

Hóa sinh thực phẩm 2

Page 12


Các quá trình protcolizo hạn chế này thường làm biến đổi thành phần của mixen và
do đó làm thay đổi tính chất lý học và công nghệ của casein.

Kết luận
Trứng, sữa là hai trong số nhiều loại thực phẩm được con người sử dụng nhiều
trong bữa ăn hàng ngày. Vì trong chúng chứa nhiều protein thiết yếu, các vitamin,
khoáng chất cung cấp những dưỡng chất cần thiết trong cơ thể con người.
Trong quá trình tìm hiểu chúng ta hiểu rõ hơn các biến đổi của chúng trong quá
trình chế biến và bảo quản để sử dụng chúng một cách hiệu quả nhất, hạn chế
những biến đổi không có lợi gây tổn thất dinh dưỡng.

Tài liệu tham khảo
Hóa học thực phẩm.NXB Khoa Học & Kỹ Thuật
Hóa sinh công nghiệp. Lê Ngọc Tú
Hóa sinh thực phẩm 2

Page 13


Bài giảng hóa sinh2.Nguyễn Thị Mai Hương
Các trang web:
/> />%83)
phần phân công trong nhóm:
Phan Thị Minh phần A
Mai Thị Thanh phần B
Nguyễn Thị Minh Thúy C
Phần mở + kết luận cả nhóm.
SDT: 01679626934 - Thúy

Hóa sinh thực phẩm 2

Page 14