protein từ thực vật

Protein Thực vật

GIỚI THIỆU
Trong các hợp phần cấu tạo nên sản phẩm thực phẩm, các chất cao
phân tử như protein và tinh bột có vai trò rất quan trọng. Người ta gọi là các
chất tạo hình, bởi chúng có khả năng tạo ra hình dáng, trạng thái và kết cấu
cùng những tính chất cơ lý đặc trưng như độ cứng, độ đàn hồi, độ dai, độ
dẻo, độ xốp cho các sản phẩm thực phẩm.
Tuy nhiên các tính chất “sẵn có” này của các cao phân tử có thể thay
đổi khi phân tử của chúng được biến hình đặc biệt là biến hình sinh học.
Dưới tác dụng của các enzym đơn nhất hoặc enzym liên hoàn từ một hệ
thống sinh học, phân tử protein và tinh bột có thể bò khử trùng hợp, tái tổng
hợp hoặc sắp xếp lại khiến cho chúng thu được những chất mới, thậm chí
hoàn toàn mới lạ và quý giá như trường hợp của plastein và dextrin vòng.
Bài báo cáo này đi sâu tìm hiểu hệ thống protein thực vật (cấu tạo,
chức năng, giá trò dinh dưỡng cũng như ứng dụng của nó), hệ thống enzym,
các protein trò liệu có nguồn gốc thực vật. Tuy không được ứng dụng rộng
rãi trong cuộc sống nhưng cũng có vài protein có vai trò quan trọng trong y
học và trong công nghiệp thực phẩm.
Nội dung của bài báo cáo trình bày những vấn đề sau:
- Sơ lược cấu tạo protein
- Hệ thống protein của lúa mì
- Hệ thống protein của đậu tương
- Hệ thống enzym thực vật
- Các protein trò liệu có nguồn gốc thực vật
Bài báo cáo chắc sẽ không tránh khỏi những sai sót, chúng tôi rất
mong ý kiến đóng góp của các bạn để bài báo cáo hoàn thiện hơn.
Chúng tôi xin chân thành cám ơn đến cô Nguyễn Thò Thu Sang đã góp
nhiều ý kiến cho nội dung bài báo cáo này.
Nhóm thực hiện.

1


Protein Thực vật

MỤC LỤC
Giới thiệu
I. Sơ lược cấu tạo của protein
1. Thành phần nguyên tố của protein
2. Đơn vò cấu tạo cơ sở của protein
3. Các bậc cấu trúc của protein
4. Phân nhóm protein
II. Hệ thống protein của lúa mì
1. Các hợp phần protein của lúa mì
a. Gliadin
6
b. Glutenin 7
c. Albumin 8
d. Globulin 8
2. Tính chất của protein lúa mì
3. Giá trò dinh dưỡng
4. Ứng dụng trong công nghiệp thực phẩm
III. Hệ thống protein đậu tương
1. Các hợp phần protein đậu tương
a. Globulin 7S10
b. Globulin 11S
c. Các chất ức chế trypsin
d. Hemaglutinin
2. Tính chất của protein đậu tương
a. Khả năng tạo gel

b. Khả năng tạo bọt
3. Giá trò dinh dưỡng
4. Ứng dụng trong công nghiệp thực phẩm
IV. Hệ thống enzym thực vật
1. Amylaza trong malt, thóc nảy mầm
2. Các proteaza
a. Bromelin 16
b. Papain
18
c. Ficin
19

Trang
1
3
3
3
4
5

9
9
9
9
11
12
13
13
13
14

14
14
14
16

2


Protein Thực vật

V. Các protein trò liệu

20

I. SƠ LƯC CẤU TẠO CỦA PROTEIN (TLTK: 3 và 4).
1. Thành phần nguyên tố của protein
Tất cả các protein đều chứa các nguyên tố C, H, O, N. một số còn chứa một
lượng nhỏ S. Tỉ lệ phần trăm khối lượng các nguyên tố trong phân tử protein như sau:
C : 50 -55%
O : 21 -24%
S : 0 - 0,24%
H : 6,5 – 7,3%
N : 15 – 18%
Ngoài các nguyên tố trên một số protein còn chứa một lượng rất nhỏ các nguyên
tố khác như: P, Fe, Zn, Cu, Mn, Ca …
2. Đơn vò cấu tạo cơ sở của protein
Protein được cấu tạo chủ yếu là các acid amin mạch thẳng hoặc mạch vòng, trong
phân tử có chứa ít nhất một nhóm amin (-NH2), và một nhóm cacboxyl (-COOH).
Các acid amin thường gặp trong các protein là những L-α-acid amin có nhóm
amin đính vào nguyên tử cacbon α đứng cạnh nhóm cacboxyl (-COOH).

Công thức cấu tạo tổng quát của các acid amin:
R – CH – COOH
NH2
R : được gọi là mạch bên hay là nhóm bên, vậy các acid amin chỉ khác nhau ở
mạch R.
Đa số các protein đều được cấu tạo từ 20 L-α-acid amin và 2 amit tương ứng.
3. Các bậc cấu trúc của protein
a) Cấu trúc bậc1:
Là trình tự sắp xếp các gốc acid amin trong mạch polypeptid. Cấu trúc này được
giữ vững nhờ liên kết peptid (liên kết cộng hóa trò).
b) Cấu trúc bậc 2:
Là tương tác không gian giữa các gốc acid amin ở gần nhau trong mạch
polypeptid. Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kết bởi liên kết H.
Cấu trúc bậc 2 của phân tử protein gồm xoắn α, phiến gấp nếp β và xoắn
calogen.
- Xoắn α: đoạn mạch polypeptid xoắn chặt lại, những nhóm peptid (-CO-NH), Cα
tạo thành phần bên trong (lõi) của xoắn, các mạch bên ( nhóm R) của các gốc acid
amin quay ra ngoài.
Cấu trúc xoắn α đựơc giữ vững chủ yếu nhờ liên kết H. liên kết Hydro được tạo
thành giữa nhóm cacboxyl của một liên kết peptid với nhóm -NH của liên kết peptid
thứ 4 sau nó trên cùng một mạch polypeptid. Cứ mỗi nhóm –CO-NH có thể tạo thành

3


Protein Thực vật

2 liên kết H với 2 nhóm -CO-NH khác. Các liên kết H được tạo thành với số lượng tối
đa, bảo đảm độ bền vững của cấu trúc xoắn α.
- Phiến gấp nếp β: đoạn mạch polypeptid có cấu trúc phiến gấp nếp β thường

duỗi dài ra.
Khoảng cách trên trục giữa 2 acid amin kề nhau là 3,5A O. liên kết H được tạo
thành giữa các nhóm –NH- và –CO- trên 2 mạch polypeptid khác nhau, ở kề nhau,
các mạch này có thể chạy cùng hướng hoặc ngược hướng với nhau.
c) Cấu trúc bậc 3:
Là tương tác không gian giữa các gốc acid amin ở xa nhau trong mạch
polypeptid, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn mạch polypeptid. Trong nhiều
protein hình cầu có chứa các gốc Cys, sự tạo thành các liên kết disulfua giữa các gốc
Cys ở xa nhau trong mạch polypeptid, làm cho mạch bò cuộn lại đáng kể.
Các liên kết khác như liên kết Vandecvan, liên kết tónh điện, liên kết H giữa các
mạch bên của các gốc acid amin … đều tham gia vào cấu trúc bậc 3.
d) Cấu trúc bậc 4:
Đối với các phân tử protein bao gồm 2 hay nhiều chuỗi polypeptid hình cầu,
tương tác không gian giữa các chuỗi này trong phân tử gọi là cấu trúc bậc 4. mỗi chuỗi
polypeptid này gọi là “phần dưới đơn vò”. Chúng gắn với nhau nhờ các liên kết H, lực
Vadecvan.
4. Phân nhóm protein
Dựa vào thành phần hóa học của các protein hình cầu được phân thành 2 nhóm
lớn là protein đơn giản và protein phức tạp.
4.1 Protein đơn giản.
a) Albumin: tan trong nước, M: 12 – 60 KDa. Tủa ở (NH4)2SO4, 70 – 100% bão
hòa. Phổ biến ở động vật và thực vật ( chủ yếu ở cây họ đậu). Là protein dự trữ chất
dinh dưỡng.
b) Globulin: không tan, hay ít tan trong nước, tan trong dung dòch muối loãng, tủa
ở (NH4)2SO4 bán bão hòa. Có trong lòng trắng trứng, huyết thanh, lá cây, hạt cây họ
đậu. Là protein dự trữ chất dinh dưỡng.
c) Prolamin: không tan trong nước hay trong dòch muối khoáng, tan trong cồn
hoặc isopropanol. Có trong nội hạt nhũ thảo…
d) Glutelin: tan trong dòch kiềm hoặc acid loãng, có trong nội nhũ hạt. M:50 –
1000 KDa

e) Histon: protein kiềm chứa nhiều acid amin kiềm như là Lys, Arg dễ tan trong
nước, không tan trong dung dòch amoniac loãng.
4.2 Protein phức tạp
Phân tử bao gồm protein và nhóm ngoại.
a) Nucleoprotein: là acid nucleic có trong nhân và nhiễm sắc thể.

4


Protein Thực vật

b) Cromoprotein: ( hợp chất có vòng) là hợp chất có màu.
Ví dụ: Hemoglobin, catalase màu đỏ. Riboflavin có màu vàng
c) Lipoprotein: nhóm ngoại là lipid có nhiệm vụ vận chuyển lipid trong cơ thể, có
cấu tạo phức tạp.
d) Glicoprotein: nhóm ngoại là saccharide có thể là monosacchride hoặc là
oligosaccharid và dẫn xuất của chúng.
Ví dụ: bromelin có trong trái thơm.
e) Phosphoprotein: nhóm ngoại là acid phosphoride
Ví dụ: enzym phosphorilase, phospho glucomutase, casein.
f) Metaloprotein: chứa kim loại:
Ví dụ: transferin, feritin có nhiệm vụ vận chuyển ion Fe 2+ trong máu hoặc là các
enzym có chứa Fe2+.
II. HỆ THỐNG PROTEIN CỦA LÚA MÌ (TLTK: 2).
1. Các hợp phần protein của lúa mì
Trong nội nhũ hạt lúa mì (và các hạt cốc khác) protein cùng với tinh bột ở dưới
dạng dự trữ. Trong hạt lúa mì chưa thuần thục, phần lớn protein dự trữ này đònh vò ở
trong các thể protein hình cầu, có màng bao bọc và có đường kính từ 2-5µm. Khi hạt
lúa mì chín, màng bao thể protein này bò phá hủy và các protein dự trữ tạo ra một thứ
chất kết dính vô đònh hình bao lấy xung quanh các hạt tinh bột. Trái lại trong các hạt

họ đậu và các hạt cốc khác khi chín, các thể protein này vẫn tồn tại.
Khi hạt lúa mì xay thành bột sẽ thu được các thành phần sau:
- Bột trắng chiếm 70-75% trọng lượng hạt, là phần ứng với nội nhủ, bột trắng
chứa 70% protein và 80% tinh bột của hạt.
- Cám là phần ứng với vỏ ngoài và lớp aleron.
- Một số protein của lớp alơron, giàu lizin thì không có trong bột trắng.
Hạt lúa mì thường chứa trung bình 13% protein, hoặc có loại chứa đến 25%. Hàm
lượng protein là một đặc tính có thể truyền lại bằng di truyền, song những biến dò có
liên quan đến di truyền chỉ vào khoảng 5%. Các điều kiện canh tác, đặc biệt là độ phì
nhiêu của đất có ảnh hưởng rất lớn đến hàm lượng protein của hạt cũng như năng suất
của hạt.
Người ta thường thấy một mối tương quan âm giữa năng suất hạt và hàm lượng
protein của hạt có lẽ là do nhu cầu về năng lượng để tổng hợp ra protein cao hơn so
với gluxid.

5


Protein Thực vật

Bảng 1. Tỷ lệ các protein trong các ngũ cốc (Theo TLTK 2)

Lúa mì
Ngô
Đại mạch
Yến mạch
Lúa
Lúa miến

%Albumin

9
4
13
11
5
6

%Globulin
5
2
12
56
10
10

%Prolamin
40
55
52
9
5
46

%Glutelin
46
39
23
23
80
38

Trong các ngũ cốc (trừ yến mạch) prolamin và glutelin là hai nhóm protein chiếm
75-95% tổng lượng protein của hạt.
Ứng với mỗi loại hạt các protein này còn có các tên riêng.
Gliadin và glutenin chiếm phần chủ yếu của gluten bột mì. Gliadin đặc trưng cho
độ giãn, còn glutenin đặc trưng cho độ đàn hồi của bột nhào. Lúa mì còn là hạt cốc
duy nhất có chứa một lượng đáng kể glutenin phân tử lượng lớn và không hòa tan
trong axit axetic 0,1M.Chính nhờ tính chất đàn hồi của protein này mà bột mì mới làm
bánh mì được.
Các gliadin và glutenin có hàm lượng protein rất lớn (40-15%) do đó kéo theo cả
hàm lượng nitơ. Ở pH gần bằng 7 các protein của gluten ít tích điện do đó các tương
tác tónh điện không có vai trò quyết đònh trong việc hình thành mạng lưới protein
gluten của bánh. Hàm lượng glutamin cao sẽ hình thành nhiều liên kết hydro giữa các
chuỗi peptid với nhau hoặc với các phân tử nước do đó tạo gluten có tính nhớt dẻo cao.
Hàm lượng các axit amin ưa béo tương đối cao cho thấy các tương tác ưa béo chẳng
những tham gia vào cấu trúc bậc 4 của glutenin mà còn liên kết được với các lipit
cũng như tạo được mạng lưới gluten trong bột nhào.
Hàm lượng protein rất cao (10-15%) đặc biệt là của gliadin, nhất đònh sẽ có ảnh
hưởng đến cấu trúc bậc 2 của protein này: phá hủy các phần xoắn α cũng như các
vùng có cấu trúc lá xếp β.
Các gốc xistin vượt xa các gốc xistein cũng chứng tỏ các cầu disulfua có tham dự
vào hình thể và sự tập hợp của các protein này.
a) Gliadin:
Trong lúa mì có hai nhóm protein chính:
- Gliadin α,β,γ có phân tử lượng 30000-45000 dalton;
- Gliadin ω có phân tử lượng nằm giữa 60000-80000.

6

Protein Thực vật

Các gliadin của lúa mì có tính đa hình rất lớn. Ngay cùng một loại cũng có tới 2030 gliadin khác nhau.
Các gliadin của lúa mì thường ở dạng đơn chuỗi. Có sự phân bố các axit amin ở
đầu N tận cùng của các gliadin α,β,γ người ta đã biết: 30 axit amin đầu của chúng rất
giống nhau trong đó có 20 axit amin đầu tiên tạo thành “peptid tín hiệu ưa béo”.
Peptid này có gốc lizin ở đầu cuối N, tiếp đó là các axit amin ưa béo và cuối cùng là
các gốc alanin nối với protein. Các gliadin α,β,γ cón có một số cầu disulfit trong phân
tử do đó làm cho cấu trúc bậc 3 chặt và bền.
Các gliadin ω có hàm lượng glutamin và prolin rất cao (chiếm 75% tổng lượng
axit amin). Phần lớn các gốc axit glutamic đều ở dưới dạng amit. Gliadin ω chứa rất ít
hoặc không chứa axit amin có S do đó trong phân tử không có cầu đisulfua.
Khi hình thành mạng lưới glute, các gliadin sẽ liên kết với nhau bằng cầu hydro
giữa các gốc glutamin để tạo ra những sợi có phân tử lượng hàng triệu dalton.
b) Glutenin
Các glutenin còn biểu lộ tính đa hình mạnh mẽ hơn ở gliadin vì xu hướng tự liên
kết với nhau bằng tương tác ưa béo, bằng liên kết hidro và bằng cầu disulfua của
chúng lớn hơn. Khối lượng phân tử của các glutenin có thể lên đến 20 triệu dalton,
nhất là những “protein cặn” không hòa tan được trong acid acetic 0,1M. những protein
này gần như là những glutenin được liên hợp lại bằng cầu disulfua.
Khi phá hủy cầu disulfua giữa các phân tử (bằng tác nhân khử), người ta thu được
25 “dưới đơn vò” glutenin. (với các dạng bột mì khác nhau). Có thể chia các “dưới đơn
vò” này thành ba kiểu sau:
- Dưới đơn vò kiểu A, không hòa tan được trong etanol, có khối lượng phân tử
thấp (10000 – 70000 dalton) và rất giàu các acid amin có tính bazơ;
- Dưới đơn vò kiểu B, không hòa tan trong etanol nhưng có khối lượng phân tử
cao (60000 – 140000), giàu glyxin, prolin và glutamin, nghèo xistein, tỉ lệ xoắn α trong
phân tử thấp (10 – 15%).
- Dưới đơn vò kiểu C hòa tan được trong etanol có khối lượng phân tử cao giữa
35000 và 45000 dalton.

Người ta cho rằng hình như các “dưới đơn vò” kiểu B đã tạo ra cái nhân để các
dưới đơn vò A và C đến đấy để kết hợp khi hạt thuần thục. Các “dưới đơn vò” A và B
được liên kết với lipid.
Các dưới đơn vò liên hợp với nhau bằng cầu hidro, bằng tương tác ưa béo và bằng
cầu disulfua. Các phức hợp glutenin có phân tử lượng rất lớn thường chứa các dưới đơn
vò kiểu B và C. còn các phức hợp glutenin có khối lượng phân tử thấp thì có tỉ lệ các
dưới đơn vò kiểu C khá cao.
Khi các dưới đơn vò glutenin liên hợp lại có thể tạo thành các sợi (nhìn thấy được
dưới kính hiển vi điện tử). Ở trạng thái ngậm nước, các glutenin tạo ra một khuôn

7


Protein Thực vật

hoặc một màng mỏng rất chắc, đàn hồi, có tính cố kết cao và chòu được kéo căng. Sở
dó có được những tính chất này là do cường độ tương tác cũng như số lượng tương tác
giữa các chuỗi protein.
Người ta nhận thấy có một tương quan thuận giữ lượng “protein cặn” và lực nở
của bánh. Ngược lại, có một tương quan nghòch giữa lượng protein hòa tan được trong
acid acetic 0,1M và khả năng làm bánh (lúa mì cứng không làm bánh được vì thiếu
các dưới đơn vò có khối lượng phân tử 90000, 132000 và 134000 dalton).
Như vậy glutenin có liên quan chặt chẽ tới độ đàn hồi của bột nhào. Với bột
mạnh có thể thêm một ít tác nhân oxy hóa để làm cho chất lượng bột nhào tăng lên.
Vậy là các cầu disulfua và các trao đổi cầu disulfua có vai trò rất lớn.
c) Albumin
Các albumin tan trong nước và các globulin tan trong các dung dòch muối đều
thuộc nhóm các protein có chức năng sinh học. Đó là các protein hình cầu, có khối
lượng phân tử trong khoảng 10.000 – 100.000 chiếm khoảng 20% trong tổng protein
của hạt.

Leucosin thuộc phân nhóm albumin không hoà tan trong nước lã và kết tủa ở t O =
59OC do đó dễ tách ra khỏi dòch đường.
d) Globulin
Edectin thuộc phân nhóm globulin, không hòa tan trong nước lã. Bắt đầu kết tủa
O
ở t > 90OC, khó tách hẳn ra khỏi thành phần của dòch đường. Vì vậy đây là một trong
những yếu tố gây đục bia. Đặc biệt khi ở dạng β-globulin. Do có hàm lượng lưu huỳnh
cao ở những dạng khác. Do đó các nhà nghiên cứu cho rằng nguyên nhân chính gây
kết tủa nguội của bia là β-globulin. Hàm lượng edectin trong đại mạch có đến 3%
chất khô.
e) Hordin
Thuộc phân nhóm prolamin, không tan trong nước nhưng tan được trong dung
dòch acid hoặc kiềm. Hàm lượng hordin trong hạt đại mạch từ 3,5 – 3,7 trọng lượng
khô.
 Ngoài những protein đơn giản trên, trong hạt đại mạch còn có các protid là
những protein phức tạp khác dưới dạng protid và những chất phi protid, điển hình:
- Nucleoprotid: liên kết giữa acid nucleotit và protid
- Lipoprotid: là liên kết giữa phosphotid và protid
- Glucoprotid: liên kết giữa hydratcacbon và protid
- Cromoprotid: liên kết giữa hợp chất màu và protid.

8


Protein Thực vật

2. Tính chất của protein lúa mì
Ở trạng thái ngậm nước, các glutenin tạo ra một khuôn hoặc một màng mỏng rất
chắc, đàn hồi, có tính cố kết cao và chòu được kéo căng, sở dó có được những tính chất
này là do cường độ tương tác cũng như số lượng tương tác các chuỗi protein.

Glutenin có tính ưa béo bề mặt cao và có khả năng liên hợp với các hợp phần
lipid nên đã tạo ra những màng mỏng không thấm đối với khí CO 2.
Gliadin đặc trưng cho độ giãn còn glutenin đặc trưng cho sự đàn hồi của bột nhào.
Lúa mì còn là hạt cốc duy nhất có chứa một lượng đáng kể glutenin phân tử
lượng lớn và không hòa tan trong acid acetic 0,1M. chính nhờ tính chất đàn hồi của
protein mà bột mì mới làm bánh mì được.
3. Giá trò dinh dưỡng của protein lúa mì
Lúa mì có giá trò sinh học cao, trong lúa mì chứa đến 70% protein và 80% tinh
bột của hạt.
Ưu điểm: giá thành rẻ, giá trò dinh dưỡng cao
4. Ứng dụng trong công nghiệp thực phẩm
- Tạo độ dai và độ đàn hồi cho bột nhào
- Dùng để sản xuất bánh mì, mì sợi
III. HỆ THỐNG PROTEIN ĐẬU TƯƠNG (TLTK: 2).
Trong hạt đậu tương, hàm lượng protein trung bình chiếm tới 40 -45%, trong đó
lượng protein hòa tan được trong nước chiếm 72 -94% gồm chủ yếu là glysinin (84%),
albumin (5,4%) và nitơ phi protein (6%).
Protein đậu tương có giá trò dinh dưỡng cao, chỉ đứng sau trứng, gà, sữa bò và thòt,
cá.
Bảng 2. Giá trò sinh học của protein đậu tương (theo tài liệu FAO, 1979)
Nguồn protein
Đậu tương
Gạo
Ngô
Bột mì

Giá trò sinh học, %
73
64
58

52

1. Các hợp phần của protein đậu tương
Bằng siêu ly tâm, người ta đã tách protein đậu tương thành bốn đoạn tương ứng
với hệ số S20.W (đơn vò Svedberg ở 20OC trong nước, 1S = 10-13s) là 2, 7, 11 và 15S.

9


Protein Thực vật

Bảng 3.Tỷ lệ và đặc trưng của các protein hòa tan trong nước của đậu tương
( theo Wolf và Cowal trong Chichester và cộng sự, 1986).
Đoạn protein
2S
7S

11S
15S

Tỷ lệ, % trọng lượng Các hợp phần protein
22
Antitrypsin
Xytocrom C
37
Hemaglutinin
Lipoxygenaza
Amylaza
7S globulin
(β-conglysinin)

31
11S globulin
(glysinin)
11

Trọng lượng phân tử
8 000 – 21 000
12 000
110 000
102 000
67 700
180 000 – 210 000
350 000
600 000

a) Globulin 7S
Globulin 7S là β-conglysinin ( chiếm 37% trọng lượng protein của hạt đậi tương)
là một glucoprotein chứa 5% gluxit, cấu tạo nên từ ba dưới đơn vò α, α’ và β có tính
acid.
Cấu trúc dưới đơn vò của β-conglysinin và 6 đồng phân của nó là B 1, α’β2; B2, αβ2;
B3, αα’β; B4, α2β; B5, α2α’; B6, α3. người ta chia chúng thành 3 nhóm: nhóm A (B 1 và B2)
mỗi phân tử có 2 dưới đơn vò β; nhóm B (B3 và B4) mỗi phân tử có 1 dưới đơn vò β;
nhóm C (B5 và B6) không có dưới đơn vò β.
Có sự khác nhau về thành phần acid amin giữa các dưới đơn vò. Dưới đơn vò β có
hàm lượng acid glutamic, prolin, lisin, arginin thấp, còn các acid amin kò nước lại cao
hơn trong dưới đơn vò α và α’, sự tăng hàm lượng của glutamic, prolin, lysin và arginin
và sự giảm các acid amin kò nước trong các nhóm A, B và C hoàn toàn phù hợp với sự
tăng các dưới đơn vò α và α’ trong các thành phần của chúng. Tương tự như vậy, như
dưới đơn vò α’ có hàm lương histidin cao gấp 3 lần hàm lượng histidin trong α thì các
conglysinin B1, B3 và B5 chứa lượng histidin cao tương ứng.

Các mạch polypeptid của các dưới đơn vò α, α’ và β sắp xếp tạo thành monome
4S khi loại ure bằng thẩm tách. Khi lực ion thấp, trước khi tập hợp thành 7S, các dưới
đơn vò α tập hợp tạo thành hexame 9S.
Dưới đơn vò α’ thì không có sự thay đổi nào. Còn đối với dưới đon vò β thì chỉ có
sự tập hợp tạo thành dodecame 16S. có thể vì lí do đó mà dưới đơn vò β có hàm lượng
acid amin kò nước cao hơn trong α và α’.

10


Protein Thực vật

Dưới đơn vò α có khả năng tự tập hợp hoặc kết hợp với α’. Dưới đơn vò α’ không
có khả năng này.
Trong đoạn 7S còn có lectin mà phân tử của chúng có thể tạo phức khá bền vững
với các hợp chất glucid. Tương tác giữa các lectin với các glucoprotein của hồng cầu
sẽ làm ngưng kết các tế bào này.
Các chất kìm hãm proteaza như antitrypsin Kunitz và antitrypsin Bowman – Birk
cũng nằm trong phân đoạn 7S.
Nói chung các chất kìm hãm proteaza cũng như các hemaglutinin có trong đậu
tương có thể bò vô hoạt nếu được gia nhiệt đầy đủ trong môi trường ẩm.
Bảng 4. Thành phần acid amin của β-conglysinin ( Theo TLTK 2).
Nhóm
acid amin
Asp
Thr
Ser
Glx
Pro
Gly

Ala
Cys/2
Gal
Met
Ile
Leu
Tyr
Phe
His
Lys
Arg

Nhóm A
B1
B2
11,9
13,7
2,42
2,44
7,17
7,08
22,3
22,2
4,91
4,78
4,78
4,64
5,22
5,26
0

0
4,23
4,02
4,57
4,56
9,02
9,24
2,51
2,38
5,54
5,42
2,27
1,44
6,27
6,01
6,74
6,79

Nhóm B
B3
B4
11,22
11,1
2,34
2,34
6,87
7,03
24,02
24,3
5,52

5,70
4,77
4,53
4,87
4,82
0
0
4,18
4,05
4,72
4,76
8,50
8,60
2,41
2,39
5,09
5,06
1,83
1,30
6,68
6,44
6,97
7,26

Nhóm B
B5
B6
11,0
11,17
2,22

2,16
6,90
6,80
26,1
25,80
5,89
6,16
4,62
4,45
4,57
4,62
0
0
3,65
3,76
4,40
4,72
7,94
8,28
2,26
2,28
4,79
4,77
1,73
1,07
6,70
6,35
7,14
7,60

Dưới
đơn vò α’
12,02
2,27
6,85
26,42
4,39
4,87
4,31
0
3,98
0,27
4,17
7,24
2,23
4,60
3,61
6,55
6,22

b) Globulin 11S
Globulin 11S hay glysinin được cấu tạo từ dưới 12 đơn vò tương đối ưa béo: 6 dưới
đơn vò có tính acid (A) và 6 dưới đơn vò có tính kiềm (B). dưới đơn vò khởi đầu AB là
đơn chuỗi được tách ra do sự thủy phân ở giai đoạn “cuối riboxom”. Polypeotid A luôn
luôn gắn liền với polypeptid B qua cầu disulfua ASSB, do đó người ta cũng có thể coi
glysinin được cấu tạo từ 6 dưới đơn vò AB.

11

Protein Thực vật

Các dưới đơn vò được sắp xếp thành 2 hình 6 cạnh chồng lên nhau tạo cho phân tử
có một hình thể rắn chắc. Mỗi dưới đơn vò A sẽ nằm gần ba dưới đơn vò B và ngược
lại. Trong phân tử có 42 – 46 nguyên tử lưu hành ở dưới dạng các cầu disulfua nối các
dưới đơn vò hoặc trong nội bộ một dưới đơn vò. Sự có mặt của một số nhóm tiol sẽ làm
dễ dàng cho sự trao đổi cầu disulfua.
Glysinin dễ dàng bò phân ly thành các dưới đơn vò của mình khi gia nhiệt đến
O
80 C ở lực ion thấp, pH acid hay kiềm hoặc khi có mạch ure, chất tẩy rửa hoặc tác
nhân khử. Khi lực ion cao hơn thì cấu trúc bậc 4 lại bền vững do tăng tính ưa béo bề
mặt của các dưới đơn vò là do sự trung hòa các nhóm tích điện bởi các ion muối. Ở pH
trung tính và có lực ion bằng 0,01 glysinin tự tập hợp lại nhưng mức độ trùng hợp còn
bé.
Trong các thực phẩm có pH trung tính và không được gia nhiệt thì các globulin 7S
và 11S nói chung đều ở trạng thái hoạt động, không bò biến tính. Khi xử lý nhiệt và
thay đổi pH sẽ làm biến tính cấu trúc bậc 2, bậc 3 và bậc 4.
Người ta đã chứng minh được mối liên hệ giữa các thành phần của các dưới đơn
vò của globulin với các tính chất chức năng của chúng.
Tùy theo giống đậu tương mà tỷ lệ 11S/7S rất khác nhau. Điều đó dẫn đến sự
khác nhau về các tính chất chức năng của các protein đậu tương.
c) Chất ức chế trypsin
Trong đậu tương lượng chất ức chế trypsin (trypsin inhibtor – TI) chiếm khoảng
6% tổng số protein. Bằng con đường tuyển chọn gen, người ta đã tạo ra những giống
đậu tương có hàm lượng TI thấp hoặc hoàn toàn không có TI.
Bảng 5. Đặc tính của các loại chất ức chế trypsin của đậu tương

Điểm đẳng điện
Khối lượng phân tử, Da
Gốc acid amin

Gốc cystin/mol
Tính bền đối với nhiệt độ,
acid, pepsin
Tính kháng kimotrypsin

Bowman – Birk TI
4,2
7950
72
7
Bền

Kunitz TI
4,5
21500
18
2
Không bền

Cao

Thấp

Tác dụng kìm hãm của chất ức chế trypsin là do chất này liên kết với trypsin tạo
thành một hợp chất không thuận nghòch. Ngược lại với kimotrypsin thì tạo ra một hợp
chất không bền và thuận nghòch.
Các chất ức chế loại B – B được Bowman phát hiện ra đầu tiên và được Birk tách
ra ngiên cứu. Đặc tính chung của các loại B – B là có cùng khối lượng phân tử khoảng

12

Protein Thực vật

8000, có 7 liên kết disulfua tạo nên tính bền vững của phân tử, có khả năng ức chế cả
trypsin và cả kimotrypsin ở các tâm liên kết khác nhau: TI B –B kết hợp với trypsin ở
gốc lysin 16, serin 17 và với kimotrypsin ở gốc leucin 44 và serin 45.
TI B –B rất bền đối với nhiệt và acid, có khả năng hòa tan trong cồn.
Các chất ức chế trypsin loại K đã được Kunitz tách chiết từ đậu tương và nghiên
cứu kỹ. TI – K có tâm hoạt động là hai gốc acid amin arginin và isoleucin ở vò trí 63
và 64.
Khi xử lý nhiệt, đặc biệt trong môi trường ẩm sẽ loại bỏ được 95% TI. Một lượng
nhỏ còn lại có thể là loại TI B –B do tính bền với nhiệt của nó.
Việc tách vỏ đậu tương có thể loại được 4.3% TI. Hạt đậu tương nảy mầm sau 72
giờ làm mất đi 13,2% hoạt tính TI.
Theo Rackies và cộng sự trong concentrat protein và isolat protein còn chứa
khoảng 25% TI.
d) Các Hemaglutinin
Các hemaglutinin được phát hiện đầu tiên vào năm 1953. các hemaglutinin thuộc
loại glucoprotein chứa 4,5% maltoza và 1% glucosamin, có khối lượng phân tử
100.000 Da và có chứa hai chuỗi polypeptid. Bột đậu tương tách béo chứa khoảng 3%
hemaglutinin.
Hemaglutinin dễ dàng bò vô hoạt bởi nhiệt độ.
Bảng 6. Hoạt độ của chát ức chế trypsin và hemaglutinin
Đậu tương
Hoạt độ của TI(1)
Hoạt độ của hemaglutinin(2)
Bột
70
Bột đã tách béo

85
1600 – 3200
Bột đã rang
5,5 – 0,63
25 - 200
Ghi chú: (1) Hoạt độ của TI, TUI/mg chất khô
(2) Hoạt độ hemaglutinin, đơn vò hoạt độ/mg chất khô
Đơn vò hoạt độ là giá trò nghòch đảo của độ pha loãng lớn nhất của chế phẩm
hemaglutinin mà ở đó vẫn còn khả năng gây ngưng kết hồng cầu.
2. Tính chất của protein đậu tương
a) Khả năng tạo gel
Đây là một tính chất rất quan trọng và đã được sử dụng rộng rãi trong sản xuất
thực phẩm. Gel đậu tương được tạo thành khi dung dòch protein được đun nóng, làm
lạnh hoặc khi thẩm tích rồi xử lý bằng kiềm. Khi gia nhiệt làm phá vỡ cấu trúc bậc 4
thì globulin 7S và globulin 11S phân ly thành các dưới đơn vò.
Khi dung dòch globulin 11S được gia nhiệt thì sẽ tạo thành các phức hòa tan. Nếu
tiếp tục gia nhiệt thì dung dòch globulin có nồng độ thấp sẽ phân ly thành các dưới đơn

13


Protein Thực vật

vò. Còn dung dòch globulin có nồng độ cao sẽ tạo thành gel. Sự giải phóng các dưới
đơn vò acid có thể xảy ra ở giai đoạn 1 hoặc 2 trong quá trình sinh thành phức hòa tan.
Trong globulin 11S, mỗi mol protein có 2 nhóm sulfhydryl. Các nhóm này đóng
vai trò quan trọng trong các phản ứng trao đổi disulfua ở giai đoạn đầu. Khi nồng độ
dung dòch protein này cao (50%) phức hòa tan có xu hướng nghiêng về phản ứng trùng
hợp để tạo thành phức hòa tan có khối lượng phân tử lớn và cuối cùng tạo thành gel.
b) Khả năng tạo bọt

Protein đậu tương được coi là một trong số các chất tạo bọt thực phẩm.
Bọt là loại nhũ tương khí gồm những bong bonùg khí được ngăn cách bằng những
màng chất lỏng. Khả năng tạo bọt của protein đậu tương rất khác nhau. Thủy phân
hạn chế làm tăng đáng kể khả năng tạo bọt.
Độ bền của bọt protein chưa biến tính cao hơn độ bền của bọt concentrate protein
và isolate protein.
3. Giá trò dinh dưỡng của protein đậu tương
Protein đậu tương có giá trò sinh học cao, là nguồn protein thực vật quan trọng
nhất. Bột protein đậu tương chiếm 70% tổng số bột protein dùng cho dinh dưỡng toàn
cầu. Có mùi đậu, vò đắng chát, chứa các chất ức chế trypsin, kymotrypsin nên khó
tiêu.
Ưu điểm: giá thành rẻ, giá trò dinh dưỡng cao và có nhiều tính chất phù hợp với
nhiều sản phẩm thực phẩm:
Ví dụ: sữa protein (sữa đậu nành) bổ sung magarin, các phụ gia, đồng hóa tốc độ
cao, thành phần chất béo tương đương sữa bò nhưng không chứa lactoza (gây khó tiêu
cho trẻ em) không có cholesterol phù hợp cho trẻ em và người lớn tuổi; sữa có màu
trắng ngà, mùi thơm đặc trưng của hương liệu.
4. Ứng dụng trong công nghiệp thực phẩm
Được sử dụng như là phụ gia trong công nghiệp: bánh mì, mì sợi, keo các sản
phẩm thòt, thủy sản.
Tạo độ dai cho chả cá, thòt.
Các protein biến hình tạo độ xốp, nở cho bột nhào.
IV. HỆ THỐNG ENZYME CÓ NGUỒN GỐC THỰC VẬT (TLTK: 1).
1. Amylaza trong malt, thóc nẩy mầm.
Amylaza là một nhóm bao gồm 3 enzym: α-amylaza, β-amylaza và
amylophosphataza. Nhóm enzym này nằm chủ yếu ở ngù, ở xung quanh phôi, ở phần
tiếp giáp với đáy hạt và một ít ở alơron, nói tóm lại chúng chỉ có mặt ở 1/3 hạt phía
cuống.

14

Protein Thực vật

Hoạt lực của α-amylaza đã có thể ghi nhận được vào những thời điểm đầu tiên
của quá trình ươm mầm, còn đến ngày thứ 3 hoặc ngày thứ 4 thì hoạt lực của chúng
tăng một cách đáng kể.
Thời gian để α-amylaza đạt được hoạt lực cực đại phụ thuộc vào nhiệt độ ươm
mầm. Khi nói đến hoạt độ của enzym trong malt tươi ta cần phân biệt hai loại: hoạt độ
của enzym tự do và hoạt độ chung:
- Hoạt độ của enzym tự do là hoạt độ của phần enzym đã được giải phóng khỏi
trạng thái liên kết và hiện đang hoạt động.
- Hoạt độ chung (hay hoạt độ tổng số) là hoạt độ của phần enzym tự do cộng với
hoạt độ của phần enzym đang bò liên kết vào protein. Để xác đònh hoạt độ chung ta
phải xử lý bột nghiền của hạt bằng papain để phá vỡ cấu trúc của protein thì các
enzym liên kết sẽ được giải phóng.
Trong giai đoạn ươm mầm cả hai dạng hoạt độ của α-amylaza đều tăng.
Cấu tử thứ hai của amylaza là β-amylaza. Enzym này chứa ở trong đại mạch khô
cả hai dạng: liên kết và tự do. Trong thời gian ươm mầm cả hai dạng hoạt lực của nó
đều tăng: hoạt lực tự do tăng 3-4 lần còn hoạt lực chung tăng 1,5-2 lần.
Đại mạch khô không chứa amylophosphataza tự do. Enzym này xuất hiện ở ngày
thứ hai trong chu kỳ ươm mầm và đạt được hoạt độ cực đại sau 8 ngày đêm. Hoạt độ
cực đại của nó cao gấp 150-200 lần so với thời điểm đầu của quá trình ươm.
Dưới sự xúc tác của enzym amylaza, mạch amyloza sẽ bò phân cắt thành những
đường đơn giản maltoza và glucoza.
Trong môi trường giàu nước, tinh bột bò thủy phân bởi hệ enzym amylaza để tạo
thành dextrin, đường kép maltoza, một lượng ít glucoza và một số oligosaccharid như:
maltotrioza, maltotetraoza, maltopentaoza, maltohecxaoza và maltoheptaoza. Các
oligosacchrid này cùng với một ít dextrin thấp phân tử (dextrin bậc thấp) hòa tan bền
vững vào nước để trở thành chất hòa tan của dòch đường trước lúc lên men.

Sự thủy phân tinh bột bởi enzym amylaza đóng một vai trò hết sức to lớn trong
công nghệ sản xuất malt và bia, vì đây là phản ứng có tính chất nền tảng để xây dựng
nên cơ sở lý thuyết của quá trình ngâm, ươm mầm, sấy malt và đường hóa nguyên
liệu.
Hai enzym α-amylaza và β-amylaza có chung một đối tượng phân cắt là tinh bột.
Chúng tác động đồng thời một lúc, trong cùng một điều kiện và có chung những sản
phẩm tạo thành. Do điều kiện như vậy, trong thực tế, nhiều khi để đo năng lực phân
cắt của chúng ta chỉ cần đưa ra một đại lượng chung cho cả hai. Đại lượng đặc trưng
cho năng lực phân cắt của hai enzym đó gọi là hoạt độ diastaza.
Sự phát sinh các quá trình hóa sinh do hoạt động của các enzym nhóm amylaza
trong giai đoạn ươm mầm và đặc biệt ở giai đoạn đường hóa nguyên liệu giữ một vai
trò cực kỳ quan trọng trong công nghệ sản xuất bia.

15


Protein Thực vật

Ứng dụng:
- Chế biến thực phẩm (mạch nha).
- Sản xuất nước giải khát (bia).
- Bổ sung vào các loại bột dinh dưỡng cho trẻ em, người già, những người bò
suy tiêu hóa.
2. Các proteaza
2.1. Bromelin
a) Đặc điểm enzym bromelin
- Bromelin là tên gọi chung cho nhóm enzym thực vật chứa nhóm sulfhydryl, có
khả năng phân giải protein được thu nhận từ họ Bromeliaceae, đặc biệt là thân và trái
cây dứa.
- Bromelin có vai trò quan trọng trong y học, nó là enzym thủy phân protein.là

chất giúp cho tiêu hóa vì nó hoạt động ở môi trường acid trong dạ dày và cả trong môi
trường kiềm của ruột non.
- Bromelin có thể thay thế cho cả những enzym tiêu hóa khác như pepsin và
trypsin.
- Có tác dụng kháng viêm, rất có hiệu quả trong chữa trò bệnh viêm khớp nên có
thể sử dụng như là chất giảm đau, kháng viêm và kháng sưng.
- Hiệu quả của Bromelin là giảm lượng prostaglandin trong cơ thể gây ra đau,
viêm và ngăn cản sự thấm các chất dinh dưỡng qua mô bằng cách ngăn cản những
tiền chất gây viêm, có tác dụng tích cực đối với orostaglandin hữu dụng.
- Có khả năng thủy phân mạnh và hoạt động tốt ở pH 6-8.
- Có hoạt tính xúc tác sự phân giải protein tương tự như papain trong mủ đu đủ
hay ficin trong cây thuộc họ sung.
- Có trọng lượng khoảng 33.000 Da, lớn gấp 1,5 lần so với papain.
b) Tính chất enzym Bromelin
- Thành phần chủ yếu của bromelin có chứa nhóm sulfhydryl thủy giải protein.
Trong dòch chiết bromelin còn có chứa một ít peroxydase, acid phospatase và chất cản
protease.
- Bromelin được chiết tách từ các phần khác nhau trên cây dứa thì hoạt động sinh
lý khác nhau nhưng hoạt tính thủy phân protein giống nhau. Bromelin không ổn đònh
với nhiệt độ do đó các hoạt động sinh lý của nó sẽ giảm đi nếu như quá trình chiết
tách hay điều kiện bảo quản không thích hợp.
- Bromelin có 3 hoạt tính khác nhau: pectidase, amidase và esterase. Bromelin
thân có nhiều cơ chất tự nhiên và có thể thủy phân cả cơ chất tự nhiên lẫn cơ chất
tổng hợp.
c) Các yếu tố ảnh hưởng đến hoạt tính bromelin

16


Protein Thực vật

- Ảnh hưởng bởi cơ chất: trên các loại cơ chất khác nhau thì bromelin có hoạt
tính khác nhau.
Ví dụ: nếu cơ chất là hemoglobin thì khả năng phân giải của bromelin mạnh hơn
papain 4 lần, nếu cơ chất là casein thì hoạt tính của bromelin tương tự như papain.
- Ảnh hưởng bởi nhiệt độ: ảnh hưởng bởi nhiều yếu tố như thời gian tác dụng
càng dài thì nhiệt độ sẽ có những thay đổi làm ảnh hưởng đến hoạt tính của enzym,
nồng độ enzym, nồng độ cơ chất, dạng tồn tại của enzym.
Ví dụ: ở 5OC, pH 4 -10 thì enzym giữ hoạt tính tối đa trên casein trong vòng 24
giờ.
- Ảnh hưởng của độ pH: pH là yếu tố quan trọng nhất ảnh hưởng đến hoạt tính
của enzym.
Ví dụ: bromelin thân đã được tinh sạch một phần có hoạt tính cao nhất ở pH 6 và
pH 8, ổn đònh ở pH 3,5 – 5,6 với nhiệt độ 63OC.
- Ảnh hưởng của các ion kim loại: ảnh hưởng đến hoạt tính của enzym do chúng
thường gắn vào trung tâm hoạt động của enzym.
Ví dụ: muối thủy ngân có ảnh hưởng qua trọng đến hoạt tính của enzym bromelin
và mức độ kìm hãm thay đổi theo nồng độ muối.
- Ảnh hưởng bởi trạng thái và điều kiện bảo quản:

Nguyên liệu tươi
Bảo quản ở 4OC trong 5 ngày
Sấy khô ở 4OC

Hoạt tính (UI/mg protein)
Dòch chiết
Đông khô
1600
1150
830

630
1880
1360

d) Phương pháp tách bromelin
- Phương pháp kết tủa enzym
- Phương pháp hấp phụ
- Phương pháp siêu lọc
e) Ứng dụng của bromelin
Bromelin có vai trò trong y học nên được nghiên cứu rất nhiều. Bromelin là
enzym thủy phân protein, nó phân cắt protein trong cơ thể sinh vật. Một trong những
lợi ích của nó được chú ý đến đó là một chất giúp tiêu hóa vì nó hoạt động ở môi
trường acid trong dạ dày và cả môi trường kiềm ở ruột non. Bromelin có thể thay thế
được cho cả những enzym tiêu hóa khác như pepsin và trypsin. Bromelin có tác dụng
kháng viêm, rất có hiệu quả trong chữa trò bệnh viêm thấp khớp do đó các chuyên gia
y tế đề nghò sử dụng bromelin như chất làm giảm đau, kháng viêm và kháng sưng.
Hiệu quả của bromelin là giảm lượng prostaglandin trong cơ thể gây ra đau, viêm và

17


Protein Thực vật

ngăn cản sự thấm các chất dinh dưỡng qua mô bằng cách ngăn cản những tiền chất
gây viêm. Bromelin có ảnh hưởng tích cực trên các prostaglandin hữh dụng.
Bromelin được dùng rất nhiều trong công nghiệp thực phẩm cũng như thực phẩm
chức năng để giúp mau lành nhiều bệnh sưng viêm sau các can thiệp phẫu thuật hay
chấn thương thể thao, săn sóc trong bệnh viêm tónh mạch hoặc viêm xoang.
Từ 30 năm qua, bromelin được sử dụng trong kỹ nghệ thực phẩm để làm mềm
các loại thòt.

2.2. Papain
a) Đặc điểm của papain
- Papain được tách từ nhựa trái đu đủ xanh, thuộc nhóm enzym thủy phân có
nguồn gốc thực vật được nghiên cứu nhiều nhất về tính chất và cơ chế hoạt động.
Papain là một sulfhydryl protein.
- Quả xanh vào khoảng 10 tuần tuổi chứa nhiều nhựa nhất, nhựa cây đu đủ nằm
trong ống dẫn nhựa trải rộng khắp toàn bộ cây ngoại trừ rễ.
- Papain có hàm lượng cao nhất tới 95% (Theo TL 2) tổng hàm lượng protease có
trong nhựa và là enzym có ý nghóa quan trọng nhất.
b) Tính chất
- Các tính chất vật lý của papain gần giống với chymopapain nhưng papain có
hoạt tính mạnh hơn gấp nhiều lần chymopapain.
- Papain là một endoprotease có chứa 16,1% N và 1,2% S.
- Papain là một chuỗi polypeptid gồm 185 aminoacid, trọng lượng phân tử là
20900 Da.
- Thành phần chính của papain chưa hoạt hóa là hỗn hợp protein disulfurcysteine.
- Quá trình hoạt hóa papain không làm thay đổi cấu trúc không gian của nó.
c) Các yếu tố ảnh hưởng
- Nhiệt độ: chòu được nhiệt độ tương đối cao
Ví dụ: đối với cơ chất casein tOPT là 37OC, papain dạng ổn đònh ở trạng thái khô có
thể chòu nhiệt độ sấy ở 115OC trong 2 giờ mà hoạt tính duy trì được 90%.
- pH: hoạt động ở pH tương đối rộng 4,5 – 8,5 nhưng lại dễ biến tính trong môi
trường acid có pH <4,5 hoặc trong môi trường kiềm mạnh có pH >12.
Ví dụ: papain phản ứng với casein ở pH tối ưu là 7,0 – 7,5 với albumin ở pH tối
ưu 4,5 – 7,1 và với gelatin có pH tối ưu 5,2 – 6,0.
- Dung môi: papain không thay đổi độ quay quang học trong methanol 70% và
cũng không thay đổi độ nhớt trong methanol 50%.
Ví dụ: các chất gây biến tíh mạnh như TCA 10%, guanidine hydrochloride 6M
làm biến đổi bất thuận nghòch về độ quay quang học và hoạt tính của papain.
d) Thu nhận enzym papain

Có3 phương pháp thu nhận papain từ nhựa đu đủ:

18


Protein Thực vật

- Phương pháp thu nhận papain bán tinh khiết.
- Phương pháp thu nhận papain tinh khiết.
- Phương pháp tinh sạch enzym tinh khiết.
e) Ứng dụng của papain
- Làm thuốc chống suy dinh dưỡng ở trẻ em
- Dùng để nghiên cứu cơ chế chống viêm
- Làm chế phẩm enzym thủy phân protein
2.3. Ficin.
a) Đặc điểm
Ficin là một protease được tìm thấy trong nhựa của cây thuộc họ Ficus (sung, vả),
thuộc họ Moraceae, bộ Urticales. Người ta nhận thấy rằng hoạt tính của enzym ficin
cao khi nhựa được thu nhận vào buổi sáng sớm do đó nhựa sung thường được thu vào
sáng sớm, sấy khô để dùng trong công nghiệp thực phẩm.
b) Tính chất
Không tan trong hầu hết dung môi hữu cơ nhưg tan một phần trong nước và
glycerine. Ở dạng nhựa tươi, ficin dễ bò oxy hóa bởi không khí làm cho dòch nhựa
chuyển sang màu hồng nâu hoặc hồng và đồng thời hoạt tính xúc tác bò giảm xuống.
c) Các yếu tố ảnh hưởng
- Các yếu tố hoạt hóa: khi có mặt của kim loại kiềm, hoạt tính thủy giải protein
của ficin tăng lên.
Ví dụ: cysteine nồng độ 0,005 – 0,05M có thể làm tăng hoạt tính của ficin ở dạng
tinh thể và HCN 0,075M làm tăng hoạt tính của ficin cao nhất so với các tác nhân hoạt
hóa khác.

- Các yếu tố kìm hãm: khi các chất ức chế kết hợp với trung tâm hoạt động của
ficin thì enzym sẽ bò bất hoạt.
Ví dụ: Trong lòng trắng trứng có một loại protein có khả năng kìm hãm hoạt
động của ficin. Các chất kìm hãm hoạt động của các protease động vật khi liên kết với
gốc cysteine cũng có thể làm bất hoạt ficin như dẫn xuất chloromethyl ceton. 1,3dibromoacetone cũng gây ra sự bất hoạt ficin.
- Tính chuyên biệt: các liên kết peptid của nhiều loại protein tự nhiên như sữa,
hemoglobin, protein đậu nành, gelatin … đều có thể bò thủy giải bởi ficin.
Ví dụ: ficin có thể thủy giải các liên kết peptid, ester, các liên kết amide của cơ
chất nhân tạo.
- Tính bền vững: bền vững với nhiệt độ, với pH.
Ví dụ: enzym ficin dạng tinh thể có thể giữ nguyên hoạt tính trong 2 giờ ở 50OC,
ficin có độ bền vững cực đại ở pH 7,5 và pHOPT trung bình ở khoản 6,0 – 7,5.

19


Protein Thực vật

- Nhiệt độ: chòu ảnh hưởng rất nhiều bởi nhiệt độ, trong khoảng nhiệt độ không
làm biến tính enzym, tốc độ phản ứng của emzym tỷ lệ thuận với sự gia tăng nhiệt độ
và nhiệt độ.
- pH: độ pH của môi trường có ảnh hưởng rất lớn đến tốc độ phản ứng của
enzym. Mỗi enzym có một trò số pH thích hợp nhất cho hoạt động của enzym gọi là
pH tối thích, tại đó tốc độ phản ứng của enzym đạt đến mức cực đại.
d) Phương pháp thu nhận ficin
Có 2 phương pháp:
- Phương pháp thu nhận ficin thô
- Phương pháp tinh sạch enzym ficin.
e) Ứng dụng của ficin
Thu chế phẩm enzym ficin thô, xác đònh được một số yếu tố ảnh hưởng đến hoạt

tính xúc tác của enzym như: pH, nhiệt độ, cơ chất ; từ đó xác đònh được pH và nhiệt độ
tối ưu của enzym ficin. Đồng thời tiến hành một vài ứng dụng của ficin trong việc làm
đông tụ sữa, thủy phân protein và khả năng kìm hãm sự hóa nâu của củ quả (khoai
tây, táo tây) trong quá trình sơ chế.
V. CÁC PROTEIN TRỊ LIỆU CÓ NGUỒN GỐC THỰC VẬT (TLTK: web 1 và 2)
1. Bromelin
a) Vai trò hổ trợ tiêu hóa
Bromelin là enzym phân hủy chất protid ly trích từ thơm bao gồm một nhóm
enzym tiêu hóa, có đặc tính giúp tiêu hóa nhanh các chất protein. Bromelin có thể ly
trích từ thơm dưới dạng tinh khiết hoặc cung cấp cho cơ thể từ các loại thực phẩm có
thêm thơm trong thực đơn nấu nướng. Ví vậy thơm được đưa vào thực phẩm để làm
mềm thòt. Trái ngược với một số enzym khác, thường bò phân hủy trong môi trường
tiêu hóa, bromelin được hấp thu từng phần và đi vào máu, tạo nên tác động tiêu hóa
protein. Khi dùng thuốc viêm bromelin cải thiện việc tiêu hóa thì nên dùng giữa bữa
ăn.
b) Giảm đau và phù nề sau phẩu thuật hoặc sau chấn thương
Theo một nghiên cứu được công bố vào năm 1995 tại Đức trên 59 người thử
nghiệm bò đau do giập cơ, người ta thấy có giảm đáng kể hiện tượng sưng phòng và
đau. Dùng bromelin điều trò ở xoang mũi và quanh hố mũi. Từ 1960, với thí nghiệm
lâm sàng đối chiếu với giả dược trên 146 võ só quyền anh bò giập mũi và tụ máu đã đi
đến kết luận rằng: 78% được được trò bằng bromelin qua đường tiêm tónh mạch hoàn
toàn khỏi trong vòng bốn ngày đối lại 14% được dùng giả dược.
Nhiều nghiên cứu khác trên các sưng viêm sau phẫu thuật giảm nếu bệnh nhân
được cho sử dụng 40mg bromelin, 4 lần/ngày, dùng hai ngày trước khi phẫu thuật và

20


Protein Thực vật

năm ngày sau đó. Bromelin ngăn chặn việc phóng thích prostaglandin là nguyên nhân
gây sưng viêm. Vì vậy nên giải thích được cơ chế tác động chống viêm của thơm. Vì
thế bromelin còn được dùng để chống bệnh vêm khớp.
Tuy nhiên cũng có hai nghiên cứu trên 254 người không cho được kết quả mong
đợi trên việc sưng phù sau phẫu thuật.
c) Làm mau lành vết thương
Việc đắp lại tại chỗ bromelin làm gia tăng tiêu hủy các mô hoại tử.
d) Giảm đau nhức cơ
Một nghiên cứu công bố vào năn 2002, với 30 đối tượng thử nghiệm đã thực các
động tác thể lực gạy đau cơ tay, so sánh giữa việc dùng bromelin 900mg/ngày với
dùng 1600mg ibuprofen (thuốc trò đau nhức) cho kết quả tương đương.
e) Chống rối loạn tim mạch
các quan sát lâm sàng cho phép kết luận rằng việc dùng bromelin với liều
400mg-1000mg giúp làm giảm đau thắt ngực sau khi ngưng dùng các thuốc trò đau thắt
ngực. Việc kết hợp promelin với potassium và magnesium làm giảm tai biến nhồi máu
cơ tim. Bromelin làm sạch máu giúp giải thích tác động chống kết tập tiểu cầu.một
nghiên cứu khác trên 73 người tình nguyện bò viêm tónh mạch cấp tính thì thấy việc sử
dụng bromelin với thuốc kháng viêm giảm đau giúp làm giảm các triệu chứng của
bệnh này trên hệ tónh mạch.
f) Các nghiên cứu khác
Ngoài ra bromelin còn được dùng để điều trò sung huyết
đường hô hấp, cải thiện việc tiêu hóa và hấp thu một số thuốc.
Bromelin dùng cho các bệnh nhân bò rối loạn tiêu hóa do cắt
bỏ tụy tạng hoặc thiếu enzym tuyến tụy. Từ đó người ta nghó
đến việc dúng bromelin để gia tăng hấp thu hoạt chất thuốc
như glucosamin, kháng sinh, thuốc an thần làm tăng thời gian
tác dụng của thuốc.
Ngoài ra bromelin còn tác động lên hệ miễn dòch, nên có
thể giúp gia tăng khả năng phòng chống một số bệnh do hệ tự
miễn yếu kém của con người vì lão hóa cũng như chống lại sự

thành lập các khối u.
Các chế phẩm có bromelin được dùng ngoài giúp mau lành vết thương dưới dạng
kem bôi da.
Vì thế việc ăn tráng miệng bằng thơm sau các bữa ăn nặng sẽ giúp mau “nhẹ
bụng”.
2. Papain
Papain giúp kìm hãm một số vi trùng gây bệnh như gram và tiêu diệt nhiều vi
trùng khác như: staphilooccus, thương hàn.

21


Protein Thực vật

Có khả năng giảm độc đối với toxin và toxanpunin.
Nhựa papain thô dùng để điều trò rối loạn tiêu hóa do thiếu men, giúp tiêu hóa
tốt chất đạm trong thức ăn , làm thuốc tẩy nhiều loại giun.
Có tác dụng ngừa thai và gây sẩy thai do hoạt tính của nó đối với progesteron
của thai phụ.
Chiết xuất papain được dùng trong phẫu thuật cột sống như là một loại “dao phẫu
thuật tự nhiên” để mở đóa đệm cột sống.
Được dùng để điều trò lở loét , làm tiêu giả mạc trong bệnh bạch hầu, chống kết
dính sau phẫu thuật.
Khi tinh chế dầu gan cá thường bổ sung papain để tăng hàm lượng vitamin A và
D.

22


Protein Thực vật

TÀI LIỆU THAM KHẢO

I.

CÁC TÀI LIỆU SỬ DỤNG TRONG BÀI BÁO CÁO:
1. CÔNG NGHỆ ENZYM - Nguyễn Đức Lượng.
2. BIẾN HÌNH SINH HỌC CÁC SẢN PHẨM TỪ HẠT - Lê Ngọc Tú.
3. HÓA SINH HỌC - Phạm Thò Trân Châu.
4. SINH HỌC ĐẠI CƯƠNG - Phạm Thành Hổ.

II. CÁC TÀI LIỆU THAM KHẢO THÊM:
NHẬP MÔN CÔNG NGHỆ SINH HỌC – Phạm Thành Hổ
HÓA HỌC PROTEIN – Nguyễn Tiến Thắng
HÓA SINH HỌC CÔNG NGHIỆP
THỰC TẬP LỚN SINH HÓA – Lâm Thò Kim Châu
ENZYM VÀ ĐỜI SỐNG – Ngô Tuấn Kỳ
CÂY CỎ VIỆT NAM – Phạm Hoàng Hộ

III. CÁC TRANG WEB:
1. www.ctu.edu.vn
2. www.agu.edu.vn
3. webhost.bridgew.edu/fgorga/proteins/defaulf.htm
4. www.landfood.ubc.ca/courses/fnh/301/lipid/lipid03.htm

23