TỔNG QUAN NGUYÊN LIỆU THỊT, cá

CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP TP.HCM
VIỆN CÔNG NGHỆ SINH HỌC VÀ THỰC PHẨM


TIỂU LUẬN
Môn:

CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
Đề tài:

TỔNG QUAN NGUYÊN LIỆU THỊT, CÁ.
QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN THỊT,
SẢN PHẨM THỊT
GVHD:

Nguyễn Thị Thanh Bình

Lớp:

DHTP7A

Nhóm:

19

SVTH:

Hà Thị Huỳnh Như

11031871

Trần Ngọc Thúy Nga

10285361

Nguyễn Tuyết Tâm

11030391

Đinh Thị Kim Thoa

11033521

Trần Thị Cẩm Trang

11068221

Tp.HCM, tháng 03 năm 2015
1


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

BẢNG PHÂN CÔNG THỰC HIỆN
HỌ VÀ TÊN

MSSV

NHIỆM VỤ

Hà Thị Huỳnh Như

11031871

1.1+1.2

Trần Ngọc Thúy Nga 10285361

1.4

Nguyễn Tuyết Tâm

11030391

1.3

Đinh Thị Kim Thoa

11033521

2.1+2.2

Trần Thị Cẩm Trang 11068221

2.3+2.4

2


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

MỤC LỤC
1.1.Giới thiệu chung................................................................................................................1
1.2. Cấu trúc và thành phần của mô cơ...................................................................................3
1.2.1 Cấu trúc của các sợi cơ .............................................................................................4
1.2.1.1 Tương cơ.................................................................................................................5
1.2.1.2 Lưới sarcoplasmic ..................................................................................................6
1.2.1.3 Tơ cơ.......................................................................................................................6
1.2.2 Protein sợi cơ ............................................................................................................7
1.2.2.1 Các protein tơ cơ.....................................................................................................8
1.2.2.2 Myoglobin.............................................................................................................11
1.2.2.3 Enzymes................................................................................................................12
1.2.2.4 Protein mô liên kết................................................................................................12
CHƯƠNG 2: CHẾ BIẾN THỊT................................................................................................42
VÀ CÁC SẢN PHẨM THỊT....................................................................................................42
2.1. Chất lượng nguyên liệu..................................................................................................42

3

CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

CHƯƠNG 1: TỔNG QUAN VỀ NGUYÊN LIỆU
THỊT, CÁ
1.1.

Giới thiệu chung
Có sự khác nhau rõ rệt giữa động vật sống và các sản phẩm có nguồn gốc sau khi

chết. Bên cạnh các công đoạn biến đổi khác nhau (ví dụ, giết mổ, cắt, xay, vv), các cơ
quan hoặc mô động vật sau khi chết trải qua những thay đổi đặc trưng và có thể dự
đoán trước. Có thể chia thành hai nhóm thay đổi lớn.
Các hoạt động sinh hóa và enzyme nội tại gây ra những thay đổi đáng kể về tính
chất cảm quan. Ví dụ như độ mềm và hương vị là các tính chất mong đợi trong giai
đoạn trưởng thành. Tuy nhiên, những tính chất khác như độ dai quá mức, tiết dịch, cấu
trúc và hương vị không mong muốn thì không mong đợi. Cũng có sự tăng trưởng của
vi sinh vật trong giai đoạn hư hỏng đến thối rữa. Người chế biến phải kiểm soát
phương pháp lưu trữ nguyên liệu và xử lý chúng để tránh hoặc giảm thiểu những thay
đổi không mong muốn và tối ưu hóa những thay đổi mong muốn.
Sản phẩm động vật sau khi chết thì không đồng nhất (ví dụ, thân xác, nội tạng,
thịt, xương, mỡ, gan, vv). Một số (ví dụ, xương) không được xem là ăn được. Sự phân
giải lipid và quá trình oxy hóa của chất béo là những yếu tố quan trọng trong gia tăng
hương vị. Những sản phẩm khác, như bộ phận nội tạng, là nguồn gốc căn bản của
nhiễm bẩn vi khuẩn; do đó, bộ phận nội tạng dễ bị hư hỏng bởi vi sinh vật. Cơ bắp là
nơi của các hiện tượng sinh hóa cụ thể, chẳng hạn như sự tê cóng, chuyển hóa
glycogen và axit hóa, rất quan trọng trong việc xác định chất lượng sản phẩm cuối
cùng.

Bộ phận nội tạng nhìn chung thì ăn được. Tuy nhiên, điều này có thể thay đổi
tùy theo loài và cách sử dụng. Dựa vào cách sử dụng lòng, lòng gồm lòng đỏ hoặc
lòng trắng. Lòng đỏ, trong đó bao gồm não, lưỡi, phổi tim, gan, lá lách, tuyến ức của
gia súc non, máu và thịt lợn, được lấy trong các lò mổ mà không qua bất kỳ xử lý thô
nào và bán lại cho người tiêu dùng hoặc người xử lý. Lòng trắng được lấy từ đường
tiêu hóa, chỉ giao cho người tiêu dùng sau một số chuẩn bị như luộc hoặc cào. Nó
1


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

được sử dụng để sản xuất lòng bò, ruột non, chân lợn hoặc cừu và vú. Ngoài ra còn có
các bộ phận, chẳng hạn như da, sừng, lông và móng guốc, mỡ động vật, máu của động
vật thì khác so với chân lợn, trâu, bò, ngựa, xương, gân, thường được coi là không ăn
được. Các bộ phận này thường dành riêng cho một số ứng dụng trong công nghiệp.
Nội tạng dễ hư hỏng và giá trị thương mại thường gắn liền với độ tươi của chúng.
Do đó việc áp dụng thực hành vệ sinh thích hợp phải được chú ý nghiêm ngặt theo sau
quá trình bảo quản lạnh hoặc quá trình phòng ngừa thích hợp khác (ví dụ ướp muối).
Vi sinh vật là những tác nhân chính gây ra sự biến đổi cảm quan không mong muốn
đến các sản phẩm này.
Xác thịt là phần còn lại của cơ thể động vật bị giết mổ sau khi lấy tiết, mổ bụng,
loại da , tóc, lông, đầu, chân và các bộ phận chứa trong lồng ngực và bụng, có hoặc
không có mỡ ở thận và vùng xương chậu và cơ quan sinh dục kèm theo bầu vú, mỡ vú.
Dạng trình bày của thân thịt sau giết mổ thay đổi tùy theo loài, việc sử dụng cuối cùng
và tùy khu vực. Nó thường được trình bày nguyên vẹn cho bê và các động vật nhai lại
nhỏ, trong khi nó được chẻ mảnh thành hai mảnh đối với thịt bò, ngựa, và heo.
Cấu trúc cơ thịt gồm 3 loại mô cơ bản là mô xương, mô mỡ và mô cơ . Xương

hoặc mô xương tạo khung xương khác nhau của thịt. Mỡ trong mô mỡ được tìm thấy ở
giữa mô máu và mô cơ, xuất hiện ở mô dưới da và hình thành những vân mỡ giữa các
bó cơ và giữa các nhóm sợi cơ trong các bó. Mô cơ xương hoặc mô cơ vân là thành
phần quan trọng nhất của thịt.
Trừ khi các biện pháp bảo quản được thực hiện, sau khi chết cơ trải qua giai đoạn
tê cóng, giai đoạn chín tới và nếu không kiểm soát sẽ có giai đoạn hư hỏng. Ở mỗi giai
đoạn cơ thịt thể hiện thuộc tính vật lý và hóa học đặc trưng. Các giai đoạn khác nhau
trong việc chuyển đổi của cơ thịt sẽ được thảo luận dưới tiêu đề phù hợp với từng giai
đoạn. Các nguyên nhân và kết quả của sự hư hỏng sẽ được giới thiệu trong Chương 7

2


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

Hình 1.1. Vẽ các mặt cắt ngang của cơ.
1.2. Cấu trúc và thành phần của mô cơ
Mô cơ xương bao gồm các sợi cơ vân, mô liên kết và các mạch máu liên quan và
hệ thống dây thần kinh. Nó chiếm khoảng 40% trọng lượng cơ thể và là phần cấu tạo
cơ thịt. Cấu trúc của cơ xương cá giống như động vật có vú và không có sự khác biệt
trong cuộc thảo luận sau.
Các sợi cơ xuất hiện vân dưới độ phóng đại, đường kính mặt cắt ngang khoảng
50 µm, rất dài. Chúng được sắp xếp và giữ cố định bằng một loạt các phần tử mô liên
kết hoạt động như đóng gói và ngăn (Hình.1.1). Toàn bộ cơ bao gồm một số các bó sợi
cơ và thường được bao quanh bởi màng mô liên kết dày được gọi là epimysium. Các
phần tử mô liên kết ở trong các epimysium và bao bọc các nhóm sợi cơ. Đó là
perimysium và nó chia thành các nhóm sợi cơ được gọi là bó hoặc fasciculi. Mô liên

kết sợi cơ được gọi là endomysium bao quanh từng sợi cơ riêng biệt và không nên
nhầm lẫn với màng bao cơ.
Cơ cấu này mang đến sự hỗ trợ, tổ chức và phục vụ cho mục đích điều khiển
mạch máu và dây thần kinh từ các cơ thịt. Các mạch máu lớn và dây thần kinh nằm
trong bó cơ giữa bó sợi cơ liền kề, trong khi mạch máu nhỏ hơn được truyền bằng các

3


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

bao ngoài cơ vân đến các sợi cơ riêng biệt. Dưới sự chỉ đạo của hệ thần kinh, cơ co
làm xương cử động, cơ này gọi là cơ xương hay cơ vân.

Hình 1.2. Hình cấu trúc của một sợi cơ.
Kích thước của bó sợi cơ được phản ánh từ mặt cắt ngang của thịt. Cơ tham gia
vận động tốt có bó sợi cơ nhỏ và kết cấu tốt, hầu hết cơ có bó sợi cơ lớn và kết cấu thô.
1.2.1 Cấu trúc của các sợi cơ
Sợi cơ đa nhân, thuôn dài và ít nhiều hình ống. Các đầu có thể hình nón. Đường
kính sợi cơ khoảng từ 10 đến 100μm và chiều dài 1-40 mm. Trong hầu hết các trường
hợp, các sợi cơ có thể không phân bố toàn bộ chiều dài của cơ. Cấu trúc sợi cơ được
biểu diễn trong hình 1.2
Các sợi cơ được bọc trong màng sợi cơ, màng mỏng nằm ngay dưới
endomysium. Đặc điểm cấu trúc của sợi cơ là phân bố có sọc ngang do sự hiện diện
của một loạt các đơn vị vân mỏng ngang gọi là myofibrils (tơ cơ), dính chặt vào trong
tương cơ, các tế bào chất của tế bào. Nhiều nhân được phân bố bên ngoài và là một
4

CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

đặc trưng của cơ vân xương. Ti thể, các cơ quan tạo ra năng lượng của tế bào, nằm
giữa tơ cơ, tại các cực nhân tế bào và ngay dưới màng bao cơ. Lưới tạo cơ và hệ thống
ống ngang thường được đặt nối tiếp với tơ cơ và dùng trong các cơ chế kích thích sự
co bóp của khớp nối. Thể Golgi nằm ở hai cực của nhân. Hạt glycogen, giọt lipid và có
thể lysosomes cũng có mặt.
Mặc dù cấu tạo tương tự, tất cả các sợi cơ không đồng nhất về sự trao đổi chất và
tính co bóp của chúng (Boccard và Valin, 1984). Chúng khác nhau về chuỗi phản ứng
sinh học đối với sự dị hóa của glucose (tức là, hiếu khí hoặc kỵ khí) và được phân loại
là sợi màu đỏ (R) có nhiều mitochondria, myoglobin, lipid, và (W) sợi trắng, có nhiều
glycogen, nhưng ít có ti thể, myoglobin và lipid. Chúng cũng khác biệt trong tốc độ co
bóp, nhanh (α) và chậm (β). Các nghiên cứu đã chỉ ra rằng các sợi màu đỏ có cả hai
đặc tính co bóp trong khi các sợi màu trắng chỉ có α. Những đặc điểm này là cơ sở của
sự không đồng nhất của các cơ bắp, mà bản thân nó là một chức năng của các loài, tuổi
tác, và cá thể.
Cơ cá cũng chứa nhiều sợi màu đỏ và trắng và tỷ lệ của mỗi sợi cơ là cơ sở cho
sự khác biệt cơ đỏ hoặc cơ trắng. Sự co cơ đã được chứng minh là khác nhau đối với
từng loại cơ bắp. Tỷ lệ của hai cơ thay đổi từ loài này đến loài khác, mặc dù cơ đỏ
không bao giờ vượt quá 10% tổng số cho bất kỳ một loài nào. Cơ đỏ có tỷ lệ sợi màu
đỏ cao hơn và sự co cơ chặt chẽ hơn so với cơ trắng, tương tự với cơ động vật có vú
(Buttkus, 1963). Vai trò của sự co cơ, sức căng và độ đàn hồi kết hợp với sự phát triển
chặt chẽ của mortis trong cơ cá sau khi chết vẫn chưa được hiểu hoàn toàn. Khi cơ
trắng được coi là thịt dinh dưỡng, hầu hết các nghiên cứu tập trung trong các cơ này.
Những thay đổi của cơ đỏ ở cá sau khi chết không thể bỏ qua, vì đến nay vẫn chưa có

quy trình có thể tách rời hai loại cá thịt đỏ và cá thịt trắng trong ngành công nghiệp
chế biến cá.
1.2.1.1 Tương cơ
Tương cơ là tế bào chất của các sợi cơ trong đó các nhân, tơ cơ, lưới
sarcoplasmic, ti thể, lysosome, một số protein, myoglobin, lipid, glycogen, các hợp
chất phốt pho khác nhau (ATP, ADP, PC), enzyems và khoáng chất được tìm thấy.
5


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

Ngoài việc tham gia trong một loạt các phản ứng chuyển hóa cellular, adenosine
triphosphate (ATP) đóng một vai trò đặc biệt trong sinh lý của cơ bắp. Sự chuyển hóa
glycogen trong điều kiện yếm khí cung cấp năng lượng cần thiết cho các phản ứng
sinh hóa nội bào. Các sản phẩm chuyển hóa khác (ví dụ như glucose, acid pyruvic
hoặc axit lactic, tùy tình huống) điều chỉnh cân bằng hóa lý sau khi chết của tế bào cơ
(axit hóa). Canxi, một thành phần khoáng quan trọng, là chất kích hoạt hoặc cofactor
cần thiết cho sự bắt đầu của một số phản ứng.
1.2.1.2 Lưới sarcoplasmic
Lưới sarcoplasmic, bao chặt lấy tơ cơ, là một mạng lưới các túi nhỏ và ống
(Hình.1.2) nối nhau, thông qua các ống T. Nó đảm bảo điện thế hoạt động trên màng
cơ vào sâu bên trong sợi cơ và đóng một vai trò cơ bản trong sinh lý học cơ (tức là, sự
co cơ và những thay đổi trong cơ bắp sau khi giết mổ sống), tùy thuộc vào tình hình
này, các ion canxi, từ đó kích hoạt một số phản ứng trao đổi chất trong tế bào.
1.2.1.3 Tơ cơ
Tơ cơ là những thành phần nội bào co bóp thon dài có độ dày 1μm và trực tiếp
chịu trách nhiệm về đặc trưng sọc hoặc ngang của cơ xương. Đường kẻ sọc này được

tạo ra từ sự liên kết có trật tự của các tơ cơ dị hướng và đẳng hướng và giống với sắp
xếp đoạn sáng và đoạn tối. Sự sắp xếp này có thể được nhìn thấy trong hình 1.3. Vùng
trung tâm tối hơn được chỉ định là các dải A và các vùng sáng ở hai bên là dải I. Một
vùng tối hẹp dòng Z, tách đôi dải I và tạo thành ranh giới của một sarcomere, hoặc một
đơn vị co cơ. Vùng sáng trung tâm của các dải A được gọi là dải M, cắt đôi dải này là
một dòng tối M.

6


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

Hình 1.3. Cơ vân ở mặt cắt dọc. Một kính hiển vi điện tử hiển thị sự chồng
chéo của các sợi đã làm phát sinh mô hình dải của nó được minh họa bằng sơ đồ.
Cấu trúc cơ bản của tơ cơ là nguyên nhân xuất hiện vân ngang, đã được chứng
minh là do cách tổ chức của các sợi dày và sợi mỏng chồng chéo nhau, trình bày theo
biểu đồ hình 1.3. Mật độ của các dải A lớn nhất ở vùng có 2 bộ sợi tơ lồng vào nhau.
Đĩa H hay khu vực trong trung tâm của các dải A là nơi chỉ có sợi dày; sợi mỏng được
tìm thấy trong các dải I. Các sợi tơ là protein tự nhiên và vai trò cơ bản của chúng
trong các chức năng và sinh lý của cơ bắp được chú ý.
1.2.2 Protein sợi cơ
Ở tế bào cơ, protein chịu trách nhiệm cho sự co cơ và những thay đổi sau khi
chết. Những protein này đóng vai trò quan trọng trước và sau khi chết. Các cuộc thảo
7


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM

BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

luận sau đây được giới hạn ở những protein liên quan trực tiếp đến việc chuyển hóa
của cơ thịt ,cảm quan và chất lượng của thịt.
Các protein cơ có thể được phân loại thành các nhóm riêng biệt theo địa hóa tế
bào hay theo chức năng. Protein cơ tạo nên bộ máy có thể co rút gọi là protein sợi cơ.
Các protein sarcoplasmic, không gồm các sợi cơ, bao gồm tất cả các enzyme chuyển
hóa được tìm thấy trong các tế bào cơ, các sắc tố myoglobin và các thành phần của
nhân tế bào cơ và các lysosome và các cấu trúc khác. Các protein mô liên kết nằm bên
ngoài các sợi cơ hình thành chất nền ngoại bào, nó hỗ trợ để các cơ bắp hoạt động. Các
protein mô liên kết có ảnh hưởng trực tiếp và sâu sắc đến độ mềm của thịt.
1.2.2.1 Các protein tơ cơ
Các protein tơ cơ kết hợp với cấu trúc đặc biệt trong sarcomere. Các protein sợi
dày là myosin và protein C, M, F và I, trong đó các sợi tốt là sợi actin, actinins,
tropomyosin và tropinins C, I, và T. Protein khác được chỉ định như desmin, titin và
protein Z nằm trong và xung quanh các dòng Z.
Myosin đại diện cho 50-55% các protein sợi cơ và là thành phần chính của các
sợi dày. Myosin bao gồm hai polypeptide lớn được gọi là chuỗi nặng, có khối lượng
phân tử khoảng 200.000 và bốn tiểu đơn vị nhỏ gọi là chuỗi nhẹ có trọng lượng phân
tử của 16,000-30,000. Cấu trúc của myosin và protein liên kết được biểu diễn trong
hình 1.4.

Hình 1.4. Vẽ các cấu trúc hiển vi của một phân tử myosin.
Có hai loại chuỗi nhẹ. Một là một chuỗi nhẹ kiềm vì nó có thể được gỡ bỏ từ các
phân tử myosin trong điều kiện kiềm. Hai là chuỗi nhẹ DNTB, được lấy ra từ myosin
8

CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

bởi thuốc thử sulfhydryl, 5,5'-dithiobis axit 2-nitrobenzoic. Mỗi phân tử myosin được
liên kết với một chuỗi kiềm nhẹ và một chuỗi nhẹ DTNB. Mỗi chuỗi dài được gấp lại
thành một cấu α-xoắn ốc cho hầu hết chiều dài của nó. Tại NH2 Terminus một cấu
trúc hình cầu được gọi là đầu myosin được hình thành. Các chuỗi nhẹ được kết hợp
với các phần đầu của phân tử. Mỗi sợi dày trong các sợi cơ có chứa khoảng 400 phân
tử myosin.
Các phân tử myosin có ba thuộc tính quan trọng:
• Nó là một loại enzyme có hoạt tính ATPase.
• Nó có khả năng liên kết với actin, mà còn kích hoạt các ATPase myosin.
• Nó có thể kết hợp với chính nó để tạo thành sợi.
Mỗi sợi dày được hình thành trong các dải M bởi sự kết hợp của một số lượng
lớn các phân tử myosin lồng vào nhau, đầu cúa sợi dây được tự do sang hai bên cho
phép liên kết với các phân tử actin tốt và tùy thuộc vào tình hình, có sự trượt lên nhau
trong quá trình co cơ hay sự hình thành ổn định của phức hợp actin-myosin.
Ngoài ra còn có các protein khác được tìm thấy trong sự kết hợp với các sợi dày.
M-protein, trọng lượng phân tử 165.000, được tìm thấy tại dải M của các sợi dày, như
là myosmesin, trọng lượng phân tử 185.000. Creatine kinase (trọng lượng phân tử
43.000) cũng có tại dải M và kết hợp với M-protein tỉ lệ 1: 1. C-protein (trọng lượng
phân tử 135.000) bao gồm 2% của protein sợi cơ và copolymerizes với sợi myosin
nhưng không kết hợp vào myosin dọc theo chiều dài của sợi dày với một chu kỳ cụ thể
và tạo điều kiện cho sự tương tác myosin-actin. F-protein, trọng lượng phân tử
121.000, sẽ bám vào sợi myosin, nhưng các ràng buộc có thể bị ức chế bởi C-protein.
I-protein, trọng lượng phân tử 50.000, được đặt tại dải A trừ các khu vực trung
tâm và không có Ca2+, nó ức chế hoạt động actomyosin ATPase và có thể ức chế sự
phân chia không cần thiết của ATP trong cơ.

Actin là một protein hình cầu được tạo thành từ một chuỗi polypeptide đơn gắn
với một phân tử nucleotide (ATP hoặc ADP) và cation hóa trị hai (Ca2+,Mg2+) cho
mỗi mol monomer. Trọng lượng phân tử là 42.000, trong đó bao gồm liên kết C2+ và
9


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

ATP. Nó chiếm khoảng 15-20% trong số các protein sợi cơ và là protein chính của các
sợi mỏng. Actin hình cầu (G-actin) polyme hóa để tạo thành sợi (OF-actin) có thể
tương tác với các sợi myosin để sản xuất năng lượng cơ học cho các hoạt động sinh
học. F-actin có cấu trúc xoắn sợi kép giống với cấu trúc của sợi mỏng trong tơ cơ. Sự
trùng hợp của G-actin tạo F-actin (GF chuyển đổi) chỉ xảy ra trên một nồng độ tới hạn
của actin ở đó F-actin là cân bằng với G-actin. Tại nồng độ actin cao hơn nồng độ tới
hạn, một lượng không đổi của G-actin luôn tồn tại song song với F-actin. Cấu trúc của
F-actin và protein liên kết được thể hiện trong hình 1.5.

Hình 1.5. Các yếu tố cấu trúc của sợi collagen.
Tropomyosin là một phân tử xoắn ốc α dài khoảng 41 nm bao gồm hai chuỗi tiểu
đơn vị, α và β, mỗi trong số đó có trọng lượng phân tử khoảng 33.000. Đặc tính chức
năng của Tropomyosin là liên kết với actin (1: 7) và gắn vào tropinin (1: 1). Nó đại
diện cho 4-6% các protein sợi cơ và kết hợp với actin tạo các sợi mỏng. Nó nằm theo
chiều dọc trong rãnh được hình thành bởi các chuỗi xoắn kép của actin (Hình.1.5.). Vị
trí chính xác của nó thay đổi phụ thuộc vào nồng độ của các ion Ca vào thời điểm đó
và các trung gian của troponins (Ebashi, 1974; Gillis, 1975). Khi không có ion Ca,
tropomyosin được tìm thấy tại vùng cận biên trên của rãnh, ngăn cản sự hình thành
phức hợp actin-myosin. Khi có ion Ca, Tropomyosin di chuyển xuống đáy rãnh, loại

bỏ các trở ngại hình thành phức hợp actin-myosin. Như vậy Tropomyosin đóng một
vai trò điều tiết cần thiết trong sinh lý học cơ .

10


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

Tropinin là một protein trọng lượng phân tử 80.000 được chứng minh là có ái lực
cao với các ion canxi trên nồng độ ngưỡng 10-6 (Ebashi, 1974). Nó bao gồm ba tiểu
đơn vị riêng biệt, C, I, và T. Tropinin I là protein có trọng lượng phân tử 23.000 ức chế
sự tương tác actin-myosin khi có mặt của ATP; sự hiện diện của Tropomyosin giúp
tăng cường chất ức chế này. Troponin T (trọng lượng phân tử 38.000) là một
Tropomyosin . Các actinins là những protein có vai trò trong việc điều chỉnh các trạng
thái vật lý của actin. Chúng nằm trong các khu vực dòng Z, do đó đảm bảo việc truyền
tải điện thế cơ từ một tơ cơ khác và sự liên kết của các sợi cơ trong suốt quá trình co.
Có 4 lớp: α-actinin, β- actinin, γ-actinin, và euactinin- một trong số đó có một thành
phần tương tự như actin. Các actinin chính được tìm thấy trong cơ xương là α-actinin,
một protein có tính axit, trọng lượng phân tử 95.000. Vai trò sinh lý của nó hiện nay
được cho là chất kết dính của dòng Z. β-actinin, một phần nhỏ trong tơ cơ, nằm ở đầu
tự do của các sợi actin trong mỗi sarcomere, có vai trò ngăn chặn sự ràng buộc của
một sợi actin khác. γ - actinin ức chế sự trùng hợp của actin ở bước tạo nhân.
Euactinin nằm ở dòng Z và tương tác với cả actin và α-actinin.
Protein sợi cơ khác đóng vai trò cấu trúc của tơ cơ và tế bào cơ. Người ta tin rằng
chúng cung cấp cơ học liên tục dọc theo chiều dài của tơ cơ làm tăng tính đàn hồi của
chúng. Các protein sợi chính (đôi khi được gọi là protein giàn giáo) là connectin (hoặc
titin), desmin (hoặc skeletin), và Z-protein. Connectin hoặc titin là một phân tử rất lớn

xuất hiện để tạo thành một mạng lưới không gian ba chiều (3D) của sợi tơ - rất mỏng
đường kính khoảng 2nm . Desmin hoặc skeletin (trọng lượng phân tử 55.000) tạo sợi
trung gian. Z-protein (trọng lượng phân tử 55.000) chỉ được tìm thấy trong các đĩa Z
của các sợi cơ và không có sự tương tác giữa nó và actin hoặc bất kỳ protein khác của
đĩa Z .
1.2.2.2 Myoglobin
Myoglobin (trọng lượng phân tử 18.000) là sắc tố protein chịu trách nhiệm cho
màu sắc của thịt tươi và có vai trò là nơi lưu trữ và vận chuyển oxy trong cơ sống. Nó
bao gồm một chuỗi polypeptide đơn của 153 axit amin gấp về một nhóm giả gọi là
heme chứa một nguyên tử sắt có khả năng đảo ngược kết hợp với oxy. Trong trạng thái
màu, các nguyên tử sắt có bốn trong số sáu vị trí phối hợp bởi sự liên kết với
11


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

porphyrin; vị trí thứ năm được liên kết với nitơ imidazole của histidine. Vị trí phối hợp
thứ sáu là nơi chức năng của các phân tử. Trạng thái ôxi hóa của sắt và trạng thái vật
lý của các protein là những yếu tố quan trọng. Nếu sắt bị oxy hóa đến trạng thái sắt III,
sau đó các phân tử không còn có khả năng liên kết với oxy.
Các phức hợp myoglobin khác được biết đến có thể được nhóm lại theo bản chất
của các liên kết tại các vị trí hoạt động (ví dụ, ion và cộng hóa trị). Trong mỗi nhóm,
có những phức hợp trong đó sắt ở trạng thái sắt (2+) hoặc sắt (3+). Những phối thể dễ
cho một cặp electron, tạo phức hợp cộng hóa trị, trong khi những phối thể có ít khả
năng cho electron tạo ra các phức ion tại vị trí phối hợp thứ sáu của các nguyên tử sắt.
Các phức hợp cộng hóa trị được quan tâm nhất vì các sắc tố màu đỏ tươi được yêu cầu
trong các loại thịt tươi. Các phức hợp cộng hóa trị của myoglobin chứa oxy, oxit nitric

và carbon monoxide được gọi tương ứng là oxymyoglobin, nitric oxide myoglobin và
carboxymoglobin. Myoglobin cũng có thể tạo thành một sắc tố màu tím có thể giữ
nước (nhưng không oxy) gọi metmyoglobin. Khi có oxy, myoglobin được chuyển đổi
thành oxymyoglobin và metmyoglobin là kết quả của quá trình oxy hóa sắt II thành sắt
III. Tỷ lệ tương đối của hai hình thức này phụ thuộc vào áp suất riêng phần của oxy, sự
hình thành của metmyoglobin ở áp suất oxy thấp. Enzyme trong cơ bắp có khả năng
giảm metmyoglobin tạo thành myoglobin.
1.2.2.3 Enzymes
Hầu hết các enzyme cơ là protein. Các protease đóng một vai trò quan trọng trong
việc chuyển đổi sau khi chết của cơ thịt và trong phản ứng sau đó của thịt trong quá
trình lão hóa và chế biến. Điển hình chính là protease kiềm, canxi - protease trung tính
được kích hoạt và protease có tính axit. Bản chất và hoạt động của các enzym này sẽ
được thảo luận sau (xem Phần 1.4.3.3).
1.2.2.4 Protein mô liên kết
Các mô liên kết xung quanh các sợi cơ đóng một vai trò quan trọng trong độ mềm
của thịt, độ mềm này được quy là do cấu trúc protein của nó. Cấu trúc protein hỗ trợ
các cơ bắp tạo thành một mạng lưới trong đó chỉ có một phần nhỏ là có thể nhìn thấy

12


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

bằng mắt thường. Các mô liên kết chủ yếu là các sợi collagen, chất lưới và protein
elastin. Sợi collagen hình thành các yếu tố cấu trúc thiết yếu.
Sợi Collagen có cấu trúc được miêu tả trong hình 1.6. Tropocollagen - một đơn vị
lớn hơn collagen gọi là các sợi. Nó dài khoảng 300 nm và đường kính 1,4 nm được

hình thành bởi ba chuỗi polypeptide cuộn xoắn (α). Mỗi chuỗi được hình thành bởi
việc cuộn xoắn 1.050 chuỗi axit amin. 3 axit amin đặc trưng là glycine, proline và
hydroxyproline có tỷ lệ cao, lysine hoặc axit amin khác có tỷ lệ thấp hơn. Cần lưu ý
rằng collagen cơ thiếu tryptophan và cystine. Cấu trúc đặc thù của các sợi collagen
được duy trì bởi nhiều mối liên kết nội phân tử và giữa các phân tử với nhau. Collagen
chịu được lực kéo rất tốt trong thịt sống, tuy nhiên nó bị chuyển đổi sang gelatin trong
nước sôi.

Hình 1.6 Các yếu tố cấu trúc của sợi collagen.
Reticulin gần giống với collagen, nhưng nó gắn liền với số lượng đáng kể các
chất béo có chứa axit myristic. Các sợi lưới rất mỏng, phân nhánh cao và thường liên
13


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

quan mật thiết với các endomysium của sợi cơ. Elastin chứa sợi đàn hồi có thể kéo dài
đến khoảng 150% chiều dài ban đầu trước khi đứt và có thể trở lại chiều dài cũ của
mình sau khi bị kéo căng. Trường hợp ngoại lệ thì rất khan hiếm .
1.3. Thịt tê cóng và phản ứng enzyme kết hợp
Ngay sau khi giết mổ và loại bỏ nội tạng và trước khi bắt đầu tê cóng, những
khối cơ thịt mềm mại, đàn hồi. Các sợi cơ duy trì khả năng co giãn, các sợi co bởi kích
thích vật lý hay nhiệt. Bề mặt cắt của cơ thịt ở trạng thái này có màu màu đỏ sẫm và
khả năng giữ nước cao, không rỉ dịch. Nếu nấu hay chế biến tại giai đoạn này, thịt
mềm nhão, khô và mùi vị giảm. pH lúc này: 6.5-7.2, tùy thuộc từng loại cơ
Sự tê cóng xảy ra ở cơ thịt vài giờ sau giết mổ và khi sự co cơ ngừng lại. Cơ thịt
mất đi khả năng co giãn, khô, không có khả năng co giãn. Thời gian cần thiết bắt đầu

tê cóng thì đa dạng và chịu ảnh hưởng nhiều nhân tố như nhiệt độ và trạng thái vật lí.
Ví dụ: Thịt thỏ tê cóng: 10-11 giờ tại 17 oC, 4-5 giờ tại 38oC. Khi thỏ được gây mê và
kiệt sức bởi sự rối loạn insulin trước khi giết mổ, thời gian tê cóng giảm xuống 1 giờ ở
17 oC. Bề mặt cơ thịt trở nên nhạt hơn, khả năng giữ nước giảm, thịt cứng, dai, mùi vị
giảm; pH giảm 5.6-5.8 (tùy thuộc loài, đặc tính cơ thịt). Sự nhanh chóng acid hóa do
nhiệt độ và nhiều quá trình trao đổi chất xảy ra
Sự tê cóng xảy ra ở cá nhanh hơn, bắt đầu khoảng 1-7 giờ sau chết. Tuy nhiên ,
với động vật máu nóng, nhiều yếu tố ảnh hưởng thời gian này. Trạng thái tê cóng làm
khó phile cá vì thịt cá cứng. Do đó, file cá được tiến hành sau phân giải hay trên tàu
đánh cá ngay lập tức trước khi tê cóng phát triển
Chỉ một số loài cá lớn thì chảy máu và đông tụ máu nhanh hơn khác với các
loài động vật máu nóng. Tàu đánh cá hiện đại với người chuẩn bị và thiết bị lạnh ảnh
hưởng đặc biệt đến sự mất màu bề mặt miếng cá fillet được đông lạnh trước tê cóng.
Với cá tuyết fillet cho thấy sự phát triển sự nhiễm bẩn bề mặt bởi metmyoglobin của
máu và có thể ngăn ngừa nếu lấy máu đúng cách (Kelly và Little, 1996)
1.3.1. Kết quả ngừng lưu thông máu
Khi sự lưu thông máu dừng lại, trung tâm não thiếu máu gây ra rối loạn tim và
gây chết, và sự thay đổi sau chết ở cơ thịt bắt đầu. Bất kể các phương pháp, giết mổ
14


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

luôn luôn xảy ra với sự sốc gay gắt. Việc này gây ra sự tăng kali máu (kalimia) và sự
nhạy cảm với adrenaline hoạt hóa phân hủy glycogen. Khi điều này gây ra sự giải
phóng của ion calcium, liên quan việc thúc đẩy phân hủy glycogen sau chết và sự acid
hóa ở động vật, đặc biệt ảnh hưởng stress (thịt PSE)

Cơ này cũng từ chối nhận cung cấp oxy và chất dinh dưỡng và loại thải sản
phẩm cuối cùng chuyển hóa ra ngoài làm cơ sau chết có trạng thái khác với cơ sống,
mặc dù cơ chế (cấu tạo) liên quan cơ bản không khác nhau. Anoxemia, sự biến đổi ở
màng điện thế và sự tăng tiếp theo ở nồng độ ion calcium trong tế bào, đóng vai trò
quyết định
Anoxemia (tức sự mất oxy) là kết quả trực tiếp của việc dừng lưu thông máu,
khiến cơ ở trang thái kị khí. Điện thế khử oxy từ +150mV trong cơ sống đến 200mV
sau vài giờ chết làm giảm quá trình chuyển hóa xảy ra dưới điều kiện kị khí (sự phân
hủy glycogen kị khí). Ở tế bào sống, có điện thế ổn định thông qua màng 90mV. Sự
chênh lệch này và điện trường gây ra đóng vai trò cần thiết trong cân bằng ion tế bào
(cân bằng màng Donnan). Anoxemia phá vỡ mạnh mẽ sự cân bằng này bằng cách
giảm bớt hay hủy bỏ điện thế chênh lệch thông qua màng bao cơ, điều này dẫn đến sự
thâm nhập thụ động của ion Na + vào bên trong tế bào cơ và sự thoát ra tương ứng của
ion K+ và sự tăng nồng độ Ca2+
Sự tăng nội bào của ion Ca2+ gây ra từ sự dịch chuyển này của sự khử đến mô
cơ tương, nơi mà ion Ca2+ ẩn trong tế bào ở trạng thái thư giãn, là một nhân tố quyết
định trong hoạt động cơ xảy ra sau. Ca 2+ thừa thường tích tụ bằng liên kết tĩnh điện
trung gian với calsequestrin ( một protein có khả năng liên kết lớn). Trong tế bào ở
trạng thái nghỉ, nồng độ bào tương của ion Ca 2+ ít hơn 10-8 eq/l. Khi sự thay đổi trong
màng điện thế tiến đến mô cơ tương, làm thay đổi cân bằng điện thế và gây ra sự giải
phóng Ca2+ từ liên kết với calsequestrin. Trong tế bào cơ sau chết, nồng độ bào tương
của Ca2+ tự do tăng hơn 1000 lần (10 -5 eq/l) so với trong tế bào sống ở trạng thái thư
giãn
Điều này xảy ra trong cơ thịt sống khi co cơ, nơi mà sự phân cực nghịch đảo
của màng theo sau bởi sự giải phóng acetylcholine do sự kích thích thần kinh và tái
15


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

hấp thụ của Ca2+ trong cơ thư giãn. Tuy nhiên, rõ ràng rằng sự giải phóng Ca 2+ sẽ
không được tái hấp thụ trong cơ sau chết. Sự tăng nhiều và không thuận nghịch nồng
độ Ca2+ là việc khởi đầu cho các phản ứng sinh hóa làm tê cóng và acid hóa cơ thịt
1.3.2. Quá trình tiến tới tê cóng
Nồng độ Ca2+ nội bào tăng ảnh hưởng trực tiếp nhiều phản ứng xảy ra đồng thời
và Ca2+ đóng vai trò như chất hoạt hóa ( ví dụ: hoạt hóa myosine ATPase để thủy phân
ATP, hay khởi đầu phản ứng Lohman để tổng hợp ATP và phân giải glycogen). Việc
tăng nồng độ Ca2+ cũng giúp actin và myosin hút lại gần và liên kết với nhau (được
quyết đinh bởi sự có mặt hay không của ATP)

Hình 1.7. Sơ đồ các phản ứng gây tê cóng
1.Sự hình thành và phân giải actin-myosin, phản ứng phân giải tái tạo ATP
2. Sự khử phosphocreatine và sự đình chỉ phân hủy glycogen làm dừng sự taí
tạo ATP và hình thành phức hợp bền myosin
16


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

1.3.2.1. Hoạt hóa Myosine ATPase và thủy phân ATP
Các ion Ca2+ giải phóng hoạt hóa myosinATPhase nằm ở đầu các phân tử
myosin. ATPase thủy phân ATP thành phosphate vô cơ (Pi) và ADP, giải phóng năng
lượng (khoảng 7500 cal) (Eq.1.1). Năng lượng này chủ yếu được dùng để hình thành
cầu nối giữa actin và myosin

ATP 4- +H 2O →ADP 3- = Pi 2- +H + (1.1)
1.3.2.2. Phản ứng Lohmann và sự tái tổng hợp ATP
Không chỉ hoạt hóa myosine ATPase, ion Ca 2+ cũng hoạt hóa rất hiệu quả phản
ứng Lohmann như quá trình tổng hợp ATP từ ADP. Trong phản ứng này, photpho của
phosphocreatine (PC) được chuyển đến ADP để tạo ATP, và creatine là sản phẩm cuối
cùng:
ADP 2- + H + + PC 2- → ATP 4- + Creatine (1.2)
Trong cơ thịt sau chết, sự tái tạo ATP bị giới hạn vì phosphocreatine không thể
tái tạo từ creatine ở tế bào cơ. Ở sợi cơ sống, phosphocreatine được bổ sung từ máu để
tái tạo từ creatine nơi khác trong cơ thể. Phản ứng Lohmann bắt đầu bởi kết quả Ca 2+
trong việc giảm phosphocreatine và ngừng tổng hợp ATP. Ở cơ sống, phản ứng ngừng
ngay khi Ca2+ được tách ra lại. ATP cũng được tái tạo từ ADP bởi sự can thiệp của
myokinase
2ADP 3- → ATP 4- + ADP 2- (1.3)
Phản ứng này thì kém hiệu quả trong các điều kiện tái tạo ATP hơn phản ứng
Lohmann (việc chuyển đổi 1mole cho 1 mole của ADP so với tỉ lệ 2:1). Phản ứng
Lohmann kết thúc khi phosphocreatine cạn hết và không được cung cấp thêm kết, và
ADP cạn tiếp tục làm giảm nồng độ ATP trong sợi cơ thịt sau chết
Hàm lượng ATP ở cơ đông vật có vú có thể duy trì không đổi vài giờ sau chết,
ở cơ của cá có xương thì giảm nhanh chóng (Tomlinson và Geiger, 1962). Tuy nhiên,
khi duy trì điều kiện thực hiện không gây stress trước khi giết mổ, một số loài cá giữ
được lượng ATP không đổi trong các giai đoạn so với động vật máu nóng. Mối quan

17


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

hệ giữa ATP sau chết và hàm lượng creatine phosphate (CP) ở cơ động vật có vú
giống ở cơ của cá có xương (Partmann, 1965)
ATP giảm sau chết là nguyên nhân chủ yếu cho sự phát triển của tê cóng ở
động vật và cá. Sự phân giải glycogen được bắt đầu bởi sự giải phóng của Ca 2+ và sự
phân giải glycogen dẫn đến sự giải phóng ATP. Ở cơ thịt sau chết, phân giải glycogen
ở điều kiện kị khí do oxy dùng hết và bởi sự ngừng lưu thông máu. Phân giải glycogen
kị khí hình thành ATP kém hiệu quả hơn so điều kiện hiếu khí, gây khó khăn cho sản
xuất lượng ATP và năng lượng cần thiết cho sự tái tổng hợp liên tục và cũng không đủ
để ngừng phản ứng Lohmann sau sử dụng. Phân giải glycogen ngừng làm pH giảm do
acid lactic hình thành và tích lũy trong cơ
1.3.2.3. Sự hình thành cầu nối actin và myosin
Khi nồng độ Ca2+ nội bào tăng, tropomyosin kìm hãm được thay thế, cho phép
actin và myosin tiến gần nhau hơn (Hình 1.8). Ở nồng độ Ca 2+ 10-6 eq/l, tropomyosin
dạng đồng phân lập thể ngăn cản sự tương tác actin-myosin. Ở nồng độ Ca 2+ lớn hơn
10-6 eq/l, Ca2+ bị giới hạn bởi phức hợp troponin (troponin C), gây nên sự thay đổi nhỏ
trong cấu trúc, có thể trong trình tự một vài nanomet. Điều này làm sự di chuyển của
tropomyosin về phía trung tâm của đường rãnh các sợi mỏng và giải phóng các vị trí
phản ứng cuả actin và myosin cho liên kết ngang của chúng. Sự khác biệt giữa phổ
quan sát ở cơ trạng thái thư giãn và co bằng sự nhiễu xạ tia X cho thấy mô hình lý
thuyết này là sự diễn tả khá phù hợp (Gillis, 1975)

Hình 1.8. Mô hình diễn tả sự dịch chuyển của actin và myosin dưới ảnh
hưởng ion Ca2+ (La Conserve appertisee: Aspects scientifiques, techniques et
esconomiques, Larousse)
18


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

Sự tiến lại gần nhau của actin và myosin dẫn đến hình thành liên kết ngang giữa
chúng. Nhiệm vụ của những liên kết này trong cơ sau chết phụ thuộc vào sự tái tạo
ATP. Khi sự tái tạo ATP có thể, sự tập hợp các phản ứng hóa sinh cho thấy chức năng
trước đó không có sự đình chỉ, hỗ trợ hình thành liên kết actin-myosin, dưới ảnh
hưởng của năng lượng giải phóng do phân giải ATP theo sau bởi phân ly đột ngột
dohoạt động làm mềm dẻo của sự tái tạo ATP. Chu trình kết hợp và phân giải xảy ra
nhanh chóng. Việc sử dụng hết CP làm đình chỉ phản ứng Lohmann và đình chỉ sự tái
tạo ATP theo phản ứng này. Trong khi năng lượng giải phóng từ sự phân giải của ATP
được dùng để tạo liên kết actin-myosin, thì sự phân giải này không thể xảy ra do việc
sử dụng hết lượng ATP sẵn có và hoạt động làm giãn mạch của nó. Liên kết actinmyosin hình thành làm cơ cứng chắc và mất đặc tính đàn hồi.
Việc tạo cầu nối ngang và phát triển của thịt tê cóng tăng lên. Cơ bắt đầu mất đi
tính đàn hồi khi ATP còn lại 80% so lúc đầu. Sự phát triển tê cóng ở cá liên quan
giống với sự mất ATP. Jones và Murray (1961) báo cáo rằng sự tiến tới tê cóng ở cá
tuyết khi ATP giảm 5% so với cá tươi. Việc giảm có ý nghĩa ở thời điểm này thường
được yêu cầu cho sự phát triển tê cóng khi sự đối kháng quá nhiều xảy ra suốt quá
trình đánh bắt cá liên quan với sự mất creatine phosphate ở cá tuyết hoạt động và
không hoạt động lần lượt là 2.35 và 0.82 µmol/g ATP trong cơ, cho thấy rõ ảnh hưởng
của sự hoạt động trong xác định hàm lượng ATP tại lúc tê cóng xảy ra
Sự trì hoãn quá trình tiến tới tê cóng thì khác nhau và chịu ảnh hưởng nhiều
nhân tố như: tuổi, chế độ dinh dưỡng, phương pháp chăn nuôi và đặc điểm riêng. Tuy
nhiên, với những loài đặc biệt thì trạng thái vật lý, loại cơ, nhiệt độ đóng vai trò quan
trọng. Trạng thái vật lý của loài này tại thời điểm giết mổ, đặc biệt là stress khi giết mổ
ảnh hưởng sâu sắc chất lượng thịt
Ví dụ: Thịt trắng tê cóng nhanh hơn thịt đỏ vì hoạt độ ATPase thấp hơn và nhiệt
độ có ảnh hưởng sâu sắc:
- Sự tê cóng diễn ra ở động vật máu nóng vài giờ ở 20 oC so với 24 giờ hay lớn
hơn 3oC

19


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

- Ở cá tê cóng xảy ra ở nhiệt độ thấp hơn (như: cá tuyết được thư giãn trước giết
mổ, tê cóng phát triển 30 phút ở 25oC và sau 12 giờ ở 0oC (Fraster và cộng sự, 1961)
1.3.3. Sự phân giải glycogen và quá trình acid hóa
Sự giải phóng Ca2+ làm sự phân giải glycogen bắt đầu xảy ra, xảy ra đồng thời
khi tê cóng bắt đầu. Những quá trình này không khác nhau ở cơ sống. Nó được bắt đầu
như là một kết quả của sự chấm dứt của sự lưu thông máu và diễn ra hoàn toàn kỵ khí.
Axit lactic, sản phẩm của phân giải glycogen, được tích lũy và gây acid hóa ở các cơ
1.3.3.1. Sự phân giải glycogen
Cơ sau chết giải phóng canxi hoạt hóa một phosphorylase cụ thể cho sự phân
hủy của glycogen trong hàng loạt phản ứng phức tạp. Trong sự có mặt của phosphate,
canxi hoạt hóa phosphorylase kinase, biến đổi β-phosphorylase bất hoạt sang α trạng
thái hoạt động. Adrenaline, được giải phóng trước khi chết để đáp ứng với các cú sốc
sinh lý (stress) khi giết mổ, hoạt hóa một adenylcyclase (có vai trò với sự hình thành
của AMP vòng). Điều này cùng với canxi làm tăng hoạt động của phosphorylase
kinase và thúc đẩy quá trình axit hóa cơ bắp. Điều này thể hiện rõ ở động vật dễ bị
căng thẳng và là nguyên nhân của sự phát triển của thịt nhạt, mềm, rỉ dịch (PSE)
α-phosphorylase trong phosphate vô cơ, dần dần phá vỡ glycogen xuống
glucose-1-phosphate

và

chuyển

đổi

thành

glucose-6-phosphate

bởi

phosphoglucomutase, và qua nhiều phản ứng trung gian tạo ra pyruvic acid theo hai
con đường: hiếu khí hay kị khí dựa vào khả năng oxy hóa khử của cơ
+ Con đường hiếu khí, acid pyruvic được chuyển đổi thành acyl, sau đó liên kết
với coenzyme A (CoA) tạo thành acetyl-CoA và bị oxy hóa thông qua một loạt các
biến đổi tương ứng trong chu trình Krebs. Quá trình phân giải glycogen sản xuất 30
mol ATP và năng lượng cần thiết cho hoạt động của các cơ
+Con đường kỵ khí, acid pyruvic được chuyển thành axit lactic bởi lactate
dehydrogenase với sự có mặt của NADH (làm giảm nicotinamide adenine dinucleotide
hay coenzyme I). Đây là con đường chủ yếu trong cơ sống dưới kết quả của sự cố
gắng hết sức và sự cạn kiệt liên quan của oxy có sẵn ngay lập tức. Trong cơ sống, các
axit lactic được hình thành sau đó được loại bỏ bởi máu và chuyển hóa trong gan thành
20


CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

glucose. Trong các cơ sau khi chết do sự chấm dứt của sự lưu thông máu và sự suy

giảm ôxy sẵn có, phân giải glycogen kỵ khí là con đường duy nhất và không tiếp tục
tạo axit lactic. Trong cơ sau chết do thiếu máu, không thể sử dụng các enzym cần thiết
cho các dephosphorylation thành glucose gây ức chế phân giải glycogen. Phân giải
glycogen sau chết và đường phân cũng bị ức chế bởi hai điều kiện:
- Điều kiện 1: sử dụng nhanh chóng của nguồn glycogen dự trữ thấp bất
thường, có thể xảy ra ở động vật vận động nhiều một thời gian ngắn trước khi giết mổ
và không có đủ thời gian cho các nguồn dự trữ phải được thay thế. Điều này cũng xảy
ra ở động vật bị stress nhiều trước khi giết mổ, dẫn đến sự tăng tiết adrenaline và sự
phân giải nhanh chóng glycogen. Ở động vật còn sống, chỉ dẫn đến việc phân giải
glycogen và không làm axit hóa cơ vì các chất chuyển hóa axit hình thành được loại
bỏ qua máu. Điều này có thể làm thịt cắt ra bị sẫm màu do axit lactic tạo thành sau khi
chết thấp
- Điều kiện 2: hiện tượng axit hóa cơ do việc sản xuất và tích tụ của acid lactic
làm vô hoạt các enzym phân giải glycogen và dẫn đến sự ổn định của pH cuối cùng
đặc trưng ở mỗi loài và khối cơ
1.3.3.2. Quá trình acid hóa
Tỷ lệ axit lactic được tạo thành và lượng tích lũy trong cơ thể khác nhau. Lượng
axit lactic tạo thành có thể bị giới hạn bởi sự bất hoạt các enzym phân giải glycogen
khi pH giảm xuống giá trị đặc trưng cuối cùng
Các giá trị pH đặc trưng cuối cùng ở các cơ khủy lớn trong thịt bò thường là
5,7; 5,8-5,9 trong cơ thắt lưng. Trong thịt lợn là 5,7 trong cơ thắt lưng và 5.5 trong cơ
dài lưng. Các giá trị này tương đối liên tục trong quá trình chuyển đổi bình thường của
cơ thịt và là đặc trưng cho từng loài, cơ. Đặc tính này hữu ích trong việc phát hiện sự
phát triển bất thường của thịt. Giá trị pH cuối cùng đạt được phụ thuộc vào số lượng
các axit lactic được hình thành. Monin (1982) cho thấy, trong thịt lợn, 40 µmol của
axit lactic cần thiết để làm giảm độ pH một đơn vị trong cơ bụng thẳng và 59 cho các
cơ lưng dài nhất. Giá trị pH thấp hơn hoặc cao hơn so với giá trị đặc trưng là dấu hiệu

21

CÔNG NGHỆ ĐỒ HỘP THỰC PHẨM
BÌNH

GVHD: NGUYỄN THỊ THANH

cho thấy các điều kiện sau khi chết bất thường và quá trình chuyển đổi của cơ thịt (ví
dụ, pH trên 6-6 trong loại thịt DFD)
Axit hóa nhanh khi nhiệt độ của cơ gần tối ưu cho các phản ứng enzyme tương
ứng (ví dụ, nhiệt độ cơ thể của động vật sống) và hoàn toàn trì trệ ở nhiệt độ thấp. Sự
tăng tiết adrenaline trước khi chết ở động vật dễ bị stress cũng làm tăng tốc độ giảm
pH (thịt PSE). Các ảnh hưởng này được thể hiện bằng đồ thị trong hình 1.9.

Hình 1.9. Những thay đổi sau khi chết của pH trong cơ mông thịt lợn. (La
Conserve appertisée:Aspects scientifiques, techniques et économiques, Larousse.
Bản quyền 1991 của Technique et Documentation – Lavoisier, Paris)
Lượng axit lactic được sản xuất trong cơ cá sau chết cũng phụ thuộc vào
glycogen dự trữ trước khi chết. pH cá sau chết khoảng 6,2-6,6 cao hơn so với mức
động vật máu nóng thông thường ( ngoại trừ cá bơn: 5,5)
pH khi tê cóng cao hơn và gần hơn với pH trung tính, gây nên tình trạng gọi là
sự tê cóng kiềm phát triển ở cá tuyết và một số loài khác (Fraser et al., 1961). Sự hình
thành acid lactic, thường nghĩ dừng lại khi tê cóng được thiết lập phức tạp hơn trong
cá. Việc sản xuất acid lactic không tối đa trong cá tuyết được thư giãn tại 25°C thậm
chí vài giờ sau khi tê cóng hoàn toàn (Fraser et al, 1961) và cá hồi và cá hồi cầu vồng
tại 0°C (Sockeye). Tuy nhiên, ở nhiệt độ này, các loài sản xuất axit lactic tối đa xảy ra
đồng thời với tê cóng hoàn toàn
22