ứng dụng của phức chất đối với đời sống sinh vật

ĐẠI HỌC HUẾ
TRƯỜNG ĐẠI HỌC KHOA HỌC
KHOA HÓA

BÀI TIỂU LUẬN
HÓA HỌC PHỨC CHẤT

Sinh viên thực hiện : Mai Quang Hoàng
Lớp
: Hóa K36
Giáo viên hướng dẫn : PGS.TS Trần Ngọc Tuyền


Huế, 12/2014

2


Mục lục
Mục lục
Trang
Lời mở đầu.........................................................................................................2
1. Giới thiệu chung ............................................................................................3
2. Đại cương về sắt và hemoglobin
3. Khái niệm ......................................................................................................6
4. Cấu tạo ..........................................................................................................6
4.1. Cấu tạo heme.........................................................................................7
4.2. Cấu tạo globin ......................................................................................8
4.3. Liên kết giữa heme và globin .............................................................11
5. Tính chất ....................................................................................................13
5.1. Kết hợp với O2 ....................................................................................13

5.2. Kết hợp với CO2..................................................................................13
5.3. Kết hợp với CO ...................................................................................14
5.4. Sự oxy hóa Hb ....................................................................................14
5.5. Tính chất enzyme ................................................................................14
6. Tổng hợp hemoglobin ................................................................................14
6.1. Tổng hợp heme...................................................................................15
6.1.1. Tạo acid δ aminolevulinic (ALA) ..............................................15
6.1.2. Tạo porphobilinogen ..................................................................16
6.1.3. Tạo uroporphyrinogen ................................................................17
6.1.4. Tạo protoporphyrin IX ...............................................................17
6.1.5. Tạo heme ....................................................................................17
6.2. Tổng hợp globin và sự kết hợp globin với hem .................................17
6.3. Điều hòa tổng hợp Hb ........................................................................18
Tài liệu tham khảo ..........................................................................................19

3


Lời mở đầu
Phức chất đóng vai trò rất quan trọng trong nhiều lĩnh vực: hóa học phân tích
(định tính và định lượng), điều chế kim loại, công nghiệp hóa chất, dược phẩm,
mĩ phẩm và đặc biệt là đối với đời sống sinh vật.
Phức chất có ý nghĩa rất to lớn trong hoạt động sống của sinh vật. Có 24
nguyên tố cần thiết cho hoạt động sống của sinh vật, trong đó có 7 nguyên tố
quan trọng nhất (Fe, Co, Zn, Cu, Mn, Cr, V) hoạt động dựa trên cơ sở tạo chelat
(nhiều chelat tự nhiên được tạo thành trên cơ sở phân tử porphyrin).
Trong đó vai trò quan trọng nhất là đối với cơ thể con người, đặc biệt là máu
đi nuôi cơ thể. Một trong những chức năng chính của máu là vận chuyển oxy.
Oxy trong không khí được hít vào phổi, từ phổi được vận chuyển theo dòng máu
để đến các mô. Ở các mô máu nhận CO 2, sản phẩm của quá trình chuyển hoá,

đem trở lại phổi để thải ra ngoài. Trung bình mỗi ngày qua nhiều vòng tuần hoàn,
máu vận chuyển được khoảng 600 lit oxy phổi đến các mô. Khả năng vận chuyển
máu lớn như vậy nhưng lượng oxy hoà tan lại rất ít, 100 ml máu chỉ hoà tan trực
tiếp được 39 ml oxy trong khi đó 100ml máu ở động mạch phổi chứa đến 20 ml
oxy, vậy hơn 19 ml oxi được vận chuyển như thế nào? Theo cơ chế nào? Ta sẽ
xem xét cấu tạo hoá học của chất vận chuyển khí quan trọng trong máu:
Hemoglobin.

4


1. Giới thiệu chung.
Mốt số nhóm phức chất đặc biệt: các muối nội phức
Muối nội phức thuộc loại các hợp chất vòng, chúng được tạo thành bởi các
ion kim loại và các nhóm thế nội cầu (thường là các nhóm hữu cơ) có thể kết hợp
với ion trung tâm đồng thời bằng hóa trị chính và hóa trị phụ. Ngoài các phối tử
đó ra, muối nội phức không chứa một nhóm nào khác nữa, có nghĩa chúng là các
chất không điện ly.
Như vậy, muốn tạo được muối nội phức thì phối tử phải chứa một nhóm mà
hydro của nó có thể được thế bởi ion kim loại và một nhóm khác có khả năng kết
hợp với ion kim loai đó bằng hóa trị phụ. Những nhóm có thể kết hợp với ion
kim loại bằng hóa trị chính (thế hydro) là: nhóm carboxyl –COOH, hydroxyl
–OH, sulfo –SO3H, oxim =N–OH, và trong một số trường hợp còn có thể có
nhóm amino bậc 1 –NH2, nhóm amino bậc 2 R–NH–, …Những nhóm có thể kết
hợp với ion kim loại bằng hóa trị phụ (có chứa cặp electron tự do) là: có nhóm
amino bậc 1 –NH2, nhóm amino bậc 2 –NH, nhóm amino bậc 3 –N–, nhóm
carboxyl =CO, …
Ví dụ: muối đồng glycocholat [Cu(OCO)2(CH2NH2)2]…
Ở đây chúng ta không thể kể hết được những muối nội phức đã được ứng dụng
trong hóa học phân tích. Việc nghiên cứu các muối nội phức còn giúp chúng ta

hiểu sâu hơn các quá trình quan trọng xảy ra trong các cơ thể động vật và thực
vật. Các sắc tố tự nhiên như huyết cầu tố hemoglobin, về thực chất là những
muối nội phức, trong đó các nguyên tử trung tâm (sắt) kết hợp với các gốc NH
bằng hóa trị chính, còn với gốc =N–H bằng hóa trị phụ.
2.

Đại cương về sắt và hemoglobin

Sắt có vai trò rất quan trọng trong cơ thể con người, phần nhiều vì sắt tham
gia quá trình chuyển hóa oxygen và tạo máu. Ở cơ thể người , sắt tồn tại ở 2
dạng: ferrous (Fe2+) và ferric (Fe3+). Sắt có ái tính cao đối với những nguyên tử có
độ âm điện cao hay mật độ điện âm cao như là oxygen, nitrogen và sulfur, các
nguyên tử này được tìm thấy dưới dạng đại phân tử trong tim và có sắt ở trung
tâm đại phân tử đó.
Trong môi trường pH kiềm và trung tính, sắt tồn tại ở dạng Fe 3+ và ở môi
trường pH có tính acid, sắt thường tồn tại ở dạng Fe 2+. Khi ở dạng Fe3+, sắt cùng
với các anion, nước và peroxides tạo nên các phức hợp lớn. Các phức hợp
lớn này ít tan trong nước, và vì tính chất này nên chúng thường tập hợp lại với
nhau và tạo nên bệnh lí cho cơ thể. Sắt có thể bám vào rất nhiều đại phân tử và
ngăn chặn việc hình thành cấu trúc hay phá hoại chức năng của các đại phân tử
5


này. Vì vậy cơ thể cần có các protein bám sắt (iron-binding protein) để bảo vệ cơ
thể khỏi những tác động có hại của sắt.
Chuyển hóa sắt:
Fe2+ liên kết với protoporphyrin IX tạo heme. Có rất nhiều heme có các
protein liên quan đến việc vận chuyển oxygen (hemoglobin), dự trữ oxygen
(myoglobin) và enzyme xúc tác như là nitric oxide synthase (NOS) và
prostaglandin synthase (cyclooxygenase). Có rất nhiều sắt không tạo hem nhưng

có chứa protein như iron-sulfur protein trong sự phosphoryl hóa oxi hóa hay các
protein dự trữ và vận chuyển sắt (transferrin và ferritin).

Hình 6.1: Phức hợp Fe(II)-porphyrin có gắn kết Oxygen
Sắt được đưa vào cơ thể con người ở 2 dạng: sắt tự do và sắt heme.
Trong ruột, sắt tự do bị khử từ dạng Fe 3+ thành dạng Fe2+ ở trên lớp niêm mạc
của tế bào ruột non và được chuyển đến các tế bào bằng transporter kim loại hóa
trị 2 (divalent metal transporter, DMT1). Ruột hấp thu được sắt heme khi heme
bám vào protein vận chuyển heme (heme carrier protein, HCP1).Sau đó, sắt trong
6


heme được tách ra khỏi heme bởi enzyme dị hóa heme, heme oxygenase. Sắt có
thể được dự trữ trong trong tế bào ruột ở dạng bám vào ferrintin. Sắt được vận
chuyển qua màng đáy bên của tế bào ruột vào hệ tuần hoàn nhờ vào transport
protein ferroportin (hay còn gọi là IREG1- iron regulated gene 1). Sau đó,
enzyme hephaestin (ferroxidase chứa đồng có chức năng tương tự ceruloplasmin)
oxi hóa Fe2+ thành Fe3+. Khi đi vào hệ tuần hoàn, Fe3+ gắn vào transferrin và
thông qua hệ cửa để đến gan. Gan là nơi dự trữ chính của sắt. Nơi sử dụng sắt
nhiều nhất là tủy xương, nơi tổng hợp heme.

Hình 6.2: Cấu trúc của Heme
Sắt đưa vào cơ thể được hấp thu ở tá tràng. Sắt tự do thường tồn tại ở dạng
Fe ở ruột và bị khử thành Fe3+ bởi ferrireductase. Ở tá tràng, quá trình khử này
được diễn ra bởi duodenal cytochrome B (DCYTB) vàferrireductases bờ bàn chải
ruột (vì nghiên cứu cho thấy những con chuột knock-out gene DCYTB không bị
giảm khả năng hấp thu sắt). Fe2+ được hấp thu vào ruột bởi ivalent metal
transporter 1 (DMT1). DMT1 thuộc họ protein vận chuyển tan (solute carrier
protein family) và được kí hiệu là SLC11A2. Sắt heme được hấp thụ nhờ vào
7

2+


heme carrier protein 1 (HCP1). Khi vào ruột, heme bị thoái giáng bởi heme
oxygenase và giải phóng Fe2+. Fe2+ bám vào ferritin và được được dự trữ ở ruột
hay đi vào tuần hoàn bởi ferroportin (IREG1). Ferroportin cũng thuộc họ protein
vận chuyển tan trong dung dịch nước (solute carrier protein family) và được kí
hiệu là SLC11A3. Khi vào máu, sắt được transferrin vận chuyển ở dạng Fe 3+ vì
khi đi qua ferroportin, Fe2+ đã được hephaestin (1 loại ferroxidase) oxi hóa thành
Fe3+.
Transferrin được sản xuất ở gan và là protein huyết thanh có khả năng vận
chuyển sắt. Mặc dù còn rất nhiều kim loại khác có thể bám vào transferrin nhưng
Fe3+ có ái lực cao nhất đối với transferrin. Fe 2+ không bám vào transferrin. Có 2
dạng Fe3+ bám vào transferrin. Sắt được hấp thu vào tế bào nhờ sự phosphoryl
hóa thụ thể màng tế bào của PKC. Sau đó phức hợp sắt-transferrin-thụ thể sẽ
được nội bào hóa. Sau đó, vì tính acid của endosome, sắt được giải phóng còn
transferrin và thụ thể được đưa trở về màng tế bào.
Ngoài ra vào năm 1927, Gunxo và Cresso đã điều chế được một muối nội
phức của sắt với indigo (cho sắt carbonyl tương tác với indigo trong dung dịch
pyridin). Đó là chất bột màu đỏ hơi vàng, có thành phần và cấu trúc như sau:

Hợp chất này tương tự hemoglobin , cũng là dẫn xuất của Fe(II). Khi hòa tan
trong pyridin nó kết hợp thêm một phân tử oxy đối với mỗi nguyên tử sắt, quá
trình này làm thay đổi màu. Phân tử oxy được kết hợp đó rất không bền: trong
chân không nó bị tách ra hoàn toàn, đồng thời lại thu được chất đầu. Như trong
trường hợp hemoglobin, oxit carbon cũng làm ngộ độc chất này, làm cho nó mất
khả năng kết hợp và cho oxy.
3. Khái niệm
Hemoglobin (Hb) là một protein màu, phức tạp thuộc nhóm chromoptrotein,
màu đỏ, Hb có trong hồng cầu động vật cao cấp, hồng cầu chứa 32% Hb và máu

chứa 15% Hb.
4. Cấu tạo
8


Hemoglobin cấu tạo gồm 2 phần:
- Phần protein thuần: globin
- Phần nhóm ngoại: heme
4.1 Cấu tạo heme
Gồm một nhân porphyrin liên kết với Fe 2+ (nên Hb còn gọi là
porphyrinoprotein hay hemoprotein)
- Cẩu tạo porphyrin:
Porphyrin gồm porphin gắn với các gốc hữu cơ. Porphin gồm 4 vòng pyrol liên
kết với nhau qua 4 cầu nối methenyl (-CH=), công thức C20H14N4.

Hình 4.1: Cấu tạo của pyrol và porphin
Porphyrin gồm porphin gắn với các gốc nhất định ở các vị trí 1,2,3,4,5,6,7,8.
Các gốc có thể có như sau:
Gốc
Methyl
Ethyl
Hydroxy ethyl
Vinyl
Acid acetic
Acid propionic

Kí hiệu
M
E
E OH

V
A
P

Công thức
-CH3
-CH2CH3-CH2-CH2-OH
-CH=CH2
-CH2-COOH
-CH2-CH2-COOH

Nhân porphyrin trong cấy tạo hem là protoporphyrin IX gồm porphyrin liên
kết với các gốc như sau:

9


Hình 4.2: Cấu tạo của protoporphyrin IX
- Sự liên kết giữa Fe và protoporphyrin IX:
2+
Fe liên kết phối trí với Nitơ của 4 nhân pyrol tạo thành heme.

Hình 4.3: Cấu tạo của heme
4.2. Cấu tạo của globin
Globin là một protein gồm 4 chuỗi polypeptid:
- 2 chuỗi α, mỗi chuỗi gồm 141 acid amin.
- 2 chuỗi ß, mỗi chuỗi gồm 146 acid amin.
Các dưới đơn vị liên kết với nhau bằng lên kết yếu: liên kết ion, liên kết hydro.

10

Hình 4.4: Các chuỗi alpha và beta
Toàn bộ phân tử Hb chứa 574 acid amin. Cấu trúc bậc 2 của Hb các chuỗi α
và ß có hơn 70% acid amin tạo nên 7 chuỗi xoắn α và chuỗi xoắn ß có chiều dài
từ 7 đến 20 acid amin. Cấu trúc bậc 3 của Hb các chuỗi α và ß cuộn khúc lại
những điểm acid amin không xoắn. Mỗi một chuỗi polypeptide xoắn kết hợp với
một hem tạo thành phân tử hemoglobin có cấu trúc bậc 4.

11


Hình 4.5: Cấu trúc bậc 2 của hemoglobin.

Hình 4.6: Cấu trúc bậc 3 của hemoglobin.

Hình 4.7: Cấu trúc bậc 4 của hemoglobin.
Những loại globin khác nhau kết hợp với heme để tạo thành các Hb khác nhau.
Những gen mã hóa các chuỗi globin:
♦
ß, γ, δ và ε nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 11.
♦
α và ξ nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 16.
Người ta đã xác định được thành phần acid amin của globin và thành phần acid
amin thay đổi theo tuổi, loài:
Hb bình thường :
* HbA (Adulte): Hb của người trưởng thành gồm 2 chuỗi α và 2 chuỗi ß ký hiệu
α2Aß2A.
* HbA2: gồm hai chuỗi α và 2 chuỗi ký hiệu α2Ad2A chiếm 2,5% tổng số Hb.
* HbF: (Foetal): Hb bào thai, gồm 2 chuỗi a và 2 chuỗi γ ký hiệu là α2Aγ2F.

Chuỗi α gồm 141 acid amin.
Chuỗi ß, γ, δ gồm 146 acid amin và chỉ khác nhau một số acid amin.
Hb bất thường: Do sự phân bố các chuỗi hoặc vị trí các acid amin trong các chuỗi
khác với Hb bình thường.
12


* HbS (sickle cell): Hb của bệnh thiếu máu hồng cầu hình liềm. Cấu tạo gồm
α2Aß2S, khác với HbA là trong chuỗi ß glu vị trí thứ 6 thay bằng Val.
* HbC (Cible cell): cấu tạo gồm α2Aß2S trong đó Glu trong chuỗi ß ở vị trí thứ 6
thay bằng Lys.
4..3 Liên kết giữa heme và globin
Phân tử Hb gồm 4 đơn vị liên kết với nhau, mỗi đơn vị gồm 1 heme liên kết
với 1 chuỗi polypeptid, liên kết phối trí được hình thành giữa Fe 2+ của heme và
Nitơ của nhân imidazol của his ở chuỗi polypeptid.
Biểu diễn heme trên một mặt phẳng thì 2 liên kết phối trí giữa Fe 2+ với globin
nằm về hai phía mặt phẳng.

Phân tử Hb hoàn chỉnh là một protein hình cầu có đường kính khoảng 55Å,
phân tử lượng 64454, Hb gồm đơn vị 4 giống nhau từng đôi một liên kết với
nhau bằng liên kết phi đồng hóa trị, mỗi bán đơn vị gồm một chuỗi polypeptide
của globin liên kết với một heme là vị trí nhà là gắn oxy. Tỷ lệ sắt trong
hemoglobin là 0,34%. Khoảng cách giữa các heme/Hb = 2,5 nm.
Nguyên tử Fe gồm 6 liên kết:
- 2 liên kết cộng hóa trị.
- 4 liên kết phối trí.
Khi kết hợp với oxy, nguyên tử Fe vẫn hóa trị II
đây là phản ứng gắn oxy
chứ không phải là sự oxy hóa.

13


Hình 4.8: Bán đơn vị Hb tự do và kết hợp với oxy.
Heme có thể kết hợp với nhiều chất khác nhau. Nếu heme kết hợp với globin
thì tạo thành Hb. Nếu heme kết hợp với albumin, NH 3, pyridin, nicotin... tạo nên
chất gọi là hemochromogen.
Heme phản ứng với NaCl trong môi trường acid tạo ra chloruaheme (hemin).
Hematin có thể tách riêng dưới dạng muối chlohydrat gọi là hemin, là một tinh
thể màu tím.

14


Phản ứng này được sử dụng trong pháp y.
Heme bị oxy hóa chuyển thành hematin
Heme (Fe2+)
Hematin (Fe3+)
5. Tính chất
5.1. Kết hợp với oxy
Oxy kết hợp với Hb tạo thành oxyhemoglobin:

Trong đó O2 được gắn lỏng lẻo với Fe2+. Sự kết O2 của phân tử Hb có tính chất
“hợp tác”: sau khi một phân tử O2 kết hợp vào một trung tâm kết hợp oxy, trong
phân tử Hb sẽ kích thích sự kết hợp thêm phân tử oxy khác với chính phân tử ấy
tạo thành Hb(O2)4. Sự “hợp tác” giữa các trung tâm liên kết oxy trong phân tả Hb
đã làm tăng khả năng phân phát oxycuar Hb lên 2 lần so với khi các trung tâm
này hoạt động riêng lẻ, hay nói cách khác chính là làm tăng hiệu quả vận chuyển
oxy của Hb. Đây là phản ứng thuận nghịch, oxyhemoglobin (tạo màu đỏ tươi đặc
trưng cho máu ở động mạch) dễ dàng bị phân ly, giải phóng oxy trong điều kiện

thích hợp, do đó oxy được vận chuyển từ phổi đến các tế bào ở mô khắp cơ thể.
Chiều phản ứng do phân áp O2 quyết định.
Trong phân tử Hb, O2 không bị ion hoá mà nó được vận chuyển dưới dạng
phân tử O2.
Sự kết hợp và phân ly Hb(O2)4 ở hồng cầu
tùy thuộc vào áp suất riêng phần của Oxy,
nồng độ H+ và áp suất riêng phần của CO2.
Ở tế bào, nhất là ở mao mạch pO2 giảm, pCO2
tăng kéo theo H+ tăng làm cho O2 dễ dàng được
phóng thích và ở phổi thì ngược lại Hb dễ dàng
kết hợp với Hb.

5.2. Kết hợp với CO2
Hb kết hợp với CO2 qua nhóm amin (-NH2) tự do của globin tạo thành
carbohemoglobin.

15


CO2 được gắn với nhóm NH2 của globin. Phản ứng thuận nghịch xảy ra theo
chiều nào là do áp suất riêng phần của CO 2 và O2. Ở mô pCO2 tăng phản ứng
theo chiều thuận, trái lại pCO2 ở phổi thấp phản ứng theo chiều nghịch.
5.3. Sự kết hợp CO
Khi hít phải không khí nhiều CO (carbon monoxide), hemoglobin sẽ kết hợp
CO để tạo ra carboxyhemoglobin rất bền theo phản ứng:
CO có ái lực với Hb gấp 210 lần so với ái lực của Oxy với Hb nên nó đẩy O 2
ra khỏi Hb(O2)4
Ái lực của Hb đối với CO gấp hơn 200 lần đối với O2, vì vậy một khi đã kết
hợp với CO thì Hb không còn khả năng vận chuyển O2 nữa. Dấu hiệu đầu tiên là
da đỏ sáng, bệnh nhân rơi vào trạng thái kích thích, rồi buồn ngủ, hôn mê và tử

vong. Khí CO thường được sinh ra khi đốt cháy nhiên liệu không hoàn toàn. Điều
trị bằng cách đưa bệnh nhân ra khỏi môi trường nhiều CO, đồng thời cho
thở O2. Lượng CO trong không khí là chỉ số đo mức độ ô nhiễm môi trường.
Khi máu tiếp xúc với những thuốc hoặc hoá chất có tính oxy hoá, Fe 2+ trong
nhân heme chuyển thành Fe3+ và hemoglobin trở thành methemoglobin không
còn khả năng vận chuyển O2. Methemoglobin khi hiện diện trong máu nhiều sẽ
gây triệu chứng xanh tím. Tình trạng này xảy ra khi ngộ độc một số dẫn chất của
anilin, sulfonamide, phenacetin, nitroglycerin, nitrate trong thực phẩm ...
Carboxyhemoglobin nhiều gây ngộ độc vì Hb(CO) 4 không còn khả năng vận
chuyển oxy. Muốn đẩy CO phải dùng một lượng lớn O 2 do đó để điều trị ngộ độc
CO người ta phải thở hỗn hợp khí gồm 95% O2 và 5% CO2.
5.4. Sự oxy hóa Hb
Hb bị oxy hóa tạo thành methemoglobin (MetHb).

MetHb nhiều gây ngộ độc vì không có khả năng vận chuyển oxy, để khử
MetHb thành Hb cơ thể có enzyme diaphorase. Xanh methylen và Vitamin C
cũng có khả năng khử MetHb thành Hb.
5.5. Tính chất enzyme
♦
Tính chất của một peroxydase:
♦

Tính chất của một catalase:
16


6. Tổng hợp hemoglobin
6.1. Tổng hợp heme:
Heme gồm protoporphyrin liên kết với Fe2+.
Nguyên liệu tổng hợp: sucinyl CoA, glycin, Fe2+.

Sucinyl CoA là chất trung gian của chu trình Krebs hoặc được tạp thành từ
metylmalonyl CoA.
Fe2+ có thể được cung cấp từ thức ăn, hoặc tà sản phẩm thoái hóa của hem hay
các enzyme chứa sắt.
Các giai đoạn tổng hợp:
6.1.1. Tạo acid δ aminolevulinic (ALA).
Trước tiên glycin được hoạt hóa bởi pyridoxal photphat nhờ có C α của glycin
có thể kết hợp với nhóm carbonyl của sucinyl CoA tạo thành acid α amino ß
cetoadipic, chất này nhanh chóng khử nhóm carbonyl để thành acid δ
aminolevulinic (ALA). Dưới tác dụng của enzyme ALA Synthetase, phản ứng
tổng hợp ALA xảy ra trong ty thể. Nếu thiếu acid pantothenic (Vitamin B, trong
CoA) hoặc pyridoxal phosphat (Vitamin B6) thì bước đầu tổng hợp hem bị ngăn
chặn và đưa đến bệnh thiếu máu.

Hình 6.1: Sự tạo thành acid aminolevulinic
6.1.2. Tạo porphobilinogen
Hai phân tử ALA ngưng tụ loại nước, đóng vòng tạo thành porphobilinogen,
xúc tác bởi ALA dehydratase (δ aminolivulinase).

17


Hình 6.2: Sự tạo thành porphobilinogen từ ALA.

6.1.3. Tạo uroporphyrinogen
Porphobilinogen rời ty thể vòa bào tương tiếp tục chuyển hóa, ở đây 4 phân tử
porphobilinogen kết hợp loại 3 phân tử NH3, sau đó khép vòng, loại tiếp NH3,
hình thành cầu nối Methenyl tạo thành uroporphyrinogen I, xúc tác bởi
uroporphyrinogen I synthetase, uroporphyrinogen I đồng phân hóa tạo
uroporphyrinogen III- xúc tác bởi uroporphyrinogen III cosynthetase.

18


Hình 6.3: Tạo Protoporphyrinogen IX
Tạo coproporphyrinogen III: Các gốc acetat (A) của uroporphyrinogen III
khử carboxyl tạo thành gốc methyl (M) chuyển thành coproporphyrinogen III.

Hình 5.4: Protoporphyrinogen IX
6.1.4. Tạo protoporphyrin IX
Coproporphyrinogen III rời bào tương vào ty thể bị khử ở gốc propionat (P) ở
vị trí 2, 4 tạo gốc ethyl (E) rồi oxy hóa tiếp chuyển thành gốc vinyl để tạo thành
Protoporphyrinogen IX với enzyme xúc tác là coproporphyrinogen III
decarboxylase và oxydase. Protoporphyrinogen IX tiếp tục oxy hóa chuyển cầu
nối metyl (-CH3) thành cầu nối methenyl (-CH=) và tạo thành nhờ enzyme
Protoporphyrinogen IX oxydase xúc tác.
6.1.5. Tạo heme
Protoporphyrinogen IX kết hợp Fe2+ tạo hem, xúc tác hem synthetase
(ferrochelatase).
6..2 Tổng hợp globin và sự kết hợp globin với hem
Globin được tổng ợp theo cơ chế tổng hợp của protein. Hem tổng hợp xong
rời ty thể ra bào tương kết hợp với globin qua liên kết phối trí giữa Fe 2+ và nitơ
của nhân imidazol trong histidin. Quá trình tổng hợp Hb chủ yếu xảy ra ở cơ
quan tạo huyết như tủy xương, hồng cầu non,…

19


6..3 Điều hòa tổng hợp Hb
Heme đóng vai trò ức chế dị lập thể tác động lên enzyme dị lập thể ALA

synthetase làm giảm sự gắn glycin vào succinyl CoA trong giai đoạn đầu tiên.

Tóm lại, phức chất đóng vai trò rất quan trọng đối với đời sống của sinh
vật và con người. Hầu hết mọi thứ xung quanh ta đều có liên quan đến phức chất.
Từ mĩ phẩm, dược phẩm đến hóa học phân tích (phân tích định tính và định
lượng), trong kĩ nghệ chụp ảnh hay các ngành khai thác các kim loại quý (như
vàng, bạc,…) … đều là ứng dụng của phức chất.
Vì vậy, cần phải hiểu đúng từng tính chất của phức chất để áp dụng vào
từng ngành cụ thể.

-------20


Tài liệu tham khảo
[1] Lê Chí Kiên, Giáo trình hóa học phức chất_Tập II, Hà nội, 1975
[2] Hồ Văn Quý, Hóa học phức chất
[3] Trần Thị Bình, Cơ sở hóa học phức chất
[4] />[5] />[6] />cau-tao-_-chuc-nang-cua-hong-cau.html
[7] />
21