tổng quan về enzyme và một số loại enzyme thông dụng

Bài làm:
1.4. Enzyme khác chất xúc tác hóa học ở điểm nào ?
Đặc điểm so sánh
Nguồn gốc
Tóc độ phản ứng

Bản chất

enzyme
các enzim được tổng hợp
trong cơ thể sinh vật
sống
tăng tốc đọ phản ứng
sinh hoá trong cơ thể SV
nhanh hơn nhiều so với
chất xúc tác vô cơ.
Là protein, chất hữu cơ

Chất xúc tác hóa học
Từ môi trường tự nhiêu
có tác dụng xúc tác cho
một số phản ứng nhất
định và chậm hơn
enzyme rất nhiều lần.
Thongo thường là chất
Vô cơ

Ví dụ:
Trong phản ứng phân huỷ H2O2 (oxy già) thành nước và Oxy.
+ Nếu dùng sắt thì sẽ mất 300 năm.
+ Nếu dùng enzyme catalaza chỉ cần 1 s. (thí nghiệm với mặt cắt

khoai tây sống và oxi già)
- Enzym có bản chất là protein.
- Enzym có tính đặc hiệu cao và chỉ xúc tác cho phản ứng để tạo ra các sản
phẩm mong muốn từ các chất phản ứng cho trước hoặc từ các cơ chất
(nghĩa là không có các phản ứng phụ).
- Các enzym có thể thể hiện tính đặc hiệu cao (đặc hiệu tuyệt đối) đối với
một cơ chất, nhưng cũng có thể tính đặc hiệu rộng rãi hơn (đặc hiệu
tương đôi) đối với một vài cơ chất có cấu trúc gần giống nhau.
- Các enzym thường chỉ hoạt động (thể hiện chức năng) ở vùng nhiệt độ và
pH vừa phải. (thích hợp nếu không sẽ biến tính vì bản chất của enzyme là
protein)

1.5. Động học enzyme là gì ? động học cung cấp thong tin gì về cách thức
hoạt đông của enzyme?


Động học enzyme là nghiên cứu ảnh hưởng của các yếu tố: nồng độ cơ chất,
enzyme, pH môi trường, nhiệt độ, các chất kìm hãm… đến tốc độ phản ứng do
enzyme xúc tác.
Việc nghiên cứu động học enzyme sẽ cung cấp thông tin cho ta biết được các
vấn đề sau đây:
- Có thể biết được cơ chế phân tử của sự tác động của enzyme.
- Cho phép ta hiểu biết được mối quan hệ về mặt lượng của quá trình enzyme.
- Thấy được vai trò quan trọng cả về mặt lý luận lẫn thực tiễn: khi lựa chọn các
đơn vị hoạt động enzyme người ta cần phải biết những điều kiện tốt nhất đối với
hoạt động của enzyme, cũng như cần phải biết được các yếu tố ảnh hưởng đến
hoạt động của chúng.
- Là điều kiện cần thiết để thực hiện tốt các bước tinh chế enzyme, vì người ta
cần phải kiểm tra về mặt lượng bằng cách xác định có hệ thống hoạt động của
chế phẩm enzyme trong các giai đoạn tinh chế.

1.6. Liệt kê 6 nhóm phân loại enzyme và mô tả ngấn gọn mỗi nhóm?
Sáu loại enzym được sắp xếp theo thứ tự sau:
1. Oxydoreductase: các enzyme xúc tác cho các phản ứng oxy hoá - khử.
Trong các phản ứng do enzyme xúc tác xảy ra sự vận chuyển hydro, sự
chuyển electron, sự oxy hóa bởi oxy phân tử, bởi peroxythydro, hoặc bởi
các chất oxy hóa khác.
AH2 là cơ chất

AH2 + B

A +B làBH
Trong đó:
chất2 nhận

nào đó, có
Ví dụ: Dehydrogenase là những enzyme xúc tác Hcác
phản ứng trao

đổi hydro.
2. Transferase: các enzyme xúc tác cho các phản ứng chuyển vị. Thực hiện
các phản ứng vận chuyển các nhóm hóa học nào đó từ hợp chất này sang
hợp chất khác. Các transferase do bản chất của những gốc mà chúng vận
chuyển có thể tham gia vào các quá trình trao đổi chất rất khác ( không
làm thay đổi hóa trị)
Phản ứng mà enzyme xúc tác có dạng: Ax + B A + Bx .
Trong đó: x là nhóm được vận chuyển.
Ví dụ: Methyltranferase là những enzyme vận chuyển nhóm
methyl.
Aminotransferase chuyển nhóm – NH2 từ acid amin vào acid
cetonic (aspartate transaminase, alanine transferase,…)

3. Hydrolase: các enzyme tham gia xúc tác cho các phản ứng thủy phân.
Trong nhóm này có các enzyme xúc tác phản úng thủy phân ester,
glucoside, amid, peptide, protein.
Phản ứng mà enzyme xúc tác có dạng: R1 – R2 + H2O R1 – H + R1 – OH
4. Lyase: các enzyme xúc tác cho các phản ứng phân cắt một nhóm nào đó
ra khỏi hợp chất mà không có sự tham gia của nước, tức là không xảy ra
sự thủy phân. Thuộc nhóm này có các enzyme aldolase, dehydratase,
decarboxylase.
Phản ứng mà enzyme xúc tác có dạng: AB ⇔ A + B.
Ví dụ: decarboxylase tách phân tử CO2 từ cơ chất.
5. Isomerase: các enzyme xúc tác cho các phản ứng chuyển hóa giữa hai
dạng đồng phân của một chất (như các dạng đồng phân quang học L, D;
đồng phân hình học cis, trans, hay từ dạng aldo sang dạng ceto).
Phản ứng mà enzyme xúc tác có dạng: ABC ACB
Ví dụ: Glucose ⇔ Fructose
Isomerase: chuyển dạng giữa nhóm cetone và nhóm aldehyde
Mutase: chuyển nhóm hóa học giữa các nguyên tử trong một phân tử
6. Ligase (synthetase): các enzyme xúc tác cho các phản ứng tổng hợp có sử
dụng liên kết giàu năng lượng của ATP .v.v... để giải phóng AMP hoặc
ADP.
Phản ứng mà enzyme xúc tác có dạng: A + B → AB
1.7. Nêu các chất kìm hãm enzyme và cơ chế kìm hãm của loại?
Chất kìm hãm enzyme hay chất ức chế enzyme là những chất khi kết hợp với
enzyme có tác dụng ức chế hoạt động của enzyme, nghĩa là làm giảm hoặc làm
mất hoạt tính của những enzyme nhất định.
Ức chế cạnh tranh (competitive inhibition)

Ức chế cạnh tranh là sự ức cehế của những chất có cấu trúc tương tự như
phân tử cơ chất bình thường và cạnh tranh với cơ chất để gắn vào trung tâm
hoạt động của một enzym nhất định
Phản ứng xảy ra như sau:
E + S ES E + P
Ức chế không cạnh tranh (noncompetitive inhibition):
Sự ức chế không cạnh tranh xảy ra khi chất ức chế này gắn vào enzyme ở một
vị trí không phải trung tâm hoạt động. Sự gắn này có thể xảy ra với cả enzyme
và với cả cả phức hợp enzyme cơ chất tạo thành phức hợp EI và ESI:
E + S ES E + P
E + I = EI
ES + I = ESI
EI + S = EIS
Sự gắn này gây nên một sự thay đổi cấu hình không gian của cấu trúc phân tử
enzyme, làm cho trung tâm hoạt động cũng bị thay đổi, không thể tiếp nhận
được cơ chất, nếu đã tiếp nhận cơ chất cũng không thể biến đổi cơ chất thành
sản phẩm.
Ức chế phỉ canh tranh (uncompetitive inhibition)
Một kiểu ức chế có khả năng thuận nghịch khác được gọi là ức chế phi
cạnh tranh. Sự ức chế này xảy ra khi một chất ức chế gắn vào phức hợp
enzym-cơ chất (ES) ở một vị trí khác với trung tâm hoạt động để hình
thành một phức hợp enzym-cơ chất-chất ức chế (ESI) mà không tạo ra
sản phẩm (P):
ES + I = ESI
1.8. Nêu mô hình tương tác emzyme cơ chất?
Về quan hệ giữa trung tâm hoạt động và cơ chất, có hai giả thuyết được đưa ra:
Thuyết “Ổ khóa và chìa khóa”’. Fisher E (1890) đã đưa ra thuyết “ổ khóa
và chìa khóa” (“lock and key”) về tác động của enzym, theo thuyết này, tương
tác giữa enzym E và cơ chất S, nghĩa là sự gắn giữa enzym và cơ chất để tạo
thành phức hợp enzym – cơ chất ES cũng giống như quan hệ giữa “ổ khóa” và

“chìa khóa”, nghĩa là enzym nào thì chỉ xúc tác cho đúng cơ chất đó. Thuyết
này chỉ giải thích được tính đặc hiệu tuyệt đối của enzym nhưng không giải
thích được tính đặc hiệu tương đối của enzym.


Thuyết “mô hình cảm ứng không gian”: để giải thích tính đặc hiệu tương
đối của enzym, Koshland D (1958) đã đưa ra thuyết “mô hình cảm ứng không
gian” (“induced fit model”). Theo thuyết này, trung tâm hoạt động của enzym E
có tính mềm dẻo và linh hoạt, có thể biến đổi về cấu hình không gian trong quá
trình tương tác vối cơ chất S sao cho phù hợp với cấu hình không gian của cơ
chất, để có thể tạo thành phức hợp enzym — cơ chất ES.
1.9. Cơ chế tiền enzyme chuyển hóa thành enzyme?
Quá trình biến đổi sẽ thủy phân liên kết peptide, loại bỏ một hoặc một vài
đoạn peptide có tác dụng kìm hãm hoặc che lấp trung tâm hoạt động của
enzyme. Sau thi biến đôi thì trọng lượng của enzyme sẽ nhỏ hơn tiền enzyme.
Quá trình biến đổi là quá trình hoạt hóa enzyme.
1.10. Phân biệt các thuật ngữ và cho ví dụ:
a) Đặc hiệu phản ứng: mỗi phản ứng cần có một enzyme đặc hiệu tương ứng
xúc tác. Những chất có khả năng tham gia nhiều loại phản ứng thì mỗi
phản ứng phải có một enzyme đặc hiệu xúc tác.
Ví dụ : amino acid có khả năng xảy ra phản ứng khử carboxyl, phản ứng khử
amin bằng cách oxy hóa và phản ứng vận chuyển nhóm amin, vì vậy mỗi phản
ứng ấy cần có một enzyme đặc hiệu tương ứng xúc tác theo thứ tự là
decarboxylase, aminoacid oxydase và aminotransferase.
b) Đặc hiệu cơ chất: enzyme có thể lựa chọn cơ chất phản ứng. không phải
cơ chất nào cũng có khả năng phản ứng được với enzyme như nhau.
Mỗi enzyme chỉ chuyên xúc tác cho một hoặc một vài cơ chất nhất định
và mức độ đặc hiệu của nó phụ thuộc vào: đặc hiệu tuyệt đối, đặc hiệu nhóm
tuyệt đối, đặc hiệu nhóm tương đối, đặc hiệu quang học.
Ví dụ: Urease, arginase, glucoseoxydase v.v... Đối với các enzyme này, ngoài

các cơ chất đặc hiệu của chúng là ure, arginine, β- D - Glucose (theo thứ tự
tương ứng) chúng cũng có thể phân giải một vài chất khác nhưng với vận tốc
thấp hơn nhiều. Chẳng hạn như urease, ngoài ure nó còn có thể phân giải
hydroxyure nhưng với tốc độ thấp hơn 120 lần.
c) Đặc hiệu nhóm tuyệt đối : Các enzyme này chỉ tác dụng lên những chất
có cùng một kiểu cấu trúc phân tử, một kiểu liên kết và có những yêu cầu
xác định đối với nhóm nguyên tử ở phần liên kết chịu tác dụng.


Ví dụ: maltase thuộc nhóm α - glucosidase chỉ xúc tác cho phản ứng thủy phân
liên kết glucoside được tạo thành từ nhóm OH glucoside của α - glucose với
nhóm OH của một monose khác.
d) Đặc hiệu nhóm tương đối: Mức độ đặc hiệu của các enzyme thuộc nhóm
này kém hơn nhóm trên. Enzyme có khả năng tác dụng lên một kiểu liên
kết hóa học nhất định trong phân tử cơ chất mà không phụ thuộc vào cấu
tạo của các phần tham gia tạo thành mối liên kết đó.
Ví dụ: lipase có khả năng thủy phân được tất cả các mối liên kết este.
Aminopeptidase có thể xúc tác thủy phân nhiều peptid. Esterase có khả năng tác
dụng lên hàng loạt ester của phosphoric acid.
e) Đặc hiệu quang học (đặc hiệu lập thể): Hầu như tất cả các enzyme đều có
tính đặc hiệu không gian rất chặt chẽ, nghĩa là enzyme chỉ tác dụng với
một trong hai dạng đồng phân không gian của cơ chất. Enzyme chỉ tác
dụng với một trong hai dạng đồng phân quang học của các chất.
Ví dụ: Phản ứng khử nước của malic acid để tạo thành fumaric acid dưới tác
dụng của fumarathydratase chỉ xảy ra đối với L - malic acid mà không tác dụng
lên D - malic acid.
1.11. Nêu đặc điểm và ứng dụng của enzyme:
A. Amylase
Đặc điểm:
 Phần loại:

Amylase là một hệ enzyme rất phổ biến trong thế giới sinh vật . Các enzyme
này thuộc nhóm enzyme thủy phân, xúc tác phân giải liên kết nội phân tử trong
nhóm polysaccharide với sự tham gia của nước:
R - R’ + H - OH

R - H + R’ - OH

Có 6 loại enzyme được xếp vào 2 nhóm: Endoamylase ( enzyme nội bào ) và
exoamylase ( enzyme ngoại bào ).
- Endoamylase gồm có α-amylase và nhóm enzyme khử nhánh. Nhóm enzyme
khử nhánh này được chia thành 2 loại: Khử trực tiếp là Pullulanase ( hay α dextrin 6–glucosidase); khử gián tiếp là Transglucosylase (hay oligo-1,6-


glucosidase) và maylo-1,6-glucosidase. Các enzyme này thủy phân các liên kết
bên trong của chuỗi polysaccharide.
- Exoamylase gồm có β-amylase và γ-amylase. Đây là những enzyme thủy phân
tinh bột từ đầu không khử của chuỗi polysaccharide.
 -Cơ chất:
tác dụng của amylase là tinh bột và glycogen. enzyme thủy phân tinh bột tạo
thành dextrin và một ít maltoza. Dextrin có khả năng họat hóa cao đặc trưng cho
tính chất của enzyme này.
Tên
enzyme
Enzyme
αamylase

Cơ chất xúc
tác
Tinh bột và
glycogen

Sản phẳm tạo
thành
Tinh bột: α –
glucose,
maltose,
maltotetrse,
dẽtrin phân tư
thấp.

βAmylas
e

Tinh bột

Maltose, βdextrin

γamylase

glucogen ,
α – glucose
amylopectin
,
dextrin ,
panose , iso
maltose và
maltose

 Ứng dụng:

Cơ chế cất lien kết

Nguồn thu nhận

Giai đoạn 1: chỉ có một số cơ chất
phân tử bị thủy phân tạo thành αdextrin.
Giai đoạn 2: ( đường hóa) Dextrin
tetra và trimaltose
disaccharide&monosaccharide.
Amylase oligosacharide
poliglucose.
Maltose maltotriose maltotetros
β-Amylase phân cắt các liên kết α1,4glucoside nhưng khi gặp liên kết α1,4 glucoside đứng kế cận liên kết α1,6glucoside thì
nó sẽ ngừng tác dụng. Phần
polysaccharide còn lại là dextrin phân
tử lớn có chứa rất nhiều
liên kết α-1,6 glucoside và được gọi là
β-dextrin.
Amyloglucosidase có thể giải phóng
ra β-D-glucose bằng cách thuỷphân
lặp lại nhiều
lần các liên kết α-1,4 của mạch αglucan từ đầu không khử, chúng cũng
thuỷ phân được các
liên kết α-1,6 và α-1,3 nhưng rất chậm
(10 - 30 lần

Trong hệ tiêu h
người, động vậ
sinh vật, thực v
móc.

Thực vật (củ, h
ngũ cốc nảy mầ

Gan động vật


Ứng dụng của Enzyme Amylase trong chếbiến thực phẩm gia súc .Ứng dụng
của Enzyme Amylase trong dược phẩm .Ứng dụng của Enzyme Amylase trong
công nghiệp dệt .Ứng dụng của Enzyme Amylase trong việc tẩy màu giấy. Ứng
dụng của Enzyme Amylase trong sản xuất bia .Ứng dụng của Enzyme Amylase
trong sản xuất cồn .Ứng dụng của Enzyme Amylase trong sản xuất HFCS.
B. Protease
Đặc điểm:
 Phân loại:
Protease được phân chia thành 2 loại : endopeptidase và exopeptidase.
*Dựa vào vị trí tác động trên mạch polipeptide, exopeptidase được phân chia
thành 2 loại :
+ Aminopeptidase: xúc tác thủy phân liên kết peptide ở đầu N tự do của chuỗi
polypeptide để giải phóng ra một acid amin,một dipeptide hoặc tri peptide.
+ Carboxypeptide: xúc tác thủy phân liên kết peptide ở đầu C của chuỗi
polypeptide và giải phóng ra một acid amin hoặc một dipeptide.
* Dựa vào động học của cơ chế xúc tác ,endopeptidase được chia thành 4 nhóm:
+ Serin proteinase: là những protein chứa nhóm –OH của gốc serine trong trung
tâm hoạt động và có vai trò đặc biệt quan trọng đối với hoạt động xúc tác của
enzyme.
Nhóm này bao gồm hai nhóm nhỏ: chymotrypsin và subtilisin.
Nhóm chymotrypsin bao gồm các enzyme động vật như chymotrypsin,
trypsin, elastase.
Nhóm subtilisin bao gồm hai loại enzyme vi khuẩn như subtilisin

Carsberg, subtilisin BPN. Các serine proteinase thường hoạt động mạnh ở vùng
kiềm tính và thể hiện tính đặc hiệu cơ chất tương đối rộng.
+ Cysteine proteinase: Các proteinase chứa nhóm –SH trong trung tâm hoạt
động. Cystein proteinase bao gồm các proteinase thực vật như papayin,
bromelin, một vài protein động vật và protein kí sinh trùng.Các cystein
proteinase thường hoạt động ở vùng pH trung tính, có tính đặc hiệu cơ chất
rộng.


+ Aspatic proteinase: Hầu hết các aspartic proteinase thuộc nhóm pepsin. Nhóm
pepsin bao gồm các enzyme tiêu hóa như: pepsin, chymosin, cathepsin, renin.
Các aspartic proteinase có chứa nhóm carboxyl trong trung tâm hoạt động và
thường hoạt động mạnh ở pH trung tính.
+ Metallo proteinase: Metallo proteinase là nhóm proteinase được tìm thấy ở vi
khuẩn, nấm mốc cũng như các vi sinh vật bậc cao hơn. Các metallo proteinase
thường hoạt động ở vùng pH trung tính và hoạt độ giảm mạnh dưới tác dụng
của EDTA.
Ngoài ra, protease được phân loại một cách đơn giản hơn thành 3 nhóm:
- Protease acid: pH 2-4
- Protease trung tính: pH 7-8
- Protease kiềm: pH 9-11
 Cơ chất: Protease là nhóm enzym xúc tác sự thủy phân liên kết
peptide, là liên kết chủ yếu trong phân tử protein và peptide.
( Protein)
 Sản phẩm tạo thành là các acid amin, pepton, di – tripepton.
 Cơ chế cất liên kết: Thường các protease trong cơ thể tồn tại ở
dạng không hoạt động (zymogen) và có thể trở thành hoạt động do chính
protease tương ứng tác động bằng sự cắt đứt một hay một số liên kết peptide (
-CO – NH - ) trong phân tử của nó, khi đó sự thay đổi cấu trúc phân tử theo
hướng có lợi cho hoạt động xúc tác, enzym chuyển sang trạng thái hoạt động.

 Nguồn thu nhận được:
Vi sinh vật: chủ yếu vi khuẩn, nấm mốc và xạ khuẩn,…gồm các loài thuộc
Aspergillus, Bacillus, Penicillium, Clotridium, Streptomyces và một số loại nấm
men. So với protease động vật và thực vật, protease vi sinh vật có những đặc
điểm khác biệt
 Ứng dụng:.
xử lý phế phụ phẩm trong chế biến thực phẩm (sản xuất chất tẩy
rửa,thuộc da,y tế,nông nghiệp ). Protease la enzyme được sử dụng nhiều nhất
hiện nay trong một số ngành sản xuất như: chế biến thưc phẩm ( đông tụ sữa
làm cho phomát,lsmf mềm thịt,bổ sung để tăng chất lượng sản phẩm trong sản
xuất bia.xử lý phế phụ phẩm trong chế biến thực phẩm…(sản xuất chất tẩy
rửa,thuộc da,y tế,nông nghiệp…)


C. Enzyme pectinase:
 Phân loại và Cơ chế cất liên kết: enzyme pectinase gồm 3 loại nhóm
chính: pectinestarase, các enzyme khử mạch polymer, protopectinase.
Enzyme pectinase bao gồm nhiều loại enzyme khác nhau như
pectinesterase polygalacturonase, …xúc tác thủy phân các phân tử pectin thành
các sản phẩm khác nhau. PE(pectinesterase) xúc tác thủy phân liên kết ester
của acid pectic với nhóm metyl giải phóng ra pectate và metanol. Các pectate
dễ kết lắng trong điều kiện có in Ca 2+, làm cho sản phẩm kém ổn định, đồng
thời rượu metanol là thành phần không mong muốn trong sản phẩm. PG
(polygalaturonase) xúc tác thủy phân liên kết alpha-1,4-D-galacturonic trong
phân tử pectin tạo thành acid galacturonic có phân tử nhỏ và khó kết lắng, giúp
sản phẩm ổn định hơn.
Enzyme Pectinesterase (PE)(EC.3.1.11.1), hay còn được gọi là với
một số tên khác như pectinmetylesterase, pectase, pectin methoxylase và
pectolipase, thuộc nhóm enzyme thủy phân.
Enzyme polygalacturonase (PG) là enzyme xúc tác sự thủy phân

liên kết a-1,4 glycoside trong phân tử pectine. Polygalacruronase là phức hệ
gồm nhiều enzyme thường có tính đặc hiệu cao với cơ chất:
+ Polymetthylgalacturonase tác dụng chủ yêu lên các estermetylic của các
polygalacturonic. Các enzyme này được chia thành 2 nhóm nhỏ tùy theo liên kết
glycoside bị cắt đứt: endo-glucosidase polymethyl – galactoronase (phân cắt
ngẫu nhiên liên kết 1,4 glycoside của pectin) và exo-glucosidasepolymethylgalactoronase ( phân cắt lần lượt các liên kết a-1,4 glycodid của
mạch pectin từ đầu không khử)
+ Polygalacturonase tác dụng chủ yếu lên acid pectiinic và pectic. Các enzyme
này cũng được chia làm 2 nhóm dựa vào vị trì liên kết glycoside bị thủy phân.
Gồm:
endo-glucosidepolygalacturonase
và
exo-glucosidasepolygalacturonase.
 Cơ chất: enzyme thủy phân các chất pectin,
 Sản phẩm tạo thành là acid galacturonic, galactose, methanol.


 Nguồn thu nhận: Enzyme pectinase được tìm thấy ở thực vật
bậc cao, pectinase có nhiều trong lá, củ khoai tây, trong chanh,
cà chua dứa, cỏ ba lá. có thể được chiết xuất từ nấm mốc
 Ứng dụng trong ngành thực phẩm:
+

Sản xuất nước quả

+

Sản xuất rượu vang đỏ

+

Lên men trà và cà phê: việc thêm pectinase cũng làm cải thiện đặc tính
của bột trà bằng cách phân hủy pectine trà. Trong cà phê sử dụng loại lớp vỏ
nhầy khỏi hạt cà phê.
+
Sản xuất tinh dầu: sử dụng enzyme làm tăng sản lượng dầu ôliu do tác
dụng làm hóa lỏng thành cấu trúc của tế bào.
D. Enzyme Cellulase:
 Phân loại: Về phương diện hóa học, cellulose là một polyme
được cấu tạo từ các đơn vị f-glucose nối với nhau bằng liên kết f-1,4-glucoside.
Cellulose là thành phần polysaccharide chủ yếu của vách tế bào thực vật. Dựa
vào đặc điểm của cơ chất và cơ chế phân cắt, enzyme cellulase được chia thành
ba loại:
- 1,4-f-D-glucan cellobiohydrolase (EC 3.2.1.91): Enzyme
này thủy phân liên kết 1,4-f-D-glucoside từ đầu không khử của chuỗi cellulose
để tạo thành celllobiose.
- 1,4-f-D-glucan 4-glucanohydrolase (EC 3.2.1.4): Enzyme
này thủy phân ngẫu nhiên liên kết 1,4-f-D-glucoside giữa mạch của chuỗi
cellulose, lichenin và các f-D-glucan của ngũ cốc.
- f-D-glucoside glucohydrolase (EC 3.2.1.21) Enzyme này
thủy phân gốc f-D-glucoside không khử ở đầu tận cùng để phóng thích ra f-Dglucose.


Thủy phân cellulose phải có sự tham gia của cả ba loại
enzyme cellulose như endoglucanase, exoglucanase và βglucosidase. Thiếu một trong ba loại enzyme trên thì không
thể thủy phân phân tử cellulose đến cùng.
 Cơ chất: Cellulose là cơ chất của enzyme cellulose.
 Sản phẩm tạo thành: glucose, cellobiose
 Nguồn thu nhận:
Được thu nhận từ các nguồn khác nhau:
– Động vật: dịch tiết dạ dày bò, các nhóm thân mềm…

– Thực vật: trong hạt ngũ cốc nảy mầm như đại mạch, yến
mạch, lúa mì mạch đen…
– Vi sinh vật: các loại xạ khuẩn, vi khuẩn, nấm sợi, nấm
men…
Trong thực tế người ta thường thu nhận enzyme cellulase từ
vi sinh vật. Các chủng vi sinh vật thường sử dụng:
– Nấm mốc: Aspergillus niger, Aspergillus
Aspergillus candidus…

oryzae,

– Xạ khuẩn: Actinomyces griseus, Streptomyces reticuli… –
Vi khuẩn: Acetobacter xylinum, Bacillus subtilis, Bacillus
pumilis

ứng dụng: Ứng dụng trước tiên của cellulase đối với
chế biến thực phẩm là dùng nó để tăng độ hấp thụ, nâng cao phẩm chất về vị
và làm mềm nhiều loại thực phẩm thực vật. Đặc biệt là đối với thức ăn cho trẻ
con và nói chung chất lượng thực phẩm được tăng lên. Một số nước đã dùng


cellulase để xử lý các loại rau quả như bắp cải, hành, cà rốt, khoai tây, táo và
lương thực gạo. Người ta còn xử lý cả chè, các loại táo biển. Trong sản xuất
bánh mì từ lúa mạch đen, việc sử dụng enzyme này sẽ làm tăng chất lượng
bánh, nhờ vào việc thủy phân một phần pentosan có trong bột. Việc ngâm
trong dung dịch enzyme sẽ thúc đẩy quá trình hòa tan các thành phần của thực
vật. Hỗn hợp sau thường được sử dụng: exo- và endo-cellulase, fvà fmannosidase và pectolytic enzyme. Ví dụ ứng dụng trong sản xuất quả nghiền,
hoặc rau nghiền (puree), quá trình phân giải lá chè, quá trình sản xuất bột
khoai tây,... Glycosidase (cellulase và amylase từ Aspergillus Niger) khi sử
dụng chung với proteinase sẽ loại bỏ được vỏ từ tôm. Vỏ tôm được làm lỏng

và tuột ra dễ dàng dưới vòi nước. Cellulase thường được sản xuất bằng phương
pháp lên men các loại nấm mốc hoặc vi khuẩn. Tại châu Âu, có ít nhất năm
loại cellulase được sản xuất từ các vi sinh vật biến đổi gene như Aspergillus,
Bacillus, Trichoderma, nhưng chỉ có cellulase sản xuất Trichoderma là được sử
dụng trong công nghiệp thực phẩm
E. oxydoredutase
Phân loại:
thông thường người ta phân biệt các enzyme lớp này thành các lớp phụ như
dehydrogenase, oxydase, oxygenase và peroxydase.
- Dehydrogenase: xúc tác cho phản ứng tách H trực tiếp từ cơ chất và chuyển
đến NAD+. NADP+, FMN, FAD.
- Oxydase: Xúc tác cho quá trình chuyển điện tử đến oxy do đó hoạt hóa oxy
làm cho nó có khả năng kết hợp với proton có trong môi trường.
- Oxygenase: xúc tác cho phản ứng kết hợp trực tiếp oxy vào phân tử của hợp
chất hữu cơ (thường là các chất có vòng thơm). Có thể phân biệt hai loại:
oxygenase và hydroxylase. Oxygenase xúc tác cho phản ứng kết hợp toàn bộ
phân tử oxy còn hydroxylase chỉ kết hợp một nửa phân tử oxy (thường ở dạng
OH) vào hợp chất hữu cơ.
- Peroxydase: các peroxydase điển hình và catalase có coenzyme là hem, xúc
tác cho phản ứng oxy hóa các chất hữu cơ khi có H2O2.