tìm hiều về acid amin ( amino acid)

1|Page
MỤC LỤCY

MỤC LỤC.................................................................................................................1
Mở đầu.......................................................................................................................3
1. Khái quát chung………………………………………………………………….4
2.Cấu trúc của amino acid.........................................................................................4
2.1 Phân loại và gọi tên các amino acid....................................................................6
2.2 Cấu hình của các amino acid.............................................................................11
3 Các loại amino acid thiết yếu và chức năng.........................................................14
3.3.1 Valine..............................................................................................................14
3.3.2 Leucine...........................................................................................................15
3.3.4 Phenylalanine.................................................................................................18
3.3.5 Tryptophan......................................................................................................20
3.3.6 Threonine........................................................................................................22
3.3.7 Methionine......................................................................................................23
3.3.8 Tyrosine..........................................................................................................25
3.3.9 Arginine..........................................................................................................27
4 Các tính chất acid-base của các amino acid.........................................................29
5 Tổng hợp phòng thí nghiệm các amino acid........................................................35
5.1 Amin hóa trực tiếp một α-haloacid....................................................................35
5.2 Tổng hợp Gabriel cải tiến từ kali phthalimid....................................................36
5.3 Tổng hợp Strecker.............................................................................................36
5.4 Tổng hợp chọn lọc hóa lập thể các α-amino acid..............................................37
6 Các phương pháp phân tách các amino acid........................................................39
6.1 Điện di...............................................................................................................39
6.2 Sắc ký................................................................................................................40
6.3 Sắc ký trao đổi ion.............................................................................................42
6.4 Phân giải hỗn hợp racemic các amino acid.......................................................43

2|Page
7 Thực phẩm giàu amino acid thiết yếu..................................................................45
8 Ứng dụng của amino acid.....................................................................................46
Kết Luận..................................................................................................................48
Tài liệu tham khảo...................................................................................................49

Mở đầu


3|Page

Amino acid là cơ sở của tất cả các quá trình sống, vì chúng là hoàn toàn cần
thiết cho mọi quá trình trao đổi chất. Trong số đó nhiệm vụ quan trọng nhất là vận
chuyển tối ưu và lưu giữ tất cả các chất dinh dưỡng (nước, chất béo, carbohydrate,
protein, khoáng chất và vitamin). Phần lớn các bệnh như béo phì, cholesterol cao,
tiểu đường, mất ngủ, rối loạn chức năng cương dương hoặc viêm khớp cơ bản có
thể được truy nguồn từ rối loạn chuyển hóa. Điều này cũng áp dụng cho rụng tóc
và các trường hợp nghiêm trọng của sự hình thành nếp nhăn. Đây là lý do tại sao
mà đảm bảo rằng các amino acid thiết yếu có sẵn cho cơ thể với số lượng đủ là vô
cùng quan trọng. Amino acid là thành phần chính tạo nên giá trị dinh dưỡng riêng
biệt của các phân tử protein, rất cần cho sự sống. Trên thực tế, có 8 loại amino acid
liên kết chặt chẽ với nhau, kích thích cơ thể phát triển mạnh mẽ, với trẻ em thêm
hai loại amino acid nữa [5]. Nếu thiếu 1 trong 10 loại quan trọng này có thể dẫn
đến một số bệnh nguy hiểm đáng tiếc xảy ra Vì thế tìm hiểu về các amino acid thiết
yếu cho nhu cầu dinh dưỡng người nhằm giúp nhóm em hiểu nhiều hơn về các loại
amino acid này. Để từ đó có những hiểu biết và sử dụng đúng.
Trong bài tiểu luận này chúng em tìm hiểu tổng quan các amino acid, cấu
trúc, tính chất cũng như cách tổng hợp, các phương pháp phân tách và chức năng
của amino acid. Do một phần kiến thức còn hạn chế nên tiểu luận còn thiếu sót,
mong cô và các bạn tham khảo và đóng góp ý kiến cho bài tiểu luận được hoàn

thiện hơn. Cảm ơn cô và các bạn !

1.Khái quát chung


4|Page
Các amino acid thường là các chất kết tinh trong tan trong nước, nhưng tan
hạn chế trong các dung môi hữu cơ. Chúng là các chất lưỡng cực phản ứng với cả
acid và base. Các amino acid thường được viết dưới dạng NH 2CH(R) COOH. Nếu
R là một nhóm khác hydro, acid sẽ có nguyên tử cacbon bất đối và do đó có thể
xuất hiện ở dạng quang hoạt. Các đồng phân có cấu hình L xuất hiện phổ biến
trong thiên nhiên. Với mỗi amino acid trong dung dịch có một giá trị pH đặc trưng
ở đó chỉ có một dạng ion lưỡng cực. Giá trị pH này được gọi là điểm đẳng điện và
được kí hiệu là pI. Ở điểm này amino aicd có độ tan thấp nhất.
Có khoảng 26 amino acid nhận được khi thủy phân các protein với acid,
kiềm hoặc enzim. Tất cả có 170 amino acid được phát hiện trong thiên nhiên, hoặc
ở dạng tự do hay liên kết với các chất khác( trừ protein). Các amino acid được tìm
thấy trong các hệ tuần hoàn của động vật, như các chất trung gian trong quá trình
chuyển hóa của các thành phần chất kháng sinh và trong thực vật. Một vài amino
acid có cấu hình D. Trừ một số trường hợp như β-alanin (NH2CH2CH2COOH) và
acid γ- aminobutyric (NH2CH2 CH2CH2COOH), các amino acid trong thiên nhiên
là các α –amino acid.

2. Cấu trúc các amino acid
Amino acid: Các amino acid là các acid trong phân tử có chứa đồng thời
nhóm chức amino và nhóm chức acid. Phụ thuộc vào vị trí tương đối của nhóm
amino đối với nhóm carboxyl, các amino acid được chia thành α –amino acid, β –
amino acid, γ–amino acid, δ –amino acid.
Có 20 amino acid ( acid α –amino acide) thường gặp trong thiên nhiên, các amino
acid khác xuất hiện không phổ biến trong thiên nhiên. Các tế bào sử dụng các

aminoaacid này để tổng hợp các phân tử protein. Hai amino acid khác là
hdroxyprolin (có chủ yếu trong collagen) được tổng hợp từ prolin và cystin( có
trong phần lớn các protein) được tổng hợp từ cystein sau khi mạch poluamid đã
được tạo thành[3]. Ví dụ:

 Một
cách phân loại amino acid:
Amino acid được phân ra 3 nhóm:

số


5|Page
Amino acids thiết yếu (Essential amino acids)
Amino acids không thiết yếu (Nonessential amino acids)
Amino acids điều kiện (Conditional amino acids)
Amino acids thiết yếu: Các axit amin thiết yếu không thể được tạo ra bởi
cơ thể. Do đó, chúng phải đến từ thực phẩm. 9 amino acid thiết yếu là:
histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine,
threonine, tryptophan và valine.
 Amino acid không thiết yếu: Amino acid không thiết yếu có nghĩa là cơ
thể của chúng ta sản xuất một amino acid, ngay cả khi chúng ta không
nhận được nó từ thực phẩm chúng ta ăn.Các axit amin không thiết yếu
bao gồm: alanin, asparagin, acid aspartic và acid glutamic.


 Amino acid có điều kiện: Amino acid có điều kiện thường không cần
thiết, ngoại trừ thời gian bệnh tật và căng thẳng. Các amino acid có điều
kiện bao gồm: arginine, cysteine, glutamine, tyrosine, glycine, ornithine,
proline và serine.

 Một phân loại amino acid thêm phụ thuộc vào cấu trúc chuỗi bên, và các
chuyên gia nhận ra những loại như:
• Cysteine và Methionine (amino acid chứa lưu huỳnh)
• Asparagin, Serine, Threonine, và Glutamine (amino acid trung tính)
• Acid glutamic và acid aspartic (axit); và Arginine và Lysine (cơ bản)
• Leucine, Isoleucine, Glycine, Valine và Alanine (amino acid béo)
• Phenylalanine, Tryptophan và Tyrosine (amino Acid thơm). [1]

Các protein thực phẩm bị thủy phân trong cơ thể thành các amino acids riêng
rẽ. Một vài amino acid được sử dụng để tổng hợp các protein cần thiết cho cơ thể,
một vài bị phân cắt tiếp để cung cấp năng lượng cho cơ thể và một vài amino acid
được sử dụng làm nguyên liệu đầu cho sự tổng hợp các hợp chất khác protein mà
cơ thể cần như adrenalin, thyroxin, và melanin.
2.1 Phân loại và gọi tên các amino acid
Các amino acid thường được gọi tên bằng các danh pháp thông thường.


6|Page
Ví dụ : Glycin được gọi tên như vậy là do có vị ngọt ( tiếng Hy lạp : glykos
ngọt). Valin do có năm cacbon giống acid valeric. Asparagin được tìm thấy đầu tiên
trong măng tây (asparagus). Tyrosin được phân lập từ phomat (tiếng Hy lạp tyros
= phomat).
Mỗi amino acid có tên gọi tắt bao gồm ba kí tự đầu của tên gọi amino acid
hoặc tên gọi tắt gồm một kí tự đầu, tuy nhiên, một số tên gọi một kí tự không dễ
được nhận ra từ tên của các amino acid. Các trường hợp ngoại lệ cho tên gọi ba tên
kí tự là Asn (Asparagin) và Gln (Glutamin) để phân biệt chúng khỏi các acid
carboxylic gốc, Ile (isoleucin) để tránh sự sử dụng của tên gọi Iso và Trp
( tryptophan) [4].
Các amino acid được chia thành các nhóm trung tính, base hoặc acid phụ
thuộc vào cấu trúc của mạch nhánh. Trong số 20 amino acid phổ biến, 15 amino

acid có mạch nhánh trung tính, 3 có nhóm amino base ở mạch nhánh và 2 có thêm
nhóm chức acid carboxylic ở mạch nhánh. Cả cystein ( một thiol) và tyrosin (một
phenol) mặc dù được phân loại là các amino acid trung tính có mạch nhánh nhưng
có tính acid yếu và có thể bị tách proton trong một dung dịch có tính base mạnh
Dựa trên cấu trúc của các amino acid được chia thành các nhóm :
Các amino acid có mạch nhánh béo là glycin (tên gọi tắt : Gly, G), alanin
(Ala,A), valin (Val, V), leucin có mạch nhánh isobutyl và isoleucin có mạch nhánh
sec-butyl.
R= H

Glycin(Gly)

R= CH3

Alanin (Ala)

R= CH(CH3)CH2CH2CH3

Isoleucin(Ile)

R= CH2CH(CH3)2

Leucin (Leu)

R= CH(CH3)2

Valin (Val)

2, Amino acid có mạch nhánh chứa các nhóm alcohol là serin (Ser,S) và
threonin (Thr, T). Serin là một alanin thế nhóm OH và threonin có mạch nhánh là

một nhóm thế phân nhánh. Cystein( Cys, C) là một alanin thế SH và methionin
(Met, M) có 2 nhóm thế 2- methylthioethyl.


7|Page
R= CH2OH
Serin (Ser)
R= CH2SH
Cystein (Cys)
R=CH(OH)CH3
Threonin (Thr)
R= CH2CH2SCH3
Methionin (Met)
3) Hai amino acid có chưa nhóm carboxylic là aspartat (Asp, D) và glutamat
(Glu,E). Aspartat là alanin thế nhóm carboxyl và glutamat có nhiều hơn aspartat
một nhóm methylen. Nếu nhóm carboxyl được proton hóa, chúng được gọi là các
acid aspatric và acid glutamic. Hai amino acid asparagin (Asn, N) và Glutamin
(Gln, Q) là các amid của các amino aicd có chứa nhóm carboxyl ; asparagin là
amid của aspartat và glutamin là amid của glutamat. Các mạch nhánh của
asparagin và glutamin không có tính base. Điều này là do nhóm amid không được
proton hóa được ổn định băng cộng hưởng và sự ổn đinh bị mất đi nếu nhóm này
được proton hóa.

R= CH2COO -

Acid aspartic (Asp)

R= CH2CONH2

Asparagin(Asn)Acid

R= CH2CH2COO-

Glutamic (Glu)

R= CH2CH2CONH2

Glutamin (Glu)

4) Hai nhóm amino acid có chứa nhóm nitơ base là Lysin (Lys, K) và arginin
(Arg, R). Lysin có một nhóm –amino và arginin có một nhóm guanidino. Ở pH
sinh lý, các nhóm này được proton hóa.
Arginin (Arg)

Lysin(Lys)


8|Page
5) Hai nhóm amino acid có chứa vòng benzen là phenylalanin (Phe, F) và
tyrosin (Tyr, Y). Phenylalanin là một alanin thế nhóm phenyl. Tyrosin là một
phenylalanin với nhóm thế p-hydroxy.

Phenylalanin (Phe)

Tyrosin (Tyr)

6) Prolin (Pro, P), histidin (His, H) và trytophan (Trp, W) là các amino
acid dị vòng. Prolin có nitơ được đưa vào một vòng năm cạnh – nó là amino acid
duy nhất có chứa một nhóm amin bậc hai. Histidin là alanin thế vòng imizadol.
Imizadol là một hợp chất thơm vì nó là một dạng vòng và phẳng và có ba cặp điện

tử pi được giải tỏa. Giá trị pKa của vòng imidazole là 6,0 nên vòng sẽ bị proton
hóa trong các dung dịch acid và không bị proton hóa trong các dung dịch base.

Histidin (His)

Tryptophan là một alanin thế indol. Giống như imidazole, indol là một hợp
chất thơm. Vì cặp điện tử trên nguyên tử N2 của indol cần thiết cho tính thơm của
hợp chất, indol là một base yếu (pKa của indol được proton hóa là -2,4). Do đó,


9|Page
nitơ vòng trong tryptophan không bao giờ bị proton hóa trong các điều kiện sinh lý
Tryptophan là một alanin thế indol. Giống như imidazole, indol là một hợp chất
thơm. Vì cặp điện tử trên nguyên tử N2 của indol cần thiết cho tính thơm của hợp
chất, indol là một base yếu (pKa của indol được proton hóa là -2,4). Do đó, nitơ
vòng trong tryptophan không bao giờ bị proton hóa trong các điều kiện sinh lý.

Ở pH sinh lý trong tế bào, các nhóm carboxyl của mạch nhánh của acid aspartic và
glutamic bị phân ly và tồn tại chủ yếu dưới dạng các ion carboxylat, CO2- .
Tương tự, các nitơ của mạch nhánh base của Lysin và Arginin được proton
hóa ở pH 7,3 và tồn tại chủ yếu dưới dạng amoni, - NH 3+. Tuy nhiên, histidine chứa
một vòng imidazole ở mạch nhánh không đủ tính base để bị proton hóa ở pH sinh
lý. Chỉ có nitơ liên kết đôi ở vòng tương tự pyridine trong histidine là có tính base.
Nitơ liên kết đơn của vòng tương tự pyrol không có tính base vì cặp điện tử chưa
phân chia của chúng là một phần của vòng imidazole thơm. [4].
2.2 Cấu hình của các amino acid
Cacbon α của tất cả các amino acid thiên nhiên trừ glycin là bất đối xứng. Do
đó, 19 trong tổng số 20 amino acid tồn tại dưới dạng các đồng phân đối quang. Có
thể có hai dạng đồng phân đối quang nhưng thiên nhiên chỉ sử dụng một dạng cấu
hình L để tổng hợp các protein.

Trong công thức chiếu Fisher với nhóm acid carboxylic ở trên và nhóm R ở
dưới trục thẳng đứng, nếu nhóm amino ở bên phải là một D-amino acid, nhóm


10 | P a g e
amino ở bên trái sẽ là một L-amino acid. Phần lớn các amino acid được tìm thấy
trong thiên nhiên có cấu hình L trong khi phần lớn các monosaccharide thiên nhiên
lại có cấu trúc hình D. Tất cả các L-amino acid là (S)- amino acid cysteine (R=
-CH2SH [4].
Một phân tử có cấu hình thuộc dãy L không nhất thiết phải là dạng
đồng phân quay trái (levorotatory). Ví dụ, cả Valin ( [α] 25,D = +13,9) và isoleucine
( ( [α] 25,D= +11,9 ) đều là các đồng phân quay phải (dextrorotatory).

L- Alanin
(S)-Alanin

L-Serin

(S)- Serin

L- Cystein
(R)- Cystein


11 | P a g e
Hai amino acid threonine và isoleucine có hai tâm lập thể, do đó có thể có các dạng
đồng phân lập thể dia. Các công thức chiếu Ficher của hai chất này được đưa ra
dưới đây và các dạng đồng phân lập thể dia chưa thấy xuất hiện trong các protein.

3 Các loại amino acid thiết yếu và chức năng [1].

3.3.1 Valine
Cấu tạo hóa học

Tên IUPAC: (2S) -2-Amino-3-metylbutanoic acid
Amino acid này giúp ngăn ngừa sự đổ vỡ của cơ, bởi vì nó cung cấp cho cơ
với một lượng glucose bổ sung chịu trách nhiệm cho việc sản xuất năng lượng
trong thời gian hoạt động thể chất. Valine cũng là một tiền thân trong con đường
sinh tổng hợp penicillin và được biết đến với sự ức chế vận chuyển Tryptophan qua
hàng rào máu-não.
Nói cách khác, Valine là một axit amin thiết yếu quan trọng cho hệ thống
thần kinh trơn tru và chức năng nhận thức. Valine là một trong ba axit amin chuỗi
nhánh, cùng với Leucine và Isoleucine. Amino acid này không thể được sản xuất
bởi cơ thể của bạn và phải được lấy thông qua thức ăn hoặc thông qua bổ


12 | P a g e
sung. Valine rất quan trọng đối với các chức năng cơ thể hàng ngày và để duy trì
cơ, cũng như cho việc điều chỉnh hệ thống miễn dịch. Amino acid đặc biệt này
không được xử lý bởi gan, nhưng được lấy bởi các cơ. Bạn có thể lấy nó qua đậu
thận, rau lá, thịt gia cầm và sữa.
Valine cung cấp nhiều lợi ích như cải thiện mất ngủ và căng thẳng. Bên cạnh
đó, nó cũng được chứng minh là giúp làm giảm bớt các rối loạn của cơ, và là một
suppressant ngon miệng hiệu quả. Amino acid này cũng cải thiện đáng kể sự điều
hòa của hệ thống miễn dịch, nhưng có lẽ những lợi ích lớn nhất của Valine được
các vận động viên thể thao thể thao và thể dục thể thao thể hiện, bởi vì axit amin
này rất quan trọng cho việc hồi phục mô cơ và chuyển hóa cơ, tăng sức chịu đựng
tập thể dục.
Các nhà thể hình thường sử dụng Valine cùng với Isoleucine và Leucine để
thúc đẩy sự phát triển của cơ và cung cấp cho họ năng lượng. Bên cạnh đó, amino
acid này giúp chúng phục hồi các mô bị hỏng trong quá trình hoạt động thể

chất. Các vận động viên thường biết rằng Valine rất quan trọng cho quá trình
chuyển hóa cơ và sự phát triển của mô cơ vì nó giúp duy trì lượng nitơ trong cơ
thể.
3.3.2 Leucine
Cấu tạo hóa học

Tên IUPAC: (2S) -2-Amino-4-metylpentanoic acid
Leucine là một amino acid được tìm thấy trong dạng không tinh khiết của nó
vào năm 1819, và chỉ một năm sau đó - ở dạng tinh thể của nó từ cơ và lông
cừu. Amino acid này có tên từ chữ leukos của Hy Lạp, có nghĩa là "trắng", vì lúc
đó việc tinh chế chất được nghi ngờ từ tự nhiên sang trạng thái tinh thể trắng, được
xem là đáng chú ý. Chỉ đến cuối thế kỷ 19, cấu trúc của Leucine được thành lập


13 | P a g e
bằng tổng hợp phòng thí nghiệm. Amino acid này cũng được công nhận là một
trong
ba
amino
acid
mạch
nhánh.
Leucine được coi là một amino acid thiết yếu cho quá trình tổng hợp protein
và các chức năng trao đổi chất khác - nói cách khác, nó là một amino acid thiết
yếu, giúp điều chỉnh lượng đường trong máu, thúc đẩy sự phát triển và phục hồi
các mô cơ và xương, như cũng như việc sản xuất hoocmon tăng trưởng. Amino
acid này cũng được biết đến trong việc ngăn ngừa sự phân hủy của các protein cơ
gây ra do chấn thương hoặc căng thẳng. Ngoài ra, Leucine có thể có lợi cho những
người bị chứng phenylketon niệu.
Trong khi đó, Leucine hóa ra là một công cụ tuyệt vời không chỉ cho việc

xây dựng cơ, mà còn cho sự giảm cân. Những người đã có những người xây dựng
cơ bắp khác nhau và những người đốt chất béo, và dường như đang tìm kiếm cái gì
khác để tạo cho họ một lợi thế cạnh tranh hơn, dùng thuốc bổ Leucine có thể là
một ý tưởng hay.
Bạn nên nhớ rằng Leucine là một amino acid thiết yếu, do đó cơ thể bạn
không thể sản xuất ra nó một cách tự nhiên mà chỉ có thể lấy nó từ thực phẩm, bao
gồm thực phẩm giàu protein như cá, thịt gà, thịt bò, sữa và trứng. Những người có
chế độ ăn không có protein hoặc những người ăn chay nghiêm ngặt chắc chắn sẽ
không nhận được nhiều chất Leucine chảy qua dòng máu của họ.Các nghiên cứu
đã chỉ ra rằng amino acid này hoạt động theo một cách duy nhất: không giống như
các amino acid khác, nó giúp đốt cháy chất béo mà không cần đốt cháy cơ bằng
cách tiết kiệm protein cơ và để lại chúng để giúp xây dựng và tăng cường cơ bắp
và khối lượng. Nói cách khác, nó là một bổ sung tuyệt vời cho tất cả những người
tập thể dục hoặc người ăn kiêng, những người phải tập thể dục thường xuyên trong
nỗ lực để xây dựng cơ bắp trong khi vẫn giữ chất béo ra khỏi cơ thể. Các nghiên
cứu khẳng định rằng những người đang sử dụng chế độ ăn giàu chất đạm, bao gồm
đủ chất Leucine, sẽ giảm lượng mỡ cơ thể trong khi vẫn duy trì được khối cơ.
3.3.3 Isoleucine
Ehrlich là người đầu tiên phát hiện ra Isoleucine vào năm 1904, với thành phần của
nó được thành lập ba năm sau đó thu được bằng sự xuống cấp của D-isoamylamin
và tổng hợp kết quả thông qua phản ứng Strecker với D-isovaleraldehyde.


14 | P a g e
Cấu tạo hóa học

Tên IUPAC : (2S, 3S) -2-Amino-3-metylpentanoic acid
Về cơ bản, Isoleucine được công nhận rộng rãi như là một amino acid có thể làm
tăng độ bền và giúp làm lành các mô cơ. Nó đặc biệt khuyến khích các vận động
viên chuyên nghiệp, vì chức năng chính của Isoleucine trong cơ thể là tăng cường

mức năng lượng và giúp cơ thể phục hồi từ hoạt động thể lực vất vả. Isoleucine
được coi là một amino acid thiết yếu được tìm thấy trong rất nhiều protein. Nói
cách khác, amino acid này phải được thu được qua chế độ ăn uống với số lượng
thích hợp để đáp ứng nhu cầu của cơ thể. Isoleucine thực sự là một đồng phân của
Leucine và là một trong ba amino acid chuỗi nhánh tạo nên dạng amino acid
nhánh. Trên thực tế, ba amino acid (Isoleucine, Leucine, và Valine) chiếm gần 70%
tất cả các amino acid trong protein của cơ thể. Đó là lý do tại sao giá trị của chúng
trong cơ thể người cao đến vậy.
Amino acid này có thể có ích trong các khía cạnh khác nhau. Isoleucine tham gia
vào việc tổng hợp hemoglobin, cũng như trong việc điều chỉnh lượng đường trong
máu và năng lượng. Các nghiên cứu cho thấy rằng axit amin này có độc tính rất
thấp ở mức độ dược lý lên đến 8% dung dịch tập trung ở chuột. Isoleucine cũng
giúp ngăn ngừa sự tổn thương cơ. Amino acid này được biết đến để thúc đẩy việc
sửa mô sau khi bị thương hoặc phẫu thuật. Hơn nữa, có một bằng chứng đáng kể
được báo cáo trong tài liệu rằng gia đình amino acid nhánh có các hiệu ứng đồng
hóa để tổng hợp protein cơ. Đó là lý do tại sao bổ sung với Isoleucine có thể tích
cực ảnh hưởng đến việc tăng hàm lượng protein cơ trong cơ thể con người bị mất
protein cơ. Một số tác giả đã trình bày một bằng chứng cho thấy rằng ba amino
acid được xem xét là yếu tố quan trọng để kích thích chức năng đồng hoá ở
người. Cuối cùng, Isoleucine được chuyển thành lượng đường trong máu, nghĩa là
nó có thể giúp duy trì mức đường huyết bình thường.
3.3.4 Phenylalanine


15 | P a g e
Phenylalanine được tìm thấy trong cây con của Lupinus Zuteus bởi Schulze và
Barbieri năm 1879 - trước khi nó được phát hiện trong số các sản phẩm thủy phân
của protein. Gần một thế kỷ sau, một công ty Nhật Bản đã bắt đầu sản xuất
Phenylalanine bằng cách lên men.
Cấu tạo hóa học

Tên IUPAC : (2S) -2-Amino-3-phenylpropanoic acid
Trên thực tế, Phenylalanine là tiền thân của Tyrosine, kết hợp với nó dẫn đến sự
hình thành adrenaline. Đổi lại, adrenaline được biến thành một chất hoá học được
sử dụng để sản xuất ra noradrenaline có trách nhiệm thúc đẩy sự tỉnh táo và trí nhớ,
cũng như để nâng cao tâm trạng và ngăn chặn sự thèm ăn.
Trên thực tế, Phenylalanine là một axit amin thiết yếu, cũng đóng vai trò như là
một khối xây dựng cho các protein, cho thấy, mặc dù cơ thể bạn cần acid amin này
cho sức khoẻ, nó không thể tạo ra nó một mình. Vì vậy, bạn có cách duy nhất để
đáp ứng nhu cầu của bạn trong Phenylalanine - để lấy nó từ thực phẩm.
Do noradrenaline ảnh hưởng đến tâm trạng nên nhiều dạng phenylalanine khác
nhau đã được gợi ý để điều trị các chứng bệnh như thiếu năng lượng, vấn đề về trí
nhớ, trầm cảm, nhầm lẫn, giảm tính tỉnh táo và thiếu thèm ăn, tất cả đều được coi
là do thiếu Phenylalanine.
Tuy nhiên, có một rối loạn chuyển hóa hiếm gặp - phenylketon niệu, xảy ra ở
người thiếu một enzim mà cơ thể người ta đòi hỏi để sử dụng Phenylalanine. Kết
quả là, rối loạn gây ra mức cao của axit amin này, do đó có thể dẫn đến chậm phát
triển tâm thần nghiêm trọng, không thể đảo ngược nếu không được điều trị trước
khi ba tuần tuổi. Ở nước ta, tất cả trẻ sơ sinh được kiểm tra rối loạn này trong 2-3
ngày đầu tiên của cuộc đời. Những người bị nó phải ăn một chế độ ăn uống tránh
Phenylalanine.


16 | P a g e
Theo một số nghiên cứu, axit amin này có thể giúp điều trị chứng đau kinh niên,
tăng cường ảnh hưởng của tia UVA đối với những người mắc bệnh bạch huyết,
thậm chí cả bệnh Parkinson - đã có một nghiên cứu trên động vật cho thấy
Phenylalanine có khả năng cải thiện khả năng đi lại khuyết tật, khó nói, và trầm
cảm do bệnh Parkinson gây ra. Cuối cùng, Phenylalanine được coi là hữu ích trong
điều trị trầm cảm, bởi vì axit amin này kích thích sản xuất các hóa chất não như

dopamine và norepinephrine.
3.3.5 Tryptophan
Tryptophan được Frederick Hopkins phát hiện năm 1901 như là một amino acid
thơm. Hopkins đã phân lập được axit amin này từ sự tiêu hóa của tụy - 4-8 gram từ
600 gram casein thô.
Cấu tạo hóa học

Tên IUPAC : (2S) -2-Amino-3- (1H-indol-3-YL) axit propanoic
Hôm nay Tryptophan được công nhận là khối xây dựng thiết yếu cho sinh
vật sinh học, enzyme, protein cấu trúc, serotonin, melatonin và các chất dẫn truyền
thần kinh. Serotonin có nhiều chức năng sinh lý khác nhau như cảm giác đau, mất
ngủ, nhiệt độ và huyết áp. Amino acid này đã được công nhận là một trung gian
hòa giải c mệt mỏi trung tâm.
Tryptophan có thể thu được từ nguồn thực vật hoặc động vật và được sử
dụng rộng rãi trong y học thay thế để giúp điều trị chứng mất ngủ, lo lắng, trầm
cảm, và thậm chí là PMS. Bên cạnh đó, axit amin này được dùng để hút thuốc lá và
các điều kiện khác. Nó được biết đến trên toàn thế giới để giảm PMS nhẹ, để tăng


17 | P a g e
cường thư giãn và ngủ, làm dịu thần kinh và lo lắng, và giảm sự thèm ăn
carbohydrate. Tryptophan cũng rất quan trọng cho quá trình sản xuất serotonin,
một chất hóa học trong não liên quan đến điều hòa tâm trạng. Do đó, khi bạn bị
trầm cảm, có thể có một lượng serotonin giảm xuống từ các tế bào thần kinh vào
trong não của bạn. Trong khi đó, tryptophan có thể tăng cường hiệu quả chống
trầm cảm của serotonin bằng cách tăng lượng serotonin trong máu.
Trong số các lợi ích khác của amino acid này có những sự thật mà
Tryptophan giúp điều trị chứng suy nhược mãn kinh, cũng như làm giảm các triệu
chứng của hội chứng chân không ngừng nghỉ. Ngoài ra, nó giúp kiểm soát sự hiếu
động ở trẻ em và giảm căng thẳng. Amino acid này cũng được công nhận vì tham

gia vào quá trình ngủ của cơ thể: mức Tryptophan tăng có thể giúp bạn bình
thường hóa mô hình ngủ. Các nghiên cứu cũng chỉ ra rằng những người đau đầu
nhức đầu migraine nên điều chỉnh mức Tryptophan của họ.
Tryptophan là một axit amin thiết yếu, chỉ ra rằng bạn cần nó nhưng bạn
không thể sản xuất nó cho mình. Vì vậy, amino acid này nên được thu được thông
qua các phương pháp ăn kiêng.
3.3.6 Threonine
Threonine, amino acid thiết yếu cuối cùng được xác định, được William
Cumming Rose phát hiện vào năm 1935. Axit amin này hỗ trợ hệ thống miễn dịch
của con người bằng cách giúp sản xuất kháng thể.
Cấu tạo hóa học

Tên IUPAC : (2S, 3R) -2-Amino-3-hydroxybutanoic acid
Vì Threonine được tìm thấy chủ yếu trong hệ thống thần kinh trung ương
nên rất có ích trong điều trị các loại trầm cảm khác nhau. Amino acid này tạo nên


18 | P a g e
elastin, collagen và men men, và thậm chí thúc đẩy sự trao đổi chất béo trong
gan. Cuối cùng, Threonine được biết đến trong việc hỗ trợ các đường tiêu hóa và
đường ruột hoạt động trơn tru hơn, cũng như giúp cho quá trình trao đổi chất và sự
đồng hóa.
Threonine là một amino acid thiết yếu, nghĩa là nó là thiết yếu cho sức khoẻ
của bạn, nhưng nó có thể được tổng hợp bởi cơ thể của bạn và do đó phải được lấy
từ chế độ ăn kiêng. Amino acid này hỗ trợ chức năng thần kinh trung ương, tim
mạch, gan, và hệ thống miễn dịch - chỉ cần để tên một vài. Hơn nữa, nó giúp trong
việc tổng hợp glycine và serine mà lần lượt của họ hỗ trợ sản xuất collagen, elastin,
và mô cơ. Ngoài ra, Threonine hỗ trợ xây dựng xương chắc khỏe và men răng và
tăng tốc quá trình lành vết thương sau chấn thương hoặc phẫu thuật bằng cách tăng
cường hệ miễn dịch.

Threonine hoạt động theo cách sau: nó kết hợp với acid aspartic và Methionine
để cùng nhau giúp gan tiêu hóa chất béo và acid béo. Quá trình này giúp làm giảm
sự tích tụ chất béo trong gan, điều này sẽ ảnh hưởng đến chức năng của
gan. Amino acid này cũng hữu ích trong điều trị bệnh Lou Gehrig, hay còn gọi là
chứng xơ cứng động mạch não. Các nghiên cứu khoa học cho thấy việc điều trị
bằng Threonine cũng giúp làm giảm các triệu chứng của Bệnh đa xơ cứng - một
bệnh khác ảnh hưởng đến dây thần kinh và cơ. Bên cạnh đó, Threonine được công
nhận là một chất kích thích miễn dịch thúc đẩy sự phát triển của tuyến ức tuyến
giáp.
Đối với các chất dinh dưỡng khác, chúng cũng được hấp thu tốt hơn nếu
Threonine có mặt, được sử dụng thành công như là một phần điều trị sức khoẻ tâm
thần. Mức Threonine thích hợp có thể tìm thấy trong hầu hết các loại thịt, sữa và
trứng. Người thuần chay có thể lấy nó từ mầm lúa mì, hạt, đậu và một số loại rau,
nhưng với số lượng thấp hơn.

3.3.7 Methionine
JH Muller, nhà nghiên cứu tại Đại học Columbia ở New York, đã phát hiện ra
một axit amin mới Methionine vào năm 1922. Ông đã tách ra nó, nhưng đã đưa ra
một công thức tổng hợp không đúng, chỉ được sửa bởi nhà nghiên cứu Odake từ


19 | P a g e
Nhật Bản 3 năm sau. Odake là người đã đặt tên cho amino acid 'Methionine'. Cuối cùng, trong ba năm nữa, Barger và Coyne xác định cấu trúc của
Methionine.
Cấu tạo hóa học

Tên IUPAC : (2S) -2-Amino-4-metylsulfanylbutanoic axit
Để sản xuất DL-methionine, methyl mercaptan phản ứng với acrolein để tạo
ra một chất trung gian methyl mercaptan-propiondehyde (MMP). MMP sau đó
được phản ứng thêm với hydrogen cyanide để sản xuất methionine.

Nói một cách ngắn gọn, Methionine là một amino axit có chứa lưu huỳnh,
hoạt động như một chất trung gian trong quá trình tổng hợp các phospholipid khác
nhau. Điều quan trọng là chuyển hóa đơn carbon và giúp giải độc trong gan. Trong
khi đó, chuyển đổi không đúng Methionine có thể dẫn đến xơ vữa động mạch. Nói
cách khác, nó là một trong những amino acid thiết yếu cần thiết cho sức khoẻ của
bạn, nhưng vấn đề là nó không thể được sản xuất trong cơ thể, và kết quả là bạn
cần phải cung cấp cho nó thông qua chế độ ăn uống của bạn.
Methionine thực sự là nguồn cung cấp lưu huỳnh và một vài hợp chất khác
mà cơ thể chúng ta cần cho sự trao đổi chất và tăng trưởng bình thường. Như bạn
biết, lưu huỳnh là một yếu tố quan trọng và rất quan trọng đối với cuộc sống của
chúng ta. Nếu bạn thiếu lượng lưu huỳnh thích hợp, cơ thể bạn sẽ không thể sản
xuất và sử dụng một số chất dinh dưỡng chống oxy hoá. Do đó, Methionine là một
hợp chất dinh dưỡng rất có giá trị cung cấp nhiều lợi ích cho cơ thể bạn. Ví dụ, bác
sĩ châu Âu đang sử dụng nó để điều trị các bệnh như trầm cảm, viêm, bệnh gan, và
một số đau cơ. Amino acid này đặc biệt có lợi cho những người bị chứng nghiện
estrogen, tức là lượng estrogen trong cơ thể quá cao so với progesterone.
Thông thường, hầu hết mọi người không cần phải bổ sung Methionine khi
có sức khoẻ tốt. Đương nhiên, bạn có thể nhận được một số axit amin này từ thực


20 | P a g e
phẩm như thịt, cá, và các sản phẩm từ sữa. Đối với người ăn chay và những người
tuân thủ chế độ ăn ít protein, họ có thể lấy nó từ ngũ cốc nguyên hạt.

3.3.8 Tyrosine
Tyrosine đến từ tiếng Hy Lạp 'tyros', có nghĩa là 'pho mát'. Nhà hóa học
người Đức Justus von Liebig phát hiện thấy axit amin này vào năm 1846. Hai năm
sau, Warren de la Rue đã thu được Tyrosine trong một cuộc điều tra về thành phần
của con côn trùng. Cuối cùng, Emil Erlenmeyer và Lipp lần đầu tiên thực hiện tổng
hợp amino acid này bằng cách điều trị p-aminophenylalanine với axit nitrous. Các

đồng phân quang học của Tyrosine tổng hợp sau đó được tách ra bởi Emil Fischer
bằng cách kết tinh các muối brucine hoặc cinchonine của benzoyltyrosine.

Cấu tạo hóa học

Tên IUPAC : (2S) -2-Amino-3- (4-hydroxyphenyl) axit propanoic

Nói chung, Tyrosine đại diện cho một chất liệu ban đầu cho các chất dẫn
truyền thần kinh. Amino acid này cũng tăng nồng độ các chất dẫn truyền thần kinh
trong huyết tương, đặc biệt là dopamine và noradrenalin, cũng như tham gia vào
việc tổng hợp enkephalins có tác dụng giảm đau trong cơ thể. Các hợp chất nói
trên là rất quan trọng trong điều kiện sức khoẻ của não, vì chúng chịu trách nhiệm
truyền xung thần kinh và ngăn ngừa những điều kiện như trầm cảm. Bên cạnh đó,
dopamine cũng cần thiết cho chức năng tâm thần và tâm trạng, và do đó được sử
dụng rộng rãi để điều trị chứng trầm cảm nhẹ và thậm chí kích thích tình dục. Theo
nhiều nghiên cứu đã được thực hiện trên khắp thế giới, axit amin này đã chứng


21 | P a g e
minh được hiệu quả trong việc làm giảm căng thẳng, lo lắng và giữ cho bệnh nhân
thông thường cảnh giác hơn.
Tyrosine được biết đến trên toàn thế giới để hỗ trợ và hỗ trợ các chất dẫn
truyền thần kinh trong não. Điều đặc biệt quan trọng đối với những người gặp căng
thẳng, già đi hoặc mệt mỏi, bởi vì ở những người này, sự sẵn có của Tyrosine đã
cạn kiệt. amino acid này, nếu thu được đầy đủ, giúp giảm căng thẳng, cải thiện sự
tỉnh táo và tâm trạng, và thậm chí hoạt động như một chất ức chế sự thèm ăn.
Tyrosine được thừa nhận là cần thiết cho việc sản xuất một số hormone quan
trọng như thyroxin, đóng vai trò quan trọng trong việc điều hòa sự trao đổi chất,
sức khoẻ tinh thần, sức khoẻ của da và tốc độ tăng trưởng của con người. Bên cạnh
đó, nó được biết đến với việc làm giảm hàm lượng chất béo trong cơ thể, giúp tạo

ra làn da và sắc tố tóc và ảnh hưởng tích cực đến tuyến giáp, tuyến yên và tuyến
thượng thận.

3.3.9 Arginine
Arginine được phát hiện bởi Ernst Schulze, một nhà hóa học người Thụy
Sĩ, người đầu tiên cô lập nó từ chiết xuất từ cây lupin hồi năm 1886. Sau đó, vào
năm 1895, amino acid này được công nhận là một thành phần của casein và dường
như được phân phối rộng rãi trong nhiều loại thực phẩm và thức ăn khác nhau .

Cấu tạo hóa học

Tên IUPAC : (2S) -2-Amino-5- (diaminomethylideneamino) acid pentanoic


22 | P a g e

Bạn có thể hưởng lợi từ Arginine theo những cách khác nhau. Ví dụ, nó
đóng một vai trò quan trọng trong việc phân chia tế bào và trong chức năng miễn
dịch. Ngoài ra, nó còn giúp chữa lành các vết thương, giải phóng hormon, và loại
bỏ ammonia khỏi cơ thể. Amino acid này được chứng minh là một tiền chất của
oxit nitric, như bạn biết, gây ra sự thư giãn mạch máu. Vì vậy, thông qua các oxit
nitric (NO) nó trở thành một trung gian trong các hệ thống sinh học khác
nhau. Ngoài ra, Arginine là một chất trung gian trong chu kỳ urê, được cắt thành
ornithine và urê.
Arginine có thể hữu ích trong nhiều điều kiện cơ thể, bao gồm cảm lạnh, huyết áp
cao, đau nửa đầu, suy tim sung huyết, và thậm chí rối loạn chức năng cương
dương, vô sinh và rối loạn chức năng tình dục ở phụ nữ. Nhiều người sử dụng
Arginine để tăng cường hệ thống miễn dịch và để cải thiện hiệu suất thể thao –
amino acid này được biết đến để giúp đỡ trong thể hình. Những người khác sử
dụng nó để phục hồi nhanh hơn sau khi phẫu thuật.

Nghiên cứu đã được thực hiện để chứng minh rằng Arginine có hiệu quả để
quản lý viêm viêm bàng quang. Amino acid này còn được biết đến là có hiệu quả
trong việc làm giảm đau và yếu cơ, cả hai điều kiện gây ra bởi các động mạch bị
tắc nghẽn (rối loạn liên tục). Bên cạnh đó, Arginine có thể cải thiện chức năng thận
ở những bệnh nhân cấy ghép thận dùng cyclosporine. Cuối cùng, dùng thêm một
lượng Arginine kết hợp với acid ribonucleic và acid eicosapentaenoic sẽ giúp giảm
thời gian hồi phục và bảo vệ bạn chống lại nhiễm trùng. Đó là lý do tại sao amino
acid này được biết đến trong việc thúc đẩy vết thương lành lại sau phẫu thuật.
Một số nghiên cứu độc lập cho thấy rằng lượng thực phẩm chứa Arginine
ngày càng tăng có thể giúp giảm các triệu chứng đau thắt ngực và cải thiện hoạt
động của mạch máu ở những người bệnh. Trong khi đó, NIH chỉ ra rằng quy mô
vẫn chưa được phát triển để đánh giá hiệu quả của Arginine trong việc làm giảm
chứng buồn ngủ, đau nửa đầu, chứng mất trí và huyết áp cao, cũng như sự vô sinh
của nam giới.

4 Các tính chất acid-base của các amino acid


23 | P a g e
Các amino acid vừa có tính base vừa có tính acid nên có thể tạo muối
với các acid vô cơ và kiềm. Mỗi amino acid có một nhóm carboxyl và một nhóm
amino mỗi nhóm có thể ở dạng acid hoặc base phụ thuộc vào pH của dung dịch
trong đó amino acid được hòa tan. Các tính chất của amino acid do đó phụ thuộc
vào pH.
Ở trạng thái rắn và trong dung dịch với pH trung tính, các amino acid tồn
tại chủ yếu là các ion lưỡng cực (một zwitterion do tiếng Hy Lạp zwitter có nghĩa
là lai) do phản ứng acid base nội phân tử. Một ion lưỡng cực là một hợp chất có
một điện tích âm trên một nguyên tử và một điện tích dương trên một nguyên tử
không liền kề. Ở dạng ion lưỡng cực, nhóm carboxyl bị phân ly và nhóm amino bị
proton hóa. Trạng thái ion hóa của các nhóm này phụ thuộc vào pH của môi

trường. Trong môi trường acid (pH=1) nhóm carboxyl không bị ion hóa còn nhóm
ami bị proton hóa.Trong môi trường kiềm (pH=11) nhóm carboxyl bị ion hóa còn
nhóm amino khôn bị ion hóa.

Các nhóm carboxyl (-COOH) của amino acid có giá trị pKa khoảng 2 –
2,5 và các nhóm amino được proton hóa (-NH 3+) có giá trị pKa gần 9 – 10. Cả hai
nhóm do đó, sẽ ở dạng acid trong dung dịch rất acid (pH ~ 0). Ở pH trung tính 7 (ở
giá trị pH sinh lý, pH = 7,3), pH của dung dịch lớn hơn pKa của nhóm carboxyl,
nhưng nhỏ hơn pKa của nhóm amino được proton hóa. Nhóm cacboxyl do đó sẽ ở
dạng base (-COO-) và nhóm amino sẽ ở dạng acid (-NH3+). Như vậy, trong dung
dịch ở pH trung tính amino acid tồn tại chủ yếu ở dạng ion lưỡng cực (chỉ khoảng


24 | P a g e
1% ở dạng trung hòa). Trong một dung dịch base mạnh (pH ~ 11), cả hai nhóm sẽ
ở dạng base.
Một amino acid không thể tồn tại ở dạng một hợp chất không tích điện,
bất kể pH nào của dung dịch. Để có thể không tích điện, một amino acid cần phải
mất proton từ một nhóm NH3+ với một pKa khoảng 9 trước khi mất proton từ một
nhóm –COOH với một pKa khoảng 2. Điều này rõ ràng là khong thể xảy ra: một
acid yếu (base liên hợp mạnh) không thể có tính acid hơn một acid mạnh do nếu có
một acid mạnh và một base mạnh thì một muối sẽ được tạo thành [4].
Trạng thái ion hóa của một amino acid thay đổi theo pH phụ thuộc vào
cấu trúc của mạch nhánh.

dạng cation
dạng acid

ion lưỡng cực

dạng anion
dạng base

Một vài amino acid có mạch nhánh với các hydro được ion hóa. Mạch nhánh
imidazol được proton hóa của histidin, ví dụ, có một pKa 6,04. Do đó, histidin có
thể tồn tại ở bốn dạng khác nhau và dạng nào chiếm ưu thế phụ thuộc pH của dung
dịch. Với protein, tính chất này là quan trọng do các nhóm α-amino acid và αcarboxyl của phần lớn các amio acid trong một peptid hoặc protein tham gia vào
liên kết các gốc amino acid lại với nhau. Các acid aspartic và glutamic có một
nhóm acid carboxylic ở mạch nhánh. Khi các amio acid được đưa vào protein, giá
trị pKa của nhóm acid carboxylic ở trong khoảng 3,5 - 4,5. Giá trị chính xác phụ
thuộc vào vị trí của amino acid trong protein. Ở pH trung tính các gốc này mang
một điện tích âm. Mạch nhánh thiol của amino acid cystein có tính acid yếu (pKa ~
9) và thiol trong protein thường khong tích điện. Trong một vài enzym, một thiol
cụ thể có thể ở trong một môi trường thuận lợi cho sự ion hóa biến nó thành một
nucleophile mạnh. Các mạch nhánh base của lysin, arginin và histidin trong các


25 | P a g e
protein có giá trị pKa tương ứng trong khoảng 9,5 – 10,5, 12 – 13 và 6 – 7. Do đó
trong dung dịch trung tính, các gốc lysin và arginin sẽ bị tích điện. Arginin là một
base tương đối mạnh vì sự ổn định cộng hưởng của các mạnh nhánh guanidini
được proton hóa và thực tế cấu trúc của amino acid này thường được biểu diễn ở
dạng tích điện [4].

Điểm đẳng điện: Điểm đẳng điện của một amino acid là pH mà ở đó amino
acid không có điện tích.

Khi đặt amino acid trong điện trường, tùy thuộc vào pH môi trường mà nó
có thể di chuyển về phía cathode hoặc anode. Ở một pH nào đó amio acid không di
chuyển trong điện trường có nghĩa là tổng điện tích trong phân tử của nó bằng

không, pH này được gọi là điểm đẳng điện hoặc pH đẳng điện của amino acid (ký
hiệu là pI). Các giá trị pI phụ thuộc vào cấu trúc amino acid. Mười lăm amino acid
với mạch nhánh trung tính có điểm đẳng điện gần với trung tính, pH từ 5,0 đến 6,5.
Hai amino acid có mạch nhánh acid có các điểm đẳng điện ở pH thấp hơn để ngăn
sự tách proton của nhóm –CO2H mạch nhánh và các amino acid có mạch nhánh
base có các điểm đẳng điện ở pH cao hơn để ngăn sự proton hóa của nhóm amino
acid mạch nhánh.
Một amino acid sẽ dược tích điện dương nếu pH của dung dịch nhỏ hơn pI
của amino acid (dung dịch acid) và sẽ tích điện âm nếu pH của dung dịch lớn hơn
pI của amino acid (dung dịch base). Ở giá trị pH này, lượng điện tích dương trên
amino acid cân bằng chính xác với lượng điện tích âm. Nồng độ của các ion lưỡng
cực ở giá trị cực đại và các nồng độ của các cation và anion là tương đương. Khi
pH < pKa nhóm ion hóa sẽ tồn tại chủ yếu ở dạng acid liên hợp và khi pH > pKa
nhóm ion hóa sẽ tồn tại chủ yếu ở dạng base liên hợp.
pI của một amino acid không có mạch nhánh có thể bị ion hóa như alanin
( các amino acid có mạch nhánh trung tính) là điểm giữa của hai giá trị pKa . Đó là