tìm hiểu về enzyme cố định

4/2/2019

Enzyme cố định

Vì sao sản xuất enzyme cố định (không tan)
• Enzyme hòa tan dễ bị mất hoạt tính ở điều kiện pH, nhiệt độ,
dung môi không phù hợp.
• Chi phí sản xuất enzyme hòa tan cao, nhiều công đoạn.
• Không thể thu hồi enzyme hòa tan sau phản ứng xúc tác.

Enzyme cố đinh

2

1


4/2/2019

Định nghĩa
• Enzyme cố định (hay enzyme không tan) là enzyme được định
vị vật lý vào một vài vùng xác định trên chất mang mà vẫn giữ
được hoạt tính và có thể sử dụng lặp lại nhiều lần.
• Hoặc có thể nói “enzyme cố định là enzyme có sự tham gia
hoạt động trong một không gian bị giới hạn”. Sự giới hạn hoạt
động vốn linh hoạt của enzyme bằng cách gắn nó vào một pha
cách ly tách rời khỏi pha lỏng tự do và ở đó nó vẫn có khả năng
tiếp xúc được với các phần tử cơ chất, effector hay inhibitor
(chất ức chế). Pha gắn enzyme thường không tan trong nước
nhưng cũng có thể là các polyme ưa nước.

Enzyme cố đinh

3

Ưu điểm của enzyme cố định (không tan)
 Sử dụng lặp lại nhiều lần  giảm giá thành
Chế phẩm bền hơn trong các điều kiện pH, nhiệt độ, áp xuất thẩm
thấu tối ưu, tốc độ phản ứng lớn.
 Sản phẩm phản ứng không lẫn lộn với enzyme không gây ảnh
hưởng xấu đến màu sắc và mùi vị của sản phẩm.
Dễ tổ chức sản xuất ở mức độ tự động hoá cao.
Có thể làm ngừng nhanh chóng phản ứng khi cần thiết bằng cách
tách enzyme ra khỏi cơ chất.
Chế tạo enzyme tương đối dễ, đầu tư xây dựng và sản xuất tương
đối ít.
Có thể dễ dàng tổ chức sản xuất các sản phẩm lên men bằng
enzyme ngoại bào như: rượu etylic, axit hữu cơ, axit amin, vitamin.

Enzyme cố đinh

4

2


4/2/2019

Nhược điểm của enzyme cố định (không tan)
Sự chuyển khối bị hạn chế.
Có thể mất hoạt tính sau khi cố định.

Không có hiệu quả cao đối với cơ chất rắn.
Mất tính thích nghi hình thể.

Enzyme cố đinh

5

Ứng dụng của enzyme cố định (không tan)
• Tổng hợp các hợp chất và năng lượng bằng sự chuyển đổi sinh học

• Xử lý chọn lọc các chất ô nhiễm để giảm thiểu ô nhiễm môi trường.
• Phân tích liên tục các hợp chất khác nhau với tính đặc thù và chọn
lọc cao.
• Ứng dụng trong y dược như là tạo ra các loại thuốc mới hay các bộ
phận, cơ quan nhân tạo.
Enzyme cố đinh

6

3


4/2/2019

Lịch sử
1916: Nelson và Griffin - enyme invertase từ nấm men bị hấp phụ trên
than hoạt tính có khả năng xúc tác sự thủy phân đường.
1953: Grubhofer và Schleith - cố định nhiều loại enzyme
(carboxypeptidase, disastase, pepsin và ribonuclease) lên nhựa

diazotized polyaminostyrene bằng liên kết cộng hóa trị.
1956: Mitz - liên kết ion của calalase trên chất mang DEAE-cellulose
vào năm 1956.
1964: Bernfeld và Wan - bao gói trypsin, papain với glutaraldehyde.
1971: Gregoriadis - cố định enzyme amyloglucosidase trong liposome
ứng dụng trong liệu pháp trị bệnh.
Enzyme cố đinh

7

Lịch sử
• Năm 1969, Chibata và các cộng sự của công ty Tanabe
Seiyaky, Nhật Bản đã lần đầu tiên thành công trong việc ứng
dụng enzyme cố định ở quy mô công nghiệp.
• Enzyme aminoacylase (E.C. 3.5.1.14) được cố định trên DEAESephadex bằng liên kết ion và sử dụng để thủy phân N-acyl-D-amino
acid để thu L-amino acid và N-acyl-D-amino acid.
• Ứng dụng cố định tế bào vi khuẩn khác cũng được thực hiện bởi
Chibata và cộng sự năm 1973 hướng đến tổng hợp L-aspartate từ
ammonium fumarate bằng cách cố định tế bào vi khuẩn E. coli có hoạt
tính aspartase cao trong gel polyacrylamide.

Enzyme cố đinh

8

4


4/2/2019

Sự lựa chọn chất mang
• Các nhóm chức năng đồng nhất
• Tính chất vật lý (đường kính, độ uốn dẻo, độ bền cơ, độ nén…)
• Tính ái nước hay kỵ nước của chất mang
• Hình dạng và kích cỡ
• Gồm hai loại: vô cơ và hữu cơ

Enzyme cố đinh

9

Chất mang vô cơ
• thường hay được sử dụng do đặc tính cơ học, độ bền nhiệt và
khả năng kháng vi sinh cũng như dung môi hữu cơ tốt.
• Silica gel (Promaxon):
• bề mặt gắn và kích thước lỗ xác định, nhưng giá thành cao và độ bền kém trong
điều kiện kiềm
• trơ về mặt hóa học, nên cần được hoạt hóa và biến đổi bởi các hóa chất khác

• Organopolysiloxanes cấu tạo nên hợp chất vô cơ tổng hợp mang các
nhóm chức năng hữu cơ, có sẵn trên thị trường (Deoxan, Degussa
AG)
• tính kháng với các biến đổi hóa học và có sức chứa enzyme lớn
• nhóm chức năng vô cơ cho phép liên kết cộng hóa trị với glutadialdehyde
Enzyme cố đinh

10

5

4/2/2019

Chất mang hữu cơ

• Chất mang hữu cơ tự nhiên:
• rẻ tiền, sẵn có.
• Carbohydrate (alginate, carrageenan, chitin hay chitosan) được quan
tâm đặc biệt vì an toàn sinh học và có tính ái nước cao.

• Chất mang hữu cơ tổng hợp:
• đa dạng cao về đặc điểm lý hóa
• thích nghi tốt với các điều kiện trong quy trình sản xuất liên quan đến
enzyme.
• trơ với sự tấn công của vsv, và có sẵn ở thị trường ở dạng hạt hấp thụ
tinh khiết

Enzyme cố đinh

11

Chất mang hữu cơ tự nhiên
• Agarose:
• Tính xốp của agarose cao làm gia tăng lượng enzyme gắn
• có đặc tính ái nước, dễ dàng biến đổi, không có nhóm tích điện và có
sẵn ở thị trường thương mại.
• Nhược điểm của agarose là giá thành cao.
• Sepharose là tên thương mại của agarose ứng dụng trong sự cố định
bằng liên kết cộng hóa trị

• Cellulose:
• rẻ tiền và có sẵn trên thị trường
• năng lực cố định enzyme của cellulose thấp hơn agarose
• Nhược điểm: không phù hợp với những ứng dụng áp lực cao, và
cellulose có thể bị phân hủy bởi cellulase từ vi sinh vật.
Enzyme cố đinh

12

6


4/2/2019

Chất mang hữu cơ tổng hợp
• Polystyren:
• Sự gắn chủ yếu do lực hấp thụ
• Quá trình gắn tính ái nước của chất mang thường làm biến đổi cục bộ
enzyme, vì vậy hoạt độ enzyme bị giảm.

• Polymer acrylic như là Eupergit C (Rohm, Darmstadt, Đức)

Enzyme cố đinh

13

Eupergit C
• độ bền hóa học và cơ học cao
• tạo ra liên kết cộng hóa trị vơi nhóm amino của enzyme thông qua
nhóm oxirane của nó

Enzyme cố đinh

14

7


4/2/2019

Nhóm chức năng của enzyme
• Phản ứng hóa học của enzyme chủ yếu xảy ra do các nhóm
chức thuộc các gốc amino acid trong phân tử enzyme.
• nhóm alkyl: trơ về mặt phản ứng hóa học
• nhóm aliphatic hydroxyl của gốc serine và threonine: dẫn xuất của
nước, có phản ứng yếu trong sự đông đảo của các phân tử nước ở
môi trường xung quanh.
• Chín nhóm bên góp phần quan trọng trong các phản ứng hóa học của
enzyme với các phân tử khác:
Guanidinyl (arginine), γ-carboxyl (glutamic acid), β-carboxyl (aspartic acid),
sulfhyfryl (cysteine), imidazolyl (histidine), ε- amino (lysine), thioether (methionine),
indolyl (tryptophan) và phenolic hydroxyl (tyrosine).

Enzyme cố đinh

15

Enzyme cố đinh

16

Nhóm alkyl

8


4/2/2019

Nhóm aliphatic hydroxyl

Enzyme cố đinh

Guanidinyl

sulfhyfryl

17

β-carboxyl

γ-carboxyl

imidazolyl

ε- amino

Enzyme cố đinh

18

9


4/2/2019

thioether

phenolic hydroxyl

indolyl

Enzyme cố đinh

19

Nhóm chức năng của enzyme
• Bản chất của phản ứng enzyme là phản ứng ái nhân:
Nhóm sulfhydryl của cysteine là nhóm ái nhân mạnh nhất (đặc biệt khi
nó ở dạng thiolate, RS-).
Nitrogen của nhóm amino (yếu hơn sulfhydryl): số lượng nhiều trong
phân tử enzymemục tiêu quan trọng trong các phản ứng.

• Các nhóm phản ứng khác có thể được biến đổi bằng các phản
ứng hóa học đặc biệt để sử dụng cho mục đích cố định
enzyme. Chẳng hạn, sự chuyển đổi carboxylic acid thành
amine để thu nhận nhóm phản ứng ái nhân và tích điện bề mặt.

Enzyme cố đinh

20

10


4/2/2019

Phương pháp tổng hợp chế phẩm enzyme cố định
Về nguyên tắc có 4 phương pháp:
- Hấp thụ vật lý lên các chất mang có chứa hoặc không chứa
điện tích.
- Gắn enzyme vào các chất mang không hòa tan hoặc gắn các
phân tử enzyme với nhau bằng liên kết đồng hóa trị tạo đại phân
tử enzyme không hòa tan.
- “Gói” enzyme trong khuôn gel.
- Cố định enzyme trên bề mặt tế bào vi sinh vật (vi khuẩn, nấm
men)

Enzyme cố đinh

21

Phương pháp hấp phụ vật lý và liên kết ion
• Nguyên tắc: Các enzyme có thể gắn lên chất mang bằng tương tác
vật lý (liên kết hydro, tương tác kỵ nước, lực Van der Waal) hay
bằng các liên kết ion nếu chúng mang điện tích (phương pháp ion
bền hơn phương pháp hấp phụ vật lý).
• Mô hình cố định enyme đầu tiên (Nelson và Griffin, 1916): invertase từ
nấm men trên than hoạt tính có khả năng xúc tác sự thủy phân
đường (sucrose).
• Năm 1956, Mitz đã sử dụng liên kết ion để cố định thành công

catalase trên chất mang cellulose.

Enzyme cố đinh

22

11


4/2/2019

Phương pháp hấp phụ vật lý và liên kết ion
• Ưu điểm:
• không làm biến đổi cấu trúc trung tâm hoạt động của E.
• Đơn giản, dễ thực hiện
• Chất mang có thể được tái sử dụng

• Nhược điểm: tương tác yếu, và bị tác động bởi các điều kiện
môi trường (nhiệt độ, nồng độ)

Enzyme cố đinh

23

Phương pháp hấp phụ vật lý và liên kết ion
• Ưu điểm:
• không làm biến đổi cấu trúc trung tâm hoạt động của E.
• Đơn giản, dễ thực hiện
• Chất mang có thể được tái sử dụng

• Nhược điểm: tương tác yếu, và bị tác động bởi các điều kiện
môi trường (nhiệt độ, nồng độ)

Enzyme cố đinh

24

12


4/2/2019

Chất mang thường sử dụng để cố định enzyme bằng hấp
phụ hay liên kết ion:
- Chất mang hữu cơ: than hoạt tính, cellulose, tinh bột, dextran,
collagen, CMC.
- Chất mang vô cơ: silic, thủy tinh xốp, oxit của kim loại.
- Chất mang trao đổi ion: DEAE – sephadex, CM – sephadex.
- Polyme tổng hợp: polyacrylamit, nilon.

Enzyme cố đinh

25

Phương pháp
Cho chất mang và enzyme tiếp xúc với nhau (khuấy trộn), sau đó
rửa để loại các phân tử bị gắn yếu lên chất mang.

Enzyme cố đinh

26

13


4/2/2019

Các yếu tố ảnh hưởng đến lượng enzyme cố định và độ
bền của liên kết cố định
- Nồng độ của enzyme: lượng enzyme cố định lên chất mang
thường tỷ lệ thuận với nồng độ của nó trong một giới hạn nhất
định.
- pH: pH môi trường phụ thuộc vào số lượng và bản chất của các
nhóm tính điện ở chất mang và enzyme. Sự thay đổi pH thường
ảnh hưởng lớn đến lượng enzyme cố định bằng liên kết ion.
Đồng thời sự thay đổi đột ngột của pH có thể gây ra sự nhả hấp
phụ của enzyme.

Enzyme cố đinh

27

Các yếu tố ảnh hưởng đến lượng enzyme cố định và độ
bền của liên kết cố định
- Nhiệt độ: nhiệt độ tăng làm duỗi chuỗi mạch enzyme nên làm
tăng liên kết protein chất mang nhưng dễ làm mất hoạt tính của
enzyme.
- Khối lượng phân tử và bản chất của chất mang: enzyme có
khối lượng phân tử càng nhỏ thì khả năng hấp phụ càng lớn.
Những chất mang chứa thêm nhiều nhóm háo nước hấp phụ tốt

hơn và bền hơn.

Enzyme cố đinh

28

14


4/2/2019

Phương pháp gắn enzyme bằng liên kết đồng hóa trị
Nguyên tắc:
Các gốc amino acid nằm ngoài trung tâm hoạt động hay vị trí gắn cơ
chất của enzyme thường được lựa chọn để cố định lên chất mang
thông qua liên kết cộng hóa trị với chất mang.
Đó thường là các nhóm: amino của lysine, mercapto của cysteine, beta-carboxyl
của tyrosine, gamma-carboxyl của glutamic acid, phenolic hydroxyl của tyrosine,
hay hydroxyl của serine và threonine.

Trong số đó, các nhóm hydroxyl, carboxyl và amino thường được sử
dụng trong quá trình cố định enzyme vì nó chiếm phần lớn trong phân
tử enzyme.
Enzyme cố đinh

29

Ưu và nhược điểm của phương pháp cố định enzyme
bằng liên kết cộng hóa trị
Ưu điểm:

Liên kết chặt, khó bị tách ra khỏi chất mang trong suốt quá
trình sử dụng.
Enzyme cố định dễ dàng tiếp xúc với cơ chất bởi vì enzyme
được gắn trên bề mặt của chất mang.
Tính bền nhiệt tăng do liên kết bền giữa enzyme và chất mang.

Enzyme cố đinh

30

15


4/2/2019

Ưu và nhược điểm của phương pháp cố định enzyme
bằng liên kết cộng hóa trị
Nhược điểm:
Cấu trúc hoạt tính của enzyme dễ bị phá hủy do sự biến đổi cục bộ
Tương tác bền giữa enzyme và chất mang có thể cản trở sự chuyển
động tự do của enzyme, làm cho hoạt động của enzyme bị giảm
Điều kiện tối ưu cho sự cố định khó được xác định
Không phù hợp cho sự cố định các loại tế bào
Chất mang không thể tái sử dụng được. Vì vậy phương pháp này
phù hợp cho các loại enzyme đắt tiền cần cải thiện độ bền bằng liên
kết cộng hóa trị.
Enzyme cố đinh

31

Phương pháp
- Gắn enzyme lên chất mang bằng liên kết đồng hóa trị.

- Gắn enzyme với nhau bằng liên kết đồng hóa trị.

Enzyme cố đinh

32

16


4/2/2019

Gắn enzyme lên chất mang bằng liên kết đồng hóa trị
• Ưu điểm: Tạo độ bền cao tránh được sự thất thoát E trong
quá trình phản ứngthích hợp cho các reactor liên tục.
• Nhược điểm:
• Lượng enzyme cố định thường thấp hơn so với phương pháp khác
• Hoạt tính của enzyme có thể giảm do biến đổi cấu trúc hình thể của
enzyme trong quá trình cố định và do sự tiếp xúc hạn chế giữa cơ chất
và trung tâm hoạt động của enzyme

Enzyme cố đinh

33

Điều kiện của chất mang và enzyme
• Chất mang:
 cần có độ hòa tan thấp và bền vững đối với các tác động lý học, hóa

học, sinh học;
không gây kìm hãm enzyme; không hấp phụ phi chọn lọc đối với các
protein khác;
chất mang có bản chất háo nước, vì chất mang kỵ nước có thể ức chế
enzyme vừa được liên kết;
chất mang tốt nhất là mang điện tích trái dấu với enzyme.
thường là polypeptide, carboxylmetylcellulose (CMC), silicagel,
polyacrylamide.

Enzyme cố đinh

34

17


4/2/2019

Điều kiện của chất mang và enzyme
• Enzyme:
Các nhóm chức của enzyme có khả năng tạo liên kết đồng hóa
trị với chất mang: nhóm -COOH (axit aspartic, axit glutamic), ε –
NH2 (lysin), -SH (cystein), -OH (serin), nhân indol (trytophan),
imidazol (histidin).

Enzyme cố đinh

35

Phương pháp

Qua hai giai đoạn chính
- Hoạt hóa chất mang trước khi gắn enzyme
- Gắn enzyme vào chất mang đã được hoạt hóa.
Một số phương pháp dùng để hoạt hóa chất mang như dùng
cyanogen bromide, diazot hóa (diazotation), azide acid, các chất
ngưng tụ (condensing reagent).

Enzyme cố đinh

36

18


4/2/2019

Phương pháp Cyanogen Bromide (CNBr)
• Nghiên cứu bởi Axen và cộng sự
• Sự kích hoạt chất mang có nhóm
hydroxyl (-OH) (1) như
polysaccharides, hạt thủy tinh,
hay gốm, sứ với cyanogen
bromide (BrCN) (2) các dẫn
xuất imidocarbonate hoạt tính (3).
• (3) phản ứng với E tạo ra các dẫn
xuất N-substituted isourea (4),
imidocarbonate (5), carbamate
(6)

Enzyme cố đinh

37

Phương pháp acid azide

• carboxylmethyl cellulose (CMC) (7) được chuyển đổi thành
methyl ester (8) và sau đó thành hydrazide (9) với hydrazine.
Hydrazide phản ứng với acid nitric để hình thành dẫn xuất
azide (10) - hợp chất này sau đó sẽ phản ứng với enzyme tại
nhiệt độ thấp để tạo ra enzyme cố định (11).
Enzyme cố đinh

38

19


4/2/2019

Phương pháp diazot hóa
• Các chất mang có nhóm
amino thơm (12) được diazot
hóa với acid nitric để hình
thành dẫn xuất (13) có thể
phản ứng với enzyme.
• Loại chất mang điển hình cho
phương pháp này là 4aminobenzyl cellulose và
polyaminostyrene.
Enzyme cố đinh

39

Phương pháp gắn các enzyme với nhau bằng liên kết
đồng hóa trị
• Nguyên tắc: liên kết chéo đồng hóa trị các phân tử enzyme lại
với nhau, tạo thành cấu trúc đại phân tử không tan nhờ các tác
nhân lưỡng cực hoặc đa chức mà không cần đến chất mang.
• Tác nhân gắn kết thường là: glutaraldehyt với tỷ lệ tác nhân
enzyme khoảng 1 – 10%.

Enzyme cố đinh

40

20


4/2/2019

Phương pháp gắn các enzyme với nhau bằng liên kết
đồng hóa trị
Ngoài glutaraldehyde (tác nhân tạo liên kết ngang phổ biến nhất)
nhiều hợp chất khác như toluene diisocyanate, hay
hexamethylene diisocyanate (21) cũng được sử dụng.

Enzyme cố đinh

41

Gói enzyme trong gel (entrapment)

• Nguyên tắc: Phân tử enzyme được giữ trong mạng lưới không
gian của một polyme không tan trong nước.
• Để chuẩn bị chế phẩm theo phương pháp này, có thể thực hiện
các cách sau:
Kiểu mắt lưới (lattice): enzyme được gói trong mạng lưới được làm từ
polysaccharides, protein hay các polymer tổng hợp.
Kiểu bao vi thể (microcapsule): enzyme được gói trong các bao vi thể
được làm từ polymer bán thấm tổng hợp
Kiểu liposome: enzyme được gói trong màng lỏng được làm từ
phospholipids
Kiểu sợi rỗng (hollow-fiber) enzyme được tách ra khỏi môi trường nhờ
các sợi rỗng
Enzyme cố đinh

42

21


4/2/2019

Ưu, nhược điểm của phương pháp gói enzyme trong
khuôn gel
Ưu điểm:
- Không đòi hỏi các nhóm phản ứng của protein nên thích hợp
với nhiều enzyme.
- Toàn bộ lượng enzyme được gói trong khuôn gel và nhận được
bề mặt tiếp xúc giữa cơ chất và enzyme là lớn trên một thể tích
nhỏ.
- Có thể gói đồng thời nhiều enzyme trong cùng một khuôn với

điều kiện các enzyme này có điều kiện hoạt động tối ưu gần
nhau.

Enzyme cố đinh

43

Ưu, nhược điểm của phương pháp gói enzyme trong
khuôn gel
Nhược điểm:
- Phương pháp này chỉ thích hợp cho những cơ chất có phân tử
nhỏ. Kích thước của lỗ xốp phải đủ lớn để cơ chất và sản phẩm
đi qua, cho nên có thể làm thất thoát enzyme.
- Các điều kiện để tiến hành trùng hợp (polyme hóa) có thể tạo
các gốc tự do thường làm biến tính enzyme.
- Gel kém bền (dễ bị đông chặt) nên khó sử dụng trong các
reactor kích thước nhỏ.
- Chất mang không thể phục hồi được.

Enzyme cố đinh

44

22


4/2/2019

Để khắc phục những nhược điểm trên cần:
 Lựa chọn điều kiện về pH, nhiệt độ và các điều kiện khác của

quá trình trùng hợp sao cho ít ảnh hưởng đến hoạt động của
enzyme
 Kích thước của mắt lưới đủ bé để enzyme khó thoát ra ngoài
khi sử dụng, nhưng cũng phải đủ lớn để cơ chất có thể bị
khuếch tán vào và kết hợp với enzyme
 Sản phẩm tạo thành có thể khuếch tán ra ngoài mắt lưới.
Enzyme cố đinh

45

Phương pháp kiểu mắt lưới
Phương pháp kiểu mắt lưới (lattice) được sử dụng rộng rãi nhất
trong kiểu cố định bao gói.
Việc đưa enzyme vào gel bằng cách trùng hợp gel trong dung
dịch enzyme có nồng độ cao nhờ tác dụng của các hóa chất như
gel polyacrylamide, polymer tự nhiên (alginate, k-carreageenan);
nhờ bức xạ (gel polyvinyl alcohol, pyrrolidone); hoặc nhờ ánh
sáng (polyethylenglycol dimetacrylate).

Enzyme cố đinh

46

23


4/2/2019

Polyacrylamide
• Nguyên tắc: Trong quy trình này,

các monomer acrylamide (22) và
N,N’-methylenebisacrylamide
(23) được trộn với dung dịch có
chứa enzyme và sự trùng hợp
diễn ra trong sự hiện diện của
chất
khởi
đầu
(K2S2O8,
potassium persulfate) và chất
kích
thích
(3đimethylaminopropionitrile)
(DMAPN)
hay
N,N,N,N’tetramethylenediamine (TEMED)

Enzyme cố đinh

47

Alginate
• Alginate (acid alginic) là acid
polyuronic tách từ rong biển,
bao gồm các đơn vị cấu tạo của
các acid D-mannuronic và Lguluronic kết hợp với nhau
bằng liên kết β-1,4.
• Đây là nguyên liệu tự nhiên
tuyệt vời và được sử dụng rộng
rãi để bao gói enzyme.

Enzyme cố đinh

48

24


4/2/2019

Alginate
Nguyên tắc: Muối natri của alginate (sodium alginate I) với khả
năng hòa tan trong nước, được hòa trộn với dung dịch enzyme.
Sau đó, thêm từng giọt dung dịch calcium chloride sẽ tạo thành
gel calcium alginat không tan có chứa enzyme.
• Ưu điểm của phương pháp: đơn giản, nguyên liệu an toàn, rẻ
tiền, dễ kiếm
• Nhược điểm: loại gel này có thể bị hòa tan dần trong sự hiện
diện của các tác nhân bao gói khác như ion phosphate.

Enzyme cố đinh

49

κ-Carrageenan
• κ-Carrageenan là hỗn hợp các polysaccharide tương tự agaragar được chiết tách ra tảo đỏ, hòa tan trong nước hoặc trong
dung dịch muối, có khoảng 4-5% carragenin, là polysaccharide
có chứa galactose và galactose sulfate

Enzyme cố đinh

50

25