Tìm hiểu về sự biến đổi của protein của trứng và sữa trong quá trình bảo quản, chế biến

LỜI MỞ ĐẦU

Ðặc điểm của cơ thể sống là trao đổi vật chất thường xuyên với môi
trường bên ngoài. Cơ thể lấy oxy, nước và thức ăn từ môi trường. Khẩu phần
của con người là sự phối hợp các thành phần dinh dưỡng có trong thực phẩm và
nước một cách cân đối thích hợp với nhu cầu của cơ thể.
Những chất dinh dưỡng cần thiết cho cơ thể sống là các chất sinh năng
lượng bao gồm protein, lipit, gluxit và các chất không sinh năng lượng bao gồm
các vitamin, các chất khoáng và nước.
Protein là thành phần dinh dưỡng quan trọng nhất, chúng có mặt trong
thành phần của nhân và chất nguyên sinh của các tế bào. Quá trình sống là sự
thoái hóa và tân tạo thường xuyên của protein. Vì vậy, hàng ngày cần ăn vào một
lượng đầy đủ protein.
Protein của trứng sữa là loại aminoacid cần thiết cho cơ thể, tỷ lệ phù hợp
nên dễ hấp thu, có thể hấp thu trên 94%.
Việc nghiên cứu hệ thống, tính chất, chức năng và những biến đổi của
protein trứng sữa trong quá trình chế biến và bảo quản là rất cần thiết trong thực
tế sản xuất và đời sống.

Trang 1
NỘI DUNG
GIỚI THIỆU CHUNG
Protein (Protit hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa
phân mà các đơn phân là acid amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài
nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn
cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác
nhau của protein.
Cấu trúc chung của axit amin
1. Vai trò dinh dưỡng của protein
- Protein là yếu tố tạo hình chính, tham gia vào thành phần các cơ bắp, máu,
bạch huyết, hocmôn, men, kháng thể, các tuyến bài tiết và nội tiết. Cơ thể bình

thường chỉ có mật và nước tiểu không chứa protein. Do vai trò này, protein có
liên quan đến mọi chức năng sống của cơ thể (tuần hoàn, hô hấp, sinh dục, tiêu
hóa, bài tiết hoạt động thần kinh và tinh thần...).
- Protein cần thiết cho chuyển hóa bình thường các chất dinh dưỡng khác, đặc
biệt là các vitamin và chất khoáng. Khi thiếu protein, nhiều vitamin không phát
huy đầy đủ chức năng của chúng mặc dù không thiếu về số lượng.
- Protein còn là nguồn năng lượng cho cơ thể, thường cung cấp 10%-15% năng
lượng của khẩu phần, 1g protein đốt cháy trong cơ thể cho 4 Kcal, nhưng về mặt
tạo hình không có chất dinh dưỡng nào có thể thay thế protein.
- Protein kích thích sự thèm ăn và vì thế nó giữ vai trò chính tiếp nhận các chế
độ ăn khác nhau. Thiếu protein gây ra các rối loạn quan trọng trong cơ thể như
Trang 2
ngừng lớn hoặc chậm phát triển, mỡ hóa gan, rối loạn hoạt động nhiều tuyến nội
tiết (giáp trạng, sinh dục), thay đổi thành phần protein máu, giảm khả năng miễn
dịch sinh học của cơ thể và tăng tính cảm thụ của cơ thể với các bệnh nhiễm
khuẩn. Tình trạng suy dinh dưỡng do thiếu protein đã ảnh hưởng đến sức khỏe
trẻ em ở nhiều nơi trên thế giới.
2. Giá trị dinh dưỡng của protein.
Các protein cấu thành từ các axit amin và cơ thể sử dụng các axit amin ăn
vào để tổng hợp protein của tế bào và tổ chức. Thành phần axit amin của cơ thể
người không thay đổi và cơ thể chỉ tiếp thu một lượng các axit amin hằng định
vào mục đích xây dựng và tái tạo tổ chức. Trong tự nhiên không có loại protein
thức ăn nào có thành phần hoàn toàn giống với thành phần axit amin của cơ thể.
Do đó để đáp ứng nhu cầu cơ thể cần phối hợp các loại protein thức ăn để có
thành phần axit amin cân đối nhất. Có 8 acid amin cơ thể không thể tổng hợp
được hoặc chỉ tổng hợp được một lượng rất ít đó là lizine, tryptophan,
phenynalaninin, leucine, izoleucine, valine, treonine, methionine. Người ta gọi
chúng là các axit amin cần thiết.
Giá trị dinh dưỡng một loại protein cao khi thành phần axit amin cần thiết
trong đó cân đối và ngược lại. Các loại protein nguồn gốc động vật (thịt, cá,

trứng, sữa) có giá trị dinh dưỡng cao, còn các loại protein thực vật có giá trị dinh
dưỡng thấp hơn. Biết phối hợp các nguồn protein thức ăn hợp lý sẽ tạo nên giá
trị dinh dưỡng cao của khẩu phần. Ví dụ gạo, ngô, mì nghèo lizin còn đậu tương,
lạc, vừng hàm lượng lyzin cao, khi phối hợp gạo hoặc mì hoặc ngô với đậu
tương, vừng , lạc sẽ tạo nên protein khẩu phần có giá trị dinh dưỡng cao hơn các
protein đơn lẻ .
3. Nguồn protein trong thực phẩm.
- Thực phẩm nguồn gốc động vật (thịt, cá, trứng, sữa) là nguồn protein quý,
nhiều về số lượng, và cân đối hơn về thành phần và đậm độ axit amin cần thiết
cao.
Trang 3
- Thực phẩm nguồn gốc thực vật (đậu tương, gạo, mì, ngô, các loại đậu khác...)
là nguồn protein quan trọng. Hàm lượng axit amin cần thiết cao trong đậu tương
còn các loại khác thì hàm lượng axit amin cần thiết không cao, tỉ lệ các axit amin
kém cân đối hơn so với nhu cầu cơ thể.
A.HỆ THỐNG PROTEIN TRỨNG, TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA
CHÚNG,NHỮNG BIẾN ĐỔI TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN VÀ BẢO
QUẢN.
1. HỆ THỐNG PROTEIN CỦA TRỨNG:
1.1. Thành phần và cấu trúc của trứng gà:
Trọng lượng bình quân của một quả trứng gia cầm:
Gà :60-65
Vịt: 60-80
Ngỗng: 150-170
Cun cút: 10-15
Cấu trúc của trứng:
1- Lớp màng protein ngoài vỏ
2- Vỏ cứng
3- Màng trong
4- Buồng hơi

5- Lòng trắng
Trang 4
6- Dây chằng
7- Màng noãn hoàn
8- Lòng đỏ
9- Đìa phôi
Cấu trúc của một quả trứng là hình elip: một đầu nhọn, một đầu tù, bao gồm:
- Màng ngoài vỏ là lớp tiểu bì protein dày 10 – 30μm ít tan trong nước, có tính
chất gần giống như colagen, có tác dụng hạn chế sự bốc hơi nước, ngăn ngừa sự
xâm nhập của vi sinh vật qua vỏ vào lòng trắng . Vì thế nếu lau rửa hay cọ xát
làm tổn thương lớp màng này mà không có biện pháp bảo vệ (sát trùng, bao gói)
thì vi sinh vật dễ xâm nhập vào trứng gây ung hỏng nhanh. Sự tồn tại của lớp
màng này là dấu hiệu đánh giá mức độ tươi mới của trứng.
- Vỏ ngoài có cấu trúc mạng lưới protein trên đó có bám các tinh thể CaCO
3
(90% khối lượng vỏ), MgCO
3
(1%) và Ca
3
(PO4)
2
(1%). Trên bề mặt vỏ có
những lỗ nhỏ thấm khí: 10000 lỗ/trứng để cho phôi có thể hô hấp khi ấp trứng.
- Màng trứng do các sợi protein-saccarit tạo nên có bề mặt dày 70μm. Khi bị
biến tính nhiệt (luộc trứng) màng này trở nên dai và bền chắc, dễ tách khỏi lòng
trắng.
- Buồng hơi: trứng vừa mới đẻ thì màng trong dính vào vỏ. Sau một thời gian,
nhiệt độ của trứng giảm dần, khí và hơi nước trong ruột trứng thoát ra ngoài qua
các lỗ trên vỏ, thể tích ruột trứng giảm đi, ở đầu tù của trứng, lớp màng dần dần
tách khỏi vỏ tạo nên buồng hơi. Kích thước của buồng hơi tăng dần theo thời

gian.
Trang 5
- Lòng trắng (albumin) gồm 3 lớp: lớp ngoài lỏng (23%), lớp giữa đặc (57%),
lớp trong lỏng (20%), khi bị vỡ thì chính lớp albumin đặc giữa bao lấy lòng đỏ.
Albumin là dịch thể gồm các protein hình cầu như: ovalbumin, conalbumin,
ovogolbulin, flavoprotein , ovoglucoprotein, ovomacroglobulin, avidin và một
protein hình sợi là ovomuxin. Trong albumin trứng còn có 0,5% glucoza tự do,
đây là tác nhân gây nên phản ứng làm sẫm màu phienzim, có thể loại trừ phản
ứng này bằng enzim glucooxidoza (đã được ứng dụng trong công nghệ).
- Dây chằng cũng là một loại albumin đặc để giữ cho lòng đỏ luôn ở trung tâm
quả trứng. Nếu trứng để lâu hay trứng bị hư hỏng thì lòng trắng trứng và dây
chằng bị chảy loãng (vừa lòng trắng), khi đó lòng đỏ có thể bị di chuyển tự do
hoặc trộn lẫn với lòng trắng trứng, khi trứng vỡ thì ruột trắng chảy loãng, không
phân biệt được lòng đỏ. Thành phần ovalbumin chiếm nhiều nhất lòng trắng
(58,4%), nó có 4 nhóm – SH và 2 cầu Đi-sunfua – S – S – , có khả năng tạo gel
tốt, tạo bọt tốt khi đánh khuấy, bọt ổn định khi làm lạnh, làm bền bọt khi gia
nhiệt. Các albumin có tính kháng khuẩn (trực tiếp hay gián tiếp: tạo phức với
vitamin, kim loại, độc tố) góp phần bảo vệ phôi của trứng: albumin tươi nói
chung là khó tiêu hóa, chỉ sau khi biến tính nhiệt (luộc, rán chín) mới có thể tiêu
hóa dễ dàng, đó là do thành phần ovomuxin là một antitripxin (enzim kháng tiêu
hóa protein) và có 1 số globulin không chịu tác dụng của enzim tiêu hóa.
- Lòng đỏ: gồm các hạt protein phân tán trong dung dịch protein, hạt hình cầu
đường kính 1,3 – 20 μm do 3 kiểu protein liên kết với nhau thành một phức bao
gồm: lipovitelin và phosvitin là 2 hợp phần cơ sở, còn lipoprotein sẽ đính với
phức qua cầu nối trung gian phosvitin. Các lipovitelin là protein nặng có thể
tách thành 2 dạng β, α, lipovitelin. Phosvitin là một phosphoprotein rất giàu
serin ( chiếm 31% lượng axitamin của lòng đỏ) có khả năng cố định các ion sắt.
Dung dịch của lòng đỏ (dịch tương) bao gồm livetin và lipoprotein nhẹ. Livetin
là một protein hình cầu với 3 dạng γ, β, α, khác nhau về phân tử lượng.
Chúng có thể tách ra 2 phần: L1 có phân tử lượng 10 triệu và L3 có phân tử

lượng3triệu.
Lòng đỏ chứa gần như toàn bộ lipit của trứng chủ yếu là triglixerit (60%),
Trang 6
phosphatit(28%)vàcholesterol(5%).
- Cường độ màu của lòng đỏ phụ thuộc vào hàm lượng carotenoit của thức ăn
và điều kiện chăn thả. Gia cầm nuôi thả tự nhiên, ăn thức ăn tự nhiên thì trứng
có lòng đỏ màu sắc đẹp hơn so với gia cầm nuôi theo lối công nghiệp.
Khi luộc trứng hoặc dùng các xử lý nhiệt khác (rán) thì lòng đỏ đặc lại mùi vị
bùi, béo đặc trưng, đặc biệt từ lòng trắng có thể giải phóng ra H
2
S, có thể tác
dụng với Fe của lòng đỏ tạo kết tủa đen FeS (vết đen trên bề mặt lòng đỏ đã
chín).
- Đáng chú ý là thành phần acid amin của trứng rất cân đối, ổn định, gần như
không phụ thuộc vào giống thức ăn, điều kiện nuôi dưỡng gia cầm, Vì vậy trong
dinh dưỡng học người ta coi protein trứng là loại hoàn thiện và lấy nó làm
chuẩn dinh dưỡng ( các chỉ số: giá trị sinh học (BV), tỉ lệ hiệu quả protein
(PER), thang giá trị hóa học(CS), chỉ số axitamin cần thiết (EAAI), giá trị thay
thế protein (PRV).
1.2. Các Protein của lòng trắng trứng:
Thành phần hóa học trong lòng trắng trứng gà
Các tiểu phần protein của lòng trắng trứng
Thành phần Tỷ lệ (%)
Ovoalbumine 58.4
Ovomucoide 14.1
Ovomucine 2.0
Ovoconalbumine 13.2
Ovoglobuline 11.9
Ovoalbumine là protein giàu nhất của lòng trắng, là một
phosphoglucoprotein có gốc phosphat đính vào gốc serin, có chứa 3.5% gluxit

dưới dang một “đơn nguyên” với khối lượng phân tử là 1570 gồm 5 gốc D-
maroza và 3 gốc D- glucosamin.
Phân tử Ovoalbumine có 4 nhóm -SH và hai cầu đisunfua. Trong thời
gian bảo quản số cầu đisunfua sẽ tăng lên do hình thành ra S- Ovoalbumine thì
khả năng tạo gel bị giảm. Ovoalbumine rất dễ bị biến tính bề mặt do đó cũng có
tác dụng ổn định các bọt tạo ra khi ở nhiệt độ thấp.
Trang 7
Ovoconalbumine là một glucoprotein, có chứa 0.9% D- manoza và 1.7%
glucosamin, do hai tiểu đơn vị tạo nên.
Ovoconalbumine tạo phức được với các cation kim loại hóa trị và ba như:
Cu
2+
, Zn
2+
, Al
3+
, Fe
3+
. Ở pH = 6 một nhóm Ovoconalbumine có thể đính được hai
ion kim loại. Phụ thuộc vào bản chất của kim loại mà phức sẽ có màu (màu đỏ
với Fe, màu vàng với Cu) hoặc không. Ở phức với kim loại thì bền với nhiệt độ
hơn protein lúc đầu.
Ovomucoide là một gluprotein chứa 0.5- 4% D- galactoza, 7- 8%
mantoza, 10- 18% D- glucosamin và 0.03- 2.2% acid xialic. Đơn nguyên gluxit
nối với phân tử protein gốc asparagin. Phân tử do ba tiểu đơn vị tạo nên.
Ovomucoide có hoạt tính antitripxin và có hoạt tính rất chịu nhiệt trừ khi
ở trong môi trường kiềm.
Ovomucine là một glucoprotein do hai tiểu đơn vị lập nên, có chứa gần
30% gluxit (6- 23% hexoza, 6- 16% hexoamin và 1- 14% acid xialic). Do các
gốc xialic tích điện tạo ra lực đẩy tĩnh điện làm cho có cấu trúc thớ và cấu trúc

nhớt của lòng trắng trứng giữa. Ovomucine cũng làm bền bọt ở lạnh.
Nói chung các protein của lòng trắng trứng có tính kháng khuẩn trực tiếp
hoặc gián tiếp (phức với vitamin hoặc với kim loại), góp phần bảo vệ phôi cũng
như khả năng bảo quản của trứng.
Khi mới đẻ ra coi như đã tiệt trùng, nhưng ngoài vỏ có rất nhiều vi khuẩn
do phân gà mang đến, đặc biệt là salmonella. Khi rửa trứng thường làm cho vi
khuẩn xâm nhập vào trứng dễ dàng do mất lớp tiểu bì protein bảo vệ cũng như
nước chui vào kéo theo vi khuẩn. Do đó sau khi rửa, trứng phải được làm khô
ngay.
Các protein của lòng trắng trứng nguyên là khó tiêu hóa, chỉ sau khi nấu
mới trở nên dễ dàng. Có lẽ là do hoạt tính kháng tripxin của Ovomucoide cũng
như do tính chống chịu đối với enzym tiêu hóa của một số globulin không bị
biến tính.
Sự chuyển Ovoconalbumine thành S- Ovoconalbumine , sự phân ly phức
Ovomucine – lizozim kèm theo phá hủy gel Ovomucine , là những phản ứng
quan trọng xảy ra trong thời gian bảo quản trứng làm tổn thất ít ra là từng phần
Trang 8
các tính chất tạo gel và tạo bọt cũng như khả năng hóa lỏng của lòng trắng trứng.
Sự tổn thất CO
2
trong trứng xảy ra thường xuyên bắt đầu ngay sau khi trứng mới
đẻ và sẽ gia tăng khi nhiệt độ tăng do đó sẽ làm tăng giá trị pH của lòng trắng
trứng từ 7.6 lên 9.7.
Có thể bảo quản hay sơ chế trứng bằng các phương pháp: bảo quản lạnh từ t =
1
0
C, độ ẩm là 90% trong 6 tháng, bảo quản trứng trong khí quyển đặc có 2,5%
CO
2
hay khí trơ khác như N

2
, nhúng trứng vào dầu khoáng, parafin nóng chảy để
bịt các lỗ thông hơi trên vỏ, chần trứng (để làm đông tụ nhanh 1 lớp mỏng
protein dưới màng trong), bao gói kín, chế biến trứng muối (dung dịch NaCl,
Ca(OH)
2
).
1.3. Các Protein của lòng đỏ trứng:
Các hạt có mặt lơ lửng trong lòng đỏ là do ba kiểu protein liên kết với
nhau thành một phức, trong đó lipovitelin và phosvitin là hai hợp phần cơ sở.
Các lipoprotein nhẹ sẽ đính vào phức qua phosvitin làm cầu nối trung gian.
Các lipovitelin là lipoprotein nặng có thể tách ra thành α- và β-
lipovitelin. Khi pH < 7 chúng tồn tại dưới dạng đime. Phần lipit của protein này
(chiếm 20% trọng lượng) là do 60% phospholipit và 40% lipit trung tính tạo nên.
Phosvitin là một phosphoprotein rất giàu serin (chiếm 21% tổng lượng
acid amin). Phosvitin có khả năng cố định các ion sắt. Các phức tạo ra tan trong
nước và là nguồn dự trữ sắt.
Dịch tương chứa hai kiểu protein: livetin và lipoprotein nhẹ.
Livetin là protein hình cầu. Có ba loại livetin: α, β, γ với khối phân tử khác nhau.
Các lipoprotein nhẹ có thể tách ra thành hai phần L
1
có khối lượng phân tử lớn
10 triệu và L
2
có khối lượng phân tử 3 triệu. Phần lipit của phân tử này chiếm tới
86%.
Khi lòng đỏ trứng đã đông và được bảo quản ở -6
0
C thì độ nhớt của sản
phẩm sau khi tan giá thường được tăng lên rất nhiều so với trước. Sự biến đổi

thuận nghịch này có được là do sự tập hợp các lipoprotein nhẹ. Khả năng tạo gel
sẽ càng mạnh khi bảo quản ở -50
0
C. Nếu thêm các chất làm hạ điểm đóng băng
Trang 9
thì càng có hiệu quả (chẳng hạn sacaroza hoặc muối nồng độ 8- 10%, glyxerin
5%)
Khi nấu trứng (hoặc các xử lý nhiệt độ khác) thì lòng đỏ đặc lại và trở lên khô,
đồng thời từ một số protein của lòng trắng giải phóng ra H
2
S. Nếu nấu kéo dài
hoặc nếu trứng không được làm lánhau khi nấu thì H
2
S sẽ phản ứng với sắt có
mặt trong lòng đỏ trứng để tào ra sắt sunfua kết tủa màu đen. Người ta có thể
thực hiện phản ứng này để thu được trứng hoàn toàn đen và có chất lượng.
Trứng nguyên, lòng đỏ hoặc lòng trắng trứng có thể thêm đường hoặc
thêm muối để bảo quản. Lòng trắng trứng đã cô đặc có đường thường chứa 40%
(theo trọng lượng) sacaroza, 1% natri clorua và 40% nước có thể bảo quản ở
nhiệt độ thường trong nhiều tháng. Lòng đỏ mặn có đường, chứa 10% natri
clorua và 10% sacaroza có hoạt độ nước là 0.85.
Các protein của trứng giàu các acid amin cần thiết. Đáng chú ý là thành phần
acid amin của trứng rất ổn định, gần như không phụ thuộc vào giống, thức ăn và
phương pháp nuôi động vật.
2.TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG:
- Albumin (Latin: albus, trắng): còn được gọi là "phôi nhu" khi liên quan đến
lòng trắng trứng, tan trong nước, bị kết tủa ở nồng độ muối (NH
4
)
2

SO
4
khá cao
(70-100% độ bão hòa). Tinh thể albumin lòng trắng trứng được sử dụng rộng rãi
trong nhiều lĩnh vực. Các chất có chứa albumin, chẳng hạn như lòng trắng
trứng , được gọi là albuminoids. Khối lượng phân tử của các protein thuộc nhóm
này rất khác nhau, từ 12 000 – 60 000 dalton, hoặc có thể đến 170 000 dalton.
Albumin lòng trắng trứng là nguồn cung cấp axit amin cho phôi phát triển, là
nguồn dự trữ chất dinh dưỡng thuộc loại protein dự trữ.
- Ovoalbumine: Ovalbumin chính là protein được tìm thấy trong lòng trắng
trứng, chiếm 58.4% của tổng số protein.Chức năng của ovalbumin là không rõ,
mặc dù nó được cho là được một protein lưu trữ. Các protein ovalbumin của
trứng gà được tạo ra từ 385 acid amin, khối lượng phân tử của nó khoảng 45
KDa. Các protein của lòng trắng trứng được coi là tác nhân tạo gắn kết tốt nhất.
Ovoalbumine (pI = 4.6) bị biến tính ở 72–84
0
C, khi nồng độ protein trên 5% có
thể tạo gel trong một khoảng pH rộng (từ 3- 11).
Trang 10
- Ovomucoide: Ovomucoid (OM) là chất gây dị ứng chi phối từ lòng trắng trứng
gà. Nó bao gồm 186 axit amin tạo thành, là một chất ức chế enzyme protease
hiện diện trong lòng trắng trứng.
- Lipoprotein: đóng vai trò quan trọng trong quá trình vận chuyển lipid trong cơ
thể. Nhóm ngoại là lipid. Lipid không tan trong nước, nhưng sau khi kết hợp với
protein, phần kỵ nước lipid cuộn vào trong, phần apoprotein tạo thành lớp vỏ
bọc xung quanh, do đó nó có thể được vận chuyển trong môi trường nước.
- Phosphoprotein: Nhóm ngoại là acid phosphoride, kết hợp với apoprotein qua
-OH của Ser hoặc Thr của protein. Phosphoprotein phổ biến trong cơ thể sinh
vật, tham gia điều hòa nhiều quá trình quan trọng. Thuộc nhóm này có enzyme
vitelin của lòng đỏ trứng.

3.NHỮNG BIẾN ĐỔI TRONG CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN:
3.1. Tác động cơ học:
Dưới tác động của lực cơ học, PH=8-9 hoặc PH đẳng điện của nó
(PH=4-4.5) lòng trắng trứng có khả năng tạo bọt tốt nên được ứng dụng trong
công nghệ sản xuất các loại bánh có cấu trúc nở xốp, kem…Nhưng nếu cường
độ và thời gian khuấy quá lớn thì gây ra hiện tượng tập hợp và đông tụ protein
từng phần ở bề mặt liên pha không khí/nước. Các phần protein không được hòa
tan này sẽ không được hấp thụ trực tiếp vào bề mặt liên pha. Do đó độ nhớt của
vách lỏng không đủ để tạo cho bọt một độ bền tốt.
Trang 11
Ba nhân tố quan trọng nhất có tác dụng làm bền bọt là:
- Có sức căng bề mặt liên pha yếu
- Có độ nhớt của pha lỏng cao
- Có màng mỏng protein được hấp thụ bền và đàn hồi
Các muối cũng có thể ảnh hưởng đến độ hòa tan, độ nhớt, độ giãn mạch và
khả năng tập hợp của protein. Do đó mà làm thay đổi tính chất tạo bọt, NaCl
thường làm tăng độ giãn nở và làm giảm độ bền của bọt, có lẽ là do nó làm giảm
độ nhớt của dung dịch protein. Các ion Ca
2+
cũng làm tăng độ bền của chúng và
khả năng tạo ra các cầu nối giữa các nhóm cacboxyl của protein.
Saccaroza và các đường khác thường làm giảm sự giãn nở của bọt nhưng lại
làm bọt có độ bền tốt hơn vì chúng có khả năng làm tăng độ nhớt chung của bọt
(khi làm các thực phẩm có bọt người ta thường thêm đường vào ở giai đoạn cuối
khi sự giãn nở của bọt đã xảy ra xong). Các glucoprotein của lòng trắng trứng
như ovomucoit, avalbumin có tác dụng làm bền bọt vì chúng có khả năng hấp
thụ và giữ nước trong các vách.
3.2. Tác động của nhiệt độ:
Nhiệt độ có thể làm biến đổi cấu trúc protein, thủy phân liên kết peptit,
thay đổi các acid amin mạch bên và làm ngưng tụ protein với những phân tử chất

khác. Các biến đổi này phụ thuộc vào cường độ và thời gian xử lý nhiệt, hoạt độ
nước, pH của môi trường, hàm lượng muối, bản chất và nồng độ của các chất
khác.
Phản ứng biến tính protein là phản ứng thường xảy ra trước nhất ngay khi nhiệt
độ còn thấp. Khi gia nhiệt protein ở nhiệt độ vừa phải sẽ làm biến tính và làm
giảm độ hòa tan. Sở dĩ độ hòa tan giảm là do xuất hiện trên bề mặt các nhóm kỵ
nước, do các phân tử bị giãn mạch được tập hợp lại. Ngoài ra ovalbumin sẽ dễ
dàng tiêu hóa hơn sau khi gia nhiệt.
Trang 12
B.HỆ THỐNG PROTEIN SỮA, TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA
CHÚNG, NHỮNG BIẾN ĐỔI TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN VÀ
BẢO QUẢN.

1. HỆ THỐNG PROTEIN SỮA:
Trong dung dịch có chứa hai kiểu protein khác nhau:
- Protein hòa tan: gồm albumin, imunoglobulin, lisozim, lactoferin,
lactoperoxydaza…
- Protein ở trạng thái keo không bền: gồm một phức hệ mixen hữu cơ của
các caseinat và caxiphosphat.
1.1Tính chất của casein
Casein là một phohosphoprotein. Trong thành phần của nó có chứa gốc
acid phosphoric. Casein có nhiều nhóm chức tự do khác nhau như: -COOH,
-NH
2
, -OH, -NH-CO-, -NH-C=NH
2
-NH
2
…chính nhờ các nhóm này mà casein có
khả năng tham gia các phản ứng hóa học. trong số nhóm trên, nhóm cacboxyl –

COOH và nhóm amin –NH
2
có ý nghĩa nhất vì một phần các nhóm này tự do và
quyết định tính chất của casein. Cũng vì có các nhóm này mà trong dung dịch,
Trang 13
casein tạo thành các ion lưỡng tính, nghĩa là nó tham gia phản ứng vừa như một
bazơ, đồng thời vừa như một acid.
Casein được coi như một chất điện ly lưỡng tính đa hóa trị, do đó có khả
năng tạo ra hàng loạt các hợp chất với các acid, bazơ, kim loại, aldehyt…
Casein dễ dàng tham gia phản ứng với kim loại kiềm, kiềm thổ như: K, Na, Mg
để tạo thành các caseinat. Caseinat hòa tan trong nước. Càng có nhiều nguyên tử
kim loại liên kết với casein thì độ hòa tan của casein càng lớn.
Trong sữa casein ở dạng canxi caseinat và nó lại kết hợp với canxi
phosphat tạo thành phức hợp canxi phosphat caseinat (các mixen).
Tất cả các casein đều được phosphoryl hóa nhưng ở mức độ khác nhau,
trong đó casein K có tỷ lượng phospho thấp nhất. Casein càng chứa nhiều nhóm
phosphat thì càng không bền khi có mặt Ca.
Casein K là protein duy nhất có chứa các gluxit: galactoza,
naxetylgalactosamin Gal NAC và acid naxetylneursmic Neu NAC (acid sialic).
Ba glucid này chủ yếu dưới dạng trisacarit và tetrasacarit
Casein K có tính chất khác với casein khác:
1. Dung dịch các casein ở pH=7 và nhiệt độ t
0
=20
0
C ở trạng thái mixen bền,
khi thêm CaCl
2
0.4M thì chỉ casein α
S

và casein β kết tủa còn casein K
vẫn ở trạng thái hòa tan.
2. Trong các casein chỉ có casein K là có chứa gluxit (khoảng 5%). Điều đó
chứng tỏ là casasein K là khá háo nước.
3. Casein K có chứa hai gốc Cys/mol điều đó chứng tỏ không có cầu
disulfua.
4. Casein K có khả năng ổn định các casein khác bằng cách ngăn cản sự kết
tủa của các casein này bởi các ion canxi, nhờ tạo ra trong sữa một phức
hệ mixen dưới dạng keo bền vững.
5. Khi casein K bị thủy phân bởi chimosin ở liên kết peptit giữa Phe
105
và
Met
106
thì sẽ khử bền các mixen của sữa và do đó sữa bị đông tụ .
Trang 14
Trong casein K, sự có mặt giới hạn các nhóm phosphat ( chỉ một gốc ở
Ser
149
so với casein α
S
và casein β rât giàu P) không cho phép nó tạo muối
canxi không hòa tan.
1.2.Phức hệ mixen của casein và canxi phosphat
1.2.1 Thành phần chung của mixen
Trong sữa các casein có mặt dưới dạng các hạt hình cầu- đó là các mixen-
có đường kính từ 20- 300nm. Các mixen là một tập hợp các dưới đơn vị (các
siêu mixen) có đường kính từ 15 đến 20nm.
Phần
hữu cơ

Casein α
S1
33
Casein β
33
Casein
α
S2
11
Casein
K 11
Các loại
khác 4
Casein
tổng số
92
Phần vô
cơ
Phosphat
(ion) 4.3
Ca 2.9 Xitrat
(ion) 0.4
Mg 0.1 Na
0.1
K
0.3
8
1.2.2.Thành phần muối của mixen:
Canxiphosphat dưới dạng apatit ở dạng keo.
Canxi cũng có mặt dưới dạng xitrat và có thể được liên kết một phần với

casein thông qua nhóm phosphat.
Magie cũng có thể tạo ra những muối tương tự muối của canxi.
Tricanxiphosphat Ca(PO
4
)
2
dưới dạng vô định hình. Sự chuyển hóa của
dạng này thành hydroxyapatit tinh thể thường bị ức chế bởi các protein và nhất
là bởi các ion Mg. Hydroxyapatit Ca
5
(OH)(PO
4
)
3
thường kết tinh dưới dạng tinh
thể hình lăng trụ dài và mảnh. Trong mô xương hydroxyapatit cũng có thể ở
dạng tinh thể hoặc vô định hình.
1.2.3. Thành phần hữu cơ của mixen
Các casein liên kết với nhau để tạo thành phức khi có mặt canxi và sẽ kết
tủa xuống nếu không có casein K. Các siêu mixen tồn tại nhờ có mặt casein K
(vốn có khả năng làm bền các casein khác khi có mặt canxi). Các siêu mixen có
kích thước nhỏ hơn nhiều polyme của casein β ( có M gần bằng 700.000)
1.2.4.Sự tổ chức của mixen
Mixen được tổ chức như sau:
Các siêu mixen được hợp thành từ các casein α
S1
, α
S2
, β và K có đường
kính khoảng 20nm và được xếp như thế nào để các đầu kỵ nước được gấp vào

Trang 15
phía trong, còn các nhóm háo nước của các casein và casein K thì phủ ở bề mặt
ngoài.
Nhiều siêu mixen sẽ tập hợp lại thành một mixen nhờ canxi phosphat
dạng keo rất mịn liên kết với các casein α
S1
, α
S2
, β với nhau thông qua các nhóm
phosphat của chúng. Các casein nghèo casein K sẽ nằm ở phía trong mixen và
mixen sẽ ngừng lớn khi toàn bộ mặt ngoài được bao phủ bằng casein K.
Như vậy casein K chủ yếu nằm ở mặt ngoài mixen, caseinoglucopetit
đầu tận cùng C rất háo nước nên dễ tạo thành những sợi giống bộ rễ tự do và rất
mềm dẻo ( từ acid amin 86 đến acid amin 169) dày khoảng 7nm nổi ở trong dịch
sữa.
Vai trò bảo vệ của casein K là rất rõ ràng. Nhờ hàm lượng P bé và giàu
gluxit của casein K làm cho nó rất háo nước và đảm bảo một độ bền cho mixen.
Mixen càng chứa nhiều casein K thì kích thước càng bé và càng bền.
Dưới tác dụng của chymosin trên casein K thì vỏ bao háo nước bị phá
hủy và tức thì các ion canxi sẽ tiếp cận dễ dàng với các casein α
S
, β và
paracasein K và sẽ dính kết chúng lại với nhau.
1.2.5.Đặc trưng của siêu mixen và mixen casein
Đặc trưng của siêu mixen casein được ghi dưới bảng sau đây:
Siêu mixen Thành phần Các liên kết
Các phức của casein α
S
với
casein β hoặc với casein K và

các polyme của casein α
S
và
casein β.
3.10
5
dalton (tương đương 10-
12 phân tử ) đường kính:10nm
Tương tác kỵ nước và tương
tác tĩnh điện.
Trang 16
Mixen Các giá trị
Đường kính 130-160 nm Tỷ khối 4,4cm
3
.g
-1
Diện tích 8.10
-10
cm
2
Khối lượng phân tử (đã tách nước) 5.10
8
Da
Thể tích 2.1.10
-15
cm
-3
Số lượng các protein >10
4
Khối lượng riêng ( có cả

nước)
1,0632
g.cm
-3
Các hạt trong một ml sữa 10
14
-10
16
Khối lượng 2,2.10
-15
g Tổng diện tích của các hạt 5.10
4
cm
2
/ml
sữa
Lượng nước hydrat hóa 3,7gH
2
O/g
protein
Khoảng cách tự do trung bình 240nm
Chú thích : A: dưới-micelle; B : chuỗi bề mặt; C: Phosphat canxi; D: κ -casein;
E: nhóm phosphat
2. TÍNH CHẤT, CHỨC NĂNG CỦA SỮA:
2.1. Khả năng đông tụ của casein
Sữa tươi luôn có độ pH xấp xỉ 6,6-6,7 và các mixen casein mang điện tích
âm. Vì tất cả các mixen đều có điện tích âm nên chúng đẩy nhau và điều đó
khiến các mixen casein tồn tại dưới dạng keo.
Các phân tử nước cũng liên kết với các điện tích của casein góp phần duy
trì các mixen trong dung dịch.

Trang 17