chuong iv protein 2

Bạn đang xem bản rút gọn của tài liệu. Xem và tải ngay bản đầy đủ của tài liệu tại đây (6.81 MB, 49 trang )

<i><b>CHƯƠNG 4</b></i>

</div>
<span class='text_page_counter'>(2)</span><div class='page_container' data-page=2>

Nội dung

• Các liên kết ảnh hưởng đến cấu trúc protein

• Trình tự acid amin trong cấu trúc của protein

• Cấu trúc bậc II của protein

• Sự cuộn lại của protein và cấu trúc bậc III

</div>
<span class='text_page_counter'>(3)</span><div class='page_container' data-page=3>

Các liên kết yếu

• van der Waals

: 0.4 - 4 kJ/mol

• Liên kết hydro

: 12-30 kJ/mol

• Tương tác tĩnh điện

: 20 kJ/mol

</div>
<span class='text_page_counter'>(4)</span><div class='page_container' data-page=4>

Tương tác ion giữa

</div>
<span class='text_page_counter'>(5)</span><div class='page_container' data-page=5>

Vai trị của trình tự acid amin trong

cấu trúc của protein

</div>
<span class='text_page_counter'>(6)</span><div class='page_container' data-page=6>

Sự hồi tính của protein

• C.B. Anfinsen

và

F. White, 1960's

:

</div>
<span class='text_page_counter'>(7)</span><div class='page_container' data-page=7></div>
<span class='text_page_counter'>(8)</span><div class='page_container' data-page=8></div>
<span class='text_page_counter'>(9)</span><div class='page_container' data-page=9></div>
<span class='text_page_counter'>(10)</span><div class='page_container' data-page=10>

Enzyme

hồi tính

khi cho vào 1

lượng rất ít

(trace)

</div>
<span class='text_page_counter'>(11)</span><div class='page_container' data-page=11>

Cấu trúc bậc II

<i>Các dạng cấu trúc bậc II được </i>

<i>ổn định</i>

<i> bởi </i>

<i>các </i>

<i>liên kết hydro</i>

• Xoắn alpha

• Các kiểu xoắn khác

• Gấp nếp beta

</div>
<span class='text_page_counter'>(12)</span><div class='page_container' data-page=12>

Cấu trúc bậc II:

Xoắn alpha

• Được đề nghị bởi

Linus Pauling

và

Robert Corey

năm

1951

• Được xác định trong cấu trúc của

keratin

bởi Max

Perutz

• Là thành phần

tồn tại phổ biến

trong cấu trúc protein

• Được ổn định nhờ các

liên kết hydro

nội phân tử

</div>
<span class='text_page_counter'>(13)</span><div class='page_container' data-page=13>

<b>Xoắn alpha (</b>



<b> helix)</b>

Cấu trúc xoắn  là xoắn phải

•Mặt phẳng của các liên kết peptid

nằm song song với trục xoắn.

•Các đơn vị lập lại là các vịng đơn
với 3.6 gốc amino acid.

• Moment lưỡng cực của liên kết
peptid lan truyền qua các liên kết
hydro

 toàn bộ chuỗi xoắn cũng mang

</div>
<span class='text_page_counter'>(14)</span><div class='page_container' data-page=14></div>
<span class='text_page_counter'>(15)</span><div class='page_container' data-page=15></div>
<span class='text_page_counter'>(16)</span><div class='page_container' data-page=16></div>
<span class='text_page_counter'>(17)</span><div class='page_container' data-page=17></div>
<span class='text_page_counter'>(18)</span><div class='page_container' data-page=18>

Cấu trúc bậc II:

Gấp nếp



• Được đề nghị bởi

Linus Pauling

và

Robert Corey

năm

1951

• Có hai loại gấp nếp



- :

SONS SONG

và

ĐỐI SONG

• Được giữ ổn định nhờ các

liên kết hydrogen nội phân tử

,

hình thành giữa các phần nằm gần nhau của chuỗi

polypeptid

• Các đơn vị lặp lại là

6.5 A

cho song song

,và

7.0 A

cho

đối song

, kiểu liên kết hydrogen cũng khác nhau

</div>
<span class='text_page_counter'>(19)</span><div class='page_container' data-page=19>

Song song (parallel)

• Thường trong cấu trúc

lớn (nhiều hơn 5 chuỗi)

• Khơng có sự phân bố

đặc biệt của các nhóm -R

kỵ nước và ưa nước

Đối song (anti-parallel)

• Nhỏ hơn

</div>
<span class='text_page_counter'>(20)</span><div class='page_container' data-page=20>

Hai nhóm –R của hai acid amin

N’

C’

N’

</div>
<span class='text_page_counter'>(21)</span><div class='page_container' data-page=21></div>
<span class='text_page_counter'>(22)</span><div class='page_container' data-page=22></div>
<span class='text_page_counter'>(23)</span><div class='page_container' data-page=23>

Fibroin trong tơ tằm: gồm nhiều gấp nếp



đối song

Có sự xen kẽ giữa

Gly

và

(Ser, Ala)

</div>
<span class='text_page_counter'>(24)</span><div class='page_container' data-page=24></div>
<span class='text_page_counter'>(25)</span><div class='page_container' data-page=25>

Cấu trúc bậc II:

Vịng



• Cho phép chuỗi peptide chuyển hướng trong khơng gian

• Trong vịng , ngun tử O trong nhóm carbonyl của aa (i) sẽ liên

kết hydro với proton trong nhóm amide của aa (i+3)

• Liên kết peptid của hai amino acid bên trong vịng khơng tham gia
tạo liên kết hydro nội phân tử

• Glycine và proline thường xuất hiện trong vịng  vì:

– G rất nhỏ và linh động

– P luôn trong trạng thái sẵn sàng tạo dạng cis- thích hợp cho
cấu trúc tạo vịng chặt chẽ.

• Vịng  thường tìm thấy trên bề mặt của protein

• Vịng  giúp cho xoắn  và gấp nếp  ở gần nhau trong cấu trúc

của protein hình cấu (globular protein)

</div>
<span class='text_page_counter'>(26)</span><div class='page_container' data-page=26></div>
<span class='text_page_counter'>(27)</span><div class='page_container' data-page=27></div>
<span class='text_page_counter'>(28)</span><div class='page_container' data-page=28>

Cấu trúc bậc ba: Các kiểu cấu trúc chung

của các protein dạng cầu

-hairpin

</div>
<span class='text_page_counter'>(29)</span><div class='page_container' data-page=29>

Các kiểu hình Protein là cơ sở phân loại

protein về mặt cấu trúc

Cơ sở dữ liệu

SCOP (Structural Classification Of Proteins)

:

hệ thống phân loại protein thành

4 loại

:

• All



(chỉ chứa xoắn



)

• All



(chỉ chứa gấp nếp



và vịng



)

• 

/



(các đoạn



- và



- nằm xen kẻ hay luân phiên nhau)

</div>
<span class='text_page_counter'>(30)</span><div class='page_container' data-page=30></div>
<span class='text_page_counter'>(31)</span><div class='page_container' data-page=31></div>
<span class='text_page_counter'>(32)</span><div class='page_container' data-page=32>

Keratin, các chuỗi xoắn



</div>
<span class='text_page_counter'>(33)</span><div class='page_container' data-page=33></div>
<span class='text_page_counter'>(34)</span><div class='page_container' data-page=34>

Lectin

(hay các protein liên kết với acid

</div>
<span class='text_page_counter'>(35)</span><div class='page_container' data-page=35></div>
<span class='text_page_counter'>(36)</span><div class='page_container' data-page=36></div>
<span class='text_page_counter'>(37)</span><div class='page_container' data-page=37></div>
<span class='text_page_counter'>(38)</span><div class='page_container' data-page=38>

• Trình tự acid amin (cấu trúc bậc I) xác

định cấu trúc không gian ba chiều của

protein

</div>
<span class='text_page_counter'>(39)</span><div class='page_container' data-page=39>

Cấu trúc bậc ba: Các

protein tan trong nước

có cấu

trúc cuộn lại chặc chẽ với các

nhóm kỵ nước nằm

</div>
<span class='text_page_counter'>(40)</span><div class='page_container' data-page=40>

Cấu trúc bậc ba: Các

protein tan trong nước

có cấu trúc

cuộn lại chặc chẽ với các

nhóm kỵ nước nằm sâu trong

</div>
<span class='text_page_counter'>(41)</span><div class='page_container' data-page=41></div>
<span class='text_page_counter'>(42)</span><div class='page_container' data-page=42>

Các chuỗi polypeptide có thể

kết hợp nhau thành một phân tử

</div>
<span class='text_page_counter'>(43)</span><div class='page_container' data-page=43></div>
<span class='text_page_counter'>(44)</span><div class='page_container' data-page=44>

Các mức độ cấu trúc của protein

Cấu trúc bậc I

Là trình tự sắp xếp của các amino acid trong phân tử protein, bao gồm cả liên kết disulfit S–S

Cấu trúc bậc II

Là sự sắp xếp một cách ổn định và cụ thể của các gốc amino acid tạo nên các kiểu cấu trúc đặc trưng (xoắn , gấp nếp , vòng )

</div>
<span class='text_page_counter'>(45)</span><div class='page_container' data-page=45></div>
<span class='text_page_counter'>(46)</span><div class='page_container' data-page=46></div>
<span class='text_page_counter'>(47)</span><div class='page_container' data-page=47>