Tài liệu Cấu tạo hoá học của prôtêin (bậc ba) pdf

Cấu tạo hoá học của
prôtêin (bậc ba)


Cấu trúc bậc ba của protein - liên kết
disulfid (-S - S-)
Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của
cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein
có hình dạng gọn hơn trong không gian.
Sự thu gọn như vậy giúp cho phân tử
protein ổn định trong môi trường sống.
Cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết
disulfid. Liên kết được hình thành từ hai
phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch
peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc
không gian do sự cuộn lại của mạch
oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên
rất bền vững.

Cấu trúc bậc 3 đã tạo nên trung tâm hoạt
động của phần lớn các loại enzym. Sự
thay đổi cấu trúc bậc ba dẫn đến sự thay
đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất
khả năng xúc tác hoàn toàn.
Ngoài trên kết disulfit, cấu trúc bậc ba
còn được ổn định (bền vững) nhờ một số
liên kết khác như:
- Liên kết hydro: liên kết này xuất
hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm
có nguyên tử hydro.

Liên kết tồn: liên kết này hình thành giữa
hai con trái dấu của hai gốc acid amin
nằm xa nhau theo thứ tự trong chuỗi
peptid, nhưng gần nhau trong cấu
trúc không gian. Ví dụ: giữa COO
-
của
acid glutamic với NH
3
+
của lysin. Loại
liên kết này nằm rải rác trong phân tử do
có một số gốc acid amin có hai nhóm
COOH và NH
2
.

Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như: Phân tử
insulin là một polypeptid bao gồm 51
acid amin chuỗi A có 21 gốc acid
amin và chuỗi B có 30 gốc acid
amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2
cầu disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc
cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí
19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc
cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi.
Trong chuỗi A còn có một cầu
disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6
và 11 . Insulin là hon non tuyến tuỵ tham
gia điều hoà hàm lượng đường trong

máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng
đường trong máu tăng cao, dẫn tới hiện
tượng bệnh đái đường Insulin có tác
dụng hạ đường huyết bằng cách xúc
tiến quá trình tổng hợp glycogen dự
trữ từ glucose.
- Lực hấp dẫn Van dệt Vals: là lực hút
giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm
cạnh nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường
kính phân tử.
Lực liên kết của các nhóm kỵ nước,
những nhóm không phân cực (- CH
2
; -
CH
3
) trong vang, leucin, isoleucin,
phenylalanin Nước trong tế bào đẩy các
gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra
các lực hút tương hỗ và tạo thành các búi
kỵ nước trong phân tử protein.
Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có
được hình thù đặc trưng . và . phù hợp
với chức năng của chúng. Ở các
protein chức năng như enzym và các
kháng thể, protein của hệ thống đông
máu thông qua cấu trúc bậc ba mà hình
thành được các trung tâm hoạt động là
nơi thực hiện các chức năng của protein.
Sự duy tử hình dạng giúp protein ở trạng

thái nguyên vẹn, tức là các hoạt tính sinh
học được duy trì. Mỗi biến đổi của hình
dạng kéo theo sự biến đổi của hoạt tính.
Đô men cấu trúc (Structural domain)
được nghiên cứu từ 1976, đến nay người
ta cho rằng sự hình thành đô men rất phổ
biến ở các chuỗi peptid tương đối dài.
Đô men cấu trúc có thể được định nghĩa
là những bộ phận, những khu vực trong
một phân tử protein được cuộn gấp trong
không gian giống như một phân tử
protein nhỏ hoàn chỉnh và thường là
những nơi thực hiện chức năng liên kết,
chức năng lắp
ráp của phân tử protein trong hoạt động
chức năng của nó. Trong nhiều protein,
đô men gắn liền với chức năng kết hợp
đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu tạo
từ các đô men thì trung tâm hoạt động lại
được bố trí ở biên giới của hai hay nhiều
đô men.
Sự thành thành các đô men trong phân tử
protein tạo ra khả năng tương tác linh
hoạt giữa các đại phân tử, khả năng cơ
động, dịch chuyển tương ứng giữa những
bộ phận trong quá trình thực hiện chức
năng sinh học. - ở những protein nguồn
gốc khác nhau, nhưng có chức năng
tương tự thì các đô men có cấu trúc
tương đối giống nhau.

2.4. Cấu trúc bậc bốn của protein
Là một trạng thái tổ hợp hình thành từ
nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc
bậc ba hoàn chỉnh.
Một số protein có xu hướng kết hợp lại
với nhau thành những phức hợp, thành
những đại phân tử, không kéo theo sự
biến đổi về hoạt tính sinh học.
Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp
lại mới có hoạt tính sinh học. Trong
những trường hợp này, cấu trúc bậc bốn
là điều kiện để hình thành nên tính năng
mới của protein.
Ví dụ về cấu trúc bậc bốn:
- Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu
phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu
phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì
mỗi tiểu phần không thể vận chuyển
được một phân tử O2' Khi kết hợp lại
thành trạng thái tetramer tạo thành một
khối không gian đặc thù gần như hình tứ
diện thì mới có khả năng kết hợp và vận
chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin
(Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy.

- Enzym glycogen phosphorylase (ở
cơ, gan) xúc tác quá trình phân giải
glycogen thành glucose.
+ Ở trạng thái không hoạt động enzym
này ở dạng "b" (dạng hai dimer tách rời

nhau).
+ Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu
cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành
tetramer (dạng "a"). Khi nhu cầu giải
phóng glucose giảm, tetramer lại tách
thành hai dimer, enzym trở lại dạng
không hoạt động.

Tuỳ theo protein mà số lượng monomer
có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá
biệt có thể lên tới trên 50 monomer.
Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo
điều kiện cho quá trình điều tiết sinh
học thêm tinh vi, chính xác.