Hóa sinh động vật (Tải: https://link1s.com/yHqvN)

Chương 1
HÓA HỌC PROTEIN
Cao Đăng Nguyên, Hồ Trung Thông

1.1 Protein và vai trò sinh học của chúng
1.1.1 Khái niệm về protein
Protein là một nhóm các hợp chất đại phân tử sinh học, cùng với polysaccharide,
lipid và nucleic acid, tạo nên các hợp phần chủ yếu của cơ thể sống. Một cách cụ thể,
protein là các polymer được tạo nên từ các trình tự xác định các amino acid. Protein là
hợp chất hữu cơ có ý nghĩa quan trọng bậc nhất trong cơ thể sống. Về mặt số lượng,
protein chiếm không dưới 50% trọng lượng khô của tế bào. Từ lâu người ta đã biết rằng
protein tham gia mọi hoạt động sống trong cơ thể sinh vật. Ngoài vai trò là thành phần
chính trong cấu trúc của tế bào và mô, protein còn có nhiều chức năng phong phú khác
quyết định những đặc điểm cơ bản của sự sống như sự truyền đạt thông tin di truyền, sự
chuyển hoá các chất. Thật vậy, các enzyme, các kháng thể chống lại bệnh tật, các hormon
dẫn truyền các tín hiệu trong tế bào, đều có bản chất là protein. Ngày nay, khi hiểu rõ
vai trò to lớn của protein đối với cơ thể sống, người ta càng thấy rõ tính chất duy vật và ý
nghĩa của định nghĩa thiên tài của Engels P.: “Sự sống là phương thức tồn tại của những
thể protein”. Với sự phát triển của khoa học, vai trò và ý nghĩa của protein đối với sự
sống ngày càng được khẳng định. Cùng với nucleic acid, protein là cơ sở vật chất của sự
sống.
1.1.2 Vai trò sinh học của protein
1.1.2.1 Tạo hình
Ngoài các protein làm nhiệm vụ cấu trúc như vỏ virus, màng tế bào, còn gặp những
protein thường có dạng sợi như: sclerotin có trong lớp vỏ ngoài sâu bọ; fibrolin của tơ
tằm, nhện; collagen, elastin của mô liên kết, mô xương. Collagen đảm bảo cho độ bền và
tính mềm dẻo của mô liên kết.
1.1.2.2 Xúc tác
Hầu hết tất cả các phản ứng xảy ra trong cơ thể đều do các protein đặc biệt đóng vai
trò xúc tác. Những protein này được gọi là các enzyme. Mặc dầu gần đây người ta đã
phát hiện được một loại RNA có khả năng xúc tác quá trình chuyển hoá tiền RNA thông

tin (pre-mRNA) thành RNA thông tin (mRNA), nghĩa là enzyme không nhất thiết phải là
protein. Tuy nhiên, hầu hết các phản ứng diễn ra trong các cơ thể sống đều được xúc tác
bởi các enzyme có bản chất protein. Bởi vậy, định nghĩa có tính chất kinh điển: enzyme
là những protein có khả năng xúc tác đặc hiệu cho các phản ứng hoá học, là chất xúc tác
sinh học vẫn có ý nghĩa đặc biệt quan trọng. Hiện nay người ta biết được khoảng 3.500
enzyme khác nhau, trong số đó nhiều enzyme đã được tinh sạch, kết tinh và nghiên cứu
cấu trúc.
1.1.2.3 Bảo vệ
Ngoài vai trò là chất xúc tác và tạo cấu trúc cho tế bào và mô, protein còn có chức
năng chống lại bệnh tật để bảo vệ cơ thể. Đó là các protein tham gia vào hệ thống miễn
1
dịch. Đặc biệt nhiều loại protein thực hiện các chức năng riêng biệt tạo nên hiệu quả miễn
dịch đặc hiệu và không đặc hiệu. Các protein miễn dịch được nhắc đến nhiều hơn cả là
các kháng thể, bổ thể và các cytokine. Ngoài ra, một số protein còn tham gia vào quá
trình đông máu để chống mất máu cho cơ thể. Một số loài có thể sản xuất ra những độc tố
có bản chất protein như enzyme nọc rắn, lectin, có khả năng tiêu diệt kẻ thù để bảo vệ
cơ thể.
1.1.2.4 Vận chuyển
Trong cơ thể động vật có những protein làm nhiệm vụ vận chuyển như hemoglobin,
mioglobin, hemocyanin vận chuyển O
2,
CO
2
và H
+
đi khắp các mô, các cơ quan trong cơ
thể. Ngoài ra còn có nhiều protein khác như lipoprotein vận chuyển lipid, seruloplasmin
vận chuyển đồng (Cu) trong máu Một trong những protein làm nhiệm vụ vận chuyển
được nhắc đến nhiều nhất đó là hemoglobin.
1.1.2.5 Vận động

Nhiều protein làm nhiệm vụ vận động co rút như myosin và actin ở sợi cơ, chuyển
vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào,
1.1.2.6 Dự trữ và dinh dưỡng
Các protein làm nhiệm vụ dự trữ như casein của sữa, ovalbumin của trứng, feritin
của lách (dữ trữ sắt) v.v Protein dự trữ này chính là nguồn cung cấp dinh dưỡng quan
trọng cho các tổ chức mô, phôi phát triển.
1.1.2.7 Dẫn truyền tín hiệu thần kinh
Nhiều loại protein tham gia vào quá trình dẫn truyền tín hiệu thần kinh đối với các
kích thích đặc hiệu như sắc tố thị giác rodopsin ở võng mạc mắt.
1.1.2.8 Điều hoà
Nhiều protein có khả năng điều hoà quá trình trao đổi chất thông qua việc tác động
lên bộ máy thông tin di truyền như các hormon, các protein ức chế đặc hiệu enzyme …
Một ví dụ điển hình là các protein repressor ở vi khuẩn có thể làm ngừng quá trình sinh
tổng hợp enzyme từ các gene tương ứng.
1.1.2.9 Cung cấp năng lượng
Protein là nguồn cung cấp năng lượng cho cơ thể sống. Khi thủy phân protein, sản
phẩm tạo thành là các amino acid, từ đó tiếp tục tạo thành hàng loạt các sản phẩm trong
đó có các keto acid, aldehyd và carboxylic acid. Các chất này đều bị oxy hoá dần dần tạo
thành CO
2
và H
2
O đồng thời giải phóng ra năng lượng.
1.2 Cấu tạo của phân tử protein
1.2.1 Thành phần nguyên tố
Cho đến nay người ta đã thu được nhiều loại protein tinh khiết ở dạng tinh thể. Đã từ lâu
thành phần các nguyên tố hoá học của các protein phân lập đã được nghiên cứu kỹ.
Thông thường trong cấu trúc của protein gồm bốn nguyên tố chính là C, H, O và N với tỷ
lệ C ≈ 50%, H ≈ 7%, O ≈ 23% và N ≈ 16%. Điều đáng lưu ý là tỷ lệ N trong protein khá
ổn định. Lợi dụng tính chất này, để định lượng protein theo phương pháp Kjeldahl người

2
ta tính lượng N rồi nhân với hệ số vốn đã được quy định tùy theo đối tượng nghiên cứu.
Ngoài ra trong protein còn gặp một số nguyên tố khác như S (≈ 0-3%), P, Fe, Zn, Cu,
C
1.2.2 Amino acid - đơn vị cấu tạo cơ bản của protein
1.2.2.1 Cấu tạo chung
Amino acid là chất hữu cơ mà phân tử chứa ít nhất một nhóm carboxyl (-COOH)
và ít nhất một nhóm amin (-NH
2
), trừ prolin chỉ có nhóm NH (thực chất là một imino
acid). Trong phân tử các amino acid tồn tại trong tự nhiên, các nhóm -COOH và -NH
2
đều gắn với carbon ở vị trí α. Hầu hết các amino acid thu nhận được khi thuỷ phân
protein đều ở dạng L-α. Như vậy các amino acid chỉ khác nhau ở mạch nhánh (được ký
hiệu là R trong hình 1.1).
1.2.2.2 Phân loại theo quan điểm hoá học
Hiện nay người ta phân loại amino acid theo nhiều cách khác nhau. Mỗi cách phân
loại đều có ý nghĩa và mục đích riêng. Tuy nhiên, các cách phân loại này đều dựa trên
cấu tạo hóa học hoặc một số tính chất của gốc R. Ví dụ: có người chia các amino acid
thành 2 nhóm chính là nhóm mạch thẳng và nhóm mạch vòng. Trong nhóm mạch thẳng
lại tùy theo sự có mặt của số nhóm carboxyl hay số nhóm amin mà chia ra thành các
nhóm nhỏ, nhóm amino acid trung tính (chứa một nhóm -COOH và một nhóm -NH
2
);
nhóm amino acid kiềm tính (chứa một nhóm -COOH và hai nhóm -NH
2
); nhóm amino
acid có tính acid (chứa hai nhóm -COOH và một nhóm -NH
2
). Trong nhóm mạch vòng

lại chia ra thành nhóm vòng thơm hay dị vòng, Có người lại dựa vào tính phân cực của
gốc R từ đó chia các amino acid thành 4 nhóm: nhóm không phân cực hoặc kỵ nước,
nhóm phân cực nhưng không tích điện, nhóm tích điện dương và nhóm tích điện âm.
Ở đây chúng tôi xin được giới thiệu cách phân loại các amino acid một cách chung
nhất. Theo cách này dựa vào gốc R, các amino acid được chia thành 5 nhóm:
Nhóm I: Gồm 7 amino acid có gốc R không phân cực và kỵ nước, đó là: glycine,
alanine, proline, valine, leucine, isoleucine và methionine.
3
Nhóm II: Gồm 3 amino acid có gốc R chứa nhân thơm, đó là phenylalanine,
tyrosine và tryptophan.
Nhóm III: Gồm 5 amino acid có gốc R phân cực, không tích điện, đó là serine,
threonine, cysteine, asparagine và glutamine.
4

Nhóm IV: Gồm 3 amino acid có gốc R tích điện dương, đó là lysine, histidine và
arginine.
Nhóm V: Gồm 2 amino acid có gốc R tích điện âm, đó là aspartate và glutamate.
5
1.2.2.3 Phân loại theo quan điểm dinh dưỡng
Theo quan điểm dinh dưỡng người ta chia 20 loại amino acid thường gặp trong
protein thành 2 nhóm: amino acid không thể thay thế (indispensable amino acid) hay còn
gọi là amino acid thiết yếu (essential amino acid) và amino acid thay thế (disapensable
amino acid) hay còn gọi là amino acid không thiết yếu. Amino acid không thể thay thế là
những amino acid mà cơ thể động vật không tổng hợp được hoặc tổng hợp không đủ đáp
ứng nhu cầu sinh trưởng hoặc sinh sản một cách tối ưu. Số lượng amino acid không thể
thay thế có thể là từ 8-10 loại amino acid tùy theo từng loài động vật (bảng 1.1). Ngược
lại với các amino acid không thể thay thế, amino acid thay thế là những amino acid mà cơ
thể động vật có thể tổng hợp được và đủ đáp ứng nhu cầu của chúng. Bộ khung carbon để
tổng hợp amino acid chủ yếu được tạo ra từ glucose và các amino acid khác, còn gốc
amin được sử dụng cho tổng hợp amino acid chủ yếu được cung cấp từ các amino acid

khác có số lượng vượt quá nhu cầu của cơ thể động vật. Khẩu phần ăn của vật nuôi hầu
hết đều đáp ứng đủ số lượng amino acid thay thế hoặc đủ số lượng nhóm amin cho sự
tổng hợp các amino acid thay thế kể cả trong trường hợp hàm lượng protein trong khẩu
phần thấp, do đó sự quan tâm trong dinh dưỡng là dành cho các amino acid không thể
thay thế.
Bảng 1.1: Amino acid không thể thay thế đối với gia cầm, lợn và người
TT Tên amino acid Gia cầm Lợn Người
1 Arginine
(1) (2)
± ± ±
2 Histidine
(1)
+ + ±
3 Leucine + + +
4 Isoleucine + + +
5 Lysine + + +
6 Methionine + + +
7 Phenylalanine + + +
8 Threonine + + +
9 Tryptophan + + +
10 Valine + + +
(1) (2)
Đối với người, arginine và histidine được xếp vào nhóm amino acid thay thế; trong một số
trường hợp có nhu cầu lớn như giai đoạn còn non, stress, … hai loại này được coi là amino acid
không thể thay thế.
(1)
Đối với gà con, arginine là amino acid không thay thế.
Một số amino acid không được xếp vào nhóm không thể thay thế hay nhóm thay
thế mà chúng được xếp vào nhóm bán thay thế (semi-dispensable) hay còn gọi là bán
thiết yếu (semi-essential). Thuộc nhóm này có arginine, cysteine, tyrosine. Arginine được

coi là bán thay thế đối với lợn vì arginine có thể được tổng hợp từ glutamine. Tuy vậy, sự
tổng hợp này không đủ đáp ứng nhu cầu dinh dưỡng trong giai đoạn đầu của quá trình
phát triển cơ thể. Do đó khẩu phần cho lợn sinh trưởng phải chứa một lượng arginine
nhất định. Tuy vậy, ở giai đoạn kể từ sau khi thành thục về giới tính và giai đoạn mang
thai, nhiều nghiên cứu cho thấy lợn có thể tổng hợp arginine với số lượng đủ đáp ứng nhu
6
cầu của chúng. Tuy nhiên, sự tổng hợp arginine có thể không đủ để đáp ứng nhu cầu tiết
sữa của lợn nái. Cysteine có thể được tổng hợp từ methionine. Tuy vậy, cysteine và dạng
oxy hóa của nó là cystine có thể đáp ứng khoảng 50% nhu cầu của tổng lượng amino acid
chứa lưu huỳnh (methionine + cysteine). Bằng cách này, cysteine có thể làm giảm nhu
cầu đối với methionine. Tương tự như đối với nhóm amino acid chứa lưu huỳnh,
phenylalanine có thể đáp ứng nhu cầu của tổng lượng phenylalanine và tyrosine (amino
acid có nhân thơm) vì sự chuyển hóa phenylalanine có thể tạo thành tyrosine. Tyrosine có
thể đáp ứng tối thiểu 50% tổng nhu cầu của hai loại amino acid này nhưng nó không thể
là nguồn duy nhất và không thể thay thế cho phenylalanine vì nó không thể chuyển được
thành phenylalanine.
Bảng 1.2: Các amino acid thường gặp
Tên amino
acid
Tên gọi theo danh pháp hóa học Tên viết
tắt
Ký
hiệu
Khối
lượng
(Mr)
Glycine
α-aminoacetic
Gly G 75
Alanine

α-aminopropionic
Ala A 89
Proline
α-pirolidincarboxylic
Pro P 115
Valine
α-aminoiaovaleric
Val V 117
Leucine
α-aminonoisocaproic
Leu L 131
Isoleucine
α-amino-β-metylvaleric
Ile I 131
Methionine
α-amino-γ-metyltiobutiric
Met M 149
Phenylalanine
α-amino-β-phenylpropionic
Phe F 165
Tyrosine
α-amino-β-hydroxyphenylpropionic
Tyr Y 181
Tryptophan
α-amino-β-idolylpropionic
Trp W 204
Serine
α-amino-β-hydoxypropionic
Ser S 105
Threonine

α-amino-β-hydroxybutyric
Thr T 119
Cysteine
α-amino-β-tiopropionic
Cys C 121
Aspargine amid của aspartate Asn B 132
Glutamine amid của glutamate Gln Q 146
Lysine
α,ε diaminocaproic
Lys K 146
Histidine
α-amino-β-imidazolpropionic
His H 155
Arginine
α-amino-δ-guanidinvaleric
Arg R 174
Aspartate
α-aminosucinic
Asp D 133
Glutamate
α-aminoglutarate
Glu E 147
Ngoài các amino acid thường gặp ở trên, trong phân tử protein đôi khi còn có một
số amino acid khác khác. Đó là những loại ít gặp. Các amino acid này đều là dẫn xuất của
những amino acid thường gặp. Ví dụ, trong phân tử collagen có chứa 4-hydroxyproline là
7
dẫn xuất của proline, 5-hydroxylysine là dẫn xuất của lysine, Mặt khác, mặc dầu không
có trong cấu trúc protein, nhưng có hàng trăm loại amino acid khác có thể tồn tại ở dạng
tự do hoặc liên kết với hợp chất khác trong các mô và tế bào. Chúng có thể là tiền chất
hay là các sản phẩm trung gian của quá trình chuyển hoá trong cơ thể như citrulline,

ornithine, β-alanine, γ-amino butyric acid (GABA).
1.2.2.4 Một số tính chất của amino acid
- Màu sắc và mùi vị của amino acid
Các amino acid thường không màu, nhiều loại có vị ngọt kiểu đường như glycine,
alanine, valine, serine, histidine, tryptophan; một số loại có vị đắng như isoleucine,
arginine hoặc không có vị như leucine. Bột ngọt hay còn gọi là mì chính là muối của natri
của glutamic acid (monosodium glutamate).
- Tính tan của amino acid
Các amino acid thường dễ tan trong nước và khó tan trong alcohol và ether (trừ
proline và hydroxyproline). Chúng cũng dễ hoà tan trong acid và kiềm loãng (trừ
tyrosine).

- Tính hoạt động quang học của amino acid
Các amino acid trong phân tử protein đều có ít nhất một nguyên tử carbon bất đối
(trừ glycine). Do vậy, chúng đều có tính hoạt động quang học, nghĩa là có thể làm quay
mặt phẳng của ánh sáng phân cực sang phải hoặc sang trái. Quay phải được ký hiệu bằng
dấu (+), quay trái được ký hiệu bằng dấu (-). Góc quay đặc hiệu của amino acid phụ
thuộc vào pH của môi trường.
Tuỳ theo sự sắp xếp trong cấu trúc phân tử của các nhóm liên kết với carbon bất đối
mà các amino acid có cấu trúc dạng D hay L (hình 1.7) gọi là đồng phân lập thể. Trong tự
nhiên, tất cả các amino acid đều ở dạng L ở nguyên tử carbon bất đối α. Một cách tổng
quát, số đồng phân lập thể của một amino acid được tính theo 2
n
(n là số carbon bất đối).
8
Hình 1.8: Phổ hấp thụ ánh sáng cực tím của tryptophan và tyrosine
Hầu hết các amino acid hấp thụ tia cực tím ở bước sóng (λ) từ 220 đến 280 nm.
Đặc biệt cùng nồng độ 10
-3
M, ở bước sóng 280 nm tryptophan hấp thụ ánh sáng cực tím

mạnh nhất, gấp 4 lần khả năng hấp thụ của tyrosine (hình 1.8) và phenylalanine là yếu
nhất. Phần lớn các protein đều chứa tyrosine nên người ta sử dụng tính chất này để định
lượng protein.
- Tính lưỡng tính của amino acid
Trong phân tử amino acid có nhóm carboxyl (-COOH) cho nên có khả năng
nhường proton (H
+
) thể hiện tính acid, mặt khác có nhóm amin (-NH
2
) cho nên có khả
năng nhận proton nên thể hiện tính base. Vì vậy các amino acid có tính chất lưỡng tính.
Trong môi trường acid, amino acid ở dạng cation (tích điện dương), nếu tăng dần
pH, amino acid lần lượt nhường proton thứ nhất chuyển qua dạng lưỡng cực (trung hoà
về điện), nếu tiếp tục tăng pH, amino acid sẽ nhường proton thứ hai chuyển thành dạng
anion (tích điện âm) (hình 1.9). Vì vậy đôi khi người ta coi amino acid như một di-acid.
Tương ứng với độ phân ly H
+
của các nhóm -COOH và -NH
3
+
có các trị số pK
1
và
pK
2
(biểu thị độ phân ly của các nhóm được 1/2). Từ đó người ta xác định được pH
i
(pI =
pH đẳng điện) = (pK
1

+ pK
2
)/2. Ví dụ: khi hoà tan glycine vào môi trường acid mạnh thì
hầu như glycine đều ở dạng cation. Nếu tăng dần lượng kiềm, thu được đường cong
chuẩn độ. Trên đường cong chuẩn độ thấy rằng: glycine lần lượt nhường 2 proton trước
tiên chuyển sang dạng lưỡng tính và sau cùng chuyển thành dạng anion.
9
Tương đương độ phân ly của nhóm -COOH được một nửa có trị số pK
1
= 2,34 và độ
phân ly của -NH
3
+
được một nửa có trị số pK
2
= 9,60. Như vậy ta có
Mặt khác tại pK
1
+ 2 sự phân ly H
+
của nhóm -COO
-
glycine là 99%, chỉ 1% ở
dạng -COOH và ở pK
2
-2 dạng -NH
3
+
là 99%, chỉ 1% ở dạng -NH
2

. Như vậy trong vùng
pH từ pK
1
+ 2 đến pK
2
-2, phân tử glycine chủ yếu ở dạng lưỡng tính và kết quả ta có một
vùng đẳng điện. Ngoài ra các amino acid trong gốc R có thêm nhóm -COOH hay -NH
2
sự
phân ly của chúng sẽ có thêm một trị số phân ly nữa -pK
R
.
- Các phản ứng hoá học của amino acid
Các amino acid đều có nhóm -NH
2
và -COOH liên kết với C
α
, vì vậy chúng có
những tính chất hoá học chung. Mặt khác, các amino acid khác nhau bởi gốc R, vì vậy
chúng có những phản ứng riêng biệt. Người ta chia các phản ứng hoá học của amino acid
thành 3 nhóm:
+ Phản ứng của gốc R
Do các amino acid có cấu tạo gốc R khác nhau, cho nên người ta có thể dựa vào đó
để xác định từng amino acid riêng rẽ nhờ phản ứng đặc trưng của nó. Ví dụ, phản ứng
oxy hoá khử có thể được sử dụng để nhận biết nhóm SH của cysteine, phản ứng tạo muối
để nhận biết các nhóm -COOH hoặc -NH
2
của glutamate hoặc của lysine, phản ứng tạo
ester để nhận biết nhóm -OH của tyrosine,
+ Phản ứng chung

Là phản ứng có sự tham gia của cả hai nhóm α-COOH và α-NH
2
. Các amino acid
phản ứng với ninhydrin trong điều kiện đun nóng tạo thành CO
2
, NH
3
, aldehyd và
10
ninhydrin bị khử, cuối cùng tạo nên sản phẩm có màu xanh tím (đối với proline cho màu
vàng chanh).
+ Phản ứng riêng biệt
Các phản ứng của nhóm
α
-COOH: Ngoài các phản ứng của nhóm -COOH thông
thường như tạo ester, tạo amid, tạo muối, thì nó còn có những phản ứng đặc trưng khác
như có thể bị khử thành hợp chất rượu amin dưới sự xúc tác của NaBH
4.
Nhóm -COOH có thể tạo thành phức aminoacyl-adenylate trong phản ứng hoạt hóa
amino acid để tổng hợp protein, hoặc có thể loại CO
2
là phản ứng gặp rất nhiều trong quá
trình phân giải amino acid.
Các phản ứng của nhóm
α
-NH
2
: Nhiều phản ứng của nhóm amin được dùng để xác
định các chỉ tiêu của amino acid như:
Để định lượng nitrogen của amino acid người ta cho phản ứng với HNO

2
để giải
phóng N
2 .
Để định lượng amino acid người ta cho phản ứng với aldehyd tạo thành base schiff.
Để xác định amino acid đầu N-tận cùng người ta cho tác dụng với 2-4
dinitrofluobenzen (phản ứng Sanger) hay phenyliothiocyanate (phản ứng Edman).
1.2.3 Peptide
1.2.3.1 Khái niệm
Peptide có từ hai đến vài chục amino acid nối với nhau. Chúng có thể được tổng
hợp trong tự nhiên hoặc được hình thành do sự phân giải protein. Trong phân tử peptide,
các amino acid được liên kết với nhau thông qua liên kết peptide (hình 1.11).
11
Liên kết peptide có độ bền cao bởi cấu trúc của nó có 4 e
/
π, 2e
/
π thuộc về liên kết
C=O còn 2e
/
π thuộc về bộ đôi e
/
tự do của nguyên tử N. Liên kết giữa C-N là liên kết
phức tạp. Nó có thể chuyển từ dạng ρ đến dạng lai (trung gian) là một phần ghép đôi của
liên kết π (hình 1.12). Người ta cho rằng tỷ lệ của liên kết kép này là khoảng 30% đối với
liên kết C-N và 70% đối với liên kết giữa C và O. Ở đầu của một chuỗi peptide là amino
acid có nhóm α-amin (α-NH
2
) tự do được gọi là đầu N-tận cùng và đầu kia có nhóm α-
carboxyl (α-COOH) tự do được gọi là đầu C tận cùng. Liên kết peptide tạo nên bộ khung

chính của chuỗi peptide hoặc polypeptide, còn các gốc R tạo nên mạch bên của chuỗi.
1.2.3.2 Một số peptide có hoạt tính sinh học quan trọng
Trong tự nhiên tồn tại nhiều dạng peptide có chức phận quan trọng liên quan đến
hoạt động sống của cơ thể như là các hormone, các chất kháng sinh Bên cạnh đó cũng
có những peptide có chức phận chưa rõ ràng. Một số peptide là sản phẩm thủy phân đang
còn dang dở của protein. Sau đây sẽ giới thiệu một số peptide quan trọng, có nhiều ý
nghĩa đối với hoạt động sống của sinh vật.
- Các hormone sinh trưởng (GH)
Hormon sinh trưởng của người (HGH-human growth hormone) còn có tên gọi
STH (somatotropin hormone) là một chuỗi polypeptide bao gồm 191 amino acid. Trong
cấu trúc có hai cầu disulfur được tạo thành giữa amino acid 53-165 và giữa amino acid
182-189. HGH có cấu tạo rất giống với hormone lactogen của nhau thai (85% trình tự
amino acid giống nhau) và gần giống prolactin của người (32% trình tự amino acid giống
nhau). Hormone sinh trưởng có tác dụng kích thích sự tăng trưởng nói chung, kích thích
sự tạo sụn hơn là tạo xương. Nó cũng là một hormone chuyển hoá. Hormone sinh trưởng
kích thích sự tổng hợp protein từ những amino acid đã được vận chuyển dễ dàng vào
trong tế bào nhờ HGH, và là hormone gây tăng đường huyết, sinh đái tháo đường, đồng
thời kích thích sự phân giải lipid để đảm bảo nhu cầu về năng lượng cho cơ thể, gây tăng
acid béo tự do trong huyết tương. Sự thiếu hụt HGH nếu xảy ra trước tuổi dậy thì sẽ dẫn
đến chứng người lùn, sự dư thừa HGH nếu xảy ra trước tuổi dậy thì sẽ dẫn đến chứng
người khổng lồ, nếu xảy ra sau tuổi dậy thì sẽ dẫn đến chứng người bị to cực (phát triển
chiều dày của đầu, xương và mặt).
12
- Insulin
Từ 1953, Sanger (2 giải thưởng Nobel về hóa học vào năm 1958 và 1980) đã
nghiên cứu, tinh chế và xác định hoàn toàn cấu trúc của phân tử insulin. Phân tử insulin
bao gồm 51 amino acid, có cấu trúc gồm 2 chuỗi polypeptide, với khối lượng phân tử
5.700. Chuỗi A có 21 amino acid, chuỗi B có 30 amino acid. Hai chuỗi được nối với nhau
bằng 2 cầu disulfur. Trong chuỗi A cũng hình thành 1 cầu disulfur giữa amino acid thứ 6
và amino acid thứ 11. Phần đặc hiệu (đặc trưng của một loài) chỉ tập trung vào các amino

acid thứ 8-9-10, 12-14 của chuỗi A và đặc biệt là amino acid thứ 30 của chuỗi B (hình
13
1.13). Người ta cũng đã xác định được cấu trúc ba chiều của insulin và thấy rằng cấu trúc
phân tử insulin được giữ vững bởi nhiều liên kết muối, liên kết hydro và cầu nối disulfur
giữa chuỗi A và chuỗi B.
Insulin có tác dụng rõ nhất trong tất cả các hormon của tuyến tụy, đặc biệt đối với
quá trình chuyển hoá carbohydrate. Nó có tác dụng hạ đường huyết. Insulin còn kích
thích quá trình tổng hợp và ức chế quá trình phân giải glycogen ở cơ, gan và mô mỡ. Đặc
biệt insulin tăng cường tổng hợp acid béo, protein và kích thích sự đường phân. Tác dụng
quan trọng nhất của insulin là kích thích sự xâm nhập glucose, một số đường khác, amino
acid trong tế bào cơ và mỡ. Do vậy insulin làm giảm lượng glucose trong máu. Ngoài ra
insulin cũng làm giảm sự tổng hợp mới glucose do làm giảm nồng độ enzyme như
pyruvate carboxylase và fructose 1-6 diphosphatase.
- Oxytocin, vasopressin và vasotocin
Oxytocin là một peptide có 9 amino acid. Ở động vật có vú, oxytocin chỉ khác ở sự
thay đổi của 2 amino acid là: amino acid ở vị trí thứ ba là isoleucine và amino acid ở vị
trí thứ tám là leucine (bảng 1.3). Vasopressin của loài ếch nhái có cấu trúc trung gian
giữa vasopressin và oxytocin của động vật có vú: amino acid thứ ba là isoleucine và
amino acid thứ tám là arginine. Vasopressin là một peptide có cấu trúc gồm 9 amino acid.
Phần lớn ở động vật có vú amino acid thứ 8 của vasopressin là arginine (arg-vasopressin),
trừ ở lợn và hà mã, amino acid thứ 8 là lysine (lys-vasopressin). Ở động vật có xương
sống nhưng không có vú, amino acid thứ 3 là isoleucine; vasopressin có tên là arginin-
vasotocin (bảng 1.3).
Oxytocin có tác dụng trên cơ trơn của tử cung và tuyến vú, gây co tử cung khi sinh
con và kích thích sự tiết sữa khi cho con bú. Vasopressin có tác dụng chống lợi niệu, tăng
cường tái hấp thu nước ở thận, đồng thời làm co mạch, do đó có tác dụng tăng huyết áp.
14

1.2.4 Các bậc cấu trúc protein
Về mặt cấu trúc người ta phân biệt protein gồm bốn bậc: bậc 1, bậc 2, bậc 3 và bậc 4

(hình. 1.14).
1.2.4.1 Cấu trúc bậc 1
15
Cấu trúc bậc 1 biểu thị trình tự các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide, cấu trúc này
được giữ vững bằng liên kết peptide (liên kết cộng hóa trị). Cấu trúc bậc 1 là phiên bản
của mã di truyền, việc xác định được cấu trúc bậc 1 là cơ sở để tổng hợp nhân tạo protein
bằng phương pháp hoá học hoặc bằng biện pháp công nghệ sinh học.
1.2.4.2 Cấu trúc bậc 2
Biểu thị sự xoắn của chuỗi polypeptide, là tương tác không gian giữa các gốc amino acid
ở gần nhau trong mạch polypeptide. Nói cách khác, là dạng không gian cục bộ của từng
phần trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được làm bền nhờ các liên kết hydro được tạo
thành giữa các liên kết peptide ở gần nhau.
1.2.4.3 Cấu trúc bậc 3
Biểu thị sự xoắn và cuộn khúc của chuỗi polypeptide thành khối, đặc trưng cho protein
dạng cầu, là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong mạch
polypeptide. Trong nhiều protein dạng cầu có chứa các gốc cysteine tạo nên liên kết
disulfur giữa các gốc Cys xa nhau trong mạch polypeptide làm cho mạch bị cuộn lại.
Ngoài ra, cấu trúc bậc 3 còn được giữ vững bằng các loại liên kết khác như liên kết kị
nước, lực Van der Waals, liên kết hydro, liên kết tĩnh điện giữa các gốc amino acid.
1.2.4.4 Cấu trúc bậc 4
Biểu thị sự kết hợp của các chuỗi có cấu trúc bậc 3 trong phân tử protein. Những phân tử
protein có cấu trúc từ 2 hay nhiều chuỗi protein hình cầu, tương tác với nhau sắp xếp
trong không gian tạo nên cấu trúc bậc 4. Mỗi một chuỗi polypeptide đó được gọi là một
tiểu đơn vị, chúng gắn với nhau nhờ các liên kết hydro, tương tác Van der Waals giữa các
nhóm phân bố trên bề mặt của các tiểu đơn vị để làm bền cấu trúc bậc 4.
1.3 Một số tính chất của protein
1.3.1 Tính chất lý học
- Phân tử lượng
Có nhiều phương pháp xác định phân tử lượng của protein như phương pháp hóa
học, thẩm thấu, tốc độ lắng, … Protein có phân tử lượng lớn > 10.000. Khái niệm protein

và polypeptide thỉnh thoảng được hiểu giống nhau, tuy vậy polypeptide có trọng lượng
phân tử < 10.000.
- Đặc tính keo
Khi hòa tan, protein tạo thành các dung dịch keo và cho hiện tượng Tindal. Xung
quanh mỗi phân tử protein được bao quanh bằng một lớp dày đặc các phân tử dung môi,
nếu dung môi là nước thì sẽ tạo thành tầng hydrate.
- Áp suất thẩm thấu
Protein hòa tan trong nước tạo nên dung dịch keo có áp suất thẩm thấu gọi là áp
suất keo nhỏ hơn rất nhiều so với áp suất thẩm thấu của dung dịch thật. Áp suất keo đóng
vai trò quan trọng trong việc vận chuyển nước cùng các chất dinh dưỡng và cặn bã qua
thành mạch.
16
- Sự khuyếch tán
Trong dung dịch, protein khuyếch tán chậm. Do chúng có kích thước lớn cho nên
protein không đi qua được các màng bán thấm như màng tế bào, màng cellophan, … Nếu
cho dung dịch protein vào màng bán thấm rồi nhúng vào cốc nước thì các phân tử có kích
thước nhỏ như NaCl đi qua màng bán thấm một cách dễ dàng, còn protein vẫn nằm lại
trong túi. Đây là sự thẩm tích và màng bán thấm được gọi là màng thẩm tích. Người ta
ứng dụng phương pháp này để loại muối khỏi dung dịch protein.
- Độ nhớt
Khi hòa tan, protein tạo thành dung dịch keo có độ nhớt khá cao và lớn hơn độ nhớt
của nước. Các loại protein khác nhau thì có độ nhớt khác nhau.
- Sự hấp phụ
Protein có thể hấp phụ các chất khí, lỏng hoặc rắn lên trên bề mặt của chúng. Nhờ
tính chất này mà nhiều protein đóng vai trò là các chất vận chuyển trong cơ thể. Cơ chế
tác dụng của một số loại thuốc hoặc của các chất hóa học cũng được giải thích dựa trên
tính chất hấp phụ của protein.
1.3.2 Tính lưỡng tính
Phân tử protein gồm nhiều amino acid kết hợp lại với nhau thành một hoặc nhiều
chuỗi polypeptide. Trên mỗi chuỗi polypeptid đều có một nhóm α-NH

2
của amino acid
N-tận và một nhóm α-COOH của amino acid C-tận. Ngoài ra, trong phân tử protein còn
có thể có một số nhóm -NH
2
tự do của các amino acid kiềm tính và một số nhóm -COOH
của các amino acid acid tính. Trong dung dịch các nhóm -NH
2
và -COOH này có thể điện
li để tạo thành -NH
+
3
và -COO
-
. Do đó, protein cũng có tính lưỡng tính như amino acid và
trong dung dịch chúng cũng có thể tồn tại dưới 3 dạng ion: anion, cation và ion lưỡng cực
với các nồng độ khác nhau tùy theo pH của môi trường. Mỗi loại protein cũng có điểm
đẳng điện (pI) tương ứng và tỉ lệ của mỗi dạng ion trong dung dịch phụ thuộc vào pH của
dung dịch hòa tan protein. Nếu pH của môi trường = pI thì protein tồn tại ở dạng ion
lưỡng cực nhiều nhất và protein sẽ không di chuyển trong điện trường. Nếu pH của môi
trường > pI thì anion chiếm nhiều nhất và protein sẽ di chuyển về phía cực dương của
điện trường. Nếu pH < pI thì dạng cation chiếm nhiều nhất và protein sẽ di chuyển trong
điện trường về cực âm. Tính chất này được ứng dụng để tách protein bằng kỹ thuật điện
di, ngoài ra còn được ứng dụng để chiết xuất và tinh chế protein bằng phương pháp sắc kí
trao đổi ion.
1.3.3 Đặc tính hòa tan
Ở trạng thái hòa tan, phân tử protein được hydrate hóa, lớp áo nước bao quanh là
một trong các yếu tố làm bền vững dung dịch protein, làm cho các phân tử protein ngăn
cách và không dính vào nhau. Có nhiều yếu tố ảnh hưởng đến tính tan của protein.
- Ảnh hưởng của pH

Độ tan của protein thấp nhất ở pH = pI của nó, độ tan của protein tăng lên khi pH
nằm xa pI vì khi pH = pI thì phân tử protein không tích điện cho nên chúng không có lực
đẩy tĩnh điện và dễ bị đông kết. Khi pH ≠ pI thì các phân tử protein tích điện cùng dấu và
đẩy nhau cho nên không không bị đông kết do đó độ tan tăng lên.
- Ảnh hưởng của nồng độ muối
17
Muối trung tính ở nồng độ thấp làm tăng độ tan của nhiều loại protein. Khi tăng
nồng độ muối tới một giới hạn nhất định thì độ tan của protein giảm xuống và nếu nồng
độ muối tiếp tục tăng lên thì protein có thể đông kết hoàn toàn. Tính chất này được ứng
dụng để tách các loại protein theo phương pháp diêm tích.
- Ảnh hưởng của dung môi
Khi cho các dung môi như ethanol, aceton, … vào dung dịch protein thì độ tan của
protein bị giảm và có thể dẫn đến đông kết do giảm lớp vỏ hydrate hóa.
- Ảnh hưởng của nhiệt độ
Trong khoảng nhiệt độ 0 - 40
o
C, độ tan của đa số protein tăng khi nhiệt độ tăng. Ở
khoảng nhiệt độ 45 - 70
o
C đa số protein mất tính bền vững và có thể bị biến tính (trừ
protein của một số sinh vật chịu nhiệt như vi khuẩn chịu nhiệt).
1.3.4 Sự đông kết và biến tính
Phân tử protein chỉ thể hiện được đặc tính sinh học của nó trong một khoảng giới
hạn nhất định của môi trường. Nếu vượt quá giới hạn đó sẽ làm cho protein bị mất tính
chất ban đầu, mất tính chất sinh học, đó là sự biến tính của protein (giảm tính tan, tính
chất sinh học không còn nữa). Sự biến tính không làm đứt các liên kết peptid mà chỉ làm
đứt các liên kết yếu như liên kết hydro, liên kết muối, … Vì vậy, cấu trúc không gian của
protein bị đảo lộn, các nhóm kị nước quay ra ngoài, các nhóm ưa nước quay vào trong, sự
hydrate hóa bị giảm, các chuỗi polypeptid dễ kết hợp lại với nhau, do đó độ tan giảm và
protein dễ bị đông kết. Ở trong đường tiêu hóa của động vật, sự biến tính protein giúp cho

quá trình tiêu hóa protein diễn ra dễ dàng hơn. Có hai loại biến tính:
- Biến tính thuận nghịch
Cấu trúc không gian của phân tử protein bị biến đổi tạm thời và có thể trở lại trạng
thái ban đầu nếu loại trừ nguyên nhân gây biến tính. Một số yếu tố gây biến tính thuận
nghịch như dung môi hữu cơ trung tính (ether, ethanol, aceton, …), một số muối trung
tính ((NH
4
)
2
SO
4
).
- Biến tính không thuận nghịch
Cấu trúc không gian của phân tử protein bị phá vỡ vĩnh viễn, không tái lập dù ở
điều kiện nào. Các yếu tố gây biến tính không thuận nghịch như acid vô cơ đậm đặc
(HCl, H
2
SO
4
, HNO
3
, …), acid hữu cơ (CCl
3
-COOH), nhiệt độ cao, …
1.3.5 Tính chất hóa học
- Protein có thể bị thủy phân bởi enzyme hoặc bởi một số yếu tố khác như acid
hoặc base đặc (nồng độ 6N) ở nhiệt độ cao và trong nhiều giờ để tạo thành các sản phẩm
dở dang hoặc sản phẩm cuối cùng là các amino acid.
- Protein cho phản ứng biurea (đặc trưng của liên kết peptid).
- Các gốc amino acid trong phân tử protein cũng cho các phản ứng đặc trưng của

amino acid tự do tương ứng.
- Phân tử protein có nhóm α-NH
2
ở đầu N-tận cùng và α-COOH ở đầu C-tận cùng,
ngoài ra chúng còn có thể có thêm một số nhóm -NH
2
và COOH của các gốc amino acid
nằm giữa chuỗi polypeptid. Do vậy, protein có thể cho hoặc nhận proton (H
+
) để thể hiện
tính acid hoặc base. Nhờ đặc điểm này cho nên protein là một hệ đệm góp phần duy trì
pH của cơ thể động vật tương đối ổn định.
1.3.6 Tính đặc hiệu sinh học
18
Chức năng sinh học của protein rất đa dạng, tuy vậy trong nhiều trường hợp không
phải toàn bộ phân tử protein đều có giá trị như nhau đối với hoạt tính sinh học của nó mà
có bộ phận làm nhiệm vụ giữ khung không gian, có bộ phận trực tiếp quyết định hoạt tính
sinh học. Sự thay đổi các liên kết, các nhóm hóa học hoặc các amino acid nhất định trong
phân tử protein, đặc biệt là ở bộ phận quyết định trực tiếp hoạt tính sinh học của nó đều
dẫn tới sự thay đổi hoạt tính sinh học của protein. Một số ví dụ về tính đặc hiệu sinh học
của protein như tính đặc hiệu kiểu phản ứng và đặc hiệu cơ chất của enzyme, hiện tượng
choáng khi truyền máu, hiện tượng không dung hòa khi vá da hoặc ghép mô, …
1.4 Phân loại protein
1.4.1 Phân loại theo hình dạng
1.4.1.1 Protein dạng sợi
Có hình dạng dài, thường là hình sợi, chiều dài của phân tử protein sợi lớn hơn
đường kính của nó hàng trăm lần. Protein sợi tương đối bền vững, không tan trong nước
và dung dịch muối loãng, các chuỗi polypeptide của protein sợi nằm dọc theo một trục
thành những sợi dài. Protein sợi là yếu tố cấu trúc cơ bản của mô liên kết ở động vật bậc
cao ví dụ collagen ở gân và mô xương, elastin ở mô liên kết đàn hồi, α-keratin ở tóc và

da,
1.4.1.2 Protein dạng cầu
Có dạng gần như hình cầu hoặc hình bầu dục, chiều dài của phân tử protein cầu có
thể lớn hơn đuờng kính của nó từ 3 đến 10 lần. Protein cầu không bền vững bằng protein
sợi, đa số tan trong dung dịch nước và dễ khuyếch tán, thường có chức năng hoạt động
sống của tế bào như các enzyme, các hormone, các protein vận chuyển như albumin
huyết thanh, hemoglobin
1.4.1.3 Protein dạng trung gian
Một số protein có dạng trung gian, vừa có đặc điểm của protein sợi, vừa có đặc
điểm của protein cầu. Ví dụ, myosin (yếu tố cấu trúc và chức năng quan trọng của cơ) có
cấu trúc hình que dài là đặc điểm của protein sợi, nhưng lại tan trong dung dịch muối là
đặc điểm của protein cầu. Ngoài ra, trong nhóm trung gian này còn có chất tiền thân của
fibrin là fibrinogen.
1.4.2 Phân loại theo thành phần hoá học
Protein gồm hàng trăm, hàng ngàn, thậm chí hàng vạn amino acid nối với nhau
bằng liên kết peptide tạo nên một hoặc nhiều chuỗi polypeptide có cấu trúc phức tạp. Căn
cứ sự có hay vắng mặt của một số thành phần có bản chất không phải protein mà người ta
chia protein thành:

1.4.2.1 Protein đơn giản
Protein đơn giản là những phân tử protein mà phân tử của nó gồm toàn amino acid. Ví
dụ, một số enzyme của tụy bò như ribonuclease gồm toàn amino acid nối với nhau thành
một chuỗi polypeptide duy nhất (có 124 gốc amino acid, khối lượng phân tử 12.640),
chymotrypsin gồm toàn amino acid nối với nhau thành ba chuỗi polypeptide (có 241 gốc
amino acid, khối lượng phân tử 22.600), Dựa vào khả năng hòa tan trong nước hoặc
trong dung dịch, người ta có thể chia các protein đơn giản ra một số nhóm nhỏ như:
19
- Albumin: tan trong nước, bị kết tủa ở nồng độ muối (NH
4
)

2
SO
4
khá cao (70-100%).
- Globulin: không tan hoặc tan ít trong nước, tan trong dung dịch loãng của một số muối
trung tính như NaCl, KCl, Na
2
SO
4
, và bị kết tủa ở nồng độ muối (NH
4
)
2
SO
4
bán bão
hoà.
- Prolamin: không tan trong nước hoặc dung dịch muối loãng, tan trong ethanol,
isopropanol 70-80%.
- Glutelin: chỉ tan trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng.
- Histon: là protein có tính kiềm dễ tan trong nước, không tan trong dung dịch amoniac
loãng.
1.4.2.2 Protein phức tạp
Protein phức tạp là những protein mà phân tử của chúng ngoài các amino acid như
protein đơn giản còn có thêm thành phần khác có bản chất không phải là protein còn gọi
là nhóm ghép (nhóm ngoại). Tùy thuộc vào bản chất của nhóm ngoại mà người ta chia
các protein phức tạp ra các nhóm nhỏ và thường gọi tên các protein đó bắt đầu từ chỉ bản
chất nhóm ngoại:
- Lipoprotein: nhóm ngoại là lipid.
- Nucleoprotein: nhóm ngoại là nucleic acid.

- Glycoprotein: nhóm ngoại là carbohydrate và dẫn xuất của chúng.
- Phosphoprotein: nhóm ngoại là phosphoric acid.
- Cromoprotein: nhóm ngoại là hợp chất có màu. Tùy theo tính chất của từng nhóm
ngoại mà có những màu sắc khác nhau như màu đỏ (ở hemoglobin), màu vàng (ở
flavoprotein), Nếu nhóm ngoại là kim loại thì protein sẽ có tên gọi chung là
metaloprotein.

Tài liệu tham khảo
Tài liệu tiếng Việt
Trần Thị Ân, Đái Duy Ban, Nguyễn Hữu Chấn, Đỗ Đình Hồ, Lê Đức Trình, 1980. Hoá
sinh học. NXB Y học.
Phạm Thị Trân Châu, Trần thi Áng, 1999. Hoá sinh học. NXB Giáo dục, Hà Nội.
Nguyễn Lân Dũng, Phạm Văn Ty, Nguyễn Đình Quyến, 1999. Vi sinh vật học. NXB
Giáo dục.
Lê Đức Trình, 1998. Hormon. NXB Y học, Hà nội.
Nguyễn Viết Tựu, 1980. Phương pháp nghiên cứu hoá học cây thuốc. NXB Y học, Tp.
Hồ Chí Minh.
Tài liệu tiếng Anh
Copeland, R. A., 2000. Enzymes; a practical introduction to structure mechanism and
data analysis, 2
nd
ed. Willey-VCH. A John Willey & Sons, INC., Pub.
20
Dennison, C., 2002. A guide to protein isolation. Kluwer Academic Publishers, New
York, Boston, Dordrecht, Lodon, Moscow.
Hans, U. B., 1974. Methods of enzymatic analysis. Second English Edition Acdemic
Press, Inc., New York, San Francisco, London, Vol., 4.
Liebler, D. C, 2002. Introduction to proteomics. Humana Press Inc. Totuwa, New Jersey.
Lodish, H., 2003. Molecular Cell Biology. 5
th

ed. E-Book.
Nelson D. L., Cox M. M., 2005. Lehninger Principles of Biochemistry, Fourth Edition.
Freeman and Company, New York, USA.
NRC, 1998. Nutrient requirements of swine. Tenth revised edition, National Academy
Press, Washington D. C., USA.
Walker, J. M., 1996. The protein protocols, handbook, 2
nd
ed. Humana Press Inc, Totuwa,
New Jersey.
Tài liệu tiếng Đức
Arbeitsgemeinschaft fuer Wirkstoffe in der Tierernaehrung e.V. (AWT), 1998.
Aminosaeren in der Tierernaehrung. Agrimedia Buchedition, Verlag Alfred Strothe
- Deutscher Fachverlag, Frankfurt am Main.
Chương 2
HÓA HỌC NUCLEIC ACID
Cao Đăng Nguyên, Hồ Trung Thông

2.1 Thành phần cấu tạo
Nucleic acid, vật chất mang thông tin di truyền của các hệ thống sống, là một
polymer được hình thành từ các monomer là nucleotide. Mỗi nucleotide gồm 3 thành
phần: nhóm phosphate, đường pentose (là đường 5 carbon) và một base nitơ.
2.1.1 Base nitơ
Các base nitơ có trong phân tử nucleic acid đều là những dẫn xuất của base purine
hoặc pyrimidine. Các base purine gồm adenine (6-amino purine) và guanine (2-amino, 6-
aminopurine), các base nitơ pyrimidine gồm thymine (2,6-dioxy, 5-methylpyrimidine),
cytosine (2-oxy, 6-aminopyrimidine) và uracil (2, 6 dioxypyrimidine) (hình 2.1).
21
2.1.2 Đường pentose
Đường pentose trong nucleic acid gồm có hai loại là đường deoxyribose và ribose
(hình 2.2). Sự có mặt của 2 loại đường này là một trong những đặc điểm để phân biệt

DNA và RNA.
2.1.3 Phosphoric acid
Là một acid vô cơ - H
3
PO
4
2.2 Liên kết tạo thành nucleic acid
2.2.1 Sự tạo thành nucleoside
Nucleoside là sản phẩm thủy phân không hoàn toàn của nucleic acid. Nucleoside
gồm có hai thành phần là đường pentose và một base nitơ (thuộc purine hay pyrimidine).
2.2.2 Sự tạo thành nucleotide
22
Nucleotide cũng là sản phẩm thủy phân không hoàn toàn của nucleic acid.
Nucleotide gồm có ba thành phần: đường pentose, base nitơ và phosphoric acid (hình
2.3).
2.2.3 Sự tạo thành nucleic acid
Các nucleotide được nối với nhau bằng liên kết phosphodiester thông qua các
nhóm OH ở vị trí C3
’
và C5
’
của đường pentose để tạo thành một chuỗi dài gọi là
polynucleotide. Do liên kết phosphodiester được tạo thành ở vị trí C3
’
và C5
’
cho nên
chuỗi polypeptide có tính phân cực: đầu 5
’
thường có gốc phosphate và đầu 3

’
thường có
OH tự do. Nucleic acid gồm hai loại phân tử có cấu tạo rất giống nhau là DNA
(desoxyribonucleic acid) và RNA (ribonucleic acid).
2.3 Một số nucleotide quan trọng không tham gia cấu tạo nucleic acid
2.3.1 ADP và ATP
ADP (adenosine diphosphate) và ATP (adenosine triphosphate) đều là những dẫn
xuất của adenine, chúng tham gia quá trình phosphoryl hoá-oxy hoá. ATP được coi là
nguồn phosphate cao năng trong tế bào.
23
2.3.2 cAMP (AMP vòng)
Adenosine monophosphate vòng được hình thành từ ATP. cAMP chỉ tìm thấy ở tế
bào động vật và vi khuẩn, nó thường liên kết với màng bào tương của tế bào và tham gia
nhiều quá trình chuyển hoá. cAMP có thể được sinh ra nhờ một số hormone hoạt hoá
adenylcyclase. Ngoài cAMP, một số nucleotide khác cũng tham gia vào các quá trình
chuyển hóa trong cơ thể, ví dụ cGMP và ppGpp.
2.3.3 UDP và UTP
UDP (uridine diphosphate) và UTP (uridine triphosphate) đều là những dẫn xuất
của uracil. Chúng đều là những chất quan trọng trong các phản ứng trung gian chuyển
hoá glucose và galactose. Ngoài ra, chúng còn tham gia trong quá trình hình thành những
hợp chất phosphate giàu năng lượng.
2.3.4 CDP và CTP
CDP (cytidine diphosphate) và CTP (cytidine triphosphate) là những dẫn xuất của
cytidine. CTP cũng là hợp chất giàu năng lượng và có thể tham gia nhiều phản ứng khác
nhau như: phosphoryl hoá ethanolamine để dẫn đến sự sinh tổng hợp cephaline hoặc phản
ứng với phosphate choline để hình thành cytidine diphosphate-choline (CDP-choline).
24

2.3.5 Các coenzyme nucleotide
Hiện nay người ta biết được một số nucleotide tham gia cấu tạo nên một số

coenzyme quan trọng như coenzyme A (CoA hoặc CoA-SH), flavin adenine dinucleotide
(FAD), nicotinamide adenine dinucleotide (NAD
+
), nicotinamide adenine dinucleotide
phosphate (NADP
+
), Để tạo thành các coenzyme này cần có các vitamin như vitamin
B
5
(pantothenic acid) trong cấu trúc của CoA, vitamin B
2
(riboflavine) trong cấu trúc của
FAD, vitamin PP (nicotinic acid) trong cấu trúc của NAD
+
và NADP
+
.
25