Tiểu luận Tìm hiểu đặc tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa pptx

Tiểu luận
Tìm hiểu đặc tính của protein
ứng dụng trong sản xuất giò lụa
1
MỤC LỤC
Lời mở đầu
Phần I: Đặc điểm, cấu tạo và các bậc cấu trúc của phân tử protein.
1. Đặc điểm, cấu tạo của protein.
2. Các bậc cấu trúc của phân tử protein.
2.1. Cấu trúc bậc I.
2.2. Cấu trúc bậc II.
2.3. Cấu trúc bậc III.
2.4. Cấu trúc bậc IV.
Phần II: Đặc điểm cấu trúc và sự hình thành gel protein.
1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein.
2. Điều kiện tạo gel.
3. Cơ chế tạo gel.
4. Tính chất tạo gel của một số protein thực phẩm.
4.1. Protein của thịt.
4.2. Protein của sữa.
4.3. Protein của trứng.
5. Khả năng tạo gel của polysaccarit.
6. Gel hỗn hợp.
7. Gel đặc biệt.
Phần III: Tìm hiểu quy trình sản xuất giò lụa truyền thống ở địa phương.
1. Quy trình sản xuất giò.
2. Thuyết minh quy trình.
2.1. Chuẩn bị nguyên liệu.
2.2. Các bước tiến hành.
Phần IV: Các tính chất chức năng của protein ứng dụng trong sản xuất giò
lụa.

1. Khả năng tạo gel của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa.
2. Khả năng tạo kết cấu của protein.
3. Khả năng nhũ hóa của protein và độ bền của các nhũ tương trong thực
phẩm.
Kết luận
2
DANH SÁCH HÌNH
Hình 1. Cấu trúc của protein…………………………… Trang 4
Hình 2. Cấu trúc bậc I của protein……………………………….………Trang 6
Hình 3. Cấu trúc xoắn α… …………………………………………… Trang 7
Hình 4. Cấu trúc gấp nếp β………………………………………………Trang 8
Hình 5. Cấu trúc không gian của ba chuỗi polypeptide…………………Trang 9
Hình 6. Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß………………………………………Trang 9
Hình 7. Cấu trúc bậc III của myoglobin………………………………Trang 11
Hình 8. Cấu trúc bậc IV của phân tử Hemoglobin……………………Trang 12
3
TÊN VIẾT TẮT CỦA MỘT SỐ ACID AMIN CÓ TRONG BÀI
Ala Alanine
Leu Leucine
Tyr Tyrosine
Cys Cysteine
Met Methionine
His Histine
Glu Glutamic acid
Val valine
Ser Serine
Lys Lysine
Arg arginine
Thr thrionine
Gly glycine

Asp Aspatic acid
Pro proline
4
Lời mở đầu
Từ lâu thực phẩm đã là phần không thể thiếu trong đời sống con người.
Cùng với tính thiết yếu đó, ngành công nghiệp thực phẩm ra đời và phát triển
với mục đích tạo nên những sản phẩm thực phẩm giàu giá trị dinh dưỡng và an
toàn để phục vụ cho người tiêu dùng. Sự phát triển của đời sống xã hội kéo theo
nhu cầu sử dụng các sản phẩm ăn liền, ăn nhanh này càng lớn. Để đáp ứng nhu
cầu đó ngành công nghiệp thực phẩm ngày càng phát triển và sản xuất ra rất
nhiều sản phẩm, nhất là các sản phẩm được chế biến từ thịt, hiện nay đã rất đa
dạng về chủng loại, phong phú về hình thức. Trong đó giò là mặt hàng ngày
càng được nhiều người tiêu dùng ưa thích do tính năng thuận tiện trong sử dụng,
tạo sự ngon miệng mà lại giàu dinh dưỡng.
Giò có thể được sản xuất một cách thủ công theo quy mô hộ gia đình hoặc
theo quy mô công nghiệp hiện đại. Tuy nhiên, dù được sản xuất theo phương
pháp nào đi nữa thì nguyên liệu chính làm ra giò vẫn là thịt nạc với thành phần
chính là protein. Nhờ vào sự phát triển của khoa học ứng dụng trong thực phẩm
chúng ta có thêm những hiểu biết sâu sắc về hợp phần, cấu trúc, các đặc tính
cũng như những biến đổi của protein trong quá trình chế biến.
5
Protein là cơ sở cho sự hình thành cũng như duy trì cấu trúc chức năng
của các vật thể sống. Chúng có những tính chất chức năng khá điển hình như:
khả năng hydrat hóa; khả năng hòa tan; khả năng tạo nhớt; khả năng tạo gel; khả
năng tạo kết cấu; khả năng tạo bột nhão và kết cấu xốp; khả năng nhũ hóa; khả
năng tạo bọt và khả năng cố định chất thơm. Tuy nhiên không phải tính chất
chức năng nào của protein cũng được ứng dụng trong sản suất giò lụa.
Sau đây để giúp mọi người có thêm hiểu biết về protein cũng như ứng
dụng của chúng trong sản xuất giò lụa em xin thực hiện đề tài “Tìm hiểu đặc
tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa”.

Phần I: Đặc điểm, cấu tạo và các bậc cấu trúc của phân tử protein.
1. Đặc điểm, cấu tạo của protein:
-Protein là hợp chất hữu cơ cao phân tử được cấu tạo bởi các L-α-amin,
các đơn vị này liên kết với nhau bằng liên kết peptide.
-Thành phần hóa học: C, H, O, N.
-Đơn vị cấu tạo của protein là các acid amin. Acid amin là các dẫn xuất
của acid hữu cơ mà trong phân tử đồng thời chứa 2 nhóm cacboxyl (COOH) và
amin (NH
2
).
2. Các bậc cấu trúc của protein :
6

Hình 1. Cấu trúc của protein.
2.1. Cấu trúc bậc I :
-Cấu trúc bậc một của protein là thành phần và trình tự sắp xếp các gốc
acid amin trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kết
peptide (liên kết đồng hóa trị). Đây là liên kết cộng hóa trị tương đối bền vững
và chỉ bị phá hủy bởi các tác nhân: acid, kiềm, enzim protease.
Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa
nhóm α-cacboxyl của một acid amin này với nhóm α amin của nhóm amin của
một acid amin khác, loại đi một phân tử nước.
7
-Sản phẩm của phản ứng giữa hai acid amin là dipeptide. Nếu có 3, 4,
5, hoặc nhiều acid amin kết hợp không lặp lại với nhau thì sẽ có: tripeptide,
tetrapeptide, pentapeptide và polypeptide.
-Phân tử protein được cấu tạo từ 20 loại acid amin khác nhau, nên số
lượng đồng phân vô cùng lớn (2.10
18
). Tuy nhiên số đồng phân trong thực tế

thường ít hơn đồng phân theo lý thuyết nhiều, do trong phân tử protein có các
đoạn peptide giống nhau hoặc gần giống nhau.
-Hiện nay cấu trúc bậc một của nhiều protein đã được thiết lập, protein có
mạch ngắn nhất là từ 20-100 acid amin. Đa phần protein có số gốc acid amin
giữa 100 và 500, có một số gốc còn tới hàng ngàn gốc.
-Cấu trúc bậc I của protein quyết định tính chất sinh học, khi thay đổi số
lượng acid amin trong chuỗi polypeptide ảnh hưởng đến chức năng sinh học.
-Cấu hình không gian của liên kết peptide và chuỗi peptide như sau:
• Bốn nguyên tử của liên kết peptide và hai nguyên tử cacbon α nằm trong
cùng một mặt phẳng, trong đó nguyên tử oxy và hydro lại ở vị trí trans so
với C-N.
• Các mạch bên R
1
, R
2
, R
3
ở vị trí trans (φ=ψ=180
0
) thì nằm bên ngoài
mạch polypeptide.
Chuỗi peptide có thể được biểu diễn bằng một dãy các mặt phẳng cách
nhau bằng nhóm –HCR-
-Chỉ có các liên kết hóa trị đơn giữa C và C
α
và giữa N và C
α
là có khả
năng quay tự do với các góc xoắn φ và ψ xung quanh C
α

.
8
-Độ dài của liên kết C-N bằng 1,32A
o
ngắn hơn độ dài của liên kết đơn C-
N bình thường (1,47A
o
), còn độ dài của liên kết C=O ở đây bằng 1,2 A
o
lại lớn
hơn độ dài của liên kết C=O bình thường (1,215A
o
). Do đó liên kết C-N có một
phần mang đặc tính của liên kết đôi (khoảng 40%), nên có thể hình thành dạng
enol.
-Liên kết peptide rất bền (hơn 400 J/mol). Độ bền của liên kết này có
được là do sự cộng hưởng của hai dạng mesome (đồng phân không hoạt quang)
như đã nói ở trên, do đó, một mặt, nhóm –NH- không được proton hóa giữa
pH=0 và pH= 14, mặt khác, sẽ không có sự quay tự do của liên kết –C-N.
-Cấu trúc bậc một là phiên bản dịch mã di truyền. Cấu trúc bậc một cho
biết được quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa của thế giới sống.
Hình 2. Cấu trúc bậc I của protein
2.2. Cấu trúc bậc II:
9
-Cấu trúc bậc II được dùng để chỉ các trạng thái cấu trúc xoắn α- và duỗi
thẳng β- của chuỗi polypeptide.
2.2.1. Cấu trúc xoắn α:
Hình 3. Cấu trúc xoắn α: A. Mô hình giản lược, B. Mô hình phân tử, C. Mô hình
nhìn từ đỉnh, D. Mô hình không gian.
-Cấu trúc xoắn α là cấu trúc có trật tự, rất bền vững, tương tự lò xo. Mỗi

vòng xoắn ốc có 3,6 gốc acid amin (18 gốc thì tạo được 5 vòng). Các nguyên tử
C
α
nằm trên đường sinh của hình trụ. Các mạch bên R hướng ra phía ngoài.
Đường kính biểu kiến của xoắn ốc (không kể đến các mạch bên R) vào khoảng
0,6 nm. Khoảng cách giữa các vòng (hay là một bước) là 0,5nm. Góc xoắn là
26
o
. có thể có xoắn α phải và xoắn α trái (ngược chiều kim đồng hồ). Với các
acid amin thì tạo xoắn trái không thuận lợi.
-Xoắn ốc α được giữ chặt bởi một số liên kết hydro tối đa. Các liên kết
hydro gần như song song với trục độ xoắn ốc và nối nhóm –NH- của liên kết
peptide này với nhóm –CO- của liên kết peptide thứ ba kề đó. Cứ mỗi nhóm-
CONH- tạo được hai liên kết hydro với hai nhóm –CONH- khác.
-Vì mỗi liên kết peptide đều tham gia vào việc tạo liên kết hydro và vì
các diphol (lương cực mang điện) được hình thành và cũng được hướng theo
chiều như thế nên cấu trúc xoắn α có độ bền rất lớn. Hơn nữa cấu trúc này lại có
mật độ dày đặc (thực tế hấu như không có khoảng trống bên trong xoắn) nên sẽ
làm giảm tương tác với các phân tử khác (chẳng hạn không có liên kết hydro với
các phân tử nước).
10
-Xoắn α rất phổ biến trong mọi protein. Có protein tỷ lệ xoắn đến 75%
(như trong hemoglobin và myoglobin) nhưng cũng có protein tỷ lệ xoắn rất thấp
(như trong kimotripsin).
-Các acid amin như Ala, Leu, Phe, Tyr, Cys, Met, His, Glu, Val có khả
năng tạo ra xoắn α bền trong khi đó các acid amin như Ser, Lys, Arg, Thr, Gly
cũng tạo được xoắn α nhưng không bền. Nếu có prolin xen giữa các bước sẽ phá
vỡ độ đồng đều của xoắn làm cho nó có hình thể khác đi. Ví dụ: trong casein,
các gốc prolin phân bố rất đồng đều làm cho phân tử casein có cấu trúc hình thể
cuộn thống kê.

-Vì vậy nếu biết được cấu trúc bậc một của một protein thì cóp thể dự
đoán được tỷ lệ xoắn α cũng như vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein
đó.
-Thỉnh thoảng trong một số vùng của protein hình cầu còn có cấu trúc
xoắn 3
10
, là một dạng xoắn α với ba gốc acid amin một vòng.
-Cấu trúc xoắn α
π
và xoắn γ thì có 4,4 và 5,2 gốc acid amin trong một
vòng, thường ít gặp hơn.
2.2.2. Cấu trúc gấp nếp β:
11
Hình 4. Cấu trúc nếp gấp beta (các mũi tên chỉ hướng chuỗi axit amin)
-Cấu trúc gấp nếp β là một cấu trúc hình chữ chi. Xoắn α có thể chuyển
thành cấu truc gấp nếp β khi không còn các liên kết hydro (chẳng hạn là do
nhiệt).
-Các mạch đã duỗi ra sẽ liên kết với nhau bằng liên kết giữa các phân tử
để tạo ra cấu trúc tờ giấy xếp. Các mạch polypeptide có thể song song (A và B
trong hình 3.3) hoặc đối song song ( B và C trong hình 3.3). Các gốc bên R của
các acid amin có thể ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng của tờ giấy do đó độ tích điện
hoặc độ cồng kềnh không gian của chúng ít có ảnh hưởng đến sự tồn tại của cấu
trúc này. Tuy nhiên một số acid amin Asp, Glu, His, Lys, Pro, Ser không thể
tham gia vào cấu trúc này. Có điều là tất cả liên kết peptide đều tham gia vào sự
hình thành cấu trúc này.
12
Hình 5. Cấu trúc không gian của ba chuỗi polypeptide có cấu trúc tờ giấy xếp
(cấu trúc ß): P-hai chuỗi A và B song song; AP- hai chuỗi A và B đối song song.
-Cấu trúc mặt cong β là cấu trúc rất thường găp (Hình 3.4). Các chuỗi
polypeptide có thể tự gấp lại thành một cấu hình có góc và được ổn định nhờ

một liên kết hydro. Có thể coi cấu trúc mặt cong β như là điểm xuất phát của
xoắn α với bước bằng không.
Hình 6. Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß: các hình bình hành chỉ vị trí của mối liên
kết peptide; đường chấm chấm chỉ cầu nối hydro.
-Trong một số protein còn có cấu trúc tương tự xoắn ốc gọi là polyprolin I
(xoằn trái với 3,3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể cis) và polyprolin I
(xoắn trái 3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể tras, khoảng cách của hai
gốc tính từ hình chiếu của chúng trên các trục là 0,31nm). Hai cấu trúc này cò
thể chuyển đổi cho nhau và thường thì II trong môi trường nước bền hơn. Cấu
trúc tương tự xoắn ốc này thường gặp trong collagen, là protein rất giàu trong
da, gân, xương và sừng.
-Cấu trúc hình thể cuộn thống kê hay xoắn ngẫu nhiên là một cấu trúc
không xác định, không có cả mặt phẳng lẫn trục đối xứng. cấu trúc kiểu này sẽ
hình thành khi những nhóm bên R của các gốc acid amin có mang điện tích
hoặc có án ngữ không gian khiến cho chúng không thể tạo ra được cấu trúc
xoắn. Khi đó mặt polypeptide sẽ có cấu trúc trong đó khoảng cách giữa các
nhóm mang điện tích cùng dấu sẽ là cực đại do đó năng lượng tự do của sự đẩy
tĩnh điện là cực tiểu. Chuỗi polyisoluecine cũng tạo ra được cấu trúc này là do
án ngữ không gian của mạch bên.
2.3: Cấu trúc bậc III:
13
-Cấu trúc bậc III là cấu hình không gian của chuỗi polypeptide. Nó được
xác định bởi cấu trúc bậc I và bậc II. Cấu trúc bậc III hình thành một cách tự
phát phụ thuộc vào kích thước, hình dạng và tính phân cực của các gốc
aminoacid. Các gốc này tương tác với nhau và với các phân tử dung môi bằng
cách đó làm suy yếu khả năng xoay tự do của các liên kết trong chuỗi
polypeptide. Sự tương tác đó được thực hiện bằng các kiểu liên kết disulfide,
ester, hydro và tương tác kỵ nước.
-Các chuỗi polypeptide của protein hình cầu được cấu tạo thành khối một
cách rắn chắc. Ví dụ như phân tử myoglobin (gồm một chuỗi polypeptide duy

nhất với trọng lượng phân tử 16.700 , chứa 153 gốc aminoacid) được bó chặt
đến mức trong lòng nó chỉ có thể chứa 4 phân tử nước. Tất cả các gốc R có tính
phân cực được sắp xếp ở mặt ngoài ở dạng hydrat-hóa còn hầu hết các gốc R
không phân cực có tính kỵ nước nằm trong lòng phân tử để tránh tiếp xúc với
nước. Những gốc aminoacid không có khả năng tạo cấu trúc xoắn α nằm tại
những nơi chuỗi polypeptide bị gấp khúc.
Hình 7. Cấu trúc bậc III của myoglobin
-Tính chất sinh học của protein phụ thuộc không những vào cấu trúc bậc
một, bậc hai mà cả vào cấu trúc bậc ba của chúng. Các yếu tố phá vỡ cấu trúc
bậc ba đều làm mất hoạt tính sinh học của protein.
2.4. Cấu trúc bậc IV:
14
-Phân tử của đa số protein với trọng lượng phân tử trên 50.000 thường
được cấu tạo từ hai chuỗi polypeptide trở nên. Những chuỗi polypeptide này
được gắn với nhau bằng các loại liên kết yếu như liên kết hydro, liên kết kỵ
nước hoặc các loại liên kết mạnh hơn như liên kết ester, liên kết disulfide…
Mỗi chuỗi polypeptide với cấu trúc bậc I, II và III xác định tạo thành một phần
dưới đơn vị. Nhũng phần dưới đơn vị đó kết hợp với nhau để tạo nên phân tử
protein hoàn chỉnh. Các sắp xếp đặc trưng trong không gian của các phần dưới
đơn vị trong mỗi phân tử protein hoàn chỉnh loại này được gọi là cấu trúc bậc IV
của protein.
Ví dụ điển hình cho những protein có cấu trúc bậc IV là Hemoglobin (M
= 68.000) được cấu tạo bởi 4 chuỗi polypeptide 2 chuỗiα và 2 chuỗi β. Chuỗi α
chứa 141 gốc aminoacid còn chuỗi β chứa 146 gốc. Mỗi chuỗi gắn với một phân
tử hem. Cả 4 phần dưới đơn vị sắp xếp tương hỗ nhau theo quy luật hoàn toàn
xác định, làm cho phân tử hemoglobin có dạng gần như hình cầu với kích thước
50 x 50 x 64
Hình 8. Cấu trúc bậc IV của phân tử Hemoglobin
-Trong nhiều trường hợp các phần dưới đơn vị có thể hình thành từ một số
chuỗi polypeptide. Khi đó mỗi chuỗi polypeptide được gọi là protomer, còn

phần dưới đơn vị được gọi là oligomer. Những olygomer này kết hợp với nhau
thành một phân tử protein có cấu trúc bậc IV hoàn chỉnh. Đó là trường hợp của
15
glutamate dehydrogenase của gan bò. Enzim này (M = 2,2x10
6
) cấu tạo bởi 8
oligomer với M = 280.000. Mỗi oligomer được hình thành từ một số chuỗi
polypeptide có trọng lượng phân tử khoảng 50.000.
-Bản thân hemoglobin cũng có thể phân ly thành 2 oligomer, mỗi
oligomer chứa 1 chuỗi α và một chuỗi β.
-Các phân tử protein có cấu trúc bậc bốn trong những điều kiện nhất định
phân ly thành các phần dưới đơn vị, trong những điều kiện khác những phần
dưới đơn vị này lại kết hợp với nhau thành những phân tử ban đầu. Quá trình
phân ly và kết hợp này kèm theo sự biến đổi tính chất sinh học của prtein. Hoạt
tính sinh học cũng phụ thuộc vào các kiểu tổ hợp khác nhau của các phần dưới
đơn vị. Mối liên quan này giữa cấu trúc bậc bốn và tính chất của protein là cơ sở
của nhiều quá trình điều hòa trong tế bào. Những enzim then chốt mang chức
năng điều hòa quá trình trao đổi chất đều là những enzim có cấu trúc bậc bốn.
-Sự tồn tại của protein có cấu trúc bậc bốn còn là yếu tố khắc phục tác hại
của sự nhầm lẫn trong quá trình sinh tổng hợp protein. Đó cũng là một phương
tiện để tiết kiệm AND và ARN thông tin.
Phần II: Đặc điểm cấu trúc và sự hình thành gel protein.
1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein:
-Cần phân biệt sự tạo gel với các hiện tượng khác tương tự, trong đó cũng có
sự giảm mức độ phân tán của dung dịch protein như sự liên hợp, sự tập hợp, sự
trùng hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và sự đông tụ.
-Các phản ứng liên hợp protein thường có quan hệ với các biến đổi ở mức
dưới đơn vị hoặc ở mức phân tử trong khi đó các phản ứng trùng hợp hoá hoặc
tập hợp hoá lại tạo ra các phức hợp có kích thước lớn.
-Sự kết tủa protein lại bao hàm tất cả các phản ứng tập hợp có thể dẫn đến

mất toàn phần hoặc mất toàn bộ độ hoà tan.
-Khi protein không bị biến tính nhưng do giảm lực đẩy tĩnh điện giữa các
mạch mà dẫn đến các phản ứng tập hợp không trật tự thì sẽ xảy ra hiện tượng
kết tụ.
16
-Các phản ứng tập hợp không trật tự xảy ra do biến tính và các phản ứng tập
hợp xáy ra do tương tác protein – protein chiếm ưu thế so với tương tác protein
– dung môi sẽ dẫn dến tạo thành một khối lớn và thô, gọi là sự đông tụ.
-Khi các phân tử bị biến tính tự tập hợp lại để tạo thành một mạng lưới
protein có trật tự thì hiện tượng đó được gọi là sự tạo gel.
-Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng rất quan trọng của nhiều hệ
thống protein và đóng vai trò chủ yếu trong việc tạo cấu trúc hình thái do đó
cũng là cơ sở để chế tạo ra nhiều sản phẩm thực phẩm. Phomat, giò, gel gelatin,
đậu phụ, bột nhào làm bánh mì hoặc các thịt giả từ protein thực vật (được kết
cấu bằng cách đùn hoặc kéo sợi) là những sản phẩm có cấu trúc gel).
-Khả năng tạo gel của protein được sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho
một số thực phẩm để cải biến khả năng hấp thụ nước, tạo độ dầy, tạo lực liên kết
(bán dính) giữa các tiểu phần cũng như làm bền các nhũ tương và bọt.
2. Điều kiện tạo gel:
-Sự gia nhiệt, trong đa số trường hợp là rất cần thiết cho quá trình tạo gel.
Việc làm lạnh sau đó sẽ tạo ra nhiều liên kết hydro giúp cấu trúc gel bền. Đôi
khi một sự acid hóa nhẹ nhàng cũng có ích. Thêm muối (đặc biệt là ion canxi)
có thể cũng cần, hoặc là để tăng tốc độ tạo gel goặc để gia tăng độ cứng cho gel.
-Phản ứng tạo gel có thể biểu diễn bằng sơ đồ sau:


t
o
t
o

t
o
hoặc làm lạnh
(Pn)n np
n
np
d
(p
d
)
n
Trong đó:
Pn : protein tự nhiên ban đầu
17
Pd : protein bị biến tính
-Nhiều protein có thể tạo gel không cần gia nhiệt mà chỉ cần một sự thuỷ
phân enzim vừa phải, một sự thêm đơn giản các ion canxi, hoặc một sự kiềm
hoá kèm theo trung hoà hoặc đưa pH đến điểm đẳng điện (sản xuất đậu phụ).
-Nhiều gel cũng có thể được tạo ra từ protein dịch thể (lòng trắng trứng, dịch
đậu tương), từ các thể protein không tan hoặc ít tan phân tán trong nước hoặc
trong muối (collagen, protein tơ cơ, isolate (dịch đậm đặc) đậu tương) từng
phần hoặc toàn bộ bị biến tính. Như vậy độ hoà tan của protein không phải luôn
luôn cần thiết cho sự tạo gel.
3. Cơ chế tạo gel:
-Cơ chế và các tương tác có quan hệ đến việc hình thành mạng protein ba
chiều đặc trưng cho gel hiện chưa hoàn toàn rõ. Nhiều nghiên cứu đã chỉ rõ ràng
rằng cần phải có giai đoạn biến tính và giãn mạch xảy ra trước giai đoạn tương
tác trật tự giữa protein – protein và tập hợp phân tử.
-Khi protein bị biến tính các cấu trúc bậc cao bị phá huỷ, liên kết giữa các
phần tử bị đứt, các nhóm bên của axit amin trước ẩn ở phía trong thì bây giờ

xuất hiện ra ngoài. Các mạch polypeptit bị duỗi ra cùng nhau, tiếp xúc với nhau
và liên kết lại với nhau thành mạng lưới không gian ba chiều mà mỗi vị trí tiếp
xúc của mạch lạ một nút. Các phần còn lại hình thành mạng lưới không gian vô
định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nước.
-Khi nồng độ tăng thì khả năng gel hoá tăng vì số những vị trí tiếp xúc để tạo
ra nút mạng lưới tăng lên. Nồng độ protein càng lớn thì các hạt tiếp xúc trực tiếp
không qua một lớp nào của của môi trường phân tán và khối gel càng dề vì ở
những vị trí đặc biệt ở đầu mút, những góc cạnh các yếu tố bền dễ bị mất do đó
dễ tạo ra nút mạng lưới.
18
-Các nút mạng lưới có thể được tạo ra do tương tác giữa các nhóm ưa béo. Khi
các nhóm này gần nhau, tương tác với nhau thì hình thành ra liên kết ưa béo, lúc
này các phân tử nước bao quanh chúng bị đẩy ra và chúng có khuynh hướng như
tụ lại. Tương tác ưa béo được tăng cường khi tăng nhiệt độ, làm các mạch
polypeptit sít lại với nhau hơn do đó làm cho khối gel cứng hơn.
-Các nút mạng lưới cũng có thể được tạo ra do các liên kết hydro giữa các
nhóm peptit với nhau, giữa các nhóm – OH của serin, treonin hoặc tirozin với
các nhóm – COOH của glutamic hoặc của aspactic. Nhiệt độ càng thấp thì liên
kết hydro càng được tăng cường và củng cố vì càng có điều kiện để tạo ra nhiều
cầu hydro. Liên kết hydro là liên kết yếu, tạo ra một độ linh động nào đó giữa
các phân tử đối với nhau, do đó làm cho gel có một độ dẻo nhất định. Các mắt
lưới trong gel gelatin chủ yếu là do các liên kết hydro. Khi gia nhiệt các liên kết
hydro bị đứt và gel sẽ nóng chảy ra. Khi để nguội liên kết tái hợp và gel lại hình
thành.
-Tham gia tạo ra các nút lưới trong gel cũng có thể do các liên kết tĩnh điện,
liên kết cầu nối giữa các nhóm tĩnh điện ngược dấu hoặc do liên kết giữa các
nhóm tĩnh điện cùng dấu qua các ion đa hoá trị như ion canxi chẳng hạn. Nhờ
vậy mà gel tạo ra có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt.
- Các mắt lưới còn có thể do các liên kết đisulfua tạo nên. Trong trường hợp
này sẽ tạo cho gel có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt, rất chắc và bền.

-Một số protein có bản chất khác nhau có thể tạo gel khi được đun nóng đồng
thời (sự đồng tạo gel).
-Các protein cũng có thể tạo gel bằng cách cho tương tác với các chất đồng
tạo gel như các polysacarit, làm thành cầu nối giữa các hạt do đó gel tạo ra có độ
cứng và độ đàn hồi cao hơn. Cũng có thể thêm các chất alginate hay pectinat
19
tích điện âm vào gelatin tích điện dương để tạo ra tương tác ion không đặc hiệu
giữa các chuỗi peptit do đó sẽ tạo cho gel có nhiệt độ nóng chảy cao (80
o
C).
-Người ta cũng thường thêm caraghenat polysulfat (tích điện âm) vào sữa
(pH của sữa) để tạo ra ion tương tác đặc hiệu với vùng tích điện dương casein K.
Vì thế mà các mixen casein có thể được chứa trong các gel caraghenat.
-Khối gel mới tạo thành còn chứa một lượng lớn nước ở phía trong. Nhiều
gel có thể chứa tới 98% nước. Ngoài lớp nước hydrat hoá liên kết chặt chẽ với
các nhóm có cực của chuỗi protein, còn có nước ở dạng dung môi tự do. Người
ta nhận thấy, mặc dù nước bị nhốt này có tính chất giống như nước của một
dung dịch muối loãngđược giữ bằng lực vật lý, vẫn không thể bị đầy ra một cách
dễ dàng. Có thể là khi tạo gel đã tạo ra một cái bẫy để nhốt nước. Hoặc cũng có
thể các lỗ của mạng lưới protein giữ được nước dạng mao quản.
-Khi đi từ dung dịch nước protein, các giai đoạn đầu của quá trình tạo gel
bằng nhiệt có thể như sau (phương trình (3.1)):
1/ Phân li thuận nghịch cấu trúc bậc bốn thành các dưới đơn vị hoặc
monomer.
2/ Biến tính không thuận nghịch các cấu trúc bậc hai và ba (sự giãn mạch vẫn
còn là từng phần):
(P
N
)
n

↔ nP
N
→ nP
D
(3.1)
Trong đó P
N
– protein tự nhiên; P
D
– Protein đã bị biến tính; n - số đã biết.
-Người ta thấy, trạng thái gel cuối cùng tương ứng với các tập hợp protein từng
phần bị biến tính (P
D
)
x
, (x < n) nên có thể là phương trình (3.2) hoặc (3.3):
xP
N
(P
N
)
x
(P
D
)
x
đun nóng đun nóng
20

xP
N
xP
D
đun nóng (P
D
)
x
đun nóng hoặc làm lạnh
-Phần đầu của phương trình (3.2) là phản ứng kết tụ, phần thứ hai của
phương trình (3.2) là phản ứng đông tụ khô. Trong điều kiện thuận lợi cho biến
tính hơn là cho tập hợp (protein mang điện tích lứn ở pH thấp hoặc cao, lực ion
rất yếu, có mặt số ion, có mặt các tác nhân phân ly như: ure, guanidin, các chất
tẩy rửa) thì sự đun nóng sẽ làm xảy ra phản ứng theo phương trình (3.3).
-Giai đoạn tập hợp càng chậm so với giai đoạn biến tính thì càng có điều kiện
để các mạch polypeptit đã được giãn mạch ra từng phần, sẽ có trật tự, đồng đều,
trơn, trương mạnh, rất đàn hồi và trong suốt; gel bền, không bị co tách dịch.
Ngược lại các gel được tạo thành từ các tiểu phần protein có tập hợp thô sẽ đục,
ít đàn hồi và đặc biệt không bền (gel bị co và dễ chảy dịch).
-Sự giãn mạch các phân tử protein sẽ làm xuất hiện các nhóm phản ứng nhất
là các nhóm kỵ nước (ưa béo) của protein hình cầu. Do đó các tương tác kỵ
nước giữa protein – protein sẽ thuận lợi và là nguyên nhân chính của việc tạo tập
hợp liên tục. Các protein có khối lượng phân tử cao và có tỷ lệ phần trăm axit
amin kỵ nước cao sẽ tạo gel có mạng lưới chắc. Khi ở nhiệt độ cao các tương tác
ưa béo sẽ thuận lợi trong khi đó sự hình thành các liên kết hydro lại dễ dàng khi
làm lạnh. Sự gia nhiệt cũng có thể làm phơi bày các nhóm – SH ở bên trong, do
đó xúc tiến việc hình thành hoặc trao đổi các cầu đisulfua. Khi có mặt nhiều
nhóm – SH và –S-S - sẽ tăng cường hệ thống mạng giữa các phân tử và gel tạo
ra bền với nhiệt. Các cầu canxi làm cho gel có độ cứng và độ bền tốt hơn.
21

-Vùng pH thuận lợi cho sự tạo gel sẽ được mở rộng cùng với sự tăng nồng độ
protein. Vì khi ở nồng độ protein cao thì các liên kết ưa béo và liên kết đisulfua
có điều kiện để tạo thành sẽ bù trừ lại các lực đẩy tĩnh điện cảm ứng vốn do
protein tích điện cao sinh ra.
-Ở điểm đẳng điện do vắng mặt các lực đẩy nên gel tạo ra kém phồng, ngậm
ít nước và cứng. Các protein có tỷ lệ axit amin ưa béo cao (trên 31,5% số phân
tử) như hemoglobin, ovalbumin, sẽ có vùng pH tạo gel thay đổi phụ thuộc vào
nồng độ protein. Trái lại các protein có phần trăm các axit amin ưa béo thấp
(22÷31%) như γ - globulin, serumalbumin, gelatin và protein của đậu tương…
thì lại không thay đổi pH tạo gel khi nồng độ protein thay đổi.
4. Tính chất tạo gel của một số protein thực phẩm:
4.1. Protein của thịt:
- Khả năng tạo gel bởi nhiệt của các protein miofibril (tơ cơ) ở thịt và cá là
cơ sở kết cấu của nhiều sản phẩm thực phẩm. Do tạo ra mạng lưới gel nên các
protein này là tác nhân gắn kết trong thịt “tái tạo”, trong các loại giò, hoặc là tác
nhân làm bền nhũ tương trong xúc xích, hoặc là tác nhân làm mịn và đàn hồi
trong kamaboko. Tính chất lưu biến đặc trưng của các sản phẩm có tính cao cấp
này phụ thuộc vào bản chất và độ tươi của nguồn protein (protein khi đưa chế
biến phải không bị biến tính bởi nhiệt, bởi lạnh, và không bị proteolizơ), sự có
mặt của muối trung tính và điều kiện gia nhiệt để tạo gel.
4.2.Protein của sữa.
-Khả năng đông tụ của các mixen casein được sử dụng trong chế biến các
loại phomat và các sản phẩm khác từ sữa. Sự đông tụ thường được khởi đầu
bằng tác dụng proteolitic của chimozin trên casein K nhưng nhất thiết phải có
ion của canxi và có một nhiệt độ cao hơn 15
o
C.
22
-Axit hoá sữa ở pH đẳng nhiệt của casein cũng làm cho sữa đông tụ. Khi pH
> 6 các mixen casein (và các caseinat) rất bền với nhiệt, nhất là khi được gia

nhiệt ở chính trong sữa thì phải tới 20 đến 60 ph ở nhiệt độ 140
o
C mới làm
chúng đông tụ được.
4.3.Protein của trứng.
-Các protein của lòng trắng trứng được coi là tác nhân tạo gel hoặc tác nhân
gắn kết tốt nhất. Conalbumin và ovalbumin (pI = 4,6) bị biến tính ở 57÷65
o
C và
72÷84
o
C, khi nồng độ protein trên 5% có thể tạo gel trong một khoảng pH rất
rộng (từ 3 đến 11).
5. Khả năng tạo gel của polysaccarit:
-Khi để nguội hồ tinh bột thì các phân tử sẽ tương tác với nhau và sắp xếp lại
một cách có trật tự để tạo thành gel tinh bột có cấu trúc mạng ba chiều. Để tạo
được gel thì dung dịch tinh bột phải có nồng độ đậm đặc vừa phải, phải được hồ
hoá để chuyển tinh bột thành trạng thái hoà tan và sau đó được để nguội ở trạng
thái yên tĩnh. Khác với gel protein, trong gel tinh bột chỉ có duy nhất các liên kết
hydro tham gia. Liên kết hydro có thể nối trực tiếp các mạch polyglucozit lại với
nhau hoặc gián tiếp qua cầu phân tử nước.
-Vì tinh bột chứa cả amilopectin và amiloza nên trong gel tinh bột có vùng
kết tinh và vùng vô định hình. Tham gia vào vùng kết tinh có các phân tử
amiloza và các đoản mạch amilopectin kết dính với nhau. Cấu trúc nhiều nhánh
mà chủ yếu là các nhánh bên của phân tử amilopectin sẽ cản trở sự dàn phẳng và
sự kết tinh. Vùng kết tinh vừa nằm trong các hạt đã trương vừa nằm trong dung
dịch nước giữa các hạt sẽ tạo ra độ bền và độ đàn tính của gel. Phần của đại
phân tử Am và AP nối vào mixen kết tinh nhưng nằm trong phần vô định hình ở
giữa các mixen sẽ tạo cho gel một áp suất nhất định không bị phá huỷ và trong
một chừng mực đáng kể áp suất này do số lượng tương đối của các phân tử

trong phần vô định hình quyết định.
23
-Các tinh bột vừa chứa Am và AP nên có khuynh hướng tạo gel như nhau khi
ở nồng độ tương đối thấp. Chỉ có tinh bột khoai tây là khả năng này kém hơn, có
thể là do hàm lượng Am của nó cao hơn nhưng trước hết là do độ dài bất thường
và mức độ phân nhánh yếu của Am sẽ cản trở sự uốn thẳng để tạo ra cấu trúc
mixen. Các tinh bột giàu amilopectin như tinh bột ngô nếp, có độ phân nhánh
cao thường cản trở sự tạo gel khi ở nồng độ thấp nhưng khi ở nồng độ cao
(khoảng 30%) thì cũng tạo được gel.
-Tinh bột cũng có thể đồng tạo gel với protein. Nhờ tương tác này mà khả
năng giữ nước, độ cứng và độ đàn hồi của gel protein được tốt hơn.
-Gel từ tinh bột giàu Am thường cứng và đàn hối kém.
6. Gel hỗn hợp:
-Một hỗn hợp hai cao phân tử (tạo gel được hoặc không tạo gel được) trong
một số trường hợp có thể tạo nên hiện tượng hiệp trợ (synergy) dẫn đến những
tính chất lưu biến khác nhau, đôi khi dẫn đến sưn tạo gel. Trong khi đó mỗi hợp
phần khi một minh riêng rẽ thì không có khả năng tạo gel.
-Các tương tác này thường đưa đến những cấu trúc mới hoắc đưa đến những
sự thay thế rất kinh tế.
-Có 3 kiểu mạng lưới có thể được tạo ra:
• mạng lưới tạo ra do sự thâm nhập lẫn nhau của các mạng lưới riêng
của mỗi poly saccarid
• mạng lưới tạo ra do sự tương kị (incompatibility) lẫn nhau với sự tách
riêng pha và sự tạo gel riêng cho mỗi poly saccarid
• mạng lưới tạo ra do sự tạo các vùng nối kết hợp
-Chẳng hạn, sự tồn tại các tương tác giữa caraghenan và caroube đã được
ứng dụng trong công nghiệp. Các gel thu được có những tính chất lưu biến đã bị
thay đổi do sự có mặt của caroube. Cũng có thể thu được 1 gel với hỗn hợp
24
caraghenan kappa và galactomanan khi ở một nồng độ caraghenan thấp hơn

nồng độ mà nó tạo gel một mình.
-Gômxanhthan và caroube khi đứng một mình thì không tạo gel mà chỉ có
tính chất làm dày. Nhưng 1 hỗn hợp của 2 polyme này khi gia nhiệt và làm lạnh
sẽ tạo ra gel rất đàn hồi.
-Các tương tác alginat – pectin, caraghenan – protein của sữa là những ví
dụ về tính hiệp trợ của các polyme.
7. Gel đặc biệt:
Gel sẽ trở nên phức tạp hơn khi cùng “nhốt” vào đó các tiểu phần khác
nhau: các bọt khí, các giọt chất béo hoặc đường. Khi đưa vào các tiểu phần sẽ
làm biến đổi các tính chất lưu biến của gel. Việc tăng cường các khuôn này có
thể là dương tính hay âm tính (ví dụ: cấu trúc có khí xốp của các bánh ga-tô).
Các tính chất lưu biến của các gel này thường phụ thuộc vào các tính chất của
gel cấu thành khuôn, tính chất hình dạng, tính chất biến dạng và phần thể tích
của các tiếu phần cũng như các mối quan hệ lẫn nhau của các khuôn – tiểu phần.
Gel tinh bột là một gel thuộc kiểu này.
Phần III: Tìm hiểu quy trình sản xuất giò lụa truyền thống:
1.Quy trình sản xuất giò lụa truyền thống:
25
Thịt (nạc, mỡ)
Thái nhỏ