Tiểu luận Hóa sinh đại cương: Cấu tạo của Enzyme

TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA HÀ NỘI
VIỆN KỸ THUẬT HÓA HỌC
***

TIỂU LUẬN HÓA SINH ĐẠI CƯƠNG

Đềtài: “Cấutạocủa enzyme”
Giảngviênhướngdẫn: TS. GiangThịPhương Ly
Sinhviênthựchiện:PhạmThị Ni
MSSV: 20175053
Lớp: HH02 – K62

HàNội, tháng 5 năm 2020


MỤC LỤC

2


PHẦN MỞ ĐẦU
Ngaybâygiờ,

 

khibạnđọcđiềunày,

 

cóhàngtỷphảnứnghóahọcxảy

bêntrongcơthểbạn.

 

Chúngxảy

 

vớitốcđộcựcnhanhbêntrongcáctếbào, 

 

ra

 

ra 

nhưngkhicácphảnứngnàyđượcxảy 
ratrongcácốngnghiệmtrongphịngthínghiệmthayvìcơthể,

chúngxảy

 

 

ra 

vớitốcđộcủaốcsên. Điềugìgiảithíchsựkhácbiệtvềtốcđộnày? Cáctếbàocủachúng ta cógì, 

màmộtốngnghiệmthiếu? Câutrảlờilà:

 

Enzyme!

 

Trongcơthểsống, 

hầunhưkhơngcómộtqtrìnhhóahọcnàolạikhơngliênquanmậtthiếtđếncácqtrìnhsinhhọ
c   do   các   enzyme   xúctác.   Cóthểnóirằngsựsốnggắnliềnvới   enzyme.Chúngtạo   ra 
cácđiềukiệncầnthiếtđểcácphảnứngsinhhóadiễn

 

ra

điềukiệnbìnhthườngvềnhiệtđộ,

 

nhanhchóngmặcdù

 

ở 

ápsuất, 

 

pH. Tênchungmàcácnhàhóahọcsửdụngchomộtthựcthểhóahọclàmtăngtốcđộphảnứnglàc
hấtxúctác. Enzyme   làchấtxúctácsinhhọcđượchìnhthànhtrongtếbàodướidạnghợpchất 
protein cócấutrúchóahọcrấtđặcthù. 
Enzyme

 

trongcơthểsinhvậtvớichứcnăngxúctácchọnlọc, 

đóngvaitrịđịnhhướngtấtcảmọiphảnứngxảy   ra   trongtếbào.   Khi   ở   ngồitếbàonhiều 
enzyme vẫncịnkhảnănghoạtđộngtươngtự. Nếukhơngcó enzyme, tếbàosẽbịtêliệt. Nên 
enzyme   giữvaitrịquantrọngtrongsựhơhấp,   di   chuyển,   suynghĩ,   hành   vi, 
phátâmcũngnhưduytrìsựhữuhiệucủahệmiễndịch.

 

Mộtsố

 

enzyme 

cóthểvơhiệuhóacáchóachấtđộcgây ra ungthư, hoặc do ơ nhiễmmơitrường, …
Nhưvậy,   enzyme   cókhảnăngvàhiệulựcxúctácrấtlớn,   cótínhđặchiệurấtcao. 
Đểđảmbảochochứcnăngcủa   enzyme   làchấtxúctácsinhhọc,   cấutạocủa   enzyme 
phảirấttinh vi phứctạp. Bàitiểuluậnnàychúng ta sẽlàmrõcấutạocủa enzyme.

3

NỘI DUNG

I.

BẢN CHẤT HĨA HỌC CỦA ENZYME

Cấutrúcprotein củaenzym

 

TIM.

 

TIM

 

là 

mộtenzymcựckỳhiệuquảtrongqtrìnhchuyểnđổi đường thànhnănglượngchocơthể[1].
Từgầnmộtthếkỷtrướcđây, 
cácnhàkhoahọcđãđổxơvàoviệcxácđịnhbảnchấthóahọccủa   enzyme.   Cho   đếnnay, 
cóthểnóirằng,   ngồinhómnhỏphântử   RNA   cóhoạttínhxúctác,   tuyệtđạiđasố   enzyme 
cóbảnchấtlàproteinvàsựthểhiệnhoạttínhxúctácphụthuộcvàocấutrúcbậc   1,   2,   3   và   4 
củaphântửproteinvàtrạngtháitựnhiêncủachúng [2].Thựcchấtbảnchấthóahọccủa enzyme 
chỉđượcxácđịnhđúngđắntừsau khi kếttinhđược enzyme.  Enzyme  đầutiênnhậnđược   ở 
dạngtinhthểlàureasecủađậutương   (Summer,   1926),   tiếptheo   là   pepsinvàtrypsin 

(Northrop   vàKunitz,   1930,   1931).   Sauđónhữngtácgiảkháccũngđãkếttinhđượcmộtsố 
enzyme

 

khácvàcóđủbằngchứngxácnhậncáctinhthểproteinnhậnđượcchínhlàcác 

enzyme[3].
Kếtquảnghiêncứutínhchấthóalýcủa

 

enzyme

 

đãchothấy

 

enzyme 

cótấtcảcácthuộctínhhóahọccủacácchấtprotein. 
Tínhchấtxúctácphụthuộcvàocấutạocủaprotein.

 

Nếumột

 

enzyme 

bịbiếntínhhayphântáchthànhnhữngtiểuđơnvịthìhoạttínhxúctácthườngbịmấtđi,   tươngtự 
4


khi   bảnthânprotein   enzyme   bịphâncắtthànhnhữngaminoaxit.[3].   Phầnlớn   enzyme 
códạnghạtnhưcácproteinhìnhhạt,   tỷlệgiữatrụcdàivàtrụcngắncủaphântửvàokhoảng   1­2 
hoặc 4­6.
Vềkhốilượngphântử  enzyme cũngnhưcácproteinkháccókhốilượngphântửlớnkhoảng 
12000   dalton   đến   1000000   dalton   hoặclớnhơn.   Enzyme   cókhốilượngphântử   bé 
nhấtlàribonuclease   (12700   dalton),   đasố   enzyme   cókhốilượngphântửtừ   20000   đến 
90000 hoặcvàitrămnghìn Dalton [3].
Do   kíchthướcphântửlớn,   enzyme   khơngđi   qua   đượcmàngbánthấm.   Enzyme 
cóthểhịa

 

tan

trongnước,

 

 

trongdungdịchmuốilỗngnhưngkhơng

trongdungmơikhơngphâncực.

 

khơngbềnvàdễdàngbịbiếntínhdướitácdụngcủanhiệtđộcao,

 

tan 

Enzyme 
 

axithoặckiềmđặc, 

muốikimloạinặng   ở   nồngđộcao),   phầnlớn   enzyme   bịmấtkhảnăngxúctác. 
Mứcđộgiảmhoạttínhcủa enzyme tươngứngvớimứcđộbiếntínhcủaprotein.
Ngồi ra, mộtsốphântử  RNA cịncóhoạttínhxúctácgiống enzyme, đượcgọichung là 
ribozyme.

 

Do 

chúngcócấutrúcmạchđơnnêncóthểtựcuộngậpthànhcấuhìnhkhơnggianđặctrưngđểxúctác
hoặcchúngcóthểliênkếtvớiphântửnucleicacidhayproteinkhácđểhìnhthànhcấutrúckhơngg
ianđặctrưng, phùhợpvớinhiệmvụxúctác. Mộtsố ribozyme tiêubiểulàthểtựcắtnối intron, 
ribozyme của virus HIV ( gâybệnhviêm gan), viroid, …[1]

II.

THÀNH PHẦN CẤU TẠO CỦA ENZYME
Cũngnhưprotein,

 

enzyme

 

cóthểlàproteinđơnloạigiảnhoặcproteinphứctạp. 

Trêncơsởđó,   xétvềcấutrúc,   người   ta   phân   enzyme   thành   2   loại :   enzyme   đơngiản 
(mộtthànhphần)   và   enzyme   phứctạp   (haithànhphần).   Trườnghợp   enzyme   là 
mộtproteinđơngiảngọi   là   enzyme   mộtthànhphần.   Trườnghợp   enzyme   là 
mộtproteinphứctạp(chiếm

5

 

60­70%) 


nghĩalàngồiproteinđơngiảncịngắnthêmnhómkhơngphảiproteinnhưlipid, glucid… gọi là 
enzyme haithànhphần.
Enzyme mộtthànhphần:

II.1.

Trongphântửchỉchứamộtcấutử   protein   cịnđượcgọilà   “feron”   hay   “apoenzyme”.  

Protein

đượctạothànhtừmộtphântửhoặcmộtsốmạchpolypeptit, 

 

mỗimạchnhưvậychứacác   amino   acid   nốivớinhaubằngliênkếtpeptit.   Tấtcảcác   protein 
đượcxâydựngtừ   20   loại   amino   acid   khácnhau.   Các   amino   acid  
nàychứacáchợpchấtbéovịngthơmhoặcdịvịngcóítnhấtmộtnhóm amin vànhómcacboxyl.
Vídụ: Amilase, urease, pepxin, …
Enzyme haithànhphần:

II.2.

Trongphântửngồi

 

protein

cịnphầnkhơngphải

 

 

protein 

gọilànhómngoại(Cofactor).Loạinàythườnglànhữngchấthữucơđặchiệucóvaitrịthúcđẩyx
úctác.

Ở

 

 

những

 

enzyme

 

đacấutử,

 

phần

 

apoenzyme 

đóngvaitrịxúctácnhưngnếuthiếuthànhphầnthứhai   (cácchấthữucơđặchiệu)   thì   enzyme 
khơngthểhoạtđộngđược. 
Chínhvìthếchấthữucơđặchiệunàycịnđượcgọilàchấtcộngtác.Vídụ:

 

Catalase, 

peroxidase;   anhydrase   cacbonic   –   mộtloại   enzyme   giúpduytrìđộ   pH 
củacơthểkhơngthểhoạtđộngtrừkhinóđượcgắnvàomột ion kẽm, …
Cofactor

 

cócấutrúcnhỏ,

 

khơngđượccấutạotừcác

 

acid

 

amin, 

làmnhiệmvụvậnchuyểncácnguntử   hay  electron  trongcácphảnứnghóahọcmà   enzyme 
củanóxúctác. Nhómngoạirấtđadạng, chia làmhailoại: nhómghépvà coenzyme.
Phầnkhơngphải protein của enzyme đượcgọilànhómghép (prosthetic group) 
khinóliênkếtchặtchẽvớiphần   protein   của   enzyme   bằngliênkếtđồnghóatrị, 
làthànhphầncốđịnhcủaphântửvàthamgiachuyểnhóahidro, điệntử.Vídụ: FMN, 
FAD của dehydrogenase, PLP của aminotransferase, Hem của cytochrome.

6


Coenzyme

làphầnkhơngphải

 

 

protein

của

 

 

enzyme 

trongtrườnghợpnógắnlỏnglẻovới   apoenzyme,   dễtách   ra   vànhậplại, 
chạytừapoenzyemenàytới   apoenzyme   kiavàcóthểtồntạiđộclập   [4].Vídụ: 
NAD+,

 

NADP+

 

củanhiềudehydrogenase.

 

Coenzyme 

trựctiếpthamgiaphảnứngxúctác,   giữvaitrịquyếtđịnhkiểuphảnứngmà   enzyme 
xúctácvàlàmtăngđộbềncủa   apoenzyme   đốivớicácyếutốgâybiếntính.   Cịn 
apoenzyme

cótácdụngnângcaohoạttínhxúctáccủa

 

 

coenzyme 

vàquyếtđịnhtínhđặchiệucủa enzyme.
Tuynhiênsựphânbiệtnàychỉmangtínhchấttươngđối, 
vìkhócóthểcómộttiêuchuẩnthậtrõràngnàođểphânbiệtgắnchặt   hay   khơnggắnchặt, 
hơnnữanhữngnghiêncứugầnđâyđãthấyrằng,   nhiều   coenzyme   cũngkếthợpvới 
apoenzyme   bằngliênkếtcộnghóatrị.   Ngồi   ra   cácnhà   khoa   họccũngchothấy, 
trongthànhphầncủanhững

 

enzyme

cósựhiệndiệncủamộtsốkimloại. 

 

Cáckimloạinàythườnglàmộttrongnhữngthànhphầncủachấthữucơđặchiệu.Vídụ, 
tronghệ  enzyme cytochrome, catalase, peroxydase, sắt (Fe) gắnchặtvớinhân porphyrin. 
Cáckimloạicótrongthànhphầncủa   enzyme   thườngrấtdễtách   ra   khỏi   enzyme. 
Trongtrườnghợp   enzyme   mấtkimloại,   chúngsẽmấthoạttính.   Khi   ta 
đưacáckimloạitươngứngvàocác   enzyme,   hoạttính   enzyme   lạiđượckhơiphục. 
Tínhchấtnàymangtínhchấtthuậnnghịch.   Vaitrịcủakimloạitronghoạtđộngcủa   enzyme 
vẫnchưathựcsựlàmsángtỏ.

 

Tuynhiêncácnhà

 

khoa

 

họccũngchorằng, 

cóthểkimloạiđóngvaitrịliênkếtgữa   enzyme   vàcơchất,   liênkếtgiữa   apoenzyme   và 
coenzyme,   thamgiatrựctiếpvàoqtrìnhvậnchuyểnđiệntử,   nhưvaitrịcủasắttrong 
cytochrome vàperoxidase [5].
II.3.

Cấutrúccủa cofactor

Các   cofactor   cóbảnchấthóahọckhácnhau;   phântửthườngchứadịvịng.   Cofactor 
làphầntrựctiếpthamgiaphảnứnghoặccóchứcnăngnhậnbiếtcácđạiphântử. Nhiều cofactor 

7


làdẫnxuấtcủacác   vitamin   tan   trongnướcvàphầnlớnthườngchứa   phosphate 
trongnucleotid [4].
II.3.1. Cofactor củacác oxidoreductase

NAD+ (Nicotinamid­Adenine­Dinucleotid)
NADP+ (Nicotinamid­Adenine­Dinucleotid­Phosphate)
Chúnglàdẫnxuấtcủavitamin   PP   (nicotinamid,   niacin).   NAD+   và   NADP+   là 
dẫnxuấtcủakhoảng 250 dehydrogenase.

Cơchếhoạtđộng:

Dạngoxihóa

Dạngkhử

Trongqtrìnhoxihóakhử,

 

nhânnicotinamidtrựctiếpthamgiaphảnứng, 

C4củanhâncókhảnăngnhườnghoặcnhậnmộtnguntử hydro.
Trongphảnứng   1   nguntử   hydro   củacơchấtgắnlênnhânnicotinamid,   1   nguyêntử 

hydro nằmtrongmôitrườngdướidạng proton [6].
FMN: Flavin mononucleotide
FAD: Flavin – Adenine – Dinucleotid
Chúnglàdẫnxuấtcủavitamin   B2   (Riboflavin).   FMN   và   FAD   liênkếtchặtvới 
apoenzyme,   tạothànhflavoprotein.   Dạngoxihóa   (FAD,   FMN)   cómàuvàng, 
lõihoạtđộnglàvịngisoalloxasine.

Cơchếhoạtđộng:
FMN và FAD đềucónhân Flavin lànơitrựctiếpthamgiaphảnứng oxy hóakhử.

8


Lipoate (6,8 dithioctanate)

Dạng OXH

DạngKhử

Coenzyme Q
­

Thamgiavậnchuyểnhidrovàlàthànhviêncủachuỗihơhấptếbào (trong ty thể).

­

CónhiềuloạiCoEQtùythuộcvàomạchnhánh   (gốcterpen)   dài   hay   ngắn   (có   n 
gốcterpenkhácnhau n=10, n=9, n=8, n=7, n=6)

­

CoE Q10 thườngcó ở độngvậtcóvú (n=10)

­

CácCoEnàylànhững

 

coenzyme

 

oxy

 

hóakhử. 

CoEnàyhoạtđộngđượclànhờsựbiếnđổigiữaquinonvà quinol [6]

Dạngquinon hay dạngoxihóa

Dạngkhử hay hydroquinon
Hem
Nhómghépcủa   oxidoreductase   (catalase,   peroxidase,   các   cytochrome)   vậnchuyển 
electron

9

Hemoglobin

Heme

II.3.2. Cofactor củacác transferase

ATP (adenosine triphosphate): cofactor củacác transferase cótênlà kinase

TPP (thiaminepyrophosphate)
Làdẫnxuấtcủa   vitamin   B1,   vịng   pyrimidine   gắnvớithiazolnhờcầu   –CH2­. 
Phầnthamgiaphảnứnglàvịngthiazol,   vịng   pyrimidine   vànhóm   diphosphate 
làmnhiệmvụgắnvới apoenzyme.

PLP (pyridoxalphosphate)
Là   dẫnxuấtcủavitamin   B6.   Nhómghépcủa   transaminase   –   chuyển   amin 
vàdecarboxylase   –   khửcarboxylchoacid   amin.   Ngoài   NAD(P+),   PLP   làcofactorthứ   3 
cónhân

 

pyridine.

 

Thànhphầncấutạocủapyrimidincónhómaldehyde­ 

nhómbàylàbộphậntrựctiếphoạtđộngcủaCoE.

10

Coenzyme A, CoASH (coenzyme acyl hóa)
Vậnchuyển acyl, acyl đượcgắnvàonhóm thiol (­SH) nhờliênkết thioester

TRUNG TÂM HOẠT ĐỘNG CỦA ENZYME

III.

III.1.

Kháiniệm:

Enzyme   là   proteinđặcbiệt.Ngồicấutrúcgiốngnhưcấutrúcbìnhthườngcủaprotein, 
enzyme

 

cịncócấutrúcrấtđặcbiệtliênquanđếnhoạttínhxúctáccủa 

enzyme.Khơngphảitồnbộcácphầncủa   enzyme   đềuthamgiavàohoạtđộngxúctác,   mà  có 
một phần nhỏ của phân tử enzyme chứa các nhóm chức trực tiếp kết hợp với cơ chất  
(chất phản ứng bị chuyển hóa dưới tác dụng của enzyme) tham gia trực tiếp trong việc  
hình thành, cắt đứt các liên kết vv, … để  tạo thành sản phẩm phản  ứng gọi là trung 
tâm hoạt động (TTHĐ) của enzyme. Từ  các kết quả  nghiên cứu về  bản chất hóa học 
và cơ  chế  tác động của trung tâm hoạt động, chúng ta có một số  nhận xét chung về 
trung tâm hoạt động  như sau:
­

Là bộ phận dùng để liên kết với cơ chất

­

Chỉ chiếm tỷ lệ rất bé so với thể tích tồn bộ của enzyme, nằm trong “túi” hoặc 
trong “khe”, ở gần bề mặt phân tử

­

Gồm các nhóm chức của amino acid ngồi ra có thể  có các ion kim loại và các 
nhóm chức của các coenzyme (enzyme đa cấu tử) [7]

11


Phần cịn lại đóng vai trị như một cái khung, giữ cho cấu trúc khơng gian thích hợp 
với khả  năng xúc tác. Nếu bị tác động bởi các điều kiện bên ngồi như  nhiệt độ, pH,  
nồng độ  các chất, bộ  khung này sẽ  biến đổi cấu trúc khơng gian. Từ  đó làm thay đổi 
sâu sắc hoạt tính hoạt tính enzyme. Phần của phân tử enzyme khơng có liên quan đến  
hoạt tính enzyme, nếu bị tác động, bị mất đi hoặc bị biến đổi sẽ hồn tồn khơng ảnh  
hưởng đến hoạt tính enzyme [8].
III.2.

Đặcđiểm:

Trungtâmhoạtđộngcódạng khehởbachiều bao
từcácdưlượngkhácnhaucủachuỗiaxit

 

amin

 

gồmcácaxit

 

chính. Cácaxit

 

amin 
 

amin 

đóngmộtvaitrịquantrọngtrongtínhđặchiệuliênkếtcủavịtríhoạtđộngthườngkhơngliềnkề
vớinhautrongcấutrúcchính,

 

nhưngtạothànhvịtríhoạtđộng

 

do 

kếtquảcủaviệctạocấutrúcbậc3, bậc 4.
Trong

 

enzyme

 

mộtthànhphần,

 

các

 

acid

 

amintạo

 

ra 

trungtâmhoạtđộngthườngphânbốtrênnhữngphầnkhácnhaucủamạchpolypeptit 
(cấutrúccấpmột) nhưngthựctếchuỗipolypeptitcủa enzyme tồntại  ở trạngtháikhơnggian 
(cấutrúccấpbavàcấpbốn),   nêncác   amino   acid   nàythườngnằmkềnhautrongkhơnggian, 
đượcđịnhhướngxácđịnhtrongkhơnggiancáchnhaunhữngkhoảngcáchnhấtđịnhsaochochún
gcóthểtươngtácvớinhautrongqtrìnhxúctáctạothànhtrungtâmhoạtđộng. 
Sựkếthợpcủacácnhómchứccủacác acid amin thườnggặplànhóm –SH của cysteine, ­OH 

của serine, thereoninevàtyrosine,  ε­NH2  của lysine, ­COOH của glutamic, aspatic, vịng 
imidazole của histidine, indolcủa tryptophan, nhóm guanidine của arginine.
Vídụ:   Trungtâmhoạtđộngcủaα–   chymotrypsin   bao   gồmnhóm   hydroxyl   của   Ser   – 
195,   imidazole   của   His   –   57   vànhómcacboxylcủa   Asp   –   102.   Cácgốcnày   ở 
kháxanhautrongchuỗi   polypeptide   nhưnggiữacácnhómchứcnăngcủachúngchỉcáchnhau 
2,8 – 3,0Ao.

12


Trong enzyme haithànhphần, TTHĐ cũngnhưtrên, cácnhómchứccủa amino acid 
thamgiatạothành   TTHĐ   liênkếtvớinhaubằngliênkết   hydro.   Ngồi   ra 
trongtrungtâmhoạtđộngloạinàycịncósựthamgiacủa   coenzyme   vàcóthểcả   ion 
kimloạinhư  Ca, Zn2+  (Cacboxypeptidase A), Cu+  (Ascorbatoxydase, Phenolxydase), …
Các ion kimloạicómặttrongtrungtâmhoạtđộngcủa enzyme cóvaitrịxúctácrấtlớn.
Mỗimột   enzyme   thườngcómộttrungtâmhoạtđộng.   Tuynhiêncũngcónhững 
enzyme   cóhaitrungtâmhoạtđộng   (alcohol   hydrogenase   củagan),   thâmchícó   enzyme 
cótớibốntrungtâmhoạtđộng (alcohol dehydrogenase củanấm men).
Cấutrúckhơnggiancủa   enzyme   đãtạo   ra   trungtâmhoạtđộngcủa   enzyme, 
thamgiavàoquátrìnhxúctác   bao   gồmcác   amino   acid   thamgiaxúctác,   các   ion 
kimloạivànhómchứccủa

 

coenzyme.

 

Vậytrungtâmhoạtđộngcủa

hoạtđộngnhưnào?
Hoạtđộngcủatrungtâmhoạtđộngcóliênquanđếncơchất. 
DướiđâylàmộtsốmơhìnhTTHĐ của enzyme: 

 Mơhình Fischer

13

 

enzyme 


Người   ta   nhậnthấy,   cơchất   (substrate)   sẽliênkếtvới   enzyme 
đặchiệuđểthamgiaphảnứngđặctrưngtươngứng.Chínhvìthế,

mỗiloại

 

 

enzyme 

chỉcóthểthamgiaxúctácphảnứngchomộtloạicơchấtnhấtđịnh.Vídụ:   đường   sucrose 
chỉcóthể do enzyme sucrase xúctácthủyphânthànhhai monosaccharide tươngứnglàđường 
glucose   vàđường   fructose;   hay   chấttruyền   tin   trunggian   acetylcholine   bịphânhủybởi 
enzyme acetylcholinesterase đểtạothành acetyl và choline…
Đểgiảithíchchosựđặchiệunày,   mơhình khóavàchìakhóa đãđược   Emil   Fischer 
đềxuấtvàonăm   1894.   Enzyme   cóvaitrịgiống   “ổ   khóa”   thểhiện   qua 

vịtríliênkếtcócấutrúcđặchiệumàchỉcócơchấtđặchiệu

 

(đóngvaitrị

 

“chìakhóa”) 

cócấutrúckhơnggiankhớpvớimiềnhoạtđộngcủa 
enzyme. Khóavàchìakhóalàmơhìnhsaochotrungtâmhoạtđộngcủa
phùhợpvớicơchấtkhơngcầnthayđổicấutrúccủa
liênkếtvớicơchất.

 

 

enzyme

 
 

saukhi

enzyme 
 

Thuyếtnàycóthểgiảithíchđượctínhđặchiệucủaenzyme 

nhưngkhơngthểgiảithíchđượcsựổnđịnhtrạngtháichuyểntiếpmà enzyme cóđược.

14

enzyme 


 MơhìnhKoshland

Vìvậy,năm   1958Koshlandđãđềxuấtgiảthuyếtbổ   sung   chomơhình   Fischer. 
Ơngchorằngcấutrúccủa

 

enzyme 

linhhoạtvàđặcbiệtvùngtrungtâmhoạtđộnglàrấtmềmdẻovàlinhhoạt, 
cácnhómchứcnăngcủatrungtâmhoạtđộngcủa   enzyme   tự   do   chưa   ở 
tưthếsẵnsànghoạtđộng,

khitiếpxúcvớicơchất,

 

trongphầntrungtâmhoạtđộngcủaphântử

 

enzyme

 

cácnhómchứcnăng

 

thayđổivịtrítrongkhơnggian, 

 

ở 

tạothànhhìnhthểkhớpvớihìnhthểcủacơchất.   Do   đó,   cơchấtcóthểliênkếtvới   enzyme 
saochohoạtđộngxúctácdiễn

 

ra

 

hiệuquảnhất.Cũngvìvậy,

 

người

 

ta 

gọimơhìnhnàylàmơhình “tiếpxúccảmứng” hoặc “khớpcảmứng”.
Đơikhi, 
phântửcơchấtcóbiếnđổinhẹvềcấutrúcđểtănghiệuquảxúctácnhưtrongtrườnghợp 
glycoside hydrolase.
Liênkếttrongtrungtâmhoạtđộngliênquanđếnliênkết
tươngtáckỵnướcvàliênkếtcộnghóatrịkịpthời. 
15

 

hydro, 


TTHĐđanghoạtđộngsauđósẽổnđịnhtrạngtháichuyểntiếptrunggianđểgiảmnănglượngkíc
hhoạt. Nhưngchấttrunggianrấtcóthểkhơngổnđịnh,

 

chophép

 

enzyme 

giảiphóngcơchấtvàtrởvềtrạngtháikhơngliênkết.
Mơhìnhnàyđịihỏinănglượngđểthayđổihìnhdạngcủacơchất. Mộtkhihìnhdạngđư
ợcthayđổi,   cơchấtkhơngliênkếtvới   enzyme,   cuốicùngsẽthayđổihìnhdạngcủa 
enzyme. Mộtkhíacạnhquantrọngcủamơhìnhnàylànólàmtănglượngnănglượngtự do. 

Cáccơchấtkếthợpvớitrungtâmhoạtđộngtạophứchợpenzym­cơchất (ES):
E + S → ES → E + P
S:cơchất
P:sảnphẩm
Giữacơchấtvàtrungtâmhoạtđộngtạothànhnhiềutươngtácyếu,
đócóthểdễdàngbịcắtđứttrongqtrìnhphảnứngđểgiảiphóng

 

do 

 

enzyme 

vàsảnphẩmphảnứng.
Trungtâmhoạtđộngcủacác

 

enzyme

 

cóthểnằmtrênmộtphầndướiđơnvịhoặc

cócấutrúcbậc

 

 

4 
bao 

gồmcácnhómchứcnăngthuộccácphầndướiđơnvịkhácnhau.
Trungtâmhoạtđộnglàmiền

 

protein

 

quantrọngnhấtđốivới

 

enzyme. 

Nếuxuấthiệnđộtbiếnsainghĩa, vơ nghĩa, lệch khung đọc mở,...  ở  những triplet mã hóa  
cho amino acid nằm ở vùng này thì có khả năng cao enzyme bị mất chức năng.

IV.

TRUNG TÂM DỊ LẬP THỂ
IV.1. Kháiniệm:

Trong phân tử  enzyme ngồi trung tâm hoạt động cịn một số  vị  trí khác có thể 
tương tác với các chất khác gọi là trung tâm alosteri (trung tâm dị lập thể hay trung tâm 

điều hịa). Các chất kết hợp vào trung tâm này gọi là các chất điều hịa alosteric. Khi  

16


các chất này kết hợp với enzyme làm thay đổi cấu trúc khơng gian của phân tử enzyme,  
của TTHĐ do đó làm thay đổi hoạt độ xúc tác của enzyme. Nếu làm tăng hoạt độ  gọi 
là chất điều hịa dương, nếu làm giảm hoạt độ gọi là chất điều hịa âm. Điều đáng lưu  
ý là các chất điều hịa này kết hợp với enzyme nhưng khơng bị  chuyển hóa dưới tác 
dụng của enzyme mà nó kết hợp.

Nguồn:  />IV.2. Đặcđiểmcủatrungtâmdịlậpthể:

Hầu hết các enzyme alosteric là các protein có cấu trúc bậc 4, trong phân tử thường  
có 2 hay một số trung tâm hoạt động, có thể kết hợp với 2 hay một số phân tử cơ chất, 
cơ  chất có thể  thực hiện chức năng của chất điều hịa – điều hịa homotropic (đồng  
hợp). Các chất điều hịa có cấu trúc khác cơ chất – điều hịa heterotropic (dị hợp).
Thơng   thường   các   enzyme   alosteric   được   điều   hòa   theo   kiểu   kết   hợp   vừa  
homotropic và heterotropic.
Ví dụ: Hoạt tính của các enzyme điều khiển đóng vai trị mấu chốt trong các q 
trình trao đổi được điều khiển bởi các chất gây hiệu ứng dị lập thể.

17


V.

CÁC DẠNG PHÂN TỬ CỦA ENZYME
Trong cấu trúc phân tử của enzyme, tính chất tinh vi và phức tạp khơng chỉ giới hạn  

ở  phạm vi từng phân tử, từ  thành phần cấu tạo và các bậc cấu trúc cho đến cấu tạo 
của trung tâm hoạt động cùng với vai trị của các nhóm chức năng mà cịn thể  hiện  ở 
tính đa dạng của các phân tử  enzyme. Tính đa dạng của nhiều enzyme khác nhau đã 
được phát hiện ở các cơ thể sống khác nhau từ người, động vật, thực vật đến vi sinh  
vật. Người ta thấy rằng có những enzyme xúc tác cùng một phản  ứng hóa học và có  
cùng tính đặc hiệu cơ  chất nhưng có nguồn gốc khác nhau nên thể  hiện nhiều tính  
chất   khác   nhau.   Aldolase   có   nguồn   gốc   từ   nấm   men   có   nhiều   tính   chất   khác   với 
aldolase của mơ động vật; pepsin, trypsin, chymotrypsin, xanthin ­ oxydase và lysozyme 
cũng có những dạng phân tử khác nhau. Nhiều enzyme tương tự nhau thu được từ cùng  
một loại mơ nhưng của những lồi khác nhau cũng có những tính chất khác biệt nhau: 
α ­ amylase của dịch nước bọt và dịch tụy của người thì giống nhau, nhưng chúng khác 
với α ­ amylase thu được từ tụy lợn về độ hịa tan, về pH thích hợp và một số tính chất 
khác. Những enzyme có nguồn gốc từ những mơ khác nhau của cùng một lồi, tuy xúc 
tác cùng một loại phản  ứng hóa học, nhưng khác nhau rất rõ rệt về  tính đặc hiệu cơ 
chất như  trường hợp của những cholinesterase. Các enzyme xúc tác những phản  ứng 
chuyển hóa giống nhau trong các tế bào của nhiều mơ khác nhau có tính chất đặc hiệu  
cơ quan, ví dụ lactat dehydrogenase của cơ tim và cơ xương khác nhau rõ rệt về tốc độ 
di chuyển điện di và nhiều tính chất khác. Ngay trong một mơ hay một cơ quan, cũng  
tồn tại những dạng phân tử  khác nhau: trong cơ  tim ít nhất cũng có hai dạng phân tử 
của lactat dehydrogenase có tốc độ  di chuyển điện di khác nhau, từ  nấm men có thể 
tách ra được bốn dạng phân tử  của phosphoglyceraldehyde dehydrogenase. Trong một  
tế bào, một enzyme nào đó cũng có thể có những dạng phân tử khác nhau tồn tại trong  
các bộ  phần khác nhau của tế  bào, ví dụ  aspartat aminotransferase có dạng phân tử 
trong ty lạp thể khác với dạng phân tử của enzyme này ở bào tương.

18


Như vậy, tính đa dạng của các phân tử enzyme có thể thể hiện ở nhiều mức độ, từ 
các lồi khác nhau đến các mơ hay cơ quan khác nhau của cùng một cơ thể và ngay cả 

các bộ phận khác nhau của cùng một tế bào. Các dạng phân tử khác nhau của cùng một 
enzyme, tuy cùng có chức năng xúc tác một phản ứng hóa học giống nhau nhưng vì cấu  
trúc phân tử của chúng đều ít nhiều có khác nhau, do đó chúng có những tính chất khác  
nhau về hóa học, vật lý, miễn dịch ... thậm chí ngay cả động học và tính đặc hiệu của 
phản ứng enzyme.
Theo kiến nghị  chính thức của  ủy ban thường trực về  enzyme của Hội Hóa sinh 
Quốc tế, danh từ isoenzyme được dùng để chỉ những dạng phân tử khác nhau của một  
enzyme tồn tại trong một lồi; ngồi danh từ  này, danh từ  isozyme cũng được quen 
dùng.
Theo một số  tác giả, khi phân loại các dạng phân tử  khác nhau của enzyme, phải  
phân biệt giữa isoenzyme và heteroenzyme. Danh từ  isoenzyme chỉ  dành cho những  
dạng phân tử của một enzyme có nguồn gốc từ cùng một cơ quan và mơ cũng như phải 
có cùng hoạt động xúc tác như nhau; danh từ heteroenzyme dành cho những dạng phân 
tử  cùng có hoạt động xúc tác giống nhau nhưng có thể  có nguồn gốc từ  các cơ  quan 
hoặc lồi khác nhau.
Trong các enzyme đa dạng đã trình bày, các isoenzyme lactat dehydrogenase được 
nghiên cứu đặc điệt kỹ do chúng có ý nghĩa về mặt chẩn đốn bệnh. Chúng có 5 dạng 
phân tử tetrame có cùng trọng lượng phân tử như nhau có thể phân chia được riêng rẽ 
bằng điện di thành các cấu tử rất khác nhau.

VI.

PHỨC HỢP MULTIENZYME
Trong cơ  thể  sống, ngồi các enzyme polyme ­ những enzyme có cấu trúc bậc 

bốn, do nhiều đơn vị nhỏ cấu tạo nên; cịn tồn tại hệ thống nhiều enzyme hay cịn gọi  
là hệ thống multienzyme. Đó là những hệ thống gồm các enzyme có liên quan với nhau, 
19

xúc tác cho dây chuyền phản  ứng của một q trình trao đổi xác định, trong đó sản 
phẩm của phản  ứng do enzyme trước xúc tác là cơ  chất của enzyme xúc tác cho phản  
ứng tiếp theo.
Có thể minh họa hệ thống gồm 3 enzyme E 1, E2, E3 xúc tác cho dây chuyền phản 
ứng nhưsau:

Trong sơ đồ này, A là cơ chất của E1, B là sản phẩm của phản ứng do E1 xúc tác 
nhưng lại là cơ chất của E2 v.v...
Các hệ thống nhiều enzyme trong tế bào có mức độ tổ chức phức tạp khác nhau. 
Các enzyme trong hệ thống nhiều enzyme có thể tồn tại riêng rẽ ở dạng hịa tan, khơng  
liên kết với nhau hoặc có thể  kết tụ  với nhau, liên kết với nhau khá bền tạo thành  
phức hợp nhiều enzyme khi tách riêng khỏi phức hợp enzyme, sẽ mất hoạt tính xúc tác 
[9]. Ngồi ra, một số hệ thống enzyme có thể  liên kết với thành phần cấu tạo của tế 
bào như  màng ribosome. Các enzyme của chuỗi hơ hấp xúc tác cho q trình chuyển 
điện tử từ cơ chất đến oxy, được gắn chặt vào màng trong của ty thể và thực chất là  
một phần cấu trúc của ty thể. Người ta đã gặp các phức hợp multienzyme trong nhiều 
q trình chuyển hóa: q trình khử carboxyl oxy hóa của pyruvic acid tạo thành acetyl 
coenzyme A, q trình tổng hợp acid béo ngồi ty lạp thể  ở  nấm men, lồi có vú, lồi 
chim..., q trình tổng hợp những peptide có hoạt tính kháng sinh như  gramicidine và 
tyrocidin, q trình tổng hợp tryptophan v.v...

20


KẾT LUẬN
Qua việctìmhiểucấutạocủa enzyme, mộtđiểmđặcbiệtcủa enzyme màkhơngcó ở 
cácchấtxúctácvơcơkháclà   “tínhđặchiệu”   cao;   enzyme   cóthểnhận   ra 
vàchọncơchấtđểbiếnnóthànhsảnphẩmmongmuốn.   Hiệuquảxúctáccủa   enzyme 
làcựckỳcao,   tăngtốcđộphảnứnghóahọclênđếnvàitriệulần.   Điềunàyđãlýgiảicâuhỏiđặt 
ra   ở   phầnmởđầu.   Ngoài   ra,   enzyme   cịncókhảnăngphânhủysinhhọctựnhiên, 

chophépgiảmtácđộngmơitrườngcóthểxảy   ra   khisửdụng.   Nhưvậy,   enzyme 
đóngmộtvaitrịlớntronghoạtđộnghàngngàycủacơthể   con   người,   ngồi   ra   enzyme 
cũngcónhiềuứngdụngtrongcácngànhcơngnghiệpkhácnhaunhưcơngnghiệphóahọc, 
thựcphẩm, dượcphẩm, mỹphẩm, vàcáclĩnhvựckhác.

21


TÀI LIỆU THAM KHẢO
TàiliệutiếngViệt
1.   />2. ĐỗQ   Hai.   2004.   GiáotrìnhHóasinhđạicương,   Tàiliệulưuhànhnộibộtrường 

ĐHKH Huế
3. PhạmThịTrânChâu, TrầnThịÁng. 1999. Hóasinhhọc, NXB Giáodục, HàNội
4. Slide bàigiảng TS. GiangThịPhương Ly
5. NguyễnĐứcLượng (Chủbiên), Cao Cường, NguyễnÁnhTuyết, Lê ThịThủyTiên. 

2004. Cơngnghệ enzyme, NXB ĐạihọcQuốcgiaThànhphốHồChí Minh Tr 12
6. Trần

  Thanh   Phong.   2004.
Tàiliệulưuhànhnộibộtrường ĐHKH Huế 103

 

GiáotrìnhHóasinhđạicương, 

7. NguyễnĐứcLượng (Chủbiên), Cao Cường, NguyễnÁnhTuyết, Lê ThịThủyTiên. 

2004. Cơngnghệ enzyme, NXB ĐạihọcQuốcgiaThànhphốHồChí Minh Tr 13

8. TS.   BùiXnĐơng.   Giáotrìnhcơngnghệ   enzyme,   TrườngđạihọcBách   khoa 

ĐàNẵng
Tàiliệutiếng Anh
9. Bergmeyer H. U. 1968. Methods of enzymeatic analysis, translated from the third 

German edition, New York.
10. Copeland R. A. 2000. Enzyme, copyright by Wiley­VCH, Inc
11. Lehninger A. L. 2004. Principles of Biochemistry, 4th Edition. W.H Freeman
12. Mikkelsen S. R. 2004. Bioanalytical chemistry, copyright by John Wiley & Sons, 

Inc.

22