tách chiết và xác định một số tính chất đặc trưng của collagen từ da cá tra (pangasius hypophthalmus)

BỘ GIÁO DỤC VÀ ĐÀO TẠO
TRƯỜNG ĐẠI HỌC NHA TRANG



NGUYỄN THỊ CÚC





TÁCH CHIẾT VÀ XÁC ĐỊNH MỘT SỐ TÍNH CHẤT
ĐẶC TRƯNG CỦA COLLAGEN TỪ DA CÁ TRA
(Pangasius hypophthalmus)







LUẬN VĂN THẠC SĨ







Nha Trang - 2013

BỘ GIÁO DỤC VÀ ĐÀO TẠO
TRƯỜNG ĐẠI HỌC NHA TRANG



NGUYỄN THỊ CÚC



TÁCH CHIẾT VÀ XÁC ĐỊNH MỘT SỐ TÍNH CHẤT
ĐẶC TRƯNG CỦA COLLAGEN TỪ DA CÁ TRA
(Pangasius hypophthalmus)

Chuyên ngành: Công nghệ sau thu hoạch
Mã số: 60. 54. 01. 04


LUẬN VĂN THẠC SĨ


NGƯỜI HƯỚNG DẪN KHOA HỌC
TS. NGUYỄN ANH TUẤN




Nha Trang – 2013


i

LỜI CAM ĐOAN

Tôi xin cam đoan đây là công trình nghiên cứu của riêng tôi. Các số liệu và kết quả
nêu trong luận văn là trung thực, chưa được ai công bố trong bất kỳ công trình nào.

Tác giả luận văn



Nguyễn Thị Cúc


ii

LỜI CẢM ƠN

Trước hết, tôi xin gửi tới Ban Giám Hiệu, Ban Chủ nhiệm Khoa Công nghệ
Thực phẩm cùng toàn thể Thầy cô Trường Đại học Nha Trang lòng biết ơn, sự kính
trọng và niềm tự hào được học tập, nghiên cứu tại Trường trong những năm qua.
Với tất cả lòng kính trọng, tôi xin gửi lời cảm ơn chân thành nhất tới thầy
Nguyễn Anh Tuấn và thầy Nguyễn Thế Hân đã tận tình hướng dẫn và động viên tôi
trong suốt quá trình học tập và nghiên cứu.
Tôi cũng xin bày tỏ lòng cảm ơn sâu sắc tới Viện Công nghệ Sinh học và Môi
trường, Trung tâm Thực hành thí nghiệm trường Đại học Nha Trang đã tạo điều kiện
thuận lợi cho tôi thực hiện nghiên cứu tại đây. Đặc biệt tôi xin gửi lời cảm ơn tới chị
Nguyễn Như Thường và chị Đào Thị Ngà đã tận tình giúp đỡ tôi thực hành thí nghiệm
trong quá trình nghiên cứu.
Với tất cả sự kính trọng và lòng chân thành, tôi xin gửi lời cảm ơn tới gia đình
và bạn bè đã luôn ủng hộ tôi về vật chất và tinh thần trong suốt quá trình học tập,

nghiên cứu và hoàn thành luận văn.
Một lần nữa tôi xin chân thành cảm ơn!
Tác giả luận văn



Nguyễn Thị Cúc


iii

MỤC LỤC

Trang
LỜI CAM ĐOAN i
LỜI CẢM ƠN ii
MỤC LỤC iii
DANH MỤC CHỮ VIẾT TẮT vi
DANH MỤC BẢNG vii
DANH MỤC HÌNH ẢNH VÀ SƠ ĐỒ viii
MỞ ĐẦU 1
1. Đặt vấn đề 1
2. Mục tiêu của đề tài 2
3. Ý nghĩa của đề tài 3
3.1. Ý nghĩa khoa học 3
3.2. Ý nghĩa thực tiễn 3
CHƯƠNG 1: TỔNG QUAN 4
1.1. Nguồn nguyên liệu da cá tra 4
1.1.1. Đặc điểm sinh học của cá tra 4
1.1.2. Tình hình nuôi trồng và xuất khẩu cá tra 6

1.2. Tổng quan về collagen 9
1.2.1. Giới thiệu chung về collagen 9
1.2.2. Thành phần cấu tạo và cấu trúc phân tử collagen 9
1.2.3. Phân loại collagen theo cấu trúc 13
1.2.3.1. Collagen dạng sợi 14
1.2.3.2. Collagen không phải dạng sợi 16
1.2.4. Tính chất của collagen 17
1.2.4.1. Sự hút nước của collagen 17
1.2.4.2. Sự tương tác của collagen với acid và kiềm 18
1.2.4.3. Một số đặc điểm chất lượng của collagen 19
1.2.5. Ứng dụng của Collagen 20
1.2.5.1. Ứng dụng trong thực phẩm 20
1.2.5.2. Ứng dụng trong y dược 20
1.2.5.3. Ứng dụng trong mỹ phẩm 21
1.3. Các phương tách chiết collagen 22
1.3.1. Nguyên lý chung 22


iv

1.3.2. Nguyên lý tách chiết collagen bằng acid 24
1.3.3. Tách chiết bằng enzyme 24
1.4. Tình hình nghiên cứu collagen 26
1.4.1. Tình hình nghiên cứu trên thế giới 26
1.4.2. Tình hình nghiên cứu trong nước 28
1.5. Một số quy trình sản xuất collagen 29
CHƯƠNG 2: ĐỐI TƯỢNG VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU 32
2.1. Đối tượng nghiên cứu 32
2.1.1. Da cá tra 32
2.1.2. Hoá chất 32

2.1.3. Máy móc thiết bị 33
2.2. Nội dung nghiên cứu 33
2.2.1. Nghiên cứu các tính chất đặc trưng của da cá tra 33
2.2.2. Nghiên cứu quy trình tách chiết collagen từ da cá tra 33
2.2.3. Xác định một số tính chất của collagen thu được từ quy trình nghiên cứu 33
2.3. Phương pháp nghiên cứu 34
2.3.1. Phương pháp chung 34
2.3.2. Phương pháp xử lý số liệu thực nghiệm: 34
2.3.3. Phương pháp phân tích 34
2.4. Bố trí thí nghiệm 35
2.4.1. Bố trí quy trình tổng quát tách chiết collagen từ da cá tra 35
2.4.2. Bố trí lấy mẫu và xử lý mẫu 36
2.4.3. Bố trí thí nghiệm xác định các tính chất đặc trưng của da cá tra 36
2.4.5. Bố trí thí nghiệm tối ưu hoá công đoạn chiết collagen bằng phương pháp
bề mặt đáp ứng 41
2.4.6. Bố trí thí nghiệm xác định thông số cho công đoạn kết tủa collagen. 45
2.4.6.1. Bố trí thí nghiệm xác định nồng độ muối NaCl cho công đoạn kết tủa
collagen 46
2.4.6.2. Bố trí thí nghiệm xác định thời gian tủa cho công đoạn kết tủa collagen 47
2.4.7. Bố trí thí nghiệm khảo sát ảnh hưởng của tỷ lệ enzyme/ cơ chất và thời
gian thuỷ phân tới khả năng bắt gốc tự do DPPH của dịch thuỷ phân
collagen 48
CHƯƠNG 3: KẾT QUẢ NGHIÊN CỨU VÀ THẢO LUẬN 50
3.1. Kết quả thí nghiệm xác định các tính chất của da cá tra 50


v

3.1.1. Thành phần hoá học 50
3.1.2. Các thông số nhiệt lý của da cá tra 50

3.2. Kết quả tối ưu hoá công đoạn khử tạp chất phi collagen bằng phương pháp bề
mặt đáp ứng 51
3.2.1. Kết quả xác định mô hình hồi quy cho hàm mục tiêu hiệu suất khử protein
phi collagen (PPC). 52
3.2.2. Kết quả xác định mô hình hồi quy cho hàm mục tiêu hiệu suất khử lipit 54
3.2.3. Kết quả xác định mô hình hồi quy cho hàm mục tiêu mức độ tổn thất collagen 56
3.2.4. Tìm thông số tối ưu cho công đoạn khử tạp chất phi collagen 58
3.3. Kết quả tối ưu hoá công đoạn chiết collagen bằng phương pháp quy hoạch thực
nghiệm 60
3.3.1. Kết quả xác định mô hình hồi quy cho hàm mục tiêu hiệu suất thu hồi collagen60
3.3.2. Kết quả xác định mô hình hồi quy cho hàm mục tiêu độ nhớt collagen 63
3.3.3. Tìm thông số tối ưu cho công đoạn chiết collagen 65
3.4. Kết quả xác định thông số cho công đoạn kết tủa collagen. 67
3.4.1. Kết quả xác định nồng độ muối NaCl cho công đoạn kết tủa collagen 67
3.4.2. Kết quả xác định thời gian tủa cho công đoạn kết tủa collagen 69
3.5. Đề xuất quy trình sản xuất collagen từ da cá tra 71
3.6. Kết quả sản xuất thử theo quy trình đề xuất và xác định một số tính chất đặc
trưng của sản phẩm collagen 72
3.6.1. Hiệu suất thu hồi và thành phần hoá học của collagen từ da cá tra 73
3.6.2. Kết quả quét phổ UV-Vis của sản phẩm collagen 73
3.6.3. Kết quả xác định nhiệt độ biến tính sản phẩm collagen 74
3.6.4. Kết quả thành phần acid amin 75
3.6.5. Kết quả ảnh hưởng của tỷ lệ enzyme/ cơ chất và thời gian thuỷ phân đến
khả năng khử gốc tự do của dịch thuỷ phân collagen 76
KẾT LUẬN VÀ ĐỀ XUẤT Ý KIẾN 78
I. Kết luận 78
II. Đề xuất ý kiến: 79
TÀI LIỆU THAM KHẢO 80
PHỤ LỤC

vi


DANH MỤC CHỮ VIẾT TẮT

ANOVA : Phân tích phương sai
CCD : Phương án cấu trúc có tâm
DX8 : Design Expert 8.0
PPC : Protein phi collagen
TCPC : Tạp chất phi collagen


vii


DANH MỤC BẢNG

Bảng 1.1: Tình hình sản xuất và tiêu thụ cá tra đến ngày 30/8/2012 7
Bảng 1.2: Xuất khẩu cá tra Việt Nam 7 tháng đầu năm 2012 8
Bảng 1.3: Phân loại collagen 15
Bảng 2.1: Các mức nghiên cứu của biến thực theo biến mã hoá 39
Bảng 2.2: Ma trận thực nghiệm công đoạn khử TCPC của biến mã hoá và biến thực 40
Bảng 2.3. Các mức nghiên cứu của biến độc lập theo biến mã hoá ở công đoạn
chiết collagen 43
Bảng 2.4: Ma trận thực nghiệm công đoạn chiết theo biến mã hoá và biến thực 44
Bảng 3.1: Thành phần hoá học của da cá tra sau xử lý cơ học 50
Bảng 3.2: Thông số nhiệt lý của da cá tra 51
Bảng 3.3: Điều kiện tối ưu công đoạn khử tạp chất phi collagen 59
Bảng 3.4: Kết quả tiên đoán thông số tối ưu công đoạn khử tạp chất phi

collagen (theo phần mềm DX 8) 59
Bảng 3.5: Kết quả thí nghiệm tối ưu công đoạn khử tạp chất phi collagen theo
tiên đoán và thực nghiệm 60
Bảng 3.6: Điều kiện tối ưu công đoạn chiết collagen 66
Bảng 3.7: Kết quả tiên đoán thông số tối ưu công đoạn chiết collagen 66
Bảng 3.8: Kết quả thí nghiệm tối ưu công đoạn chiết collagen theo tiên đoán
và thực nghiệm 66
Bảng 3.9. Thành phần acid amin của collagen từ da cá tra 75


viii


DANH MỤC HÌNH ẢNH VÀ SƠ ĐỒ
Hình 1.1: Cá tra nuôi tại đồng bằng sông Cửu Long 5
Hình 1.2: Cấu trúc của tropocollagen 9
Hình 1.3: Sự tham gia của hydroxyproline vào liên kết hydro giữa các chuỗi
polypeptide 10
Hình 1.4: Cấu trúc xoắn ba của collagen 12
Hình 1.5: Sự sắp xếp của tropocollagen tạo thành vi sợi collagen trong cơ thể 13
Hình 1.6: Một số dạng collagen trong cơ thể 13
Hình 1.7: Sự sắp xếp của collagen dạng sợi 14
Hình 1.8: Sự sắp xếp của một số loại collagen không tạo cấu trúc sợi 16
Hình 1.9: Quá trình tách chiết collagen bằng enzyme pepsin 26
Hình 3.1: Ảnh hưởng của nồng độ NaOH và thời gian xử lý tới hiệu suất khử PPC 54
Hình 3.2: Ảnh hưởng của nồng độ NaOH và thời gian xử lý tới hiệu suất khử lipit 56
Hình 3.3: Ảnh hưởng của nồng độ NaOH và thời gian xử lý tới mức độ tổn thất
collgen 58
Hình 3.4 : Ảnh hưởng của nồng độ acid acetic và thời gian chiết tới hiệu suất chiết
collgen 62

Hình 3.5: Ảnh hưởng của nồng độ acid acetic và thời gian chiết tới độ nhớt collgen 65
Hình 3.6: Ảnh hưởng của nồng độ NaCl tới quá trình kết tủa collagen 68
Hình 3.7: Ảnh hưởng của thời gian tủa tới quá trình kết tủa collagen 70
Hình 3.8: Collagen trước và sau khi sấy 72
Hình 3.9: Bột collagen sau khi nghiền 73
Hình 3.10: Phổ UV-Vis của collagen từ da cá tra 73
Hình 3.11: Đường cong nhiệt độ biến tính của collagen từ da cá tra 74
Hình 3.12. Ảnh hưởng của tỷ lệ enzyme/ cơ chất (a) và thời gian thuỷ phân (b)
tới hoạt tính bắt gốc tự do DPPH 76

Sơ đồ 2.1: Quy trình nghiên cứu dự kiến 35
Sơ đồ 2.2: Lấy mẫu (A) và xử lý mẫu (B) da cá tra 36
Sơ đồ 2.3: Xác định các tính chất đặc trưng của da cá tra 36
Sơ đồ 2.4: Quá trình nghiên cứu công đoạn khử tạp chất phi collagen 38
Sơ đồ 2.5: Quá trình nghiên cứu công đoạn chiết collagen 43
Sơ đồ 2.6: Quá trình nghiên cứu công đoạn kết tủa collagen 45
Sơ đồ 2.7: Bố trí thí nghiệm tìm nồng độ NaCl cho công đoạn kết tủa collagen 46
Sơ đồ 2.8: Bố trí thí nghiệm tìm thời gian tủa cho công đoạn kết tủa collagen 47
Sơ đồ 2.9: Bố trí thí nghiệm tìm tỷ lệ enzyme/ cơ chất cho quá trình thuỷ phân 48
Sơ đồ 2.10: Bố trí thí nghiệm tìm thời gian cho quá trình thuỷ phân 49
Sơ đồ 3.1: Quy trình sản xuất collagen đề xuất 71
1
MỞ ĐẦU
1. Đặt vấn đề
Collagen là protein có nhiều nhất trong động vật có xương sống, chiếm khoảng
30% tổng lượng protein của cơ thể. Collagen là thành phần tạo cấu trúc chủ yếu của
xương, sụn, da, gân, dây chằng, mạch máu, răng, giác mạc và nhiều bộ phận khác của
động vật có xương sống.
Collagen được biết đến như là vật liệu sinh học quan trọng và được ứng dụng
rộng rãi trong nhiều ngành công nghiệp, trong đó chủ yếu là các ngành y dược, mỹ

phẩm và thực phẩm. Collagen được sử dụng trong công nghiệp thực phẩm để làm
màng bao gói ăn được như làm vỏ bao xúc xích, làm màng bao gói thực phẩm ăn liền.
Collagen thủy phân thành gelatin cũng được ứng dụng nhiều trong sản xuất thực phẩm
và y học. Trong ngành y dược collagen, gelatin được ứng dụng để điều trị bệnh cao
huyết áp, bệnh viêm khớp xương mãn tính, làm gạc băng bó vết thương, ứng dụng
trong kỹ thuật nuôi cấy mô để tái tạo da, xương và làm mạch máu nhân tạo…[22, 23].
Trong ngành công nghiệp mỹ phẩm, các sản phẩm và phương pháp trẻ hóa làn da bằng
collagen đang rất được ưa chuộng và ngày càng phổ biến trên thế giới. Ngoài ra, các
sản phẩm thủy phân từ collagen có nhiều ứng dụng khác như làm phụ gia sản xuất
thực phẩm chức năng, là nguồn các peptide có hoạt tính sinh học[32].
Collagen có thể được tách chiết từ nhiều nguồn nguyên liệu như da, xương của
bò, heo; da, xương, vây, vảy của các loài cá nước ngọt và nước mặn; da gà; da mực và
râu bạch tuộc… Các nhà khoa học trên thế giới còn chỉ ra rằng, trong số các nguồn
nguyên liệu nêu trên thì nguồn nguyên liệu còn lại từ ngành công nghiệp chế biến cá là
tốt nhất bởi vì nguồn nguyên liệu này cho hiệu suất tách chiết collagen cao. Hơn nữa
collagen sản xuất từ nguồn nguyên liệu còn lại của ngành công nghiệp chế biến cá
không có mối nguy từ các bệnh truyền nhiễm như bệnh lở mồm long móng ở bò, heo
hay bệnh bò điên. Đồng thời collagen sản xuất từ cá không gặp phải những rào cản tín
ngưỡng khi tiêu thụ ở những quốc gia có tín ngưỡng không sử dụng các sản phẩm có
nguồn gốc từ bò, heo [22].


2

Trong ngành công nghiệp chế biến cá, sản phẩm phile chỉ chiếm khoảng 30%
trọng lượng thân cá, phần còn lại chủ yếu là da và xương chiếm đến 70% (trong đó da
chiếm khoảng 5-7%) [10]. Ở nhiều nước trên thế giới, da cá được xem là nguồn
nguyên liệu cho sản xuất collagen. Tuy nhiên ở nước ta hiện nay, da cá tra mới chỉ
được cấp đông và xuất khẩu cho các công ty nước ngoài với mức giá chưa tới 0,5
USD/kg. Trong khi đó, collagen nhập khẩu có mức giá từ 25-30 USD/kg. Với mức giá

này, nếu sản xuất thành công collagen từ da cá tra sẽ mang lại lợi nhuận đáng kể cho
các cơ sở chế biến. Như vậy, việc gia tăng giá trị sử dụng cho nguồn nguyên liệu còn
lại của ngành công nghiệp chế biến cá tra là cần thiết, vừa giải quyết được vấn đề môi
trường vừa làm tăng giá trị kinh tế cho cá tra nuôi trồng ở Đồng bằng Sông Cửu Long
nói riêng và ở Việt Nam nói chung.
Các nhà nghiên cứu trên thế giới đã tách chiết được collagen từ nhiều nguồn
nguyên liệu khác nhau, collagen từ mỗi nguồn nguyên liệu khác nhau sẽ có các đặc
tính riêng của nó. Việc xác định tính chất đặc trưng của collagen sản xuất từ nguồn
nguyên liệu cụ thể là cần thiết và quan trọng cho đánh giá chất lượng collagen thành
phẩm. Đồng thời nó cũng là cơ sở để lựa chọn nguồn collagen phù hợp mỗi ứng dụng
cụ thể. Trên thế giới đã có rất nhiều công trình khoa học xác định được các tính chất
đặc trưng của nhiều loại collagen khác nhau. Tuy nhiên, ở Việt Nam mới chỉ bước đầu
nghiên cứu tách chiết collagen từ da cá tra, các nghiên cứu xác định các tính chất đặc
trưng của loại collagen này còn rất hạn chế.
Vì vậy, việc thực hiện đề tài “Tách chiết và xác định một số tính chất đặc trưng
của collagen từ da cá tra” là cấp thiết, phục vụ tốt cho việc sử dụng da cá tra để sản
xuất ra sản phẩm giá trị gia tăng.
2. Mục tiêu của đề tài
Đề tài thực hiện với những mục tiêu như sau:
 Tìm được quy trình tách chiết collagen từ da cá tra nuôi trồng ở Việt Nam.
 Xác định một số tính chất đặc trưng của collagen thu từ quy trình.
 Đánh giá khả năng bắt gốc tự do DPPH của dịch collagen thuỷ phân.
Xuất phát từ mục tiêu đề tài, nội dung nghiên cứu được giới hạn như sau:


3

1. Xác định tính chất của nguyên liệu da cá tra bao gồm: thành phần hóa học
(ẩm, protein, khoáng, lipid, collagen) và một số thông số nhiệt lý (khối lượng riêng –
ρ, điểm băng - T

f
, nhiệt dung riêng trên và dưới điểm băng – C
pa
& C
pb
, hệ số dẫn nhiệt
trên và dưới điểm băng – k
a
& k
b
).
2. Tối ưu hóa hai công đoạn: khử thành phần tạp chất phi collagen và chiết
collagen trong quy trình sản xuất collagen từ da cá tra nuôi tại Việt Nam.
3. Xác định một số tính chất của collagen sản xuất theo quy trình tìm được
(nhiệt độ biến tính - T
d
, bước sóng hấp thụ cực đại - 
max
, thành phần acid amin).
4. Đánh giá khả năng bắt gốc tự do DPPH của dịch collagen thuỷ phân.
3. Ý nghĩa của đề tài
3.1. Ý nghĩa khoa học
Đề tài hoàn thành sẽ cung cấp dẫn liệu khoa học có giá trị tham khảo về thành
phần hóa học cơ bản và các tính chất nhiệt lý của da cá tra, quy trình công nghệ tách
chiết và một số tính chất của collagen chiết từ da cá tra. Những kết quả này sẽ là cơ sở
cho những nghiên cứu và ứng dụng sau này.
3.2. Ý nghĩa thực tiễn
Đề tài thực hiện thành công sẽ có những ý nghĩa thực tiễn như sau:
 Cung cấp qui trình sản xuất collagen từ da cá tra phù hợp với điều kiện ở Việt
Nam, làm cơ sở để triển khai sản xuất thực tế tại các doanh nghiệp chế biến cá tra.

Nhờ đó nâng cao được giá trị sử dụng, giá trị kinh tế của nguồn nguyên liệu còn lại da
cá tra và làm tăng hiệu quả kinh tế cho ngành chế biến thủy sản.
 Đáp ứng nhu cầu sử dụng nguyên liệu da cá tra để sản xuất sản phẩm giá trị gia tăng.


4

CHƯƠNG 1: TỔNG QUAN


1.1. Nguồn nguyên liệu da cá tra
1.1.1. Đặc điểm sinh học của cá tra
Phân loại: Cá Tra là loài cá kinh tế phổ biến ở khu vực châu Á, là một trong 30
loài cá thuộc họ Pangasiidae. Họ cá Pangasiidae được phát hiện đầu tiên trong thuỷ
vực nước ngọt ở các quốc gia phụ cận khu vực hạ lưu của Ấn Độ Dương. Sự đa dạng
thành phần loại của họ cá này tập trung chủ yếu ở khu vực Đông Nam Á. Cá Tra có
nguồn gốc từ Campuchia, Lào, Thái Lan và Việt Nam. Ngoài ra cá Tra được đưa vào
nuôi rộng rãi khắp các thuỷ vực nước ngọt Đông Nam Á.
Hệ thống phân loại của loài cá Tra được xác định như sau :
Giới: Animalia
Ngành: Chordata
Lớp: Actinopterygii
Bộ: Siluriformes
Họ: Pangasiidae
Giống: Pangasius
Loài: Pangasius hypophthalmus
Các đồng danh của loài cá tra:
- Helicophagus hypophthalmus
- Pangasianodon hypophthalmus
- Pangasius hypophthalmus

- Pangasius pangasius
- Pangasius pleurotaenia
- Pangasius sutchi
Tên loài Pangasianodon hypophthalmus được Rainboth, W.J. sử dụng lần đầu
vào năm 1996 để chỉ định cho loài cá tra và sau đó được nhiều tác giả khác sử dụng
phổ biến đến nay. Tên đặt cho loài này khác nhau theo các nước trong vùng nó phân
bố. Ở Campuchia là trey pra (tên Khmer), Lào là pa souay kheo, pa suay, Thái Lan là
pla saa wha, pla suey và Việt Nam là cá tra [7].


5


Hình 1.1: Cá tra nuôi tại đồng bằng sông Cửu Long
Phân bố: Cá tra phân bố ở lưu vực sông Mê Kông, có mặt ở cả 4 nước Lào,
Campuchia, Thái Lan và Việt Nam. Ở nước ta những năm trước đây khi chưa có cá
sinh sản nhân tạo, cá bột và cá giống được vớt trên sông Tiền và sông Hậu. Cá trưởng
thành chỉ thấy trong ao nuôi và ít gặp trong tự nhiên, do cá có tập tính di cư ngược
dòng sông Mê Kông để sinh sống và tìm nơi sinh sản tự nhiên. Khảo sát chu kỳ di cư
của cá tra ở địa phận Campuchia cho thấy cá ngược dòng từ tháng 10 đến tháng 5 và di
cư về hạ lưu từ tháng 5 đến tháng 9 hàng năm.
Hình thái, sinh lý: Cá tra là cá da trơn (không vẩy), thân dài, lưng xám đen,
bụng hơi bạc, miệng rộng, có 2 đôi râu dài. Cá tra sống chủ yếu trong nước ngọt, có
thể sống được ở vùng nước hơi lợ (nồng độ muối 7-10 ), có thể chịu đựng được nước
phèn với pH >5, ít chịu đựng được nhiệt độ thấp dưới 15
o
C, chịu nóng tới 39
o
C. Cá tra
có số lượng hồng cầu trong máu nhiều hơn các lòai cá khác. Cá có cơ quan hô hấp phụ

và còn có thể hô hấp bằng bóng khí và da nên chịu đựng được môi trường nước thiếu
oxy hòa tan. Tiêu hao oxy và ngưỡng oxy của cá tra thấp hơn 3 lần so với cá mè trắng.
Đặc điểm dinh dưỡng: Cá tra khi hết noãn hoàng thì thích ăn mồi tươi sống, vì
vậy chúng ăn thịt lẫn nhau ngay trong bể ấp và chúng vẫn tiếp tục ăn nhau nếu cá ương
không được cho ăn đầy đủ, thậm chí cá vớt trên sông vẫn thấy chúng ăn nhau trong đáy
vớt cá bột. Dạ dày của cá phình to hình chữ U và co giãn được, ruột cá tra ngắn, không
gấp khúc lên nhau mà dính vào màng treo ruột ngay dưới bóng khí và tuyến sinh dục.
Dạ dày to và ruột ngắn là đặc điểm của cá thiên về ăn thịt. Trong điều kiện thiếu thức
ăn, cá có thể sử dụng các loại thức ăn bắt buộc khác như mùn bã hữu cơ, rễ cây thủy
sinh, rau quả và thức ăn có nguồn gốc động vật như tôm tép, cua, côn trùng, ốc, cá.


6

Trong ao nuôi, cá tra có khả năng thích nghi với nhiều loại loại thức ăn khác nhau như:
thức ăn tự chế, thức ăn công nghiệp, cám, tấm, rau muống
Đặc điểm sinh trưởng: Cá tra có tốc độ tăng trưởng tương đối nhanh, lúc còn
nhỏ cá tăng nhanh về chiều dài. Cá ương trong ao sau 2 tháng đạt chiều dài từ 10-
12cm (14-15gam). Từ khoảng 2,5 kg trở đi, mức tăng trọng lượng nhanh hơn so với
chiều dài cơ thể. Cá nuôi trong ao 1 năm đạt từ 1-1,5kg/con (năm đầu), những năm về
sau cá tăng trọng nhanh hơn, có khi đạt tới 5-6 kg/năm tuỳ thuộc môi trường sống và
lượng thức ăn cung cấp cũng như loại thức ăn…
Đặc điểm sinh sản: Cá tra không sinh sản trong ao nuôi, cá có tập tính di cư
sinh sản trên những khúc sông có điều kiện sinh thái phù hợp. Trong tự nhiên chỉ gặp
cá thành thục trên sông ở địa phận của Campuchia và Thái Lan. Cá sinh sản ở
Campuchia, cá bột theo dòng nước về Việt Nam.
Tuổi thành thục của cá tra trên sông Mekong 3-4 năm tuổi. Cá tra có tập tính di
cư ngược dòng. Mùa vụ sinh sản của cá trong tự nhiên bắt đầu từ tháng 5-7 âm lịch
hàng năm. Trọng lượng cá thành thục lần đầu từ 2,5-3 kg.
Cá tra không có cơ quan sinh dục phụ, nếu chỉ nhìn hình dáng bên ngoài thì khó

phân biệt được cá đực và cá cái. Bắt đầu phân biệt được cá đực cái từ giai đoạn II, các
giai đoạn sau, buồng trứng tăng về kích thước, hạt trứng màu vàng, tinh sào có hình
dạng phân nhánh, màu hồng chuyển dần sang màu trắng sữa.
Trong sinh sản nhân tạo có thể nuôi thành thục và cho đẻ sớm hơn trong tự nhiên,
cá tra có thể tái phát dục 1-3 lần trong một năm.
1.1.2. Tình hình nuôi trồng và xuất khẩu cá tra
Cá tra được nuôi trồng rộng rãi ở đồng bằng sông Cửu Long vào đầu những
năm 2000, và cho đến nay trải qua hơn 10 năm phát triển cá tra đã trở thành đối tượng
nuôi quan trọng và xuất khẩu chủ lực chỉ đứng thứ hai, sau tôm sú. Theo Tổng cục
Thủy sản, trong năm 2010 diện tích nuôi cá tra đạt 5.400 ha; sản lượng đạt trên 1,141
triệu tấn. Trong năm 2011, tổng diện tích nuôi cá tra đạt khoảng 5.430 ha, sản lượng cả
năm đạt trên 1,195 triệu tấn, năng suất trung bình đạt 307 tấn/ha. Do những biến động
của nền kinh tế, nhu cầu nhập khẩu các sản phẩm cá tra giảm, đồng thời cũng do giá
bán cá tra không ổn định, thiếu nguồn vốn… làm cho người dân do dự tiếp tục đầu tư
nuôi cho vụ tiếp theo. Do đó diện tích nuôi những tháng đầu năm 2012 suy giảm nhẹ.
Theo báo cáo của Tổng cục Thuỷ sản, tính đến tháng 8 năm 2012 diện tích nuôi và sản
lượng thu hoạch cá tra như sau: diện tích nuôi đạt 4.631 ha, diện tích thu hoạch 2.494
ha đạt sản lượng 796.616 tấn, năng suất trung bình đạt 270 tấn/ha. Tình hình sản xuất


7

và tiêu thụ cá tra đến ngày 30/8/2012 tại các tỉnh Đồng bằng Sông Cửu Long được
thống kê trong bảng 1.1.

Bảng 1.1 Tình hình sản xuất và tiêu thụ cá tra đến ngày 30/8/2012

STT Địa phương
Diện tích nuôi
(ha)

Diện tích đã
thu hoạch (ha)
Sản lượng
thu (tấn)
Năng suất
(tấn/ha)
1 Tiền Giang 98 84 26.433 313
2 Bến Tre 628 656 133.205 203
3 Đồng Tháp 1.455 699 255.373 365
4 Vĩnh Long 416 300 73.252 244
5 An Giang 717 604 173.695 288
6 Cần Thơ 948 439 90.711 207
7 Hậu Giang 156 91,92 22.585 246
8 Sóc Trăng 99,6 18 4.500 250
9 Trà Vinh 92 55 16.468 300
10 Kiên Giang 20 2 395 198
Tổng 4.631 2.949 796.616 270

(Nguồn: Tổng cục Thuỷ sản - Bộ NN&PTNT)
Như vậy qua số liệu tổng kết hàng nằm của Tổng cục Thuỷ sản ta thấy tình hình
nuôi trồng cá tra của nước ta trong những năm gần đây khá ổn định cả về diện tích
nuôi, năng suất và sản lượng.
Năm 2011, xuất khẩu thuỷ sản đạt giá trị 6,1 tỷ USD, tăng 21 % so với năm 2010
trong đó xuất khẩu cá tra chiếm 30 % tổng kim ngạch xuất khẩu đạt giá trị 1,805 tỷ
USD tăng gần 26,5 % so với năm 2010. Về thị trường xuất khẩu, năm 2011 cá tra đã
được xuất khẩu sang hơn 130 thị trường trên thế giới, trong đó nhóm 10 thị trường lớn
nhất nhập khẩu cá tra Việt Nam (chiếm 80 % về giá trị): EU, Mỹ, Asean, Trung Quốc
và Hồng Kông, Mexico, Brazil, Arập Xêut, Úc, Colombia và Nga. Theo số liệu thống
kê của Hải quan Việt Nam, trong năm 7 tháng đầu năm 2012 xuất khẩu cá tra đạt
991,172 triệu USD. Nhóm thị trường đóng góp nhiều nhất vào giá trị xuất khẩu 7

tháng đầu năm 2012 được liệt kê trong bảng 1.2.




8

Bảng 1.2: Xuất khẩu cá tra Việt Nam 7 tháng đầu năm 2012
THỊ TRƯỜNG
Từ 1/1/2012 đến
31/7/2012 (GT)
% GT So với cùng kỳ 2011 (%)
EU 254,016 25,6 -19,7
Tây Ban Nha 55,276 5,6 -6,7
Hà Lan 43,712 4,4 -24,9
Đức 32,710 3,3 -42,6
Italia 21,635 2,2 -3,4
Mỹ 214,246 21,6 +32,9
ASEAN 63,861 6,4 +4,8
Singapore 21,095 2,1 +0,2
Philippines 15,768 1,6 +17,5
Malaysia 12,774 1,3 +4,4
Mexico 52,575 5,3 -0,3
TQ và HK 39,894 4,0 +42,5
Hồng Kông 24,833 2,5 +11,8
Brazil 34,356 3,5 -0,02
Colombia 27,151 2,7 +21,5
Nga 22,268 2,2 -33,8
Các TT khác 282,803 28,5 +4,1
Tổng cộng 991,172 100 +1,0

GT: Giá trị (triệu USD)
(Nguồn: Hiệp hội CB&XKTS Việt Nam – VASEP)
Sản phẩm cá tra xuất khẩu chủ yếu ở dạng phile, trong đó phần thịt cá sử dụng trong
sản phẩm phile chỉ chiếm khoảng 30 % trọng lượng thân cá, phần còn lại chủ yếu là da và
xương chiếm đến 70 % (trong đó da chiếm khoảng 5-7 %) [10]. Và nhìn vào các con số về
sản lượng thu hoạch trong những năm gần đây (năm 2010 là 1,141 triệu tần và năm 2011 là
1,195 triệu tấn) có thể thấy rằng lượng nguyên liệu còn lại sau quá trình chế biến cá tra là rất
lớn. Trong đó, da cá được nhiều nước trên thế giới xem là nguồn nguyên liệu giàu collagen
(thay thế cho nguồn nguyên liệu truyền thống từ da các loài động vật trên cạn) cho ngành
công nghiệp sản xuất collagen. Và với hơn 130 thị trường nhập khẩu sản phẩm cá tra sẽ hứa
hẹn ngành công nghiệp chế biến cá tra còn tiếp phát triển. Do đó nguồn nguyên liệu da cá
tra cho ngành công nghiệp sản xuất collagen là khả thi và dồi dào.


9

1.2. Tổng quan về collagen
1.2.1. Giới thiệu chung về collagen
Collagen là protein tham gia tạo cấu trúc phổ biến nhất trong tất cả các loại
động vật. Trong cơ thể người, collagen chiếm 1/3 tổng lượng protein, chiếm 3/4 khối
lượng của da (tính theo khối lượng khô) và là thành phần phổ biến nhất của mạng lưới
ngoại bào [29]. Collagen có tác dụng tạo ra tính ổn định cơ học, tính đàn hồi và sức
bền cho các mô liên kết như gân, dây chằng, xương và mạng lưới ngoại bào. Trong
gân và dây chằng, collagen có tác dụng truyền lực từ cơ sang xương và tích trữ năng
lượng đàn hồi. Nhờ vậy, cơ thể có thể vận động, di chuyển một cách nhịp nhàng và
uyển chuyển. Trong xương, collagen tạo thành mạng lưới cho sự kết bám của các phân
tử canxi photphat, trong thận nó tạo thành hệ thống lọc hoàn hảo. Collagen còn là chất
nền hữu cơ trong xương và men răng giúp chúng chống lại sự rạn nứt. Bên cạnh các
chức năng cơ học, collagen ở giác mạc và thủy tinh thể có tác dụng truyền ánh sáng,
duy trì thị lực [12].

1.2.2. Thành phần cấu tạo và cấu trúc phân tử collagen
Đơn vị cấu trúc cơ bản của collagen là tropocollagen. Mỗi phân tử tropocollagen
có chiều dài khoảng 300 nm, đường kính khoảng 1,5 nm, bao gồm ba chuỗi polypeptid
(ba chuỗi α) xoắn lại với nhau tạo thành cấu trúc xoắn ba (Hình 1.2). Ba chuỗi này gắn
kết với nhau chủ yếu nhờ vào các liên kết hydro giữa các nhóm –CO và –NH kế liền
nhau trên mạch polypeptid [29].
Phân tử tropocollagen có thể là một homotrimer bao gồm ba chuỗi α giống nhau
như collagen loại II, III hoặc có thể là một heterotrimer bao gồm hai hoặc ba loại chuỗi
α khác nhau như collagen loại I, V Chuỗi α được ký hiệu theo công thức chung là
αn(N), trong đó N là chữ số La Mã cho biết loại collagen và n là số hiệu của chuỗi α.
Ví dụ, công thức của collagen I là [α1(I)]
2
α2(I), của collagen II là [α1(II)]
3
…

Hình 1.2: Cấu trúc của tropocollagen


10


Mỗi chuỗi polypeptide có khoảng 1050 amino acid, trong đó khoảng 33 % là
glycine, 25 % là proline và hydroxyproline. Trình tự amino acid trong mỗi chuỗi
polypeptid của collagen có điểm đặc trưng là sự lặp lại của bộ ba amino acid Gly-X-Y,
trong đó X thường là proline, Y thường là hydroxyproline hoặc hydroxylysine. Sự lập lại
trình tự này xảy ra ở tất cả các loại collagen, tuy nhiên có thể bị gián đoạn ở những vị trí
xác định trong những đoạn xoắn ba của loại collagen không hình thành cấu trúc sợi [12].
Collagen có bản chất là protein, tuy nhiên thành phần acid amin của nó có nhiều
khác biệt so với các loại protein khác. Trong collagen có nhiều glycine, proline,

alanine và có rất ít hoặc không có cysteine và tryptophan. Hơn nữa collagen còn có hai
loại acid amin thường không tồn tại trong các protein khác đó là: hydroxyproline và
hydroxylysine. Trong tất cả các loại protein chỉ có duy nhất collagen có chứa nhiều
hydroxyproline (collagen của động vật có vú có hàm lượng hydroxyproline trên 10%),
do đó hàm lượng collagen thường được xác định gián tiếp thông qua hàm lượng
hydroxyproline. Hàm lượng các imino acid bao gồm: proline và hydroxyproline thay
đổi tuỳ theo từng loài và môi trường sống của chúng. Collagen từ cá có hàm lượng các
imino acid thấp hơn collagen từ động có vú, collagen từ cá sống trong môi trường
nước lạnh có hàm lượng imino acid thấp hơn collagen từ cá sống trong môi trường
nước ấm. Các imino acid đóng góp vào sự ổn định cấu trúc xoắn của collagen. Nhóm
hydroxyl của hydroxyproline đóng vai trò quan trọng vào sự bền vững của cấu trúc
xoắn. Nó hình thành liên kết giữa các chuỗi thông qua hai liên kết hydro: một liên kết
với một phân tử nước làm cầu nối trung gian và một liên kết khác trực tiếp với nhóm
cacbonyl của chuỗi kế bên. Liên kết giữa các chuỗi α của collagen với sự tham gia của
hydroxyproline được thể hiện trong hình 1.3.

Hình 1.3: Sự tham gia của hydroxyproline vào liên kết hydro giữa các chuỗi polypeptide



11

Trình tự Gly-Pro-Hyp đóng góp nhiều nhất vào sự ổn định cấu trúc xoắn ốc của
phân tử collagen. Nghiên cứu gần đây trên trình tự Gly-X-Hyp và Gly-Pro-Y để tìm ra
các acid amin trên các vị trí X và Y đem lại sự ổn định tốt nhất cho phân tử collagen.
Kết quả là các acid amin tạo ra sự ổn định cao nhất khi ở vị trí X là: Pro, Glu, Ala,
Lys, Arg, Gln, và Asp; các acid amin tạo ra sự ổn định cao nhất khi ở vị trí Y là: Hyp,
Arg, Met, Ile, Gln, và Ala; các acid amin ít ổn định ở cả hai vị trí X và Y là các acid
amin thơm và Gly (Persikov et al., 2000). Hydroxyproline góp phần làm tăng khả
năng ổn định nhiệt cho collagen. Nghiên cứu của Rosenbloom và Sakikabara (1973)

đã cho thấy sự ổn định của mạch polypepetide (Pro-Hyp-Gly)
10
(T
m
=60
o
C) lớn hơn rất
nhiều so với mạch polypeptide (Pro-Pro-Gly)
10
(T
m
=30
o
C). Nghiên cứu đã chỉ ra rằng
sự bền nhiệt này là do nhóm hydroxyl của Hyp hướng ra phía bề mặt ngoài cấu trúc
xoắn ốc, không tham gia vào liên kết hydro bên trong cấu trúc nên nhóm này sẽ tham
gia hình thành liên kết hydro nhờ cầu nối trung gian là phân tử nước (Privalov, 1982).
Lúc này nhóm hydroxyl đóng vai trò liên kết các phân tử nước nội và ngoại phân tử
thành những cầu nước liên tục nhau (Bella và cộng sự, 1994, 1995) [13].
Hydroxylysine được tìm thấy trong collagen với tỷ lệ khá thấp khoảng 6-20
gốc/1000 acid amin, tuy nhiên nó đóng vai trò quan trọng vào sự ổn định cấu trúc cho
collagen. Sự ổn định này nhờ vào khả năng tạo liên kết ngang của hydroxylysine cho
collagen thông qua liên kết cộng hóa trị.
Proline và glycine là những amino acid quan trọng để hình thành các vòng xoắn.
Proline giúp hình thành cấu trúc xoắn của mỗi chuỗi α nhờ vào cấu trúc vòng là nguyên
nhân tạo ra những chỗ vặn trên sợi peptide. Glycine là amino acid nhỏ nhất và không có
mạch bên nên chỉ có glycine mới đủ nhỏ để có thể cuộn vào bên trong lõi cấu trúc xoắn.
Do đó, sự lặp lại của bộ ba amino acid Gly-X-Y trong mỗi chuỗi polypeptid cho phép
hình thành cấu trúc xoắn ba với acid amin glycine cuộn vào bên trong lõi xoắn ốc còn
các acid amin X và Y lộ ra phía bề mặt ngoài (Hình 1.4) [29].

12



Hình 1.4: Cấu trúc xoắn ba của collagen

Ngoài ra, collagen cũng chứa một số carbohydrate như glucose và galactose. Các
đường này liên kết với hydroxylisine trong chuỗi polypeptide bằng liên kết O-
glycosidic. Collagen của một số loài cá và động vật không xương sống còn chứa một
lượng nhỏ các đường arabinose, xylose và ribose [32].
Một đặc điểm quan trọng về thành phần cấu tạo của phân tử collagen đó là số
lượng các acid amin có tính acid (aspartic và glutamic) và số lượng các acid amin có
tính bazơ (lysine và arginine) gần như bằng nhau. Vì vậy khi ở trong những điều kiện
sinh lý khác nhau thì collagen vẫn giữ được trạng thái cân bằng về điện [18].
Phân tử tropocollagen còn bao gồm những đoạn không xoắn nằm ở hai đầu mút
amino và carboxyl, được gọi là các telopeptide gồm khoảng từ 926 acid amin, không
có trình tự Gly-X-Y. Trong cơ thể, liên kết giữa các phân tử tropocollagen được hình
thành tại vùng telopeptide (Hình 1.5). Thông thường các liên kết ngang ngoại phân tử
được hình thành giữa allysin (nhóm ε-amino của lysine hoặc hydroxylysine được
chuyển hoá thành aldehyd) của telopeptid của phân tử này với nhóm ε-amino của
lysine hoặc hydroxylysine của phân tử kia. Vì vậy phương pháp thường được dùng để
tách các phân tử collagen từ các bó sợi có liên kết ngang chặt chẽ đó là dùng các
enzym proteolytic như pepsin để phân cắt các telopeptid ra khỏi phân tử collagen (loại
bỏ được các liên kết ngang ngoại phân tử) do đó dễ dàng thu hồi collagen [18] .


13

Hình 1.5: Sự sắp xếp của tropocollagen tạo thành vi sợi collagen trong cơ thể


Trong động vật, collagen có cấu trúc thứ bậc, các phân tử tropocollagen sẽ liên
kết lại với nhau để tạo thành vi sợi (microfibril). Các vi sợi là đơn vị cấu trúc để hình
thành các sợi, bó sợi lớn hơn và các mạng lưới có trong mô, xương và các màng cơ
bản (Hình 1.6) [13].

Hình 1.6: Một số dạng collagen trong cơ thể
1.2.3. Phân loại collagen theo cấu trúc [24, 29]
Trong cơ thể người, tìm thấy 28 loại collagen khác nhau, các dạng và loại collagen
được liệt kê trong bảng 1.3. Dựa vào cấu trúc và cách tổ chức sắp xếp các phân tử,
collagen được phân chia thành hai nhóm chính: collagen dạng sợi (Fibrillar collagens)
(A): Trình tự acid amin của một chuỗi polypeptide collagen,
(B): Chuỗi polypeptide collagen, (C): Tropocollagen, (D): Vi sợi collagen


14

và collagen không phải dạng sợi (Non-Fibrillar collagens). Nhóm collagen không tạo
thành cấu trúc sợi bao gồm nhiều dạng khác nhau: collagen dạng màng, FACIT collagen
(FACIT: Fibril Associated Collagens with Interrupted Triple helices), Collagen chuỗi
hạt, collagen chuỗi ngắn, collagen chuyển màng và một số loại collagen khác.
1.2.3.1. Collagen dạng sợi
Trong số các loại collagen, collagen dạng sợi là phổ biến nhất, chiếm khoảng 90%
tổng lượng collagen trong cơ thể. Collagen dạng sợi có đặc điểm là lặp đi lặp lại một dải
có chu kỳ khoảng 64-67 nm (chu kỳ D). Mỗi sợi collagen được tạo thành bởi các phân
tử tropocollagen có chiều dài 300 nm, chiều rộng 15 nm được xếp so le nhau một

khoảng D và hai phân tử liên tiếp nhau cách nhau một khoảng cách 40 nm (Hình 1.7).

Hình 1.7: Sự sắp xếp của collagen dạng sợi
Nhóm collagen dạng sợi bao gồm: collagen loại I có nhiều nhất trong da, gân,
xương, giác mạc, phổi, mạch máu; collagen loại II là thành phần quan trọng của sụn;
collagen loại III có nhiều trong các mô có tính chất đàn hồi như da, phổi, mạch máu;
collagen loại V liên kết với collagen loại I, chỉ chiếm một lượng nhỏ và chủ yếu có
trong giác mạc; collagen loại XI liên kết với collagen loại II và chiếm một lượng nhỏ
trong cấu tạo của sụn. Một đặc điểm thường thấy trong các loại collagen dạng sợi đó là
trong mỗi chuỗi α có vùng xoắn ốc rất dài và có sự lặp lại liên tục của bộ ba (Gly-X-
Y)
n
, trong đó n có giá trị trong khoảng 337–343 (tuỳ thuộc vào loại collagen).
Collagen loại XXIV và XXVII mới được tìm thấy, hai loại collagen này liên kết với
collagen loại I và loại II. Chúng có đặc điểm khác với các loại collagen dạng sợi khác là
trong phân tử có số bộ ba (Gly-X-Y) ít hơn (n=329) và có một (loại XXIV) hoặc hai (loại
XXVII) điểm gián đoạn trong vùng lặp lại các bộ ba (Gly-X-Y)
n
.




15


Bảng 1.3: Phân loại collagen

Dạng collagen Loại Cấu tạo phân tử
I [α1(I)]

2
α2(I)
II [α1(II)]
3

III [α1(III)]
3

V
[α1(V)]
3

[α1(V)]
2
α2(V)
α1(V)α2(V) α3(V)
XI α1(XI)α2(XI)α3(XI)
XXIV [α1(XXIV)]
3

Collagen dạng sợi
XXVII [α1(XXVII)]
3

IV
[α1(IV)]
2
α2(IV)
α3(IV)α4(IV) α5(IV)
[α5(IV)]

2
α6(IV)
VII [α1(VII)]
3

XV [α1(XV)]
3

Collagen dạng màng
XVIII [α1(XVIII)]
3

Collagen chuỗi hạt VI
α1(VI)α2(VI)α3(VI)
α1(VI)α2(VI)α4(VI)
VIII
[α1(VIII)]
3

[α2(VIII)]
3

[α1(VIII)]
2
α2(VIII)
Collagen chuỗi ngắn
X [α1(X)]
3

IX α1(IX)α2(IX)α3(IX)

XII [α1(XII)]
3

XIV [α1(XIV)]
3

XVI [α1(XVI)]
3

XIX [α1(XIX)]
3

XX [α1(XX)]
3

XXI [α1(XXI)]
3



FACIT collagen



XXII [α1(XXII)]
3

XIII [α1(XIII)]
3

XVII [α1(XVII)]
3

XXIII [α1(XXIII)]
3

Collagen chuyển màng
XXV [α1(XXV)]
3

XXVI [α1(XXVI)]
3

Các loại collagen khác
XXVIII [α1(XXVIII)]
3