CÁC LIÊN KẾT SINH HỌC TRONG CÓ THỂ SỐNG

PHần 2: NỘI DUNG

1. Đặc điểm liên kết hóa học của đại phân tử sinh học.
Liên kết hóa học là lực hấp dẫn giữa các nguyên tử với nhau. Sự kết tụ của các
nguyên tử thành một khối có kích thước xác định gọi là phân tử. Trước đây, người
ta cho rằng trong phân tử chỉ có liên kết cộng hóa trị mới có vai trò giữ các nguyên
tử với nhau. Giờ đây, chúng ta biết liên kết yếu cũng có vai trò quan trọng trong
cấu trúc phân tử sinh học. Chẳng hạn, bốn chuỗi polypeptid của hemoglobin được
dính với nhau nhờ một số liên kết yếu. Mặc dù là liên kết yếu nhưng với số lượng
lớn liên kết yếu cũng có thể giữ được phân tử sinh học. Các liên kết mạnh hầu như
không bao giờ đứt gãy trong điều kiện sinh lý bình của cơ thể vì vậy các nguyên tử
được tập hợp bởi các liên kết cộng hóa trị luôn thuộc về cùng một phân tử.
1.1. Sự hình thành liên kết hóa học gắn liền với sự thay đổi năng lượng.
Sự hình thành một liên kết hóa học tự phát giữa hai nguyên tử gắn liền với sự
giải phóng một phần năng lượng bên trong các nguyên tử ở dạng không liên kết (
tự do ) và chuyển hóa chúng thành một dạng năng lượng mới. Liên kết càng mạnh
thì năng lượng thoát ra càng lớn. Phản ứng hình thành liên kết giữa hai nguyên tử A
và B có thể mô tả như sau:
A + B = AB + năng lượng
Trong đó, AB biểu diễn phân tử liên kết. Tốc độ phản ứng tương quan thuận với
tần số va chạm của các nguyên tử. Đơn vị thường được sử dụng để biểu diễn năng
lượng là calo.
Tuy vậy, các nguyên tử liên kết hóa học với nhau không phải luôn di trì ở
trạng thái liên kết. Sự có mặt của nhiều lực có thể phá vỡ liên kết này. Lượng năng
lượng cần bổ sung để phá vỡ một liên kết đúng bằng năng lượng được giải phóng
khi liên kết đó hình thành. Sự cân bằng này là nội dung định luật nhiệt động học
thứ nhất vốn được phát biểu rằng “ năng lượng không tự sinh ra cũng không tự mất
đi”.
1.2. Sự cân bằng giữa quá trình hình thành và phá vỡ liên kết hóa học.
Như vậy sự hình thành hay phá vỡ liên kết hóa học là kết quả của các hoạt
động kết hợp giữa các lực hình thành và phá vỡ liên kết. Khi một hệ thống kín đạt

trạng thái cân bằng, thì số liên kết hình thành qua một đơn vị thời gian đúng bằng


số liên kết bị phá vỡ. Khi đó, tỉ lệ các nguyên tử ở trạng thái liên kết sẽ được biểu
diễn bằng công thức sau:
Kcb =[AB]/([A]*[B])
Trong đó Kcb là hằng số cân bằng; [AB], [A], [B] tương ứng là nồng độ của
AB, A, B. Dù cho chúng ta bắt đầu hệ thống chỉ với A và B riêng lẽ hoăc phức hợp
AB và A, B riêng lẽ thì cuối cùng hệ thống kín sẽ đạt đến các nồng độ tương quan
của Kcb.
2. Các liên chủ yếu trong cơ thể.
2.1. Các liên kết yếu.
2.1.1 Liên kết hydro.
Là tương tác giữa một nguyên tử mang
điện tích âm (gọi là nguyên tử nhận A) với
một nguyên tử hydro nằm trong một nối cộng
hóa trị với nguyên tử khác (gọi là nguyên tử
cho D). Thí dụ N trong liên kết N-H và O
trong liên kết O-H là những nguyên tử cho
chính:
D-H+A → D-H…A

Liên
kết
hidro

Hình 1: cấu trúc liên kết mạng
lưới của phân tử nước

Liên kết cộng hóa trị giữa D và H phải là

liên kết phân cực và đám mây điện tử của A phải mang những điện tử không liên
kết và có khả năng thu lực điện tích δ+ của H.
Năng lượng để phá vỡ liên kết này là khoảng 5Kcal/mol.
Các nguyên tử H, nguyên tử cho D và nhận A đều xếp thành một đường thẳng.
Trong hệ thống sống có 4 loại liên kết H là:
 Giữa O với H của 2 nhóm peptide.
 Giữa O với H của 2 nhóm hydroxyl.
 Giữa O với H của gốc Carboxyl và OH của tyrosine.
 Giữa O với H của nhóm Carboxyl mang điện tích với amin.
Nhờ liên kết hydro mà các phân tử mang chúng dễ hoà tan được ở trong nước
do liên kết hydro giữa chúng với phân tử nước.
Phân tử nước chiếm chủ yếu của vật chất sống luôn hình thành một mạng lướí
tứ diện đều đặn dù ở trạng thái rắn hay lỏng.
2.1.2. Liên kết ion


Là tương tác tĩnh điện giữa 2 nhóm nguyên tố có điện tích ngược dấu. Trong
nhiều hợp chất vô cơ, điện tử liên kết thường hút về nguyên tử mang điện tích âm,
gây ra sự phân li thành các ion cation và anion. Thí dụ NaCl phân ly thành Na+ và
Cl-, là hợp chất phân cực do điện tử liên kết luôn bị hút về phía nguyên tử tích điện
âm (Cl-) cho nên đã tạo ra phân ly này.
Vì điện tử liên kết không phân đều cho 2 nguyên tử nên không xếp vào loại
liên kết cộng hóa trị.
Liên kết ion không có định hướng trong không gian như liên kết cộng hóa trị
và liên kết hyđro vì điện trường phân bố đồng đều quanh ion.
Trong môi trường nước, các cation và anion luôn được vây bọc bởi các phân
tử nước tạo thành lớp vỏ ngoài, nên không thể liên kết với các anion và cation khác
được.
Do vậy, nó không đóng vai trò quan trọng quyết định cấu hình không gian của
đại phân tử hữu cơ.

2.1.3. Liên kết Vander Waals
Là tương tác không đặc thù, xuất hiện giữa 2 nguyên tử khi chúng tiến đến gần
nhau. Tương tác này không do phân phối lệch của các điện tử giữa 2 phân tử mà do
biến động thoáng qua của các đám mây điện tử gây ra sự phân cực nhất thời trên
phân tử.
Liên kết Vander Waals không phụ thuộc vào tính phân cực của phân tử mà
phụ thuộc vào khoảng cách giữa chúng.
Lực liên kết được tạo thành là nhờ kết quả của các lực hút và đẩy giữa các
phân tử, nó cân bằng ở khoảng cách nhất định tùy loại nguyên tử, khoảng cách này
gọi là bán kính Vander Waals.
Đây là lực liên kết yếu nhất, với giá trị chỉ bằng khoảng 1 Kcal/mol

Hình 2: liên kết Van der Waals hình thành phụ thuộc vào khoảng cách
Liên kết này muốn có ý nghĩa thì cần phải tồn tại với số lượng lớn để tạo được
diện tích bề mặt tiếp xúc giữa 2 phân tử phải lớn cực đại.
Ví dụ điển hình là liên kết giữa kháng nguyên chứa một hốc có hình dạng phù
hợp với chỗ lồi trên phân tử kháng thể.


Hình 3: sự liên kết giữa kháng thể và kháng nguyên
2.1.4. Liên kết kị nước
Là liên kết do các nguyên tố của phân tử không phân cực (không chứa nhóm
ion) nên không có liên kết phân cực, tạo cho chúng không hòa tan được trong nước
hay còn gọi là liên kết kị nước.
Lực thúc đẩy liên kết giữa các phân tử hay giữa các vùng không phân cực của
một phân tử thay vì với các phân tử nước được gọi là liên kết kị nước.
Đây là một lực nhằm loại trừ các phân tử hoặc các nhóm phân tử không phân
cực ra khỏi mạng nước.
Lực liên kết thực sự có được của các phân tử không phân cực là lực liên kết
Vander waals

Liên kết kỵ nước đóng vai trò quan trọng trong việc làm ổn định các protein
và phức hợp của nó với các phân tử khác. Cũng như việc phân bố các protein trong
các màng sinh học.
2.2. Đặc điểm chung các liên kết yếu
Các liên kết yếu có năng lượng khoảng 1-7 kcalo/mol. Liên kết yếu nhất là các
liên kết Van der Waals, các liên kết này có mức năng lượng khoảng 1-2 kcal/mol.
Năng lượng của các liên kết hidro khoảng 3-7 kcalo/mol.
Trong điều kiện sinh lý số liên kết yếu được hình thành và phá vỡ ổn định.
Năng lượng của các liên kết yếu chỉ lớn hơn khoảng 10 lần so với độn năng
chuyển động năng chuyển động nhiệt ở 25oc (khoảng 0.6 kcalo/mol). Vì động
năng của nhiều phân tử là đủ lớn để phá vỡ các liên kết yếu ngay sau khi chúng
hình thành ở điều kiện nhiệt độ sinh lý của cơ thể, nên ở trạng thái cân bằng số
liên kết yếu được hình thành và phá vỡ là ổn định.
2.3.

Vai trò của các liên kết yếu.


Là những liên kết có thể hình thành và đứt gãy trong điều kiện sinh lý bình
thường của cơ thể. Các liên kết yếu có vai trò chủ đạo trong điều hòa tương tác
giữa enzyme và cơ chất, giữa các đại phân tử sinh học với nhau, trong đó phổ biến
nhất là giữa các protein và giữa protein với ADN. Các liên kết yếu điều hòa sự
tương tác giữa các đại phân tử dẫn đến sự thay đổi cấu hình không gian và sự biểu
hiên chức năng của chúng. Do vậy, dù protein có bản chất là các chuỗi polypeptide
gồm các axit amin liên kết cộng hóa trị với nhau, thì sự biểu hiện chức năng của
chúng lại được quyết định cuối cùng bởi tập hợp các liên kết yếu.
2.3.1. Nước – phân tử khởi nguồn và di trì sự sống.

Hình 4. Cấu trúc không gian của nước (a,b), liên kết
hydro(c), các phân tử nước tạo mạng

Nước là phân tử sinh học cực kỳ quan trọng trong quá trình hình thành và di
trì sự sống. Nước thực hiên được vai trò này là do đặc điểm cấu tạo của phân tử
nước. Trong một phân tử nước, nguyên tử oxi liên kết với hai nguyên tử hidro
bằng liên kết hidro. Chính liên kết này giúp cho phân tử nước linh động, có thể trực
tiếp tham gia vào các phản ứng hóa học trong cơ thể sống hoặc tạo dung môi cho
các phản ứng khác xảy ra.
2.3.2. Di trì cấu trúc không gian của đại phân tử hữu cơ.
2.3.2.1. ADN


Theo mô hình cấu trúc
không gian của Watson – Crick
thì phân tử ADN là một chuỗi
xoắn kép gồm hai mạch đơn
được quấn song song quanh trục
tưởng tượng ( có đường kính
khoảng 20 A0) trong không gian
theo hai chiều ngược nhau (5’- 3’
và 3’ – 5’) từ trái sang phải theo
chu kỳ, mỗi chu kỳ xoắn gồm 10
cặp nucleotide có chiều dài 34A0.
Trên mỗi mạch đơn, các
nucleotide liên kết với nhau bằng
liên kết phosphodieste ( là liên
kết ion) giữa cacbon số 3 trong
đường C5H10O4 của nucleotide
này với H3PO4 của nucleotide kế
Hình 5: phân tử ADN
tiếp. Liên kết này khá bền vững

di trì tính ổn định cấu trúc hóa học của phân tử AND.
Hai mạch đơn của phân tử AND được liên kết với nhau thông qua sự liên kết
của các bazo nito bằng các liên kết hidro ( A liên kết với T bằng 2 liên kết hidro, G
liên kết với C bằng 3 liên kết hidro ). Chính liên kết yếu này giúp cho phân tử AND
luôn linh động khi nào trong tế bào.
Như vậy, chính nhờ các liên kết yếu mà phân tử AND trong tế bào luôn ổn
định, linh động trước những yếu tố tác động lên chúng.
2.3.2.2. ARN.


Hình 6: cấu trúc mARN, tARN, rARN

ARN là phân tử sinh học gồm nhiều ribonucleotid liên kết với nhau bằng liên kết
phosphodisete tạo nên chuỗi xoắn đơn gọi là polyribonucleotide. Như vậy liên kết
phosphodieste cũng làm ổn định phân tử ARN.
Tùy theo các dạng liên kết khác nhau của phân tử ARN hình thành nên các
loại ARN khác nhau (t ARN, rARN, mARN) tham gia vào chức năng sống của cơ
thể.
2.3.2.3. Protein.
Protein là đại phân tử sinh học được cấu tạo từ đơn phân là các axit amin liên
kết với nhau bằng liên kết peptide (…CO-NH…). Liên kết này giúp cố định phân
tử protein.
Ngoài ra, các đơn phân trong một chỗi polypeptide, hoặc giữa các chuỗi
polypeptide còn có thể nối với nhau bằng các cầu nối disunfua tạo nên nhiều loại
protein khác nhau, thực hiện nhiều chức năng của cơ thể.


Protein có 4
bậc cấu trúc khác
nhau là do có tham

gia của các liên kết
yếu (lien kết hidro,
liên kết ion, liên kết
disunfua ) trong cùng
một
chuỗi
polypeptide hay giữa
các
chuỗi
polypepetide
với
nhau. Mỗi bậc cấu
trúc của phân tử
protein đều có ý
nghĩa khác nhau.
Cấu truc bậc 1
Là trình tự sắp xếp
các gốc amino acid
trong
chuoi
Hình7: cấu trúc không gian các bậc của phân tử
polypeptide. Cấu trúc
nay được giữ vững
protein
nhờ liên kết peptide (liên kết cộng hóa trị). Vì mỗi một amino acid có nguồn gốc
khác nhau, các gốc này có những đặc tính hóa học khác nhau, nên một chuỗi
polypeptide ở các thời điểm khác nhau có những đặc tính hóa học rất khác nhau.
Tuy nhiên, về tổng quát thì tất cả các chuỗi polypeptide được xây dựng một cách có
hệ thống từ các nhóm nguyên tử CO, CH
va NH. Sự xay dựng co hệ thống này là cơ

sở để tạo nên cấu trúc bậc hai.
Lần đầu tiên năm 1954 F. Sanger người đầu
tiên xác định được trình tự sắp xếp của các
axit amin trong phân tử insulin. Phân tử
insulin gồm hai mạch: mạch A chứa 21
amino acid va mạch B chứa 30 amino acid.
Hai mạch nối với nhau bởi hai liên kết


disulfua (-S-S-). Công trinh nay đa đặt cơ sở cho cac nghien cứu tiếp theo va ong
được nhận giải thưởng Nobel 1958.
Cấu truc bậc 2
Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong chuỗi
polypeptide. Cấu trúc được làm bền chủ yếu nhờ liên kết hydrogen được tạo thành
giữa các liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau nhưng khoảng xác định. Do cấu
trúcc bậc 1 gấp khúc một cách ngẫu nhiên dưới các điều kiện sinh học vì các gốc R
khác nhau tác động với nhau theo nhiều cách khác nhau nên cấu truc bậc 2 xếp
thành hai nhóm: xoắn  (-helix) và la phiến .

Loại -helix là sợi ở dạng xoăn ốc, cuốn xung quanh một trục, mỗi vòng
xoắn có 3,6 gốc amino acid. Trong cấu trúc này có nhiều liên kết hydro với mức
năng lượng nhỏ vì vậy nó đảm bảo tinh đàn hồi sinh học.

Phiến gấp nếp β :Là chuỗi polypeptid được gấp nếp nhiều lần va được ổn
định nhờ các liên kết hydro giữa các nguyên tử của các liên kết peptid trong đoạn
kế nhau của chuỗi. Trong liên kết này các mạch đã được kéo căng ra - dễ gấp nếp
nhưng rất dễ bị đứt khi keo căng thêm. Cả hai loại cấu trúc nay đều tạo nên bởi liên
kết hydro giữa các khu vực liên kết peptid của mạch. Nhóm biến đổi R không tham
gia vào sự hình thành cấu trúc bậc 2. Cả hai chuỗi có thể cũng có mặt trong phân tử
protein.

Cấu trúc bậc 3.
Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong chuỗi
polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn chuỗii polypeptide. Nhiều
chuỗi polypeptide trong cơ thể tồn tại không phải ở dạng thẳng mà gấp khúc và qua
đó mà tạo nên cấu trúc không gian ba chiều. Tuy nhiên, cấu trúc này hoàn toàn xác
định, chủ yếu là do trình tự các amino acid và môi trường. Khi một chuỗi
polypeptide tách ra khỏi ribosome sau khi tổng hợp và được thải ra trong tế bào
chất như là môi trường tạo hình thì nó hình thành nên cấu trúc tự nhiên rất nhanh,
đặc biệt đối với cấu trúc hình cầu, mang lại cho protein những đặc tính sinh lý quan
trọng. Có thể do chuyển động nhiệt của các chuỗi polypeptide mà các nhóm của
các gốc amino acid tiếp xúc với nhau, dẫn đến có thể kết hợp với nhau.
Cấu trúc bậc 3 đặc biệt phụ thuộc vào tinh chất của các nhóm R trong mạch
polypeptit. Các gốc R phân cực hay ion hóa có khuynh hướng quay ra ngoai (ưa
H2O) , các gốc R không phân cực có xu thế quay vào trong (kỵ nước). Cấu trúc bậc
3 giữ được hằng định, bởi lực hút giữa các gốc phân cực hay ion hoa của nhóm
chuỗi bên (R). Lực hút của các gốc trên với các phân tử H2O bao quanh hay giữa
các liên kết hoa trị giữa các nhóm bên của chuỗi. Trong nhiều protein hình cầu có
chứa các gốc cysteine, sự tạo thành các liên kết disulfite giữa các gốc cysteine ở xa
nhau trong chuỗi polypeptide, làm cho chuỗi bị cuộn lại đáng kể. Các liên kết khác,
như liên kết Val der Waal, liên kết tĩnh điện, phân cực, kỵ nước và hydrogen giữa
các mạch bên của các gốc amino acid đều tham gia làm nên cấu trúc bậc 3, như
protein hình cầu. Cấu trúc hình cầu của protein đươc gọi là cấu trúc bậc ba, làcấu


trúc của enzyme.
Cấu trúc bậc 4.
Là tương tác không gian giữa các chuỗi của cac phan tử protein gồm hai hay
nhiều chuỗi polypeptide hình cầu. Mỗi chuỗi polypeptide nay được gọi là một “tiểu
đơn vị”. Sự kết hợp giữa các phân tử này chủ yếu là do liên kết hydrogen và kỵ
nước mà không có cầu disulfit hoặc bất kỳ liên kết hoá trị nào giữa các tiểu đơn vị.

Bằng cách này hai phân tử xác định có thể kết hợp với nhau tạo thành một dimer.
Hemoglobin là một điển hình của protein có cấu trúc bậc 4, được tạo nên từ hai
chuỗi  với mỗi chuỗi có 141 gốc amino acid và hai chuỗi  với mỗi chuỗi là 146
gốc amino acid.
Cấu trúc của một hoặc nhiều chuỗi polypeptide có ý nghĩa quan trong đối với
độ hòa tan và chức năng của chúng. Cấu trúc protein được hiểu là sự sắp xếp của
những chuỗi riêng lẽ hoặc nhiều chuỗi. Chúng phụ thuộc nhiều vào độ pH của môi
trường. Protein và chuỗi polypeptide hòa tan tốt khi nhưng nhóm ưa nước hướng ra
phía ngoài, nhóm kỵ nước hướng vào bên trong. Khi một protein thay đổi cấu trúc
thì những nhóm kỵ nước quay ra ngoai, protein mất khả năng hoa tan trong nước.
Ví dụ trường hợp kết tua không ở dạng tinh thể của protein sữa trong môi trường
chua. Lactic acid đươc sản sinh do vi khuẩn lam giảm pH sữa, làm thay đổi protein
sữa. Nhiều nhóm kỵ nước được hướng ra bên ngoài, protein mất khả năng tan trong
nước. Vì vậy, việc thương xuyên duy trì giá trị pH trong tế bào chất rất quan trọng,
vì chỉ có như vậy chức năng hoạt động của các enzyme trong tế bào chất mới được
đảm bảo.
2.3.3 .Các liên kết yếu đảm bảo mối liên lạc giữa Protein và DNA
Các protein histon đóng vai trò
tạo ra cấu trúc nén chặt DNA trong
nhân nhờ các liên kết ion. Liên kết ion
này được hình thành giữa các nhánh
bên mang điện tích dương của histone
với các nhóm phosphate mang điện
tích âm của DNA. DNA được quấn
quanh lõi những protein histone. Các
protein histon đóng vai trò tạo ra cấu
trúc nén chặt DNA trong nhân nhờ
các liên kết ion. Nhiễm sắc thể lớn
nhất của người được phát hiện chứa
Hình 10: cấu trúc nucleosome

một phân tử DNA khổng lồ dài tới
85.000m hoặc 8,5.108Acron. Vậy làm thế nào để sợi DNA của nó nằm gọn vào
một nhiễm sắc thể ở trung kỳ chỉ có đường kính 0,5m và dài 10m. Muốn vậy sợi
DNA phải co xoắn lại 104 lần. Như vậy phải có quá trình co xoắn xảy ra, vấn đề đặt
ra là thành phần nào của nhiễm sắc thể có liên quan đến quá trình co xoắn này và


liệu các phân tử DNA của từng nhiễm sắc thể khi co xoắn trong từng nhiễm sắc thể
xảy ra có theo cách khác nhau hay theo chung một cách? Trong genom có nhiều
mức độ co xoắn khác nhau hay không. Rõ ràng là ở cả phân bào nguyên nhiễm và
giảm nhiễm thì nhiễm sắc thể đều co xoắn mạnh hơn ở gian kỳ (interphase).
Khi nghiên cứu dùng enzyme phân rã DNA trong nhiễm sắc thể thì thu được
các đoạn DNA dài khoảng 146 cặp nucleotit luôn được bảo vệ.
Trong một thí nghiệm khác khi dùng enzyme (nuclease) phân rã từng phần
nhiễm sắc thể người ta đã thu được 1 bộ những đoạn DNA có kích thước tách biệt
nhau, điều này chứng tỏ nhiễm sắc thể có cấu trúc lặp lại, đồng thời cũng chứng tỏ
các chuỗi hạt trên chính là một dạng tổ chức cho phép phân tử DNA cư trú để tránh
bị phân giải. Các hạt (bead) này được gọi là các nucleosome. Nối giữa các hạt là
một đoạn DNA, thường có chiều dài khoảng từ 8 - 114 cặp bazơ, tuỳ loài sinh vật
và tuỳ loại tế bào được gọi là đoạn DNA linker.
Nucleosome còn chứa (phân tử H1) có vai trò cuộn xoắn hạt nucleosome để
hình thành nên sợi Chromatin (kích thước 300A0). Điều này có thể có liên quan đến
quá trình tạo cấu trúc cao hơn của nhiễm sắc thể.
Hiện nay người ta đã phát hiện được cấu trúc nucleosome ở những vùng hoạt
động của nhiễm sắc thể, nhìn chung khác so với những vùng không hoạt động.
Nhưng chi tiết của mối quan hệ này cần phải được làm sáng tỏ. Dù quấn quanh lõi
histon nhưng sợi DNA bên ngoài bề mặt vẫn tiếp xúc với protein khác, đó là các
enzyme tham gia vào quá trình sao chép như DNA polymerase, quá trình phiên mã
như RNA polymerase hay các protein điều hòa hoạt động các gen. Các protein này
nhận biết một trình tự xác định trên sợi DNA rồi gắn vào đó ở vị trí có các nhóm

bazơ đặc trưng nhờ liên kết ion. Cơ chế nhận biết này chủ yếu là do kết quả của sự
bổ sung hình dạng giữa protein và DNA. Do năng lượng liên kết yếu giữa các đại
phân tử không đủ lớn để tạo ra mạng lưới cứng nhắc bên trong tế bào nên tế bào
sống thường không bao giờ đặc lại được. Cũng chính nhờ lực liên kết yếu đó nên
hiện tượng khuếch tán trong tế bào thường tăng mạnh, tất nhiên còn phụ thuộc vào
tình trạng sinh lý của tế bào. Nhờ khuếch tán mạnh mà các phân tử khác nhau có cơ
hội tiếp xúc được với nhau tạo ®Ó thùc hiÖn nhiều phản ứng sinh học thiết yếu
cho sự sống
2.3.4. Di trì cấu trúc và sự ổn định áp suất thẩm thấu của tế bào và các bào
quan bên trong.


Hình 11: tế bào động vật.
Màng sinh chất ( màng của tế bào ), màng nội bào ( màng của các bào quan )
đều có bản chất là lipoprotein có thành phần hóa học gồm: lipit ( 25-75%), protein
(25-75%). Ngoài ra còn có cacbohidrat (5-10%).
Lipit chủ yếu là photpholipit tạo thành lớp kép, xếp theo kiểu đầu ưa nước
quay ra ngoài, đuôi kỵ nước quay vào nhau. Protein phân bố rất đa dạng và linh
hoạt trong lớp lipit kép. Ở các tế bào động vật và người còn có nhiều phân tử
colesteron làm tăng độ ổn định của màng sinh chất Các cacbonhidrat thường liên
kết với lipit hoặc protein ở mặt ngoài màng. Như vậy, màng có tính chất khảm.
Ngoài ra, các phân tử lipit của màng có thể di chuyển tương đối làm cho màng có
tính linh động.

Hình 12: mô hình cấu trúc màng nguyên sinh chất


Chính sự liên kết này giúp cho màng thực hiên được chức năng quan trọng của sự
sống.
 Vận chuyển các chất qua màng: màng có tính thấm chọ lọc, nghĩa là

màng có khả năng điều chỉnh sựu vận chuyển các chất đi vào và đi ra tế bào tùy
theo nhu cầu sống của tế bào. Các chất cũng như các phân tử được vận chuyển qua
màng vào trong tế bào cũng như ra ngoài tế bào theo 3 phương thức: thụ động, chủ
động và xuất - nhập bào.
 Màng sinh chất thu nhận các tín hiệu khác nhau ( ví dụ các hoocmon
đặc thù ) nhờ các protein đặc trưng liên kết trên màng đóng vai trò là các thụ quan
màng ( receptor ) vì vậy tế bào có khả năng đáp ứng kịp thời đối với những tác
động của nhân tố môi trường. Sự truyền tính hiệu qua màng có vai trò đặc biệt quan
trọng đối với hoạt động cơ và thần kinh của động vật.
2.3.2 . Tăng tốc độ phản ứng.

Hình 13: sự tương tác của enzyme và cơ chất
Trong phản ứng có sự xúc tác của enzym, cơ chất kết hợp với trung tâm hoạt
động của enzyme tạo phức hợp enzyme – cơ chất. Sự kết hợp này bằng rất nhiều
các liên kết yếu tạo phức hợp không bền vững, phức hợ này sẽ nhanh chóng bị phá
vỡ tạo enzyme và sản phẩm. Qúa trình phá vỡ các liên kết yếu tạo ra năng lượng
lớn giúp giảm năng lượng hoạt hóa của phản ứng, tăng tốc độ phẩn ứng lên rất
nhiều lần so với sử dụng chất vô cơ bình thường làm xúc tác.
2.3. Liên kết cao năng và vai trò của chúng đối với cơ thể sống.
Các liên kết giàu năng lượng là các liên kết phosphate có cấu trúc anhydride
(ATP, ADP, acetylphosphate, aminoacetylphosphate, pirophosphate,..), có cấu trúc
enolphosphate
(phosphoenolpyruvat), thioester (acetylcoa) và Sadenosylmethionin ( methinoin hoạt động).


Một phân tử cao năng có thể bị đứt gãy và giải phóng ra một lượng lớn năng
lượng tự do bởi các phân tử nước, qua quá trình gọi là thủy phân. Các liên kết bị
phá vỡ qua quá trình thủy phân các hợp chất cao năng và sinh ra một năng lượng
G có giá trị âm gọi là năng lượng liên kết cao năng. Liên kết này thường được ký
hiệu bằng dấu “ “. Năng lượng thủy phân một liên kết cao năng trung bình ( 7

kcalo/mol ) nhỏ hơn rất nhiều năng lượng giải phóng hoàn toàn một phân tử
glucose ( 688 kcalo/mol ). Tuy nhiên, trong tế bào glucose không phân giải hoàn
toàn mà phải qua nhiều bước trung gian.
Hợp chất cao năng quan trong nhất trong cơ thể sống là ATP, nó được hình
thành từ ADP (adenosine diphosphate ) và nhóm phosphate vô cơ. Các liên kết cao
năng liên quan đén nguyên tử lưu hình cũng có vai trò quan trọng đối với hoạt động
sinh học tương tự như các liên kết cao năng phosphate. Phân tử cao năng quan
trọng nhất chứa lưu hình là Acetyl-CoA. Phân tử này là nguồn cung cấp năng lượng
chủ yếu cho các quá trình sinh tổng hợp các axit béo.
Sự hình thành các đại phân tử từ các phân tử đơn phân cần bổ sung năng
lương. Cũng giống như sự phân giải, quá trình sinh tổng hợp cũng không thể diễn
ra nếu không có sự giảm đi năng lượng tự do tổng số. Đối với các quá trình sinh
tổng hợp, nguồn năng lượng này được cung cấp từ các hợp chất cao năng. Sự hình
thành các liên kết mới trong các phản ứng sinh tổng hợp luôn đi kèm với sự đứt gãy
của liên kết cao năng, do đó năng lượng tự do tổng số giảm đi. Vì hoạt động sống
diễn ra liên tục nên thời gian tồn tại của các hợp chất cao năng trong cơ thể là rất
ngắn. Tuy nhiên, không phải tất cả các bước của một quá trình sinh tổng hợp đều
cần sự dứt gãy của các liên kết cao năng. Thông thường chỉ có một hoặc một số
bước cần đến sự đứt gãy của liên kết cao năng là đủ cho nhiều phản ứng sinh tổng
hợp diễn ra. Tương tự như vậy, không phải tất cả các bước của quá trình phân giải
đều tạo ra liên kết cao năng.
Axit amin (Aa) được hoạt hóa nhờ gắn gốc AMP. Sự hoạt hóa axit amin nhờ
sự chuyển một nhóm AMP từ ATP sang nhóm COO- .


Sau khi được hoạt hóa, các axit amin có thể dung để tổng hợp protein một
cách hiệu quả trên cơ sở nhiệt động học.
Cả hai axit nucleic là ARN, AND đều được cấu thành từ các đơn phân là
nucleotide. Xét về nhiệt động học thì các đơn phân nucleotide này khó hình thành
liên kết hơn so với các axit amin. Đó là do các liên kết diphosphoetes của các

nucleotic khi bị thủy phân có mức năng lượng tự do khá lớn (-6kcalo/mol ). Điều
đó có nghĩa là các axit nucleic chỉ tự thủy phân thành các nucleic ở mức độ thấp. vì
vậy để tổng hợp axit nucleic việc hoạt hóa các nucleotide cần nang lượng cao hơn
so với axit amin là tiền chất tổng hợp protein. Các tiền chất trung gian để tổng hợp
axit nucleic là các nucleoside triphosphate. Đối với AND là dATP, dGTP, dCTP,
ARN là ATP, GTP, UTP, CTP. Như vậy, ATP không chỉ đóng vai trò là phân tử
cung cấp năng lượng cho nhiều phản ứng chuyển nhóm chức trong tế bào mà bản
than nó còn trực tiếp là tiền chất tổng hợp ARN. Các dNTP được hình thành do sự
hoạt hóa từ phân tử dNMP nhờ ATP.