Đề cương hóa sinh

ĐỀ CƯƠNG HÓA SINH
Câu 1: TC hóa học của monosaccarid...........................................................................................................1
Câu 2: Kể tên, thành phần hóa học, lk chính của các polysaccarid...........................................................2
Câu 3: Cấu tạo hóa học và sự phân bó của glycerid, cerid và sterid.........................................................3
Câu 4: Đ/n, phân loại lipid tạp và cho ví dụ từng loại.................................................................................3
Câu 5: Các cấu trúc phân tử pro và cho VD.................................................................................................5
Câu 6: Tính chất lý hóa của pro.....................................................................................................................6
Câu 7: Cấu trúc Hb và các loại Hb ở người Cấu tạo Hemoglobin:gồm hem, globin, phân tử 2,3 –
DPG....................................................................................................................................................................7
Câu 8: Trình bày cách gọi tên và phân loại quốc tế của enzyme, cho ví dụ mỗi loại...............................8
Câu 9: Trình bày tính chất đặc hiệu của enzym...........................................................................................9
Câu 10: Trình bày cấu tạo enzym và trung tâm hoạt động của enzym...................................................10
Câu 11: Trình bày về trung tâm hoạt động của enzym và quan hệ giữa trung tâm hoạt động và cơ
chất...................................................................................................................................................................11
Câu 12: Trình bày dạng cấu trúc của phân tử enzyme.............................................................................12
Câu 13: Cơ chế tác dụng của enzyme..........................................................................................................14
Câu 14: Tốc độ phản ứng enzym, đơn vị đo tốc độ phản ứng, tốc độ ban đầu, tốc độ cực đại của PƯ
enzym...............................................................................................................................................................15
Câu 15: PT và đồ thị Michaelis-Menten, ý nghĩa và hằng số Km Thuyết Michaelis – Menten.............16
Câu 16: Cơ sở lý thuyết của PT và đồ thị Lineweaver, ý nghĩa của đồ thị Sự liên quan nói chung giữa
enzym,cơ chất và sp phản ứng :..................................................................................................................18
Câu 17: Ảnh hưởng của nhiệt độ và pH môi trường đến hoạt động xúc tác của enzyme.....................19
Câu 18: Ảnh hưởng của chất hoạt hóa và chất ức chế đến hoạt động xúc tác của enzym Các chất
hoạt hóa...........................................................................................................................................................20
Câu 19: Cấu tạo phân tử và cơ chế hoạt động của coenzym nicotinamid và coenzym flavin Các
coenzym oxh khử.............................................................................................................................................22
Câu 20: Trình bày quá trình tạo nước trong chuỗi vận chuyển điện tử: các phức hợp vận chuyển
điện tử, quá trình vận chuyển điện tử, ý nghĩa về mặt năng lượng.........................................................23
Câu 21: Trình bày bản chất của sự hô hấp tế bào và trật tự sắp xếp của chuỗi vận chuyển điện tử,
năng lượng giải phóng từ chuỗi....................................................................................................................24
Câu 22: Trình bày thành phần, thứ tự của chuỗi vận chuyển điện tử. Tính năng lượng được tạo

thành dưới dạng ATP khi vận chuyển 2 e từ NADHH+ đến O2..............................................................25
Câu 23: Trình bày sự phosphoryl hóa. Các loại liên kết phosphat trong HC hữu cơ, ví dụ cho từng
loại Định nghĩa: Sự phosphoryl hóa............................................................................................................26
Câu 24: Trình bày sự phosphoryl-oxy hóa..................................................................................................28
Câu 25: Chu trình Citric: các PƯ, ý nghĩa.................................................................................................29
Câu 26: Liên quan giữa chu trình Citric, chuỗi vc điện tử và sự phosphoryl oxy hóa (dưới dạng sơ
đồ) Trong tế bào, các chất G, L, P thoái hóa tạo acid pyruvic và acid béo

acetyl CoA.....31

Câu 27: Trình bày sự thoái hóa glycogen đến glucose Sự phân hủy glycogen.......................................32


Câu 28: Sự thoái hóa glucose theo con đường hexo diphosphat trong ĐK yếm khí Câu 29: Sự thoái
hóa glucose theo con đường hexo diphosphat trong ĐK ái khí................................................................33
Câu 30: Chu trình pentose dưới dạng sơ đồ (chỉ viết các PƯ trong gđ 1), ý nghĩa của sơ đồ..............35
Câu 31: Trình bày sự tổng hợp mạch thẳng và mạch nhánh của glycogen từ glucose..........................36
Sự tổng hợp glycogen mạch thẳng và mạch nhánh từ glucose.................................................................36
Câu 32: Trình bày sự biến đổi của fructose, mannose, galactose thành glucose Sự tổng hợp glucose từ
các ose khác và từ các sản phẩm chuyển hóa trung gian............................................................................37
Câu 33: Sự tân tạo glucose từ lactat và pyruvat........................................................................................38
Câu 34: Chu trình Cori và chu trình Glucose-Alanin, ý nghĩa của chúng trong chuyển hóa chất Chu
trình Cori Gan

Máu

Cơ......................................................................................40

Câu 35: Sự khác nhau giữa tổng hợp glycogen ở gan và ở cơ (dùng sơ đồ tổng quát để phân tích)...40
Câu 36: Trình bày giai đoạn hoạt hóa và vận chuyển acid béo vào trong ty thể...................................41

Câu 37: Trình bày giai đoạn beta-oxy hóa acid béo bào hòa có số C chẵn. Tính NL tạo ra khi thoái
hóa hoàn toàn một phân tử acid palmitic...................................................................................................44
Câu 38: Trình bày sự thoái hóa của acid béo không bão hòa có 1 lk đôi (acid oleic)............................45
Câu 39: Sự tạo thành thể ceton từ acetyl CoA...........................................................................................46
Câu 40: Sự chuyển ceton thành acetyl CoA, và ý nghĩa của QT này......................................................47
Câu 41: Sự vận chuyển Acetyl CoA từ ty thể ra bào tương tế bào..........................................................48
Câu 42: Nguyên liệu và enzym tham gia quá trình tổng hợp acid béo bão hòa ở bào tương...............49
Câu 43: Phức hợp enzym acid béo synthetase và pư tạo malonyl CoA..................................................50
Câu 44: Sơ đồ tổng hợp ab bão hòa ở bào tương TB .......................................................................51
Câu 45: Sự tổng hợp ab bão hòa ở ty thể....................................................................................................52
Câu 46: Sự liên quan giữa quá trình TH AB ở ty thể và ở bào tương TB...............................................53
Câu 47: Sự thoái hóa triglyceride................................................................................................................54
Câu 48: Sự tổng hợp triglyceride.................................................................................................................55
Câu 49: Sự tổng hợp Lecithin.......................................................................................................................56
Câu 50: Sự thoái hóa Lecithin......................................................................................................................57
Câu 51: Định nghĩa và phân loại lipoprotein huyết tương.......................................................................58
Câu 52: TP hóa học, cấu trúc và vai trò của lipoprotein huyết tương.....................................................59
Câu 53: Sự khử amin oxy hóa và mối liên quan giữa khử amin oxy hóa và qt trao đổi amin.............61
Câu 54: Quá trình trao đổi amin và mối liên quan giữa khử amin oxy hóa và qt trao đổi amin........62
Câu 55: Trình bày các QT khử nhóm amin của acid amin và mối liên quan của các quá trình này với
nhau trong sự thoái hóa acid amin..............................................................................................................63
Câu 56: Trình bày sự khử amin OXH và sự khử carboxyl của acid amin và ý nghĩa của 2 quá trình
này trong chuyển hóa acid amin ở tế bào....................................................................................................65
Câu 57: Sự trao đổi amin và sự khử carboxyl hóa. Ý nghĩa 2 quá trình này.........................................67
Câu 58: Số phận của NH3, kể tên các phương thức vận chuyển NH3 từ các mô đến gan và thận......68
Câu 59: Sự tạo thành glutamin và ý nghĩa của quá trình này trong sự khử độc NH3 của cơ thế (theo
câu 58)..............................................................................................................................................................69
Câu 61: Quá trình tổng hợp ure...................................................................................................................70
Câu 62: Mối liên quan chu trình Citric và chu trình ure..........................................................................72

Câu 63: Vai trò của enzym transaminase. AST, ALT. Cho VD...............................................................73
Câu 64: T/p cấu tạo, các LK chính và các dạng cấu trúc phân tử DNA của TB có nhân....................74
Câu 65: Cấu tạo và cấu trúc PT RNA.........................................................................................................76
Câu 66: Trình bày các loại RNA, nơi khu trú của các RNA trong tb có nhân và vai trò từng loại
trong quá trình sinh tổng hợp Pro...............................................................................................................77
Câu 67: Sự thoái hóa DNA và RNA dưới tác dụng thủy phân của các nuclease, mỗi loại enzym cho 1
VD 1. Thoái hóa DNA: các nuclease thủy phân liên kết phosphodieste trong DNA (deoxyribonuclease)
gồm 2 loại: exonuclease và endonuclease.......................................................................................................78
Câu 68: Sơ đồ các PƯ thoái hóa mononucleotid có base purin (AMP và GMP) ở người. Nồng độ sản
phẩm cuối cùng trong huyết thanh và nước tiểu. Ý nghĩa của việc định lượng sản phẩm cuối cùng
này ..................................................................................................................................................79
Câu 69: Vai trò của các Protein và các enzym tham gia sự tổng hợp chuỗi chậm phân tử DNA ở
E.Coli...............................................................................................................................................................80
Câu 70: Các giai đoạn của QT tổng hợp chuỗi chậm phân tử DNA ở E.Coli (có hình vẽ minh họa)
các giai đoạn của tổng hợp chuỗi chậm DNA:.............................................................................................81
Câu 71: Thành phần cấu tạo, cấu trúc PT DNA và sơ đồ quá trình tổng hợp phân tử DNA (quá trình
tái bản DNA) 1. Cấu tạo, cấu trúc DNA: câu 64......................................................................................82
Câu 72: Quá trình TH RNA từ DNA (T184)...............................................................................................83
Câu 73: Các cách hoàn thiện mRNA (T187):.............................................................................................84
Câu 74: Các yếu tố tham gia QT sinh tổng hợp Pro Các yếu tố tham gia.............................................85
Câu 75: Sự hoạt hóa và vận chuyển acid amin trong quá trình sinh tổng hợp Pro ở E.Coli:..............86
Câu 76: Trình bày và vẽ sơ đồ giai đoạn mở đầu chuỗi Polypeptid trong quá trung sinh tổng hợp Pro
ở E.C................................................................................................................................................................86
Câu 77: Trình bày và vẽ sơ đồ giai đoạn kéo dài chuỗi Polypeptid trong quá trung sinh tổng hợp Pro
ở E.Coli............................................................................................................................................................87
Câu 78: Trình bày và vẽ sơ đồ giai đoạn kết thúc chuỗi Polypeptid trong quá trung sinh tổng hợp
Pro ở E.Coli.....................................................................................................................................................89
Câu 79: Các cách hoàn thiện phân tử protein sau tổng hợp (T197)........................................................90
Câu 80: Cơ chế cảm ứng sinh tổng hợp Pro ở E.Coli................................................................................91

Câu 81: Cơ chế kìm hãm sinh tổng hợp Pro ở E.Coli Hiện tượng kìm hãm tổng hợp (VD: operon
tryptophan) Sơ đồ SGK...................................................................................................................................92
Câu 82: Sự thoái hóa ngoại mạch của Hb (có sơ đồ kèm theo)................................................................93
Câu 83: Các bất thường trong sinh tổng hợp Hb và các bệnh lý liên quan Sự tổng hợp Hb:...............95
Câu 84: Ý nghĩa LS của việc định lượng Bil trong huyết thanh và PL vàng da trên LS......................97
Câu 85: Ý nghĩa của việc định lượng Bil trong huyết thanh và sự xuất hiện sắc tố mật, muối mật
trong nước tiểu...............................................................................................................................................99
Câu 86: ĐN, Phân loại Hormon (mỗi loại 1 VD)......................................................................................100
Câu 87: Cơ chế tác dụng của hormon peptid và dẫn xuất acid amin....................................................102
Câu 88: Cơ chế tác dụng của hormon steroid và hormon tuyến giáp...................................................104
Câu 89: Kể tên các chất truyền tin thứ 2 đã biết (có cấu tạo hóa học) trong cơ chế tác dụng của
hormon..........................................................................................................................................................105
Câu 90: Cơ chế tác dụng của hormon qua AMP vòng............................................................................107


Câu 91: Cơ chế làm tăng đường huyết của adrenalin (T241).................................................................108
Câu 92: Các hormon của tuyến yến trước (Cấu tạo, tác dụng) (T233).................................................109
Câu 93: Các hormon của tuyến yên sau và hormon nhau thai (cơ chế, tác dụng) (T236)..................111
Câu 94: Hormon tuyến tụy (Cấu tạo, tác dụng).......................................................................................112
Câu 95: Tổng hợp hormon tủy thượng thận............................................................................................113
Câu 96: Thoái hóa hormon tủy thượng thận............................................................................................114
Câu 97: Danh pháp và cấu tạo hóa học các nhóm hormon steroid.......................................................115
Câu 98: Hormon vỏ thượng thận, hormon sinh dục nam, sinh dục nữ (Mỗi loại 1 VD có cấu tạo hóa
học).................................................................................................................................................................116
Câu 99: Đặc điểm chuyển hóa glucid ở gan..............................................................................................118
Câu 100: Đăc điểm chuyển hóa lipid và pro ở gan..................................................................................119
Câu 101: Chức năng khử độc của gan.......................................................................................................120
Câu 102: TP hóa học chính của mật và vai trò của mật ở người...........................................................123
Câu 103: XN đánh giá tình trạng suy giảm CN TB gan (T288).............................................................124
Câu 104: XN đánh giá tình trạng hủy hoại tế bào gan và ứ mật...........................................................125

Câu 105: Hệ đệm của huyết tương, gian bào và tế bào. Cơ chế tác dụng của hệ đện bicarbonat.....127
Câu 106: Hệ đệm của huyết tương, gian bào và tế bào. Cơ chế tác dụng của hệ đệm hemoglobin...128
Câu 107: TP hóa học của nước tiểu...........................................................................................................129
Câu 108: Chất bất thường trong nước tiểu và nguyên nhân..................................................................130
Câu 109: Chức phận nội tiết của thận thông qua Renin.........................................................................131
Câu 110: Chức phận nối tiết của thận liên quan tới QT tạo hồng cầu..................................................133
Câu 111: Vai trò của phổi trong sự điều hòa thăng bằng acid base của cơ thể....................................134
Câu 112: Vai trò của thận trong sự điều hòa thăng bằng acid base của cơ thể (có minh họa bằng hình
vẽ)...................................................................................................................................................................135
Câu 113: Thông số thường dùng để đánh giá trạng thái thăng bằng acid base (T 271)......................137
Câu 114: Cơ chế lọc các chất ở cầu thận...................................................................................................138
Câu 115: Cơ chế tái hấp thu các chất ở ống thận.....................................................................................140
Câu 116: Các chất vô cơ chính trong huyết thanh (T308)......................................................................142
Câu 117: Kể tên và đặc điểm chính các thành phần protein có trong huyết thanh (T310)................144
Câu 118: Các thành phần pro cấu tạo sợi mỏng của cơ vân (T319)......................................................148
Câu 119: Năng lượng co cơ vân (T323).....................................................................................................150
Câu 120: Đăc điểm chuyển hóa các chất trong mô TK (T328)...............................................................151


Câu 1: TC hóa học của monosaccarid
Định nghĩa: MS(đường đơn), là dẫn xuất andehyd,ceton của polyalcol chứa ít nhất
3nguyên tử C, không thể bị thủy phân thành những phần tử nhỏ hơn.
Tính chất hóa học:
- Tính khử:
o Tạo thành dẫn xuất là các acid aldonic: Có tính khử do chứa nhóm chức
aldehyd hoặc ceton. Khi tác dụng với muối kim loại nặng sẽ khử KL, giải
phóng KL tự do hoặc muối KL có hóa trị thấp hơn, bản thân MS sẽ bị oxi
hóa thành a. aldonic.VD: Bismut nitrat kiềm trong thuốc thử Nylander bị
MS khử thành bismuth KL màu đen.
o Tạo thành dẫn xuất là acid uronic: Sự OXH đặc biệt của nhóm alcol bậc 1

của các aldose tạo thành các acid uronic như D-glucuronic acid, Dgalacturonic, D-mannuronic.
- Tạo glycoside:
o Nhóm –OH bán acetal trong phân tử MS có khả năng tạo hợp chất với
alcol bằng lk glycoside, hợp chất được gọi là glycoside.
o Nhóm –OH bán acetal liên kết với –OH alcol của monosaccarid khác tạo
thành oligo- và polysaccarid.
- Sự chuyển dạng lẫn nhau của MS:
o Glu, fructose, mannose có thể chuyển dạng lẫn nhau trong môi trường kiềm
yếu như Ba(OH)2 hoặc Ca(OH)2 qua dạng enediol
- Dẫn xuất este:
o Nhóm –OH pư với các acid tạo thành các este tương ứng.
o Một số este quan trọng trong cơ thể sinh vật: Glucose6 phosphat, Ribose 5
phosphat…

1


Câu 2: Kể tên, thành phần hóa học, lk chính của các polysaccarid.
1. Tinh bột:
- Là những hạt nhỏ không tan gồm α amylase và amylopectin
- α amylase: chiếm từ 12-25%, tan trong nước, là chuỗi polymer gồm hàng ngàn glucose
liên kết với nhau bằng liên kết α-(1  4)glucosid. Chuỗi polymer được vòng xoắn lặp lại
đều đặn theo dạng quay trái.
- Amylopectin: Chiếm từ 75-85%, không tan trong nước, gồm khoảng 106 gốc glucose, có
cấu trúc như bụi cây, là phân tử có mạch nhánh, liên kết chủ yếu là (1 4)glucosid và tại
mạch nhánh là (1 6)glucosid, mỗi nhánh gồm từ 24-30 gốc glucose
- Các loại tinh bột khác nhau có tỷ lệ amylose và amylopectin khác nhau
2. Glycogen
- Polysaccarit gồm 2400 đến 24000 gốc glucose được tổng hợp ở động vật, có mặt trong
mọi tế bào nhưng nhiều nhất ở tế bào gan.

- Cấu trúc bậc 1 của glycogen giống amylopectin nhưng nhiều nhánh hơn và mạch nhánh
ngắn hơn, chỉ từ 8-12 gốc glucose.
3. Cellulose
- Chuỗi polymer của khoảng 15000 gốc β D glucose, liên kết bằng liên kết β(14)glucosid,
được coi là đồng phân của amylose.
4. Chitin
- TP quan trọng của động vật không xương sống như loại giáp xác, sâu bọ, nhện
- Là homopolyme của N-acetyl D- glucosamin, liên kết với nhau bằng lk β(1 4) glycosid
5. Glycosaminglycan
- Là chuỗi polymer không có mạch nhánh của acid uronic và hexosamin xen kẽ nhau. Tham
gia cấu tạo các mô nâng đỡ và có trong các dịch nhầỳ có tác dụng làm trơn các thành ống,
bọc niêm mạc dạ dày
- Acid hyaluronic:
o Tạo thành từ 250-25000 đv lặp đi lặp lại của dissaccarid liên kết với nhau bằng lk
1 4 glucosid.
o Mỗi disaccarid bao gồm gốc acid β –D glucuronic và N-acetyl β glucosamine liên
kết với nhau bằng lk 1 3 glucosid
- Chondroitin sulfat:
o Gồm 2 loại chondroitin 4 sulfat và chondroitin sulfat
o Cấu tạo từ 20-1000 đơn vị lặp lại là sulfat disaccarid, mỗi đơn vị bao gồm gốc β
–D glucuronic và N-acetyl β glucosamine 4 sulfat/ N-acetyl β glucosamine 6 sulfat,
liên kết với nhau bằng lk 1 3 glucosid
- Heparin: Cấu tạo từ đơn vị α D glucoronat và N-sulfo D-glucosamin 6sulfat liên kết với
nhau bằng liên kết α 1-4 glucosid.
- Keratin sulfat: Cấu tạo gồm các đơn vị βD galactose và N acetyl D glucosamine 6 sulfat
6. Glycoprotein:
- Là mucopolisaccarid liên kết với nhau bằng liên kết đồng hay không đồng hóa trị.
- Các mucopolisaccarid thường là keratan sulfat, chondroitin sulfat liên kết đồng hóa trị với
protein, thường là các protein có M 200-300kD

Câu 3: Cấu tạo hóa học và sự phân bó của glycerid, cerid và sterid
2


Glycerid, Cerid và Sterid là các lipid thuần, là những este của acid béo với các alcol khác
nhau.
Glycerid
- Là este của glycerol và acid béo, là chất béo trung tính. Tùy theo số lượng nhóm chức
alcol được este hóa mà tạo nên mono, di, hay tri glycerid.

-

Các acid béo trong phân tử glycerid cũng có thể giống hoặc khác nhau ( glycerid thuần
nhất hay hỗn hợp)
Các triglyceride thuần nhất, các diglycerid và monoglycerid chiếm tỷ lệ rất nhỏ.
C1 khác C3 đồng phân dạng I và dạng II
Phân bố:có trong hầu hết tổ chức các loài sinh vật, nhiều nhất ở mô mỡ. Các glycerid có
nguồn gốc thực vật và động vật khác nhau thường khác nhau về thành phần acid béo.

Cerid
- Là este của acid béo chuỗi dài với với alcol có trọng lượng phân tử cao.
- Cerid còn được gọi là sáp, có trong
o động vật (sáp ong, mỡ cá nhà táng)
o thực vật (lớp mỏng bao phủ lá, thân, quả).
o Vỏ VK (VK Kock)
- Chức phận sinh học:
o bảo vệ các tổ chức
o VK có lớp sáp nên không bị tác dụng bởi acid, ancol
Sterid
- Là este của acid béo với alcol vòng sterol (tiêu biểu là cholesterol)

- Một số sterid: oleatcholesterol, palmitatcholesterol, stearat cholesterol

Câu 4: Đ/n, phân loại lipid tạp và cho ví dụ từng loại
Định nghĩa: Lipid tạp bao gồm acid béo, alcol và những nhóm hóa học khác.
Phân loại: 2 nhóm tùy thuộc vào thành phần alcol: Glycerophospholipid(alcol là glycerol)và
sphingolipid (alcol là sphingosin)
3


-

-

Glycerophospholipid: Dẫn xuất của acid phosphatidic, bao gồm acid phosphatidic,
phosphatidylglycerol, phosphatidylcholin(lecithin), phosphatydyl
o Acid phosphatidic:
 Chất trung gian trong quá trình tổng hợp triglyceride và glycerophospholipid, có
rất ít trong các mô.
 Thành phần: glycerol, 2gốc acid béo và 1 gốc acid phosphoric. Là những
diacylglycerid trong đó chức alcol ở vị trí C3 của glycerol được este hóa bởi acid
phosphoric, acid béo gắn ở C1 là acid béo bão hòa, gắn ở C2 là acid béo không bão
hòa.
o Phosphatydylcholin (Lecithin)
 Chiết xuất từ lòng đỏ trứng, phổ biến trong tế bào cơ thể động vật
 Vị trí nhóm thế là cholin
o Phosphatidylethanolamin (Cephalin)
 Được chiết xuất đầu tiên ở não
 Vị trí nhóm thế là ethanolamine. Có dạng α và β tùy theo phức hợp được gắn vào
C α hay C β của glycerol.
o Phosphatydylserin

 Thành phần: aa serin, a.béo thường là a.stearic và a.oleic. Trong tự nhiên người
ta còn tìm thấy những phospholipid chứa aa là threonin.
 Chiếm 5% glycerollphospholipid của não.
o Phosphatydylinositol
 Có trong tổ chức động vật (não) và thực vật (đậu tương, lạc, mầm lúa mì)
 Phân tử có 6 gốc –OH do đó ưa nước.
o Diphosphatidylglycerol (cardipin):Đặc trưng của màng trong ty thể.
o Plasmalogen
 Chiếm 10% phospholopid của não và cơ
 Vị trí C1 (α) không phải là lk este mà là lk ete giữa nhóm – OH của glycerol với
một gốc rượu không bão hòa.
Sphingolopid: Thành phần cấu tạo quan trọng của màng tế bào động vật và thực vật, đặc biệt ở
mô não và thần kinh. Đơn vị cơ bản là ceramid (tạo bởi alcol là sphingosin được nối với acid béo
bởi nhóm amin)
o Sphingomyelin:
 Chiết xuất từ phổi, lách, não
 Là ceramid mà chức alcol bậc nhất (C1) liên kết với phosphocholin
o Cerebrosid
 Chủ yếu ở mô thần kinh
 Phân tử gồm: alcol là sphigosin, acid béo cao phân tử và galactose, không có acid
phosphoric.
 Acid béo gồm 24 carbon như acid lignoceric, acid cerebronic, acid nervonic, acid
hydroxynervonic). Tùy theo thành phần acid béo mà có các tên gọi khác nhau:
kerasinlà cerebrosid chứa lignoceric, cerebron chứa acid cerebronic.
o Sulfatid: dẫn xuất có sulfat của cerebrosid, nhóm sulfat thường gắn ở VT C 3 của
Galactose.
o Gangliosid
 Thành phần: sphingosin, acid béo có 22 C hoặc 24C, acid neuraminic và các dẫn
xuất của nó như acid N-acetylneuraminic (acid sialic), 3ose (ose phổ biến là
galactose, glucose, galactosamin)

4




Chiếm khoảng 6% lipid màng của tế bào chất xám trong não và số lượng ít hơn
trong lách, hồng cầu. Có ở vùng đầu dây thần kinh, tham gia vai trò dẫn truyền
xung động.

Câu 5: Các cấu trúc phân tử pro và cho VD

-

Protein là tên gọi cho những phân tử có trên 50 acid amin
Cấu trúc hóa học:
Các liên kết hóa học trong phân tử:
Lk peptid (-CO-NH-)
Lk disulfur (-S-S): liên kết giữa 2 nhóm –SH của 2 cystein loại đi 2 hydro.
Lk hydro: liên kết hydro giữa H của nhóm Imin(-NH- ) và O của nhóm carbonyl (-CO-) trên
cùng một chuỗi hoặc khác chuỗi polypeptide
5


-

-

-

-

Lk ion: là lực hút tĩnh điện giữa các nhóm –COO- của các acid amin với nhóm –NH 3 + của các
acid amin kiềm trong chuỗi polypeptide.
Tương tác kỵ nước của các chuỗi bên (lực Vander walls) giữa các gốc hydrocarbua: phenyl,
metyl, isobutyl.
Các bậc cấu trúc trong phân tử protein
Cấu trúc bậc 1:
o Là số lượng, thành phần và trật tự sắp xếp các acid amin trong chuỗi polypeptide.
o Được quyết định bởi liên kết peptid: -CO-NHo VD: Insulin có 51 aa gồm 2 chuỗi, chuỗi A có 21 aa, chuỗi B có 30 aa, có sự khác nhau ở
vị trí A8,A9, A10 và B30 giữa các loài.
Cấu trúc bậc 2:
o Là sự xoắn 1 cách đều đặn hoặc sự gấp nếp 1 cách có chu kỳ của chuỗi pp
o Do các liên kết H quyết định
o Phương pháp nghiên cứu: nhiễu xạ X
o Cấu trúc xoắn α:
 Được ổn định nhờ liên kết H giữa nhóm –NH- và nhóm –CO- của các aa trong cùng
1 chuỗi pp.
 Cứ 1 vòng xoắn 360 độ thì có 3,6 gốc aa, do nhóm NH- của aa thứ nhất liên kết với
nhóm –CO- của aa thứ 4 tạo ra
 Có thể xoắn phải hay trái nhưng xoắn phải ổn định hơn.
 VD: keratin
o Cấu trúc gấp nếp β:
 Được ổn định bời lk H giữa 2 chuỗi pp. các chuỗi có thể song song hoặc đối song
với chuỗi bên
 Liên kết H trong các chuỗi tạo những nếp gấp các nhóm bên ở trên hoặc dưới mặt
phẳng
 Ví dụ: β keratin
Cấu trúc bậc 3:
o Là cấu trúc không gian 3 chiều của phân tử Pro, có sự liên quan

 giữa các đoạn xa trong cấu trúc bậc 1
 giữa các nhóm bên trong không gian 3 chiều
o Chuỗi pp vừa xoắn gấp khúc dày đặc và phức tạp
o Được quyết định bởi liên kết disurfua, liên kết ion, tương tác kỵ nước
o VD: myosin, trypsin, chuỗi pp của Hb.
Cấu trúc bậc 4
o Là sự sắp xếp tương hỗ của các chuỗi pp trong phân tử pro có từ 2 chuỗi pp trở lên, mỗi
chuỗi này đều có cấu trúc b2, b3.
o Phương pháp nghiên cứu: nhiễu xạ tia X
o Các chuỗi được lk với nhau bằng lk ion và tương tác kỵ nước
o VD: Hb.
Câu 6: Tính chất lý hóa của pro
Tính chất lưỡng tính và pH đẳng điện:
- Phụ thuộc vào thành phần các aa cấu tạo nên pro. Nếu tổng Lys+ tổng Arg/tổng Glucose +
tổng Asp > 1 pro có tính base, và ngược lại
- Sự tích điện phụ thuộc vào pH môi trường. pH môi trường mà ở đó protein có tổng điện tích
dương bằng tổng điện tích âm, gọi là pHi của pro và pro không di chuyển trong điện trường.
Ứng dụng: điện di, sắc ký ái lực, sắc ký trao đổi ion.
Tính chất hòa tan, kết tủa và biến tính
6


-

Tính hòa tan: trong nước tồn tại ở dạng keo, đa số tan trong dung dịch muối loãng, tan được nhờ
có lớp áo nước và các phân tử Pro tích điện cùng dấu
Sự kết tủa pro: xảy ra khi pro bị mất lớp áo nước và trung hòa điện tích.
Sự biến tính cuả protein :
o khi thay đổi hoặc đảo lộn cấu trúc bậc 2, bậc 3, bậc 4.
o Các liên kết trong phân tử bị đứt trừ liên kết peptid

o Tính chất lý hóa của pro như độ nhớt, độ hòa tan bị thay đổi. Hoạt tính sinh học giảm hoặc
mất.
o Nguyên nhân: vật lí (nhiệt độ, áp suất cao, tia tử ngoại) hoặc các yếu tố hóa học (acid
mạnh, kiềm mạnh và muối kim lại nặng)
o Nếu sau khi loại bỏ nguyên nhân pro không trở lại trạng thái ban đầu được gọi là biến tính
không thuận nghịch, nếu trở lại trạng thái như cũ hoặc ở mức độ nào đó gọi là biến tính
thuận nghịch.

Câu 7: Cấu trúc Hb và các loại Hb ở người
Cấu tạo Hemoglobin:gồm hem, globin, phân tử 2,3 –DPG.
- Hem :
o Cấu tạo từ protoporphyrin 9 gắn với ion Fe2⁺.
o Protoporphyrin tạo thành từ porphin
o Porphin gồm 4 vòng pyrol liên kết với nhau qua 4 cầu metylen, kí hiệu là α,β,ϒ,δ .
Các vòng pyrol được đánh số I, II, III, IV.
o Các nhóm thế metyl (M), etyl (E),vinyl (V), acetat(A), propironat(P) thế vào 8 vị trí
trên phân tử porphin được phân tử protoporphyrin.
o Sự gắn Fe2⁺ vào vị trí trung tâm của protoporphyrin IX, Fe 2+ liên kết với 4 nguyên tử
N nằm trên mặt phẳng của vòng porphyrin tạo thành hem.
- Globin :
7


-

-

o Là protein của Hb, quyết định đặc tính loài của Hb. Mỗi phân tử Hb có 4 chuỗi globin.
Mỗi chuỗi có 8 đoạn xuắn A, B, C, D, E, F, G, H.
o Giữa đoạn xoắn là đoạn không xuắn được gọi theo tên ghép của đoạn xoắn trước, VD :

AB. Mỗi chuỗi globin có cấu trúc bậc 2,3 .Các chuỗi lk nhau tạo hemoglobin
o Các chuỗi liên kết với nhau tạo Hb
2,3-DPG :Có nguồn gốc từ thoái hóa glucose, lượng 2,3 DPG cao trong hồng cầu, có tác dụng
làm giảm ái lực Hb với oxy.
Tóm lại, Hb Gồm 4 tiểu đơn vị. Mỗi tiểu đơn vị gồm 1 Hem gắn với 1 chuỗi globin α hoặc β.
TLPT Hb là 64.000. Phân tử 2,3-DPG nằm ở trung tâm của Hb theo tỉ lệ 1 : 1 về mol, liên
kết muối với 2 chuỗi β.
Các loại Hemoglobin ở người
Hb A1 : α2A β2A chiếm 98% tổng Hb ở người trưởng thành, phân tử có 2 chuỗi α, mỗi chuỗi 141
aa, 2 chuỗi β, mỗi chuỗi 146 aa.
Hb A2: α2A δ2A chiếm 2% tổng lượng Hb. Khi điện di trên giấy chạy chậm hơn HbA1.
HbF: α2F ᵞ2F, được hình thành từ thời kỳ vào thai.Khi mới sinh chiếm 80% tổng Hb, sau giảm
dần. 2, 3 tháng : 50%, 1 tuổi chỉ còn < 0,5%

Câu 8: Trình bày cách gọi tên và phân loại quốc tế của enzyme, cho ví dụ mỗi loại
Định nghĩa: chất xúc tác sinh học đặc biệt of cơ thể sống, bản chất là protein, xúc tác cho hầu hết
các phản ứng hóa sinh của cơ thể sống
Cách gọi tên : 4 cách
- Tên cơ chất + ase : urease, proteinase
- Tên tác dụng + ase : oxidase , aminotransferase , decarboxylase
- Tên cơ chất, tác dụng + ase : lactatdehydrogenase , tyrosin decarboxylase
- Tên thường gọi : pepsin , trypsin , chymotrypsin …
Phân loại theo danh pháp quốc tế:
-

Kí hiệu lần lượt theo: loại, dưới lớp, nhóm, thứ tự của enzyme trong nhóm. VD: EC
2.7.1.1: Enzyme hexokinase

a. Enzym oxy hóa khử : xúc tác phản ứng oxy hóa và khử , nghĩa là các phản ứng có sự
trao đổi H hoặc điện tử theo phản ứng tổng quát :

8


AH2+ B A + BH2
- VD: Các dehydrogenase : sử dụng các phân tử ko phải oxy (VD: NAD+) làm chất nhận
điện tử . VD: lactat dehydrogenase ….
b. Enzym vận chuyển nhóm (transferase ): lxúc tác phản ứng vận chuyển 1 nhóm hóa học(
ko phải H) giữa 2 cơ chất : AX + B  A + BX
- VD : Các aminotransferase : chuyển nhóm –NH2 tử acid amin vào acid cetonic . VD:
aspartat transaminase , alanin transferase …
c. Enzym thủy phân (hydrolase ) : xúc tác phản ứng cắt đứt liên kết của chất hóa học bằng
cách thủy phân ,có sự tham gia của phân tử nước :AB+ H2O AH + BOH
- VD : Esterase : thủy phân liên kết este .VD: triacylglycerol lipase
d. Enzym đồng phân (isomerase ) : xúc tác cho phản ứng biến đổi giữa các dạng đồng phân
của chất hóa học . pứ : ABC ACB
- VD: các isomerase : chuyển dạng giữa nhóm ceton và nhóm aldehyd .VD:
phosphoglucose isomerase (G6PF6P)
e. Enzym phân cắt(lyase ) : còn gọi là enzym tách nhóm, là loại enzym xúc tác cho phản
ứng chuyển đi 1 nhóm hóa học khỏi 1 cơ chất mà ko có sự tham gia của phân tử nước ,
phản ứng tổng quát : AB A+B
- VD: các decarboxylase :tách phân tử CO2 từ cơ chất .VD: pyruvat decarboxylase ..
f. Enzym tổng hợp ( ligase hoặc synthetase ): là loại enzym xúc tác cho phản ứng gắn 2
phân tử với nhau thành 1 phân tử lớn hơn , sử dụng ATP hoặc các nucleosidetriphosphat
khác để cung cấp NL , phản ứng :

-

VD :

Các synthetase : gắn 2 phân tử cần ATP

Ligase :gắn 2 đoạn nucleotid với nhau .VD: ADN ligase
Câu 9: Trình bày tính chất đặc hiệu của enzym
o
o

 Đặc hiệu với cơ chất:
o Tuyệt đối: Mỗi enzym xúc tác cho một cơ chất nhất định. VD: Urease xúc tác cho
cơ chất Ure
o Tương đối: 1 enzym có thể xúc tác nhiều cơ chất. VD: Peptidase có tác dụng xúc
tác thủy phân một số peptid
o Đặc hiệu kép: Đối với 1 PƯ đặc hiệu cho 2 cơ chất. VD: Ornitin-carbamyl
transferase có 2 cơ chất là Ornitin và Carbamyl phosphat
 Tính đặc hiệu với phản ứng
o Mỗi một enzym xúc tác cho 1 PƯ nhất định.
 Mỗi cơ chất tham gia nhiều phản ứng, mỗi PƯ có 1 enzym xúc tác riêng.
 VD: Đối với cơ chất là acid amin
 PƯ trao đổi: enzym amino transferase
 PƯ khử: enzym glutamat dehydrogenase
 PƯ oxy hóa: acid amin oxydase
o Có enzym xúc tác nhiều loại phản ứng khác nhau.
9


o Phức hợp đa enzyme trong tổng hợp acid béo

Câu 10: Trình bày cấu tạo enzym và trung tâm hoạt động của enzym
Cấu trúc phân tử enzym
a. Thành phần cấu tạo của enzym
- Thành phần cấu tạo của enzym :
o Enzym thuần(enzym 1 thành phần ) : ko đòi hỏi các nhóm hóa học cho hoạt động

của chúng , phân tử chỉ do các gốc acid amin tạo nên
o Enzym tạp (holoenzym ) = protein (apoenzym) + cofactor (coenzyme hoặc các ion
như Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ hoặc phức hợp coenzyme – KL)
 Phần apoenzym mang những đặc tính cơ bản của enzym , phần coenzym
hoặc ion KL là chất phối hợp của enzym , có vai trò bổ sung khả năng phản
ứng và khả năng xúc tác cho phân tử enzyme
 Coenzym thường có trong thành phần các enzym thuộc loại oxh khử và
enzym vận chuyển nhóm  thiếu coenzym thì enzym loại này ko hoạt
động. Các coenzym thường là các vitamin và dẫn xuất của chúng. 1 số
coenzym gắn chặt vào phân tử enzyme, ko thể tách ra được gọi là nhóm
phụ .
10


Những enzym chứa KL hoặc cần KL cho hoạt động của nó gọi là enzym
KL (metalloenzym ) .Vai trò của KL là :

Tham gia trực tiếp vào phản ứng xúc tác của enzym

Hoạt động như 1 chất oxh-khử

Tạo thành phức hợp với cơ chất

VD: cytochrom oxidase , catalase , peroxidase chứa Fe++ /Fe+++
Trung tâm hoạt động của enzym
o
Đ/n: Là 1 vùng đặc biệt của enzym có tác dụng gắn với cơ chất để xúc tác cho
phản ứng làm biến đổi cơ chất thành sản phẩm.
o
Số lượng: có 1, 2 hoặc vài trung tâm hoạt động.

o
Cấu tạo: gồm những nhóm hóa học và những liên kết tiếp xúc trực tiếp với cơ chất
hoặc ko tiếp xúc trực tiếp với cơ chất nhưng có chức năng trực tiếp trong quá trình
xúc tác
o
Cấu tạo trung tâm hoạt động thường gồm các aa có các nhóm hóa học có hoạt tính
cao như serin (nhóm –OH), cystein ( -SH), glutamic ( nhóm γ- COO - ), lysin
( nhóm ε- NH3+ ), histidin (nhóm imidazol + ), tryptophan (nhóm indol+ ) … là
những nhóm phân cực hoặc ion hóa , có khả năng tạo liên kết H hoặc ion với cơ
chất
o
Quan hệ giữa TTHĐ và cơ chất: thuyết Fisher (ổ khóa chìa khóa) và thuyết
Kospand (cảm ứng không gian) (hình minh họa cho 2 thuyết)
o
Quan hệ giữa TTHĐ và tính đặc hiệu của enzyme: tính đặc hiệu tương đối và tuyệt
đối


-

Câu 11: Trình bày về trung tâm hoạt động của enzym và quan hệ giữa trung tâm hoạt động
và cơ chất
-

Trung tâm hoạt động của enzyme (như câu 10)
Quan hệ giữa trung tâm hoạt động và cơ chất, có 2 giả thuyết
o Thuyết “ ổ khóa và chìa khóa” : tương tác giữa enzym E và cơ chất S, nghĩa là sự
gắn giữa enzym và cơ chất để tạo thành phức hợp enzym –cơ chất ES giống như
quan hệ giữa “ổ khóa” và “chìa khóa” , nghĩa là enzym nào thì chỉ xúc tác đúng cơ
chất đó . Thuyết này chỉ giải thích được tính đặc hiệu tuyệt đối của enzym nhưng

ko giải thích được tính đặc hiệu tương đối của enzyme

11


o Thuyết “mô hình cảm ứng ko gian” giải thích tính đặc hiệu tương đối của enzym:
Trung tâm hoạt động của enzym E có tính mềm dẻo và linh hoạt , có thể biến đổi
về cấu hình ko gian trong quá trình tương tác với cơ chất S sao cho phù hợp với
cấu hình ko gian của cơ chất, để có thể tạo thành phức hợp enzym –cơ chất ES

Câu 12: Trình bày dạng cấu trúc của phân tử enzyme
Các dạng cấu trúc của phân tử enzym
-

-

Enzym đơn chuỗi và enzym đa chuỗi
o
Enzym có thể do 1 hay nhiều chuỗi polypeptid tạo nên
o
Enzym đơn chuỗi (monomer) là enzym chỉ do 1 chuỗi pp tạo nên. VD: lysozym ,
lipase , pepsin , chymotrypsin …
o
Enzym đa chuỗi (oligomer hoặc polymer) là enzym do 2 hay nhiều chuỗi pp tạo
nên. VD: AST có 2 chuỗi , ALP có 2 chuỗi , creatin kinase (CK) có 2 chuỗi ,
hexokinase (HK) có 2 chuỗi ,LDH 4 chuỗi…
Enzym dị lập thể
12

Là enzym mà ngoài trung tâm hoạt động còn có 1 hoặc vài vị trí dị lập thể

Trung tâm hoạt động tiếp nhận cơ chất để xúc tác cho phản ứng enzyme

Vị trí dị lập thể tiếp nhận yếu tố dị lập thể để điều chỉnh hoạt động xúc tác
của enzyme.

Về cấu tạo phân tử, enzym dị lập thể có thể đơn hoặc đa chuỗi; có loại vị trí
dị lập thể (+) , có loại vị trí dị lập thể (-) hoặc có cả 2 .
o
Khi vị trí dị lập thể (+) tiếp nhận yếu tố dị lập thể dương A (chất hoạt hóa
:activator ) thì cấu hình enzym thay đổi theo hướng có lợi , enzym được hoạt
hóa , ái lực với cơ chất tăng  enzym gắn vào cơ chất tạo phức enzym –cơ chất
tốt hơn , v phản ứng tăng lên
o
Khi vị trí dị lập thể (-) tiếp nhận yếu tố dị lập thể âm I (chất ức chế :inhibitor ) thì
cấu hình enzym thay đổi theo hướng có hại , enzym bị ức chế, ái lực với cơ chất
giảm  v phản ứng giảm
o
Thông thường: chất hoạt hóa dị lập thể là những chất đứng trước cơ chất trong
chuỗi phản ứng , trong khi chất ức chế dị lập thể là những chất đứng sau chuỗi
phản ứng hoặc là sản phẩm cuối cùng của chuỗi phản ứng . VD: con đường đường
phân , enzym phospho fructokinase là 1 enzym dị lập thể, được hoạt hóa bởi yếu
tố dị lập thể dương là ADP và AMP, bị ức chế bởi yếu tố dị lập thể âm là ATP và
citrat
Các dạng đồng phân của enzym (isoenzym hoặc isozym )
o
Trong cùng 1 loài , cùng 1 cơ thể, có những enzym tuy cùng xúc tác 1 loại phản
ứng hóa học nhưng tồn tại dưới những dạng phân tử khác nhau , có tính chất lí hóa
khác nhau  Dạng phân tử khác nhau của 1 loại enzym gọi là isoenzym hoặc

isozym .
o
VD1: LDH có 4 tiểu đơn vị là 4 chuỗi pp. Các chuỗi này gồm 2 loại do 2 gen khác
nhau tổng hợp : chuỗi nguồn gốc tim (H) và chuỗi nguồn gốc cơ (M)  sự tổ hợp
giữa 2 loại chuỗi pp tạo thành 5 dạng phân tử LDH khác nhau , có hằng số
Michaelis (km) và tốc độ phản ứng tối đa (V max ) khác nhau

LDH1 : 4 chuỗi HHHH gọi là isoenzym kiểu tim

LDH2: HHHM

LDH3: HHMM

LDH4: HMMM

LDH5: MMMMgọi là isoenzym kiểu gan
o
VD2: creatinkinase (CK) do 2 chuỗi pp tạo nên : 1 nguồn não (B), 1 nguồn cơ
(M) 3 loại isoenzym : CK-BB; CK-MB; CK-MM
Các tiền chất của enzym
o
1 số enzym sau khi tổng hợp còn ở dạng chưa có hoạt tính gọi là các tiền enzym
(proenzym hoặc zymogen ) . Khi được bài tiết vào môi trường khắc nghiệt của cơ
thể sẽ bị thủy phân , cắt đi 1 đoạn pp vốn che lấp trung tâm hoạt động để bảo vệ
trung tâm hoạt động , làm cho enzym hoạt hóa, trở thành enzym hoạt động
o
Các tiền enzym
có tiếp vĩ ngữ ogen : pepsinogen , trypsinogen ,
chymotrypsinogen  vào đường tiêu hóa được thủy phân loại bớt 1 đoạn peptid
thành …

o

-

-

13


Tiền enzym có tiếp đầu ngữ “pro” : VD: prothrombin  Thrombin
Phức hợp đa enzym
o
Là 1 phức hợp gồm nhiều enzym khác nhau nhưng có liên quan với nhau trong 1
quá trình chuyển hóa nhất định, kết tụ với nhau thành 1 khối nhiều enzym . Không
thể tách riêng từng enzym trong phức hợp đa enzym vì nếu tách riêng các enzym
trong phức hợp sẽ bị biến tính và mất hoạt tính. Sự kết tụ các enzym tạo phức hợp
đa enzym có tác dụng tăng cường sự cộng tác của các enzym khác nhau trên 1
quá trình hoặc chuỗi chuyển hóa gồm nhiều phản ứng , làm tăng hiệu lực và hiệu
quả xúc tác
o
VD: phức hợp đa enzym pyruvat dehydrogenase xúc tác phản ứng biến pyruvat
thành acetyl CoA gồm 3 enzym : pyruvat dehydrogenase , dihydrolipoyl
transacetylase và dihydrolipoyl dehydrogenase với 4 coenzym là TPP, a.lipoic,
coenzym A và NAD+
o

-

Câu 13: Cơ chế tác dụng của enzyme
Cơ chế tác dụng của enzym

-

Enzyme là chất xúc tác sinh học
o Giống :
 Tăng hoặc giảm vận tốc phản ứng
 Không tham gia phản ứng, không bị mất đi
 Không làm đổi chiều phản ứng
 Không làm thay đổi cân bằng của phản ứng
o Khác :
 Hiệu quả rất lớn
14


-

 Đặc hiệu
 Điều hòa
Mỗi cơ chất đều có sức ì về mặt hóa học  ‘Năng lượng hoạt hóa’
Cơ chế : Giảm năng lượng hoạt hóa
Cách làm giảm NLHH :
o E+S qua trạng thái chuyển tiếp ES*1 bằng những tương tác, liên kết yếu nhờ
NLHH thấp đồng thời giải phóng NLTD
o NLTD góp phần vào hoạt hóa phức hợp ES * 1 sang trạng thái chuyển tiếp ES*2 cũng
với NLHH thấp  tạo ra sản phẩm P và E tự do, giải phóng NLTD
o Bằng cách tạo ra phức hợp ES, enzyme chỉ cần NLHH rất nhỏ cũng có thể
khiến phản ứng xảy ra.

Câu 14: Tốc độ phản ứng enzym, đơn vị đo tốc độ phản ứng, tốc độ ban đầu, tốc độ cực đại
của PƯ enzym
Tốc độ phản ứng

-

-

Đn : tốc độ phản ứng của 1 enzym là lượng cơ chất bị biến đổi dưới tác dụng của enzym
ấy trong 1 phút ở nhiệt độ 25 độ C, dưới các đk được chuẩn hóa
Đơn vị đo tốc độ phản ứng enzym:
o
Đơn vị quốc tế IU hoặc U, định nghĩa là lượng enzym làm biến đổi 1 μmol cơ chất
thành sp trong 1 phút ở 25 độ C dưới các đk được chuẩn hóa
Tốc độ ban đầu (v)
o
Tốc dộ ban đầu của 1 phản ứng enzym có nồng độ enzym, nồng độ cơ chất, ở 1
nhiệt độ và pH nhất định, là tốc độ phản ứng enzym ở những phút đầu tiên của
15


-

phản ứng, khi mà tốc độ phản ứng chưa bị ảnh hưởng bởi những thay đổi của
nhiệt độ ,pH , nồng độ sp phản ứng
o
Tốc độ ban đầu tăng lên 1 cách tuyến tính, sau đó cong đi .Hoạt độ enzym chỉ đo
1 cách chính xác ở tốc độ ban đầu, nghĩa là đo trong khoảng 5 phút đầu tiên của
phản ứng
Tốc độ cực đại
o
Với 1 nồng độ enzym thích hợp, nhiệt độ, pH thích hợp, khi nồng độ cơ chất tăng
lên thì tốc độ phản ứng tăng lên .Khi các phân tử enzym đều bão hòa cơ chất thì
tốc độ phản ứng đạt tốc độ tối đa (Vmax)

Câu 15: PT và đồ
Thuyết Michaelis – Menten
-

-

thị

Michaelis-Menten,

ý

nghĩa

và

hằng

số

Km

Là thuyết về vai trò của nồng độ cơ chất trong việc hình thành phức hợp enzym – cơ chất
ES
Sự liên quan nói chung giữa enzym,cơ chất và sp phản ứng :

Giả thuyết của Michaelis –Menten về sự liên quan giữa v phản ứng và nồng độ cơ chất
được tính toán theo p/tr Michaelis –Menten

16


-

v: tốc độ phản ứng ; Vmax: tốc độ tối đa , [S] : nồng độ cơ chất ; KM = hằng số Michaelis
của enzym với cơ chất
Phân tích
o
Khi nồng độ cơ chất thấp hơn KM rất nhiều ,trong ptr M-M ta có thể bỏ [S] ở
mẫu, ptr trở thành v= Vmax [S]/ KM , đây là ptr tuyến tính dạng y=ax , nghĩa là
tốc độ phản ứng chỉ phụ thuộc vào nồng độ cơ chất [S] .Lúc này phản ứng là phản
ứng động học bậc 1 bởi v phản ứng tỷ lệ thuận với nồng độ cơ chất
o
Khi nồng độ cơ chất tăng lên = Km thì ptr M-M trở thành v= Vmax /2 nghĩa là v
phản ứng = 1/2 v tối đa
o
Khi nồng độ cơ chất lớn hơn Km rất nhiều thì ta có thể bỏ Km ở mẫu số của ptr
M-M  ptr trở thành v= Vmax, có nghĩa là tốc độ phản ứng đạt tốc độ tối đa (Vmax) ,
lúc này tất cả các phân tử enzym đều bão hòa cơ chất , phản ứng đạt động học “ bậc
không” vì dù có tiếp tục tăng nồng độ cơ chất thì tốc độ phản ứng cũng ko đổi và lúc này
tốc độ phản ứng chỉ phụ thuộc nồng độ enzym

Hình vẽ : Đồ thị M-M về sự phụ
thuộc của tốc độ phản ứng vào nồng
độ cơ chất : Km là nồng độ cơ chất
mà ở đó tốc độ phản ứng =1/2 tốc độ
tối đa
-

-

Ý nghĩa của các giá trị Km
o
Km là hằng số tổng hợp của các hằng số tốc độ , có giá trị bằng nồng độ cơ chất
cần thiết để tốc độ phản ứng đạt bằng 1/2 tốc độ tối đa . Như vậy , Km được tính
bằng mol/l
o
Km là hằng số đặc trưng của mỗi enzym với mỗi cơ chất, nó thể hiện ái lực của
enzym đối với mỗi cơ chất, KM càng nhỏ , ái lực của enzym với cơ chất càng
lớn, vì chỉ cần lượng nhỏ cơ chất tốc độ phản ứng đã đạt 1/2 Vmax .KM càng lớn
…(ngược lại)
o
Muốn đạt được Vmax , nồng độ cơ chất phải >= 100 lần KM
Ý nghĩa của V max : tốc độ tối đa Vmax thể hiện số vòng quay của 1 enzym .Hằng số
động học k2 được gọi là số vòng quay .Số vòng quay của 1 enzym là số phân tử cơ chất
được biến đổi thành sp trong 1 đơn vị thời gian , khi enzym này được bão hòa đầy đủ với
cơ chất. Ví dụ: vòng quay của …

17


Câu 16: Cơ sở lý thuyết của PT và đồ thị Lineweaver, ý nghĩa của đồ thị
Sự liên quan nói chung giữa enzym,cơ chất và sp phản ứng :

Giả thuyết của Michaelis –Menten về sự liên quan giữa v phản ứng và nồng độ cơ chất được
tính toán theo p/tr Michaelis –Menten

v: tốc độ phản ứng ; Vmax: tốc độ tối đa , [S] : nồng độ cơ chất ; KM = hằng số Michaelis của
enzym với cơ chất

18


Ptr và đồ thị Lineweaver – Burk :Vmax rất khó có thể được xác định 1 cách chính xác từ đồ thị
hyperbol của M-M , vì vậy L-B đã cải tiến ptr M-M bằng cách nghịch đảo ptr này thu được ptr
tuyến tính dạng y= ax+b như sau

1
1
Km
=
x
v V max  S 

+

1
V max

Ý nghĩa của đồ thị L-B:
o

o
o

Đồ thị này đã biến đồ thị hyperbol thành đồ thị tuyến tính (dạng thẳng) , như vậy ,
từ đồ thị này có thể tìm KM và Vmax 1 cách dễ dàng
Đồ thị này là công cụ để xác định pH và nhiệt độ tối ưu
Đồ thị này cũng là công cụ để xác định loại chất ức chế là chất ức chế cạnh tranh

hay ko cạnh tranh đối với 1 loại enzym nhất định

Câu 17: Ảnh hưởng của nhiệt độ và pH môi trường đến hoạt động xúc tác của enzyme
Nhiệt độ (đồ thị minh họa)
-

-

-

Nhiệt độ tăngtăng v phản ứng hóa học do làm tăng sự chuyển động của các phân
tử ,tăng số va chạm hiệu quả của các phân tử enzym và cơ chất và cũng cung cấp NL cho
phản ứng . Tuy nhiên sau khi đạt được Vmax, v phản ứng giảm dần vì enzym là protein
nên nhiệt độ tăng dẫn tới biến tính proteinmất hoạt tính xúc tác của chúng .
Hầu hết các enzym có 1 ranh giới nhiệt độ tối ưu giống như đk nhiệt độ sinh lý của cơ
thể, sự biến tính xảy ra từ 40-50 độ và cao hơn .
Thời gian tiếp xúc với nhiệt độ cũng ảnh hưởng hoạt động của enzym . Enzym có thể
chịu được nhiệt độ cao hơn trong thời gian ngắn . Ở ranh giới nhiệt độ enzym chưa bị
biến tính , khi tăng 10 độ , v phản ứng tăng gấp 2 ,nghĩa là giá trị hệ số nhiệt độ Q10 bằng
2.
Như vậy kết quả phân tích enzym phải được nêu rõ thực hiện ở nhiệt độ nào và phải hiệu
chỉnh theo nhiệt độ nếu cần .Các mẫu huyết tương có thể bảo quản lạnh trong 1 thời gian
19


nhất định đến khi phân tích mà các enzym ko bị mất hoạt tính , tuy nhiên nếu gây đông
lạnh rồi lại làm tan ra nhiều lần có thể gây biến tính protein
- Người ta phát hiện 1 số enzym bền với nhiệt có khả năng chịu nhiệt rất cao ở các vi khuẩn
sống ở đáy biển nóng hoặc suối nước nóng…ứng dụng trong phản ứng chuỗi polymerase
(PCR)

pH môi trường (đồ thị minh họa)
-

-

Enzym là protein nên mang điện . Độ pH khắc nghiệt có thể gây biến tính enzym hoặc
ảnh hưởng đến trạng thái ion hóa của enzym, gây thay đổi cấu trúc hoặc thay đổi điện tích
trên các gốc aa ở trung tâm hoạt động .Vì vậy , mỗi enzym chỉ hoạt động trong 1 ranh
giới pH đặc hiệu và hoạt động tối ưu ở 1 pH đặc hiệu .
Hầu hết các phản ứng enzym sinh lí xảy ra trong 1 giới hạn pH khoảng 7 8 nhưng 1 số
enzym hđộng trong 1 giới hạn pH rộng hơn 1 số khác .

Câu 18: Ảnh hưởng của chất hoạt hóa và chất ức chế đến hoạt động xúc tác của enzym
Các chất hoạt hóa
-

Là chất làm tăng tốc độ phản ứng enzym hoặc làm enzym ở trạng thái ko hoạt động
thành trạng thái hoạt động .Chúng thường là các phân tử nhỏ hoặc các ion, như là các KL
(Ca2++ , Fe3+ , Mg2+ , Mn2+ , Zn2+ , K+ ) hoặc á kim (Br-, Cl-).
- Cơ chế hoạt động: tạo nên 1 vị trí hoạt động tích điện dương để có thể tác động vào các
nhóm tích điện âm của cơ chất .Các chất hoạt hóa khác có vai trò làm thay đổi cấu hình ko
gian của enzym , làm ổn định cấu trúc bậc 3 , bậc 4 của enzym
- 1 số coenzym có vai trò như 1 chất hoạt hóa với 1 số enzym đòi hỏi coenzym để hoạt độ
của chúng được phát huy đầy đủ. VD: NAD + là cofactor bị khử thành NADH trong đó cơ
chất thứ nhất bị oxh
Các chất ức chế :
-

Là chất khi gắn với enzym có tác làm giảm hoặc mất hoạt tính của những enzym nhất
định

Chất ức chế cạnh tranh :

20


là ức chế của những chất có cấu trúc tương tự cơ chất  cạnh tranh cơ chất gắn
vào trung tâm hoạt động của enzym. Ức chế cạnh tranh có thể thuận nghịch , vì
vậy có thể được khắc phục sự ức chế cạnh tranh = cách tăng nồng độ cơ chất
o
Từ đồ thị L-B , giá trị Vmax ko đổi nhưng giá trị Km là lớn hơn , chứng tỏ cần
nồng độ cơ chất lớn hơn để đạt được động học bậc “0” do các ảnh hưởng của chất
ức chế cạnh tranh
o
VD: ở phản ứng succinat  fumarat , cơ chất là succinat , enzym succinat
dehydrogenase , các chất ức chế cạnh tranh với enzym succinat dehydrogenase là
chất có cấu trúc gần giống succinat như oxalat, malonat , glutarat …
Chất ức chế ko cạnh tranh
o
Xảy ra khi chất ức chế này gắn vào enzym ở vị trí ko phải trung tâm hđ . Sự gắn
này có thể xảy ra với cả enzym và với cả phức hợp enzym –cơ chất tạo phức hợp
EI và ESI

E + I = EI

ES + I = ESI
o
Sự gắn này gây 1 thay đổi cấu hình ko gian của cấu trúc phân tử enzym , làm cho
trung tâm hoạt động cũng bị thay đổi , ko thể tiếp nhận đc cơ chất, nếu đã tiếp
nhận cơ chất cũng ko thể biến đổi cơ chất thành sản phẩm . Sự tăng nồng độ cơ
chất ko ảnh hưởng đến sự gắn của ức chế ko cạnh tranh vào phân tử enzym nên ko

khắc phục được tình trạng ức chế bằng cách tăng nồng độ cơ chất .Do đó ảnh
hưởng của ức chế ko cạnh tranh trên động học phản ứng là giảm Vmax bởi tốc độ
tối đa ko thể đạt được do enzym bị bất hoạt nhưng giá trị Km ko đổi .VD: chì ,
thủy ngân
Ức chế phi cạnh tranh
o
1 kiểu ức chế có khả năng thuận nghịch khác gọi là ức chế phi cạnh tranh . Xảy ra
khi 1 chất ức chế gắn vào phức hợp ES ở 1 vị trí khác với trung tâm hoạt động để
hình thành phức enzym –cơ chất-chất ức chế (ESI) mà ko tạo sp P
o
ES + I = EIS
o
Sự tăng nồng độ cơ chất thực sự làm tăng sự ức chế bởi vì đã cung cấp nhiều phức
hợp ES hơn để chất ức chế gắn vào . Ảnh hưởng của chất ức chế phi cạnh tranh là
giảm Vmax do bất hoạt enzym và giảm KM
o

-

-

21