Khảo sát đặc tính của protein trong thực phẩm giàu protein

MỤC LỤC
I. VAI TRÒ VÀ GIÁ TRỊ CỦA PROTEIN TRONG DINH DƯỠNG VÀ TRONG CÔNG
NGHỆ THỰC PHẨM..............................................................................................................2
I.1) Vai trò sinh học của protein..........................................................................................2
I.2) Vai trò của protein trong thực phẩm.............................................................................3
II. CÁC MỨC CẤU TRÚC CỦA PROTEIN..........................................................................3
II.1. Cấu trúc bậc một ..........................................................................................................3
II.2. Cấu trúc bậc hai............................................................................................................6
II.3. Cấu trúc bậc ba...........................................................................................................10
III.PHÂN NHÓM PROTEIN.................................................................................................11
III.1. Protein đơn giản. ....................................................................................................12
III.2. PROTEIN PHỨC TẠP.............................................................................................13
IV. CÁC TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN...............................................................................17
IV .1). Khả năng hydrat hóa của protein...........................................................................17
IV.2) Khả năng hòa tan của protein. ................................................................................18
IV .3. Khả năng tạo nhớt của protein.................................................................................20
IV.4. Khả năng tạo gel của protein ...................................................................................21
IV.5) Khả năng tạo màng. .................................................................................................23
IV .6) Khả năng tạo kết cấu của protein và sự tạo hình các sản phẩm thực phẩm:..........23
IV .7) Sự tạo sợi.................................................................................................................24
IV .8) Khả năng tạo bột nhão của protein và kết cấu xốp của sản phẩm..........................26
IV .10) Khả năng nhũ hóa của proein và độ bền của các nhũ tương thực phẩm..............31
IV .11.) Tính chất tạo bọt đặc trưng của các protein.........................................................35
I. VAI TRÒ VÀ GIÁ TRỊ CỦA PROTEIN TRONG DINH
DƯỠNG VÀ TRONG CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM.
I.1) Vai trò sinh học của protein.
Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống.
protein là nền tảng về cấu trúc và chức năng của cơ thể vi sinh vật. Dưới đây là một
số chức năng quan trọng của protein.
- Xúc tác: các protein có chứa năng xúc tác các phản ứng gọi là emzyme.
Hầu hết các phản ứng trong cơ thể sống từ những phản ứng đơn giản nhất như phản

ứng hydrat hóa hản ứng khử nhóm cacboxyl đến những phản ứng phức tạp như sao
chép mã di truyền … đều do emzyme xúc tác.
- Vận tải : Một số protein có vai trò vận chuyển các chất trong cơ thể. Như
hemoglobin, mioglobin mang oxi đếncác bộ phận cúa cơ thể, lipoprotein vận
chuyển lipit từ gan tới các mô.
- Chuyển động : Nhiều protein trực tiếp tham gia vào trong quá trình chuyển
động như co cơ chuyển vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào. Ở động
vật có xương sống sự co cơ được thực hiện nhờ chuyển động trượt lên nhau của hai
loại sợi protein : sợi to chứa protein miozin và sợi mảnh chứa các protein actin,
troponizin và troponin.
- Bảo vệ: Các kháng thể trong máu động vật có xương sống là những protein
đặc biệt có khả năng nhận biết và bắt những chất lạ xâm nhập vào cơ thể như
protetin lạ, virut, vi khuẩn.
Ví dụ các interferon là những protein do tế bào động vật có xương sống tổng
hợp và tiết ra để chống lại sự nhiễm trùng …
- Truyền xung thần kinh : một số protein có vai trò trung gian cho phản
ứng trả lời của tế bào thần kinh đối với các khích thích đặc hiệu. Ví dụ vai trò làm
chất màu thị giác rodopxin ở màng lưới mắt.
- Điều hòa : một số protein có chức năng điều hòa quá trình thông tin di
truyền, điều hòa quá trình trao đổi chất. Các protein có hoạt tính hoocmon, các
potein ức chế đặc hiệu emzyme có chức năng điều khiển quá trình trao đổi chất
khác nhau.
- Kiến tạo chống đỡ cơ học: các protein ở dạng sợi như sclerotin trong lớp
vỏ ngoài của côn trùng fibroin của tơ tằm tơ nhện, colagen, eslatin của mô liên kết,
mô xương colagen bảo đảm độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết.
- Dự trữ dinh dưỡng : protein còn là chất dinh dưỡng quan trọng cung cấp
các axitamin cho phôi phát triển, như ovalbumin trong lòng trắng trứng, zien của
ngô …
Giá trị dinh dưỡng của protein.
- Protein là hợp phần chủ yếu, quyết định, toàn bộ các đặc trưng của khẩu

phần thức ăn. Chỉ trên nền tảng protein cao thì tính chất sinh học của các cấu tử
khác mới thể hiện đầy đủ.
- Khi thiếu protein trong chế sộ ăn uống hằng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu
hiện xấu cho sức khỏe như suy dinh dưỡng, sút cân mau, chậm lớn ( đối với trẻ
em) , giảm khả năng miễn dịch, khả năng chống đỡ cũa cơ thể đối với một số bệnh.
- Thiếu protein sẽ gây ảnh hưởng xấu đến hoạt động bình thường của nhiều
cơ quan chức năng như gan, tuyến nội tiết và hệ thần kinh.
- Thiếu protein cũng sẽ làm thay đổi thành phần hóa học và cấu tạo hình thái
của xương ( lượng canxi giảm, lượng magie tăng cao. Do vậy mức protein cao chất
lượng tốt ( đầy đủ các axitamin không thay thế ) là cần thiết trong thức ăn của mọi
lứa tuổi.
I.2) Vai trò của protein trong thực phẩm.
Ngoài giá trị sinh học và dinh dưỡng trong công nghệ sản xuất thực phẩm
protein cũng có vai trò quan trọng:
- Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc tạo hình khối, tạo trạng thái cho các
sản phẩm thực phẩm. Nhờ khả năng này mới có quy trình công nghệ sản xuất các
sản phẩm thực phẩm tương ứng từ các nguồn nguyên liệu giàu protein.
- Ví dụ: nhờ có protein tơ cơ của thịt, cá mới tạo ra được cấu trúc gel cho các
sản phẩm như giò lụa kamaboko. Công nghệ sản xuất bánh mì là dựa trên cơ sở
tính chất tạo hình, tính chất cố kết và tính chất giữ khí của hai protein đạc hữu của
bột mì là gliadin và glutenin.
- Nhờ có các protein hòa tan của malt mà bọt CO
2
trong bia mới đươc giữ
bền, nhờ tính chất đặc thù của protein trong sữa mới chế tạo ra được 2000 loại
phomat hiện nay trên thế giới.
- Gelatin của da có khả năng tạo gel và giữ gel bền bằng liên kết hydro mới
có công nghệ tạo ra màng để bọc kẹo và bao bọc các viên thuốc.
protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng của các sản phẩm thực phẩm.
- Các axitamin (từ protein phân giải ra) có khả năng tương tác với đường khi

gia nhiệt để tạo ra được màu vàng nâu cũng như hương thơm đặc trưng của bánh
gồm 70 cấu tử thơm.
- Hình thơm đặc trưng của chè gồm tới 34 cấu tử thơm cũng là nhờ các
axitamin và các polyphenol của lá chè tương tác với nhau khi gia nhiệt
- Các protein còn có khả năng cố định mùi tức là khả năng giữ hương được
lâu bền cho thực phẩm
II. CÁC MỨC CẤU TRÚC CỦA PROTEIN.
II.1. Cấu trúc bậc một
Cấu trúc bậc một của protein là thành phần và trình tự sắp xếp các gốc acid
amin trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kết peptide (liên
kết đồng hóa trị).
Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm
α-cacboxyl của một acid amin này với nhóm α--amin của nhóm amin của một acid
amin khác, loại đi một phân tử nước.
Sản phẩm của phản ứng giữa hai acid amin là dipeptide. Nếu có 3, 4,
5,...hoặc nhiều acid amin kết hợp không lặp lại với nhau thì sẽ có: tripeptide,
tetrapeptide, pentapeptide...và polypeptide.
Cách gọi tên các peptide
Ghép tất cả các acid amin cấu tạo nên nó theo thứ tự sắp xếp của chúng trong
chuỗi peptide bắt đầu từ acid amin thứ nhất, nhưng acid amin nào có nhóm
cacboxyl tham gia trong lien kết peptide thì đuôi của nó đổi thành “yl”. Theo kết
hợp này có lien kết peptide nằm trên một mạch thẳng không gian phân nhánh có hai
đầu khác nhau gọi là đầu “N” (có nhóm α-amin tự do) và dấu “C” (có nhóm “yl”.
-cacboxyl tự do). Đánh số thứ tự các gốc acid amin trong chuỗi peptide bắt đầu từ
“N” và ký hiệu bằng dấu “+” và dấu “C” bằng dấu “-”.
Từ hai acid amin có thể tạo thành các peptide như sau:
Ví dụ: ab, ba, bb: bốn dipeptide
Nếu có ba acid amin khác nhau (a, b, c) tạo thành tripeptide khác nhau.
Nếu có n acid amin thì số đồng phân không lặp lại của n peptide là n!. Số đồng phân
lặp lại còn lớn hơn nhiều.

Phân tử protein được cấu tạo từ 20 loại acid amin khaac1 nhau, nên số lượng
đồng phân vô cùng lớn (2.10
18
). Tuy nhiên số đồng phân trong thực tế thường ít hơn
đồng phân theo lỳ thuyết nhiều, do trong phân tử protein có các đoạn peptide giống
nhau hoặc gần giống nhau.
Hiện nay cấu trúc bậc một của nhiều protein đã được thiết lập, protein có
mạch ngắn nhất là từ 20-100 acid amin. Đa phần protein có số gốc acid amin giữa
100 và 500, có một số gốc còn tới hang ngàn gốc.
Cấu hình không gian của liên kết peptide và chuỗi peptide như sau:
• Bốn nguyên tử của lien kết peptide và hai nguyên tử cacbon α nằm trong
cùng một mặt phẳng, trong đó nguyên tử oxy và hydro lại ở vị trí trans so với
C-N.
• Các mạch bên R
1
, R
2
, R
3
... ở vị trí trans (φ=ψ=180
0
) thì nằm bên ngoài mạch
polypeptide.
• Chuỗi peptide có thể được biểu diễn bằng một dãy các mặt phẳng cách nhau
bằng nhóm –HCR-
Chỉ có các liên kết hóa trị đơn giữa C và C
α
và giữa N và C
α
là có khả năng

quay tự do với các góc xoắn φ và ψ xung quanh C
α
.
Độ dài của lien kết C-N bằng 1,32A
o
ngắn hơn độ dài của liên kết
đơn C-N bình thường (1,47A
o
), còn độ dài của liên kết C=O ở đây bằng 1,2
A
o
lại lớn hơn độ dài của lien kết C=O bình thường (1,215A
o
). do đó lien kết
C-N có một phần mang đặc tính của liên kết đôi (khoảng 40%), nên có thể
hình thành dang enol.
Liên kết peptide rất bền (hơn 400 J/mol). Độ bền của liên kết này có
được là do sự cộng hưởng của hai dạng mesome (đồng phân không hoạt
quang) như đã nói ở trên, do đó, một mặt, nhóm –NH- không được proton
hóa giữa pH=0 và pH= 14, mặt khác, sẽ không có sự quay tự do của liên kết
–C-N.
Cấu trúc bậc một là phiên bản dịch mã di truyền. Cấu trúc bậc một
cho biết được quan hệ họ hang và lịch sử tiến hóa của thế giới sống.
II.2. Cấu trúc bậc hai
Sự sắp xếp thích hợp trong không gian của một chuỗi polypeptide tạo
ra cấu trúc bậc hai.
Do các nguyên tử C
α
có thể quay tự do xung quanh trục tạo thành bởi
các liên kết đồng hóa trị đơn làm cho chuỗi polypeptide có rất nhiều hình

thể.
Tuy nhiên trong những điều kiện bình thường, đặc biệt là pH và nhiệt
đô, thì chuỗi protein có một hình thể đặc trưng gọi là hình thể tự nhiên. Về
phương diện nhiệt động học, hình thể đó tương ứng với một hệ thống bền, có
tổ chức và năng lượng tự do là cực tiểu. Đương nhiên để có được một hình
thể như thế là tùy thuộc vào độ có cực, độ kỵ nước và độ cồng kềnh không
gian của các mạch bên R.
Trong các protein, người ta đã phát hiện thấy các cấu trúc bậc hai chủ
yếu như sau:
• Cấu trúc xoắn ốc: xoắn α, xoắn α
π
, xoắn γ và xoắn 3
10.
• Cấu trúc nếp gấp β: cấu trúc tờ giấy xếp, cấu trúc mặt cong β.
a) Cấu trúc xoắn α:
Cấu trúc xoắn alpha. A: mô hình giản lược, B: mô hình phân tử, C: nhìn từ
đỉnh, D: mô hình không gian.
Cấu trúc xoắn α là cấu trúc có trật tự, rất bền vững, tương tự lò xo. Mỗi vòng
xoắn ốc có 3,6 gốc acid amin (18 gốc thì tạo được 5 vòng). Các nguyên tử C
α
nằm
trên đường sinh của hình trụ. Các mạch bên R hướng ra phía ngoài. Đường kính
biểu kiến của xoắn ốc (không kể đến các mạch bên R) vào khoảng 0,6 nm. Khoảng
cách giữa các vòng (hay là một bước) là 0,5nm. Góc xoắn là 26
o
. có thể có xoắn α
phải và xoắn α trái (ngược chiều kim đồng hồ). Với các acid amin thì tạo xoắn trái
không thuận lợi.
Xoắn ốc α được giữ chặt bởi một số lien kết hydro tối đa. Các liên kết hydro
gần như song song với trục độ xoắn ốc và nối nhóm –NH- của liên kết peptide này

với nhóm –CO- của liên kết peptide thứ ba kề đó. Cứ mỗi nhóm-CONH- tạo được
hai liên kết hydro với hai nhóm –CONH- khác.
Vì mỗi liên kết peptide đều tham gia vào việc tạo liên kết hydro và vì các
diphol (lương cực mang điện) được hình thành và cũng được hướng theo chiều như
thế nên cấu trúc xoắn α có độ bền rất lớn. Hơn nữa cấu trúc này lại có mật độ dày
đặc (thực tế hấu như không có khoảng trống bên trong xoắn) nên sẽ làm giảm tương
tác với các phân tử khác (chẳng hạn không có liên kết hydro với các phân tử nước).
Xoắn α rất phổ biến trong mọi protein. Có protein tỷ lệ xoắn đến 75% (như
trong hemoglobin và myoglobin) nhưng cũng có protein tỷ lệ xoắn rất thấp (như
trong kimotripsin).
Các acid amin như Ala, Leu, Phe, Tyr, Cys, Met, His, Glu, Val có khả năng
tạo ra xoắn α bền trong khi đó các acid amin như Ser, Lys, Arg, Thr, Gly cũng tạo
được xoắn α nhưng không bền. Nếu có prolin xen giữa các bước sẽ phá vỡ độ đồng
đều của xoắn làm cho nó có hình thể khác đi. Ví dụ: trong casein, các gốc prolin
phân bố rất đồng đều làm cho phân tử casein có cấu trúc hình thể cuộn thống kê.
Vì vậy nếu biết được cấu trúc bậc một của một protein thì cóp thể dự đoán
được tỷ lệ xoắn α cũng như vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein đó.
Thỉnh thoảng trong một số vùng của protein hình cầu còn có cấu trúc xoắn
3
10
, là một dạng xoắn α với ba gốc acid amin một vòng.
Cấu trúc xoắn α
π
và xoắn γ thì có 4,4 và 5,2 gốc acid amin trong một vòng,
thường ít gặp hơn.
• Cấu trúc gấp nếp β
Ví vụ một của cấu trúc nếp gấp beta (các mũi tên chỉ hướng chuỗi axit amin)
Cấu trúc gấp nếp β là một cấu trúc hình chữ chi. Xoắn α có thể chuyển thành
cấu truc gấp nếp β khi không còn các liên kết hydro (chẳng hạn là do nhiệt).
Các mạch đã duỗi ra sẽ liên kết với nhau bằng liên kết giữa các phân tử để

tạo ra cấu trúc tờ giấy xếp. Các mạch polypeptide có thể song song (A và B trong
hình 3.3) hoặc đối song song ( B và C trong hình 3.3). Các gốc bên R của các acid
amin có thể ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng của tờ giấy do đó độ tích điện hoặc độ
cồng kềnh không gian của chúng ít có ảnh hưởng đến sự tồn tại của cấu trúc này.
Tuy nhiên một số acid amin Asp, Glu, His, Lys, Pro, Ser không thể tham gia vào
cấu trúc này. Có điều là tất cả liên kết peptide đều tham gia vào sự hình thành cấu
trúc này.
Hình 3.3. Cấu trúc không gian của ba chuỗi po;ypeptide có cấu trúc
tờ giấy xếp (cấu trúc ß): P-hai chuỗi A và B song song; AP- hai chuỗi
A và B đối song song.
Cấu trúc mặt cong β là cấu trúc rất thường găp (3.4). Các chuỗi polypeptide
có thể tự gấp lại thành một cấu hình có góc và được ổn định nhờ một liên kết hydro.
Có thể coi cấu trúc mặt cong β như là điểm xuất phát của xoắn α với bước bằng
không.
Hình 3.4. Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß: các hình bình hành chỉ vị trí
của mối liên kết peptide; đường chấm chấm chỉ cầu nối hydro.
Trong một số protein còn có cấu trúc tương tự xoắn ốc gọi là polyprolin I
(xoằn trái với 3,3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể cis) và polyprolin I (xoắn
trái 3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể tras, khoảng cách của hai gốc tính từ
hình chiếu của chúng trên các trục là 0,31nm). Hai cấu trúc này cò thể chuyển đổi
cho nhau và thường thì II trong môi trường nước bền hơn. Cấu trúc tương tự xoắn
ốc này thường gặp trong collagen, là protein rất giàu trong da, gân, xương và sừng.
Cấu trúc hình thể cuộn thống kê hay xoắn ngẫu nhiên là một cấu trúc không
xác định, không có cả mặt phẳng lẫn trục đối xứng. cấu trúc kiểu này sẽ hình thành
khi những nhóm bên R của các gốc acid amin có mang điện tích hoặc có án ngữ
không gian khiến cho chúng không thể tạo ra được cấu trúc xoắn. Khi đó mặt
polypeptide sẽ có cấu trúc trong đó khoảng cách giữa các nhóm mang điện tích cùng
dấu sẽ là cực đại do đó năng lượng tự do của sự đẩy tĩnh điện là cực tiểu. Chuỗi
polyisoluecine cũng tạo ra được cấu trúc này là do án ngữ không gian của mạch
bên.

II.3. Cấu trúc bậc ba
Chuỗi peptid với các vùng có cấu trúc bậc hai xác định (xoắn α, tờ giấy xếp,
mặt cong β ) và kém xác định (xoắn ngẫu nhiên) sắp xếp lại thành cấu trúc ba chiều
sẽ tạo 1 dạng cấu trúc gọi là cấu trúc bâc 3.
Hình 3.5. Cấu trúc bậc ba của mioglobin
Phần các protein hình cầu có cấu trúc bậc 3 đã biết, đều hoà tan trong nước.
Ở những protein này các gốc acid amin kỵ nước quay vào phía trong, còn các gốc
acid amin ưa nước thỉ được phân bố chủ yếu ở bề mặt một cách khá đều đặn
Trường hợp, một protein không hoà tan trong nước, hoà tan trong dung môi hữu cơ
thì các acid amin kỵ nước(ví dụ:các lipoprotein) lại phân bố trên bề mặt của phân
tử.
Nếu như ở cấu trúc bậc 2 việc làm bền cấu trúc chủ yếu là do liên kết hydro,
thì ở cấu trúc bậc 3 sự ổn định của phân tử chủ yếu là do các tương tác kỵ nước, thứ
đến là các liên kết hydro. Ở vùng có liên kết hydro thì có thể tương tác được với các
phân tử khác như nước.
II.4. Cấu trúc bậc bốn
Các “phần dưới đơn vị” có cấu trúc bậc ba liên hợp lại với nhau bằng liên
kết phi đồng hoá trị(liên kết hydro, tương tác tĩnh điện,tương tác kỵ nước,dipol-
dipol) tạo ra cấu trúc gọi là cấu trúc bậc bốn. Các phần tử dưới đơn vị này có thể là
giống nhau hoặc không giống nhau và sự sắp xếp của chúng không bắt buộc phải
đối xứng.
Hình 3.6. Cấu trúc bậc bốn của hemoglobin
Ví dụ: phân tử hemoglobin (Hb) do bốn “phần tử đơn vị” gồm hai chuỗi α và
hai chuỗi β (α
2
β
2
). Mỗi chuỗi đều tiếp xúc với hai chuỗi β, giữa các chuỗi cùng
một loại một số ít tương tác. Dưới tác dụng của ure, Hb có thể bị phân ly thuận
nghịch như sau:

α
2
β
2
 2α + 2β
Mỗi chuỗi có một nhóm hem, là trung tâm để kết hợp oxy. Một phân tử Hb
có thể kết hợp với bốn phân tử oxy:
Hb + 4O
2
 Hb(O)
4
Khi kết hợp với cấu trúc bậc bốn của Hb bị thay đổi, thể tích phân tử giảm,
các phần dưới đơn vị dịch gần nhau hơn. Khi tách oxy, thể tích phân tử tăng trở lại.
III.PHÂN NHÓM PROTEIN.
Do cấu trúc phức tạp, sự đa dạng về cấu trúc và chức năng của protein nên
việc phân loai chúng thường gặp nhiều khó khăn. Để thuận lợi, người ta thường dựa
vào hình dạng, tính tan họăc chức năng, thành phần hóa học để phân nhóm protein,
dựa vào thành phần hóa học của các protein hình cầu đựoc chia làm hai nhóm lớn.
- protein đơn giản.
- protein phức tạp: phân tử của nó bao gồm phần protein và phần không phải
protein gọi là “nhóm ngoại” tùy theo bản chất hóa học của nhóm ngoại có thể phân
thành các nhóm nhỏ như:metaloprotein, phosphoprotein, lipoprotein, nucleprotein,
glicoprotein, cromoprotein.
Theo cách phân chia trên, khó vạch ra một ranh giới rõ rệt giữa các protein
hấp phụ kịm loại, sacarit (hoặc chỉ chứa một lựơng rất nhỏ các chất này trong phân
tử), với các protein phức tạp có chứa các chất trên là bộ phận cấu tạo nên phân tử.
Do đó một số protein thuộc nhóm protein đơn giản giới thiệu dưới đây cũng có
chứa sacarit.
III.1. Protein đơn giản.
Dựa theotính tan, ta có thể phân thành những nhóm nhỏ như sau.

a) Albumin: tan trong nước, bị kết tủa ở nồng độ muối (NH
4
)
2
SO
4
khá cao
(70%- 100% độ bão hòa). Các protein thuộc nhóm này phổ biến ở tế bào động vật
và thực vật. Tinh thể albumin lòng trắng trứng, albumin huyết thanh được xử dụng
rộng rãi trong nhiều lĩnh vực. Khối lượng phân tử của protein nhóm này rất khác
nhau, từ 12000 – 60000 dalton, hoặc có thể đến 170000 dalton.
b) Globulin: không tan họăc tan rất ít trong nước, tan trong dung dịch loãng
của muối trung hòa ( NaCl, KCl, NaSO
4
, K
2
SO
4
). Các protein nhóm này thường bị
kết tủa ở nồng độ (NH
4
)
2
SO
4
bán bảo hòa. Globulin có trong huyết thanh máu, lòng
trắng trứng, …Ở thực vật, globulin có trong lá và đặc biệt là trong hạt các cây họ
đậu. Globulin là protein dự trữ chủ yếu của các cây họ đậu, chiếm khoảng 60 – 80%
protein tổng số của các hạt này. Ở nhiều hạt hòa hảo, globulin chỉ chiếm khoảng từ
2 – 13% protein tổng số hạt và tập trung chủ yếu ở tầng alorong của hạt.

Các protein thuộc nhóm này cũng có khối lượng phân tử rất khác nhau, và
thường chứa sacarit.
c) Prolamin: không tan trong nước hoặc dung dịch muối khoáng, tan etanol
hoặc izpropanol 70 – 80%. Promalin hầu như chỉ có trong phần nội nhủ chứa tinh
bột của các hạt hòa hảo. Ví dụ, gliadin của hạt lúa mì, hordein của đại mạch, zien
của ngô … Ở một số hạt hòa hảo, hàm lượng protein tan trong cồn có thể chiếm đến
30 – 60% protein tổng số hạt. Hàm lượng promalin có trong lúa mì ít hơn nhiều, vào
khỏang 5%.
Prolamin có khối lượng phân tử rất khác nhau. Ví dụ từ chế phẩm gliadin của
hạt lúa mì có thể tách được bốn protein kí hiệu là F
1
, F
2
, F
3
, F
4
, có M
r
tương ứng
15000, 44000, 27000 và 10000 dalton, các protein này còn khác nhau thành phần
axitamin. Loại có M
r
lớn (F
1
) có nhiều pro và glu ( cả hai loại axitamin này chiếm
60% số gốc axitamin trong phân tử. Protein F
4
có thành phần axitamin gần với
albumin globulin.

Phần lớn các protein gliadin có cấu trúc bậc bốn. Ví dụ, protein F
1
của hạt
lúa mì có ba phần dưới đơn vị, 40000, 50000 và 53000 dalton.
d) Glutelin: chỉ tan trong dung dịch kiềm họăc axit loãng. Glutelin có tong
nội nhũ của hạt hòa hảo và một số hạt của các cây khác. Ví dụ, glutekin của lúa mì,
orizerin của lúa. Hàm lượng orizerin trong hạt lúa chiếm 80% protein tổng số hạt.Ở
các hạt hòa hảo khác glutelin chỉ chiếm từ 5 – 40% protein tổng số của hạt. Các
prtein thuộc nhóm này có M
r
rất cao, và rất khác nhau, đa số có M
r
từ 50000 đến vài
triệu dalton.
Glutelin được nghiên cứu kĩ nhất là glutelin của là glutelin của lúa mì. Sau
khi khử các cầu disulfua trong phân tử của nó, dùng phương pháp điện ly tách được
15 loại phần dưới đơn vị có M
r
11600 đến 133000 dalton. Gltelin có cấu trúc bậc
bốn phức tạp.
Promalin và glutelin là các protein dự trữ điển hình của hạt hòa hảo, chúng
kết hợp với các thành phần khác trong nội nhũ của hạt tạo thành hợp phức có khối
lượng phân tử rất lớn, gọi là gluten. Gluten có cấu trúc không gian cực kì phức tạp
Trong hạt hòa hảo còn có một số protein không tan trong bốn dung dịch kể
trên.
f). Histon: protein kiềm có chứa nhiều axitamin kiềm như Lys, Arg, dễ tan
trong nước, không tan trong dung dịch amoniac loãng. Người ta dã tách được từ
nhiễm sắc thể của tế bào ơcariot năm dạng histon H1, H2A, H2B, H3, H4. sự khác
nhau giữa các dạng đựơc tóm tắt trong bảng dưới.
Một số tính chất của năm dạng histon.

Histon Tỉlệ Lys/Arg Số gốc amin M
r
dalton
H1
H2A
H2B
H3
H4
20
1,25
2,5
0,72
0,79
215
129
125
135
102
21000
14500
13800
15300
11300
Cấu trúc bậc một của H3 và H4 có tính bảo thủ rất lớn, hầu như không thay
đổi trong hàng triệu năm kể từ khi có sự phân hướng động vật và thực vật trong quá
trình tiến hóa.
III.2.

PROTEIN PHỨC TẠP.
a).Nucleoprotein

Nhóm ngoại là axit nucleic, apoprotein là polypeptit hay protein có tính
kiềm, vì vậy chúng kết hợp với nhau khá chặt. muốn tách riêng chúng phải dùng
dung dịch muối hoặc axit loãng. Nucleoprotein tập trung trong nhân tế bào,
riboxom.
Trong nhiễm sắc chất, có các đơn vị lặp lại là nucleoxom, giữa các
nucleoxom là các đoạn ADN kết. Nucleoxom bao gồm một đoạn ADN khoảng 160-
240 cặp bazo quấn quanh một lõi gồm bốn cặp phân tử của bốn dạng histon H2A,
2B,3 và 4 ( hình. 3.9). Dạng H1 có ít hơn so với các dạng khác và ở mặt ngoài của
nucleoxom gắn vào đoạn ADN kết có thể có vai trò như cầu giữa các nucleoxom
khác nhau.
Nucleoprotein trong tinh dịch cá do axit nucleic kết hợp với protamin.
Protamin là một polypeptit có M
r
˂ 5000 dalton, có tính kiềm,chứa nhiều arginin.
Cấu trúc nucleoprotein.
b). cromprotein
Nhóm ngoại là hợp chất có màu. Tùy theo đặc tính của nhóm ngoại ta có các
cromoprotein có màu khác nhau. Vì dụ, hem ( porphác cirin chứa sắt) có màu đỏ, là
nhóm ngoại của mioglobin ; hemoglobin, xitocrom c, catalaza, riboflavin có màu
vàng, là nhóm ngoại của các flavoprotein ( các dehydrogenaza hiếu khí…).
Các cromoprotein có hoạt tính sinh học cao, tham gia trong bhie62u quá trình sống
quan trọng như hô hấp, oxy hóa khử, quá trình thu nhận ánh sáng (rodopxin). Sau
đây sẽ giới thiệu chi tiết hơn về hemoglobin.
c). Hemoglobin
Hemoglobin (Hb) bao gồm bốn chuỗi polypeptit, mỗi chuỗi kết hợp với một nhóm
ngoại hem.
+ Nhóm ngoại hem có vòng protopocphirin và nguyên tử sắt. Vòng
pocphirin được cấu tạo từ bốn vòng piron, các vòng này nối với nhau qua
cầu meten tạo thành vòng tetrapiron. Bốn nhóm metyl, hai nhóm propionat
gắn với vòng protopocphirin. Các nhóm này có thể gắn vào các vị trí khác

nhau của vòng theo 15 cách khác nhau nhưng chỉ một cách có trong hệ thống
sinh học gọi là protopocphirin IX (1, 3, 5, 8 – tetrmetyl – 2, 4 – divinyl – 6, 7
– dipropionic pocphinrin). Công thức cấu tạo như sau : nguyên tử sắt trong
hem có thể có hóa trị hai (fero) hoặc hóa trị 3 (feric), hemoglobin có các tên
tương ứng là ferohemoglobin và ferihemoglobin ( còn gọi là metemoglobin).
Chỉ có ferohemoglobin (Fe
2+
) mới kết hợp với O2. Nhóm ngoại hem của tất
cả các dạng Hb đều có cấu trúc như trên. Sự sai khác giữa các dạng Hb là ở
phần apoprotein của nó.
+ Apoprotein của Hb. Như trước đây (trong phần cấu trúc bậc bốn
của protein đã giới thiệu, Hb do bốn chuỗi polypeptit kết hợp lại với nhau
nhờ các tương tác yếu. Mỗi chuỗi có một nhóm ngoại hem, như vậy Hb có
thể kết hợp với bốn phân tử oxy. Có nhiều dạng khác nhau, trong cơ thể bình
thường có ba dạng là HbA, HbA2 và HbF.
HbA : Hb chủ yếu của người lớn cấu tạo từ hai chuỗi
α
, hai chuỗi
β
,
do đó Hb =
2 2
α β
HbA
2
: Hb thứ yếu, chỉ chiếm khoảng 2% tổng số Hb trong cơ thể
người lớn. Nó có cấu tạo là
2
α
2

δ
(hai chuỗi
α
, hai chuỗi
δ
)
HbF : Hb của bào thai, có cấu tạo là
2
α
,
2
γ
.
Chuỗi
α
gồm 141 gốc axitamin, các chuỗi
β
,
δ
,
γ
đều bao gồm 146 gốc
axitamin, có trình tự axitamin trong phân tử khá giống nhau, chỉ khác nhau ở một số
ít vị trí. So sánh trình tự axitamin trong phân tử Hb của các loài khác nhau cho thấy
chỉ có chín vị trí ít thay đổi, trong đó có các gốc ở gần nhóm hem, các gốc tham gia
trong trung tâm kết hợp O
2
. Như vậy những vị trí thay đổi là vị trí bảo đảm chức
năng sinh học của Hb.
Mỗi nhóm kết hợp với apoprotein qua ba liên kết phối trí giữa sắt và nitơ của

vòng imidazol của các gốc His ( vị trí phối trí thứ năm ).
Hb kết hợp với O
2
qua liên kết phối trí thứ sáu với sắt :
Hb + O
2
HbO
2
. Trong HbO
2
sắt vẫn giữ hóa trị hai.
Sự kết hợp O
2
của phân tử Hb có tính chất “hợp tácˮ : sau khi một phân tử
oxy kết hợp vào một trung tâm kết hợp oxy, trong phân tử Hb sẽ kích thích sự kết
hợp thêm phân tử oxy khác với chính phân tử HbO
2
ấy.
Nhờ sự “hợp tácˮgiữa các trung tâm liên kết oxy trong phân tử Hb đá làm
tăng khả năng phân phát oxy của Hb lên hai lần so với khi các trung tâm này hoạt
động riêng lẻ. Tóm lại là làm tăng hiệu quả vận chuyển oxy của Hb.
Oxyhemoglobin sẽ oxy ( ở điều kiện áp suất riêng phần của oxy bị giảm ), do
đó oxy được vận chuyển từ phổi đến các tế bào mô ở khắp cơ thể.
Ái lực của Hb với O
2
còn giảm khi tăng nồng độ H
+
, nồng độ CO
2
( ở một

pH xác định). Do đó, ở các mô hoạt động trao đổi chất mạnh ( khi co cơ ), tạo thành
nhiều axit, CO
2
sẽ làm tăng sự tách O
2
khỏi oxyhemoglobin. Mối liên hệ giữa khả
năng kết hợp O
2
, H
+
, CO
2
gọi là hiệu ứng Bohr.
Ngoài O
2
, Hb còn tham gia vận chuyển H
+
, CO
2
. Có ba cặp nhóm kết hợp
proton là: nhóm amin đầu N và hai gốc His. ba cặp nhóm này có vi môi trường khác
nhau trong oxy và dezoxy – Hb. Trong dezoxy – Hb môi trường trực tiếp của chúng
tích điện âm nhiều hơn, kết quả là chúng lấy H
+
khi giải phóng O
2
.
CO
2
kết hợp với nhóm amin đầu N của Hb. Dạng không ion hóa của nhóm

α-amin đầu N của Hb phản ứng thuận nghịch với CO
2
tạo thành dạng cacbamat:
R-NH
2
+ CO
2
= RNHCOO
-
+ H
+
Khi kết hợp với CO
2
làm giảm ái lực của Hb với O
2
, CO
2
kết hợp với
dezoxy – Hb chặt hơn là với oxy – Hb.
Tóm lại, ta thấy Hb có khả năng kết hợp với O
2
, H
+
, CO
2
ở bat rung taam
khác nhau, tương tác giữa các trung tâm này được truyền bằng những thay đổi dạng
không gian của phân tử protein, gọi là tương tác alosteric. Tính chất alosteric của