protein thực phẩm

“ Add your company slogan ”

Chương II Protein

LOGO


Các hoạt động chúng ta tìm hiểu
1

Sự biến tính protein

2

Sự hòa tan và kết tủa protein

3

Khả năng hòa tan/kết tủa của protein tại pI

4

Các tác nhân gây kết tủa protein

5

Tìm hiểu về sự tạo gel của gluten bột mì


Sự biến tính protein
Sự biến tính protein là gi?

Dưới tác dụng của các nhân vật lý (tia
cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ học)
hoặc hóa học (acid, kiềm mạnh, muối
kim loại nặng, tannin), protein bị biến đổi
các cấu hình bậc 2, 3, 4 không phá hủy
cấu trúc bật nhất, kèm theo các tính chất
tự nhiên ban đầu của nó cũng mất đi,
hiện tượng này gọi là biến tính protein


Tính chất protein biến tính

 Độ hịa tan giảm là do làm lộ các
nhóm kỵ nước

Sự biến tính khơng làm làm đứt polypeptide mà
làm đứt các liên kết hydro, liên kết muối. Nối các
khúc chuỗi polypeptide lại với nhau. Vì vậy cấu
trúc nhóm kỵ nước của protein bị đảo lộn, nhóm
kỵ nước quay ra phía ngồi (mất lớp áo nước).
Protein dễ kết hợp với nhau làm giảm độ tan và
dễ kết tủa


VD: có 7aa nhưng có 3aa có đi kỵ nước
xen kẽ nhau. Khả năng giữ nước của
protein sẽ bị giảm


Sự biến tính protein

 Khả năng giữ nước giảm
Do chứa gốc kỵ nước nên khả năng hấp thụ các
phân tử nước trở nên khó khăn (bởi sự cố định ở
các tâm không phân cực)


 Mất hoạt tính sinh học (tính enzyme
hay tính chất miễn dịch)
Protein khơng cịn cuộn chặc mà duỗi ra nhiều
hơn. Kết quả phá vỡ cấu hình khơng gian cần thiết
để thực hiện hoạt tính sinh hoc


 Tăng độ nhạy đối với sự tấn công của
emzyme protease là do làm xuất hiện các
liên kết peptide ứng với vùng đặc hiệu
của enzyme


 Tăng độ nhớt nội tại
 Mất khả năng kết tinh
Protein tác dụng với nước tạo thành dạng keo gọi
là hydrate hóa và nước cũng là nguyên nhân ngăn
cách các protein lại với nhau để tạo thành kết tủa


Phân biệt biến tính thuận nghịch và
khơng thuận nghịch

 Biến tính thuận nghịch: biến tính trở lại dạng ban
đầu với tính chất và chức năng ngun thủy của
nó. Đó là sự hồn ngun
 Biến tính khơng thuận nghịch: protein khơng trở
lại dạng ban đầu của nó


Vd: Lịng trắng trứng luộc ta có thể thấy rõ biến
tính khơng thuận nghịch
Biến tính thuận như tripsin: đun nóng tripsin ở pH
3 tới 90 độ. Cấu trúc của phân tử tripsin bị biến đổi
(biến tính) nhưng sau làm lạnh một thời gian nhất
định. Tripsin trở lại ban đầu và lại có hoạt tính
enzyme


Sự hòa tan và kết tủa protein

 Một số protein cầu có thể hịa tan được
bởi vì bề mặt phân tử có chứa các nhóm ưa
nước. Tác dụng với nước hình thành lớp
màng lưỡng cực bao quanh gọi là lớp vỏ
Hydrate. VD albumin dễ tan trong nước
 Protein sẽ bị kết tủa khi làm giảm tính tan,
khi đó protein mất màng hydrate. Khi đó
protein dễ dàng kết hợp với nhau


 Phân biệt kết tủa thuận nghịch và
không thuận nghịch

Kết tủa thuận nghịch là sau khi loại bỏ các yếu tố
gây kết tủa, protein có thể trở lại dung dịch keo
bền như trước
Kết tủa không thuận nghịch là sau khi loại bỏ các
yếu tố kết tủa protein khơng có khả năng trở thành
dung dịch keo như trước (sự biến tính protein)


Hòa tan và kết tủa của protein tại pI

 pHproton hóa (thu nhận proton)
 pH>pI protein là một đa anion,  protein tích điện
âm vì các nhóm carbocyl trong phân tử protein
bị mất đi proton (mất H+)
Cả pH>pI và pH pH=pI protein dễ dàng kết tụ lại với nhau. Tính
tan giảm



Các tác nhân gây kết tủa protein

 Kết tủa bằng muối: Khả năng hòa tan
của protein tùy thuộc vào nhiều yếu tố:
đặc tính lý hóa tự nhiên của protein, pH,
nhiệt độ, nồng độ của muối…


 Kết tủa bằng các dung môi hữu cơ: khi

thêm dung môi hữu cơ vào môi trường,
hằng số điện môi tăng lên, khả năng hịa tan
của protein giảm, vì thế tạo sự kết tủa. Tuy
nhiên, các dung môi hữu cơ lại có ái lực với
các bề mặt kỵ nước của phân tử protein.
Kết quả là chúng làm biến tính protein trong
suốt q trình tủa. Do đó, khi tủa, chỉ nên sử
dụng các dung môi hữu cơ ở nồng độ thấp


 Kết tủa protein bằng phương pháp
Điểm đẳng điện :
Khi thay đổi pH của môi trường, mức độ tủa
của protein cũng thay đổi. Thể hiện qua độ
tan và kết tủa


 Tủa protein bằng các non – ionic
polymer
Khi protein tồn tại ở nồng độ cao, hay pH
môi trường vượt ra ngồi điểm đẳng điện
mới xảy ra q trình tương tác giữa các cấu
tử trong protein


 Tủa bằng ion kim loại
Trong phương pháp tủa này, ion kim loại sẽ gắn
với một phần của phân tử protein.
Các ion kim loại có thể chia làm ba nhóm:
- Các ion như Mn2+, Fe2+, Co2+, Ni2+, Zn2+ và

Cd2+ sẽ gắn chặt vào các acid carboxylic và các
hợp chất có chứa nitrogen.
- Các ion như Ca2+, Ba2+, Mg2+ và Pb2+ sẽ gắn
với nhóm chức acid carboxylic.
- Các ion như Ag2+, Hg2+, và Pb2+ sẽ gắn chặt
với các nhóm có chứa lưu huỳnh.


Sự tạo gel của gluten bột mì

 Vì tinh bột chứa cả amilopectin và amiloza
nên trong gel tinh bột có vùng kết tinh và
vùngvơ định hình.
 Tham gia vào vùng kết tinh có các phân tử
amiloza và các đoản mạch amilopectin kết
dính với nhau




Các liên kết tạo ra do :
- Liên kết kỵ nước ( hydrophop, ưu béo)
- Liên kết hydro
- Liên kết tỉnh điện
- Liên kết disulfua


“ Add your company slogan ”

LOGO