BÀI TIỂU LUẬN CẤU TRÚC VÀ VAI TRÒ CỦA PROTEIN

Page1
ĐẠI HỌC THÁI NGUYÊN
ĐẠI HỌC KHOA HỌC
BÀI TIỂU LUẬN
CẤU TRÚC VÀ VAI TRÒ CỦA
PROTEIN
GV hướng dẫn : Ths. Phạm Thế Chính
Nhóm 3:
1- Lưu Đức Anh
2- Hoàng Thị Thu Hằng
3- Nguyễn Thị Hồng Luyên
4- Nông Tiến Mười.
Thái nguyên, tháng 10 năm 2012
Page1
Mở đầu
Protein ( Đạm) là một trong những thành phần quan trọng nhất của
động vật và thực vật. Tất cả các enzyme, hầu hết các hoóc môn, một phần
lớn hệ thống miễn dịch của chúng ta, tất cả các cơ và rất nhiều các mô khác
của cơ thể được tạo nên bởi protein.


Để tìm hiểu sâu hơn về protein sau đây nhóm 3 xin trình bày bài tiểu
luận về “ cấu trúc và vai trò của Protein”.
Page1
Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà
các đơn phân là axít amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ
các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn
cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian
khác nhau của protein.
A- CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
I- Axit amin - đơn phân tạo nên protein

Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn
phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là
nhóm amin (-NH
2
), hai là nhóm cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên
tử cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử hyđro và nhóm biến đổi R quyết
định tính chất của axit amin.
Cấu tạo phân tử của 1 Axit amin
Page1
Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của
tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống. Các axit amin được
liệt kê đầy đủ dưới bảng sau:
Tên axit amin Viết tắt Tính chất
Glycine Gly
Không phân cực, kỵ nước
Alanine Ala
Valine Val
Leucine Leu
Isoleucine Ile
Methionine Met
Phenylalanine Phe
Tryptophan Trp
Proline Pro
Serine Ser
Phân cực, ưa nước
Threonine Thr
Page1
Cysteine Cys
Tyrosine Tyr
Asparagine Asn

Glutamine Gln
Aspartic acid Asp
Tích điện (axit)
Glutamic acid Glu
Lysine Lys
Tích điện (bazơ)
Arginine Arg
Histidine His
Cơ thể người và động vật không tự tổng hợp được một số axit amin mà
phải lấy từ thức ăn. Ví dụ trong ngô có triptophan, methionin, valin,
threonin, pheninalanin, losin; trong đậu có valin, threonin, pheninalanin,
losin, izolosin, lizin.
II- Cấu trúc hóa học của protein
Page1
-Là hợp chất hữu cơ gồm 4 nguyên tố cơ bản C, H, O, N thường có thêm S
và đôi lúc có P.
-Thuộc loại đại phân tử, phân tử lớn nhất dài 0,1 micromet, phân tử lượng có
thể đạt tới 1,5 triệu đ.v.C.
-Thuộc loại đa phân tử, đơn phân là các axit amin.
-Có hơn 20 loại axit amin khác nhau tạo nên các prôtêin, mỗi axit amin có 3
thành phần: gốc cacbon (R), nhóm amin (-NH2) và nhóm carboxyl (-
COOH), chúng khác nhau bởi gốc R. Mỗi axit amin có kích thước trung
bình 3Å .
-Trên phân tử các axit amin liên kết với nhau bằng các liên kết peptit tạo nên
chuỗi pôlipeptit. Liên kết peptit được tạo thành do nhóm carboxyl của axit
amin này liên kết với nhóm amin của axit amin tiếp theo và giải phóng 1
phân tử nước. Mỗi phân tử prôtêin có thể gồm 1 hay nhiều chuỗi pôlipeptit
cùng loại.
-Từ 20 loại axit amin kết hợp với nhau theo những cách khác nhau tạo nên
vô số loại prôtêin khác nhau (trong các cơ thể động vật, thực vật ước tính có

khoảng 1014 – 1015 loại prôtêin). Mỗi loại prôtêin đặc trưng bởi số lượng,
thành phần và trình tự sắp xếp các axit amin trong phân tử. Điều đó giải
thích tại sao trong thiên nhiên các prôtêin vừa rất đa dạng, lại vừa mang tính
chất đặc thù.
III- Cấu trúc không gian của Protein
Do cách liên kết giữa các acid amine để tạo thành chuỗi polipeptide,
trong mạch dài polipeptide luôn lặp lại các đoạn –CO-NH-CH-
Mạch bên của các acid amine không tham gia tạo thành bộ khung của
mạch, mà ở bên ngoài mạch polipeptide.
Page1
Kết quả nghiên cứu của Paulin và Cori (Linus Pauling, Robert Corey
1930) và những người khác cho thấy nhóm peptide (–CO-NH-CH- ) là
phẳng và “cứng”.
H của nhóm –NH- luôn ở vị trí trans so với O của nhóm carboxyl.
Nhưng nhóm peptide có cấu trúc hình phẳng, nghĩa là tất cả các nguyên tử
tham gia trong liên kết peptide nằm trên cùng một mặt phẳng. Paulin và Cori
đã xác định được khoảng cách giữa N và C của liên kết đơn (1,46 AO) và
khoảng cách giữa C và N trong không gian. Trong liên kết đôi –C=N-,
khoảng cách này là 1,27 AO. Như vậy, liên kết peptide có một phần của liên
kết đôi, có thể hình thành dạnh enol
Protein có 4 bậc cấu trúc:
1, Cấu trúc bậc một
Tính chất của Protein (còn gọi là Protit hay Đạm) được quyết định bởi
chuỗi axit amin của nó, và chuỗi này đựợc biết đến như cấu trúc bậc
một của protein.
Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi
polypeptide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của axit amin thứ nhất và
cuối mạch là nhóm carboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của
protein thực chất là trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi
polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình

tự các axit amin trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần
trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do
đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình
tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất
của protein.
Page1
Từ các acid amin, nhờ liên kết peptid nối chúng lại với nhau tạo nên chuỗi
polypeptid:
Chuỗi polypeptid là cơ sở cấu trúc bậc I của protein. Tuy nhiên,
không phải mọi chuỗi polypeptid đều là protein bậc I. Nhiều chuỗi
polypeptid chỉ tồn tại ở dạng tự do trong tế bào mà không tạo nên phân tử
protein. Những chuỗi polypeptid có trật tự acid amin xác định thì mới hình
thành phân tử protein. Người ta xem cấu tạo bậc I của protein là trật tự các
acid amin có trong chuỗi polypeptid. Thứ tự các acid amin trong chuỗi có
vai trò quan trọng vì là cơ sở cho việc hình thành cấu trúc không gian của
protein và từ đó qui định đặc tính của protein. Phân tử protein ở bậc I chưa
có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên các trung tâm hoạt động. Phân
tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về thành phần acid amin,
trật tự các acid amin trong chuỗi.
Page1
Trong tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc không gian. Sau
khi chuỗi polypeptid - protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏi
ribosome và hình thành cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) rồi mới di
chuyển đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của nó.
2, Cấu trúc bậc hai
Phụ thuộc vào bản chất và trình tự xắp xếp của các axit amin trong
chuỗi, những phần khác nhau của phân tử hình thành nên cấu trúc bậc hai ,
như cấu trúc xoắn alpha(‘cuộn') hay cấu trúc nếp gấp beta (phẳng) như hình
vẽ dưới đây.

Hình 1 : Ví dụ của cấu trúc nếp gấp beta
Cấu trúc phiến gấp β (β sheet)
Page1
Pauling và Corey đưa ra mô hình về cấu trúc đối xứng của protein sợi
β-keratin. Trong dạng cấu trúc polypeptide này không có dạng xoắn ốc. thay
vì thế, nó có dạng zigzag hơn là xoắn α. Amino acid trong cấu trúc đối xứng
β các góc Φ và Ψ có giá trị dương. Giá trị đặc trưng của Φ là -140 độ và Ψ là
130 độ. Ngược lại, amino acid của xoắn thì cả 2 góc này mang giá trị âm.
Một vùng của polypeptide mà các amino acid tồn tại dạng đối xứng sẽ là
dạng sợi β và các sợi này liên kết với nhau thông qua liên kết H để tạo thành
phiến.
Trong một phiến beta với 2 hoặc nhiều hơn 2 chuỗi polypeptide chạy
dọc nhau và được liên kết theo một phương thức chung bởi liên kết
hydrogen giữa các nhóm CO và NH của chuỗi chính. Vì vậy tất cả các liên
kết hydrogen trong phiến alpha là tạo bởi các đoạn khác nhau trong chuỗi
polypeptide. Sự đối ngược này với dạng xoắn alpha nơi mà tất cả liên kết
hydrogen gồm yếu tố giống ở cấu trúc bậc 2. Nhóm R (các chuỗi bên) của
các amino acid “láng giềng” trong điểm chuỗi beta ngược hướng.
Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở một
số điểm như sau:
+Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra chú
không cuộn xoắn chặt như xoắn α. Khoảng cách giữa 2 gốc acid amine kề
nhau là 3,5AO.
+Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm –NH- và –CO- trên 2 mạch
polipeptide khác nhau, các mạch này có thể chạy cùng hướng hay ngược
hướng với nhau.
Trong phân tử của nhiều protein hình cầu cuộn chặt, còn gặp kiểu cấu trúc
“quay- β”. Ở đó mạch polipeptide bị đảo hướng đột ngột. Đó là do tạo thành
Page1
liên kết hidro giữa nhóm –CO của liên kết peptide thứ n với nhóm –NH của

liên kết peptide thứ n+2
-Cấu trúc α (α helix):
Pauling và Corey đã biết tầm quan trọng của liên kết Hydrogen định
hướng cho nhóm phân cực như CPO và NOH của liên kết peptide. Chúng
đều là kết quả thí nghiệm của William Astbury, năm 1930 ông đã chỉ đạo
nghiên cứu đầu tiên về tia X. Astbury đã chứng minh rằng protein cấu tạo
lên tóc và lông (protein sợi α-keratin) có cấu trúc cân đối 5.15 đến 5.2
A
0
(angstrom – 0.1 nm).
Cấu trúc này tự quay quanh nó mỗi vòng có chiều cao là 5.4 A
0
có
chiều cao là 5.4 A . Nên chúng ta nói rằng chuỗi xoắn α
0
tương ứng khoảng
3.6 amino acid mỗi vòng, ví dụ mỗi chuỗi xoắn có 36 amino acid thì gồm 10
vòng. Sự phân chia amino acid dọc theo trục xoắn là 5.4/3.6 hay độ cao (độ
dày) là 1.5 A0
Superscript text
cho mỗi amino acid.

Hình 2 : Ví dụ cấu trúc xoắn alpha. A: mô hình giản lược, B: mô hình phân
tử, C: nhìn từ đỉnh, D: mô hình không gian.
Page1
Cấu trúc này được bền vững hóa nhờ liên kết hydrogen gắn với
nguyên tử nitrogen tích điện âm của liên kết peptide và nguyên tử carbonyl
oxygen tích điện âm của amino acid thứ 4 trên vùng tận cùng của amino acid
của liên kết peptide. Bên trong chuỗi helix, mỗi liên kết peptide (trừ liên kết
kề với 2 đầu của chuỗi) tham gia vào liên kết peptide đó. Mỗi vòng liên tiếp

của chuỗi helix chứa 3 đến 4 liên kết hydrogen. Tất cả liên kết hydrogen đó
tạo nên tính ổn định cho cấu trúc chuỗi xoắn helix.
Một chuỗi helix cũng chứa amino acid dạng L hoặc D. Tuy nhiên tất
cả các phần còn lại phải là đồng phân lập thể; một amino acid D sẽ gây trở
ngại cho cấu trúc thường lệ chứa các amino acid L và ngược lại. Trong tự
nhiên, amino acid L có thể tạo dạng xoẵn trái và phải, nhưng dạng xoắn trái
không thấy xuất hiện ở protein sợi.
- Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những
nhóm peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần bên trong (lõi) của xoắn, các
mạch bên (nhóm R) của các gốc acid amine quay ra phía ngoài.
- Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hidro. Liên kết hidro
được tạo thành giữa các nhóm carboxyl của 1 liên kết peptide với nhóm –
NH của liên kết peptide thứ tự sau nó (cách nhau 3 gốc acid amine) trên
cùng một mạch polipeptide
Tất cả các nhóm –CO-, -NH- trong liên kết peptide của mạch polipeptide
đều tạo thành liên kết hidro theo cách này.
Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm –CO-NH- có thể tạo 2 liên kết hidro
với 2 nhóm –CO-NH- khác. Các liên kết hidro được tạo thành với số lượng
tối đa, bảo đảm độ bền vững của cấu trúc α.
Page1
Theo mô hình của Paulin và Cori, trong cấu trúc xoắn giữa 2 gốc acid
amine kế tiếp nhau có khoảng cách dọc thep trục xoắn là 1,5AO và góc quay
100O, 1 vòng xoắn có 3,6 gốc acid amine có chiều cao tương ứng là 5,4 AO.
Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ)
hoặc xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ). Xoắn α trong phân tử protein
thường là xoắn phải.
Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu
tố, ví dụ thành phần và trình tự sắp xếp của các acid amine trong mạch
polipeptide, pH môi trường,… Đến nay người ta đã biết được một số quy
luật cơ bản để tạo thành xoắn α, Vì vậy, nếu xác định được cấu trúc bậc I

của phân tử protein thì có thể dự đoán tỉ lệ xoắn α (% số gốc acid amine
tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein.
Tỉ lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau thay đổi khá nhiều.
Vi dụ:
trong hemoglobin và mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin hầu
như không có xoắn α, chỉ có một phần xoắn rất ngắn ở đầu C.
Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, khả năng làm quay mặt phẳng ánh sáng phân
cực sang bên phải tăng lên, vì thế có thể dựa vào tình chất này để xác định %
xoắn trong phân tử protein.
Cấu trúc bậc hai: là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong
không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo
nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết
hyđro giữa những axit amin ở gần nhau. Các protein sợi như keratin,
collagen (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong khi các
protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn.
Page1
-Cấu trúc kiểu “xoắn colagen”
Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử colagen. Thành phần acid
amine của colagen rất đặc biệt so với các proteein khác: glyxin 35%, prolin
12% tổng số acid amine trong phân tử. Ngoài ra, colagen còn chứa 2 acid
amine ít gặp trong các acid amine khác là hydroxiproline và hydroxilizin.
Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen bao gồm 3 mạch polipeptide
bện vào nhau thành một “dây cáp” siêu xoắn (vì mỗi mạch đều có cấu trúc
xoắn).
3 mạch polipeptide trong “dây cáp” nối với nhau bằng các liên kết hidro.
Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm –NH- của gốc glyxin trên
mạch polipeptide với nhóm -CO- trong liên kết peptide ở trên mạch
polipeptide khác. Ngoài ra các nhóm hydroxyl của hydroxipoline cũng tham
gia tạo thành liên kết hydro làm tăng độ bền của cấu trúc siêu xoắn.
Page1

Ngoài các kiểu cấu trúc bậc II trên, trong phân tử của nhiều protein hình cầu
còn có các đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn.
3, Cấu trúc bậc ba
Sự gấp cuộn hơn nữa và tổ chức lại bên trong phẩn tử hình thành nên
cấu trúc bậc cao hơn hay là cấu trúc bậc ba .
Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi
có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian
này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu
trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch
polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cysteine có khả năng tạo cầu đisulfur
(-S-S-), nhóm -R của proline cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của
chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía
ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử Các
liên kết yếu hơn như liên kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R
có điện tích trái dấu.
Page1
Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như:
Phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 acid amin chuỗi A có
21 gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau
bởi 2 cầu disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị
trí 19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi.
Trong chuỗi A còn có một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và
11 . Insulin là hoocmôn tuyến tuỵ tham gia điều hoà hàm lượng đường trong
máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, dẫn tới hiện
tượng bệnh đái đường Insulin có tác dụng hạ đường huyết bằng cách xúc
tiến quá trình tổng hợp glycogen dự trữ từ glucose.
-Lực hấp dẫn VanderWaals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học
nằm cạnh nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường kính phân tử.
Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (-
CH2; -CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin Nước trong tế bào

đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo
thành các đuôi kỵ nước trong phân tử protein. Do có cấu trúc bậc ba mà các
protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp với chức năng của chúng. Ở
các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein của hệ thống
đông máu thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm
hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein.
Domain cấu trúc (Structural domain) được nghiên cứu từ 1976, đến
nay người ta cho rằng sự hình thành domain rất phổ biến ở các chuỗi peptid
tương đối dài. Domain cấu trúc có thể được định nghĩa là những bộ phận,
Page1
những khu vực trong một phân tử protein được cuộn gấp trong không gian
giống như một phân tử protein nhỏ hoàn chỉnh và thường là những nơi thực
hiện chức năng liên kết, chức năng lắp ráp của phân tử protein trong hoạt
động chức năng của nó. Trong nhiều protein domain gắn liền với chức năng
kết hợp đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu tạo từ các domain thì trung tâm
hoạt động lại được bố trí ở biên giới của hai hay nhiều domain Sự thành
thành các domain trong phân tử protein tạo ra khả năng tương tác linh hoạt
giữa các đại phân tử, khả năng cơ động, dịch chuyển tương ứng giữa những
bộ phận trong quá trình thực hiện chức năng sinh học. - ở những protein
nguồn gốc khác nhau, nhưng có chức năng tương tự thì các domain có cấu
trúc tương đối giống nhau.
Cấu trúc bậc hai và bậc ba tạo dạng ổn định nhất cho phân tử protein ,
các cấu trúc này được hình thành nhờ các loại tương tác không cộng hóa trị
(liên kết ion, liên kết hydro và các tương tác kỵ nước) giữa các chuỗi amino
axit khác nhau trong phân tử và với (nước) các phân tử xung quanh nó. Các
vùng khác nhau của protein, thường có các chức năng riêng biệt, có thể hình
thành những miền cấu trúc khác nhau. Những miền liên quan về cấu trúc
được tìm thấy ở các protein khác nhau thường có những chức năng tương
đương.
4, Cấu trúc bậc bốn.

Mặt ngoài của protein cũng có thể tương tác với các phân tử khác, và
cả các protein khác. Tương tác protein-protein, ví dụ giữa các dưới đơn
vị (sub-units) của enzyme, hay các protein cấu trúc chuỗi, hình thành nên
mức độ tổ chức cao nhất, gọi là cấu trúc bậc bốn.
Page1
Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên
cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ
các liên kết yếu như liên kết hyđro.
Các yếu tố của môi trường như nhiệt độ cao, độ pH… có thể phá huỷ
cấu trúc không gian ba chiều của protein làm cho chúng mất chức năng (biến
tính). Protein vừa rất đa dạng vừa rất đặc thù, do cấu trúc theo nguyên tắc đa
phân nên chỉ với hai mươi loại axit amin khác nhau, đã tạo ra nhiều
loại protein khác nhau về số lượng, thành phần, trật tự sắp xếp các axit amin
cũng như về cấu trúc không gian.
Ví dụ về cấu trúc bậc bốn:
- Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai
tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận
chuyển được một phân tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo
Page1
thành một khối không gian đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng
kết hợp và vận chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển
được 4 phân tử oxy.
- Enzym glycogen phosphorylase (ở cơ, gan) xúc tác quá trình phân giải
glycogen thành glucose.
+ Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng "b" (dạng hai dimer tách
rời nhau).
+ Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại
thành tetramer (dạng "a"). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại
tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.
Tuỳ theo protein mà số lượng monomer có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ

biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer.
Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học
thêm tinh vi, chính xác.
Tóm tắt
-Protein được hình thành từ hàng chục đến hàng trăm các gốc acid amine.
-Liên kết peptide –CO-NH- là liên kết chủ yếu. Ngoài ra trong phân tử còn
có các liên kết khác như liên kết disunfide (S-S), liên kết hydro, ester.
Cấu trúc của protein:
-Cấu trúc bậc I:
Page1
+Thành phần và trình tự sắp xếp của các acid amin trong mạch polypeptide
gọi là cấu trúc bậc I của protein.
+Liên kết trong cấu trúc bậc I là liên kết peptide giữa các acid amin.
-Cấu trúc bậc II:
+Các gốc acid amin có khả năng quay tự do quanh nối liên kết của Cα, mạch
polypeptide có khả năng hình thành cấu trúc xoán gọi là xoắn α.
+Pauling và Corsy(1955) : cho rằng mỗi vòng xoắn chứa 3,6 acide amin.
-Cấu trúc bậc III:
+xoắn α lại tự xoắn cuộn gập trong không gian tạo thành dạng hình cầu hay
slípoit-cấu trúc bậc 3.
+Hình thành do các liên kết thứ cấp giữa các gốc trong mạch polypeptide ,
liên kết S-S, liên kết vaderwalls, liên kết ester,liên kết tĩnh điện,…
-Cấu trúc bậc IV:
+ Cấu trúc tổ hợp của 2 hay nhiều tiểu đơn vị (polypeptide) cấu trúc bậc 3
tạo thành.
+Hình thành và ổn định nhờ các lực tương tác các nhóm bên phân bố trên bề
mặt các tiểu đơn vị, liên kết hydro, liên kết kị nước hoặc các loại liên kết
mạnh hơn như liên kết ester, liên kết disfide,…
Page1
Các bậc cấu trúc của protein

Page1
B- VAI TRÒ CỦA PROTEIN
Protein là thành phần không thể thiếu của mọi cơ thể sống.
Protein là thành phần dinh dưỡng quan trọng nhất cấu tạo nên các bộ
phận của cơ thể. Chúng có mặt trong thành phần nhân và chất nguyên sinh
của các tế bào. Quá trình sống là sự thoái hóa và tái tạo thường xuyên của
protein. Chính vì vậy, cơ thể cần một lượng protein bổ sung thông qua chế
độ ăn hàng ngày.
I- Vai trò của protein đối với cơ thể
Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các
đơn phân là axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các
liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn
hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác
nhau của protein.
- Protein hình thành, duy trì và thay thế các tế bào trong cơ thể. Protein
chiếm tới trên 50% khối lượng khô của tế bào và là vật liệu cấu trúc của tế
bào. Thiếu protein dẫn đến suy dinh dưỡng, chậm lớn, suy giảm miễn dịch,
ảnh hưởng xấu đến chức năng của các cơ quan trong cơ thể.
- Protein là tham gia vào thành phần cơ bắp, máu, bạch huyết, hocmôn, men,
kháng thể, các tuyến bài tiết và nội tiết. Vì vậy, protein có liên quan đến mọi
chức năng sống của cơ thể (tuần hoàn, hô hấp, sinh dục, tiêu hóa, bài tiết
hoạt động thần kinh và tinh thần ).
- Protein cần thiết cho chuyển hóa bình thường các chất dinh dưỡng khác,
đặc biệt là các vitamin và chất khoáng. Khi thiếu protein, nhiều vitamin
không phát huy đầy đủ chức năng của chúng mặc dù không thiếu về số
lượng.
Page1
- Protein còn là nguồn năng lượng cho cơ thể, thường cung cấp 10%-15%
năng lượng của khẩu phần, 1g protein đốt cháy trong cơ thể cho 4 Kcal
(trong khi đó Gluxit là 4 Kcal, Lipit là 9kcal và rượu là 7kcal)

- Protein kích thích sự thèm ăn và vì thế nó giữ vai trò chính tiếp nhận các
chế độ ăn khác nhau. Thiếu protein gây ra các rối loạn quan trọng trong cơ
thể như ngừng lớn hoặc chậm phát triển, mỡ hóa gan, rối loạn hoạt động
nhiều tuyến nội tiết (giáp trạng, sinh dục), thay đổi thành phần protein máu,
giảm khả năng miễn dịch sinh học của cơ thể và tăng tính cảm thụ của cơ thể
với các bệnh nhiễm khuẩn.
II- Chức năng của các loại protein
Protein có cấu trúc đa dạng, chia thành nhiều loại. Cấu trúc của protein ở
mỗi bộ phận cơ thể khác nhau là khác nhau, do đó chúng cũng có các chức
năng khác nhau. Dưới đây là chức năng chính của một số loại:
Page1
Loại
protein
Chức năng Ví dụ
Protein
cấu trúc
Cấu
trúc, nâng
đỡ
Chúng đóng vai trò cốt lõi của cấu trúc nhân, của mọi
bào quan, đặc biệt là hệ màng sinh học có tính chọn
lọc cao.
VD: Collagen và Elastin tạo nên cấu trúc sợi rất bền
của mô liên kết, dây chẳng, gân. Keratin tạo nên cấu
trúc chắc của da, lông, móng. Protein tơ nhện, tơ tằm
tạo nên độ bền vững của tơ nhện, vỏ kén
Protein
Enzyme
Xúc tác
sinh học:

tăng nhanh,
chọn lọc
các phản
ứng sinh
hóa
Các Enzyme thủy phân trong dạ dày phân giải thức ăn,
Enzyme Amylase trong nước bọt phân giải tinh bột
chín, Enzyme Pepsin phân giải Protein, Enzyme
Lipase phân giải Lipid
Protein
Hormone
Điều hòa
các hoạt
động sinh lý
Hormone Insulin và Glucagon do tế bào đảo tụy thuộc
tuyến tụy tiết ra có tác dụng điều hòa hàm lượng
đường Glucose trong máu động vật có xương sống
Protein
vận
chuyển
Vận chuyển
các chất
Huyết sắc tố Hemoglobin có chứa trong hồng cầu
động vật có xương sống có vai trò vận chuyển Oxy từ
phổi theo máu đi nuôi các tế bào
Protein
vận động
Tham gia
vào chức
năng vận

động của tế
bào và cơ
thể
Actinin, Myosin có vai trò vận động cơ. Tubulin có vai
trò vận động lông, roi của các sinh vật đơn bào
Protein
thụ quan
Cảm nhận,
đáp ứng các
kích thích
của môi
trường
Thụ quan màng của tế bào thần kinh khác tiết ra (chất
trung gian thần kinh) và truyền tín hiệu
Albumin lòng trắng trứng là nguồn cung cấp axit amin
Page1
Ngoài ra, một số protein còn có vai trò là giá đỡ, thụ thể… Sự đa dạng
của cơ thể sống do tính đặc thù và tính đa dạng củaprotein quyết định.
C- TÀI LIỆU THAM KHẢO.
1- Ths. Phạm Thế Chính, “Bài giảng chuyên đề hóa học các hợp chất
thiên nhiên”, 2008.
2- GS. TSKH. Phạm Thị Trân Châu, Trần Thị Áng, “Hóa sinh học”,
NXBGD, 2001.
3- />4- />5- />6- />7- />tu/1042-cau-truc-va-chuc-nang-cua-protein.html
8- />%E1%BB%A7a%20protein.html