71 lâm THUẬN PHONG (1)

MƠN:HĨA HỌC THỰC PHẨM
NHĨM:02
GVHD:VƯƠNG THANH TÙNG


PROTEIN
• 1.Cấu trúc của protein
1.1 Cấu trúc hóa học
1.2 Cấu trúc khơng gian
• 2.Chức năng của protein
• 3.Những biến đổi của protein trong
thực phẩm


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
- Protein (Protid hay Đạm) là những đại phân tử
 được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các
đơn phân là axit amin.
-Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài
nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi
polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn
hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc
cấu trúc không gian khác nhau của protein.


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
• Acid amin được cấu tạo bởi ba thành phần:
một là nhóm amine (-NH2), hai là nhóm
cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử
cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử hyđro
và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của

acid amine.


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
• 1.1 Cấu trúc hố học
- Là hợp chất hữu cơ gồm 4 nguyên tố cơ bản C,
H, O, N thường có thêm S và đơi lúc có P.
- Thuộc loại đại phân tử, phân tử lớn nhất dài
0,1 micromet, phân tử lượng có thể đạt tới 1,5
triệu đ.v.C


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
• Có hơn 20 loại axit amin khác nhau tạo nên các
prơtêin, mỗi axit amin có 3 thành phần: gốc
cacbon (R), nhóm amin (-NH2) và nhóm
carboxyl (-COOH), chúng khác nhau bởi gốc
R. Mỗi axit amin có kích thước trung bình 3Å.
• Trên phân tử các acid amin liên kết với nhau
bằng các liên kết peptide tạo nên chuỗi
polypeptide. Liên kết peptide được tạo thành do
nhóm carboxyl của acid amin này liên kết với
nhóm amin của axit amin tiếp theo và giải
phóng 1 phân tử nước. 


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
• 1.2 Cấu trúc khơng gian
- Cấu trúc bậc 1: Các axit amin nối với nhau
bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi

polypeptide. Đầu mạch polypeptide là nhóm
amin của axit amin thứ nhất và cuối mạch là
nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng.


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
- Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình
tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi
polypeptide.


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
- Cấu trúc bậc 2 là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi
polypeptide trong không gian. Chuỗi
polypeptide thường không ở dạng thẳng mà
xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc
nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro
giữa những axit amin ở gần nhau.


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
- Các protein sợi như keratin, Collagen... (có
trong lơng, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α,
trong khi các protein hình cầu có nhiều nếp
gấp β hơn.


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
- Cấu trúc bậc 3: Các xoắn α và phiến gấp nếp
β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có

hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại
protein
- Cấu trúc khơng gian này có vai trị quyết định
đối với hoạt tính và chức năng của protein


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
- Trong nhiều protein hình cầu có chứa các gốc
Cys tạo nên liên kết disulfua giữa các gốc Cys
xa nhau trong chuổi polypeptide làm cho chuổi
bị cuộn lại.


1.CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
- Cấu trúc bậc 4: Khi protein có nhiều chuỗi
polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu
trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi
polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết
yếu như liên kết hyđro


2.CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
• Xúc tác:
- Các protein có chức năng xúc tác cho các phản
ứng gọi là enzyme
- Tăng tốc độ phản ứng, chọn lọc các phản ứng
sinh hóa


2.CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN

• Vận tải:
- Chức năng của protein giúp vận chuyển mang
các chất trong máu vào trong hoặc ra khỏi tế
bào
- Các chất được vận chuyển bởi protein bao gồm
vitamin, khoáng chất, đường trong máu,
cholesterol và oxy


2.CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
• Vận động
- Tham gia vào chức năng vận động của tế bào
và cơ thể
- các actin, myosin, là protein làm khung vận
động của mô cơ và của rất nhiều tế bào khác.


2.CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
• Bảo vệ:
- Các kháng thể trong máu động vật có xương
sống là những protein dặc biệt có khả năng
nhận biết và bắt những chất lạ xâm nhập vào
cơ thể như protein lạ,virut,vi khuẩn hoặc tê
bào lạ.


2.CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
- Các protein tham gia vào quá trình đơng máu
có vai trị bảo vệ cơ thể sống khỏi bị mất máu
- ở một số thực vật có chứa protein có tác dụng

độc đối với thực vật ngay cả với liều lượng rất
thấp.chúng có tác dụng bảo vệ thực vật khỏi sự
phá hoại của động vật


2.CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
• Điều hịa
- Protein cịn giúp điều hịa chuyển hóa nước và
cân bằng độ pH giúp đảm bảo cho hệ tuần
hồn vận chuyển các ion bình thường và tránh
hiện tượng phù nề cơ thể.
- Protein điều hòa quá trình biểu hiện gen như
các protein reprexo ở vi khuẩn có thể làm
ngừng q trình sinh tổng hợp enzim của các
gen tương ứng.


2.CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
• Kiến tạo chống đỡ cơ học
- Thuộc loại protein cấu trúc có chức năng cấu
trúc và nâng đỡ
- Collagen và elastin tạo nên cấu trúc sợi rất bền
của mô liên kết,dây chằng gân.keratin tạo nên
cấu trúc chắc của da,lơng móng .
- Protein tơ nhện tơ tầm tạo nên độ bền vững
của tơ nhện vỏ kén.


2.CHỨC NĂNG CỦA
PROTEIN

• Dự trữ dinh dưỡng
- Protein dự trữ đóng vai trị là nguồn dự trữ
sinh học các ion kim loại và axit amin, được sử
dụng bởi các sinh vật.
- Một số protein lưu trữ axit amin. Các axit amin
lưu trữ protein được sử dụng trong sự phát
triển phôi của động vật hoặc thực vật. Hai
protein lưu trữ axit amin ở động vật là casein
và anbumin.


3.NHỮNG BIẾN ĐỔI CỦA
PROTEIN
• Sự biến tính phụ thuộc vào:
- Nhiệt độ
- Bề mặt biến đổi
- Thay đổi pH
- Xử lý bằng dung môi
- Biến đổi do các bức xạ
- Gắn vào protein các nhóm chức
-Tạo cầu đồng hóa trị


3.NHỮNG BIẾN ĐỔI CỦA
PROTEIN
• Nhiệt độ
- Nhiệt độ vừa phải:Làm biến tính và vơ hoạt
hóa các enzyme gây ra phản ứng biến tính
protein vốn xúc tác các phản ứng tạo ra màu
sắc và mùi vị không mong muốn cũng như xúc

tác phản ứng phá hủy các vitamine.
- Làm cho một số thực phẩm giàu colagen,
glycine đậu tương sẽ dễ dàng tiêu hóa hơn


3.NHỮNG BIẾN ĐỔI CỦA
PROTEIN
- ở nhiệt độ cao trung bình(110-115°C):Các sản
phẩm giàu chất đạm như thịt, cá, sữa sẽ bị phá
hủy một phần các gốc cistine, cisteine tạo
thành H2S, dimetylsunfua và các hợp chất bay
hơi khác khiến cho các sản phẩm này có mùi
đặc trưng.
- Nếu các chất này tạo ra với hàm lượng đủ lớn
sẽ gây độc cho cơ thể.


3.NHỮNG BIẾN ĐỔI CỦA
PROTEIN
- ở nhiệt độ cao:Thủy phân các liên kết peptide
và đồng phân hóa các gốc acid amin, tạo ra
hỗn hợp raxemic do đó làm giảm giá trị dinh
dưỡng đi 50%.
- Hơn nữa khi có mặt đồng phân D sẽ làm giảm
độ tiêu hóa của protein đi vì các liên kết
peptide có chứa gốc D – acid amin thường khó
bị thủy phân hơn.