Năng lượng (Tác động của môi trường lên hoạt tính enzyme ) ppt

Năng lượng
(Tác động của môi trường lên
hoạt tính enzyme )





16.2. ENZYME

16.2.3. Tác động của môi trường
lên hoạt tính enzyme
Hoạt tính enzyme thay đổi rõ
rệt với sự thay đổi của các yếu tố
môi trường mà một trong các yếu
tố quan trọng nhất là nồng độ cơ
chất. Như ta đã biết, nồng độ các cơ
chất bên trong tế bào thường thấp.
Ở nồng độ cơ chất rất thấp enzyme
chậm tạo thành sản phẩm do ít khi
được tiếp xúc với phân tử cơ chất.
Nếu có mặt nhiều phân tử cơ chất
hơn enzyme sẽ liên kết cơ chất
thường xuyên hơn và tốc độ phản
ứng (thường được thể hiện như tốc
độ tạo thành sản phẩm) cũng lớn
hơn ở nồng độ cơ chất thấp hơn.
Do đó tốc độ của một phản ứng do
enzyme xúc tác tăng lên theo nồng

độ cơ chất (Hình 16.17).
Tuy nhiên nếu tiếp tục tăng
nồng độ cơ chất thì tốc độ phản
ứng cũng không tăng nữa vì các
phân tử enzyme đã bão hoà cơ chất
và đang chuyển hoá cơ chất thành
sản phẩm với tốc độ cực đại (V
max
).
Đường cong của nồng độ cơ chất
bây giờ sẽ là đường hyperbole
(Hình 16.17). Để biết được nồng độ
cơ chất mà một enzyme cần để hoạt
động thích hợp người ta thường
dùng hằng số Michaelis (Km). Đây
là nồng độ cơ chất enzyme cần để
thực hiện được một nửa tốc độ cực
đại và được dùng như một đại
lượng đo ái lực thực sự của một
enzyme đối với cơ chất. Giá
trị Km càng thấp có ý nghĩa là nồng
độ cơ chất mà enzyme xúc tác phản
ứng cũng càng thấp.Hoạt tính
enzyme cũng thay đổi theo sự thay
đổi của pH và nhiệt độ (hình
16.18).

Hình 16.17. Động học
Michaelis-Menten
Velocity= tốc độ, Substrate

concentration: nồng độ cơ chất
Sự phụ thuộc của hoạt tính enzyme
vào nồng độ cơ chất. Đường cong
cơ chất ở đây khớp với phương
trình Michaelis-Menten cho trong
hình; phương trình này liên kết tốc
độ phản ứng (v) với nồng độ cơ
chất (S) khi sử dụng tốc độ cực đại
và hằng số Michaelis (Km). Km =
nồng độ cơ chất enzyme cần để
hoạt động ở nửa tốc độ cực đại.
Vmax = tốc độ tạo thành sản phẩm
khi enzyme được bão hòa cơ chất
và hoạt động nhanh tối đa. (Theo
Prescott, Harley và Klein, 2005)
Mỗi enzyme hoạt động mạnh
nhất ở một pH thích hợp nhất. Khi
pH chệch xa khỏi giá trị tối thích
hoạt tính của enzyme sẽ giảm đi và
enzyme có thể bị hư hại. Với nhiệt
độ enzyme cũng có giá trị tối thích
cho hoạt tính cực đại. Nếu nhiệt độ
tăng quá cao so với giá trị tối thích
cấu trúc của enzyme sẽ bị huỷ hoại
và enzyme mất hoạt tính. Hiện
tượng biến tính (denaturation) này
của enzyme có thể là hậu quả của
các giá trị quá độ (tột cùng) của pH
và nhiệt độ hoặc các yếu tố khác.
Các giá trị tối thích của pH và nhiệt

độ của các enzyme vi sinh vật
thường phản ánh pH và nhiệt độ
nơi sống của chúng. Do đó, ta dễ
hiểu, các vi khuẩn sinh trưởng tốt
nhất ở nhiệt độ cao thường có các
enzyme với nhiệt độ tối thích cao
và độ bền nhiệt độ lớn.

Hình 16.18: pH, nhiệt độ và hoạt
tính enzyme
Sự thay đổi hoạt tính enzyme cùng
với những thay đổi trong pH và
nhiệt độ. Phạm vi pH và nhiệt độ ở
đây chỉ là tượng trưng. Các enzyme
khác nhau về vị trí của điểm tối
thích và hình dạng của các đường
cong pH và nhiệt độ. (Theo
Prescott, Harley và Klein, 2005)
16.2.4. Sự kìm hãm enzyme
Nhiều hoá chất là độc đối vi
sinh vật và những chất độc mạnh
nhất chính là những chất kìm hãm
enzyme. Một chất kìm hãm cạnh
tranh trực tiếp cạnh tranh với cơ
chất ở vị trí xúc tác của một
enzyme và ngăn cản enzyme tạo
thành sản phẩm. Chẳng hạn,
succinate dehydrogenase là enzyme
xúc tác sự oxy hoá succinate thành
fumarate trong chu trình Krebs.

Acid malonic có cấu trúc tương tự
succinate do đó là chất kìm hãm
cạnh tranh của enzyme nói trên.
Sau khi liên kết vào enzyme
malonat không bị oxy hoá và việc
tạo thành fumarate không diễn ra.
Các chất kìm hãm cạnh tranh
thường chi với các cơ chất bình
thường nhưng không thể bị chuyển
hoá thành các sản phẩm.

Hình 16.19: Kìm hãm cạnh
tranh của succinate-dehydrogenase
Acid malonic có cấu trúc
tương tự acid succinic do đó là
chất kìm hãm cạnh tranh của
enzyme nói trên. (Theo Prescott,
Harley và Klein, 2005)
Các chất kìm hãm cạnh tranh
được sử dụng để điều trị nhiều
bệnh do vi sinh vật. Chẳng hạn các
thuốc sulfa như sulfanilamit chi
với p-aminobenzoat là một phân tử
dùng trong việc tạo thành
coenzyme acid folic. Các thuốc
cạnh tranh với p-aminobenzoat đối
với vị trí xúc tác của một enzyme
tham gia tổng hợp acid folic do đó
ngăn cản sự tạo thành acid folic và
kìm hãm sinh trưởng của vi khuẩn.

Cơ thể người không chịu tác dụng
của thuốc do không có khả năng
tổng hợp acid folic và phải thu
nhận acid này từ thức ăn.