Các quá trình biến đổi của thịt sau giết mổ

Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP TP.HCM
VIỆN SINH HỌC - CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM

BỘ MÔN: HÓA SINH THỰC PHẨM II
Đề tài:
BIẾN ĐỔI SINH HÓA CỦA NGUYÊN LIỆU
THỊT GIA SÚC, GIA CẦM
GVHD: Th.S NGUYỄN THỊ TRANG
SINH VIÊN
STT HỌ VÀ TÊN MSSV
1 VŨ VĂN VƯƠNG 12000536
2 VÕ THỊ KIM LIÊN 12056261
3 NGUYỄN THỊ VÂN 12064671
MỤC LỤC
Page 1
Tp.HCM, ngày 19 tháng6 năm 2014
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
PHẦN I: MỞ ĐẦU
Trong những năm gần đây , đã có một sự suy giảm trong tiêu thụ thịt
bò, kèm theo một sự gia tăng nhỏ trong thịt lợn và nhu cầu tăng lên đối với gà
. Có rất nhiều lý do đằng sau những thay đổi bao gồm cả mối quan tâm của
người tiêu dùng về an toàn và sức khỏe, thay đổi về đặc điểm nhân khẩu học ,
những thay đổi trong lối sống của người tiêu dùng, sẵn sàng và thuận tiện, giá
cả, … ( Resurreccion 2003). Nhận thức chất lượng của thịt bò thay đổi tùy
thuộc vào đất nước . Vì vậy , người Mỹ có liên quan với cholesterol , lượng
calo , nội dung, thành phần nhân tạo , đặc điểm thuận tiện, và giá
( Resurreccion 2003). Tại Hoa Kỳ , thay đổi này nhu cầu đã ảnh hưởng đến
thị trường thịt khác . Thịt bò đã dần dần mất thị phần và chia sẽ thị phần cho
thịt lợn và đặc biệt là thịt gà ( Grunert 1997).Nhưng một tỷ lệ đáng kểthịt
được sử dụng làm nguyên liệu cho tiếp tục chế biến thành các sản phẩm khác

nhau như nấu , lên men , và các loại thịt khô. Một số sản phẩm thịt được biết
đến nhiều nhất là thịt xông khói , thịt giăm bông nấu chín, xúc xích lên men,
…( Flores và Toldr ' một năm 1993, Toldr ' năm 2002 ) .
Ngành công nghiệp chế biến thịt phải đối mặt với vấn đề khác nhau ,
nhưng quan trọng nhất là sự thay đổi về chất lượng của thịt như một nguyên
liệu thô . Di truyền , tuổi và giới tính , thâm canh, mở rộng hệ thống sản xuất ,
loại thủ tục nuôi và giết mổ bao gồm cả xử lý trước khi giết mổ, phương pháp
tuyệt vời, và điều trị sau khi chết có ảnh hưởng quan trọng đến đặc điểm sinh
hóa, ảnh hưởng trực tiếp đến chất lượng thịt.
Page 2
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
PHẦN II: CƠ SỞ SINH HÓA
1. Thành phần cấu tạo cơ
Về cơ bản, thịt bao gồm nước, protein, chất béo, khoáng chất và
carbohydrate. Mô cơ nạc có chứa khoảng 72-74% độ ẩm, 20-22% protein, 3-
5% chất béo, 1% tro, và 0.5% carbohydrate. Có một mối quan hệ nghịch đảo
giữa tỷ lệ phần trăm của protein và độ ẩm và tỷ lệ chất béo để thịt có hàm
lượng chất béo có nội dung thấp hơn độ ẩm và protein.
2. Protein cơ
Protein tạo thành các hợp chất quan trọng trong cơ bắp, khoảng 15-
22%, và có vai trò quan trọng đối với cấu trúc, chức năng bình thường, và
tính toàn vẹn của cơ. Protein trải nghiệm những thay đổi quan trọng trong
việc chuyển đổi cơ đến thịt, chủ yếu ảnh hưởng đến tính không dai; và những
thay đổi khác xảy ra trong quá trình chế biến tiếp theo, qua các thế hệ của các
peptide và axit amin tự do là kết quả của chuỗi enzyme phân giải protein. Có
ba nhóm chính của các protein trong cơ bắp protein của sợi cơ, protein
sarcoplasmic, và protein mô liên kết.
2.1. Protein sợi cơ
Các protein chịu trách nhiệm về cấu trúc của sợi cơ cơ bản , và do đó
chúng đóng góp vào sự liên tục và sức mạnh của các sợi cơ. Tropomyosin và

troponins C, T , và I được coi là protein điều hòa bởi vì chúng đóng một vai
trò quan trọng trong co cơ và thư giãn ( Pearson 1987). Có rất nhiều protein
trong khu vực Z -dòng( mặc dù trong một tỷ lệ thấp) phục vụ như là cầu nối
giữa các sợi mỏng sarcomeres lân cận. Titin và nebulin hai protein rất lớn,
được đặt trong không gian trống giữa các sợi và Z- dòng và đóng góp cho sự
toàn vẹn của các tế bào cơ ( Robson et al. 1997). Desmin nằm trên khu vực
bên ngoài của Z- dòng và kết nối myofibrils liền kề ở mức độ của Z- dòng .
Page 3
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
Page 4
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
2.2. Protein sarcoplasmic
Đây là những protein hòa tan trong nước, chiếm khoảng 30-35% tổng
lượng protein trong cơ bắp. Protein Sarcoplasmic chứa một sự đa dạng cao
của protein (tóm tắt trong bảng 15.2), các enzym chủ yếu là trao đổi chất (ti
thể, lysosome, microsome, hạt nhân, hoặc tự do trong bào tương) và
myoglobin. Một số các enzyme đóng vai trò rất quan trọng trong thịt sau khi
chết và trong xử lý tiếp theo, như được mô tả(trong Chương 16). Số lượng
nhỏ hemoglobin có thể được tìm thấy trong cơ bắp nếu máu không được thoát
nước đúng cách. Myoglobin là protein sarcoplasmic chính, chịu trách nhiệm
cho màu đỏ của thịt cũng như màu hồng đặc trưng của các giọt.Số lượng
myoglobin phụ thuộc vào nhiều yếu tố.Sợi màu đỏ chứa một lượng cao của
myoglobin hơn sợi trắng. Các loài là rất quan trọng, và do đó thịt bò và thịt
cừu chứa myoglobin hơn thịt lợn và gia cầm. Cho một loài nhất định, nội
dung myoglobin trong cơ tăng lên cùng với tuổi của động vật.
2.3. Protein mô liên kết
Collagen, reticulin, và elastin tạo thành các protein đệm chính trong
mô liên kết.Có một số loại (I-V) của collagen có chứa chuỗi polypeptide khác
nhau (lên đến tenα-dây chuyền).Collagen là thành phần chính của epimysium
và perimysium bao quanh các cơ bắp. Loại III, IV, V và collagen được tìm

thấy trong endomysium, cung cấp hỗ trợ cho các sợi cơ (Eskin 1990). Có một
số lượng lớn các crosslinkages trong các sợi collagen tăng theo tuổi tác, và
điều này là lý do tại sao thịt dai hơn ở động vật lớn hơn. Elastin được tìm thấy
với số lượng thấp hơn, thường là trong các mao mạch, gân, dây thần kinh và
dây chằng
Page 5
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
3. Enzyme
Cơ có chứa một số lượng lớn các enzyme, chủ yếu là peptidase như
calpains, cathepsins, proteasome, tri-và dipeptidylpeptidases,
aminopeptidases, carboxypeptidases, và dipeptidases, và lipase,
glycohydrolase, nucleotidases, và như vậy (Toldr 'một năm 2007). Tất cả
những enzyme có một sự liên quan đặc biệt để chế biến thịt.
4. Chuyển đổi cơ thịt
Một số lượng lớn các phản ứng hóa học và sinh hóa diễn ra trong cơ
sống. Một số các phản ứng tiếp tục, trong khi những phản ứng khác đang bị
thay đổi do thay đổi độ pH, sự hiện diện của các hợp chất ức chế, việc phát
hành các ion vào sarcoplasm, và như vậy trong thời gian sau khi chết sớm.
Trong một vài giờ, những phản ứng này chịu trách nhiệm cho việc chuyển đổi
cơ thịt; quá trình này về cơ bản là biểu đồ hóa và bao gồm các bước sau: Sau
khi con vật được giết mổ, lưu thông máu được dừng lại, và việc nhập vào các
chất dinh dưỡng và loại bỏ các chất chuyển hóa để ngừng cơ.
Thực tế này có những hậu quả rất quan trọng và quyết liệt .Hậu quả
đầu tiên là giảm nồng độ oxy trong tế bào cơ bắp bởi vì việc cung cấp oxy đã
dừng lại. Một hệ quả trực tiếp là giảm hoạt động của ty lạp thể và tế bào hô
hấp ( Pearson 1987). Dưới giá trị hiếu khí bình thường, cơ có thể sản xuất 12
mol của adenosine triphosphate (ATP) mỗi mol glucose, và do đó nội dung
ATP được giữ khoảng 5-8μmol / g cơ (Greser 1986). ATP là nguồn năng
lượng chính cho sự co và thư giãn trong những cấu trúc cơ bắp cũng như phản
ứng biochem sàng khác trong cơ sau khi chết.vì thế oxi hóa khử bị giảm đối

với giá trị yếm khí, thế hệ ATP là tốn kém hơn. Vì vậy, chỉ có 2 mol của ATP
được sản xuất mỗi mol glucose trong điều kiện yếm khí. Mức độ đường phân
Page 6
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
kỵ khí phụ thuộc vào dự trữ glycogen trong cơ bắp (Greaser 1986).Glycogen
được chuyển thành dextrin, maltose, và cuối cùng, glucose thông qua một con
đường phosphorolytic; đường sau đó được chuyển thành acid lactic với sự
tổng hợp của 2 mol ATP (Eskin 1990). Ngoài ra, các enzyme kinase creatine
có thể tạo ra một số ATP bổ sung từ adenosine diphosphate (ADP) và creatine
phosphate ở lần sau khi chết rất sớm, nhưng chỉ trong khi creatine phosphate
vẫn còn. Các nội dung của creatine đã được báo cáo khác nhau tùy thuộc vào
loại cơ (Mora et al. 2008). Các bước chính trong đường phân được biểu đồ
hóa, năng lượng ATP là thực sự cần thiết trong cơ bắp để cung cấp năng
lượng cần thiết cho sự co cơ và thư giãn và lái bơm natri-kali của màng và
bơm canxi trong lưới sarcoplasmic. Tình hình ban đầu trong cơ sau khi chết là
khá tương tự như trong các cơ căng thẳng, nhưng với một sự thay đổi quan
trọng: sự vắng mặt của tuần hoàn máu. Do đó, có một thiếu nguồn cung cấp
chất dinh dưỡng và loại bỏ chất thải. Ban đầu, ATP trong cơ sau khi chết
không giảm đáng kể bởi vì một số ATP có thể được hình thành từ phosphate
ceratin thông qua các hành động của kinase enzyme creatine và thông qua
đường phân kỵ khí. Như đã đề cập trước đó, một lần creatine phosphate và
glycogen cạn kiệt, ATP giảm trong vòng vài giờ với các giá trị không đáng kể
do chuyển đổi vào ADP, adenosine monophosphate, và các hợp chất có nguồn
gốc khác như 5-inosine monophosphate, 5-guanosine monophosphate, và
inosine . Một ví dụ về nội dung điển hình của sản phẩm đểATP trong thịt lợn
tại 2 giờ và 24 giờ sau khi chết được thể hiện trong Bảng tốc độ phản ứng
chúng phụ thuộc vào trạng thái trao đổi chất của động vật trước khi giết mổ.
Một khi nồng độ ATP cạn kiệt, cơ vẫn còn hợp dính vào nhau.Cơ phát
triển một tình trạng cứng nhắc được gọi là tê cứng, trong đó crossbridge của
myosin và actin vẫn bị khóa, tạo thành actomyosin (Greaser 1986). Thời gian

sau khi chết có thể thay đổi cần thiết cho sự phát triển của tê cứng, tùy thuộc
Page 7
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
vào loài động vật, kích thước của thịt, số lượng chất béo, và các điều kiện môi
trường như nhiệt độ của ống làm lạnh và vận tốc không khí (xem miếng thịt
lợn sau khi cắt trong một lò mổ trong hình. 15.7). Tỷ lệ phản ứng enzyme bị
ảnh hưởng mạnh bởi nhiệt độ.Trong ý nghĩa này, tỷ lệ carcasscooling sẽ ảnh
hưởng đến tốc độ đường phân, tỷ lệ giảm pH, và quá trình thời gian của sự
chặt chẽ khi bắt đầu (Faustman 1994).Các loài động vật, kích thước của thịt
có một lớn của thân thịt.Hơn nữa, vị trí trong thịt cũng rất quan trọng vì cơ
bắp bề mặt mát nhanh hơn so với cơ bắp sâu (Greaser 2001).
Enzyme glycolytic cơ thủy phân glucose thành acid lactic, được tích
lũy trong cơ bởi vì các chất thải cơ không thể được loại bỏ do sự vắng mặt
của tuần hoàn máu. Tích tụ axit lactic này tạo ra một (trong một vài giờ) giảm
độ pH tương đối nhanh chóng với các giá trị khoảng 5,6-5,8. Tỷ lệ giảm pH
phụ thuộc vào nồng độ glucose, nhiệt độ của cơ bắp, và tình trạng trao đổi
chất của động vật trước khi giết mổ. Nước ràng buộc với giảm pH vì sự thay
đổi vật mang của protein. Sau đó, một số nước được thoát ra khỏi cơ như một
sự mất mát nhỏ giọt (DL).Lượng nước thoát ra phụ thuộc vào mức độ và tỷ lệ
giảm pH.các hợp chất hòa tan chẳng hạn như protein sarcoplasmic, peptide,
axit amin tự do, nucleotide, nucleoside, vitamin nhóm B, và các khoáng chất
có thể được một phần bị mất trong mỡ, ảnh hưởng đến chất lượng dinh dưỡng
(Toldr'a và Flores 2004).
Sự sụt giảm pH trong quá trình khám nghiệm tử thi ban đầu có ảnh
hưởng lớn đến chất lượng của thịt lợn và gia cầm các loại thịt . Giảm pH rất
nhanh, dưới 5,8 sau 2 giờ sau khi chết , trong cơ từ động vật với sự trao đổi
chất tăng tốc. Đây là trường hợp của thịt lợn và thịt lợn PSE đỏ, mềm , dẻo.
sự phá vỡ ATP cũng tiến hành rất nhanh chóng trong các loại thịt, với gần
như đầy đủ biến mất ATP trong vòng chưa đầy 2 giờ ( Batlle et al. 2001).
Page 8

Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
Màu đỏ, sự rắn chắc, thịt bình thường giảm pH tiến bộ xuống các giá trị xung
quanh 5,8-6,0 2 giờ sau khi chết. Trong thịt này , sự phá vỡ ATP có thể mất
đến 8 giờ. Cuối cùng, xám, rắn chắc, thịt lợn khô ( DFD ) và cắt thịt bò đen
được tạo ra khi các carbohydrate trong các động vật kiệt sức từ trước khi giết
mổ , và do đó hầu như không có axit lactic có thể được tạo ra trong quá trình
sau khi chết sớm do thiếu một chất nền . Đường phân rất thấp hoặc hầu như
không đáng kể được sản xuất, và độ pH vẫn cao trong các loại thịt , tạo thành
một nguy cơ từ các điểm vi sinh. Các loại thịt tạo thành một nguy cơ bởi vì
chúng dễ bị ô nhiễm bởi các mầm bệnh do thực phẩm và phải được xử lý cẩn
thận, với sự quan tâm cực để thực hành vệ sinh tốt.
Quá trình oxy hóa protein là một sự thay đổi có liên quan trong quá
trình lão hóa sau khi chết.Một số acid amin có thể được chuyển đổi thành các
dẫn xuất carbonyl và gây ra sự hình thành các liên kết liên và intraprotein
disulfide có thể làm giảm các chức năng của protein (Huff-Lonergan 2010).
Page 9
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
5. Nhân tố ảnh hưởng quá trình sinh hóa
• Ảnh hưởng của Di truyền học
 Loại di truyền
Các loại gen có liên quan quan trọng đối với chất lượng, không chỉ do
sự khác biệt giữa các giống, nhưng cũng có sự khác biệt giữa các loài động
vật trong cùng một giống. Chiến lược chăn nuôi đã được tập trung về phía tốc
độ tăng trưởng tăng lên và lượng thịt nạc và giảm độ dày mỡ lưng. Mặc dù
đặc điểm phân loại được thực sự được cải thiện, đôi khi thu được chất lượng
thịt kém hơn.
Thông thường, phạm vi lớn được tìm thấy mối tương quan di truyền
giữa các tính trạng sản xuất và chất lượng thịt, có thể là do giảm số lượng
mẫu khi phân tích chất lượng đầy đủ thịt, hoặc cho một số lượng lớn các mẫu
nhưng với vài quyết định các thông số chất lượng. Biến đổi này làm cho nó

cần thiết để kết hợp kết quả của các nhóm nghiên cứu khác nhau để có được
một phạm vi đầy đủ (Hovenier et al. 1992).
Đề án chăn nuôi lợn hiện nay thường được dựa trên lai ngượchoặc trên
ba hoặc bốn chiều chéo. Ví dụ, một cây thánh giá phổ biến ở Liên minh châu
Âu là một chéo ba chiều, trong đó lợn nái là một Landrace × Large White (LR
× LW) lai.Đực giống thiết bị đầu cuối được chọn tùy thuộc vào khả năng sinh
lời mong muốn mỗi động vật, và có một loạt các khả năng. Ví dụ, giai đoạn
cuối đực giống Duroc phát triển nhanh hơn và cho thấy một tỷ lệ chuyển đổi
thức ăn tốt hơn, nhưng tích lũy dư thừa chất béo; Landrace Bỉ và Pietrain
được rất nhiều cơ bắp nhưng có tính nhạy cảm cao với stress và do đó thường
cho ra một tỷ lệ cao của các loại thịt exudative; hoặc kết hợp Landrace Bỉ ×
Landrace cho hình dáng và chất lượng thịt tốt (Toldr 'năm 2002).
Page 10
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
Sự khác biệt trong tính dễ nuôi giữa các giống gia súc cũng đã được
quan sát thấy. Gia súc Bà La Môn được sử dụng rộng rãi trong các
southwestof Mỹ vì nó là chịu được điều kiện môi trường bất lợi, nhưng có thể
đưa ra một số vấn đề nhạy cảm (Brewer 2010). Thậm chí sự cứng rắn cơ liên
quan đến một số lượng gia tăng của calpastatin, các chất ức chế calpain cơ nội
sinh (Ibrahim 2008). Nghiên cứu đã được thực hiện cho chăn nuôi gia súc. Ví
dụ, sau 10 ngày của sự lão hóa, miếng thịt bò từ một giống chó Angus là dễ
nhai hơn những miếng từ một giống 1/2Angus 1/2Brahman, và dễ nhai hơn
khi nướng từ một giống 1/4Angus-3/4Brahman (Johnson et al. 1990). Trong
các nghiên cứu khác, người ta thấy rằng thịt từ gia súc Hereford đã mềm hơn
nhiều từ gia súc Brahman (Wheeler et al. 1990). Sự khác biệt trong hoạt động
của các enzyme phân giải protein, đặc biệt là calpains, có liên quan đến sâu
trong suy thoái của các protein Z-dòng xuất hiện để có một vai trò quan trọng
trong sự khác biệt giữa các giống thịt dễ nhai.
Các dấu vân tay enzyme, trong đó bao gồm các xét nghiệm của nhiều
enzyme khác nhau như endo-và exoproteases cũng như lipaza và esteraza, rất

hữu ích để dự đoán sự phân giải protein dự kiến và phân giải lipid hơn nữa
trongchế biến thịt (Armero et al. 1999a, 1999b). Các phản ứng enzyme, được
mô tả rộng rãi (trong Chương 14), là rất quan trọng cho sự phát triển của các
đặc điểm cảm giác như tính chất thịt khi nhai và hương vị trong thịt và sản
phẩm thịt.
 Gen
Một số gen đã được tìm thấy có một mối tương quan mạnh mẽ đến
một số đặc điểm tích cực và tiêu cực của thịt. Alen RN chiếm ưu thế, còn
được gọi là gen Napole, là phổ biến trong các giống Hampshire lợn và gây ra
nội dung glycogen cao và giảm độ pH mở rộng.
Page 11
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
Lợn có chứa gen halothane là căng thẳng nhạy cảm, một điều kiện còn
được gọi là hội chứng căng thẳng ở lợn (PSS). Những con lợn rất dễ bị kích
động với các tình huống giao thông vận tải và môi trường, có một tỷ lệ rất cao
của PSE, và dễ bị tử vong do tăng thân nhiệt ác tính. Những con lợn căng
thẳng nhạy cảm có thể được phát hiện thông qua việc áp dụng các thử nghiệm
halothane, quan sát phản ứng của chúng để gây mê khi hít phải với halothane
(Cassens 2000). Những con lợn cho năng suất thịt cao hơn và xác gọn gàng
hơn, tạo thành một lợi ích trực tiếp cho nông dân. Tuy nhiên, tỷ lệ phần trăm
cao hơn của PSE, với DL cao, màu sắc kém, và đặc tính công nghệ thiếu, làm
cho nó không thể cung cấp cho ngành công nghiệp chế biến thịt. Những tác
động tiêu cực khiến các công ty chăn nuôi lớn loại bỏ các gen halothane từ
dòng họ (Rosenvold và Andersen 2003).
• Tỷ lệ thịt có thể tiết dịch
Phát hiện các loại thịt có thể tiết dịch ở thời gian đầu sau khi chết là rất
quan trọng cho chế biến thịt để tránh tổn thất thêm khi chế biến. Rõ ràng là
thịt lợn PSE không hấp dẫn cho mắt của người tiêu dùng bởi vì nó có một
màu nhợt nhạt, nhỏ nước trong gói thịt mềm, và một kết cấu lỏng lẻo
(Cassens 2000). Thịt lợn có thể tiết dịch cũng tạo ra một sự mất mát của các

chất dinh dưỡng được hòa tan trong sarcoplasm và bị mất trong nhỏ giọt và
thiệt hại kinh tế do trọng lượng thấp hơn và nếu thịt được tiếp tục xử lý.
Thịt PSE là kết quả của sự biến tính protein ở pH axit và nhiệt độ
tương đối cao sau khi chết . Có một số phương pháp phân loại , ví dụ, đo pH
hoặc dẫn ở 45 phút sau khi chết. Các phương pháp khác liên quan đến việc sử
dụng nhiều dữ liệu hơn và do đó cung cấp cho một hồ sơ chính xác hơn
( Warner et al. 1993, 1997, Toldr ' một và Flores 2000). Vì vậy , thịt
exudative được xem xét khi pH đo được tại 2 giờ sau khi chết ( pH2h ) thấp
Page 12
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
hơn 5.8 và DL cao hơn 6%. DL , thường được thể hiện như một phần trăm ,
cung cấp cho một dấu hiệu của sự mất nước (sự khác biệt về trọng lượng giữa
0 và 72 giờ) : một phần cơ nặng được treo trong một túi nhựa kín trong 72 giờ
trong tủ lạnh , sau đó cân lại ( Honikel 1997) . Các thông số màu sắc, L, cao
hơn 50 ( màu nhạt) cho thịt PSE và giữa 44 và 50 cho exudative đỏ ( RSE )
thịt .
Thịt được coi là bình thường khi pH2h là cao hơn 5.8, L là giữa 44 và
50 , và DL là dưới 6%. Thịt được phân loại là DFD khi L thấp hơn 44 ( màu
đỏ sẫm ) , DL là dưới 3% , và độ pH đo được tại 24 giờ sau khi chết ( pH24h )
vẫn còn cao. Giọt pH điển hình được trình bày trong hình 15.8.
Có một số biện pháp như vận chuyển và xử lý thích hợp, đầy đủ tốc độ
tuyệt vời, và lạnh của xác có thể được áp dụng để ngăn chặn, hoặc ít nhất là
giảm, tỷ lệ tác động tiêu cực trong thịt dẻo.Mặc dù vấn đề rất nổi tiếng và có
một số biện pháp khắc phục có sẵn, thịt exudative vẫn tạo thành một vấn đề.
Một cuộc khảo sát thực hiện ở Mỹ vào năm 1992 cho thấy rằng 16% của xác
thịt lợn là PSE, 10% DFD, và khoảng 58% chất lượng có vấn đề, chủ yếu là
RSE, cho thấy tiến bộ nhỏ trong việc giảm các vấn đề (Cassens 2000). Một
kết quả tương tự đã được thu được trong một cuộc khảo sát được thực hiện ở
Tây Ban Nha vào năm 1999, nơi mà 37% xác là PSE, 12% RSE, và 10% DFD
(Toldr'a và Flores 2000).

• Ảnh hưởng của độ tuổi và giới tính
Hàm lượng chất béo bắp tăng lên cùng với tuổi của con vật. Ngoài ra,
thịt có xu hướng tạo hương vị và đầy màu sắc, do nồng độ tăng lên của chất
dễ bay hơi và myoglobin, tương ứng ( 1999a Armero et al. ). phân giải một số
protein cơ bắp và các enzym lipolytic bị ảnh hưởng bởi tuổi tác. Cơ bắp từ lợn
nặng (11 tháng tuổi ) được đặc trưng bởi một peptidase lớn hơn tỷ lệ
Page 13
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
proteinase và lipase cao hơn, dipeptidylpeptidase IV, và hoạt động
aminopeptidase pyroglutamyl. Mặt khác , các hoạt động của enzyme ở lợn
gầy (7-8 tháng tuổi ) cho thấy hai nhóm. Lớn hơn một cao độ ẩm và
cathepsins B và B + L và ít hoạt động peptidase. Nói chung, có một mối
tương quan giữa độ ẩm và hoạt động của cathepsins B và B + L ( Parolari et
al. 1994). Vì vậy , cơ bắp với độ ẩm cao cho thấy mức độ cao hơn của
cathepsins B và B + L hoạt động. Hoạt động cathepsin cao hơn này có thể tạo
ra quá nhiều sự phân giải protein trong các sản phẩm thịt chế biến với thời
gian xử lý dài ( Toldr'a 2002).
Một tác dụng phụ của quan hệ tình dục được quan sát thấy. Các loại
thịt từ lợn thiến chứa nhiều chất béo hơn so với những con lợn nái. Chúng có
màu cẩm thạch cao, và lớp mỡ dưới da dày (1999a Armero et al.). Trong
trường hợp của các enzym cơ, chỉ có sự khác biệt rất nhỏ đã được tìm thấy.
Đôi khi, các loại thịt từ toàn bộ con đực có thể cung cấp cho một số vấn đề
mùi tình dục do hàm lượng androstenone hoặc escatol.
• Ảnh hưởng của các loại thức ăn
Một nỗ lực nghiên cứu lớn đã có tác dụng từ những năm 1980 cho các
thao tác của các thành phần acid béo của thịt, để đạt được khuyến nghị dinh
dưỡng, đặc biệt là sự gia tăng tỷ lệ giữa PUFA và axit béo bão hòa (SFA)
(PUFA: tỷ lệ SFA). Gần đây hơn, các nhà dinh dưỡng khuyên PUFA thành
phần cần được thao tác hướng tới một lowern-6: Tỷ lệ n-3. Chất béo với hàm
lượng cao hơn PUFA có điểm nóng chảy thấp hơn ảnh hưởng đến độ cứng

chất béo. Chất béo nhẹ nhàng hơn có thể làm tăng các vấn đề quan trọng
trong quá trình xử lý, nếu tính toàn vẹn của cơ bị phá vỡ bởi bất kỳ xử lý cơ
học (cắt, xay, nhồi nhét, vv.) Những rắc rối lớn liên quan đến quá trình oxy
Page 14
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
hóa và thế hệ của off-hương vị (mùi hương ôi) và màu sắc xấu đi (xu hướng
độ vàng trong chất béo) (Toldr'a và Flores 2004).
Lợn và gia cầm là động vật dạ dày đơn có kết hợp một phần của các
axit béo chế độ ăn uống thực tế không thay đổi vào mô mỡ và các màng tế
bào, nơi mà quá trình bão hòa và kéo dài chuỗi có thể xảy ra (Toldr 'a et al.
1996b, Jakobsen 1999). Mức độ hợp nhất có thể thay đổi tùy theo các acid
béo cụ thể và các loại thức ăn.
Vấn đề chính phát sinh từ quá trình oxy hóa trong quá trình làm nóng ,
bởi vì một số hợp chất dễ bay hơi như hexanal thường được tạo ra, sản xuất
hương liệu ôi ( Larick et al. 1992). Tỷ lệ và mức độ của quá trình oxy hóa của
các loại thực phẩm cơ chủ yếu phụ thuộc vào mức độ PUFA , nhưng chúng
cũng bị ảnh hưởng bởi các yếu tố sau khi chết sớm như giảm độ pH, nhiệt độ
thân thịt, lão hóa, và các yếu tố khác . chúng cho thấy rằng tăng hàm lượng
axit linoleic là thay thế các axit oleic đến một mức độ lớn ( Monahan et al.
1992). Thức ăn giàu chất béo bão hòa như mỡ động vật mang lại những cấp
cao nhất của palmitic , palmitoleic , stearic và axit oleic trong thịt lợn thăn
( Morgan và cộng sự . 1992). Linoleic và linolenic acid có thể thay đổi nhiều
như 40% giữa nạc nhất và các động vật béo ( Enser et al. 1988). Một ví dụ về
tác dụng của loại thức ăn trên thành phần acid béo của các mô mỡ dưới da của
lợn. PUFA đặc biệt cao trong phospholipid , nằm ở dưới mức tế bào màng
như ty thể , microsomes , và như vậy, làm cho chúng dễ bị peroxid hóa vì sự
gần gũi của một loạt các pro-oxy hóa như myoglobin , cytochrome , sắt
nonheme , và dấu vết các yếu tố ( Buckley và các cộng sự năm 1995. ) . Cơ có
chứa một số chất chống oxy hóa hệ thống ,
Page 15

Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
ví dụ, những superoxide dismutase và glutathione peroxidase , và
ceruloplasmin và transferrin , mặc dù nó suy yếu trong quá trình lưu trữ sau
khi chết.
Một sự thay thế để bảo vệ hiệu quả chống lại quá trình oxy hóa bao
gồm việc bổ sung các chất chống oxy hóa tự nhiên như vitamin E
(alphatocopheryl acetate); điều này đã tạo thành một thực tế phổ biến trong
thập kỷ qua. Hợp chất này được thêm vào trong thức ăn như là một chất
chống oxy hóa và được tích lũy trong các mô động vật và các cấu trúc dưới tế
bào, bao gồm màng, tăng đáng kể hiệu quả của nó. Nồng độ và thời gian của
việc bổ sung rất quan trọng. Mức thông thường là khoảng 100-200 mg / kg
trong thức ăn trong vài tuần trước khi giết mổ. Sự phân bố của vitamin E
trong sinh vật có thể thay đổi, cao hơn trong các cơ bắp của chân tay ngực, cổ
và ngực và thấp hơn ở các cơ bắp của chân tay vùng chậu và trở lại
(O'Sullivan et al. 1997). Bổ sung chế độ ăn uống với lipid hòa tan trong chất
chống oxy hóa này cải thiện sự ổn định oxy hóa của thịt. Màu sắc ổn định
trong thịt bò, thịt lợn, gia cầm được cải thiện bằng cách bảo vệ chống oxy hóa
myoglobin (Houben et al. 1998, Mercier et al. 1998).
Khả năng giữ nước trong thịt lợn được cải thiện bằng cách bảo vệ các
phospholipid màng chống lại quá trình oxy hóa (Cheah et al. 1995, Dirinck et
al. 1996). Việc giảm DL của vitamin E được quan sát ngay cả trong thịt lợn
đông lạnh, sau khi rã đông. Quá trình oxy hóa của các phospholipid màng gây
thiệt hại trong toàn vẹn của màng và ảnh hưởng đến chức năng của nó như là
một rào cản bán thấm. Kết quả là, có một đoạn tăng dịch sarcoplasmic qua
màng, được gọi là DL.
Thành phần acid béo trong động vật nhai lại có nhiều bão hòa hơn ở
lợn, và do đó các chất béo là vững chắc hơn (Wood et al. 2003). Các hoạt
Page 16
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
động của các axit béo trong thịt bò là khó khăn hơn do sự biohydrogenation

dạ cỏ. Hơn 90% PUFA được hydro hóa, để lại một lợi nhuận thấp để tăng
PUFA: tỷ lệ SFA trên 0,1. Tuy nhiên, các loại thịt động vật nhai lại từ rất giàu
axit linoleic liên hợp (CLA), chủ yếu là 9-cis,11-transoctadecadienoic acid,
gây sức hoạt động sinh học tăng cường sức khỏe quan trọng (Belury 2002).
PHẦN III. HÓA SINH TRONG CHẾ BIẾN THỊT VÀ GIA
CẦM
1. Sự tê cóng của thịt sau giết mổ
Ngay sau khi động vật chết, mô cơ thịt tươi nóng bị suy yếu, độ ẩm
giảm, pH giảm, mùi thơm thể hiện không rõ ràng. Khoảng 1,5-3 giờ sau khi
chết, sự tê cóng sẽ bắt đầu. Sự tê cóng là kết quả của quá trình sinh hóa phức
tạp do enzymes,mà chủ yếu là quá trình phân giải sau:
Glycophân acid lactic phân
hủy
• Glycogen phân huỷ
theo 2 hướng amilophân glucid khử
• Đặc trưng của quá trình tê cóng
+Cơ mất tính đàn hồi và phần nào có sự co ngắn của mô cơ.
+ATP giảm; pH giảm.
+Sau khi chế biến nhiệt , thịt rắn,không có mùi và đặc trưng,nước luộc
đục.
Page 17
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
Page 18
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
• Nguyên nhân
Do ngừng cung cấp O2 vào tế bào: quá trình trao đổi năng lượng hiếu
khí bị suy giảm (quá trình tổng hợp glycogen của mô cơ giảm), chỉ còn lại
quá trình trao đổi kỵ khí, là quá trình trao đổi kỵ khí, là con đường phân hủy
glycogen bằng con đường phosphoril hóa với sự tham gia của ATP làm cho
pH của thịt giảm. Smorodin đã xác đinh rằng quá trình phân hủy glycogen kỵ

khí cơ bản kết thúc sau khi giết mổ 24 giờ (bảo quản ở nhiệt độ 4 ¨C ) và pH
thịt giảm còn 5,7-5,8 .Sự hạ thấp trị số pH có tác dụng ức chế sự phát triển
của các vi sinh vật gây thối và tạo điều kiện thuận lợi cho hoạt động của men
catepsin. Điều này có ý nghĩa rất lớn đối với sự chín tới tiếp theo của thịt .Cần
chú ý là acid lactic tích tụ trong cơ sẽ phá hủy hệ đệm cacbonat ,giải phóng
CO2 ,bởi vậy không nên chế biến thịt hộp từ thịt tươi nóng vì CO2 tạo thành
trong hộp sẽ làm phồng hộp .
Do sự hoạt động của các enzym làm cho các chất photphat hữu cơ
(ATP, creatin photphat ) bị phân huỷ làm cho các hợp chất này bị giảm đi và
tăng tích tụ acid H3PO4, chính sự phân giải ATP thúc đẩy quá trình tạo thành
actimiozin. ở trạng thái enzyme hoạt động bình thường, actin và miozin nằm
xen nhau, không theo toàn bộ chiều dài của cơ mà ở từng bộ phận .Sự phân
giải ATP đã làm hoạt hóa các nhóm chức năng của chúng và kết quả là các
sợi actin chuyển dịch lên trên bề mặt của sợi miozin và tơ co ngắn lại (sự co
cơ). Sự co ngắn các phân tử protein làm cho số trung tâm ưa nước của protein
giảm xuống ,dẫn đến độ rắn của thịt tăng lên.
Page 19
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
• Cơ chế của sự co cơ :
- Khi các sợi cơ ở trạng thái nghỉ, hai đầu của sợi actin chui vào
khoảng giữa của các sợi myosin .
- Khi cơ co các sợi myosin và actin không co ngắn lại mà chúng bắt
đầu trượt lên nhau. Các sợi actin chui vào giữa các sợi myosin .
Giãn:
Đang co :
Page 20
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
- Lực tạo ra sự co cơ phụ thuộc vào việc hình thành cầu nối ngang giữa
các phân tử actin và myosin . Mỗi phân tử actin có chỗ nối đặc hiệu với
myosin. ATP kết hợp với từng đầu myosin sau đó bị thủy phân. Phản ứng

thủy phân làm thay đổi hình dạng của đầu, do đó nó có thể gắn với actin và
giải phóng ADP và phosphat vô cơ. Biến đổi này tạo lực co cho toàn bộ hệ
thống .
- Các cầu nối giữa các sợi chỉ hình thành khi có mặt ATP và ion Ca2+
rất cần thiết, nếu thiếu Ca2+ quá trình co cơ sẽ ngừng lại . Sở dĩ như vậy là do
ở các tơ mảnh (bao gồm chủ yếu các protein actin) còn có các protein khác
như troponin và tropomyosin. Trong giai đoạn không hoạt động, phân tử của
các protein này nằm dọc theo sợi actin và che phủ lên các vị trí kết hợp với
myosin, làm cho việc tạo thành cầu nối ngang là không thể thực hiện được.
Ion Ca2+ kết hợp với các protein phụ này, xoắn chúng lại, do đó làm lộ các vị
trí kết hợp.
+ ATP được lấy từ glycogen dự trữ trong cơ. Glycogen trong cơ được
phân giải theo kiểu lân phân( phosphoroliza), tương tự như quá trình thủy
phân nhưng ở đây vai trò của nước được thay thế bởi vai trò của axit
phosphoric. Dưới tác dụng của enzym glucoliza, glucose bị tách ra và gắn vào
đầu phosphoric tạo glucose-1-phosphat.
• Vận tốc quá trình tê cóng:
+ Quá trình tê cóng phụ thuộc vào trạng thái con vật trước khi giết mổ,
nhiệt độ bảo quản, kỹ thuật lạnh,…Những động vật được nuôi dưỡng tốt, nghỉ
ngơi hay làm việc luân phiên thường có hàm lượng glycogen trong bắp cơ cao
làm cho quá trình tê cóng diễn ra chậm hơn. Loại động vật khác nhau, thời
gian của quá trình tê cóng cũng khác nhau.
Page 21
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
+ Quá trình tê cóng xảy ra cũng không đồng đều trong súc thịt. Nó
thường xảy ra ở những nơi nhiều sợi gân, dây chằng cuối cùng là cơ bắp.
+ Vận tốc và thời gian của quá trình tê cóng phụ thuộc vào mức độ
béo, khối lượng súc thịt, trạng thái con vật trước khi giết mổ và nhất là vào
nhiệt độ của môi trường. Ở những con vật gầy yếu hoặc không được nghỉ
ngơi trước khi giết mổ thì hàm lượng glycogen thấp, lượng axit lactic cao nên

quá trình tê cứng xảy ra sớm và các biến đổi tiếp theo diễn ra nhanh hơn so
với các con vật khác. Ở nhiệt độ cao, các enzym hoạt động mạnh nên các quá
trình tê cóng cũng diễn ra sớm và kết thúc nhanh hơn trong điều kiện nhiệt độ
thấp.
2. Sự chín tới của thịt
Quá trình chín tới là tập hợp những biến đổi về tính chất của thịt gây
nên bởi sự tự phân sâu xa, kết quả là thịt có những biểu hiện tốt về mùi, thịt
trở nên mềm mại, dễ tiêu hóa hơn. Đây là giai đoạn đem chế biến thực phẩm
thì chất lượng thịt đạt hiệu quả tốt nhất.
• Đặc trưng của quá trình chín tới:
+ Thịt mềm từ từ, tích tụ mùi thơm.
+ Khi luộc, thịt mềm, màu sáng, nước luộc trong.
+ Actimiozin chuyển thành actin và miozin.
• Nguyên nhân:
Mặc dù đã có nhiều nghiên cứu về lý hóa, hóa sinh và mô học, song
nguyên nhân của sự cải thiện độ chắc, mùi vị của thịt trong quá trình chín tới
vẫn chưa được xác định rõ ràng. Có thể giả sử sự biến đổi đó là do enzym
thủy phân protein thuộc nhóm catepsin chứa rất ít trong mô cơ (và sự hoạt
Page 22
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
động của nó trong các cơ quan khác nhau cũng khác nhau). Sau khi tê cóng
đạt mức cực đại, người ta thấy phần lớn actimiozin ở trạng thái co rút chuyển
sang trạng thái suy yếu và một phần actimiozin chuyển thành actin và miozin.
Sự suy yếu và sự phân ly này làm tăng số lượng trung tâm ưa nước của các
protein co rút, kết quả là khả năng liên kết với nước của mô cơ tăng lên ( 85 –
87%) so với thịt tươi. Vì vậy, thịt mềm trở lại và tạo điều kiện cho sự phân
giải protein bởi các enzym. Quá trình phân giải protein làm tích tu nhiều acid
inozinic, inozin, hypoxantin, glutamic và muối của nó,… làm cho hương vị
của thịt tăng lên.
Ở giai đoạn chín tới, đi đôi với việc thay đổi trạng thái thì mùi vị của

thịt cũng được cải thiện hơn. Nguyên nhân dẫn đến việc cải thiện mùi vị này
đến nay chưa được nghiên cứu rõ, song nhiều người cho rằng mùi thơm vị
đậm đà của thịt có liên quan đến sự tích tụ của một số hợp chất như axit
inozinic, inozinin và hipoxantin, những hợp chất này là sản phẩm phân giải
ATP. Ngoài nguyên nhân trên, mùi vị của thịt và nước luộc có liên quan đến
hàm lượng axit glutamic và một số chất thơm dễ bay hơi. Những hợp chất
này, trong giai đoạn trước ít tồn tại ở trạng thái tự do mà tham gia vào cấu
thành của những hợp chất phức tạp hơn. Do tác động của các enzyme, những
hợp chất này được giải phóng, tích tụ lại, và đã có tác dụng cải thiện rõ rệt
mùi và vị của thịt.
• Vận tốc quá trình chín tới:
- Vận tốc quá trình chín tới phụ thuộc vào nhiệt độ môi trường.
Nhiệt độ càng cao thì thời gian kết thúc quá trình chín càng ngắn, vì vậy trong
sản xuất đồ hộp cần có phương tiện bảo quản lạnh để kéo dài thời gian chín
của thịt.
Page 23
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
Ví dụ : (với thịt gia súc có sừng) từ 1-20C thời gian chín tới 10 -14
ngày; từ 10 – 150C cần 4 – 5 ngày; từ 18 – 200C cần 3 ngày.
- Ngoài ra còn phụ thuộc vào giống, thời gian giết thịt và các bộ
phận khác nhau của súc thịt. Ví dụ thịt động vật già thời gian chín tới chậm
hơn thịt động vật non; thịt con đực chín tới chậm hơn thịt con cái,…. Tùy
theo mục đích sử dụng mà người ta sử dụng thịt chín tới ở các giai đoạn khác
nhau
 Thời gian chín phụ thuộc nhiệt độ môi trường xung quanh
+ Chín tới chưa hoàn chỉnh: dùng cho các sản phẩm mà khi chế biến
quá trình lên men ( thịt ướp muối, bảo quản lạnh….), duy trì ở thời gian 1 – 2
ngày ở 0 – 40C là đủ.
+ Chín tới hoàn chỉnh: dùng cho sản xuất thịt hợp hay các sản phẩm
qua chế biến nhiệt (duy trì thời gian 10 -14 ngày ở 0 – 40C).

 Có thể làm tăng quá trình chín tới bằng các phương pháp
sau:
- Adrenalin hóa: là đưa vào máu động vật chất adrenalin 3 giờ
trước khi giết mổ, tác dụng gây phân giải glycogen lúc động vật còn sống.
- Demotin hóa: là quá trình kìm hãm sự tê cóng bằng phương
pháp đưa Demotin, một chế phẩm có tính hóa sinh phức tạp, vào gia súc trước
Page 24
Tiểu luận môn hóa sinh thực phẩm 2
khi giết mổ, có tác dụng làm cho gia súc thôi vận động trước khi giết và gây
nên sự biến chuyển quá trình trao đổi chất.
- Dùng nhiệt độ: là quá trình thúc đẩy sự tê cóng và suy yếu tiếp
của tê cóng bằng việc duy trì nhiệt độ ở 370C trong 4 – 5 giờ.
- Dùng enzym: phân giải protein như papain, fixin (trong lá sung),
bromelin hay bromelain (trong quả dứa). Ngoài ra người ta còn dùng dòng
điện cao tần và tia tử ngoại để thúc đẩy quá trình chín tới (dòng điện cao tần
có tác dụng làm tăng nhiệt độ của thịt đến 39 – 400C; tia tử ngoại làm tăng độ
mềm của thịt).
3. Sự tự phân
Nếu bảo quản thịt chín tới kéo dài trong điều kiện vô trùng ở nhiệt độ
dương thấp,quá trình tự phân trong thịt sẽ kéo dài, gọi là quá trình tự phân sâu
xa.
• Đặc trưng:
+ Độ rắn giảm
+ Xuất hiện niêm dịch trên bề mặt thịt.
+ Mùi từ kém thơm đến khó chịu.
+ Màu từ hơi nâu sang xám rồi xanh.
+ Nước luộc đục, nhớt.
a Nguyên nhân:
Trong thời gian tự phân này, các enzyme phân giải protein hoạt động
mạnh mẽ làm đứt các liên kết peptid và phá hủy chính các protein đó. Sản

phẩm cuối cùng của quá trình phân hủy này là CO2, H2O, NH3, N2, H2S, các
Page 25