Tổng quan về cây đậu phộng và protein

TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
CHƯƠNG 1: TỔNG QUAN VỀ CÂY ĐẬU PHỘNG
I. GIỚI THIỆU [1]
Lạc, còn được gọi là đậu phộng (danh pháp khoa học: Arachis hypogaea), là một loài
cây thực phẩm thuộc họ Đậu có nguồn gốc tại Trung và Nam Mỹ ở các nước Bolivia, Brazil
và Peru. Nó là loài cây thân thảo, thân cao từ 3-50 cm. Lá mọc đối, kép hình lông chim với
bốn lá chét, kích thước lá chét dài 1-7 cm và rộng 1-3 cm. Hoa dạng hoa đậu điển hình màu
vàng có điểm gân đỏ, cuống hoa dài 2-4 cm. Sau khi thụ phấn, quả phát triển thành một dạng
quả đậu dài 3-7 cm, chứa 1-4 hạt, và quả thường giấu xuống đất để phát triển. Đậu phộng
thường được trồng phổ biến ở Trung Quốc, Ấn Độ, Senegal, Nigeria, Myanmar, Sudan, Mỹ,
Argentina và Indonesia.
Hình 1.1. Cây đậu phộng
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
1
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
II. CẤU TẠO HẠT [1]
1. Cấu tạo vỏ hạt
Vỏ quả dày từ 0.3 – 2mm và gồm có 3 lớp là: vỏ ngoài, vỏ giữa có mô cứng và vỏ trong
có mô mềm. Khi quả chín, trên vỏ quả có các đường gân ngang, dọc hình mạng lưới. Quá
trình hình thành quả đậu phộng chia làm hai giai đoạn: giai đoạn hình thành vỏ quả và giai
đoạn hình thành hạt. Như vậy quả đậu phộng hình thành từ ngoài vào trong, vỏ trước, hạt sau.
Hoa nở được 30 ngày thì vỏ quả hình thành xong. Hoa nở được 60 ngày thì hạt hình thành
xong.
Vỏ quả chiếm 25-28%, vỏ hạt chiếm 3-4% khối lượng quả.
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
2
42% lipid
20% cacbohydrate
4% Nitơ
3% Tro
2% chất xơ

<1% Các chất
khoáng
(Ca,Mg,Fe,K)
46% lipid
26% protein
17% cacbohydrate
2% Tro
2% chất xơ
<1% Các chất
vitamin E, B
1
, B
2
, B
3
,
B
9
, Ca, P, Mg, Zn,
Fe, K
60% chất xơ
25% xenlulose
8% nước
6% protein thô
2% tro
1% lipid

35% Nitơ tự do
12% lipid
9% nước

11% tro
phôi
Lá mầm
vỏ quả trong
vỏ quả giữa
vỏ quả ngoài
Vỏ
vỏ lụa
giữa
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Hình 1.2.Cấu tạo vỏ hạt đậu phộng
2. Cấu tạo hạt
Hạt đậu phộng có nhiều hình dạng khác nhau: tròn, bầu dục… Về màu sắc cũng khác
nhau như đỏ tím, đỏ nâu, nâu nhạt… Hạt đậu phộng có 3 bộ phận là vỏ lụa, tử diệp và phôi.
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
3
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Hạt đậu phộng là nguồn thực phẩm vừa cung cấp đạm vừa cung cấp dầu.
Khối lượng 1.000 hạt nặng khoảng 400 ÷ 750gram
Hình 1.3. Cấu tạo hạt đậu phộng
Trong đậu phộng, thành phần hóa học được phân ra làm 4 nhóm hợp chất chính: protein,
lipid, các chất tan khác ngoài protein và các chất không tan từ trích ly protein.
2.1. Protein
Protein chiếm khoảng 21-36%, trong đậu phộng có đến 90-95% là hai loại Globulin:
Arachin (chiếm 3/4) và Conarachin (chiếm 1/4) hợp thành.
Bảng1.1: Thành phần các acid amin trong đậu phộng (tính trên 100g)
Thành phần Khối lượng (g)
Tryptophan 0,2445
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
4

TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Threonine 0,859
Isoleucine 0,882
Leucine 1,627
Lysine 0,901
Methionine 0,308
Cystine 0,322
Phenylalanine 1,3
Tyrosine 1,02
Valine 1,052
Arginine 3,001
Histidine 0,634
Alanine 0,997
Glycine 1,512
Proline 1,107
Serine 1,236
(Nguồn />2.2. Lipid [2]
Đậu phộng chứa hàm lượng lipid khá cao (khoảng 35-55%). Acide béo chủ yếu trong
đậu phộng là acide oleic. Hàm lượng acide oleic trong đậu phộng cao hơn bắp và đậu nành
nhưng ít hơn dầu olive. Đặc biệt dầu phộng có khoảng 7% các acide béo mạch dài C-20
archidic, C-22 behenic, C-24 lignoceric là những acide béo đặc trưng chỉ có chủ yếu trong
dầu phộng
Bảng 1.2: Thành phần các acide béo có trong đậu phộng
Thành phần acide béo Khoảng dao động (%) Trung bình (%)
Myristic (C-14:0) <0.1 0.1
Palmitic (C-16:0) 8.3 - 14.0 11.1
Palmitoleic (C-16:1) <0.2 0.2
Magaric (C-17:0) - 0.1
Magaroleic (C-17:1) - 0.1
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH

5
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Stearic (C-18:0) 1.9 - 4.4 2.4
Oleic (C-18:1) 36.4 - 67.1 46.7
Linoleic (C-18:2) 14.0 - 43.0 32.0
Linolenic (C-18:3) <0.1 –
Arachidic (C-20:0) 1.1 – 1.7 1.3
Gadoleic (C-20:1) 0.7-1.7 1.6
Behenic (C-22:0) 2.1- 4.4 2.9
Erucic (C-22:1) <0.3 –
Lignoceric (C-24:0) 1.1 - 2.2 1.5
Nervonic (C-24:1) <0.3 –
(Nguồn: Fats and Oils, Richard D.O Brien)
Hàm lượng glyceride trong dầu phộng chiếm khoảng 96% tổng hàm lượng dầu. Các
glyceride được cấu tạo nên chủ yếu từ các acide béo như palmitic, oleic và linoleic, 80%
glyceride trong dầu phộng được tạo nên từ các acide béo không no.
2.3. Cacbohydrate
Hàm lượng monosaccharide trong đậu phộng khoảng 5%, trong đó D – glucose chiếm
2.9% và D – fructose chiếm 2.1%. Trong khi đó, hàm lượng oligosaccharide chỉ khoảng
3.3%, bao gồm 0.9% sucrose, 1% raffinose, 0.8% stachyose và 0.3% verbascose (E.W. Lusas,
1979). Trong khi đó, polysaccharide trong đậu phộng chủ yếu gồm: tinh bột, glucan,
galactoaraban, hemicellulose và cellulose.
Bảng 1.3: Thành phần các polysaccharide có trong đậu phộng
Polysaccharide Hàm lượng (%)
a
Cấu trúc Kiểu liên kết
Arabinan 0.15 Chưa xác định Chưa xác định
Galactoaraban - Mạch thẳng
β-1,4-
Glucan - Mạch thẳng

β-1,4-
Glucomannan 0.15 Mạch thẳng
β-1,4-
Xylan 0.25 Phân nhánh
β-1,4- (mạch chính)
β-1,2- & 1,3-(mạch nhánh)
Phức hợp acideic 1.80 Chưa xác định Chưa xác định
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
6
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
polysaccharide
a
dựa trên khối lượng bột đậu phộng đã tách béo
(Nguồn: Journal of the Science of Food and Agriculture1979, 30)

Hemicellulose: gồm hemicellulose A và hemicellulose B (gồm nhiều polysaccharide kết
hợp với nhau). Hemicellulose A không tan trong nước và khi phân tích bằng sắc kí sau khi
thủy phân thì thu được glucose, arabinose và xylose với tỷ lệ 4 : 0.5 : 0.1 cùng với
galacturonic acide ở dạng vết. Trái lại, hemicellulose B tan trong nước và khi thủy phân thu
được galacturonic acide, glucose, galactose, arabinose và xylose với tỷ lệ 1 : 4 : 1 : 12 : 6
(N.Tharanathan, 1979). Các polysaccharide chủ yếu hợp thành hemicellulose B.

Glucomannan: được cấu tạo từ D – glucose và D – mannose với tỷ lệ mol 4 : 1 theo liên kết
β - 1,4. Ngoài ra trong glucomannan còn có một lượng nhỏ xylose. Trong đậu phộng,
glucomannan thường liên kết với glucan hoặc các phân tử cellulose bị thoái hóa.

Xylan: có cấu tạo mạch nhánh. Mạch chính của xylan là các phân tử D – xylopyranose liên
kết với nhau theo liên kết β - 1,4. Tùy thuộc vào giống đậu phộng mà các mạch nhánh của
xylan sẽ khác nhau, thường là các phân tử đường khác nhau sẽ liên kết với mạch chính theo
liên kết β - 1,2 hoặc β - 1,3.


Arabinan: là những hemicellulose cấu tạo nên từ các phân đoạn pectic acide – araban. Theo
phương pháp phân tích methyl hóa, các nhà khoa học cho rằng arabinan có cấu tạo mạch
nhánh.
Sau khi trích ly béo, hàm lượng carbohydrate trong bột đậu phộng tách béo chiếm
khoảng 38%. Trong đó hàm lượng mono và oligosaccharide là 18%, tinh bột là 12.5%,
hemicellulose A và B lần lượt là 0.5% và 3.5%, hàm lượng cellulose khoảng 4.5%. Thành
phần chủ yếu của oligosaccharide là sucrose 14.55%, raffinose 0.92%, stachyose 1.6% và
verbascose 0.42%.
Hàm lượng cellulose trong đậu phộng khoảng 3%. Hàm lượng cellulose cao trong bột
đậu sau khi tách béo sẽ làm giảm giá trị dinh dưỡng của bột đậu và gây ra những ảnh hưởng
xấu trong các quá trình chế biến. Cellulose chủ yếu liên kết với vỏ đậu phộng, do đó việc tách
vỏ lụa là bước cần thiết phải thực hiện. Việc tách vỏ lụa sẽ góp phần làm giảm bớt những vấn
đề trong quá trình sản xuất PPC/PPI do hàm lượng cellulose quá cao.
Từ cấu tạo thành phần polysaccharide trong đậu phộng và bột đậu phộng tách béo ta
thấy nếu dùng các loại enzyme carbohydrase như: hemicellulase, celluloase, pectinase,
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
7
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
xylanase, glucanase…. hỗ trợ quá trình trích ly protein thì sẽ đạt hiệu quả cao hơn. Vì protein
trong đậu phộng tồn tại dưới dạng liên kết với các thành phần khác như cellulose,
hemicellulose… do đó enzyme thủy phân, phân cắt các liên kết của phân tử protein với các
liên kết khác làm xuất hiện nhiều nhóm ưa nước, tăng khả năng hòa tan của protein.
Điều này cũng phù hợp với nghiên cứu của Rudrapatnam N. Tharanathan, Dharmaraj B.
Wankhede và Madhava R. Raghavendra Rao. Trích ly protein từ bột đậu phộng tách béo độ
thu hồi chỉ 60-70%. Protein chưa được trích ly triệt để còn nằm lại trong phần bã do protein
có mối liên kết với carbohydrate (hemicellulose, cellulose…). Khi xử lý bột đậu phộng tách
béo với hemicellulase thì hầu như phá vỡ hoàn toàn thành phần pentosan và kết quả là trích ly
protein được nhiều hơn 90%.
2.4. Các thành phần khác [19]

Acide phytic và muối phytate thường hiện diện trong lá mầm, đóng vai trò là nguồn dự
trữ phosphate. Bột đậu phộng sau khi tách béo chứa 1.5 – 1.7% phytate. Nếu những chất này
hiện diện trong thực phẩm thì sẽ kết hợp với các cation hóa trị 2 như Ca, Fe, Zn, Mg… và làm
giảm giá trị dinh dưỡng của thực phẩm. Mặc dù có những ý kiến lo ngại về sự hấp thụ
phytate, nhưng một số nghiên cứu đã chỉ ra rằng acide phytic đóng vai trò quan trọng trong
việc làm giảm hàm lượng glucose trong máu, làm giảm hàm lượng cholesterol cũng như làm
giảm nguy cơ mắc bệnh ung thư (Shahidi, 1997). Tuy nhiên sự hiện diện của acide phytic sẽ
gây ra một số vấn đề trong quá trình sản xuất protein từ đậu phộng bởi vì phytate có khả năng
tương tác với protein và làm giảm khả năng hòa tan của protein. Phức hợp phytate – protein
không hòa tan trong môi trường acide.
Ngoài ra, trong đậu phộng còn có một hàm lượng đáng kể các hợp chất phenolic. Các
hợp chất phenolic có khả năng tác dụng với protein. Những hợp chất phenolic thường gặp
trong đậu phộng là: acide phenolic (caffeic, vanillic, syringic, coumaric) hoặc tannins thường
tồn tại dưới dạng tự do, ester hoặc các dạng liên kết khác. Trong 1g bột đậu phộng tách béo,
hàm lượng acide phenolic và các hợp chất phenolic khác lần lượt là 1756 – 2033μg và 50 –
120μg. Những chất này sẽ gây ra mùi vị không mong muốn, làm sậm màu, cũng như làm
giảm giá trị của các khoáng chất. Phương pháp làm giảm hàm lượng phenolic chủ yếu tập
trung vào việc tối thiểu hóa sự tương tác giữa phenolic và protein, sau đó loại phenolic ra khỏi
protein do sự khác nhau về khả năng hòa tan cũng như kích thước. Việc trích ly với dung môi
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
8
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
có tính acide như acetone làm giảm hàm lượng phenolic hiệu quả nhất. Tuy nhiên phương
pháp này sẽ làm biến tính protein cũng như làm giảm khả năng hòa tan của protein.
PPI trong phòng thí nghiệm chứa một lượng phenolic trung tính khó nhận thấy 810µg .g
-
1
và khoảng 1% phytate. Phương pháp trao đổi ion loại ≥ 85% phytate, 92% tổng acide
phenolic còn xử lý PPI với than hoạt tính thì loại 82% tổng acide phenolic. Acide p-Coumaric
là acide chính của phenolic, chiếm khoảng 40-68% tổng acide phenolic trong tất cả sản phẩm

protein đậu phộng.
Bảng 1.4: Hàm lượng flavonoid và polyphenol có trong đậu phộng
Phân loại Tổng flavonoid (mg CE/g)
*
Tổng polyphenol (mg CE/g)
*
Đậu phộng sống 0.01 25.71 ± 0.41
Đậu phộng sống (còn vỏ) 0.05 28.71 ± 1.91
Đậu phộng rang khô (DR) 0.01 27.33 ± 0.83
Đậu phộng rang dầu (OR) 0.01 28.61 ± 1.44
Đậu phộng luộc (còn vỏ) 0.06 36.42 ± 1.39
(*) CE: catechin equivalent – tính theo hàm lượng catechin
(Nguồn: Journal of Agriculture and Food Chemistry 2007, 55)
Các nguyên tố khoáng chủ yếu có trong đậu phộng là K, P, Mg và Ca.
Bảng 1.5: Thành phần các nguyên tố khoáng trong đậu phộng
Thành phần Hàm lượng (mg/100g đậu phộng)
Ca 51.59 ± 0.32
K 867.52 ± 21.10
Mg 227.97 ± 2.69
P 568.16 ± 7.97
Al 0.11 ± 0.04
B 2.50 ± 0.01
Cu 0.05 ± 0.01
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
9
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Fe 1.17 ± 0.01
Mn 1.86 ± 0.04
Na 10.26 ± 2.40
Zn 2.99 ± 0.03

(Nguồn: Journal of Agriculture and Food Chemistry 1997)
Bảng 1.6: Thành phần các vitamin trong đậu phộng (tính trên 100g)
Vitamin Hàm lượng (mg)
B1 0,6
B2 0,3
B3 12,9
B5 1,8
B6 0,3
B9 0,246
(Nguồn />III. THU HOẠCH VÀ BẢO QUẢN [43]
1. Thu hoạch
Thời điểm thu hoạch rất quan trọng vì nó ảnh hưởng đáng kể đến chất lượng hạt giống.
Nên chọn ngày nắng ráo, mặt ruộng khô để thu hoạch. Khi thấy lá trở màu nên nhổ 1 vài bụi
để quan sát, nếu thấy 2/3 số trái đã già thì nên thu hoạch ngay.
Hiện nay, Việt Nam đã sản xuất thành công máy tuốt lạc. Máy tuốt rất tiện và có thể
tuốt củ lạc một cách nhanh chóng. Máy nhẹ nên chỉ cần một người vận hành. Máy dễ lưu
động nên có thể trải tung các cây lạc đã tuốt ra khắp mặt ruộng để làm phân xanh. Người
nông dân cũng có thể tự chế được, do các vật liệu và bộ phận vốn rất sẵn trong vùng. Chi phí
để chế tạo và bảo quản rất thấp. Nhưng cũng có 2 hạn chế chính, đó là máy tuốt sẽ làm bị
thương nếu như vô ý khi sử dụng nó và máy cũng không thể làm sạch những củ lạc đã tuốt.
Máy tuốt lạc gồm một trống xoay với 4 dây cao su căng ở trong kéo từ bên nọ sang bên
kia của trống. Cấu trúc trống có một trục trung tâm được cố định lên một khung bằng gỗ.
Khung đó được nối với càng trước của máy kéo hai bánh. Động cơ máy kéo sẽ làm quay
trống bằng dây coroa- V.
2. Bảo quản
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
10
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Đậu phộng là loại hạt có chứa nhiều dầu và protein. Trong điều kiện á nhiệt đới sau 18
tháng bảo quản, lượng protein trong hạt bị hao hụt. Nitơ tổng hao hụt 7,5%. Riêng nitơ

protein giảm tới 11,5%, nitơ hòa tan giảm 10,5%. Lượng lipit bị hao thất nhiều nhất do quá
trình oxy hóa dưới tác dụng của lipase.
Ngoài ra trong quá trình bảo quản, hạt đậu phộng còn bị sâu mọt và vi sinh vật phá hoại
nghiêm trọng cũng gây ra những tổn thất đáng kể. Ở lớp vỏ quả và hạt đậu phộng để bị nấm
mốc phát triển, điển hình là Aspergillus Flavus tiết ra độc tố aflatoxin có hại với người và gia
súc.
Vì thế cho nên khi bảo quản đậu phộng cần phải hạn chế đến mức thấp nhất sự hô hấp
của hạt và những yếu tố thúc đẩy quá trình này, động thời ngăn chặn sự phát triển của sâu
mọt và nấm mốc... Muốn vậy phải giữ cho độ ẩm của hạt và trong kho ở mức độ thấp và hạt
tránh tiếp xúc với không khí. Ngoài ra kho phải được theo dõi, kiểm tra thường xuyên và xử
lý kịp thời khi phát hiện sâu bệnh gây hại.
Kho bảo quản cần phải cao ráo, có lớp chống ẩm. Nhiệt độ trong kho bảo quản nên giữ
ở 10 - 15°C là tốt. Đậu phộng được đóng trong bao từ 30 - 50 kg bao bì có một lớp
Polyetylen, trước lúc đóng bao, nhập kho cần được phơi sấy nhẹ đảm bảo độ ẩm an toàn trong
phạm vi 8 – 9%.
CHƯƠNG 2: TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
I. GIỚI THIỆU VỀ TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN[5]
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
11
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Tính chất chức năng của protein cũng như tính chất vật lý hay hóa học của protein, nó
ảnh hưởng suốt các quá trình chuẩn bị, chế biến, bảo quản và tiêu thụ. Tính chất chức năng
của protein được phân loại làm ba phần: thuộc tính hydrate hóa như hòa tan hay giữ nước,
thuộc tính bề mặt như nhũ tương hay tạo bọt, và sự tương tác protein-protein là tạo gel. Nó
thường là kết quả của nhiều tương tác vật lý, hóa học xuất hiện đồng thời hoặc liên tục trong
thực phẩm trong suốt quá trình chế biến và không dễ dàng đo lường được bằng các phương
pháp kiểm tra vật lý, hóa học đơn giản. Tính chất chức năng của protein có thể tạo thành từ
một protein hoặc một nhóm protein.
Thường thì mỗi thực phẩm đòi hỏi protein có nhiều hơn một tính chất chức năng. Do
đó, một protein hoặc một nhóm protein cần phải đa chức năng như protein trứng yêu cầu phải

tạo bọt và tạo gel, cũng như khả năng nhũ hóa chất béo và giữ nước để tạo thể custard với
những thuộc tính chất lượng mong muốn. Thông thường, yêu cầu về một chức năng riêng biệt
sẽ thay đổi trong suốt quá trình chuẩn bị và chế biến.Ví dụ như protein cơ giữ nước, tăng độ
nhớt và có thể nhũ hóa lipid trong ngô sống một thời gian ngắn ở sản phẩm thịt nhưng cần có
khả năng tạo gel giữ nước cao trong lúc gia nhiệt để đạt được những tính chất cảm quan
mong muốn đồng thời đạt hiệu suất theo yêu cầu của quá trình.
Thuộc tính chức năng của protein chịu ảnh hưởng của quá trình xử lý, nhân tố môi
trường cũng như tương tác với các chất khác. Điều kiện môi trường như pH, lực ion, loại
muối, hàm ẩm, các chất oxy hóa- khử có khả năng làm thay đổi tính chất chức năng của
protein. Bên cạnh đó, tính chất chức năng của protein còn bị ảnh hưởng bởi từng giai đoạn
trong suốt quá trình chế biến như gia nhiệt, sấy, cắt gọt, xử lý áp lực và lạnh đông. Tính chất
chức năng của protein thường thay đổi trong suốt quá trình bảo quản do sự tương tác vật lý
hóa học như sự đông tụ protein, biến tính, hoạt tính enzyme, oxy hóa chất béo, tổn thương
tinh thể đá…
II. TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN VÀ ỨNG DỤNG TRONG
CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM[4]
1. Tính chất chức năng của protein
I.1. Tính kỵ nước
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
12
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Do các gốc kỵ nước của các acide amin trong chuỗi polipeptit của protein hướng ra
ngoài các gốc này liên kết với nhau tạo liên kết kỵ nước.
Độ kỵ nước có thể giải thích như sau: do các gốc acide amin có chứa các gốc -R không
phân cực nên nó không có khả năng tác dụng với nước.
Ví dụ chúng ta có các acide amin trong nhóm 7 acide amin không phân cực:. glycine,
alanine, valine, proline, methionine, lysine, isoleucine chúng không tác dụng với nước.
Tính kỵ nước sẽ ảnh hưởng rất nhiều đến tính tan của protein. Ví dụ có 7 acide amin
liên kết peptit với nhau, trong đó có 3 acide amin không phân cực (kỵ nước) nếu như các
acide amin này cùng nằm ở một đầu thì tính tan sẽ giảm so với khi các acide amin này đứng

xen kẽ nhau trong liên kết.
Hình 2.1. Tính kỵ nước của protein
Nguồn:
I.2. Tính chất dung dịch keo protein
Khi hoà tan protein thành dung dịch keo. Các phân tử keo có kích thước lớn, không đi
qua màng bán thấm.
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
13
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Hai yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo:
 Sự tích điện cùng dấu của các protein.
 Lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein.
Loại bỏ hai yếu tố này protein sẽ bị kết tủa.
Có 2 dạng kết tủa: kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch:
 Kết tủa thuận nghịch: sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein vẫn có thể
trở lại trạng thái dung dịch keo bền như ban đầu.
 Kết tủa không thuận nghịch: là sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein
không trở về trạng thái dung dịch keo bền vững như trước nữa.
I.3. Sự biến tính của protein
Dưới tác dụng của các tác nhân vật lý như tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ học... hay
tác nhân hóa học như acide, kiềm mạnh, muối kim loại nặng, tanin ... các cấu trúc bậc hai, ba
và bậc bốn của protein bị biến đổi nhưng không phá vỡ cấu trúc bậc một của nó, kèm theo đó
là sự thay đổi các tính chất của protein so với ban đầu. Đó là hiện tượng biến tính protein. Sau
khi bị biến tính, protein thường thu được các tính chất sau:
 Độ hòa tan giảm do làm lộ các nhóm kỵ nước vốn đã chui vào bên trong phân tử protein.
 Khả năng giữ nước giảm.
 Mất hoạt tính sinh học ban đầu.
 Tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzim protease do làm xuất hiện các liên kết peptit
ứng với trung tâm hoạt động của protease.
 Tăng độ nhớt nội tại.

 Mất khả năng kết tinh.
I.4. Tính lưỡng cực của protein
Acide amin có tính chất lưỡng tính vì trong acide amin có chứa cả gốc acide (-COOH)
và gốc base (-NH
2
). Trong dung dịch, ở pH trung tính, acide amin tồn tại chủ yếu ở dạng ion
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
14
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
lưỡng cực (chỉ 1% ở dạng trung hòa). Ở dạng ion lưỡng cực, nhóm cacboxyl bị phân ly, nhóm
amin bị proton hóa. Trạng thái ion hóa của nhóm này phụ thuộc vào pH môi trường.
Tương tự như acide amin, protein cũng là chất điện ly lưỡng tính, vì trong phân tử
protein có nhiều nhóm phân cực của mạch bên (gốc R) của acide amin.
2. Các biến đổi của protein có ứng dụng vào công nghệ thực phẩm
II.1. Khả năng tạo gel của protein
Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mạng lưới không gian có trật
tự gọi là sự tạo gel. Khi protein bị biến tính, các mạch polipeptit đã bị duỗi ra (trong điều kiện
gia công nhất định) trở nên gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết lại với nhau mà mỗi vị trí
tiếp xúc là một nút, phần còn lại hình thành mạng lưới không gian ba chiều vô định hình, rắn,
trong đó có chứa đầy pha phân tán (H
2
O).
Điều kiện tạo gel:
 Nhiệt độ: là yếu tố cần thiết đầu tiên để tạo gel. Sau khi gia nhiệt người ta thường làm lạnh
để tạo nhiều liên kết hidro cho cấu trúc gel được bền.
Acide hóa nhẹ hoặc kiềm nhẹ: đưa pH của protein về điểm đẳng điện, làm cho gel tạo nên
chắc hơn.
Thêm chất đồng tạo gel: như polysaccharide nhằm làm cầu nối giữa các hạt, do đó gel
protein tạo ra có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn.
Hình 2.2. Sự hình thành gel do nhiệt

II.2. Khả năng tạo bột nhão
Các protein (gliadin và glutenin) của gluten bột mì còn có khả năng tạo hình, tạo ra “bột
nhão” có tính cố kết, dẻo và giữ khí.
II.3. Khả năng tạo màng
Protein như gelatin còn có khả năng tạo màng. Màng này chủ yếu được hình thành từ
liên kết hidro nên có tính thuận nghịch.
II.4. Khả năng nhũ hóa
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
15
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Khi protein được hấp phụ vào bề mặt liên pha giữa các giọt béo phân tán và pha nước
liên tục sẽ tạo ra những tính chất cơ lý như độ dày, độ nhớt, độ đàn hồi, độ cứng có tác dụng
bảo vệ làm ổn định sự phân tán của các giọt dầu béo hay làm cho chúng khó kết hợp lại với
nhau. Ngoài ra, phụ thuộc vào pH, sự ion hóa các gốc R của protein cũng sẽ tạo ra lực đẩy
tĩnh điện làm cho hệ nhũ tương bền.
II.5. Khả năng tạo bọt
Bọt thực phẩm là hệ phân tán của các bong bọt trong một pha liên tục là chất lỏng hoặc
bán lỏng, có chứa các chất hoạt động bề mặt hòa tan.
Muốn cho bọt bền nghĩa là các bong bọt không bị vỡ thì màng mỏng bao quanh bong
bọt phải đàn hồi và không thấm khí. Khi protein được hấp phụ vào bề mặt liên pha thì sẽ tạo
được một màng như thế nên bảo vệ được bong bọt.
II.6. Khả năng cố định mùi
Protein có thể cố định được các chất có mùi khác nhau. Các protein có thể hấp phụ lý
học hoặc hấp phụ hóa học các chất có mùi qua tương tác Van der Waals hoặc qua liên kết
đồng hóa trị và liên kết tĩnh điện.
III. CÁCH XÁC ĐỊNH TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN[5]
Thực phẩm là một hỗn hợp phức tạp chứa nhiều thành phần khác nhau. Nên việc phân
lập và xác định một tính chất riêng rẽ của thực phẩm là việc vô cùng khó khăn và phức tạp vì
có vô số những tương tác xuất hiện giữa các chất trong thực phẩm trong suốt quá trình chuẩn
bị và chế biến. Vì lý do này, các nhà khoa học thống nhất xác định tính chất chức năng của

protein bằng hệ thống đơn giản được định nghĩa đầy đủ và kiểm soát các điều kiện. Theo
hướng này có thể loại bỏ những thay đổi phức tạp đồng thời làm đơn giản hóa những dữ kiện
giải thích. Tuy nhiên, kết quả của những mô hình kiểm tra này phải được giải thích cẩn thận,
những kết quả từ một hệ thống kiểm tra đơn giản không thể được đánh giá cao trong hệ thống
thực phẩm thực tế. Những mô hình kiểm tra khác nhau được áp dụng, nhưng một vài mô hình
không được đánh giá cao trong việc dự đoán tính chất chức năng của protein trong hệ thống
thực phẩm thực tế. Những điều kiện như năng lượng đầu vào, lực ion, pH, tốc độ gia nhiệt
được sử dụng trong những mô hình trạng thái thường khác nhau từ cách sử dụng và trong
suốt quá trình chế biến. Nên kết quả đạt được của một thí nghiệm không có ý nghĩa đại diện
cho kết quả khác.
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
16
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Việc lựa chọn kiểm tra thuộc tính để đánh giá những chức năng riêng biệt của protein là
một điều khó khăn. Kiểm tra tính chất chức năng của protein phụ thuộc vào nhu cầu của
người kiểm tra và việc trả lời những câu hỏi được đặt ra. Bất kì một phương pháp nào cần
phải được kiểm tra trước khi sử dụng để chắc chắn rằng kết quả sẽ tương quan với hệ thống
thực phẩm thực tế được nghiên cứu. Mangino (1989) tuyên bố rằng phương pháp đánh giá
tính chất chức năng có nhiều ảnh hưởng to lớn đến kết quả hơn là những thay đổi thực tế khi
được nghiên cứu. Một số phương pháp được tiêu chuẩn hóa cao ở quá trình tiến hành trong
khi một số khác chỉ đặc biệt sử dụng riêng biệt cho phòng thí nghiệm. Một số phương pháp
dựa vào kinh nghiệm là chủ yếu, một số khác lại tuân theo những nguyên tắc cơ bản. Không
có một phương pháp riêng biệt nào được áp dụng chung.
Những phương pháp tiêu chuẩn hóa có giá trị từ các tổ chức như là hiệp hội các nhà hóa
học lương thực tại Mỹ (the American Association of Cereal Chemists), hội các nhà hóa học
về dầu tại Mỹ( American Oil Chemists Society), hội liên hiệp sữa quốc tế (International Dairy
Federation)… Một cách tổng quát, cách phương pháp này đã được kiểm tra trong những
nghiên cứu hợp tác giữa một vài phòng thí nghiệm. Do đó, viêc sử dụng những phương pháp
tiêu chuẩn hóa có thể làm đơn giản việc so sánh kết quả của các phòng thí nghiệm. Tuy nhiên,
một phương pháp được tiêu chuẩn hóa cũng không bảo đảm rằng kết quả kiểm tra sẽ liên

quan đến chức năng của protein trong sản phẩm riêng biệt hoăc trong những ứng dụng của
sản phẩm. Một vấn đề khác là hầu hết những phương pháp được tiêu chuẩn hóa là do kinh
nghiệm. Nếu bất kì bước nào trong tiến trình bị thay đổi hoặc thay thế thiết bị thì việc so sánh
giữa các phòng thí nghiệm không thể thực hiện được.
Sự có mặt của cacbonhydrate và lipid có thể ảnh hưởng đến tính chất chức năng của
protein. Nó đóng vai trò quan trọng trong việc bao bọc lấy những đại phân tử này. Tóm lại, hệ
thống càng phức tạp thì kết quả càng có tương quan gần với thực phẩm thực tế. Những yếu tố
gây xáo trộn do sự tương tác giữa các thành phần có thể dẫn đến những kết luận không chính
xác.
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
17
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Bảng 2.1. Phương pháp xác định tính hidrate hóa của protein
Tên phương pháp Mô tả Thông số đo Ưu nhược điểm Tài liệu tham khảo
Nitơ hòa tan
Sản phẩm khô là bã,
được hydrate hóa bằng
cách khuấy, sau đó ly
tâm ở 270 vòng trong
10phút
Tỷ số nitơ hòa tan(NSI) =
(%nitơ tan trong nước)/(%
nitơ tổng)*100
Ưu điểm : có thể tái sử
dụng
Nhược điểm : chỉ áp dụng
cho các sản phẩm họ
đậu nành hòa tan
trong nước; không có
quy định sử dụng

dung dịch đệm thay
thế.
AOCS Method Ba 11 – 65
(AOCS, 1999);AACC
Method 46 – 23
(AACC, 2000)
Chỉ số phân tán
Protein
Sản phẩm khô được
phân tán trong nước
bằng cách trộn, sau đó
ly tâm ở 880 vòng
trong 10phút
Chỉ số protein phân tán
(%) = (% protein phân tán
trong nước)/(%tổng số
protein)*100
Ưu điểm: Đã được kiểm tra
trong một nghiên cứu
hợp tác và có thể sử
dụng phương pháp
này giữa các phòng
thí nghiệm.
AOCS Method Ba 10 – 65
(AOCS, 1999);AACC
method 46 – 24
(AACC, 2000)
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
18
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN

Nhược điểm : Giới hạn sản
phẩm đậu nành,
protein được xác định
bởi phân tích
Kjeldahl có thể mất
nhiều thời gian
Protein hòa tan
Protein trong những
dung dịch đệm đặc biệt
được ly tâm ở 20000
vòng trong 30 phút.
Lượng protein của mẫu
và các chất nổi trên mặt
được xác định.
Protein hòa tan =
(%protein nổi trên mặt)/
(%protein có trong
mẫu)*100
Ưu điểm : Áp dụng cho các
protein khác nhau;
khảo nghiệm được
tìm thấy sẽ được lặp
lại trong nghiên cứu
hợp tác.
Nhược điểm : Yêu cầu
kiểm soát chặt chẽ
của dung dịch đệm,
pH, và các điều kiện
ly tâm cho các kết
quả lặp lại.

Kocher and Foegeding
(1993); Jaurequi et al.
(1981); Lee and Patel
(1984)
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
19
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Độ ẩm liên kết
Khả năng giữ nước của
protein khi tác động của
một lực bên ngoài, ví dụ
như, ly tâm hoặc áp lực,
trong các điều kiện rõ
ràng
Độ ẩm liên kết (%) =
(khối lượng nước liên
kết)/(khối lượng nước có
trong mẫu)*100
Ưu điểm : dễ thực hiện
Nhược điểm : cấu trúc mẫu
có thể bị phá hủy
hoặc biến dạng bởi
lực tác dụng dẫn đến
kết quả không tương
quan với một hệ
thống thực phẩm thực
tế.
Honikel(1987)
Nhỏ giọt ít, nhỏ giọt
tự do, hay tan rỉ

dịch.
Phần lớn chất lỏng được
thoát ra từ một mẫu mà
không có tác động của
một lực bên ngoài trong
một khoảng thời gian
quy định
Giảm nhỏ giọt (%) =
(khối lượng nhỏ giọt /
trọng lượng mẫu ban
đầu)*100
Ưu điểm : các thiết bị thử
nghiệm đơn giản,
thường được sử dụng
cho sản phảm thịt.
Nhược điểm : Kiểm tra có
thể mất 24 giờ để
hoàn thành; nếu
không được kiểm
soát, kết quả có thể bị
ảnh hưởng bởi điều
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
20
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
kiện môi trường,
chẳng hạn như độ ẩm
tương đối hay nhiệt
độ.
Khả năng hấp thụ
nước, thế năng

liên kết nước,
khả năng
hydrate hóa.
Đo lượng bán rắn hay
thực phẩm khô có thể
hấp thụ nước trong các
điều kiện quy định
Khả năng hấp thụ nước
được đo trong mẫu ml / g;
thực tế phụ thuộc phương
pháp tính toán
Ưu điểm : được sử dụng
cho thực phẩm rắn
hoặc khô.
Nhược điểm : kết quả phụ
thuộc nhiều vào
phương pháp; cần
đưa phần protein bị
thất thoát vào phần
nổi trên mặt, đồng
thời kết quả phụ
thuộc vào kích thước
protein.
Regenstein et al. ( 1979);
Quinn and Paton
(1979)
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
21
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
Bảng 2.2. Các phương pháp xác định tính chất bề mặt của protein

Tên phương
pháp
Mô tả Thông số đo Ưu và nhược điểm Tài liệu tham khảo
Tốc độ nhũ
tương hóa
Lượng dầu tối đa có thể được
nhũ tương hóa bởi dung dịch
protein trước khi hệ nhũ tương
bị phá vỡ.
Tốc độ nhũ tương hóa = khối
lượng dầu nhũ hoá / trọng lượng
của protein
Ưu điểm : Đơn giản và
nhanh chóng; các thiết
bị sử dụng tương đối
đơn giản và không tốn
kém.
Nhược điểm : đo khả năng
nhũ tương bằng tỷ lệ
protein/lipid không
thường gặp trong các
hệ thống thực phẩm;
kết quả được đánh giá
phụ thuộc nhiều vào
phương pháp và thiết
bị.
Wang and Kitisella
(1976); Swift et al.
(1961)
Sự ổn định hệ Đo sự phân phối kích thước Kết quả thường được trình bày Ưu điểm : Các mẫu có thể UNIT 03.4, Basic

SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
22
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
nhũ tương
được đo
bằng cách
sử dụng
kiểm tra độ
ổn định tồn
trữ
giọt và nồng độ tại đỉnh và
đáy của một bình kín trong
thời gian tồn trữ
dưới dạng biểu đồ đánh giá kích
thước giọt, và nồng độ(theo thể
tích) là một hàm theo thời gian
tồn trữ
được tồn trữ
trong điều kiện thực tế.
Nhược điểm : Kiểm tra có
thể mất hơn 1 năm để
hoàn thành; yêu cầu lấy
mẫu lặp đi lặp lại và
thiết bị để đo kích
thước giọt.
Protocol 1
Sự ổn định hệ
nhũ tương
được đo
bằng cách

kiểm tra
váng nổi
(creaming)
Nhũ tương được đặt ở chỗ
phân chia của xylanh và
được giữ trong khoang.
Chiều cao giữa các lớp đã
được phân ranh giới rõ ràng
trong huyết thanh và kem
trong giai đoạn tách được đo
Chiều cao giữa các lớp đã được
phân ranh giới rõ ràng trong
huyết thanh và kem tăng khi hệ
nhũ tương bị phân hủy quá thời
gian; kết quả thường được trình
bày dạng sơ đồ.
Ưu điểm: Kiểm tra có thể
được thiết lập nhanh
chóng; được sử dụng
cho nhũ tương mà trở
nên mất ổn định trong
vòng 1-4 tuần; có giá
trị khi xác định ảnh
hưởng của pH, lực ion,
nồng độ protein lên sự
ổn định.
Nhược điểm : cần phải phân
UNIT 03.4, Basic
Protocol 2
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH

23
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
tích nhiều lần; điều
kiện lưu trữ phải được
kiểm soát
Kiểm tra sự ổn
định nhanh
chóng bằng cách
sử dụng chỉ số
khối lượng nhũ
tương (EVI)
tăng tốc tiến trình lão hóa của
hệ nhũ tương trong ống
microhematocrit chịu lực ly
tâm
EVI = (chiều dài của giai đoạn
nhũ tương / tổng chiều dài của
cột) (% chất béo / 0,9)*100.
EVI càng cao cho thấy hệ nhũ
tương càng ổn định trong điều
kiện kiểm tra.
Ưu điểm: Thời gian phân
tích ngắn hơn; các
nghiên cứu đã tìm thấy
mối tương quan giữa
EVI và kiểm tra tính ổn
định dài hạn trong một
số sản phẩm.
Nhược điểm : Tỷ lệ váng nổi
trong một pham vi ly

tâm có thể không bền
khi lưu trữ lâu dài;
phản ứng hóa học có
thể làm mất ổn định hệ
nhũ tương trong quá
trình lưu trữ lâu dài
Fligner el al. (1991)
Chỉ số độ hoạt
động nhũ hóa
Độ đục của dịch nhũ tương có
liên quan đến bề mặt phân
Chỉ số độ hoạt động nhũ hóa
=diện tích bề mặt phân chia pha
Ưu điểm: kiểm tra tương đối
nhanh; không phụ
Pearce and Kinsella
(1978);
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
24
TÌM HIỂU VỀ PROTEIN ĐẬU PHỘNG GVHD: ThS. NGUYỄN THỊ HIỀN
(EAI) chia pha bằng một phương
trình
ổn định/đơn vị khối lượng
protein
Giá trị EAI càng cao hệ nhũ
tương càng ổn định
thuộc vào tác động bên
ngoài đến sự phá vỡ
của hệ nhũ tương; sử
dụng một lượng nhỏ

protein; chỉ cần tiến
hành với các thiết bị
thông thường trong
phòng thí nghiệm
Nhược điểm: Hệ nhũ tương
cần được chuẩn bị
trong những điều kiện
tiêu chuẩn hóa; một số
nghiên cứu cho thấy có
sự tương quan yếu giữa
EAI và sự ổn định của
hệ nhũ tương trong hệ
thống thực phẩm.
Cameron et. al.
(1991)
Khả năng tạo bọt Thể tích bọt xuất hiện trong
điều kiện đông đặc từ lượng
Theo dõi thể tích bọt và biểu diễn
sự biến thiên khả năng tạo bọt.
Ưu điểm: Việc kiểm tra đơn
giản, thiết bị tương đối
Wilde and Clark
(1996); Phillips
SVTH: TRẦN THỊ NGUYỆT MINH
25