Gel protein , cơ chế hình thành

Gel protein-Cơ chế hình thành & Các yếu tố ảnh hưởng
MỤC LỤC
MỤC LỤC.......................................................................................................................................................1
1
Gel protein-Cơ chế hình thành & Các yếu tố ảnh hưởng
1. TỔNG QUAN
1.1.Protein cơ:
Dựa vào tính tan, có thể chia protein cơ thành 3 nhóm:
- Sarcoplasmic protein, tan trong nước hoặc dung dịch muối loãng.
- Myofibrillar protein, tan trong dung dịch muối nồng độ cao
- Stromal protein, không tan trong cả hai.
1.1.1. Sarcoplasmic protein:
Chiếm 30-35% tổng protein cơ và khoảng 5% tổng trọng lượng cơ. Có thể tách ra thành
4 thành phần cấu trúc khác nhau dựa trên vận tốc lắng.
Có khoảng 200 protein khác nhau trong sarcoplasmic protein, số nhiều trong chúng là
các enzyme phân hủy đường, kiểm soát các phản ứng enzyme trong cơ.
Sarcoplasmic protein có nhiều tính chất hóa lý thông dụng. chẳng hạn chúng có kích
thước phân tử nhỏ dạng cầu, hay sợi, độ nhớt thấp.
Myoglobin là loại protein quan trọng nhất, tạo màu cho thịt. màu cuả thịt phụ thuộc vào
kiểu, trạng thái hóa học của myoglobin.
Sarcoplasmic protein giữ nước kém, tạo gel yếu và giòn.
1.1.2. Myofibrillar protein
Được trích ly từ dung dịch đệm bền ion. Chiếm 55-60% tổng protein cơ và chiếm 10%
trọng lượng protein.
Đây là nhóm protein quyết định khả năng tạo gel và các tính chất của gel hình thành. ở
nhiệt độ <55
o
C quá trình biến tính protein diễn ra, ở 55
o
C sư đông tụ protein và tạo gel
bắt đầu diễn ra.

Do vậy, sự trích ly protein này cũng ảnh hưởng đến sự hình thành gel.
Myosin và actin là hai protein chính.
- Myosin
Sợi dày, chiếm 43-45% myofibrillar protein, phân tử myosin dạng sợi lớn.
Ba tính chất quan trọng của myosin trong cơ sống: tự gắn kết và tạo sợi; la vị trí xúc
tác cho ATPase, cung cấp năng lượng cho co cơ; tạo phức với actin
Myosin được trích ly bởi dung dịch muối (NaCl, KCl) có nồng độ >0.15M. để ngăn
trích ly đồng thời actin, MgCl
2
, ATP hoặc pyrophosphate có thể được thêm vào.
Myosin có thể bị kết tụ do oxi hóa các nhóm thiol, có thể thêm EDTA hoặc
mercaptoethanol để ngăn chặn.
Myosin chứa nhiều acid aspartic, acid glutamic, histidin, lysine, arginine.
Myosin có điểm đẳng điện là 5.3, trong điều kiện nấu thông thường ở pH khoảng 6,
myosin tích điện âm, giữ nước tốt.
Myosin đóng vai trò quan trọng trong quá trình tạo gel
- Actin
Chiếm 22% myofibrillar protein, hình cầu, chứa khoảng 376 acid amin, khối lượng
phân tử khoảng 42 kDa.
Nếu chỉ có một mình actin thì không có tính chất liên kết, nhưng khi có sự hiện diện
của myosin thì có hiệu ứng hợp lực hỗ trợ vào tính chất liện kết của myosin trong
quá trình tạo gel. Theo một nghiên cứu thì tỷ lệ myosin : actin là 2.7 : 1 thì gel có độ
bền tốt nhất.
2
Gel protein-Cơ chế hình thành & Các yếu tố ảnh hưởng
1.1.3. Stromal protein:
Còn được gọi là protein liên kết với mô, không hòa tan trong dung dịch muối.
Colagen, elastin, lipoprotein của màng tế bào là các loại protein liên kết với mô quan
trọng trong cơ. Trong đó colagen chiếm tỷ lệ nhiều hơn.
Stromal protein không có khả năng tạo gel bởi các đoạn chỉ đông tụ khi nhiệt độ là 80

o
C.
1.2.Định nghĩa sự tạo gel:
Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mạng lưới không gian có trật
tự gọi là sự tạo gel.
1.3.Cơ chế tạo gel:
Khi protein bị biến tính thì các cấu trúc bậc cao bị phá hủy, liên kết giữa các phân tử bị
đứt, mạch peptide bị giãn ra, các nhóm ẩn bên trong bị lộ ra ngoài. Các mạch
polypeptide đã bị duỗi ra (trong điều kiện gia công nhất định) trở nên gần nhau, tiếp xúc
với nhau và liên kết lại với nhau mà mỗi vị trí tiếp xúc là một nút, phần còn lại hình
thành mạng lưới không gian ba chiều vô định hình, rắn, trong đó chứa đầy pha phân tán
(nước).
Các nút mạng lưới có thể được tạo ra do tương tác giữa các nhóm kỵ nước. khi các
nhóm này gần nhau, tương tác với nhau hình thành ra liên kết kỵ nước hay ưa béo, các
phân tử nước bao quanh chúng bị đẩy ra và chúng có xu hướng tụ lại. Tương tác ưa béo
thường được ổn định và tăng cường khi tăng nhiệt độ, làm cho các mạch polypeptide sít
lại với nhau hơn, khiến cho khối gel trở nên cứng hơn.
Các nút lưới có thể được tạo ra do liên kết hydro giữa nhóm OH của serine, treonine
hoặc tyrosin với các nhóm COOH của acid glutamid hoặc acid aspartic. Liên kết hydro
là liên kết yếu, tạo ra một độ linh động nào đó giữa các phân tử với nhau, do đó làm cho
gel có được một độ dẻo nhất định. Khi gia nhiệt, các liên kết hydro bị đứt và gel bị nóng
chảy ra. Khi để nguội (nhất là khi để gần 0
o
C) cầu hydro lại tái lập và càng được tăng
cường.
Các nút lưới trong gel cũng có thể do các liên kết tĩnh điện, liên kết cầu nối giữa các
nhóm tích điện ngược dấu hoặc do liên kết giữa các nhóm tích điện cùng dấu qua các ion
đa hóa trị như ion Ca
2+
.

Các nút lưới còn có thể do các liên kết disulfua tạo nên. Trường hợp này gel rất chắc và
bền.
Quá trình tạo gel bằng nhiệt có thể như sau (phương trình (II.1)):
1/ Phân li thuận nghịch cấu trúc bậc bốn thành các dưới đơn vị hoặc monomer;
2/ Biến tính không thuận nghịch các cấu trúc bậc hai và ba (sự giãn mạch vẫn còn là
từng phần):
(P
N
)
n
↔ nP
N
→ nP
D
(II.1)
Trong đó P
N
– protein tự nhiên; P
D
– Protein đã bị biến tính; n - số đã biết.
3
Gel protein-Cơ chế hình thành & Các yếu tố ảnh hưởng
Người ta thấy, trạng thái gel cuối cùng tương ứng với các tập hợp protein từng phần bị biến tính
(P
D
)
x
, (x < n) nên có thể là phương trình (II.2) hoặc (II.3):
xP
N

(P
N
)
x
(P
D
)
x
đun nóng đun nóng

xP
N
xP
D
đun nóng (P
D
)
x
đun nóng hoặc làm lạnh
Phần đầu của phương trình (II.2) là phản ứng kết tụ, phần thứ hai của phương trình (II.2)
là phản ứng đông tụ khô. Trong điều kiện thuận lợi cho biến tính hơn là cho tập hợp (protein
mang điện tích lứn ở pH thấp hoặc cao, lực ion rất yếu, có mặt số ion, có mặt các tác nhân
phân ly như: ure, guanidin, các chất tẩy rửa) thì sự đun nóng sẽ làm xảy ra phản ứng theo
phương trình (II.3).
Giai đoạn tập hợp càng chậm so với giai đoạn biến tính thì càng có điều kiện để các
mạch polypeptit đã được giãn mạch ra từng phần, sẽ có trật tự, đồng đều, trơn, trương mạnh,
rất đàn hồi và trong suốt; gel bền, không bị co tách dịch. Ngược lại các gel được tạo thành
từ các tiểu phần protein có tập hợp thô sẽ đục, ít đàn hồi và đặc biệt không bền (gel bị co và
dễ chảy dịch).
Sự giãn mạch các phân tử protein sẽ làm xuất hiện các nhóm phản ứng nhất là các nhóm

kỵ nước (ưa béo) của protein hình cầu. Do đó các tương tác kỵ nước giữa protein – protein
sẽ thuận lợi và là nguyên nhân chính của việc tạo tập hợp liên tục. Các protein có khối lượng
phân tử cao và có tỷ lệ phần trăm axit amin kỵ nước cao sẽ tạo gel có mạng lưới chắc. Khi ở
nhiệt độ cao các tương tác ưa béo sẽ thuận lợi trong khi đó sự hình thành các liên kết hydro
lại dễ dàng khi làm lạnh. Sự gia nhiệt cũng có thể làm phơi bày các nhóm – SH ở bên trong,
do đó xúc tiến việc hình thành hoặc trao đổi các cầu đisulfua. Khi có mặt nhiều nhóm – SH
và –S-S - sẽ tăng cường hệ thống mạng giữa các phân tử và gel tạo ra bền với nhiệt. Các cầu
canxi lam cho gel có độ cứng và độ bền tốt hơn.
4
Gel protein-Cơ chế hình thành & Các yếu tố ảnh hưởng
Vùng pH thuận lợi cho sự tạo gel sẽ được mở rộng cùng với sự tăng nồng độ protein. Vì
khi ở nồng độ protein cao thì các liên kết ưa béo và liên kết đisulfua có điều kiện để tạo
thành sẽ bù trừ lại các lực đẩy tĩnh điện cảm ứng vốn do protein tích điện cao sinh ra.
2. CÁC YẾU TỐ ẢNH HƯỞNG ĐẾN SỰ TẠO GEL
2.1.Kiểu và nồng độ protein:
Kiểu protein:
Protein cơ ở các vị trí khác nhau, khi tạo gel cho cấu trúc khác nhau. Chẳng hạn, gel từ
myosin ở cơ ức gà độ bền cao hơn ở cơ đùi gà. Gel từ myosin cơ thịt đỏ có cấu trúc tốt
hơn từ cơ thịt trắng.
Nồng độ protein: Quyết định độ bền và khả năng giữ nước của gel. Nồng độ protein
càng cao, gel càng cứng và bền. Nếu nồng độ quá thấp, có khả năng gel không hình
thành.
2.2.Nhiệt độ:
Tốc độ gia nhiệt nhanh thì gel hình thành yếu. Còn ngược lại thì độ bền gel tốt. Điều này
được giải thích là do tốc độ gia nhiệt chậm cho phép protein sắp xếp để tạo mạng lưới
gel bền và ổn định hơn.
Thay đổi trong kết cấu và tính chất lưu biến của gel từ cơ protein cá rô phi cơ gây ra bởi
áp suất cao kết hợp với nhiệt độ
Tóm tắt
Paste thịt cá rô phi được chuẩn bị với sự kết hợp xử lý bằng áp suất thủy tĩnh (200 MPa)

và nhiệt độ (50
0
C), để nghiên cứu những thay đổi trong tính chất lưu biến của họ, khả
năng hình thành gel, độ trắng và độ hòa tan của protein của gel. Việc kiểm soát, gia
nhiệt gel (90 C/30 phút), độ đàn hồi và trắng, với khả năng hình thành gel thấp. Gel
được hình thành bằng nhiệt độ thì đàn hồi, cứng nhắc và chủ yếu bao gồm các liên kết
hóa trị. Gel được hình thành bởi điều áp thì mềm mại và bao gồm các liên kết hydro và
tương tác kỵ nước. Điều áp trước khi gia nhiệt thì cấu trúc gel, bởi sự hình thành của cả
hai liên kết hóa trị và không đồng hóa trị. Nhiệt độ trước khi điều áp không làm thay đổi
các đặc tính của gel. Nhiệt độ và áp suất đồng thời tạo một gel nhớt với các liên kết
không cộng hóa trị.
Giới thiệu
Mục đích của nghiên cứu này là để điều tra những thay đổi của các đặc tính lưu biến,
khả năng hình thành gel, màu sắc bên ngoài và độ hòa tan của paste protein thịt cá rô phi
được xử lý bằng áp lực và phương pháp điều trị kết hợp thiết lập.
Kết quả
Khả năng hình thành gel
5
Gel protein-Cơ chế hình thành & Các yếu tố ảnh hưởng
Kết quả cho thấy các đặc điểm của gel cá rô phi. Các lực lượng phá vỡ, biến dạng và độ
bền gel của gel P-S tương ứng với 658 g, 7.5 mm và 4935 mm.g, là lớn nhất trong
nghiên cứu này (Hình 1). Tất cả các thông số về khả năng hình thành gel của S và S-P
gel không có ý nghĩa khác nhau, tuy nhiên, các giá trị lớn hơn mẫu kiểm soát (p 6 0,05).
Các lực lượng phá vỡ của gel chỉ là 118 g, mặc dù các lực gãy vỡ khác không đáng kể S
và S-P gel. Độ bền của P gel là thấp nhất so với những cái khác và gần một phần ba mẫu
kiểm soát. Lực gãy vỡ của S/P gel chỉ 3,3 mm và khoảng hai phần ba mẫu kiểm soát.
Hơn nữa, do lực lượng phá vỡ nhỏ và biến dạng của gel P / S, độ bền gel được 716
g.mm, tương tự như của P gel (p> 0,05).
Hình 1: Độ bền gel
6

Gel protein-Cơ chế hình thành & Các yếu tố ảnh hưởng
Giải thích: Khả năng hình thành gel của gel xử lý bằng nhiệt độ (S) tốt hơn bằng cách
gia nhiệt (kiểm soát), do sự hình thành chủ yếu kết cấu mạng đóng góp của nội sinh
transglutaminase (TGase) (Gilleland, Lanier, và Hamann , 1997). Các lực lượng phá của
S gel lớn hơn của P gel 7 lần, nhưng không có khác biệt đáng kể lực phá vỡ (p> 0,05).
Hơn nữa, lực phá vỡ của S và P gel là 40-48% cao hơn so với mẫu kiểm soát. Xác nhận
báo cáo trước đó (Ashie & Lanier, năm 1999;. Okamoto và cộng sự, 1990), S gel và
kiểm soát mạnh hơn P gel. Dựa trên phân tích quang phổ tia hồng ngoại và các nghiên
cứu lưu biến, Heremans, Van Camp, và Huyghebaert (1997) sự khác biệt này do protein
duỗi mạch lớn hơn trong thiết lập gel, kết quả trong một mạng ổn định hơn với tương tác
tăng lên.
Carlez, Borderias, Dumay, và Cheftel (1995) thấy rằng lực phá vỡ trong gel được thực
hiện ở 90
o
C dưới áp suất khí quyển cao hơn đáng kể trong áp suất cao gây ra từ surimi
bream threadfin (Nemipterus tambuloides) và độ lớn tối đa và biến dạng gel tại 300 MPa
và 4
0
C. Tuy nhiên, Chung, Gebrehiwot, Farkas, và Morrissey (1994), làm việc với
surimi Pollack Alaska (Theragra chalcogramma), lưu ý rằng gel được thực hiện ở 170
o
C
và 240 MPa và dưới 50
0
C, ứng suất cắt và ứng suất trượt đã lớn hơn trong gel làm nóng
ở 90 C.
Các kết quả khác nhau giữa các công trình hiện tại và trước đây đã có thể quy cho các
loài khác nhau của một vật liệu, nội dung, độ ẩm, và nồng độ của natri clorua được sử
dụng. Pe 'rez-Mateos et al. (1997) tìm thấy một sự hiện diện lớn hơn của liên kết ion và
hydro trong một gel gây ra bởi áp suất ở 200 MPa và 3

0
C (lot L) so với trong một gel
chuẩn bị bằng cách thiết lập theo sau là nấu thông thường (lot T). Hơn nữa, đã có nhiều
disulfua và liên kết hóa trị khác trong gel lot T rất nhiều, đã giải thích nguyên nhân lực
phá cao và khả năng giữ nước cao của gel. Gel trở nên đàn hồi hơn, cứng chắc hơn là
do hình thành các liên kết công hóa trị giữa các phân tử (Lee & Lanier, 1995).
Vì vậy, lý do không có sự khác biệt đáng kể trong việc phá vỡ giữa S và P gel có thể là
các gel S cũng đã có kết cấu mạng với khả năng giữ nước tốt, do liên kết đồng hóa trị
mạnh mẽ. Trong nghiên cứu này, điều áp ở 200 MPa và 4
0
C trong 60 phút trước khi xử
lý nhiệt độ ở 50
0
C trong 60 phút (P-S) tăng cường khả năng gel hình thành các protein
cơ cá rô phi, so với xử lý nhiệt độ mà không cần điều áp trước. kết quả tương tự cũng
được báo cáo cho sức mạnh gel của thịt cá hồi chum áp lực ở 500 MPa và C 0 cho 10
phút, tiếp theo là làm nóng (30-90 C/30 phút) đã được gia cố (Okazaki và cộng sự,
1997.).
Nhiều nhà nghiên cứu đã chứng minh rằng sự gia tăng độ bền gel P-S, so với gel S, là do
các TGase nội sinh, mà vẫn hoạt động sau khi điều áp tại 250-300 Mpa (Ashie & Lanier,
năm 1999; Gilleland et al. , 1997). Hơn nữa, áp lực gây ra khả năng tiếp cận các cơ chất
làm cho Tgase xúc tác và nâng cao hình thành liên kết disulfua dưới áp lực có thể làm
tăng khả năng hình thành gel của S gel (Ashie & Lanier, năm 1999; Montero, Pe 'rez-
7
Gel protein-Cơ chế hình thành & Các yếu tố ảnh hưởng
Mateos, 1997) . Trong S-P gel, chúng tôi cho thấy rằng điều áp với trước khi xử lý nhiệt
độ không có tác dụng trên gel. Angsupanich et al. (1999) báo cáo rằng với điều áp (400
MPa / phòng temperature/20 phút) sau khi thiết lập (50 C/10 phút), độ cứng bắp thịt cá
tuyết là tương tự như mẫu.
Một số nhà nghiên cứu đã chứng minh rằng các cấu trúc của tập hợp protein gây ra bởi

thiết bị mạnh mẽ ổn định của liên kết hóa trị. Do đó, xử lý nhiệt độ trước khi điều áp hạn
chế hiệu quả áp lực lên khả năng hình thành gel của batters thịt (Jime 'nez Colmenero,
năm 2002; Macfarlane, Mckenzie, và Turner, 1986). P / S gel thực hiện như là một gel
yếu hơn và kém đàn hồi, so với kiểm soát. Hai cách giải thích đã được đề xuất cho giới
hạn quá trình gel hóa trong xửa lý áp suất sau nhiệt độ trên protein cơ (Jime 'nez
Colmenero, 2002).
Đầu tiên là quá trình điều áp một phần bảo tồn các protein từ biến tính nhiệt (Balny &
Masson, 1993; Ko và cộng sự, 1990b.). thứ hai là làm tăng hoạt động phân giải protein,
gây ra một số sự cố myofibrillar protein và hình thành các mảnh vỡ phân tử khác nhau
(Jime 'nez Colmenero, Cofrades, Carballo, Ferna' ndez, & Ferna 'Dez-Martin, năm
1998;. Macfarlane et al, 1986) .
Ashie và Lanier (1999) kết luận rằng tác động của điều áp ở nhiệt độ thiết lập của 25 và
40
o
C về hoạt động của TGase ở Alaska Pollack (Theragra chalcogramma) gel surimi
được không đáng kể. Vì vậy, chúng tôi loại bỏ các tác động của TGase hành động về
khả năng hình thành gel của P và P / S gel. kết quả tương tự cũng được báo cáo trong
chum cá hồi, surimi Pollack Alaska (500 MPa/60 C/10 phút) (Okazaki và cộng sự,
1997.), Thái Bình Dương Whiting surimi (0.1-240MPa/50 C/60 phút) (Chung et al.,
1994), và Whiting xanh (200-400 MPa/0-75 C/10-30 min) (Pe 'rez-Mateos et al, 1997)..
Độ trắng
Độ trắng của paste cá rô phi và kiểm soát được 38 và 63 mà là thấp nhất và cao nhất của
tất cả các phương pháp xử lý (Hình 3). Độ trắng của S, S-P và P-S gel không có ý nghĩa
khác nhau (p> 0,05) nhưng đã cao hơn so với P và P / S gel. Mặc dù độ trắng các giá trị
của P và P / S gel không có ý nghĩa khác nhau, P / S gel là hoàn toàn khác với P gel
8
Gel protein-Cơ chế hình thành & Các yếu tố ảnh hưởng
Hình 2: Độ trắng của gel
Độ trắng có liên quan đến mức độ biến tính protein, là lớn nhất trong gel được hình
thành bởi quá trình nấu (kiểm soát). Theo thử nghiệm sơ bộ (dữ liệu không được hiển

thị), độ trắng của paste thịt cá rô phi ở 40
0
C hoặc thấp hơn cho 60 phút một chút nhưng
không đáng kể tăng so với thịt không xử lý. Hơn nữa, thịt xử lý dưới 150 MPa cũng tăng
không đáng kể.
Thay đổi độ trắng của paste thị cá rô phi do xử lý nhiệt hoặc áp suất đã được quy cho sự
biến tính myoglobin hoặc khả năng giữ nước của gel (Shie & Park, 1999). P-S gel đã có
một giá trị độ trắng cao hơn P gel (p 6 0,05), như là kết quả của hai giai đoạn xử lý bao
gồm điều áp tiếp theo gia nhiệt, thì S gel có độ trắng cao hơn P gel ( p 6 0.05) (Montero
và cộng sự, 1997)..
Tuy nhiên, việc thiếu sự khác biệt về độ trắng của S và S-P gel cho thấy áp suất không
tăng cường các protein biến tính như nhiệt gây ra. Mặc dù P / S gel khác nhau trong khả
năng hình thành gel so với các loại khác, độ trắng của gel P / S gần S, S-P và P-S gel và
rõ ràng là lớn hơn của các paste thịt.
Một số kết quả trái ngược trong độ trắng của P / S gel đã được báo cáo (Pe 'rez-Mateos
và cộng sự, 1997;. Pe' rez-Mateos & Montero, 1997). Các tác giả chứng minh rằng sự
biến tính nhẹ của gel từ (Micromesistius poutassou) blue whiting protein cơ bắp được xử
lý tại 375 MPa /20 phút/38
0
C so với những chuẩn bị ở 200 MPa / 3 C/10 phút hoặc bằng
xử lý nhiệt độ ở 37
0
C trong 30 phút tiếp theo nấu ở 90
0
C trong 50 phút. Tuy nhiên, họ
cũng thấy rằng cá mòi (Sardina pilchardus) xử lý ở 400 MPa và 40
0
C tương tự như
chuẩn bị ở 200 MPa và nhiệt độ thấp (<10
0

C). Áp suất đủ cao để protein cá biến tính sẽ
ngăn chặn protein biến tính tiếp theo nhiệt độ.(Ferna 'ndez-Martin và cộng sự, 1997.).
9
Gel protein-Cơ chế hình thành & Các yếu tố ảnh hưởng
Kết luận
Sự khác biệt trong hóa học, kết cấu và đặc tính vật lý của chất keo protein gây ra bởi
nhiệt độ và áp suất đã được nghiên cứu toàn diện. Kết hợp phương pháp xử lý nhiệt độ
và áp suất để sản xuất sản phẩm khác nhau. Điều áp đồng thời với nhiệt độ không thể
thay đổi các đặc tính gel, do sự giới hạn của cấu tạo protein. Tuy nhiên, điều áp trước
khi xử lý nhiệt độ tăng cường khả năng hình thành gel và tính chất lưu biến. Một gel
nhớt đã được hình thành khi xử lý đồng thời nhiệt độ và áp suất.
2.3.pH:
Ở điểm đẳng điện do vắng mặt các lực đẩy nên gel tạo ra kém phồng, ngậm ít nước và
cứng. Các protein có tỷ lệ axit amin ưa béo cao (trên 31,5% số phân tử) như
hemoglobin, ovalbumin, sẽ có vùng pH tạo gel thay đổi phụ thuộc vào nồng độ protein.
Trái lại các protein có phần trăm các axit amin ưa béo thấp (22÷31%) như γ - globulin,
serumalbumin, gelatin và protein của đậu tương… thì lại không thay đổi pH tạo gel khi
nồng độ protein thay đổi.
Vai trò của cấu trúc bậc 2 trong gel myosin lợn ở những pH khác nhau
Tóm tắt
Cấu trúc bậc 2, tính chất của gel và các mối liên hệ của myosin lợn đã được nghiên cứu
bởi circular dichroism, đo tính lưu biến và kính hiển vi điện tử quét. Gel của myosin lợn
liên quan đến một thay đổi trong cấu trúc myosin bằng tương tác protein-protein và
protein-nước. Các tính chất của gel phụ thuộc mạnh pH và nhiệt độ. Gần pI (pH 5.5 và
6.0), myosin lợn có thể tự đông lại ở 15
0
C. Myosin ở pH 6,5-9,0 bắt đầu hình thành một
gel ở nhiệt độ cao hơn 38
0
C. Gia nhiệt gây ra một xoắn α một phần biến thành lớp gấp

nếp β và cuộn ngẫu nhiên. Sau đó, myosin tổng hợp và hình thành một mạng lưới gel.
Gel giảm tính bền và tăng khả năng giữ nước (WHC) cùng với tăng pH. Tương quan
phân tích chỉ ra rằng cả hai việc mở xoắn α, và sự hình thành lớp gấp nếp β giúp myosin
lợn tạo gel. Hàm lượng cao gấp nếp β được làm nóng trước dẫn đến kết quả khả năng
giữ nước của gel thấp. Độ chắc và đồng nhất của khối gel thu được ở pH 6,5.
Giới thiệu
Gel hình thành trong thịt bao gồm một phần của protein biến tính không thuận nghịch
trong một mạng lưới ba chiều (Lanier, Carvajal, & gsawatdigul Yon, 2004). Myosin là
protein phổ biến trong cơ và đóng một vai trò quan trọng trong phát triển gel trong các
sản phẩm thịt. Myosin cấu là rất nhạy cảm với thay đổi độ pH (Lin & Park, 1998) và
nhiệt độ (Liu, Zhao, Xiong, Xie, và Liu, 2007; Yongsawatdigul & Sinsuwan, 2007). Sự
gẫy vỡ trong cấu trúc protein từ những thay đổi trong một số nhóm phản ứng, sau đó có
10