TIỂU LUẬN hóa SINH THỰC PHẨM HEMOGLOBIN và MYOGLOBIN

Trường Đại Học Bách Khoa Thành Phố Hồ Chí Minh
Trường Đại Học Bách Khoa Thành Phố Hồ Chí Minh
Khoa Kỹ Thuật Hóa Học
Khoa Kỹ Thuật Hóa Học
Bộ Môn Công Nghệ Thực Phẩm
Bộ Môn Công Nghệ Thực Phẩm
Báo cáo Hóa sinh Thực phẩm
Đề tài
GVHD: TS Trần Bích Lam
Nhóm thực hiện : Huỳnh Hoàng Duy
Lê Trần Trung
Phan Bảo Dung
Trần Cao Dân

Định Thị Tú Uyên

Tô Thanh Loan
N I DUNGỘ
N I DUNGỘ
CHƯƠNG 1: HEMOGLOBIN
2.Tính chất hóa học của hemoglobin
3.Chức năng sinh học của hemoglobin
1.Cấu tao của hemoglobin
CHƯƠNG 2: MYOGLOBIN
1.Cấu tạo của myoglobin
2.Chức năng của myoglobin
3.Tính chất của myoglobin
4.Những biến đổi của myoglobin trong sx
Chương I :Hemoglobin
Cấu tạo hemoglobin : gồm globin và nhóm ngoại Hem
Nhóm ngoại

Hem : Được tạo
thành từ
protoporphyrin
IX gắn với một
nguyên tử Fe
hóa trị hai
(Fe
2+
)
Cấu tạo
Globin gồm 4 chuổi
polypeptide trong đó
có
+hai chuỗi α mỗi
chuỗi gồm 141 acid
amin
+hai chuỗi β mỗi
chuổi gồm 146 acid
amin
Cấu tạo
Cấu trúc bậc 2 và bậc 3 của hemoglobin
Mô hình 1chuỗi β của Hb
Sự kết hợp của globin và nhóm hem

Mỗi chuỗi polypeptide của Globin kết hợp với một Hem qua hai
liên kết phối trí giữa Fe
2+
của hem với N của nhân Imidazol thuộc acid
amin histidin E7 với N của nhân Imidazol thuộc acid amin F8 trong

chuỗi polypeptide

Khi biểu diễn Hem trên một mặt phẳng thì hai liên kết phối trí
giữa Fe
2+
với globin nằm về hai phía mặt phẳng
N
N
Fe
N
N
HIS (E7)
HIS (F8)
N
N
Fe
N
N
O=O
HIS (F8)
Phân tử Hb hoàn chỉnh là một protein hình cầu có đường kính
khoảng 55A
0
phân tử lượng 64454.Hb gồm 4 đơn vị giống nhau
từng đôi một liên kết với nhau bằng liên kết phi đồng hóa trị, mỗi bán
đơn vị gồm một chuỗi polypeptide của globin liên kết với một hem là vị
trí nhả và gắn oxy.Tỷ lệ sắt trong hemoglobin là 0,34%
GLOBIN
M
V

M
V
M
P
P
M
Fe
N
N
NN
N
O
2
GLOBIN
M
V
M
V
M
P
P
M
Fe
N
N
N
NN
N
Sự kết hợp của globin và nhóm hem

Tính chất
Tính chất
1. Kết hợp thuận nghịch với oxy tạo oxyhemoglobin
Hb + O
2
= HbO
2
( Đỏ thẫm) ( Đỏ tươi)
Sự kết hợp và phân ly giữa O
2
và Hb được xác định bởi phân áp
oxygen ở môi trường chung quanh Hb.
Ở phổi: phân áp O
2
cao → 95-98% Hb kết hợp oxy → theo máu đến
mô.
Ở mô: phân áp O
2
thấp (40mmHg) phản ứng xảy ra theo chiều nghịch,
HbO
2
phân ly, nhả O
2
cho mô
→chức năng của Hb trong hô hấp.
Hình 1.3 oxy-deoxy hemoglobin
Hình 1.4 Liên kết của oxy trong hemoglobin
Đường cong phân ly oxy – hemoglobin

Tính chất
Tính chất
2.Kết hợp với cacbodioxyl tạo thành cacbonyl
hemoglobin
CO
2
: Sản phẩm chuyển hóa ở các mô
→
thải ra
ngoài
Máu TM: 50-60ml CO
2
/100ml máu
Máu ĐM: 50-53ml CO
2
/100ml máu.
Ở P
02
= 40mmHg, 37
o
C, chỉ 2,9ml CO
2
hòa tan
→
phải vận chuyển bằng nhiều cách phân ly nhả
O
2
cho mô
→

chức năng của Hb trong hô hấp.
a) Hb kết hợp trực tiếp với CO2: qua nhóm NH2 tự do của Globin
tạo thành carbonyl Hb(HbCO2)
R-NH
2
+ CO
2
↔ R-NH-COOH
(dẫn xuất carbamyl)
P/ư xảy ra → hoặc ← tùy thuộc PCO2
∗ Ở mô : PCO
2
= 46mmHg : phản ứng theo chiều thuận
∗Ở phổi: PCO
2
= 36mmHg : phản ứng theo chiều nghịch
b) Hb vận chuyển gián tiếp CO
2
CO
2
thẩm thấu từ các mô vào máu:
CO
2
+ H
2
O H
2
CO
3
↔ H

+
+ HCO
3
-
CA ( carbonic anhydrase)
H
+
gắn vào His (146) tận cùng chuỗi β của Hb tự do (vừa giải phóng O2)
tạo Hb2H
+
→ đến phổi: H
+
được giải phóng + HCO
3
-
⇒ H
2
CO
3
H
2
CO
3
H
2
O + CO
2
↑
Tính chất

Tính chất
Tính chất
3.Kết hợp với cacbonmonoxyl ( CO)

CO có ái lực với Hb gấp 210 lần so với oxy

CO có thể đẩy O
2
ra khỏi HbO
2
HbO
2
+ CO HbCO + O
2

Trong trường hợp ngộ độc CO, người ta phải giữ tốt khí cho bệnh
nhân
Nói tóm lại : Hemoglobin có khả năng kết hợp với CO, CO
2
H
+
ở ba
trung tâm khác nhau tương tác của các trung tâm này được truyền bằng
những thay đổi dạng không gian của phân tử protein gọi là tương tác
alosterit
Hb + CO HbCO

Tính chất
Tính chất
4.Oxy hóa Hb tạo Methemoglobin (MetHb)
Hb MetHb + e
-
(Fe
+2
) (Fe
+3
)
nitrit, clorat,
ferricyanua…
chất oxy hóa
5.Tính chất enzym:
Hb có tính chất của một oxydoreductase xúc tác phản
ứng oxi hóa khử

Tính chất của một peroxydase:
H
2
O
2
+ AH
2
2H
2
O + A
Hb

Tính chất của một catalase:
H
2
O
2
2H
2
O + O
2
Tính chất


Chức năng sinh học của hemoglobin
Chức năng sinh học của hemoglobin
Vận chuyển oxy đến mô
Phản ứng giữa Hb & oxyge
- Sự gắn oxy – không phải phản ứng oxy
hóa.
- Một Hb có thể gắn 4 phân tử O
2
.
-Sự gắn oxy đòi hỏi ít hơn 0.01 giây.
-Chịu ảnh hưởng của một số chất: 2,3-DPG
(2,3-Diphosphoglycerate)…

Giảm hemoglobin trong hồng cầu do bất kỳ bất
thường nào trong bất kỳ thành phần nào của
hemohlobin đều dẫn đến tình trạng thiếu máu.


Từ đó thiếu oxy cung cấp cho mô
KẾT LUẬN

Chương 2:
Cấu tạo

Myoglobin là protein có cấu trúc bậc 3 điển
hình, sắc tố chủ yếu của
cơ thịt động vật

Khối lượng phân tử trung bình 16,700 daltons

Một phân tử Myoglobin chỉ gồm một đơn vị,
không phải là bốn đơn vị như Hemoglobin. Phân
tử Globin của Myoglobin do 153 gốc acid amin
tạo nên, trong đó 121 gốc tham gia vào cấu trúc
xoắn a, gồm 8 phần, mỗi phần chứa từ 7-26 gốc.

Nhóm heme (sắt chứa porphyrin) nhóm phận
giả ở trung tâm quanh đó gấp apoprotein còn
lại. Nó có tám helices alpha và lõi một
hydrophobic.
Myoglobin chứa một vòng porphyrin với một trung tâm sắt. Có một
nhóm histidine proximal gắn trực tiếp đến trung tâm sắt, và một
nhóm histidine ngoại biên trên mặt đối diện, không phải ngoại quan
đến sắt
Cấu tạo
Nó phục vụ ba chức năng:
1.Để hình thành liên kết hydro với các phân nưa dioxygen, tăng
O 2 ràng buộc không đổi

2.Để ngăn chặn sự ràng buộc của khí carbon monoxide, cho dù có
hoặc không có từ bên trong cơ thể. Carbon monoxide liên kết với sắt
trong một ngày cuối thời trang, và là cản trở bởi sự hiện diện của
các histidine ngoại biên, mà lực lượng nó thành một conformation
cong. CO liên kết với heme 23.000 lần tốt hơn so với O 2, nhưng
chỉ có 200 lần tốt hơn trong hemoglobin và myoglobin. Oxy gắn
trong một thời trang bị cong, mà có thể phù hợp với histidine ngoại
biên.
3.Để ngăn chặn dimerization không thể đảo ngược
của oxymyoglobin với một loài deoxymyoglobin