báo cáo công nghệ chế biến thị thủy sản gelatin làm từ da cá

ĐẠI HỌC QUỐC GIA THÀNH PHỐ HỒ CHÍ MINH
TRƢỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA
KHOA KỸ THUẬT HÓA HỌC
BỘ MÔN CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM




Báo cáo CNCB Thịt – Thủy sản

Đề tài:



GELATIN TỪ DA CÁ






GVHD: Th.S. Nguyễn Thị Hiền
SVTH: Nguyễn Quốc Duy 60600342
Nguyễn Hữu Hiếu 60600687
Nguyễn Phạm Trúc Nguyên 60601629
Lê Hồng Vân 60602948



Tháng 4/2010
i

MỤC LỤC

MỤC LỤC i
DANH MỤC BẢNG iv
DANH MỤC HÌNH vi
Chƣơng 1 GELATIN 1
1.1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN 1
1.1.1 Gelatin là gì 1
1.1.2 Lịch sử gelatin 5
1.2 CẤU TẠO GELATIN 6
1.2.1 Thành phần hóa học của gelatin 6
1.2.2 Cấu trúc phân tử của gelatin 8
1.2.3 Sự phân bố khối lƣợng phân tử của gelatin 10
1.3 PHÂN LOẠI GELATIN 12
1.3.1 Phân loại theo nguyên liệu sản xuất 12
1.3.2 Phân loại theo phƣơng pháp sản xuất gelatin 14
1.3.3 Cách phân loại khác 15
1.4 TÍNH CHẤT CỦA GELATIN 16
1.4.1 Tính chất vật lí 16
1.4.2 Điểm đẳng điện 17
1.4.3 Độ nhớt 17
1.4.4 Khả năng tạo gel 18
1.4.5 Khả năng tạo màng của hỗn hợp gelatin với các phụ gia khác 25
1.5 ỨNG DỤNG 28
1.5.1 Trong công nghiệp thực phẩm 29
1.5.2 Công nghiệp dƣợc phẩm 34
1.5.3 Công nghiệp hình ảnh 35
1.5.4 Các lĩnh vực khác 36
ii

1.5.5 Qui định sử dụng 36
1.6 PHƢƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN 37
1.6.1 Quá trình tiền xử lí 37
1.6.2 Quá trình trích li 40
1.6.3 Quá trình tinh sạch 40
1.6.4 Quá trình cô đặc 40
1.6.5 Quá trình sấy 40
1.7 SẢN PHẨM GELATIN 41
1.7.1 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong các ngành 41
1.7.2 Tiêu chuẩn của gelatin theo phƣơng pháp trích ly 43
Chƣơng 2 GELATIN TỪ DA CÁ 45
2.1 GELATIN TỪ CÁ 45
2.1.1 Tính chất lƣu biến thấp 48
2.1.2 Nguồn nguyên liệu thô không phong phú 48
2.1.3 Chất lƣợng gelatin không ổn định 48
2.1.4 Các yếu tố chất lƣợng nội tại 48
2.1.5 Giá cả 48
2.2 NGUYÊN LIỆU SẢN XUẤT GELATIN TỪ DA CÁ 49
2.3 PHƢƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN TỪ DA CÁ 52
2.3.1 Quá trình tiền xử lí 54
2.3.2 Quá trình trích li, cô đặc, sấy 62
2.3.3 Sản phẩm gelatin da cá 62
2.4 NHỮNG YẾU TỐ ẢNH HƢỞNG TỚI CHẤT LƢỢNG GELATIN
TỪ DA CÁ 63
2.4.1 Nguồn nguyên liệu 63
2.4.2 Phƣơng pháp sản xuất 66
2.5 SẢN PHẨM 67
2.5.1 Tính chất của gelatin từ da cá 67
2.5.2 Chỉ tiêu chất lƣợng của gelatin từ da cá 75
2.5.3 So sánh các loại gelatin 75

2.5.4 Một số hình ảnh về sản phẩm gelatin từ da cá 78
iii
2.6 ỨNG DỤNG CỦA GELATIN TỪ DA CÁ 79
2.7 THÀNH TỰU 80
2.7.1 Nguyên nhân và mục đích ứng dụng gelatin cá làm màng bao thực phẩm
80
2.7.2 Sản xuất màng bao gelatin từ da cá 83
2.7.3 Đặc điểm của màng gelatin da cá 83
2.7.4 Ảnh hƣởng của những thuộc tính gelatin lên tính chất của màng 84
2.7.5 Các phƣơng pháp cải thiện tính chất của màng gelatin cá 87
Chƣơng 3 CÁC NGHIÊN CỨU VỀ GELATIN TỪ DA CÁ 94
3.1 TRÍCH LY GELATIN VỚI SỰ HỖ TRỢ CỦA ÁP SUẤT CAO 94
3.1.1 Phân tích điện di (SDS-PAGE) 94
3.1.2 Tính chất nhớt đàn hồi 94
3.1.3 Kết quả và bàn luận 95
3.2 TRÍCH LY GELATIN BẰNG ACID LACTIC 100
3.2.1 Quy trình trích ly gelatin 100
3.2.2 Kết quả 101
3.3 TÍNH CHẤT GELATIN CÁ SẢN XUẤT TỪ PHẾ LIỆU CHẾ BIẾN
SURIMI 107
3.3.1 Nguyên liệu và phƣơng pháp 107
3.3.2 Kết quả và bàn luận 110
3.3.3 Kết luận 119
3.4 TỐI ƢU HÓA QUÁ TRÌNH TRÍCH LY GELATIN TỪ DA CÁ HOKI
(Macruronus novaezelandiae) 120
3.4.1 Nguyên liệu và thiết kế thí nghiệm 120
3.4.2 Kết quả 122
TÀI LIỆU THAM KHẢO 131
iv

DANH MỤC BẢNG
Bảng 1.1 Sự phân loại collagen 3
Bảng 1.2 Thành phần chuỗi của các loại collagen dùng để sản xuất gelatin 4
Bảng 1.3 Sự phân bố acid amin của 3 chuỗi trong collagen loại I và loại III 4
Bảng 1.4 Thành phần acid amin của gelatin, trứng 8
Bảng 1.5 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin 11
Bảng 1.6 Tỉ lệ phân đoạn phân tử trong gelatin chất lƣợng cao (Bloom 250g) 11
Bảng 1.7 Các đặc điểm tiêu biểu của gelatin 12
Bảng 1.8 Tỉ lệ và thành phần các acid amin trong gelatin cá và gelatin động vật - 13
Bảng 1.9 Giá trị điểm đẳng điện của gelatin cá và gelatin động vật 14
Bảng 1.10 Một vài đặc điểm của gelatin loại A và loại B 14
Bảng 1.11 Các thông số của 2 loại gelatin dùng trong thực phẩm 14
Bảng 1.12 Thành phần hóa học của các loại gelatin dùng trong thực phẩm 15
Bảng 1.13 Giá trị điểm đẳng điện của gelatin sản xuất bằng phƣơng pháp acid 17
Bảng 1.14 So sánh khả năng ứng dụng của gelatin và các phụ gia có khả năng thay
thế gelatin 29
Bảng 1.15 Các loại gelatin dùng trong thực phẩm 31
Bảng 1.16 Chức năng của gelatin trong các sản phẩm thực phẩm 31
Bảng 1.17 Đặc điểm gelatin dùng trong sản phẩm sữa 33
Bảng 1.18 Đặc điểm gelatin dùng trong sản phẩm thịt và vài sản phẩm khác 34
Bảng 1.19 Chất lƣợng gelatin dùng sản xuất bao nang cứng trong công nghiệp
dƣợc phẩm 35
Bảng 1.20 Chất lƣợng gelatin dủng sản xuất bao nang mềm trong công nghiệp
dƣợc phẩm 35
Bảng 1.21 Chất lƣợng gelatin dùng trong công nghiệp hình ảnh 36
Bảng 1.22 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong thực phẩm 41
Bảng 1.23 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong dƣợc phẩm 42
Bảng 1.24 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong công nghiệp 42
Bảng 1.25 Tiêu chuẩn gelatin loại A 43
Bảng 1.26 Tiêu chuẩn gelatin loại B 44

Bảng 2.1 Những nghiên cứu đã đƣợc thực hiện để tìm hiểu về gelatin da cá 49
v
Bảng 2.2 Tỷ lệ và thành phần các acid amin của gelatin sản xuất từ da và xƣơng cá
cod 50
Bảng 2.3 Thành phần acid amin của gelatin thu đƣợc từ cá shortfin scad, cá sin
croaker và bò 51
Bảng 2.4 Thành phần acid amin của gelatin thu nhận từ các loài khác nhau 52
Bảng 2.5 Quy trình trích ly từ cá 55
Bảng 2.6 Các đặc tính cơ bản của gelatin thu đƣợc từ da các loại cá tilapia 65
Bảng 2.7 So sánh chất lƣợng gelatin từ da và xƣơng cá Nile perch 65
Bảng 2.8 Hàm lƣợng acid amin của gelatin một vài loài cá khi so sánh với gelatin
từ heo (số gốc/1000 gốc acid amin) 69
Bảng 2.9 Chỉ tiêu hóa học của gelatin từ da cá 75
Bảng 2.10 Chỉ tiêu vật lý của gelatin từ da cá 75
Bảng 2.11 So sánh tính chất của gelatin từ da cá và gelatin từ động vật có vú 75
Bảng 2.12 So sánh tính chất của gelatin từ cá nƣớc lạnh và cá nƣớc ấm 77
Bảng 3.1 Hiệu suất trích ly gelatin 95
Bảng 3.2 Tính chất nhớt đàn hồi của gelatin mới hòa tan 98
Bảng 3.3 Tính chất nhớt đàn hồi của gel gelatin ủ “maturation” 99
Bảng 3.4 Thành phần acid amin trong gelatin 102
Bảng 3.5 Suất Young (E) của EFG, HBG, CFG. 111
Bảng 3.6 Các điểm tạo và tan chảy gel từ các lần chạy DSC và lƣu biến học và các
trị pH của EFG, CFG và HBG. 112
Bảng 3.7 Nhiệt độ tạo và tan chảy gel của EFG có và không có (điều khiển)
enzyme transglutaminase. 118
Bảng 3.8 Mô hình thí nghiệm của các biến tự do trong mô hình Box-Behnken để
trich ly gelatin từ da cá hoki 121
Bảng 3.9 Đáp ứng của biến phụ thuộc là hiệu suất thu hồi gelatin theo thay
đổi của các biến tự do 123
Bảng 3.10 Các thông số ƣớc lƣợng của phƣơng trình đa thức bậc 2 phù hợp cho

đáp ứng dựa trên thống kê 125
Bảng 3.11 Phân tích ANOVA cho đáp ứng của biến phụ thuộc 125
Bảng 3.12 Điều kiện tối ƣu để trích ly gelatin từ da cá hoki 126
Bảng 3.13 Tính chất vật lý và hóa học của gelatin 128


vi
DANH MỤC HÌNH
Hình 1.1 Tropocollagen 2
Hình 1.2 Liên kết ngang giữa các phân tử tropocollagen 2
Hình 1.3 Cấu tạo phân tử collagen 3
Hình 1.4 Tỉ lệ các thành phần acid amin cơ bản của gelatin 7
Hình 1.5 Cấu trúc cơ bản của gelatin 9
Hình 1.6 Cấu trúc cơ bản của chuỗi xoắn α 9
Hình 1.7 Sự phân bố khối lƣợng phân tử của gelatin 10
Hình 1.8 Ảnh hƣởng cùa nồng độ và pH lên độ nhớt của dung dịch gelatin 18
Hình 1.9 Ảnh hƣởng của pH lên khả năng khuếch tán nƣớc và dung dịch gelatin.
Thí nghiệm với 3 mẫu ở pH = 4, 6, 8 tại 17
o
C; D: lƣợng nƣớc khuếch tán (m
2
/s) 20
Hình 1.10 Ảnh hƣởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán nƣớc vào dung dịch
gelatin. Thí nghiệm với 2 mẫu ở nhiệt độ 10
o
C và 24
o
C tại pH = 4.6 21
Hình 1.11 Độ bền gel của các loại gelatin từ heo, da cá Atlantic salmon và Atlantic
Cá tuyết ở nhiệt độ ổn định 10

o
C. 21
Hình 1.12 Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ và loại gelatin 22
Hình 1.13 Ảnh hƣởng của pH và nồng độ gellan lên modul tàng trữ gel. Với G‟ là
modul tàng trữ. 23
Hình 1.14 Ảnh hƣởng của pH và nồng độ guar lên modul tàng trữ gel 23
Hình 1.15 Cấu trúc mạng gel khi gelatin phối hợp với agar 25
Hình 1.16 Ảnh hƣởng của nồng độ NaCl lên lực giãn dài của màng từ
gellan/gelatin 27
Hình 1.17 Ảnh hƣởng của nồng độ NaCl lên độ giãn dài của màng từ gellan/gelatin
27
Hình 1.18 Tỉ lệ gellan/gelatin trong màng ảnh hƣởng tới khả năng tan trong nƣớc
và tỉ lệ căng phồng 28
Hình 1.19 Quy trình sản xuất gelatin 39
Hình 2.1 Qui trình chế biến các sản phẩm từ cá da trơn 47
Hình 2.2 Qui trình sản xuất gelatin từ da cá 53
Hình 2.3 Quá trình chuyển hóa collagen thành gelatin 62
Hình 2.4 Sơ đồ thiết bị các quá trình trích ly, cô đặc, sấy 63
Hình 2.5 Ảnh hƣởng của nhiệt độ trữ đông nguyên liệu lên độ bền gel 64
Hình 2.6 Độ bền gel phụ thuộc vào loại nguyên liệu 64
vii
Hình 2.7 Độ bền gel của gelatin cá tuyết và cá Megrim ở các áp suất khác nhau
(200, 300, 400 Mpa) ở 2 điểm nhiệt độ 2 và 7
o
C 67
Hình 3.1 Phân tích điện di gelatin (SDS-PAGE) trong sự hiện diện của 2-β-
mercaptoethanol: (a) mẫu đối chứng, (b) S
250
, (c) E
250

-10‟, (d) E
400
-10‟, (e) E
400
-2x5‟
và (f) E
250
-20‟ 96
Hình 3.2 Nhƣng thay đổi trong góc pha δ, điều chỉnh nhờ vào làm lạnh từ 40 đến
6
0
C và gia nhiệt từ 6 đến 40
0
C đối với gelatin hòa tan mới ở 6.67% w/v. 97
Hình 3.3 Sự thay đổi trong góc pha δ, điểu chỉnh theo nhiệt độ từ 6 40
0
C và sau
đó làm lạnh từ 40 6
0
C của gel gelatin (6.67% w/v, 16 18h ủ ở 6 7
0
C) 98
Hình 3.4 Phân tích điện di chế phẩm gelatin. Chế phẩm gelatin trích ly từ da cá
bơn đã đƣợc tiền xử lý với acid lactic 50mM (a), acid lactic 25mM (b) và acid acetic
50mM (c) đƣợc phân tích bằng phƣơng pháp PAGE-SDS trên 5% gel với sự có mặt
của -mercaptoethanol. Collagen từ da bò loại I và III đƣợc sử dụng nhƣ là chất đánh
dấu cho chuỗi , thành phần và (collagen loại III không bị khử) 104
Hình 3.5 Tính chất nhớt dẻo của các chế phẩm gelatin trong quá trình làm lạnh và
gia nhiệt. Gelatin khô đƣợc hòa tan với tỷ lệ 6.67% (w/v) trong nƣớc cất ở 40
o

C. Sự
thay đổi module đàn hồi (A,D), module nhớt (B,E) và góc pha (phase angle)
(C,F) đƣợc xem xét trong quá trình làm lạnh từ 40 về 7
o
C (A–C) và gia nhiệt tiếp theo
từ 7 lên 40
o
C (D–F). ACE-50: tiền xử lý với acid acetic 50mM.; LAC-25: tiền xử lý
với acid lactic 25mM; LAC-50: tiền xử lý với acid lactic 50mM 105
Hình 3.6 Tính chất nhớt dẻo của gel gelatin sau quá trình gia nhiệt và giữ lạnh qua
đêm. Gelatin khô đƣợc hòa tan với tỷ lệ 6.67% (w/v) trong nƣớc cất ở 40
o
C, làm lạnh
về 7
o
C và duy tì ở nhiệt độ này trong 18h. Sự thay đổi module đàn hồi (A,D),
module nhớt (B,E) và góc pha (phase angle) (C,F) đƣợc xem xét trong quá trình
làm lạnh từ 40 về 7
o
C (A–C) và gia nhiệt tiếp theo từ 7 lên 40
o
C (D–F). ACE-50: tiền
xử lý với acid acetic 50mM.; LAC-25: tiền xử lý với acid lactic 25mM; LAC-50: tiền
xử lý với acid lactic 50mM 106
Hình 3.7 Độ bền gel gelatin của da cá trích ly (EFG), gel gelatin bò (HBG) và gel
gelatin cá thƣơng mại (CFG). Giá trị trung bình ± SD từ các mẫu đƣợc đo 3 lần. 110
Hình 3.8 Độ bền gel của EFG khi có và không có enzyme transglutaminase. Giá trị
trung bình ± SD từ các mẫu đƣợc tiến hành lặp 3 lần. 112
Hình 3.9 Quy luật protein của gel gelatin từ EFG có và không có enzyme
transglutaminase. CFG và HBG: (a. chất chuẩn, b. HBG, c. CFG, d. EFG và các ký tự

e, f, g, h biểu thị cho EFG có bổ sung nồng độ enzyme theo thứ tự là 0.5, 1, 3 và 5
mg/g protein. 113
Hình 3.10 Quét nhiệt lƣu biến từ 5 40
0
C của EFG (□), CFG (■) và HBG (▼), (a)
storage ( ) và (b) loss modulus ( ). 114
viii
Hình 3.11 Quét nguội lƣu biến (40 5
0
C) của EFG (□), CFG (▼) và HBG (■),(a)
storage ( ) và (b) loss modulus ( ). 115
Hình 3.12 Quét nhiệt lƣu biến từ 5 40
0
C của EFG có và không có (điều khiển)
enzyme transglutaminase: (a) storage modulus ), (b) loss modulus ( ). 116
Hình 3.13 Quét nguội lƣu biến từ 40 5
0
C của EFG có và không có (điều khiển)
enzyme transglutaminase: (a) storage modulus ), (b) loss modulus ( ). 117
Hình 3.14 Đƣờng cong DCS trong các lần chạy gia nhiệt từ -10 40
0
C: ( ) EFG,
( ) CFG và ( ) HBG. 118
Hình 3.15 Đƣờng cong DCS trong các lần chạy gia nhiệt từ 40 -10
0
C: ( ) EFG,
( ) CFG và ( ) HBG. 119
Hình 3.16 Mô hình thiết bị xác định nhiệt độ nóng chảy 122
Hình 3.17 Đồ thị đáp ứng bề mặt để tối ƣu hóa quá trình trích ly gelatin từ da cá
hoki 127

Hình 3.18 Phân tích điện di gelatin. Chế phẩm gelatin khô: (b) gelatin từ cá hoki ở
1.13 mg/ml, (c) gelatin bò ở 1.13 mg/ml, (d) gelatin lợn ở 1.13 mg/ml, (e) gelatin từ cá
hoki ở 0.75 mg/ml, (f) gelatin bò ở 0.75 mg/ml, (g) gelatin lợn ở 0.75 mg/ml, (h)
gelatin từ cá hoki ở 0.38 mg/ml, (i) gelatin bò ở 0.38 mg/ml, (j) gelatin lợn ở 0.38
mg/ml, (a) chuẩn SeeBlue
®
Plus 2 Prestained 130


CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
1
Chƣơng 1

GELATIN
1.1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN
1.1.1 Gelatin là gì
Từ gelatin đã trở nên phổ biến từ những năm 1700, đƣợc bắt nguồn từ tiếng Latinh
gelatus, nghĩa là màng hay chất làm đông. Hiện nay có nhiều cách khác nhau để định
nghĩa gelatin:
Theo Ramachandran (1967), gelatin là một polypeptide có khối lƣợng phân tử lớn,
có nguồn gốc từ collagen, thành phần protein chính của tế bào động vật, có trong
xƣơng, da và nội tạng.
Theo Rose (1987), mặc dù thuật ngữ gelatin đôi khi đƣợc dùng để chỉ cho nhiều
loại gel khác nhau nhƣng chủ yếu dùng để chỉ những hợp chất protein có nguồn gốc từ
collagen.
Theo Bailey và Paul (1998) gelatin về căn bản là protein tinh sạc h dùng trong thực
phẩm, thu nhận từ collagen đã bị thoái hóa do nhiệt, có cấu trúc nhƣ protein động vật.
Theo tổ chức y khoa của Mĩ (USP – United States Pharmacopeia, 1990), gelatin
đƣợc định nghĩa nhƣ là một sản phẩm của quá trình thủy phân collagen có nguồn gốc
từ da, xƣơng của động vật. Năm 1973, WHO đã đƣa ra tiêu chuẩn nhận biết và độ tinh

sạch của gelatin thực phẩm và xem gelatin nhƣ là một loại thực phẩm. Tƣợng tự, EC –
European Community cũng đã xếp gelatin vào thực phẩm chứ không phải là phụ gia
nên gelatin không có số đăng kí của phụ gia „E‟.
Nhƣ vậy, có thể xem gelatin là một sản phẩm có nguồn gốc từ collagen bằng cách
thủy phân acid hay kiềm. Chính vì thế, các tính chất của gelatin phụ thuộc vào nguồn
gốc, tuổi và loại của collagen nguyên liệu.
Collagen là cách gọi của protein xƣơng và da động vật. Trong cơ thể ngƣời và đa
số các loài động vật, collagen chiếm khoảng 30% protein ngƣời. Xét về mặt cấu trúc,
phân tử collagen có cấu tạo xoắn ốc bậc ba, là protein có các tính chất sau:
Glycine (Gly) chiếm số lƣợng lớn, khoảng 33%
Một tỷ lệ lớn của các acid amin proline (Pro) hay hydroxyproline (Hyp), khoảng
22%
Có một số lƣợng ít các acid amin hydroxylysine (Hyl), khoáng 1%
Cấu trúc bậc ba đặc biệt vủa phân tử là sự lặp lại của chuỗi Gly – X – Y.
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
2
Đơn vị cơ bản của collagen là tropocollagen, gồm 3 chuỗi , liên kết nhau tạo
thành những sợi nhỏ.
Các phân tử tropocollagen sẽ liên kết ngang với nhau theo kiểu cộng hóa trị. Loại
liên kết này không thông dụng, thƣờng chỉ có ở collagen hay các chất dẻo.
Nhờ vào các liên kết ngang này, các phân từ tropocollagen hình thành nên sợi
collagen. Các sợi collagen rất dài và mảnh, chúng sắp xếp tạo thành mạng collagen.


Hình 1.1 Tropocollagen


Hình 1.2 Liên kết ngang giữa các phân tử tropocollagen
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
3

Hình 1.3 Cấu tạo phân tử collagen

Sự sắp xếp khác nhau của các chuỗi đã hình thành nên cấu trúc xoắn bậc ba phức
tạp khác nhau của các lại collagen. Đến cuối thế kỉ 20, đã tìm thấy 10 loại collagen và
có ít nhất hơn 4 loại mới đang đƣợc nghiên cứu. Trong đó, collagen loại I và loại III là
đƣợc biết đến nhiều nhất vì là nguồn nguyên liệu sản xuất gelatin thƣơng mại.
Ngày nay, 27 loại collagen đƣợc ghi nhận và sự phân loại đơn giản đƣợc trình bày
trong Bảng 1 (Schrieber và Gareis, 2007).

Bảng 1.1 Sự phân loại collagen
Loại
Mô tả
Loại I
Loại này xuất hiện rộng rãi và phổ biến trong
các mô liên kết nhƣ da, xƣơng và dây chằng.
Loại II
Loại này có mặt trong mô sụn.
Loại III
Loại này phụ thuộc mạnh vào độ tuổi: da cá rất
non có thể chứa tối đa 50%.
Các loại khác
Các loại này có mặt với hàm lƣợng thấp trong
một số cơ quan xác định.

Phân tử collagen bao gồm 3 chuỗi xoắn lại với nhau tạo thành collagen triple-
helix tạo thành cấu trúc 3D – đƣa ra một mô hình lý tƣởng cho các liên kết hydro giữa
các chuỗi (Te Nijenhuis, 1997). Mỗi chuỗi trong helix quay theo chiều kim đồng hồ.
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
4

Triple-helix dài xấp xỉ 300nm và chuỗi có khối lƣợng phân tử khoảng 105 kDa
(Papon, Leblon và Meijer, 2007). Triple-helix đƣợc ổn định bởi liên kết hydro nội giữa
các chuỗi. Sự biến tính collagen tạo nên sự tách của những cầu nối một phần hoặc
hoàn toàn gây nên sự tách rời các chuỗi do sự phá hủy các liên kết hydro, chính điều
này làm mất cấu trúc của triple-helix. Gelatin công nghiệp là hỗn hợp của những thành
phần khác nhau: chuỗi (chuỗi đơn polymer), β (2 chuỗi liên kết ngang với nhau)
và chuỗi γ (3 chuỗi liên kết với nhau) (Papon và cộng sự, 2007).
Thành phần của collagen bao gồm tất cả 20 acid amin (Schrieber và Gareis, 2007).
Mặc dù thành phần acid amin có thể thay đổi tùy theo nguồn gốc của collagen, tồn tại
một vài tính chất chung và duy nhất cho tất cả collagen. Đối với động vật có vú,
protein chứa hàm lƣợng cao hydroxyproline và hydroxylysine, và tổng hàm lƣợng acid
amin (proline và hydroxyproline) rất cao (Balian và Bowes, 1977).

Bảng 1.2 Thành phần chuỗi của các loại collagen dùng để sản xuất gelatin
Loại
Thành phần chuỗi phân tử
Phân bố
I
{2[α 1(I), [α 2(I)]}
Da, xƣơng, sụn,…
II
3[α 1(III)]
Da (không có trong xƣơng)

Mặc dù các chuỗi hoàn toàn giống nhau về các tính chất vật lí nhƣng sự khác
nhau về thành phần hóa học có thề làm thay đổi đặc tính của gelatin. Vì thế, sự phân
bố của thành phần acid amin (Bảng 3) trong các chuỗi cần phải đƣợc quan tâm.
Collagen là protein động vật, không có trong thực vật. Nhƣng các nhà sản xuất vẫn
dùng khái niệm collagen cho thực vật, đây là một khái niệm sai lầm về mặt kĩ thuật.
Collagen thực vật có nguồn gốc từ cây mía, lá và trái của cây keo có xuất xứ từ Úc, tảo

biển,… nên rất khác với collagen từ động vật. Chúng không có bản chất là protein, có
khả năng hấp phụ kém hơn.

Bảng 1.3 Sự phân bố acid amin của 3 chuỗi trong collagen loại I và loại III
Thành phần
Thành phần theo tỉ lệ
α 1 (loại I)
α 2 (loại I)
α1 (loại III)
3 – Hydroxyproline
4 – Hydroxyproline
Proline
Lysine
Hydroxylysine
1
108
124
26
9
2
93
113
18
12
0
125
107
30
5
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá

5
Glycine
Cystein
Serine
Alanine
Histidine
Valine
Methionine
Isoleucine
Leucine
Arginine
Phenylalanine
Aspartic acid
Threonine
Glutamic acid
Tyrosine
333
0
34
115
3
21
7
6
19
50
12
42
16
73

1
338
0
30
102
12
35
5
14
30
50
12
44
19
68
4
350
2
39
96
6
14
8
13
22
46
8
42
13
71

3

1.1.2 Lịch sử gelatin
Từ hơn 2000 năm trƣớc, con ngƣời đã biết sử dụng mô liên kết và sản phẩm của nó
trong chế biến thƣc phẩm để tạo ra các sản phẩm dạng gel, các chất dính. Ngƣời Ai
Cập cổ đại đã sản xuất ra đƣợc những hỗn hợp giống gelatin. Hơn nữa các nghiên cứu
cho thấy những thế kỉ tiếp theo đã thật sự xuất hiện gelatin torng các bữa tiệc, ví dụ
trong các món cá hồi hay bánh hoa quả.
Năm 1682, một ngƣời Pháp tên Papin đã công bố một kết quả là đã thu đƣợc một
hỗn hợp giống jelly từ xƣơng.
Năm 1700, thuật ngữ gelatin trở nên thông dụng (có nguồn gốc từ Latin: gelatus,
có ý nghĩa là màng hay chất làm đông).
Năm 1754, bài báo đầu tiên trong lĩnh vực chất dính đƣợc công nhận ở Anh về
việc sản xuất chất dán của một ngƣời thợ làm đồ gỗ. Các chất hồ dán tự nhiên đƣợc
sản xuất trên thành phần cơ bản là gelatin và một vài chất khác.
Năm 1850, công nghiệp sản xuất gelatin xuất hiện tại Mỹ. Nguồn nguyên liệu
chính lúc này là da chƣa thuộc và xƣơng.
Năm 1871, một phát hiện quan trọng của bác sĩ ngƣời Anh Richard Leac h Maddox
về ứng dụng của gelatin đã đƣa đến bƣớc đột phá trong ngành hình ảnh. vị bác sĩ đã
cải tiến “dry plate” với một lớp gelatin – bạc bromua và còn nhạy hơn khi so với “wet
plate”. Sau đó, nghiên cứu của Charles Bennet đã tiếp tục hoàn thiện phƣơng pháp
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
6
dùng “dry plate”. Ƣu điểm lớn nhất là làm giảm rất nhiều thời gian trong công nghiệp
nhiếp ảnh.
Cuối thế kỉ 19, khi ngành công nghiệp sản xuất gelatin xuất hiện đã làm tăng thêm
các ứng dụng và ổn định tính chất sản phẩm.
Năm 1930, ngành sản xuất này phát triền mạnh mẽ khi da heo đƣợc xem nhƣ là
một nguyên liệu. công nghiệp sản xuất gelatin ở Châu Âu chỉ mới bắt đầu khoảng
những năm 1930 nhƣng Châu Âu lại trở thành khu vực sản xuất gelatin quan trọng

nhất trên thế giới.
Năm 1950, công nghiệp sản xuất gelatin có những bƣớc phát triển đáng kể về kĩ
thuật. từ đó là nền tảng cho các tiêu chuẩn trong sản xuất và chất lƣợng sản phẩm ngày
nay.
Năm 1974, công nghiệp sản xuất gelatin phát triển đến mức đã thành lập đƣợc
“Hiệp hội gelatin của Châu Âu GME” (Gelatin Manufacturers of Europe) để đại diện
cho quyền lợi của các nhà sản xuất gelatin.
Gần đây, sự hiểu biết về acid amin và protein nói chung, collagen và gelatin nói
riêng ngày càng nhiều. Thêm vào đó là những tiến bộ trong kĩ thuật sản xuất đã giúp
sản pahẩm gelatin đạt an toàn về vi sinh, chất lƣợng theo tiêu chuẩn quốc tế và yêu cầu
nghiêm ngặt các yếu tố kĩ thuật.
Năm 2001, một nghiên cứu có tính chất toàn cầu do GME thực hiện từ năm 1999
với sự bảo trợ của Ủy ban Châu Âu đã một lần nữa khẳng định về các yê u cầu của
nguey6n liệu và quá trình sản xuất gelatin đã đảm bảo an toàn tối đa cho ngƣời tiêu
dùng.
1.2 CẤU TẠO GELATIN
1.2.1 Thành phần hóa học của gelatin
Phân tử gelatin bao gồm:
85 90% protein
0.5 2% muối khoáng
8 13% nƣớc
Thành phần protein trong gelatin có gần đầy đủ các loại acid amin, ngoại trừ
tryptophan và cystein chỉ đôi khi tìm thấy dạng vết.
Tỉ lệ giữa các acid amin có thể khác nhau, phụ thuộc vào nguyên liệu và phƣơng
pháp sản xuất. Các acid amin liên kết với nhau theo liên kết peptide tạo thành phân tử
gelatin.
Mặc dù có gần đủ các loại acid amin nhƣng gelatin không phải là một hệ protein
hoàn chỉnh. khi so sánh với hệt protein trứng hay sữa thì gelatin có một hệ protein
không hoàn chỉnh và chƣa cân đối. Protein của gelatin cũng tƣơng tự nhƣ các nguốn
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá

7
khác thiếu thành phần tryptophan, có tỉ lệ giữa các acid amin không cân đối so với nhƣ
cầu hấp thu các loại acid amin của con ngƣời.


Hình 1.4 Tỉ lệ các thành phần acid amin cơ bản của gelatin
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
8
Bảng 1.4 Thành phần acid amin của gelatin, trứng
Thành phần
Acid amin của gelatin trong 100g
mẫu gelatin đã thủy phân (g)
Acid amin trong trứng (g)
Glycine
Alanine
Valine
Leucine
Isoleucine
Phenylalanine
Tryptophan
Serine
Threonine
Tyrosine
Proline
Hydoxyproline
Methionine
Cysteine
Cystine
Lysine
Arginine

Histidine
Aspartic acid
Glutamic acid
Hydroxylysine
26 31
8 11
2.6 3.4
3 3.5
1.4 2
2 3
-
2.9 4.2
2.2 2.4
0.2 1
15 18
13 15
0.7 1
-
Dạng vết
4 5
8 9
0.7 1
6 7
11 12
0.8 1.2
0.45
0.71
0.95
1.13
0.85

0.74
0.21
0.92
0.51
0.55
0.54
-
0.40
0.30
-
0.68
0.84
0.31
1.20
1.58
-
1.2.2 Cấu trúc phân tử của gelatin
Cấu trúc phân tử của gelatin gồm 18 acid amin khác nhau liên kết theo một trật tự
xác định, tuần hoàn, tạo nên chuỗi polypeptide cới khoảng 1000 acid amin, hình thành
nên cấu trúc bậc 1. Chuỗi polypeptide có chiều dài khác nhau, phụ thuộc nguồn
nguyên liệu, chuỗi có một đầu là nhóm amin, một đầu là nhóm cacboxyl. Cấu trúc
thƣờng gặp của gelatin là Gly – X – Y
Với: X chủ yếu là nhóm proline
Y chủ yếu là nhóm hydroxyproline
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
9
Cấu trúc cơ bản của chuỗi gelatin là : - Ala – Gly – Pro – Arg – Gly – Glu – Hyp –
Gly – Pro

Hình 1.5 Cấu trúc cơ bản của gelatin

Cứ 3 chuỗi polypeptide xoắn lại theo hình xoắn ốc tạo nên cấu trúc bậc 2. Cấu trúc
bậc 3 đƣợc tạo thành do chuỗi xoắn đó tự xoắn quanh nó.


Hình 1.6 Cấu trúc cơ bản của chuỗi xoắn α

Về mặt cấu trúc không gian, trong gelatin có những liên kết peptide kiểu “cộng hóa
trị” gần giống với các liên kết peptide của acid amin trong collagen. Tuy nhiên, trong
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
10
thực tế vẫn chƣa chứng minh đuôc có sự sắp xếp lại của các thành phần hóa học trong
quá trình chuyển đổi collagen thành gelatin hay không. Phân tích nhiễu xạ tia X cho
thấy có một vài cấu trúc giống dạng sợi trong gelatin, nhƣng không thể so đƣợc với
cấu trúc dạng màng sắp xếp rất chặt chẽ của collagen.
1.2.3 Sự phân bố khối lƣợng phân tử của gelatin
Sự phân bố khối lƣợng phân tử có thể đƣợc xác định bằng phép lọc sắc kí gel, điện
di gel polyacrylamide và HPLC.

Hình 1.7 Sự phân bố khối lƣợng phân tử của gelatin

Gelatin có Bloom (*) cao thƣờng chứa một tỉ lệ lớn (30 50%) các phân tử có kích
thƣớc giống nhau dƣới dạng các chuỗi α và β. Theo Rose (1977), phần lớn gelatin
cũng chứa nhiều tổ hợp phân tử có khối lƣợng tới 10 triệu và các chuỗi polypeptide có
khối lƣợng phân tử ít hơn 80000. (* : độ bền gel)
Dựa vào hình 7 có thể nhận thấy có 2 chuỗi rõ ràng với khối lƣợng khoảng
120000Da, tƣơng đƣơng khối lƣợng của các phân tử α, β – collagen; một vài chuỗi có
khối lƣợng phân tử thấp, có thể là sản phẩm của các quá trình thủy phân khi sản xuất
gelatin; và khối lƣợng cao phân tử nhƣ của protein, có thể đã không bị loại bỏ trong

khi xử lí nhiệt.
Những nghiên cứu về thành phần và số lƣợng các phân đoạn phân tử chính trong
gelatin sẽ giúp tìm hiểu các tính chất vật lí của gelatin đƣợc rõ hơn.
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
11
Bảng 1.5 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin
Phân đoạn phân tử
Các đặc điểm chính
Q

1 – 4
X
γ
β
α
α – peptide
α -, β – và γ - peptide
Có khối lƣợng phân tử rất lớn, 15 20x10
6
Dalton, dạng nhánh
giúp tạo gel tốt
Là các chuỗi oligomer của chuỗi α (thƣờng 5 8 chuỗi)
Là oligomer của 4 chuỗi α
285000 Dalton (3 chuỗi α)
190000 Dalton (2 chuỗi α)
95000 Dalton
Xuất hiện ở đoạn giữa các đỉnh


Bảng 1.6 Tỉ lệ phân đoạn phân tử trong gelatin chất lƣợng cao (Bloom 250g)

Nguồn
gốc
Độ nhớt
(mp)
Tỉ lệ các phân đoạn (%)
<A
A
α
β -
peptide
β
γ -
peptide
γ -
X
1 - 4
Q
1
2
3
65
57
55
20
28
35
9
4
4
28

30
10
5
6
12
11
13
11
4
3
6
12
8
11
6
4
7
5
3
4
Với:
1: Ossein đƣợc xử lí base
2: Da sống đƣợc xử lí base
3: Da heo đƣợc xử lí acid

Các loại gelatin có nguồn gốc khác nhau sẽ có nhiều khác biệt trong phân bố khối
lƣợng phân tử. gelatin từ ossein đƣợc xử lí base có nhiều α – peptide nhƣng tỉ lệ của
tổng các chuỗi peptide lại thấp. trong khi đó, gelatin từ da sống và da heo có độ nhớt
thấp nên có số lƣợng lớn các chuỗi prptide và có khuynh hƣớng làm giảm các thành
phần khối lƣợng cao phân tử.

Sự phức tạp trong cấu trúc hóa học của gelatin đã ảnh hƣởng lớn đến các tính chất
của gelatin. Vì vậy để tìm hiểu, giải thích rõ ràng và đầy đủ các tính chất của gelatin
cần phải nghiên cứu kĩ cấu trúc của gelatin.
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
12
1.3 PHÂN LOẠI GELATIN
Có rất nhiều cách để phân loại gelatin tùy thuộc vào phƣơng pháp sản xuất, nguyên
liệu, đặc tính sản phẩm… Sau đây là vài cách phân loại cơ bản:
1.3.1 Phân loại theo nguyên liệu sản xuất
Nguyên liệu sản xuất gelatin là collagen nên nguốn gốc collagen ảnh hƣởng lớn tới
tính chất sản phẩm gelatin. Dựa theo nguồn gốc collagen, có thể chia gelatin thành các
loại sau:
1.3.1.1 Gelatin có nguồn gốc từ động vật
Collagen có nguồn gốc từ da và xƣơng của động vật là nguồn nguyên liệu đầu tiên
cho sản xuất gelatin.
Gelatin có giá trị Bloom từ 50 300, chất lƣợng phụ thuộc vào phƣơng pháp sản
xuất và nguồn nguyên liệu.

Bảng 1.7 Các đặc điểm tiêu biểu của gelatin
Tiêu chuẩn
Giới hạn
Độ bền gel
Không giới hạn
Độ nhớt
Không giới hạn
Độ trong
Theo qui định của bia
pH
5
Ẩm

10 13%
Tro
Max 2.5%
% SO
2

< 200 ppm
Vi sinh
Max 1000 cfu
1.3.1.2 Gelatin có nguồn gốc từ cá
Những năm gần đây, nguồn collagen từ cá đang đƣợc quan tâm khai thác. Có rất
nhiều loại cá đã đƣợc nghiên cứu nhƣng chất lƣợng của gelatin thu đƣợc chƣa ổn định
và đồng nhất. Thành phần của gelatin có sự khác biệt đôi chút theo nguồn nguyên liệu
da và xƣơng cá. Và so với gelatin từ động vật thì gelatin từ cá chƣa đạt đƣợc chất
lƣợng tƣơng tự, chƣa có nhiều ứng dụng trong sản xuất.
Gelatin có nguồn gốc từ cá có hàm lƣợng proline và hydroxyproline thấp nên có
nhiệt độ tạo gel thấp (vì số liên kết hydro hình thành thấp).
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
13


Bảng 1.8 Tỉ lệ và thành phần các acid amin trong gelatin cá và gelatin động vật
Acid amin
Tỉ lệ trên 1000 acid amin
Gelatin cá
Gelatin động vật
Ala
112
114
Arg

49
51
Asp
48
45
Cys
-
-
Glu
72
71
Gly
347
313
His
11
5
Hyl
5
11
Hyp
60
86
Ile
11
11
Leu
21
25
Lys

28
34
Met
13
6
Phe
13
13
Pro
96
135
Ser
63
37
Thr
24
18
Try
-
-
Tyr
9
3
Val
18
22

CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
14
Bảng 1.9 Giá trị điểm đẳng điện của gelatin cá và gelatin động vật

Loại
Điểm đẳng điện
Gelatin cá
Gelatin động vật
7.8 8.7
4.9 5.2
1.3.1.3 Gelatin có nguồn gốc từ thực vật
Thực vật là nguồn nguyên liệu mới nên vẫn chƣa đƣợc quan tâm nghiên cứu nhiều
nhƣ 2 loại trên. Gelatin có nguồn gốc từ thực vật rất khác với gelatin từ động vật,
chúng không có cấu trúc protein, thông thƣờng là các polysaccharide có thể tạo gel,
tạo nhớt nhƣ gelatin nên có độ bền gel thấp hơn. Một loại đƣợc xem là gelatin thực vật
thông dụng là agar, đƣợc sản xuất từ tảo ở Malaysia.
1.3.2 Phân loại theo phƣơng pháp sản xuất gelatin
Quá trình xử lí collagen trong sản xuất gelatin có nhiều phƣơng pháp. Dựa vào quá
trình này có thể chia gelatin thành 2 loại: gelatin loại A và gelatin loại B.

Bảng 1.10 Một vài đặc điểm của gelatin loại A và loại B

A
B
Nguyên liệu
Da heo, xƣơng
Da sống, xƣơng
Phương pháp xử lí
Acid
Kiềm
Điểm đẳng điện
7 9.4
4.5 5.3
Nitrogen (%)

18.30
18.15

Bảng 1.11 Các thông số của 2 loại gelatin dùng trong thực phẩm
Đặc điểm
Loại A
Loại B
pH
3.8 5.5
5.0 7.5
Điểm đẳng điện
7.0 9.0
4.7 5.4
Độ bền gel (Bloom)
50 300
50 300
Độ nhớt (mps)
15 75
20 75
Tro
0.3 2.0
0.5 2.0

CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
15
Bảng 1.12 Thành phần hóa học của các loại gelatin dùng trong thực phẩm
Đặc điểm
Loại A
Loại B
Độ ẩm (%)

10.5 1.5
10.5 1.5
Chất béo (%)
0
0
Carbohydrate (%)
0
0
Tro (%)
0.5 0.4
1.5 0.5
Sodium (ppm)
500 200
3600 1400
Sắt (ppm)
4 2
15 10
Chì (ppm)
0.002 0.002
0.005 0.002
Kẽm (ppm)
1.5 0.5
5 3
Nitrogen (%)
16.2 0.3
16.2 0.3
Calcium (ppm)
90 30
900 100
Potassium (ppm)

125 50
330 50
Calories/100g
360
360
1.3.3 Cách phân loại khác
Trong những năm gần đây đã sản xuất ra nhiều loại gelatin có đặc tính mới, có thể
kể đến các loại sau:
1.3.3.1 Gelatin thuỷ phân
Là gelatin mất khả năng tạo gel khi bị thủy phân thành các polypeptit mạch ngắn.
Các sản phẩm thủy phân này đƣợc tạo ra bằng cách sử dụng enzyme thực hiện quá
trình thủy phân, sau đó tiệt trùng, cô đặc và cuối cùng là sấy phun.
Toàn bộ thành phần vẫn giống thành phần của gelatin ban đầu (89 93% protein,
2% tro và 5 9% ẩm). Khối lƣợng phân tử của các sản phẩm thủy phân này còn khoảng
5000 10000 Da, hòa tan đƣợc và nƣớc lạnh, độ nhớt khoảng 20 50 mps ở nồng độ
dung dịch 35% ở 35
o
C và dung dịch 12.5% sẽ không tạo đƣợc gel ở 10
o
C.
Không giống nhƣ các protein khác, các sản phẩm thủy phân từ gelatin không có vị
đắng nên có thể sử dụng cho nhiều sản phẩm thực phẩm: chất tạo cấu trúc cho các sản
phẩm sữa, chất tạo nhũ trong công nghệ chế biến các sản phẩm từ thịt, là nguồn
protein trong thực phẩm ăn kiêng, chất mang trong quá trình tạo hạt mà không làm
biến đổi các tính chất vật lí, hóa học của hạt, chất tạo bọt…
CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da cá
16
1.3.3.2 Gelatin ester hoá
Gelatin ester hoá bởi các acid béo, giúp cải thiện khả năng tạo nhũ, mở rộng chức
năng sinh học của acid béo vì một số acid béo không thể bổ sung trực tiếp vào thực

phẩm do mùi vị kém, dễ bị oxy hoá, không tan trong nƣớc, … nên quá trình ester hoá
gelatin giúp bổ sung acid béo vào thực phẩm. Gelatin ester hóa cũng có thể dùng trong
công nghiệp dƣợc phẩm.
1.3.3.3 Gelatin tan trong nước lạnh (gelatin sử dụng liền – instant gelatin)
Là loại gelatin khi sấy không qua pha tạo gel, có cấu trúc vô định hình, không tạo
tinh thể. Loại gelatin này hút ẩm mạnh và khó tạo gel khi nồng độ thấp.
Cấu trúc vô định hình của gelatin loại này cho phép nó trƣơng nở rất nhanh và rất
mạnh. Mạng phân tử ba chiều của nó liên kết lỏng lẻo, sự sắp xếp của các phân tử là
hoàn toàn ngẫu nhiên, lực liên kết giữa các phân tử cũng nhƣ lực liên kết nội phân tử
rất yếu nên nƣớc có thể dễ dàng xâm nhập vào cấu trúc phân tử với một lƣợng lớn nhất
có thể và tạo thành cấu trúc tƣơng tự gel. Điều này sẽ giúp tạo ra loại gelatin có khả
năng hòa tan trong nƣớc lạnh. Tuy nhiên có thễ xảy ra tình trạng bị vón cục và chƣa
đồng nhất do gel tạo thành không chắc bằng gel tạo thành bằng cách thông thƣờng, vì
vậy khi sử dụng nên kết hợp với một số chất khác.
1.4 TÍNH CHẤT CỦA GELATIN
Khi dùng gelatin trong các lĩnh vực công nghiệp khác nhau, tính chất công nghệ là
của gelatin là yếu tố đƣợc quan tâm hàng đầu. Các tính chất này ảnh hƣởng tới chất
lƣợng sản phẩm, khả năng ứng dụng của gelatin vào các loại sản phẩm khác nhau. Vì
vậy cần phải nghiên cứu đầy đủ, sâu sắc các tính chất công nghệ của gelatin nhằm
nâng cao khả năng ứng dụng của gelatin.
1.4.1 Tính chất vật lí
Gelatin là chất rắn dạng miếng, vảy, bột hoặc hạt, không mùi, không vị, trong suốt,
có màu từ vàng nhạt đến màu trắng. Ở nhiệt độ và độ ẩm bình thƣờng, gelatin chứa từ
9 12% ẩm và có tỉ trọng riêng từ 1.3 1.4.
Các hạt gelatin rắn khi ngâm trong nƣớc sẽ hút nƣớc và trƣơng nở. Gelatin có thể
hấp thu một lƣợng nƣớc gấp 5 10 lần khối lƣợng của nó. Khi gia nhiệt, gelatin đã
hydrat hóa sẽ nhanh chóng chuyển thành dạng dung dịch.
Gelatin tan trong các polyol nhƣ glycerin, propylen glycol, sorbitol, mannitol,
không tan trong cồn, acetone, CCl
4

, benzen, ether và các dung môi hữu cơ khác.
Các muối phosphate, citrate, sulfate ở nồng độ thấp cũng làm gelatin trong dung
dịch nồng độ cao kết tủa.