Các tính chất và chức năng của protein ảnh hưởng của protein đến chất lượng sản phẩm bánh

BỘ CÔNG THƯƠNG
TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP TP.HCM
VIỆN CÔNG NGHỆ SINH HỌC VÀ THỰC PHẨM

TIỂU LUẬN

MÔN :CÔNG NGHỆ SẢN XUẤT ĐƯỜNG-BÁNH KẸO
ĐỀ TÀI
CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN;ẢNH HƯỞNG
CỦA PROTEIN ĐẾN CHẤT LƯỢNG SẢN PHẨM BÁNH

GVHD:

HỒ XUÂN HƯƠNG

Tp.Hồ Chí Minh ngày 12.2.2014

1


MỤC LỤC

1.TỔNG QUAN
1..1 Protein là gì?
Protein là phân tử sinh học rất lớn,có mặt nhiều nhất trong tế bào sống.Protein tham gia vào
rất nhiều các phản ứng sinh hóa khác nhau và tồn tại ở các dạng phân tử khác nhau.
Protein được kết hợp bởi 20 amino acid .Các amino acid nối với nhau bởi liên kết
peptid.Kích thước của protein phụ thuộc vào sự liên kết giữa các amino acid ,nó có thể có khối
lượng từ vài ngàn đến vài triệu dalton.chủ yếu được cấu tạo từ L-α-acid amin.
1.2.Cấu tạo phân tử protein
1.2.1. Thành phần nguyên tố của protein

Tất cả các protein đều chứa các nguyên tố C,H,O,N.Một số còn có chứa một lượng nhỏ S.Tỉ
lệ phần trăm khối lượng các nguyên tố này trong phân tử protein được thống kê theo bảng 1
1.2.2. Đơn vị cấu tạo cơ sở của protein
Acid amin là cấu tạo cơ sở của protein
Acid amin là những hợp chất hữu cơ mạch thẳng hoặc mạch vòng trong phân tử có chứa ít

nhất một nhóm amin(NH2) và một nhóm cacboxyl (COOH)
Các acid amin thường gặp trong các protein là những L-α-aicdamin có nhóm amin điính
vào nguyên tử cacbon α đứng cạnh nhóm cacboxyl
1.3. Phân nhóm Protein
Dựa vào thành phần hóa học các protein hình cầu được phân thành hai nhóm lớn:
•
•

Protein đơn giản
Protein phức tạp

1.3.1. Protein đơn giản
Albumin: Tan trong nước,bị kết tủa ở nồng độ muối (NH 4)2SO4 khá cao.Nhóm này phổ
biến ở tế bào động vật và thực vật.Tinh thể albumin lòng trắng trứng,albumin huyết thanh
được sử dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực .
Globulin: Không tan hoặc tan rất ít trong nước ,tan trong dung dịch loãng của muối
trung hòa (NaCl,KCl,Na2SO4,K2SO4).Các protein nhóm này thường bị kết tủa ở nồng độ
(NH4)2SO4 bán bão hòa. Ở thực vật,glubin có trong lá và đặc biệt là trong hạt các cây họ đậu.
Prolamin:Không tan trong nước hoặc trong dung dịch muối khoáng,tan trong etanol
hoặc izpropanol 70-80%
2


Glutelin : Chỉ tan trong dung dịch kiềm hoặc axit loãng .Gluten có trong nội nhũ hạt hòa

thảo và một số hạt của các cây khác .
Histon: Protein kiềm,có chứa nhiều acid amin kiềm như Lys,Arg,dễ tan trong
nước,không tan trong dịch amoniac loãng
1.3.2 Protein phức tạp
Nucleoprotein:Nhóm ngoại là acid nuclotic,apoprotein là polypeptid hay protein có tính
kiềm,vì vậy chúng kết hợp với nhau khá chặt .Muốn tách riêng chúng phải dùng dung dịch
muối hoặc acid loãng.Nucleoprotein tập trung trong nhân tế bào,riboxom.
Cromoprotein:Nhóm ngoại là hợp chất có màu.Tùy theo đặc tính của nhóm ngoại ta có
các cromoprotein khác nhau.Các cromo Protein có hoạt tính sinh học cao,tham gia trong quá
trình sống quan trọng như hô hấp,oxy hóa khử,quá trình thu nhận ánh sáng .
Hemoglobin:Bao gồm bốn chuỗi polypeptid,mỗi chuỗi kết hợp với một nhóm ngoại
hem
Lipoprotein:Nhóm ngoại là lipit
Glicoprotein:Nhóm ngoại là sacarit,có thể là monosacarit,oligosacarit và dẫn xuất của
chúng.
Phosphoprotein:Nhóm ngoại là acid phosphoric,kết hợp với apoprotein qua –OH của
Ser hoặc Thr của protein
Metaloprotein:Trong phân tử có chứa kim loại thì kim loại là bô phận cần thiết trong
phân tử của nó.Các kim loại thường gặp là:Fe,Mg.Cu,Zn,Mo…
1.4.cấu trúc protein
Cấu trúc của phân tử protein được chia làm bốn loại:
•
•
•
•

Cấu trúc bậc 1(primary structure) là thành phần và trật tự sắp xếp các gốc acid amin
trong mạch polypeptid
Cấu trúc bậc 2 (secondary structure) phản ánh sự sắp xếp có quy luật trong không gian
amino acid trong chuỗi peptid.phổ biến hơn cả là cấu trúc xoắn α và nếp gấp β.

Cấu trúc bậc 3(tertiary structure) phản ánh tương quan không gian của các amino acid
trong chuỗi polypeptid.Trong đó bao gồm cả cấu trúc bậc 2.Từ đó tạo nên đặc thù
riêng từng loại protein.
Cấu trúc bậc 4(quaternary structure) phản ánh sự tương quan không gian giữa các sợi
polypeptid trong phân tử protein.

2.TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
2.1.Tính chất của protein
Tính chất của protein phụ thuộc vào thành phần trình tự sắp xếp các gốc acid amin trong
phân tử của nó.Do cách kết hợp giữa các acid amin trong phân tử protein dễ dàng thấy rằng
protein còn mang dấu ấn rõ rệt tính chất các mạch bên của các gốc acid amin cấu tạo nên nó.Tuy
3


nhiên protein có những tính chất khác aicd amin đó là những tính chất phụ thuộc vào liên kết
peptid,phụ thuộc vào cấu trúc không gian phân tử protein
2.1.1.Khối lượng và hình dạng phân tử protein
Các phân tử protein có thể có dạng cầu hoặc dạng sợi.Giữa hai nhóm này có khác nhau ở một số
tính chất.Các protein hình cầu tan trong nước hoặc dung dịch muối loãng,rất hoạt động về mặt
hóa
học.Thuộc
nhóm
này
có
hầu
hết
protein
có
hoạt
tính

xúc
tác:albumin,glubin,mioglobin,hemoglobin,…Tỉ lệ trục ngắn và trục dài phân tử bé hơn hoặc bằng
20. Ở các protein hình sợi ,tỷ lệ này lớn hơn nhiều.
2.1.2.Tính chất lưỡng tính của acid amin và protein
Acid amin và protein có tính lưởng tính ,có nghĩa là vừa có tính acid vừa có tính bazo.Phân
tử aicd amin đồng thời có cả nhóm amin và nhóm cacboxyl.Trong dung dịch ,ở pH trung
tính,aicd amin tồn tại ở dạng ion lưỡng cực(chỉ 1% ở dạng trung hòa).Ở dạng ion lưỡng cực
nhóm cacboxyl bị phân ly,nhóm ammin bị proton hóa.Trạng thái ion hóa của nhóm này phụ thuộc
vào pH môi trường .Trong môi trường acid (pH=1) nhóm cacboxyl không ion hóa,nhóm amin ở
dạng proton hóa;Ngược lại trong môi trường kiềm(pH=11),nhóm cacboxyl ion hóa,nhóm amin
không ion hóa.
Ở một pH nào đó,acid amin không di động trong điện trường,chứng tỏ tổng số điện tích
trong phân từ của nó bằng không,pH này được gọi là pH đẳng điện của acid amin,kí hiệu là
pHi.Các acid amin chứa một nhóm amin,một nhóm cacboxyl mạch bên không phân cực
(ala,val,leu,lle) có giá trị pHi vào khoảng 6,acid amin có 2 nhóm cacboxyl(Asp,Glu) có pHi ở
vùng acid.
2.1.3.Tính kị nước hay ưa béo của protein
Dựa vào độ kỵ nước trung bình của một protein có thể biết trước được mức độ đắng của
dịch thủy phân từ protein đó,hoặc biết trước được vị trí của một protein màng nào đó là ở trong
hay ở ngoài màng phospholipit.
Có thể tính độ kỵ nước trung bình của môt protein đi từ thành phần aciamin của nó.Mức độ
đắng của dịch thủy phân protein được tính theo hệ thức
2.1.4.Tính chất dung dịch keo protein,sự kết tủa protein
Khi hòa tan ,protein tạo thành dung dịch keo các phân tử keo có kích thước lớn,không đi
qua màng bán thấm.Sử dụng tính chất này,có thể tinh sạch protein khỏi các chất phân tử thấp
bằng phương pháp thẩm tích.Do trên bề mặt protein có các nhóm phân cực,khi hòa vào nước,các
phân tử nước lưỡng cực cao được hấp phụ bởi các nhóm này,tạo thành màng nước bao quanh
phân tử protein gọi là các lớp vỏ hydrat.Độ bền của dung dịch keo protein phụ thuộc vào nhiều
yếu tố như :sự tích điện của phân tử protein,mức độ hydrat hóa,nhiệt độ …Khi thay đổi các yếu
tố này ,các phân tử lớn protein sẽ kết tủa lại với nhau tạo thành khối lớn,tách khỏi dung dịch

thường gọi là protein .Như vậy để kết tủa protein có thể thay đổi pH của dung dịch đến pH i của
protein bằng cách thêm các muối trung hòa,dung môi hữu cơ ở nồng độ cao,tăng nhiệt độ ….
Sau khi protein bị kết tủa,nếu loại bỏ các yếu tố gây kết tủa ,protein lại có thể tạo thành các
dung dịch keo bền như trước hoặc mất khả năng này .Trường hợp thứ nhất gọi là”kết tủa thuận
4


nghịch”,Trường hợp thứ hai gọi là “kết tủa không thuận nghịch”,trường hợp thứ hai gọi là “kết
tủa không thuận nghịch”
Tóm lại,hai yếu tố đảm bảo độ bền trong dung dịch keo protein là :
•
•

Sự tích điện cùng dấu của các phân tử protein
Lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein.

Loại bỏ hai yếu tố này protein sẽ bị kết tủa
Các yếu tố thuận nghịch protein được dùng để thu nhận chế phẩm protein.Để đạt mục đích
này thường dùng muối (NH4)2SO4,dung môi hữu cơ như axeton.etanol và phải tiến hành kết tủa ở
nhiệt độ thấp dưới 0OC .
2.1.5. Tính hòa tan
Khả năng hòa tan của protein trong nước

Phần lớn các protein gặp trong tự nhiên đều có thể kết hợp với nước,nói một cách khác là
có khả năng hydrat hóa cao .
Trong cơ thể sinh vật protein thường chứa 70-80% nước,trong đó khoảng 20-30% ở dạng
hydrat.Phần còn lại là nước tự do được giữa lại nhờ nếp gấp protein.
Trong phân tử protein có các nhóm:
•
•

Kỵ nược (gốc ankyl)
Háo nước (-COOH,-CO,-NH,-NH2,-OH)
Khả năng hòa tan của protein trong dung môi :
• Với những chất làm tăng hằng số điện môi của nước như glycine thì sẽ tăng tính tan
• Với những chất làm giảm hằng số điện môi của nước như rượu hoặc aceton sẽ làm
giảm tính tan
Các yếu tố ảnh hưởng đến tính tan :
• Phụ thuộc vào nồng độ muối trung tính trong dung dịch.Với một lượng nhỏ nồng độ
muối trung tính lẫn trong protein sẽ làm tăng tính tan (do phân cực ).Nhưng với nồng
độ muối trung tính cao thì đa số protein sẽ làm giảm tính tan (do sự cạnh tranh lượng
nước còn lại)
• Phụ thuộc vào sự thay đổi nhiệt độ:nếu tăng nhiệt độ đến nhiệt độ chưa làm protein bị
biến tính(từ 0 đến 40oC ) thì độ tan của protein tăng.
• Phụ thuộc vào pH dung dịch
• Phụ thuộc vào dung môi
2.1.6.Tính biến tính
Dưới tác động của các tác nhân vật lý(tua cực tím,sóng siêu âm,nhiệt độ….)tác nhân hóa
học (acid,baz,muối kim loại nặng…) protein bị biến tính.Trong quá trình này ,có sự sắp xếp lại
các nhóm trong ph6an tử protein,các cấu trúc 2,3,4 bị thay đổi (do các liên kết thứ cấp trong
mạch polypeptid bị phá vỡ).Các nếp gấp trong phân tử protein bị chuyển động mạnh dẫn đến phá
vỡ các liên kết không bền như liên kết hydro .Mạch polypeptid bị giãn và phân bố lại.Các nhóm
kỵ nước đâỷ ra ngoài,mất tính hòa tan.

5


Protein biến tính dễ tiêu hóa hơn(so với trường hợp biến tính do tác dụng phân giải bởi
enzy như tripsin)
Sự biến tính protein cần sự có mặt của nước.Nếu không có nước,sự giãn nở các mạch

protein sẽ không xảy ra .Protein hoàn toàn khô sẽ không biến tính.
Protein biến tính thường đông tụ lại,làm biến đổi trạng thái keo .Qúa trình đông tụ xảy ra là
do các nhóm hóa học xuất hiện tọ nên những cầu nối giữa các mạch polypeptid khác nhau và
protein bị mất vỏ nước bao bọc.Do đó ,các phân tử dễ liên hợp với nhau thành một tập hợp lớn
.tách ra dưới dạng kết tủa ,không còn khả năng tan trở lại ở các điều kiện bình thường .
Sự biến tính có thể tạo H2S hoặc NH3.Nếu có sự hiện diện của muối trung tính hoặc đường
hoặc acid béo,tốc độ đông tụ của protein bị giảm xuống.Ngoài sự biến tính do nhiệt,sự biến tính
còn xảy ra do sự tác động vật lý(sự khuấy đảo mạnh).Tác động vật lý làm giản các mạch protein.
Sự đông tụ protein thường xảy ra ở 2 dạng :
•
•

Nồng độ protein thấp:đông tụ tạo bông
Nồng độ protein lớn :đông tụ tạo khối keo đông đặc
Tính chất của protein biến tính
• Mất tính chất hoạt động sinh học
• Mất khả năng hòa tan trong nước
• Mất khả năng kết tinh và các tính chất khác ,như độ nhớt,sức căng …
• Biến đổi hình dạng ,kích thước của protein
• Tăng cường khả năng bị thủy phân protein khi dủng protease
• Dưới các tác nhân khác nhau quá trình biến tính xảy ra khác nhau
2.1.7.Một số tính chất khác
Phản ứng biure

Trog môi trường kiềm mạnh CuSO4,Pphản ứng với các liên kết peptid có trong dung dịch
chứa protein tạo phức có màu tím,tím đỏ .Các phức màu hấp thụ ở bước sóng 540 nm.
Phản ứng này đặc trưng cho liên kết peptid.Được dùng để phát hiện và định lương protein
Phản ứng Lowry
Phản ứng với thuốc thử Folin-Xioanto: bao gồm hổn hợp của acid phosphomolipdic và
acid phosphovolframic.phản ứng có tác dụng làm tăng độ nhạy của phản ứng Biure.Phản

ứng này đặc biệt nhạy với Tyr,Trp.Tạo phức màu xanh da trời,hấp thụ cực đại ở bước
sóng 750nm.
Để thực hiện phương thức thử này,trước tiên cần thực hiện phản ứng biure,sau đó mới
thẹm thuốc thử Folin-Xiocanto để tạo phức màu xanh da trời .
Phản ứng với Ninhydrin
Khi ninhydrin kết hợp với các amino acid sẽ tạo phức màu xanh tím đỏ.Với các amino
acid sẽ tạo phức có màu vàng.
Đây là loại phản ứng rất nhạy ,để định tính hoặc định lượng các amino acid.
Ngoài các acid amin,một số loại khác như peptid,protein,muối amon,amoniac,… cũng
phản ứng với thuốc thử này .Do đó để phản ứng được chính xác,cần loại bỏ các chất này
trươc khi thực hiện phản ứng với protein.
2.1.8.Các phản ứng hóa học của protein
6


Cũng như các amino acid và peptide protein có các phản ứng hoá học tương tự đó là: phản ứng
của các nhóm -COOH, -NH2, gốc R và phản ứng tạo màu đặc trưng của liên kết peptide
như phản ứng biure . Ngoài ra, còn một số phản ứng màu đặc trưng khác, có ý nghĩa quan trọng
trong phát hiện protein và các gốc amio acid trong chuỗi polypeptide:
. Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocalteau

Thuốc thử Folin-Ciocalteau có chứa acid phosphomolipdic và acid phos phovolframic. Các chất
này làm tăng độ nhạy của phản ứng biure, mặt khác phản ứng với gốc Tyr và Trp trong phân tử
protein. Các gốc amino acid này tham gia trong quá trình tạo phức chất màu xanh da trời.
2.2.Chức năng của protein
2.2.1. Vai trò sinh học của protein
• Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống.Protein là nền tảng về
cấu trúc và chức năng của cơ thể sinh vật
• Nhiều protein có vai trò làm khung và giá đở tế bào của cơ thể sống
• Khi protein ở dạng enzyme sẽ làm xúc tác cho hầu hết các phản ứng trong cơ thể sống

• Protein đóng vai trò làm chức năng vận chuyển
• Protein có chức năng vận động :các actin ,myosin, là protein làm khung vận động của mô
cơ và của rất nhiều tế bào khác,các protein này giúp chuyển vị trí cho các mô cơ
• Protein tham gia vào chức n8ang bảo vệ cơ thể sống khỏi bị mất máu
• Protein có chức năng truyền xung thần kinh
• Protein mang chức năng điều hòa:điều hòa quá trình truyền thông tin di truyền ,điều hòa
quá trình trao đổi hormon
• Protein có khả năng kiến tạo chống đỡ cơ học :lớp vỏ ngoài của côn trùng,fibrorin của
nhện,collagen,elastin của mô liên kết,mô xương
• Protein mang tính chất dự trữ chất dinh dưỡng:albumin của lòng trắng trứng,zein của
ngô,feritin của lá
2.2.2 Gía trị dinh dưỡng
• Protein là hợp phần chủ yếu,quyết định toàn bộ đặc trưng của khẩu phần thức ăn .Chỉ
trên nền tảng protein cao thì tính chất sinh học của các cấu tử khác mới thể hiện đầy
đủ
• Khi thiếu protein trong chế độ ăn hằng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu hiện xấu cho sức
khỏe như suy dinh dưỡng ,sút cân mau .chậm lớn,giảm khả năng miễn dịch,khả năng
chống đỡ của cơ thể đối với một số bệnh
• Thiếu protein sẽ gây ảnh hưởng xấu đến hoạt động bình thường của nhiều cơ quan
chức năng như gan,tuyến nội tiết và hệ thần kinh
• Thiếu protein cũng sẽ làm thay đổi thành phần hóa học và cấu tạo hình thái của xương
.do vậy mức protein cao chất lượng tốt là cần thiết trong thức ăn cho mọi lứa tuổi
2.2.3 Vai trò của protein trong công nghệ thực phẩm
 Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc,tạo hình khối tạo trạng thái cho các sản phẩm thực
phầm.Nhờ khả năng này mới có quy trình công nghệ sản xuất ra các sản phẩm tương ứng
từ các nguyên liệu giàu protein
 Protein tron thịt tạo cấu trúc gel cho giò lụa,giúp giò lụa trở nên giòn,ngon hơn
 Protein trong bột mì như gluten có khả năng giữ kết cấu ,giữ khí trong bánh mì,làm cho
bánh mì trở nên xốp.
 Protein có trong malt(nguyên liệu sản xuất trong bia) được hòa tan trong bia qua quá trình

nấu bia.Protein này có khả năng tạo độ bền của bọt trong bia.
 Protein trong sữa là casein.Casein trong sữa,kết tủa và tạo hình khối trong phomai.
7


 Gelatin của da có khả năng tạo gel.Các gel này được sử dụng để tạo màng dùng bọc

keo,bao viên thuốc.protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng của thực phẩm
 Các acid amin tương tác với đường tạo màu,hương cho bánh mì
 Trong trà aicd amin kết hợp với polyphenol tạo hương đặc trưng cho trà
 Protein còn có khả năng cố định mùi.Nói một các khác protein có khả năng giữ hương lâu

bền cho thực phẩm
3.ẢNH HƯỞNG CỦA PROTEIN ĐẾN CHẤT LƯỢNG SẢN PHẨM BÁNH
3.1 Thành phần protein trong hạt ngũ cốc
3.1.2. Albumin:
Tan trong nước.Bị kết tủa ở nồng dộ muối (NH4)2SO4 khá cao (70%-100%) độ hòa
tan.phổ biến ở tế bào động vật và thực vật.
Khối lượng phân tử rất khác nhau từ 12000 – 60000 dalton, hoặc có thể đến 170000
dalton.
3.1.2. Globulin:
Không tan hoặc tan rất ít trong nước,Tan trong dung dịch loãng của muối trung hòa
(NaCl. KCl, Na2SO4, K2SO4).Thường kết tủa ở nồng độ NH4SO4 bán bão hòa.Globulin có trong lá
và có nhiều trong các cây họ đậu.Ở các hạt ngũ cốc, globuin chỉ chiếm khoảng 2-13% protein
tổng số của hạt và chủ yếu ở lớp alorong của hạt.Có khối lượng phân tử rất khác nhau, thường
chứa sacarit.
3.1.3. Prolamin:
Không tan trong nước hoặc dung dịch muối khoáng. Tan trong etanol hoặc izopropanol
70-80%
Prolamin hầu như chỉ có trong nội nhũ chứa tinh bột của hạt ngũ cốc.Ví dụ: Gliadin trong

hạt lúa mì, hordein của đại mạch, zein của ngô, secalin ở mạch đen...
Ở một số hạt ngũ cốc, hàm lượng prolamin trong cồn có thể chứa đến 30-60%. hàm lượng
prolamin trong lúa ít hơn nhiều vào khoảng 5% Prolamin có khối lượng phân tử rất khác nhau. ví
dụ từ chế phẩm gliadin của hạt lúa mì có thể tách được 4 protein ký hiệu F1, F2, F3, F4 có M r
tượng ứng là 15000, 44000, 27000, 10000 dalton – các protein này còn khác nhau thành phần axit
amin.
Loại có Mr lớn (F1) có nhiều Pro và Glu (cả hai axit amin này chiếm 60% số gốc axit
amin trong phân tử). Protein F4 có thành phần axit amin gần với albumin và globulin.
Phần lớn các protein gliadin có cấu trúc bậc bốn.
3.1.4. Glutelin:
Tan trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng.Có trong nội nhũ cũa cây ngũ cốc và một cố
hạt của cây khác như glutenlin của lúa mì, nó tường chiếm 5-40% protein tổng số trừ orizeinin
của lúa thì chiếm đến 80% protein tổng số.
Glutelin có khối lượng phân tử cao và rất khác nhau, đa số từ 50000 – vài triệu dalton.
Glutelin có cấu trúc bậc bốn phức tạp
8


Gliadin và glutenin chiếm phần chủ yếu của gluten bột mì.
Gliadin đặc trưng cho độ giãn, còn glutein đặc trưng cho độ đàn hồi của bột nhào. Lúa mì
còn là hạt cốc duy nhất có chứa một lượng đáng kể glutenin phân tử lượng lớn và không hòa tan
trong acid axetic 0.1M. Chính nhờ tính chất đàn hồi của protein này mà bột mì mới làm bánh mì
được.
Các gliadin và glutenin có hàm lượng glutamin rất lớn (40—45%) do đó kéo theo cả hàm
lượng nitơ.
Ở pH gần bằng 7 các protein của glutein ít tích điện do đó các tương tác tĩnh điện không
có vai trò quyết định trong việc hình thành mạng lưới protein gluten của bánh.
Hàm lượng glutamin cao sẽ hình thành nhiều liên kết hydro giữa các chuỗi liên kết peptid
với nhau hoặc các phân tử nước ở đó tạo ra gluten có tình chất nhớt dẻo cao. Hàm lượng các acid
amin ưa béo tương đối cao cho thấy các tương tác ưa béo chẳng tham gia vào cấu trúc bậc bốn

của glutenin mà còn liên kết được với các lipit cũng như tạo được mạng lưới gluten trong bột
nhào.
Hàm lượng prolin rất cao (10-15%) đặc biệt là của gliadin, nhất định sẽ có ảnh hưởng đến
cấu trúc bậc hai của protein này: phá hủy các phần xoắn anpha cũng như các vùng có cấu trúc
beta.
Các gốc xistein vượt xa các gốc xistein cũng chứng tỏ cầu disuphua có tham dự vào hình
thể và sự tập hợp của các protein này.
3.1.5. Gliadin
Trong lúa mì có hai loại prolamin chính:
•
•

Gliadin α, β, γ có phân tử lượng 30000 - 45000 dalton.
Gliadin ω có phân tử lượng nằm giữa 600000 và 80000 dalton.

Các gliadin của lúa mì có tính đa hình lớn. Ngay cùng một loại cũng có đến 20-30 gliadin
khác nhau.
Các gliadin của lúa mì thường ở dạng đơn chuỗi. Sự phân bố các acid amin của đầu n tận
cùng của các gliadin apha, beta, gama người ta đã biết: 30 axit amin đầu tiên của chúng rất giống
nhau trong số có 20 axit amin đầu tiên tạo thành “ peptid tín hiệu ưa béo”. Peptit này có gốc lizin
gần đầu cuối gốc nito, tiếp đó là các axit amin ưa béo và cuối cùng là gốc alanin nối với protein.
Các gliadin α, β, γ (ngược với gliadin ω) còn có một số cầu disulfua trong phân tử do đó làm cho
cấu trúc bậc ba chặt và bền.
3.1.6. Glutenin:
Các glutenin còn biểu hiên tính đa hình mạnh mẽ hơn gliadin vì xu hướng tự liên kết với
nhau bằng tương tác ưa béo, bằng liên kết hydro và cầu sulfua của chúng lớn hơn. Khối lượng
phân tử của cả glutenin có thể lớn hơn đến 20 triệu dalton, nhất là những “protein cặn” không hòa
tan được trong axit axetic 0.1 M. Những protein này gần như là những glutenin được liên hợp lại
bằng cầu disufua.

9


Khi phá hủy các cầu disuafua giàu các phân tử ( bằng tác nhân khử), người ta thu được
25 “dưới đơn vị” glutenin. (với các dạng bột mì khác nhau). Có thể chia các dưới đơn vị này
thành ba kiểu sau:
•
•
•

Dưới đơn vị kiểu A không hòa tan trong etanol có khối lượng phân tử thấp (10000-70000
dalton) và rất giàu các axit amin có tính bazơ.
Dưới đơn vị kiểu B: không hòa tan trong etanol nhung có khối lượng phân tử cao (60000140000 dalton) và rất giàu glyxine, prolin và glutamin nghèo xistein, tỷ lệ xoắn anpha
trong phân tử thấp (10-15%)
Dưới đơn vị kiểu C, hòa tan được trong etanol có khối lượng phân tử giữa 35000 và
45000 dalton.

Người ta cho rằng dưới đơn vị kiểu B đã tạo ra cái nhân để dưới đơn vị kiểu A và C đến
đấy để kết hợp khi hạt thuần thục (sau khi phá hủy màng của các thể protein, cũng như khi trích
ly). Các “dưới đơn vị” A và B được liên kết với lipit.
Các dưới đơn vị liên kết với nhau bằng cầu hydro, bằng tương tác ưa béo và bằng
disuafua. Các phức hợp glutenin có phân tử lượng rất lớn thường chứa các dưới đơn vị kiểu B
vàC. Còn các phức hợp glutenin có khối lượng phân tử thấp thì có dưới tỷ lệ kiểu C khá cao.
Khi các dưới đơn vị glutenin liên kết lại có thể tạo thành các sơi ( nhìn thấy được dưới
kính hiển vi điên tử). Ở trạng thái ngậm nước, các glutanin tạo ra một khuôn hoặc một màng
mỏng rất chắc, đàn hồi có tính kết dính cao và chịu được kéo căng. Sở dĩ có được những tính
chất này là do cường độ tương tác cũng như số lượng tương tác giữa các chuỗi protein.
Người ta nhận thấy có một tương quan thuận giữa lượng “protein cặn” và lực nở của
bánh. Ngược lại, có một tương quan nghịch giữa protein hòa tan được trong axit axetic 0.1M và
khả năng làm bánh (lúa mì cứng không làm bánh được vì thiếu các dưới đơn vị có khối lượng

phân tử 90000, 132000 và 134000 dalton)
Như vậy glutenin có liên quan chặt chẽ tới độ đàn hồi của bột nhào. Với bột mạnh có thể
thêm một chút tác nhân oxy hóa để làm cho chất lượng bột nhào tăng lên. Vậy là các cầu disulfua
và các trao đổi cầu disuafua có vai trò rất lớn.
Do glutenin có tính chất ưa béo bề mặt cao có khả năng liên kết với các hợp phần lipit nên
đã tạo ra những màng mỏng không thấm đối với CO2
Trong hạt ngũ cốc nói chung có hàm lượng protein không cao,tuy nhiên nó có giá trị dinh
dưỡng cao,khả năng sinh năng lượng cao 5,7 kcal/kg=23,9.105 J
3.2 Tính chất protein trong bột mì
3.2.1. Khả năng hydrat hoá:
Các sản phẩm ngũ cốc trước khi đem chế biến thường ở dạng khô nên khi sử dụng cần
phải được hydrat hoá.
Bốn giai đoạn đầu của quá trình hydrat hoá có liên quan tới các hiện tượng như trương nở,
thấm ướt, giữ nước, cố kết và bám dính. Giai đoạn 5 sẽ tạo ra độ phân tán, độ nhớt hoặc độ đặc.

10


Sự hấp thụ và giữ nước của protein có vai trò rất lớn đến kết cấu của bột nhào làm bánh
mì. Khi hấp thụ vào làm tẩm ướt protein nhưng không làm protein hoà tan thì sẽ làm cho protein
trương lên do đó sẽ tạo cho thực phẩm có độ đặc, độ nhớt và bám dính.
Gluten có khả năng hút nước rất mạnh, có thể hút được một lượng nước rất lớn, gấp hai
lần khối lượng của bản thân. Khi hút nước gluten trương lên và đóng vai trò như bộ khung và liên
kết với các hạt tinh bột đã trương nở trên bề mặt bộ khung đó.
Dựa vào tính chất hydrat hóa này người ta ứng dụng trong công nghệ sản xuất đậu phụ từ
hạt đậu tương có trải qua công đoạn ngâm hạt. Mục đích của công đoạn này là làm cho hạt hút
nước, trương nở, phá vỡ tế bào hạt để các chất hòa tan thoát ra. Chất lượng quá trình ngâm phụ
thuộc vào thời gian ngâm, nhiệt độ ngâm, lượng nước ngâm.
• Thời gian ngâm: nếu thời gian ngâm quá ngắn thì cấu trúc hạt chưa bị phá vỡ. Nếu thời gian

ngâm dài quá thì pH của khối hạt giảm do sự lên men lactic

• Lượng nước ngâm: Thông thường lượng nước ngâm vừa đủ là khi tỉ lệ đậu/ nước = 1:2,5.

Với tỉ lệ này độ trương nở của hạt cao, độ chua không đáng kể, tiêu hao chát khô khoảng
0.6g/100g đậu.
• Nhiệt độ ngâm: ngâm 5-6h ( 150C- 350C), ngâm 3-4h ( 150C- 350C).
3.2.2. Khả năng hòa tan
Độ hòa tan là một chỉ số quan trọng đối với các protein được sử dụng trong đồ uống. Biết
được độ hòa tan sẽ có ích khi xác định các điều kiện tối ưu để trích ly, tinh chế, cũng như phân
đoạn các protein có nguồn gốc tự nhiên. Ngoài ra biết được khả năng hòa tan của protein trong
các điều kiện khác nhau sẽ là gợi tốt trong việc định hướng sử dụng protein này.
Khả năng hòa tan giúp protein khuếch tán nhanh hơnKhả năng hòa tan được ứng dụng
nhiều trong công nghệ chế biến sữa đậu nành, sản xuất nước tương, và các dạng bột ngũ cốc hòa
tan.
3.2.3. Khả năng tạo kết cấu và tạo hình.
Khả năng tạo bột nhão và kết cấu xốp của sản phẩm:

Tính chất chức năng đặc biệt của các protein từ gluten bột mì là khả năng tạo thành bột
nhão có tính cố kết và tính nhớt dẻo sau khi được nhào trộn với nước ở nhiệt độ bình thường.
Đây là cơ sở của sự biến đổi bột mì thành bột nhão rồi tiếp đó qua lên men rồi nướng, bột nhão
chuyển hoá thành bánh mì.
Trong bột mì, ngoài các protein của gluten (gliadin và glutenin) còn có các hạt tinh bột,
các pentozan, các lipit các cực và không cực và các protein hoà tan. Tất cả các chất này đều góp
phần vào việc tạo nên mạng lưới bột nhão hoặc kết cấu cuối cùng của bánh mì.
Gliadin và glutenin thường chiếm một tỉ lượng rất cao (75- 95%) trong gluten. Kích thước
phân tử của chúng lại lớn do đó quyết định phần lớn tính chất kỹ thuật của gluten.
Trước hết glutenlin và gliadin có chứa ít acid amin ion hoá được nên chúng hoà tan kém
trong dung dịch nước trung tính, nhưng lại giàu glutamin (trên 30% trọng lượng) và các acid
amin chứa nhóm hydroxyl. Do đó làm cho gluten có khả năng hấp thụ nước và có khả năng cố

kết, bám dính cao.
11


Trong gliadin và glutenin, cũng chứa khá nhiều acid amin không cực (51% số gốc acid
amin) nên dễ phát sinh các tương tác ưa béo vốn có tác dụng tập hợp các phân tử protein cũng
như đính thêm các phân tử lipid vào protein, do đó cũng làm tăng thêm khả năng cố kết và bám
dính của gluten.
Trong hai chất chính này, glutenin là hợp phần tạo ra độ đàn hồi, lực cố kết và mức độ
chịu nhào trộn. Còn gliadin lại làm cho bột nhão có tính lưu, tính kéo dãn và khả năng trương nở
làm tăng thể tích bánh.
Trong gluten còn có các liên hợp phân tử protein có khối lượng cao (qua cầu disulfua) do
đó cũng làm cho protein có khả năng tạo sợi tốt.
 Cơ chế tạo thành bột nhão:

Khi bột được thêm nước, natriclorua và nhào trộn trong 10 – 20 phút, các protein của gluten
sẽ hấp thụ nước, định hướng, sắp xếp lại thành hàng và giãn mạch từng phần nên sẽ làm phát sinh
các tương tác ưa béo và hình thành cầu disulfua mới (qua phản ứng trao đổi – SH/ -S-S). Một
mạng protein ba chiều có tính nhớt đàn hồi được thiết lập, dần dần những tiểu phần biến thành
những màng mỏng bao lấy xung quanh các hạt tinh bột và những hợp phần khác có trong bột mì.
Khối bột trở thành đàn hồi và dễ chảy gọi là bột nhão.
Thường thì loại bột “mạnh”, cần phải có thời gian nhào trộn dài để bột nhão thu được có
tính cố kết cao. Với loại bột “yếu”, nếu thời gian nhào trộn và cường độ nhào quá một mức nào
đó, sẽ làm phá huỷ các cầu disulfua (nhất là khi không có không khí) và bột nhão sẽ chảy.
Sau khi trộn nấm men để lên men trong vòng 2 -3h. Khí cacbonic tạo ra làm bột nhão
phồng ra dưới dạng những túi khí được bao bằng màng mỏng gluten. Mạng lưới protein đặc trưng
cho những tính chất như sau:
• Tính dễ kéo giãn làm cho màng có thể thay đổi được hình dạng.
• Tính không thấm khí, làm cho màng giữ lại khí cacbonic tạo ra khi lên men và trương

phồng được.

• Tính đàn hồi cũng góp phần giữ khí cacbonic và hình thành cấu trúc xốp cho sản phẩm.
• Khả năng giữ nước cao làm cho sản phẩm có độ mềm sau khi nướng.

Thực tế cho thấy nếu cho thêm vào các chất khử như xistein sẽ phá huỷ các cầu disulfua do
đó làm cho lực cố kết của bột nhão bị giảm xuống. Ngược lại nếu thêm các tác nhân oxi hoá như
kali bromat sẽ làm tăng độ cứng và độ đàn hồi.
Các lipid trung tính và có cực của chính bột hoặc được thêm vào bột nhão sẽ tương tác với
gliadin vàglutenin do đó có thể làm yếu hoặc tăng cường mạng gluten.
Khi nướng 20 – 40 phút trong lò có nhiệt độ 230- 260 0C hình như không gây thêm biến tính
quan trọng nào cho các protein của gluten. Có thể là do khi ở trong bột, gliadin và glutenin đã bị
giãn mạch từng phần và càng trở nên nhiều hơn trong quá trình nhào trộn bột. Song hình như các
protein này vẫn chịu được tổn thất phụ khi ở nhiệt độ nướng thường (dưới 100 0C). Ở nhiệt độ
trên 70 - 800C các protein của gluten giải phóng nước và tiếp đó lượng nước này được các hạt
tinh bột đã hồ hoá từng phần hấp thụ. Tuy nhiên các protein của gluten cũng đóng vai trò rất quan
trọng trong quá trình nướng, chúng có khả năng giữ lại nước do đó làm cho ruột bánh có độ mềm
(40 – 50% nước).
12


Trong thời gian nướng, các protein hoà tan của bột mì (albulmin và globulin) đều được biến
tính và tập hợp lại và chính sự tạo gel này cũng góp phần hình thành ruột bánh.
Thông thường người ta muốn thêm vào sản phẩm các protein từ bên ngoài để làm giàu giá
trị dinh dưỡng. Song các protein “ngoại” này không phải tất cả đều thích hợp với sự hình thành
một mạng gluten vừa ý. Có thể tránh được hệ quả không mong muốn này bằng cách dùng protein
của đậu tương hoặc của sữa đã được biến tính nhiệt vừa phải tốt hon là dùng dưới dạng nguyên
thuỷ. Việc thêm các lipid hoặc là các glycolipid của bột mì (digalactosil diglycerit) hoặc là chất
hoạt động bề mặt tổng hợp (este phi ion của saccharoza hoặc sterol -2-lactilat natri đã được ion
hoá) sẽ cho phép phối trộn được với các protein ngoại hoặc các bột ngũ cốc khác nhau mà không

làm hỏng cấu trúc của bánh. Điều đó chứng tỏ tầm quan trọng của của các glycolypit trong việc
thiết lập nên các liên kết hydro và các liên kết ưa béo “kỵ nước” trong mạng gluten.
Cũng có thể thêm các gluten đã tách biệt vào bột mì để tăng cường mạng lưới của bột
nhào. Gluten cũng được dùng như một tác nhân kết nối trong các sản phẩm thịt khác nhau do tính
chất bám dính của nó.
Sự đông tụ và sự tạo màng mỏng:

Các dung dịch đặc protein đậu tương có thể cho đông tụ bằng nhiệt trên một bề mặt kim
loại phẳng kiểu thiết bị sấy trục lăn. Các màng thu được thường mỏng, mịn, ngậm nước, có thể
cuộn lại, cắt và ép.
Có thể thu được các màng mỏng lipoprotein tự hình thành trên bề mặt sữa đậu nành để ở
95 C trong vài giờ, là do sự bốc hơi nước và sự đông tụ nhiệt các protein. Các màng mới tạo ra
khi bóc màng cũ ra khỏi bề mặt.
0

Sự tạo sợi:

Việc kéo sợi protein đậu tương có nhiều điểm tương tự như kéo sợi tổng hợp.Để tạo sợi,
cần thiết phải đi từ các isolat có chứa ít nhất 90% protein, thường có 4 – 5 giai đoạn kế tiếp nhau,
nhưng cũng có thể thực hiện liên tục:
• Chuẩn bị một dung dịch protein có nồng độ cao bằng cách đưa lên pH bằng 10. Trong điều
•
•
•
•

kiện này các lực đẩy tĩnh điện sẽ phân ly hoàn toàn làm cho các chuỗi polypeptit giãn
mạch trọn vẹn.
Cho dịch đã chuẩn bị qua một bản có đục lỗ (trên 1000 lỗ) có đường kính 50 – 100
micromet. Khi các phân tử protein đã giãn mạch đi qua các lỗ sẽ tụ định hướng theo chiều

của dòng chảy. Các phân tử có xu hướng kéo căng ra và tự sắp xếp song song với nhau.
Cho các sợi đã hình thành vào ngay một bể đựng acid và NaCl để protein được đông tụ nhờ
pH đẳng điện và nhờ hiệu ứng muối kết. Các protein của từng sợi sẽ tuơng tác với nhau
thông qua cầu hydro và cầu disulfua để hình thành một sợi protein ngậm nước.
Các sợi protein đã đông tụ được kéo ra khỏi bề mặt trục lăn. Tốc độ trục lăn phải như thế
nào để các sợi được vuốt ra và để các chuỗi polypeptit hoàn thiện việc sắp xếp, tự liên
hợp lại.
Các sợi tiếp đó được nén hoặc được gia nhiệt giữa các trục lăn để khử đi một phần nước.
Do đó làm tăng lực cố kết và độ cứng.

3.2.4. Khả năng tạo độ nhớt

13


Độ nhớt của protein trong bột nhào là do tương tác protein – protein. Các liên kết này vừa
đủ sẽ làm cho protein có tính nhớt dẻo.
Các thay đổi pH, nhiệt độ, lực ion cũng như thêm các ion Ca 2+, các tác nhân oxi hoá, các
thuốc thử dẫn tới các phá huỷ các liên kết hydro hoặc disulfua đều có thể làm thay đổi sâu sắc độ
nhớt của dung dịch protein. Tuy nhiên, độ nhớt của phần lớn protein đều tăng lên trong môi
trường kiềm vì sự tích điện âm dẫn đến sự giãn mạch và sự kéo dài cực đại. Người ta lợi dụng
điểm này để chế hoá các sợi protein của đậu tương.
Độ đặc và độ nhớt của các hệ thống protein đều là những tính chất chức năng quan trọng
của các sản phẩm lỏng như sữa đậu nành, nước tương…
3.2.5. Khả năng tạo gel
Khi phân tử bị biến tính tự tập hợp lại để tạo thành mạng lưới protein có trật tự thì hiện
tượng đó được gọi là sự tạo gel.
Với đậu tương, gel có thể được tạo ra từ dịch đậu tương, từ các thể protein không hoà tan
hoặc ít tan, phân tán trong nước hoặc trong muối như isolat đậu tương từng phần hoặc biến tính
hoàn toàn.

Bột nhào làm bánh mì là một sản phẩm có cấu trúc gel, có vai trò chủ yếu trong việc tạo
cấu trúc hình thái (độ cúng, độ đàn hồi). Ngoài ra, còn để cải biến khả năng hấp thụ nước và độ
dày, tạo lực liên kết (bám dính giữa các tiểu phần cũng như để làm bền các bọt).
 Cơ chế tạo gel:
• Khi protein bị biến tính các cấu trúc bậc cao dễ bị phá huỷ, liên kết giữa các phân tử bị đứt, các

•
•
•
•

nhóm bên của acid amin lúc đầu ẩn phía trong bây giờ xuất hiện ra ngoài. Các mạch polypeptit
duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau thông qua mạng lưới không gian ba chiều mà mỗi vị trí
tiếp xúc của mạch là một nút. Các phần còn lại hình thành mạng lưới không gian vô định hình,
rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nước.
Khi nồng độ tăng thì khả năng gel hoá tăng. Các nút mạng có thể được tạo ra do tương tác ưa
béo.
Các nút mạng có thể được tạo ra do liên kết hydro giữa các nhóm peptit với nhau. Khi gia nhiệt
các liên kết hydro có thể bị đứt và gel nóng chảy, khi để nguội liên kết tái hợp và gel lại hình
thành.
Vùng pH của protein được mở rộng cùng với sự tăng nồng độ protein.
Ở điểm đẳng điện do vắng mặt các lực đẩy nên gel tạo ra kém bền, phồng, ít ngậm nước và cứng.
Protein của đậu tương có tỷ lệ % acid amin ưa béo thấp lại không thay đổi pH tạo gel khi nồng
độ thay đổi.
.3.2.6. Khả năng tạo bọt của protein và kết cấu bọt của sản phẩm.
Các bọt thực phẩm là những hệ phân tán của các bọt khí trong một pha liên tục là lỏng
hoặc bán rắn có chứa một chất hoạt động bề mặt hoà tan. Trong nhiều trường hợp khí là không
khí (thường là khí cacbonic) và pha liên tục là một dung dịch hoặc một huyền phù nước chứa
protein.
Các loại bánh phồng, bánh ngọt, ruột bánh mì là những loại bọt thực phẩm có kết cấu rất

khác nhau.
14


Có ba nhân tố quan trong quyết định độ bền của bọt là:
•
•
•

Có sức căng bề mặt liên pha yếu.
Có độ nhớt của pha lỏng cao.
Có màng mỏng protein được hấp thụ bền và đàn hồi.

 Các nhân tố ảnh hưởng tới việc hình thành và tạo bọt.

Điểm đẳng điện (PI): Ở PI của protein độ giãn nở không cao lắm nhưng độ bền bọt lại
khá tốt. pH của gluten là 6.5 – 7.5. Là do khi ở PI các lực hút tĩnh điện giữa các phân tử sẽ làm
thay đổi độ dày và độ cứng của màng mỏng protein được hấp thụ ở bề mặt liên pha không
khí/nước.
Các muối cũng ảnh hưởng tới độ hoà tan, độ nhớt, độ giãn mạch và khả năng tập hợp của
protein do đó làm thay đổi tính chất tạo bọt.
Saccharoza và các đường khác thường làm giảm sự giãn nở của bọt nhưng lại làm bọt có
độ bền tốt hơn vì chúng có khả năng làm tăng độ nhớt chung của bọt.
Khi tăng nồng độ protein trong một khoảng rộng (đến 10%), người ta thấy sự tăng độ bền
nhiều hơn là tăng thể tích.
Để tạo bọt vừa ý thì thời gian và cường độ khuấy các tác dụng đến độ giãn mạch và độ
hấp thu thích hợp của protein, song khi khuấy mạnh quá lại làm giảm sự giãn nở và độ bền của
bọt.
 Tính chất tạo bọt đặc trưng của protein ngũ cốc.

Sự hình thành bọt bao gồm sự khuếch tán các protein đến bề mặt liên pha không
khí/nước. Tại đây chúng phải tự giãn mạch, tự tập hợp, tự trải ra một cách nhanh chóng để làm
giảm sức căng của bề mặt liên pha.
Để có một bọt bền thì màng mỏng protein tạo thành xung quanh mỗi bọt khí phải dày, cố
kết, đàn hồi, liên tục và không thấm khí.
Các protein, để làm bền được bọt tốt, thì phải có khả năng di chuyển từ vùng có sức căng
bề mặt liên pha yếu đến vùng có sức căng bề mặt cao, kéo theo các phân tử nước và tái thiết lập
được độ dày ban đầu của vách. Cuối cùng các mạch bên có cực của màng mỏng protein cũng
phải cố định nước cho các vách để làm giảm được tổn thất do hiện tượng rút nước.
Glutenin của lúa mì có khả năng tạo bọt rất tốt.
Trong các thực phẩm có kết cấu bọt, việc làm bền các bọt là do protein. Như ở bánh mì
khi nướng các protein của gluten bị đông tụ do đó tạo thành màng chắc bảo vệ được bọt.
3.2.7. Khả năng tạo nhũ tương của protein.
Các nhũ tương là những hệ phân tán của 2 chất lỏng không trộn lẫn vào nhau mà một
trong hai có mặt dưới dạng những giọt nhỏ phân tán, còn giọt kia ở dạng pha phân tán liên tục.
Phần lớn các hệ nhũ tương thực phẩm là loại “dầu trong nước” hoặc “nước trong dầu”.
15


Protein đậu nành có khả năng tạo nhũ tương và ổn định hệ nhũ tương, nhờ đó mà có sự
liên kết tuyệt vời của nước và chất béo, đây là tác nhân kết dính rất tốt.
Sự hình thành và ổn định của hệ nhũ tương protein căn bản trong thực phẩm phụ thuộc rất
nhiều vào năng lượng đánh trộn trong quá trình chế biến. Thông thường thì cả quá trình chế biến
và thiết bị sử dụng để đánh trộn đều gây ảnh hưởng đến sự hình thành và ổn định của hệ nhũ
tương, đặc biệt với những nhũ tương có độ nhớt lớn thì quá trình chế biến và thiết bị sử dụng sẽ
gây ảnh hưởng rất nhiều đến các tính chất của hệ nhũ tương. Những tính chất chức năng của
protein không chỉ quan trọng trong việc quyết định chất lượng của sản phẩm cuối cùng, mà còn
tạo điều kiện thuận lợi trong quá trình chế biến.
Protein đậu nành ( đặc biệt là protein isolate), có khả năng nhũ tương hóa mạnh. Khả
năng làm bền nhũ tương của protein isolate đậu nành được tính theo chỉ số hoạt tính nhũ tương

hóa ( số m2 của bề mặt phân chia được làm bền bởi 1g protein): 41 ( pH = 6,5), 92 ( pH = 8).
3.2.8. Khả năng cố định mùi và giữ mùi.
Protein có khả năng cố định được các chất có mùi khác nhau. Thường các chất có mùi lại
dễ bay hơi.
Các protein có thể hấp phụ lý học hoặc hấp phụ hóa học các chất có mùi qua liên kết
vandervan hoặc liên kết đồng hóa trị và liên kết tĩnh điện. Trong một số trường hợp, các thành
phần không bay hơi được cố định bởi các liên kết đồng hóa trị và quá trình thường không thuận
nghịch và khả năng này xảy ra với các chất bay hơi có phân tử lượng lớn. Ví dụ, trong cùng nồng
độ, protein đậu nành chỉ có thể cố định 10% octaral thay vì 50% đối với 2 – dodecanal.
Ngoài ra protein cũng đóng vai trò quan trọng trong việc tạo ra mùi vị, màu sắc cho thực
phẩm. Ví dụ: trong quá trình sản xuất các loại bánh nướng thì gluten còn có khả năng tương tác
với đường qua phản ứng melanoidin tạo màu vàng đặc trưng và hương thơm cho các sản phẩm
bánh.
4.PHỤ LỤC
Bảng 1:tỷ lệ các phần protein trong ngũ cốc

Lúa mì
Ngô
Đại mạch
Yến mạch
Lúa
Lúa miến

Albumin
9
4
13
11
5
6

Globulin
5
2
12
56
10
10

Prolamin
40
55
52
9
5
46

Glutelin
46
39
23
23
80
38

Bảng 3:hàm lượn acid amin trong lúa mỳ

Acid amin

Hàm lượng

Acid amin

Hàm lượng

16


Glixin

1.4 – 2.2

Metionin

1.6 – 2.5

Izin

2.2 – 2.9

Loxin

5.8 – 8.3

Trytophan

0.8 – 1.3

Izoloxin

3.1 – 4

Phenylalamin

3.7 – 5.7

Valin

3.6 – 4.8

Bảng 1: 20 loại acid amin(nguồn vnwordpress.com)

Bảng 4:hàm lượng acid amin trong gạo

Acid amin
Lizin
Methionin
Phenyl - alamin

Hàm lượng
0.3 – 0.4
0.16 – 0.24
0.34 – 0.53

Acid amin
Trytophan
Loxin
Izoloxin

Hàm lượng

0.09 – 0.13
0.65 – 0.89
0.45 – 0.74
17


Histidin

0.12 – 0.16

Valin

1.4 – 0.7

4.2.PHỤ LỤC 2

5.TÀI LIỆU THAM KHẢO
[1] Hóa học thực phẩm.Lê Ngọc Tú.NXB KHKT năm 1999
[2] Hóa sinh công nghiệp.Lê Ngọc Tú.NXB KHKT Năm 1994
[3] Giáo trình hóa sinh thực phẩm ,NXB ĐHCN TP.Hồ Chí Minh năm 2009
[4] Gíao trình công nghệ chế biến và bảo quản lương thực,NXB ĐHCN Tp.Hồ Chí Minh

18