Hóa thực phẩmthịt cá nhuyễn thể

Bài Báo Cáo
Hóa Thực Phẩm
Đề tài: Thịt, cá , nhuyễn thể

1


Mục lục
Phần 1. Thịt ......................................................................................... 5
Chương 1 Các thành phần sinh học trong thịt......................................... 5
1.

Protein ......................................................................................... 5

1.1 Thành phần của protein cơ và quá trình co rút nó ........................... 6
1.2 Protein hoà tan ........................................................................... 10
1.3 Protein không hoà tan ................................................................. 13
2 Peptide.......................................................................................... 16
3 Hợp chất guanidine ....................................................................... 17
4 Hợp chất ammonium ..................................................................... 18
5 Purine và pyrimidines .................................................................... 19
6 Acid hữu cơ .................................................................................. 19
7 Cacbonhydrate .............................................................................. 19
8 Khoáng ......................................................................................... 19
Chương 2 Tương tác hóa học của các thành phần sinh học và phi sinh học
xảy ra trong thịt sau khi giết mổ .......................................................... 20
1.

Sự tê cứng của xác ..................................................................... 20

2.

Khiếm khuyết (PSE và DFD thịt) ................................................ 21

3.

Sự hoá già của thịt (chín tới) ....................................................... 23

4.

Duy trì nước trong thịt ................................................................ 24

Chương 3 Biến đổi thành phần trong các loại thịt theo tuổi tác ............. 26
1.

Thịt bò ....................................................................................... 26

2.

Thịt bê ....................................................................................... 27

3.

Thịt cừu và thịt cừu non.............................................................. 27

4.

Thịt dê ....................................................................................... 27

5.

Thịt heo ..................................................................................... 27

6.

Thịt ngựa ................................................................................... 28

7.

Thịt gia cầm ............................................................................... 28

8.

Thịt thú rừng .............................................................................. 28

9.

Loại thịt khác ............................................................................. 29
2


10. Máu ........................................................................................... 30
11. Tuyến sản phẩm ......................................................................... 31
Chương 4 Các biến đổi trong bảo quản-chế biến thịt ............................ 32
1.

Làm lạnh.................................................................................... 32

2.

Lạnh đông .................................................................................. 33

3.

Làm khô .................................................................................... 35

4.

Muối và ngâm ............................................................................ 36

5.

Xông khói .................................................................................. 36

6.

Xử lí nhiệt.................................................................................. 37

7.

Dùng chất làm mềm ................................................................... 37

Phần 2 Cá .......................................................................................... 38
Chương 1 Các thành phần sinh học trong cá ........................................ 39
1.

Proteins...................................................................................... 39

1.1 Protein Sarcoplasma ................................................................... 40
1.2 Co protein .................................................................................... 40
1.3 Protein trong mô liên kết ............................................................... 41

1.4 Protein huyết thanh..................................................................... 41
2.

Các hợp chất N........................................................................... 42

3.

Acid amin tự do, peptide............................................................. 42

4.

Amin, amin oxides ..................................................................... 43

5.

Các hợp chất guanidine............................................................... 43

6.

Hợp chất Quaternary Ammonium ............................................... 44

7.

Purines....................................................................................... 44

8.

Urê ............................................................................................ 44

9.

Carbohydrates ............................................................................ 44

10. Chất béo .................................................................................... 44
11. Vitamine .................................................................................... 45
12. Chất khoáng ............................................................................... 45
13. Các chất thơm. ........................................................................... 45
3


14. Các thành phần khác................................................................... 46
Chương 2 Tương tác hóa học của các thành phần sinh học và phi sinh học
xảy ra trong cá sau khi chết ................................................................. 47
Chương 3 Các biến đổi trong bảo quản-chế biến cá .............................. 48
1.

Làm lạnh và lạnh đông ............................................................... 49

2.

Sấy ............................................................................................ 51

3.

Ướp muối .................................................................................. 51

Phần 3 Thành phần hóa học của động vật giáp sát và nhuyễn thể .......... 52
1.

Tôm........................................................................................... 53

1.1 Các biến đổi sau khi chết............................................................... 53
1.2 Các biến đổi trong bảo quản chế biến tôm ................................... 56
2.

Động vật thân mềm .................................................................... 57

2.1 Thành phần sinh học của động vật thân mềm ................................. 57
2.2 Thành phần sinh học của dầu nhuyễn thể ....................................... 58

4


Phần 1. Thịt
Tổng quan
Nhiều bằng chứng từ nhiều nền văn minh xác nhận rằng thịt của hoang
dã và thuần động vật đã đóng một vai trò quan trọng trong dinh dưỡng
con người từ thời cổ đại. Định nghĩa cho từ "thịt" có thể rất khác nhau,
tương ứng với mục đích sử dụng. Từ khía cạnh của thực phẩm: thịt bao
gồm tất cả các các bộ phận của động vật máu nóng, ở dạng tươi hoặc
dạng chế biến, thích hợp cho con người tiêu thụ.
Chương 1 Các thành phần sinh học trong thịt
1. Protein
Protein cơ có thể được chia thành ba lớn nhóm (bảng 1):
• Protein cơ, chiết với dung dịch muối đậm đặc (actomyosin, cùng với
tropomyosin và troponin).
• Protein hòa tan trong nước hoặc pha loãng dung dịch muối (myoglobin
và enzym).
• Protein không hòa tan (mô liên kết và protein màng tế bào).

5


Bảng 1 Protein cơ

1.1 Thành phần của protein cơ và quá trình co rút nó
1.1.1 Myosin
Phân tử myosin tạo thành các sợi dày và chiếm khoảng 50% tổng số
protein hiện diện trong cơ.Myosin có thể được cô lập từ các mô cơ bắp
với một cường độ ion đệm cao.Trọng lượng phân tử myosin xấp xỉ.500
kdal. Myosin gồm hai chuỗi lớn và bốn chuỗi nhỏ tiểu đơn vị và là một
phân tử rất dài (140×2nm). Hai tiểu đơn vị lớn tạo thành một sợi dài
(hình 1a). Myosin được phân cắt bởi trypsin thành hai mảnh: ánh sáng

6


(LMM, Mr 150.000) và meromyosin nặng (HMM, Mr 340.000). Các
phần HMM chứa trong các đầu hình cầu và có hoạt tính ATPase và khả
năng phản ứng với actin.
Myosin được ổn định bằng titin trong co cơ ( hình 1b)

Hình 1Sơ đồ (a) một phân tử myosin( theo Lehninger, 1975), (b) sự
sắp xếp của dòng Z (1), actin (2), titin (3) và myosin (4) trong
sarcomere; (I) kéo căng cơ bắp, (II) liên kết cơ
1.1.2 Titin
Ngoài actin và myosin, titin là sợi dây thứ ba trong sarcomere- đốt cơ
(hình 1b ) Nó liên kết các sợi myosin với dòng Z và ở hình thức "đàn
7

hồi" với actin. Vì vậy, titin là "xương sống" của sarcomere.Titin là
protein lớn nhất được biết đến.Trình tự của nó bao gồm của 26.926 dư
lượng acid amin.Trong thực tế, 90% các phân tử bao gồm các dạng hình
cầu, một phần lớn trong đó liên kết với các protein khác, đặc biệt là để
myosin.
1.1.3 Actin
Actin là thành phần chính của các sợi mỏng. Nó làm tăng 22% tổng số
protein của bộ máy cơ. Nó tan ít hơn myosin, có lẽ vì nó được cố định
với các chất trong dòng Z.
1.1.4 Tropomyosin and Troponin
Tropomyosin (khoảng 5% của các protein cơ) là một phân tử kéo dài (2 ×
45 nm) với trọng lượng phân tử khoảng 68.000, và như một α-helix sợi
kép.Tropomyosin không có cầu disulfide và không có proline,Troponin
nằm trên các sợi actin (hình 2) và kiểm soát tiếp xúc giữa các sợi myosin
và actin trong co cơ bằng cách sự thay đổi Ca2+.Troponin T gồm một
chuỗi peptide với 259 acid amino và liên kết với tropomyosin.Troponin I
(acid amin 179) liên kết với actin và ức chế hoạt động enzyme khác nhau
(ATPase).Troponin C (158 amino acid) gắn ion Ca2+.

Hình 2 Cấu trúc của một sợi cơ mỏng. (theo Karlsson, 1977)

1.1.5 Sợi cơ protein khác
Ngoài các thành phần chính của sarcomeres, myosin và actin, một loạt
các protein cytoskeletal tồn tại chịu trách nhiệm về sự ổn định về cấu trúc

8


của cơ.Nhất là liên kết thành phần quan trọng (khoảng 10% các protein

co).
1.1.6 Co và duỗi
Các sản phẩm thủy phân của ATP, ADP và phosphate vô cơ (Pi), trên
đầu myosin liên kết với các mono actin (hình 3 a). Do đó, đứng đầu
myosin, bây giờ liên kết với actin (buộc phải trải qua một sự thay đổi về
hình dạng) trong đó các sợi mỏng di chuyển tương đối dày (hình 3b.).
Các sợi mỏng và đầu các sợi dày đảo ngược một nửa cách giữa các dòng
Z. Do đó, hai sợi mỏng tương tác với một sợi dày được rút ra đối với
dòng khác, kết quả là rút ngắn khoảng cách giữa các dòng Z. Khi sợi
myosin đầu tiên sản xuất ra ADP và P1 và tách ra khỏi sợi mỏng (hình
3c), đoạn đầu đã sẵn sàng để chuyển cho ATP (hình 3d).
Nếu nồng độ Ca2 + trong cơ vẫn còn cao, ATP sẽ một lần nữa bị thủy
phân và tương tác với vị trí đầu sợi mỏng myosin (hình 3a.) lặp đi lặp lại.
Tuy nhiên, nếu nồng độ Ca2 + giảm xuống trong khi chờ đợi, thủy phân
ATP không xảy ra, tropomyosin lại liên kết với đầu myosin và actin và
trả cơ về trạng thái nghỉ của nó. Do đó, co duỗi của cơ phụ thuộc vào sự
hiện diện của tái sinh ATP.

9


Hình 3 Quá trình co cơ bắp (xem văn bản; theo Karlsson, 1977)
1.2 Protein hoà tan
Protein hòa tan tạo nên 25-30% tổng số protein trong mô cơ. Chúng bao
gồm 50 thành phần, chủ yếu là các enzyme và myoglobin (bảng 1). Độ
nhớt cao của cơ được bắt nguồn từ sự tập trung cao khả năng hòa tan của
protein, có thể lên tới 20-30%.
1.2.1 Enzyme
Cơ chứa hầu hết các enzyme cần thiết để hỗ trợ các chu trình glycolytic
và chu kỳ pentosephosphate. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase

có thể tạo nên nhiều hơn 20% tổng số protein hòa tan.
1.2.2 Myoglobin
Mô cơ chứa trung bình 1% chất khô của các sắc tố myoglobin màu tím
đỏ.Tuy nhiên, lượng myoglobin trong thịt trắng và đỏ khác nhau đáng kể.
Myoglobin bao gồm một chuỗi peptide (globin) trọng lượng phân tử của
10


16,8 kdal.Các sắc tố, heme, tương tự như trong hemoglobin (huyết sắc
tố),…
1.2.3 Màu của thịt
Các màu sắc của thịt tươi được xác định bằng tỷ lệ của myoglobin (Mb),
oxymyoglobin (MbO2) và metmyoglobin (MMB)+.
1.2.4 Sấy, hoá đỏ
Ổn định màu sắc bằng việc bổ sung các nitrat hoặc nitrit đóng một vai trò
quan trọng trong chế biến thịt.
Nitrite ban đầu ôxi hóa myoglobin để tạo ra metmyoglobin:

Kết quả là tạo ra NO màu đỏ, tạo phức hợp ổn định cao với Mb và
MMB+, MbNO và MMB + NO:

Chất khử, như ascorbate, thiol hay NADH, đẩy nhanh tiến độ đỏ bằng
cách giảm nitrite NO và MMB + MB. Nitrosylmyoglobin, MbNO, được
hình thành, đó là tính ổn định cao khi vắng mặt O2. Tuy nhiên, trong sự
hiện diện của O2, NO hình thành bởi phân ly của MbNO bị ôxi hóa thành
NO2.Các màu sắc của thịt cải thiện bằng cách ổn định nhiệt.biến tính
nitrosylmyoglobin hiện diện trong thịt nóng, hoặc,do sự phân ly của phức
proteinpigment, heme xảy ra với NO ligand có mặt ở cả hai điểm liên kết
của trục:

11


MbNO antioxidatively bảo vệ chống lại thịt peroxy lipid.Như công thức
dưới nó lấy gốc axit béo peroxyl ROO • với hình thành của myoglobin và
nitrite.

Một sự thay đổi màu sắc sang màu nâu được quan sát thấy khi thịt
noncured được làm nóng. Một phức Fe3 + hiện tại trong đó có các chuỗi
thứ năm và thứ sáu của nó bị chiếm đóng bởi dư lượng histidine do biến
tính protein thịt.
Các phản ứng myoglobin liên quan đến màu thịt được trình bày bằng sơ
đồ dưới:

12


1.3 Protein không hoà tan
Protein không tan trong nước và dung dịch muối chủ yếu là thành phần
của protein trong các mô liên kết. Các nhóm liên kết mô chứa các loại tế
bào khác nhau.Các tế bào tổng hợp nhiều chất gian bào vô định hình
(carbonhydrat, lipid, protein) được gắn với nhau bằng các sợi collagen.
Lipoprotein thường là các loại màng.Mô cơ và màng có cấu trúc 3-4% là
lipid.Bao gồm phospholipid, triacyglycerol và cholesterol. Phospholipid
là phần biến đổi nhiều nhất: nó chiếm 50% cấu trúc của màng plasma và
90% của màng mitochondrial.
1.3.1 Collagen
Collagen chiếm 20-25% tổng protein động vật có vú.Bảng 2 thành phần
của các acid amin.Chiếm tỉ lệ cao nhất là glycine, proline, và sự xuất hiện
của 4-hydroxyproline và 5-hydroxylysine. Sự xuất hiện của

hydroxyproline giới hạn cho các mô liên kết, nó cung cấp số lượng trong
phạm vi của các mô liên kết hợp nhất trong sản phẩm thịt. Collagen cũng
chứa carbonhydrat ( glucose và glactose).

13


Bảng 2 Thành phần acid amin của protein cơ (giá trị nằm trong
g/16gN)

Collagen bao gồm ba chuỗi peptidecó thể khác nhau hoặc giống hệt nhau,
tùy thuộc vào từng loại ( bảng 3)
Bảng 3 Các loại colagen

14


Các nghiên cứu về Collagen trong cơ bắp bò cho thấy hàm lượng
pyridinoline tăng tỉ lệ thuận với tuổi con vật, collagen tỷ lệ nghịch với độ
mềm. Trong mỡ bò, các pyridinoline cao hơn mỡ của các động vật khác.
Collagen biến tính, hình thành sau khi chết bởi các hoạt động của acid
lactic, cũng có thể được phân cắt bởi enzyme lysosome, vv… lysosome
collagenase và cysteine proteinase cathepsin B1. Một đặc điểm của các
sợi collagen còn nguyên vẹn là nó co lại khi bị nung nóng (nấu
nướng).Nhiệt độ co rút (Ts) là khác nhau cho các loài khác nhau.Đối với
collagen cá, T s là 450C và động vật có vú, 60-650C.Khi collagen có
nguồn gốc hoặc nguyên vẹn được làm nóng đến T>Ts, các chuỗi xoắn ba
sợi bị phá hủy, tùy thuộc vào các liên kết chéo. Cấu trúc bị phá vỡ chỉ tồn
tại ống xoăn ngẫu nhiên có thể hòa tan trong nước được gọi là gelatin.
Hình 4 sơ đồ tóm tắt các quá trình chuyển đổi. Sự chuyển đổi của

collagen với gelatin xảy ra trong quá trình nấu ăn và rang thịt. Mức độ hồ
hóa bị ảnh hưởng bởi liên kết collagen được xác định bởi tuổi của động
vật và lượng nhiệt áp dụng (nhiệt độ, thời gian, áp suất).

Hình 4 Collagen chuyển đổi thành gelatin. (theo Traub và Piez,
1971). Ts: nhiệt độ co rút, T: nhiệt độ, c: Nồng độ
15


Gelatin đóng vai trò như một chất gel. Nó là thu được số lượng lớn từ
xương động vật hoặc da bằng cách xử lý với kiềm hoặc acid. Một số
nhãn hiệu được sử dụng như thực phẩm gelatins, đóng vai trò quan trọng
trong ngành công nghiệp.
1.3.2 Elastin
Elastin được tìm thấy với số lượng thấp hơn trong mô liên kết .Nó không
trương, rất ổn định (Mr 70.000) ở dạng sợi đàn hồi.Các protein có tính
chất giống cao su. Nó có thể kéo dài và sau đó trở về trạng thái ban đầu.
Một lượng lớn elastin có trong các dây chằng và các mao mạch máu. Các
dây chằng nằm ở cổ của động vật thả rong là một nguồn protein đặc biệt
phong phú.Bảng 2 cho thấy các thành phần acid amin là khác nhau so với
collagen.
Lượng acid amin cơ bản và có tính acid thấp, không có hydroxylysine,
trong khi các acid amin không cực (Ala, Val) được tăng lên rất nhiều.Các
tính chất đàn hồi được dựa trên các liên kết chéo rất mạnh.
Acid amin tự do
Cơ thịt bò tươi có chứa 0,1-0,3% acid amin tự do (trọng lượng tươi). Tất
cả các acid amin được tìm thấy với số lượng thấp (<0.005), với alanine
(0,01-0,05%) và acid glutamic (0,01-0,05%).Các amino acid thành phần
cũng chứa 0.02-0,1% taurine (I). Như vậy, taurine cũng được coi là thành
phần chính của acid amin. Nó là thu được từ biosynthetically cysteine

qua acid cysteic hoặc từ một đường phụ liên quancysteamine và
hypotaurine (II).
2.

Peptide

Các peptide histidine β-alanyl đặc trưng,carnosine, anserine và
balenine,… Methylamine trong cơ thịt bò tươi 2 mg / kg, trong khi các
amin dễ bay hơi khác (dimetyl-, trimethyl-, etyl, diethyl,..) rất ít.Các
amin hữu cơ được sản xuất trên decarboxyl của acid amin, histamine,
16


tyramine, putrescine và cadaverine được xác định có trong thịt bò và thịt
lợn. Vì các chất là sản phẩm trao đổi chất của vi sinh vật, nên đó là
những chỉ số đề xuất về chất lượng vi sinh vật và đã được liệt kê trong
chỉ số amin hữu cơ (BAI= Nồng độ của bốn amin trong mg / kg). Nếu
BAI <5 chỉ ra thịt sạch, 5-20 chấp nhận được (giai đoạn đầu của nhiễm
khuẩn), 20-50 > 50 thịt kém chất lượng hư hỏng. Các giá trị BAI các sản
phẩm thịt lên men là tự nhiên cao hơn; một giới hạn là 500 mg / kg là đề
xuất cho xúc xích Ý. Amin hữu cơ khác làspermidine [N-(3aminopropyl) -1,4-butandiamine] và spermine [N, N-bis (3-aminopropyl)
-1,4-butandiamine], mà được hình thành từ biogenetically putrescine và
thuộc về các thành phần của thịt.Các hợp chất chính là spermine, với mức
độ tập trung vào khoảng 25-65 mg/ kg.
3.

Hợp chất guanidine

Creatine và creatinine (I và II) là thành phần đặc trưng của mô cơ và
được sử dụng để phát hiện sự hiện diện của chiết xuất thịt trong một sản

phẩm thực phẩm. Creatine hiện diện trong thịt bò tươi ở 0,3-0,6% và
creatinine tại 0,02-0,04%.
Trong cơ sống, 50-80% creatine trong dạng phosphoryl hóa, creatine
phosphate (III, cf.Formula 12,23), ở trạng thái cân bằng với ATP. Tốc độ
phản ứng rất cao chịu ảnh hưởng của các phosphokinase enzyme
creatine. Creatinephosphate phục vụ như một hồ chứa năng lượng (năng
lượng của quá trình thủy phân, G0 = -42,7 kJ / mol; ATP: G0 = -29,7 kJ /
mol). Creatinephosphate chuyển nhóm phosphoryl cao hơn ATP.Do đó,
khi cơ bị kích thích trong một thời gian dài không có mặt glycolysis hoặc
hô hấp, việc cung cấp creatinephosphate sẽ trở nên cạn kiệt trong vòng
một vài giờ bằng cách duy trì nồng độ ATP.Điều này đặc biệt đúng trong
kiểm tra cơ bắp sau khi chết, khi nguồn cung cấp ATP đã giảm đáng kể
thông qua hô hấp oxy hóa.

17


4.

Hợp chất ammonium

Choline và carnitine có mặt trong mô cơ tại 0,02-0,06% và 0,050,2%,(trọng lượng tươi). Choline được tổng hợp từ serine với colamine
như là một sản phẩm trung gian (Phản ứng 1) và carnitine thu được từ
lysine qua ε-N-trimethyllysine và butyrobetaine ( phản ứng 2).

(1)

(2)
Các este acid béo carnitine, nhưng không phải là acyl-CoA ester, có thể
đi qua các ty thể nội màng. Sau khi các acid béo bị oxy hóa trong ty thể,

carnitine là công cụ trong việc vận chuyển các acid acetic tạo ra của ty
thể.
18


5.

Purine và pyrimidines

Tổng hàm lượng purin trong cơ thịt bò tươi mô là 0,1-0,25% (trọng lượng
tươi).
6.

Acid hữu cơ

Các acid chiếm ưu thế trong các mô cơ là Acid lactic được hình thành bởi
quá trình đường phân (0,2-0,8% trọng lượng tươi), tiếp theo là glycolic
(0,1%) và acid succinic (0,05%). Acid khác của chu trình Krebs có mặt
trong rất ít.
7.

Cacbonhydrate

Glycogen của cơ bắp khác nhau rất nhiều (0,02-1,0% trọng lượng tươi)
và bị ảnh hưởng bởi tuổi tác và tình trạng của động vật trước khi chết.
Đường chỉ 0,1-0,15% trọng lượng của cơ bắp tươi, trong đó 0,1% là
glucose-6-phosphate và đường phosphoryl hóa khác. Gồm các loại đường
glucose (0,009-0,09%), fructose và ribose.
8.

Khoáng
Bảng 4 Khoáng trong cơ bò

19


Bảng 5 Sắt trong thịt của các loài động vật khác nhau

Chương 2 Tương tác hóa học của các thành phần sinh học và phi
sinh học xảy ra trong thịt sau khi giết mổ
Ngay sau khi chết, các cơ bắp mềm, khập khiễng, và khô.Độ cứng của
xác chết xảy ra sau vài giờ. Sự biến đổi có thể xảy ra trong các giai đoạn
khác nhau của sự co hay căng cơ. Nó sẽ giảm sau một thời gian và cơ bắp
có thể dễ dàng mở rộng, nhưng không thể phục hồi.
1.

Sự tê cứng của xác

Ngừng lưu thông máu kết thúc trao đổi CO2 của cơ bắp. Điều kiện kỵ khí,
các acid lactic hình thành vẫn còn trong các cơ bắp, do đó làm giảm độ
pH cơ từ 6,5 đến dưới 5,8. Các phosphat giàu năng lượng, chẳng hạn như
creatine phosphate, ATP và ADP, bị suy thoái.Bắt đầu, quá trình
glycolysis.pH, nhiệt độ phụ thuộc và chịu ảnh hưởng của các glycogen,là
nguồn năng lượng còn lại. Các mô cơ trở nên cứng và các bề mặt tế bào
cơ bắp trở nên ẩm ướt hơn. Sự khởi đầu của tê cứng xảy ra trong cơ thịt
bò trong vòng 10-24 h; trong thịt lợn, 4-18 h; và trong gà, 2-4 h(hình 5).
Tỷ lệ giảm pH và giá trị pH cuối cùng của thịt có ý nghĩa đối với khả
năng giữ nước và chất lượng thịt.

20

Hình 5 Thay đổi sau khi giết mổ ở cơ thịt bò.một longissimus dorsi
M.; b M. psoas; -: Giá trị pH; - - -: ATP theo% của tổng số axit hòa
tan phosphate; - • - • -: creatine phosphate theo% của tổng phosphate
hòa tan axit. (theo Hamm, 1972)
2. Khiếm khuyết (PSE và DFD thịt)
ATP và pH Nhanh chóng giảm xuống (Hình 10). Nguyên nhân để cơ bắp
thịt lợn trở nên nhợt nhạt, mềmvà giảm khả năng giữ nước (thịt PSE:
nhợt nhạt, mềm,). Thịt PSE có độ bền thấp và mất một số lượng đáng kể
trọng lượng khi treo và khi rã đông.Các khuyết tật đó là điển hình ở heo
với một sự nhạy cảm di truyền hướng tới sự căng thẳng, chẳng hạn như
nỗi sợ hãi trước khi giết mổ,lo lắng trong khi vận chuyển. Ngay trước
hoặc sau giết mổ, tiêu hao ATP nhanh bất thường xảy ra và kết quả, tỷ lệ
glyColysis tăng lên, giá trị pH giảm nhanh và nhiệt độ cơ thể tăng, bình
thường giảm (từ 38 đến 360C trong 45 phút khám nghiệm tử thi), tăng
lên đến 40-410C. Giá trị pH giảm và nhiệt độ cao gây biến tính protein.
Protein hòa tan trước và tán xạ ánh sáng. Do đó, thịt xuất hiện màu nhạt
hơn kể cả myoglobin không thay đổi. Đồng thời, màng tế bào tan ra và
21


mất nước tăng. Khi glycogen được sử dụng chủ yếu do không căng
thẳng, chỉ một ít acid lactic được hình thành sau khi giết mổ, pH hầu như
không giảm (hình 6).
Giá trị tương đối pH cao làm cho thịt DFD dễ bị nhiễm vi sinh vật và, do
đó, không phù hợp cho các sản phẩm thịt sống. Dữ liệu liên quan đến cắt
giảm bình thường và bị lỗi phần thịt được tóm tắt trong bảng 7.Cả hai
khuyết tật đề cập có thể xảy ra trong các cơ khác nhau của cùng động vật.
Các tác dụng PSE là không đáng kể trong mô cơ thịt bò vì năng lượng có

sẵn từ quá trình oxy hóa chất béo nên biến đổi glycogen có thể xảy ra từ
từ. Những khiếm khuyết thịt có thể tránh trong sơ chế bởi xử lý cẩn thận
stress nhạy cảm của động vật và làm mát nhanh chóng của xác.
Bảng 6 Một số khác biệt giữa bình thường và thịt hư hỏng

22


Hình 6Giảm pH trong thịt bình thường, Thịt PSE và thịt DFD trong
trường hợp của thịt lợn (theo Moss,1992)
3.

Sự hoá già của thịt (chín tới)

Tê cứng trong mô cơ thịt bò thường phân giải 2-3 ngày sau khi chết.Đến
thời điểm này, thịt một lần nữa trở nên mềm. Tại nhiệt độ khoảng 30C (10C đến +70C), lão hóa ở gia cầm đòi hỏi ít nhất 36 h, thịt lợn 60 h, thịt bê
7 ngày và thịt bò 14 ngày. Ngoài các loài động vật trên, độ tuổi của động
vật (mức độ liên kết của collagen) và các enzyme hình thành ảnh hưởng
đến thời gian của sự lão hóa. Sự tăng nhẹ pH đi cùng với lão hóa, giữ
nước tăng lên và mất mát chất lỏng từ thịt đã xử lý nhiệt giảm. Ngoài ra,
sợi nhỏ protein titin và desmin cũng bị suy thoái.Trong khi đó, các
protein myosin và actin ổn định.Chúng chỉ bị phá hủy tại nhiệt độ trên
250C.Các mô liên kết bên ngoài các tế bào cơ bắp vẫn còn nguyên vẹn.
Sự suy thoái của các protein sợi cơ được xúc tác bởi endopeptidases.Sự
tham gia của các enzyme được liệt kê trong bảng 9.Đặc biệt chú ý là µ calpain, trong đó, như m-calpain, được kích hoạt bởi các ion Ca giải
phóng trong giai đoạn tê cứng.Các chất ức chế nội sinh xuất hiện là
cystatins. Về tổng thể, các quá trình liên quan đến sự lão hóa của thịt rất

23

không rõ ràng vẫn chưa thể xác định dấu hiệu có thể dự đoán sự phát
triển của sự mềm hóa trong thịt.
Bảng 7 Endopeptidases liên quan đến sự lão hóa của thịt

4.

Duy trì nước trong thịt

Mô cơ có chứa 20-25% protein và xấp xỉ 74-76% nước.350-360 g nước
trên 100 g protein.Tổng lượng nước này không nhiều hơn 5% được gắn
trực tiếp vào các nhóm ưa nước trên các protein.Phần còn lại của các loại
nước trong mô cơ. 95%, được liên kết bởi mao mạch giữa các sợi dày và
mỏng. Khi một lượng lớn nước liên kết vào, các cơ bắp sưng nhiều hơn
và thịt mềm hơn. Do đó, khả năng giữ nước, sưng protein và đồng nhất
thịt có mối liên hệ mật thiết với nhau. Việc giảm số lượng những mối liên
kết là chéo kết quả trong quá trình sưng, trong khi sự gia tăng số lượng
các liên kết làm co rút (syneresis) gel protein.
Các khả năng giữ nước của thịt ảnh hưởng rất lớn đến chế biến thịt và bị
ảnh hưởng bởi pH và môi trường ion của protein. Do đó, thịt sưng trong
phạm vi pH tối thiểu là 5,0-5,5 (hình 7). Nếu có muối, khả năng giữ nước
tăng lên ở điểm pH cao hơn điểm đẳng điện của thịt không ướp muối
(hình 8). Thịt vẫn ấm và do sự hiện diện của cao nồng độ của ATP. Sau
khi các mô cơ có ATP bị phá vỡ, độ cứng của mô tăng và khả năng giữ
nước bắt đầu giảm (hình 9). Do đó, ở mức độ ATP cao và pH cao, khi
giết mổ mà cơ vẫn còn ấm thì có khả năng giữ nước cao, trong khi thịt
sau giết mổ, với ATP thấp và pH thấp, có khả năng giữ nước thấp.
24

Hình 7 Sưng thịt là bị ảnh hưởng bởi pH. Cơ bắp bò đồng chất, 5
ngày sau khi giết mổ, cơ b thịt bò cắt trong khối chiều dài cạnh 3
mm, --- tăng cân, - Khối lượng tăng (theo Hamm, 1972)

Hình 8 Sưng thịt là bị ảnh hưởng bởi các muối. Cơ bắp thịt bò đồng
chất; thêm ion của muối để đồng chất là μ = 0,20; - Kiểm soát, - - NaCl, - • - • - NaSCN (theo Hamm, 1972)

25