BAI GIANG HOA SINH THUC PHAM

CHƯƠNG I: NƯỚC TRONG THỰC PHẨM
1. Vai trò và tác dụng của nước trong đời sống và sản xuất thực phẩm
Nước có vai trò rất quan trọng đối với sự sống. Nước là hợp phần chính chiếm
tới 60% cơ thể người và cũng là hợp phần phong phú nhất trong các loại thực
phẩm ở trạng thái tự nhiên trừ ngũ cốc.
Nước tham gia vào phản ứng quang hợp của cây xanh để tạo nên các chất hữu
cơ trên trái đất.
to
6CO2 + 6H2O

------------>

C6H12O6 + 6CO2

Trong cơ thể người và động vật, nhờ nước mà các phản ứng thủy phân mới
tiến hành được.
Hầu như tất cả các loại thực phẩm đều chứa nước, nhưng hàm lượng nước
trong thực phẩm khác nhau rất nhiều, có loại thực phẩm chứa nhiều nước, có
loại thực phẩm chứa ít nước.
Bảng 1.1: Hàm lượng nước trong một số thực phẩm
Loại thực phẩm

Chứa nhiều nước

Chứa ít nước

Tỷ lệ, %

- Rau quả tươi

75 – 95

- Thịt, cá tươi

62 – 68

- Trứng

70 – 72

- Sữa tươi

87 - 90

- Trà, thuốc lá

11 - 13

- Đậu nành, phộng, mè

5–8

- Sữa bột

< 2,50

- Đường

0,05

- Mỡ nước

0,03

(Thương phẩm và hàng thực phẩm, Nguyễn Thị Tuyết)
11


Nước là nguyên liệu cần thiết không thể thiếu được đối với công nghiệp hóa
học và công nghiệp thực phẩm.
Nước dùng để nhào rửa nguyên vật liệu, vận chuyển và xử lý nguyên liệu, để
chế tạo sản phẩm và xử lý sản phẩm lần cuối. Nước còn dùng để liên kết các
nguyên liệu và các chất trong sản phẩm.
Nước là thành phần cơ bản của một số sản phẩm như bia, nước giải khát…
Nước tham gia trực tiếp vào các phản ứng hóa học và trở thành thành phần của
thực phẩm.
Nước làm tăng cường các quá trình sinh học như hô hấp, nẩy mầm, lên men…
Nước làm tăng chất lượng cũng như làm tăng giá trị cảm quan của thực phẩm.
Các tính chất cảm quan như độ bóng, độ mịn, dai, dẻo và dẹp của nhiều sản
phẩm phụ thuộc vào sự có mặt của nước.
Nước còn dùng để đốt nóng và làm lạnh các động cơ trong nồi hơi và trong
các máy ép thủy lực.
2. Hàm lượng và trạng thái của nước trong sản phẩm thực phẩm.
Dựa vào hàm lượng nước có thể chia các sản phẩm thực phẩm thành 3 nhóm:
• Nhóm

các sản phẩm thực phẩm có hàm lượng nước cao (trên 40%)

• Nhóm

các sản phẩm thực phẩm có hàm lượng nước trung bình (10 –

40%)
• Nhóm

các sản phẩm thực phẩm có hàm lượng nước thấp ( dưới 10%)

Trong các sản phẩm thực phẩm nước thường ở dưới 2 dạng: nước tự do và
nước liên kết.
• Nước

tự do là chất lỏng giữa các mixen. Có trong dịch tế bào, hòa tan

các chất hữu cơ và vô cơ, tham gia vào quá trình biến đổi sinh hóa, dễ
bay hơi khi phơi sấy. Vì vậy, thực phẩm nào chứa nhiều nước tự do
càng dễ hư hỏng, khó bảo quản. Nước tự do có tất cả các tính chất của
nước nguyên chất.
• Nước

liên kết được hấp thụ bền vững trên bề mặt các mixen và thường

tồn tại dưới một áp suất đáng kể do trường lực phân tử quyết định, là
12


nước không tách tách ra khỏi thực phẩm, không tham gia vào quá
trình sinh hóa và quá trình vi sinh vật nên loại nước này không gây
ảnh hưởng lớn đến chất lượng thực phẩm. Tùy mức độ liên kết, dạng
nước này lại chia ra làm 3 loại:
o

Nước liên kết hóa học

o

Nước liên kết hấp thụ

o

Nước liên kết mao quản

3. Hoạt độ của nước
Trong một dung dịch hay một thực phẩm một phần bề mặt thoáng bị các phân
tử của chất hòa tan hydrat hóa chiếm giữ, nên số phân tử dung môi thoát ra
trong một đơn vị thời gian trên một đơn vị diện tích bề mặt sẽ nhỏ hơn so với
dung môi nguyên chất, đo đó có cân bằng:

Dung dịch

<------------>

Hơi

được thiết lập ở áp suất nhỏ hơn so với dung môi nguyên chất. Tỷ số áp suất
hơi của dung dịch và dung môi được gọi là haọt độ nước và được ký hiệu là
aw:

Áp suất hơi sẽ không bị giảm khi dung dịch hay thực phẩm có chứa các chất
không hòa tan.
Hoạt độ nước là hàm số của độ ẩm, thành phần hóa học và cấu trúc của sản
phẩm thực phẩm.

aw trước tiên có liên quan đến tổng số nước ở trong sản phẩm. Sản phẩm có
hàm ẩm cao thường chứa nhiều nước tự do, do đó có hoạt độ nước cao.
aw có thể bị giảm đi không chỉ bằng cách tách nước đi mà còn bằng cách thêm
các chất hòa tan khác nhau vào sản phẩm để làm cho hàm lượng nước liên kết
tăng lên. aw không chỉ phụ thuộc vào thành phần hóa hcọ mà còn vào trạng

13


thái vật lý cảu sản phẩm. Protein và tinh bột thường giữ một lượng nước nhiều
hơn các lipid và các chất kết tinh (ví dụ, các đường)
4. Ảnh hưởng của hoạt độ nước đến tính chất biến đổi và chất lượng của
các sản phẩm thực phẩm.
Cường độ hư hỏng của dạng sản phẩm này hay sản phẩm khác là do một loạt
các yếu tố bên trong và bên ngoài mà trước hết là do hoạt độ nước của sản
phẩm quyết định.
Nhìn chung với các sản phẩm có hoạt độ nước cao thì quá trình sinh học
chiếm ưu thế. Tuy nhiên, trong sản phẩm có hàm lượng lipid nhiều thì ngay cả
khi có aw cao thì quá trình phi sinh học (oxy hóa vẫn trội hơn).
Đối với những sản phẩm có hàm ẩm thấp và trung bình thì các quá trình phi
sinh học như sự oxy hóa và sự sậm màu rất thường xảy ra. Tốc độ của các quá
trình này phụ thuộc rất mạnh vào hoạt độ nước.
5. Ảnh hưởng của hoạt độ nước đến cấu trúc và trạng thái của sản phẩm
thực phẩm.
Rau quả tươi chứa nhiều nước nên thường có độ căng, độ bóng và độ giòn
nhất địnhững, khác với rau quả khi bị héo thì teo lại do mất nước.
Áp suất thủy tĩnh này gọi là áp suất trương và thường tạo ra một độ căng nào
đó đối với tế bào và do đó làm tăng kích thước tế bào.
Nước làm biến tính protein là phá hủy hoàn toàn các có thể bậc cao, tạo ra một
sự biến đổi sâu sắc về lượng khiến cho protein khác với các chất khác. Nhờ

biến tính mà sau đó các phân tử protein tương tác với nhau tạo ra một mạng
lưới có trật tự gọi là gel, nghĩa là tạo ra một có thể mới cho những thực phẩm
kiểu như phomat, giò…Nước còn ảnh hưởng đến khả năng tạo như tương và
khả năng tạo bọt của protein do đó tạo ra một trạng thái cũng như một kết cấu
đặc trưng của nhiều sản phẩm thực phẩm chứ protein.
Nước còn là chất hóa dẻo của tinh bột do đó mà tinh bột tạo ra độ dai, dẻo, độ
đục, độ trong, tạo màng, tạo sợi … cho nhiều sản phẩm thực phẩm.
Trong cơ thể người và động vật nhờ nước mà các phản ứng thủy phân thức ăn
mới tiến hành được.
14


Nước là nguyên liệu cần thiết không thể thiếu được đối với công nghiệp hóa
học và công nghệ thực phẩm.

CHƯƠNG II: PROTEIN
I.

GIỚI THIỆU

Protein là hợp chất cao phân tử do các đơn phân L- acid amin kết hợp với nhau
tạo nên.
Protein là hợp chất phổ biến trong các nguyên liệu và sản phẩm thực phẩm.
Trong thực phẩm, protein có thể ở trạng thái dịch thể hoặc ở trạng thái rắn, có
thể ở dạng gần như thuần nhất trong một số sản phẩm này nhưng lại ở dạng hổn
hợp với các hợp phần khác trong một số thành phẩm khác. Có thực phẩm
protein là hợp phần chính có sẵn trong nguyên liệu, có thực phẩm protein được
thêm vào ở dạng chất phụ gia.
Protein sẵn có hoặc được đưa vào sản phẩm thực phẩm chủ yếu là để tạo cho
thực phẩm có giá trị dinh dưỡng cao. Ngoài ra, protein còn có vai trò cực kỳ

quan trọng trong công nghệ sản xuất thực phẩm: là chất tạo hình và tạo kết cấu
đặc trưng cho nhiều loại sản phẩm thực phẩm.
Do tương tác với nước và dưới tác dụng của nhiệt mà protein có thể thay đổi
tính chất, trạng thái để tạo hình, tạo dáng và tạo kết cấu cấu cho sản phẩm thực
phẩm. Trong những điều kiện công nghệ nhất định, protein có thể tương tác với
nhau, tương tác với nước, với glucid, lipid để tạo ra độ đặc, độ dẻo, độ trong,
tạo bọt, tạo độ xốp cho các sản phẩm thực phẩm.
II.

ACID AMIN

Acid amin là đơn vị cơ bản cấu tạo nên protein. Các acid amin thường được gọi
tên theo nguồn gốc phát hiện ra chúng. Acid amin đầu tiên được phát hiện ở
cây măng tây (asparagus) vào năm 1806 và được gọi là asparagin. Acid amin
cuối cùng trong số 20 acid amin tham gia vào thành phần cấu tạo protein là
threonin được phát hiện năm 1938.
1. Cấu tạo chung và phân loại
a. Cấu tạo chung
Acid amin đuợc coi là các dẫn xuất amino của acid carboxylic, trong đó có một
nguyên tử hydro tại C được thay thế bằng một nhóm amino.

15


COOH
α
H2N C H
R

R được gọi là mạch bên, các acid amin khác nhau sẽ khác nhau ở cấu tạo

mạch bên R.
b. Phân loại
Các acid amin có thể được phân loại theo các cách sau:
• Dựa vào đặc tính cấu tạo mạch bên:
-

Acid amin mạch thẳng: Leucine, Alanine, Lysine, Glutamic acid,
Threonine, Serine,...

-

Acid amin mạch vòng: acid amin dị vòng: Histidine, Tryptophane,...
acid amin vòng thơm: Phenylalanine, Tyrosine,...

• Dựa theo số nhóm amino và số nhóm carboxyl:
-

Acid monoamino monocarboxylic: Glycine, Alanine, Valine, Leucine,
Isoleucine, Serine, Threonine, Cysteine, Methionine, Tryptophane,
Tyrosine, Phenylalanine.

-

Acid diamino monocarboxylic: Lysine, Arginine.

-

Acid monoamino dicarboxylic: Aspartic acid, Glutamic acid.

• Dựa theo đặc tính tích điện của mạch bên:

-

Acid amin không phân cực, kỵ nước: Glycine, Alanine, Valine, Leucine,
Isoleucine, Proline, Phenylalanine, Tryptophane, Methionine.

-

Acid amin phân cực nhưng không tích điện: Serine, Threonine,
Asparagin, Glutamin.

-

Acid amin phân cực với điện tích âm: Glutamic acid, Aspartic acid,
Tyrosine, Cysteine.

-

Acid amin phân cực với điện tích dương: Lysine, Arginine.

• Dựa theo đặc tính sinh lý:
-

Acid amin chủ yếu (acid amin không thay thế): Là những acid amin mà
cơ thể không thể tự tổng hợp: Phenylalanie, Isoleucine, Leucine,
Histidine, Valine, Methionine, Tryptophane, Threonine.

-

Acid amin bán thay thế: Lysine, Arginine.

-

Acid amin thứ yếu (acid amin thay thế): Là những acid amin cơ thể sinh
vật có thể tự tổng hợp được từ những nguyên liệu chuyển hóa như acid
16


béo, glucid, NH3,... Nhóm này gồm các acid amin: Glycine, Alanine,
Aspartic acid, Glutamic acid, Cysteine, Tyrosine, Proline, Glutamin,
Asparagin, Serine.
c. Các acid amin thường gặp
Khi thủy phân hoàn toàn phân tử protein, ta thu được các acid amin ở dạng
đồng phân L, có khoảng 20 acid amin thường gặp trong thành phần protein.
* Acid amin không phân cực, kỵ nước:
COOH
H2N - C - H

COOH

COOH

H2N - C - H

H

H2N - C - H

CH3

COOH

H2N - C - H

CH
H3C

CH2

CH3

CH
H3C

Glycine
(Gly, G)
COOH
H 2N - C - H

Alanine
(Ala, A)

Valine
(Val, V)

COOH

COOH

H 2N - C - H

H - C - CH 3

CH2

CH2

CH2

CH3

S

HN

CH

H2C

CH 2
CH 2

CH3

Leucine
(Leu, L)
COOH
H 2N - C - H
CH2
C

CH

NH

CH3
Isoloeucine
(Ile, I)

Methionine
(Met, M)

Proline
(Pro, P)

COOH
H2N C H
CH2

Phenylalanine
(Phe, F)

* Acid amin phân cực nhưng không tích điện:

17

Tryptophan
(Trp, W)


COOH

COOH

H 2N - C - H

COOH

H 2N - C - H

CH2OH

COOH

H2N -C - H

H - C - OH

H 2N - C - H

CH2

CH2

CH3

SH
OH

Serine
(Ser, S)

Threonine

(Thr, T)

Tyrosine
(Tyr, Y)

COOH

COOH

H 2N - C - H

H 2N - C - H

CH2

CH 2

C

CH 2

H 2N

Cysteine
(Cys, C)

O

C
H 2N

Asparagine
(Asn, N)

O

Glutamin
(Gln, Q)

*Các acid amin có tính acid:
COOH

COOH

H2N - C - H

H2N - C - H

CH2

CH2

COOH

CH2
COOH

Aspartic acid
(Asp, D)

Glutamic acid
(Glu, E)

* Các acid amin có tính kiềm:
COOH
H 2N - C - H

COOH
H 2N - C - H

COOH
H 2N - C - H

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

C

CH2

CH2

NH

CH2

C = NH

NH2

NH
CH

HC

N

NH2
Arginine
(Arg, R)

Lysine
(Lys, K)

18

Histidine
(His, H)


d. Các acid amin ít gặp trong phân tử protein và các acid amin phi
protein
Trên 150 acid amin được tìm thấy trong cơ thể sống, nhưng chúng không

tham gia vào thành phần protein. Trong số chúng có một vài acid amin đóng
vai trò quan trọng trong trao đổi chất.
- β- alanin là thành phần của coenzyme A và vitamin B3. Chúng cũng
được tìm thấy ở dạng tự do. Hợp chất này có tác dụng ức chế lên hệ thần
kinh trung ương.
COOH
H 2N - C - H

COOH
H 2N - C - H

COOH
H 2N - C - H

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH-OH

CH2

CH2

CH2

NH2

H - C - NH2

NH2
Oxylysine

COOH
L- Ornithine

L-α
- acid diaminopimelic
,ε

- L- ornithine: được tạo nên từ arginine dưới tác dụng của enzyme
arginase. L- ornithine tham gia vào quá trình tạo urea, trong tổng hợp
alcaloid và kháng sinh gramixidin.
- L- Citrulline: là sản phẩm trung gian trong tổng hợp urea, nó thường
được gặp ở dạng tự do trong dịch quả dưa hấu.
- Acid -γ -amino butyric: Có nhiều trong thực vật, trong mô não của
động vật có vú, một vài loài chim và động vật lưỡng thê. Hợp chất này được
tạo nên do phản ứng decarboxyl hóa acid glutamic dưới tác dụng của
enzyme glutamate decarboxylase. Trong động vật, acid-γ -amino butyric
hoạt động như chất truyền xung động thần kinh.

19

COOH

COOH

COOH

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

NH2

CH2

H 2N - C - H

- Alanin
β

CH2

NH2
Acid -γ
-aminobutyric

NH
C=O
NH2
L- Citrulline

2. Đồng phân
Có 2 dạng: đồng phân cấu tạo và đồng phân lập thể (đồng phân quang học)
* Đồng phân cấu tạo: Do sự sắp xếp trình tự các nguyên tử carbon trong
phân tử acid amin.
COOH

COOH

H2N CH

H2N CH

HC CH3

CH2

CH2

HC CH3
CH3

CH3

Leucine

Isoleucine

* Đồng phân lập thể: Tồn tại hai dạng đồng phân đối quang D và L.
Đa số các acid amin (trừ glycin) có ít nhất một carbon phi đối xứng trong
phân tử nên nó có tính hoạt quang.
Thí dụ:

3. Tính chất của acid amin
a. Tính chất vật ly
- Các acid amin tự nhiên có thể kết tinh thành tinh thể rắn, màu trắng,
bền ở nhiệt độ thường.
20


- Đa số các acid amin đều tan trong nước, độ tan giảm dần theo chiều dài
mạch carbon.
Ở dạng muối natri và muối clorua, các acid amin tan tốt hơn so với dạng
acid amin tự do.
- Các acid amin hấp thu ánh sáng ở vùng cực tím, bước sóng từ 240 nm
trở lên.
b. Tính chất hóa học của acid amin
* Phản ứng của nhóm - COOH
- Phản ứng với rượu tạo ester
H
H2N C

COOH

H
H2N C

R'- OH

R

H2O

COOR'

R

- Phản ứng khử carboxyl thành alcol bậc nhất
H
C

R

LiBH4

COOH

R

NH2

-

H
C

CH2OH

NH2

Phản ứng tạo peptide:
H
H
C COOH

NH2

H
NH2 C

R1

NH2

COOH

R2

H
C

C

R1

O

N

H
C COOH
R2

Liãn kãú
t peptide

- Phản ứng với kim loại
O
C

OH

R1 C H

HO
Cu2+

H2N

O

O

C

C

H C

R2

NH2

OH-

R1 C H
H2N

O
O

O
Cu

C
H C R2
NH2

Phức hợp của các acid amin với đồng được dùng để che nhóm α-amin khi tiến
hành một số phản ứng và dùng trong định lượng acid amin bằng phương pháp
so màu.

- Phản ứng tạo amide
21


COOH
NH2

C H

NH3

H2O

Glutamin synthetase

COOH
NH2

CH2

CH2

CH2

CH2
CONH2

COOH
Glutamic acid

-

C H

Glutamin

Phản ứng khử nhóm carboxyl tạo thành amin

H2N

H
C

COOH

R

Decarboxylase

R

CH2

CO2

NH2

* Phản ứng của nhóm - NH2
- Phản ứng với ninhydrin: Đây là phản ứng đặc trưng nhất của nhóm amin tạo thành hợp chất có màu tím xanh, aminhấp thu ánh sáng cực đại ở

bước sóng 580 nm. Phản ứng này có thể dùng định tính và định lượng acid .
Cường độ màu tỉ lệ với hàm lượng acid amin trong dung dịch.
- Phản ứng với HNO2
Các acid amin (trừ prolin và oxyprolin) đều phản ứng với HNO 2 tạo thành
oxyacid tương ứng và giải phóng nitơ. Phản ứng này có thể dùng định
lượng nitơ bằng cách đo lượng nitơ giải phóng ra.
H
R C COOH

H
HNO2

R C

NH2

-

COOH

N2

OH

Phản ứng với aldehyde formic
H

H
R C COOH

2 HCHO

R C

COOH

N = (CH2OH)2

NH2

* Hiện tượng racemic hóa
Chuyển đổi đồng phân L thành dạng D dưới tác dụng của nhiệt độ trong môi
trường kiềm, phản ứng này làm mất hoạt tính sinh học của acid amin.

c. Tính chất cảm quan

22

H2O


Các acid amin tự do có thể góp phần tạo nên hương vị cho các thực phẩm giàu
protein. Phần lớn các acid amin dạng D có vị ngọt, khó tiêu hóa và ức chế sự
trao đổi chất. Các acid amin dạng L thường không vị hoặc có vị đắng. Vị và
ngưỡng cảm nhận các acid amin được trình bày ở bảng sau:
Vị của một số acid acid amin trong dung dịch nước ở pH 6-7
Acid amin
Alanine
Arginine
Asparagine

Aspartic acid
Cystine
Glutamine
Glutamic acid
Glycine
Histidine
Isoleucine
Leucine
Lysine
Methionine

Phenylalanine
Proline
Serine
Threonine
Tryptophan
Tyrosine

Vị
Ngọt
Đắng
Không vị
Không vị
Không vị
Không vị
Thịt
Ngọt
Đắng
Đắng
Đắng

Ngọt
Đắng
Mùi lưu
hùynh
Đắng
Đắng
Ngọt
Ngọt
Đắng
Đắng

Dạng L
Ngưỡng cảm nhận
12 – 18

25 – 35
45 – 50
10 – 12
11 – 13

Vị
Ngọt
Không vị
Ngọt
Không vị
Không vị
Không vị
Không vị
Ngọt
Ngọt

Ngọt
Ngọt

Dạng D
Ngưỡng cảm nhận
12 – 18
3–6

2–4
8 -12
2–5

80 – 90

5–7
25 – 27
25 – 35
35 – 45
4–6
4-6

Mùi
lưu
hùynh
Ngọt
Ngọt
Không vị
Ngọt
Ngọt
Ngọt

Ngọt

4–7
1–3
30 – 40
40 – 50
0,2 – 0,4
1–3

( Ngưỡng cảm nhận: mmol/l)

Ngưỡng cảm nhận vị đắng của cafein: 1- 1,2
Ngưỡng cảm nhận vị ngọt của đường saccharose: 10 -12

III. PEPTIDE
Peptide được tạo thành từ các acid amin liên kết nhau bằng liên kết peptide.
Khi thủy phân peptide ta thu được các acid amin.
Những polypeptide tạo nên bởi các acid amin được gọi là peptide hay protein
tùy thuộc vào số acid amin tham gia vào thành phần cấu trúc của nó.
- Nếu chứa đến 20 gốc acid amin thì được gọi là oligopeptide.
23


- Nếu chứa từ 50 gốc acid amin trở lên được gọi là protein.
Qui ước biểu diễn mạch polypeptide: đầu N nằm tận cùng bên trái, đầu C nằm
tận cùng bên phải.
Các polypeptide được gọi tên như sau: acid amin có gốc cacboxyl tham gia tạo
liên kết peptide, đuôi `ine` đổi thành `yl`; acid amin chứa gốc cacboxyl tự do
vẫn giữ nguyên vần `ine`.
Thí dụ: Pentapeptide được cấu tạo từ các acid amin Gly, Ser, Phe, Leu và Lys

được gọi tên như sau: Glycyl-seryl-phenylalanyl-leucyl-lysine.
H
H2N

H
C

C

H

O

N

H
H
C

C

N

O

H

H
H
C

CH2

CH2

OH

C6H5

C

N

H
C

C

N

H
C

O

O
CH2

HC CH3

C

OH

O
(CH2)4
NH2

CH3

1. Các peptide có hoạt tính sinh học
Rất nhiều peptide (đặc biệt là những peptide nhỏ) là những chất có hoạt tính
sinh học rất đặc biệt và được sử dụng rộng rãi trong y học và thực phẩm.
- Insulin là một peptide gồm có 51 acid amin nằm trên 2 sợi polypeptide
nối với nhau bằng 2 liên kết disulfide, chúng có vai trò làm giảm đường huyết.
- Glucagon là một peptide dài 29 acid amin được tạo ra ở tuyến tụy, có tác
động ngược với insulin.
- Aspartame hay nutrasweet (L-aspartyl-L-phenylalanyl methyl ester) là
một peptide được tổng hợp bằng con đường hóa học có vị ngọt gấp hàng trăm
lần so với đường saccharose và được sử dụng trong công nghệ thực phẩm.
bóp.
-

Oxytoxin là peptide gồm 9 acid amin có chức năng kích thích dạ con co
Bradikinin cũng gồm 9 acid amin, có tác dụng ức chế sưng tấy mô,...

- Nisine là peptide được tạo ra bởi chủng Streptococcus lactic, có tác dụng
ức chế hoạt động của một số vi khuẩn gram dương như: Streptococci, Bacilli,
Clostridia và một số vi khuẩn yếm khí khác. Do đó nó được sử dụng như chất
bảo quản trong công nghệ thực phẩm.

2. Tính chất cảm quan
Các peptide có thể có vị ngọt, vị đắng hoặc không vị. Các dipeptide của acid
aspartic thường có vị ngọt. Vị đắng của peptide có thể xuất hiện khi thủy phân
một phần protein. Vị của các peptide không phụ thuộc vào cấu hình D hay L
của acid amin, cũng như không phụ thuộc vào trình tự acid amin tham gia tạo
24


nên chúng, tuy nhiên tính kỵ nước của mạch bên R có thể ảnh hưởng đến
cường độ vị. Các dipeptide sau đây thường có vị đắng:
Ngưỡng cảm nhận vị đắng của một số peptide:
Peptide

Ngưỡng cảm nhận (mmol/l)
19-23
20-23
15-17
15-17
4-5
5-6
5-6
18-22
18-21
19-23
18-21
60-80
65-75
16-18
15-17
1,0-1,5

1,0-1,5

Gly-Leu
Gly-D-Leu
Gly-Phe
Gly-D-Phe
Leu-Leu
Leu-D-Leu
D-Leu-D-Leu
Ala-Leu
Leu-Ala
Gly-Leu
Leu-Gly
Ala-Val
Val-Ala
Phe-Gly
Gly-Phe
Phe-Gly-Phe-Gly
Phe-Gly-Gly-Phe

Ngoài ra, có một số peptide có vị mặn, có thể được dùng thay thế NaCl:
Một số peptide có vị mặn
Peptide
Orn-βAla. HCl
Orn-γ Abu.HCl
Orn-Tau.HCl
Lys-Tau. HCl
NaCl

Ngưỡng cảm nhận

1,25
1,4
3,68
5,18
3,12

(Ký hiệu: Orn: ornithine, βAla: β -Alanine, γ Abu: γ - Aminobutyric acid, Tau:
Taurine)

IV. PROTEIN
Protein là hợp chất tồn tại phổ biến trong tự nhiên, do các acid amin liên kết
nhau bằng liên kết peptide. Khi thủy phân protein, thu được khoảng 20 loại
acid amin.
1. Phân loại
Dựa vào thành phần cấu tạo có thể chia protein thành 2 nhóm: protein đơn giản
(homoprotein) và protein phức tạp (heteroprotein).
25


Dựa vào chức năng sinh học, có thể chia protein thành 2 nhóm:
-

Protein cấu trúc như keratin, colagen có trong mọi tổ chức như ở cơ,
xương, da, các cơ quan nội tạng, các thành tế bào và các bào quan.
Chức năng của những protein này phụ thuộc vào cấu trúc sợi của
chúng.

-

Protein có hoạt động sinh học có vai trò tích cực trong các quá trình

sinh học: Các enzyme, các hormon, các protein vận chuyển,...

2. Các hệ thống protein thực phẩm
Các protein thực phẩm rất đa dạng. Dựa vào nguồn gốc và tính chất đặc trưng
có thể phân các protein thực phẩm thành các nhóm sau:
-

Hệ thống protein của thịt, cá.

-

Hệ thống protein của trứng.

-

Hệ thống protein của sữa.

-

Hệ thống protein của máu.

-

Hệ thống protein của lúa mì.

-

Hệ thống protein của đậu tương

a. Hệ thống protein của thịt

Thịt gia súc và thịt cá là những cơ có chứa từ 15-20% protein nghĩa là protein
chiếm từ 50-95% chất hữu cơ của thịt. Có 2 loại cơ: cơ vân và cơ trơn. Cơ trơn
có ở thành ruột và thành mạch máu; thịt tương ứng với cơ vân. Tính chất và
chất lượng của thịt liên quan với protein cơ.
Dựa vào vị trí có thể chia protein cơ thành 3 nhóm:
-

Proten của chất cơ.

-

Protein của mô liên kết.

-

Protein của tơ cơ.

Protein của chất cơ
Myoglobin là protein quyết định màu sắc của thịt và thường chiếm 90% tổng
lượng các sắc tố của thịt bò.
Myoglobin là một protein phức tạp có nhóm ngoại là heme ( Heme là nhóm thay thế
(prosthetic group) chứa nguyên tố sắt màu đỏ

của hemoglobin và myoglobin.)

gắn với globin ở gốc His93. Phân tử globin chứa 153 acid amin, đây là một
protein hình cầu, cấu trúc bậc 3 ổn định nhờ các cầu muối, liên kết hydro và
liên kết ưa béo.
26

Nguyên tử sắt của heme liên kết phối trí với 6 nguyên tử, mỗi nguyên tử sẽ cho
một cặp điện tử (4 nguyên tử N của nhân porphyrin, 1 nguyên tử N của vòng
imidazol của His93, vị trí thứ 6 có thể gắn với oxy trong oxymyoglobin hoặc ở
trạng thái tự do như trong desoxymyoglobin).
Sự thay đổi màu sắc của thịt tùy thuộc vào trạng thái oxy hóa của sắt (Fe 2+ hoặc
Fe3+) trong heme cũng như bản chất các phối tử nối với sắt (O2, NO, CO).
Oxymyoglobin là chất dự trữ oxy cho cơ, có màu đỏ tươi. Trong hợp chất này
sắt có hóa trị II.
Desoxymyoglobin là sắc tố bẩm sinh của thịt, trong hem của chất này sắt có
hóa trị II.
Metmyoglobin là dạng oxy hóa của myoglobin, là sắc tố nâu có trong thịt và
các sản phẩm từ thịt. Phản ứng oxy hóa oxymyoglobin thành metmyoglobin
xảy ra và phản ứng khử ngược lại liên tục xảy ra ở trong cơ và cả sau khi súc
vật bị giết một thời gian. Trong hợp chất này sắt có hóa trị III.
Khi globin trong myoglobin hoặc metmyoglobin bị biến tính (bởi nhiệt độ hoặc
pH môi trường), tạo thành ferohemocrom hoặc ferihemocrom.
Myoglobin và ferohemocrom tương tác với nitrit tạo thành nitrozomyoglobin
và nitrozoferohemocrom có màu đỏ đậm hoặc đỏ hồng.
Carboxymyoglobin và carboxyhemocrom có màu đỏ, thường tạo ra khi xử lý
thịt bằng khí quyển có chứa carbon oxyt.
Protein của khung mạng
Protein khung là những protein của mạng, của màng sợi cơ, của màng ty thể và
của mô liên kết. Colagen và elastin là 2 protein chiếm trên 50% lượng protein
của khung.
Colagen có trong xương, da, gân, sụn và trong hệ thống tim mạch. Colagen là
protein hình sợi, không đàn hồi được do đó bảo vệ cơ chống sự kéo căng.
Trong quá trình chín của thịt, colagen chỉ bị biến đổi ít. Khi xử lý nhiệt trong
môi trường ẩm, các sợi colagen co lại, sau đó bị gelatin hóa khi nhiệt độ đủ
cao. Ở trạng thái tự nhiên colagen chỉ bị pepsin và colagenase thủy phân; sau

khi bị biến tính nhiệt colagen mới bị thủy phân bởi trypsin, chymotrypsin và
carboxypeptidase.
Elastin là protein có màu vàng, có nhiều ở thành động mạch, trong các dây
chằng đốt sống của động vật có xương sống. Elastin có cấu trúc sợi, phân tử
được cấu tạo từ 2 sợi polypeptide là α-elastin và β-elastin nối với nhau bằng
liên kết cộng hóa trị. Khi nấu trong nước, elastin chỉ bị trương ra nhưng không

27


hòa tan. Elastin rất bền với acid, base và các protease, nó chỉ bị thủy phân một
phần bởi papain.
Protein của tơ cơ
Protein tơ cơ chiếm trên 50% lượng protein của cơ.
Mỗi sợi cơ thường được cấu tạo từ rất nhiều sợi tơ cơ xếp song song với nhau.
Mỗi sợi cơ có đường kính từ 10 - 100µm, dài 35cm và được bao bằng một
màng sợi cơ có khả năng tiếp nhận các tác nhân kích thích thần kinh mà khi
khử cực sẽ khởi động sự co cơ.
Sợi tơ cơ cấu tạo gồm các thớ sợi thô myosin và thớ sợi mảnh actin nằm xen kẻ
và song song nhau. Mỗi sợi tơ cơ được bao bọc bằng một mạng giàu ion canxi
gọi là màng chất cơ và thông với màng sợi cơ bằng các đường ống. Các tổ chức
này sẽ tham gia vào sự dẫn truyền các luồng xung động thần kinh và vào sự
trao đổi ion.
Myosin
Là phân tử protein cấu tạo từ 6 tiểu đơn vị. Phần hình trụ có chiều dài gần
120nm và đường kính 1,5nm; phần đầu có cấu trúc xoắn ốc dài khoảng 15nm
và đường kính 4,5nm. Phân tử myosin chứa 40 nhóm sulfidril nhưng không
chứa cầu disufide. Dưới tác dụng của chymotrypsin, myosin bị cắt thành 2
mảnh: meromyosin nặng - HMM (M = 350.000) và meromyosin nhẹ - LMM
(M = 25.000).

Myosin có hoạt tính ATPase, có khả năng tự liên kết thuận nghịch với actin tạo
thành phức actomyosin.
Actin
Phân tử actin cấu tạo từ 374 gốc acid amin. Actin dưới dạng đơn phân chỉ gồm
một chuỗi polypeptide có cấu trúc cầu bậc 3 (G-actin). Phân tử G-actin có chứa
một phân tử ATP và một ion canxi. Trong những điều kiện xác định, G-actin tự
trùng hợp thành F-actin.
b. Protein của cơ cá
Cơ thịt cá có cấu tạo tương tự cơ thịt động vật máu nóng, chỉ khác nhau ở một
số điểm sau:
- Hàm lượng mô liên kết trong cơ cá ít hơn, các protein của chất đệm
(khung mạng) chỉ chiếm 3-10% tổng lượng protein.
- Nhiệt độ gelatin hóa ở cơ cá thấp hơn nhiệt độ này của thịt hàng chục
độ.
- Các sợi cơ ở thịt cá ngắn hơn và được tổ chức thành những lớp mỏng.
28


- Myosin chiếm 40% protein tổng số và rất khó tách ra khỏi actin.
Protein này rất nhạy với biến tính nhiệt và rất dễ bị thủy phân bởi protease hơn
so với myosin ở thịt động vật máu nóng.
c. Hệ thống protein của trứng
Trong trứng đã loại vỏ, protein chiếm khoảng 50% trọng lượng khô. Thành
phần các hợp chất chủ yếu trong trứng gà được trình bày ở bảng sau:
% trọng
lượng
Trứng nguyên
Trứng không có vỏ
Lòng trắng
Lòng đỏ

Vỏ trứng

100
90
60
30
10

Nước

Protein

65,5
74
88
47
0

12
13
10
16
2

Lipid
11
12
0,03
34
0

Glucid
0,5
0,7
0,8
0,6
0

Khoáng
11
0,9
0,5
1,1
98

Vỏ trứng là màng bảo vệ trứng chống sự xâm nhập của vi sinh vật. Ngoài cùng
của vỏ là lớp tiểu bì protein dày 10-30µm. Protein tiểu bì ít tan trong nước, có
cấu trúc gần giống colagen. Tiếp đến là lớp canxi được tạo nên từ một mạng
lưới protein có bám các tinh thể canxi carbonate (chiếm 90% trọng lượng của
vỏ), magiê carbonate và canxi phosphate. Độ cứng của vỏ trứng phụ thuộc vào
cấu trúc của mạng protein và hàm lượng magiê. Có rất nhiều lỗ nhỏ xuyên qua
mạng protein này.
Vỏ trứng có tính thấm khí, do đó đảm bảo sự trao đổi khí giữa phôi và khí
quyển bên ngoài. Trong thời gian bảo quản trứng, không khí xâm nhập vào và
làm thể tích buồng khí tăng lên. Nều chải hoặc rửa trứng thì lớp protein bên
ngoài bị mất làm vi sinh vật xâm nhập vào trứng dễ dàng.
Albumen hay lòng trắng trứng gồm 3 lớp: lớp ngoài chiếm 23%, lớp giữa
chiếm 57% và lớp trong chiếm 17%. Lớp giữa dày và đặc hơn. Khi trứng bị vỡ
ra trên mặt phẳng thì chính lớp này bao lấy lòng đỏ.
Albumen là dịch thể chứa nhiều protein hình cầu khác nhau: ovalbumin,

conalbumin, ovoglobulin (G2 và G3), flavoprotein, ovogluvoprotien,
ovomacroglobulin, avidin và một protein hình sợi là ovomuxin. Trong albumen
còn chứa 0,5% glucose tự do, chính đường này là tác nhân tham gia phản ứng
Maillard trong thời gian bảo quản trứng khô.
Lòng đỏ trứng gồm các hạt phân tán trong pha lỏng. Các hạt có thể được tách
bằng ly tâm, chiếm 20% trọng lượng khô của lòng đỏ, có chứa 60% protein và
34% lipid. Các hạt thường có hình cầu, đường kính 1,3- 20µm. Trong hạt có
chứa các lipoprotein và các phosphoprotein. Trong dịch lòng đỏ trứng có chứa
các protein hình cầu levitin và lipoprotein nhẹ.

29


Lòng đỏ trứng chứa toàn bộ lipid của trứng, chủ yếu là triacylglycerin (60%),
phospholipid (28%) và cholesterol (5%).
Cường độ màu của lòng đỏ trứng phụ thuộc vào hàm lượng carotenoids.
Trong khi vỏ và albumen là hàng rào bảo vệ cơ học và ngăn vi sinh vật thì lòng
đỏ là nguồn chất dinh dưỡng cần thiết cho sự phát triển của phôi.
Các protein của lòng trắng trứng
- Ovalbumin là protein phong phú nhất của lòng trắng trứng, là một
phosphoglucoprotein có nhóm phosphate đính vào gốc serine. Phân tử
ovalbumin chứa 3,5% glucid.
Phân tử ovalbumin có 4 nhóm –SH và 2 cầu disulfide. Trong thời gian bảo
quản số cầu disulfide tăng lên do hình thành S-ovalbumin có tính bền nhiệt hơn
protein ban đầu.
Ovalbumin có tính tạo gel tốt, làm cho bọt bền khi gia nhiệt. Khi có sự hình
thành S-ovalbumin thì khả năng tạo gel bị giảm. Ovalbumin rất dễ bị biến tính
bề mặt do đó cũng có tác dụng ổn định các bọt tạo ra ở điều kiện lạnh.
- Conalbumin là một glucoprotein do 2 tiểu đơn vị tạo nên, phân tử chứa
0,8% D-manose và 1,7% glucosamin.

- Ovomuxoit là glucoprotein do 3 tiểu đơn vị tạo nên. Protein này có
hoạt tính antitrypsin và có tính chịu nhiệt trừ phi trong môi trường kiềm.
- Ovomuxin do 2 tiểu đơn vị tạo nên, phân tử chứa gần 30% glucid.
Protein này cũng có khả năng làm bền bọt ở điều kiện lạnh.
- Avidin gồm 3 thành phần A, B và C. Avidin có khả năng tạo phức với
biotin.
Nhìn chung, các protein của lòng trắng trứng có tính kháng khuẩn, góp phần
bảo vệ phôi cũng như khả năng bảo quản trứng.
Các protein của lòng trắng trứng nguyên khó tiêu hóa, chỉ được tiêu hóa dễ
dàng sau khi nấu. Nguyên nhân có lẽ do hoạt tính antitrypsin của ovomuxoit
cũng như tính chống chịu đối với enzyme tiêu hóa của một số globulin không
bị biến tính.
Các protein của lòng đỏ trứng
Các hạt có mặt dưới dạng lơ lửng trong lòng đỏ là do 3 loại protein liên kết
nhau thành một phức, trong đó lipovitelin và phosvitin là 2 hợp phần cơ sở.
Các lipoprotein nhẹ sẽ đính vào phức qua phosvitin làm cầu nối trung gian.

30


Các lipovitelin là lipoprotein nặng có thể tách ra thành α- và β- lipovitelin. Ở
pH<7 chúng tồn tại ở dạng dimer. Phần lipid của protein này chiếm 20% trọng
lượng phân tử, trong đó 60% là phopholipid và 40% là lipid trung tính.
Phosvitin là một phosphoprotein rất giàu serine (chiếm 31% tổng lượng acid
amin). Phosvitin có khả năng cố định các ion sắt, các phức tạo ra tan trong
nước và là nguồn dự trữ sắt.
Dịch tương chứa 2 loại protein là livetin và lipoprotein nhẹ (có thể tách ra
thành 2 thành phần L1 và L2). Livetin là protein hình cầu, có 3 loại α, β, γ với
phân tử lượng khác nhau.
Các protein trứng giàu các acid amin cần thiết. Đặc biệt thành phần acid amin

của trứng rất ổn định, gần như không phụ thuộc vào giống, thức ăn và phương
pháp nuôi.
d. Hệ thống protein của sữa
Sữa là một hệ thống phức tạp chứa huyển phù các hạt keo trong một pha phân
tán là nước. Các hạt thường bao gồm các cầu béo và các mixen protein.
Trong một lít sữa chứa trung bình từ 30-35g protein, gần 80% lượng protein
này tồn tại dưới dạng phức cao phân tử có chứa canxi phosphate gọi là mixen.
Phần protein không kết tủa gọi là protein hòa tan hay protein lactoserum gồm
các protein hình cầu như β-lactoglobulin, α-lactalbumin và immunoglobulin.
Hệ thống protein của sữa rất đa dạng, có thể phân thành 6 nhóm chính: 4 nhóm
casein (αS1, αS2, β và κ) và 2 nhóm protein hòa tan ( β-lactoglobulin, αlactalbumin ).
Các casein là protein có tính acid vì trong phân tử của chúng chứa nhiều acid
amin có tính acid như aspartic acid và glutamic acid. Các casein đều được
phosphoryl hóa trên gốc serine và threonine, tuy nhiên mức độ phosphoryl hóa
khác nhau.
Casein αS1 chứa 199 acid amin. Phân tử có tính lưỡng cực do sự phân bố các
phần tích điện và phần ưa béo không đồng đều.
Casein αS2 chứa 207 acid amin, là casein háo nước nhất trong họ casein vì trong
phân tử chứa nhiều nhóm phosphate nhất và chứa nhiều cation nhất.
Casein β có 209 gốc acid amin, là casein có tính ưa béo nhất, phân tử chứa
nhiều acid amin proline, chúng phân bố không đồng đều làm cấu trúc kém trật
tự.

31


Casein κ có chứa 169 acid amin nhưng chỉ chứa một gốc phophoseryl do đó
liên kết kém với ion canxi và độ hòa tan không bị ảnh hưởng bởi ion này.
Casein κ có tính lưỡng cực: đầu N ưa béo, đầu C ưa nước.
β-lactoglobulin là một protein hình cầu chứa 162 acid amin. Phân tử có khả

năng liên hợp thành dimer (pH 6,6), octamer (pH 3,5 -5,2).
α-lactalbumin là protein hình cầu có chứa 123 acid amin.
e. Hệ thống protein của máu
Khi giết mổ gia súc, lượng máu thu được chiếm 3-5% trọng lượng con vật.
Trong máu chiếm khoảng 17% protein nên máu được xem là “thịt lỏng”. So với
protein của trứng thì protein máu thiếu isoleucine và methionine. Trong heme
của hemoglobin máu chứa ion sắt có giá trị dinh dưỡng cao vì ở dạng này ruột
dễ hấp thụ.
Các chất khoáng trong máu ít thay đổi vì chúng vừa là chất đệm, vừa là chất
giúp ổn định tính chất lý hóa của máu. Hàm lượng lipid máu thay đổi theo từng
thời điểm khác nhau trong ngày.
Trong máu chứa khoảng 200 protein khác nhau, trừ albumin và một vài
enzyme, đa số protein máu là dạng glucoprotein.
Serum albumin
Protein này chiếm 60% tổng lượng protein của huyết tương, phân tử gồm một
chuỗi polypeptide với 282 acid amin, có 17 cầu disufide và một nhóm –SH tự
do. Vai trò sinh học chủ yếu của serumalbumin là cố định các phân tử hữu cơ
nhỏ và các chất khoáng.
Globulin
Gồm 3 nhóm α, β, γ -globulin.
- Nhóm α-globulin gồm có:
+ Nhóm α1-globulin gồm có oromuxoit, α1-antitrypsin (có tác dụng kìm
hãm các protease), α1-foetoprotein.
+ Nhóm α2-globulin gồm có haptoglobin, α2-macroglobulin,
xeruleoplasmin là chất chuyển tải 95% đồng của huyết tương.
- Nhóm β-globulin: trong nhóm này có chứa transferin là chất vận
chuyển sắt của cơ thể.
- Nhóm γ -globulin là những glucoprotein mà phần lớn làimmunoglobin,
là các kháng thể có vai trò quan trọng trong việc bảo vệ miễn dịch cho cơ thể.
Fibrinogen: là chất tiền thân của fibrin, là chất làm đông máu.

32


Hemoglobin: Là protein định vị trong các huyết cầu tố. Hemoglobin được cấu
tạo từ một heme có nguyên tử trung tâm là sắt nối với protein globin. Tùy theo
loài mà phân tử hemoglobin có thể chứa một hoặc nhiều chuỗi polypeptide.
Thành phần acid amin của các globin sẽ thay đổi tùy theo loài, độ tuổi và trạng
thái bệnh lý.
f. Hệ thống protein của lúa mì
Trong nội nhũ hạt lúa mì, protein cùng với tinh bột ở dạng dự trữ. Trong hạt lúa
mì chưa thuần thục, phần lớn protein dự trữ nằm ở các thể protein hình cầu có
màng bao bọc, đường kính từ 2-5µm. Khi hạt lúa mì chín, màng bao thể protein
này bị phá hủy và các protein dự trữ tạo ra một chất kết dính vô định hình bao
xung quanh các hạt tinh bột.
Hạt lúa mì chứa khoảng 13% protein, có loại chứa đến 25% protein. Hai nhóm
protein chủ yếu trong hạt lúa mì là prolamin và glutelin (chiếm 75-95% protein
của lúa mì). Các điều kiện canh tác, đặc biệt là độ phì nhiêu của đất có ảnh
hưởng rất lớn đến hàm lượng protein cũng như năng suất hạt. Hàm lượng
protein trong lúa mì so với trong các loại hạt ngũ cốc khác được thể hiện ở
bảng sau:
Loại ngũ cốc
Lúa mì
Bắp
Đại mạch
Yến mạch
Lúa
Lúa miến

Albumin
9

4
13
11
5
6

Globulin
5
2
12
56
10
10

Prolamin
40
55
52
9
5
46

Glutelin
46
39
23
23
80
38

Ứng với mỗi loại hạt, prolamin và glutenlin có những tên gọi riêng:
Loại ngũ cốc
Lúa mì
Bắp
Đại mạch
Yến mạch
Lúa
Lúa miến

Prolamin
Gliadin
Zein
Hocdein
Secalin

Glutelin
Glutenin
Glutelin
Hocdenin
Avenion
Glutelin
Glutelin

Gliadin và glutenin chiếm phần chủ yếu của gluten bột mì. Gliadin đặc trưng
cho độ giãn, glutenin đặctrưng cho độ đàn hồi của bột nhào. Lúa mì là hạt ngũ
cốc duy nhất có chứa một lượng đáng kể glutenin phân tử lượng lớn và không
hòa tan trong acid acetic 0,1M.

33

g. Hệ thống protein của đậu nành
Hạt đậu nành chứa khoảng 40-45% protein, 18-20% lipid, 30-35% glucid và
gần 5% tro. Tro của đậu nành rất giàu sắt và kẽm.
Các glucid trong đậu nành gồn polysaccharide không hòa tan như
hemicellulose kiểu arabinogalactan, pectin, cellulose và các oligosaccharide
như saccarose, rafinose,… .
Trong hạt đậu nành còn chứa một lượng nhỏ các chất như oestrogen, goitrogen,
fitat, saponin, các antivitamin, các yếu tố dị ứng. Về phương diện dinh dưỡng
thí các chất này cùng với các chất kìm hãm enzyme là chất gây bất lợi, đôi khi
có tính độc đối với cơ thể. Thông thường, người ta phải làm biến tính các hợp
chất này bằng cách gia nhiệt hoặc loại bỏ bằng phương pháp chiết.
Thành phần protein chủ yếu trong đậu nành là globulin, ngoài ra còn có protein
cấu trúc và các protein chức năng.
Bằng phương pháp ly tâm siêu tốc, người ta tách các globulin đậu nành thành 4
nhóm ứng với các hệ số sa lắng S20,w (đơn vị Svedberg ở 20oC, trong nước, 1
S=10-13 s) là 2, 7, 11 và 15.
Các globulin 7S (β-conglixinin) và 11 S (glixinin) chiếm trên 70% tổng lượng
protein của hạt đậu nành.
- Globulin 11 S được cấu tạo từ 12 tiểu đơn vị tương đối ưa béo, 6 tiểu
đơn vị có tính acid, 6 tiểu đơn vị có tính kiềm. Glixinin dễ dàng bị phân ly
thành các tiểu đơn vị khi gia nhiệt đến 80 oC, ở lực ion thấp (0,01), ở pH acid
hay kiềm hoặc khi có mặt urea, chất tẩy rửa hoặc tác nhân khử.
- Globulin 7S thường chiếm gần 35% lượng protein của hạt, là một
glucoprotein chứa gần 5% glucid. Phân tử globulin 7S có tính acid, được cấu
tạo từ 3 tiểu đơn vị, phân tử chứa rất ít acid amin chứa lưu huỳnh. Ở pH 5-10,
khi lực ion yếu, globulin 7S tạo thành 1 dimer.
Trong thành phần protein đậu nành còn có các hemaglutinin (lectin) rất độc đối
với động vật và chứa các chất kìm hãm protease. Các hợp chất này có thể bị vô
hoạt khi xử lý nhiệt trong môi trường ẩm.

V. SỰ THỦY PHÂN PROTEIN
Protein có thể bị thủy phân bởi tác nhân hóa học hoặc bởi enzyme protease.
Khi thủy phân trong môi trường acid (HCl 6N, 10 giờ ở 120 oC) các acid amin
không bị phá hủy trừ tryptophane bị phá hủy, asparagine và glutamine bị thủy
phân thành aspartic acid và glutamic acid; ngoài ra, các acid amin chứa lưu
huỳnh có thể bị oxy hóa một phần.

34


Trong môi trường kiềm (NaOH 6N) dẫn đến hiện tượng racemic hoá các acid
amin và sự phá hủy lysine, cysteine và arginine.
VI. CÁC BIẾN ĐỔI CỦA PROTEIN TRONG QUÁ TRÌNH BẢO QUẢN
VÀ CHẾ BIẾN THỰC PHẨM
Sự phân giải protein chủ yếu là do sự hư hỏng do vi sinh vật đối với thực phẩm
giàu protein và trong quá trình lên men. Ba kiểu phản ứng quan trọng là:
-

Sự khử nhóm carboxyl do enzyme decarboxylase.

-

Sự khử nhóm amin

-

Phản ứng Strickland.

1. Sự khử nhóm carboxyl
Khi khử carboxyl của acid amin có thể tạo thành các sản phẩm sau:

Acid amin

Sản phẩm

Lysine

Cadaverine

Ornithine

Putresceine

Glutamic acid

γ -amino acid (GAMA)

Valine

Isobutylamine

Tyrosine

Tyramine

Tryptophane

Tryptamine

35